有機化學13氨基酸蛋白質ppt課件

1、第十三章第十三章 氨基酸氨基酸 多肽多肽蛋白質蛋白質Amino acides Polypeptide Protein13-1 氨基酸氨基酸n氨基酸的構造、分類、命名氨基酸的構造、分類、命名n氨基酸的化學性質氨基酸的化學性質n氨基酸的制備氨基酸的制備n蛋白質是一類天然的含氮高分子化合物，是生物體內一切組織的根本組成部分生命的物質根底。構造最復雜的化合物。n蛋白質的功能及其分子，各不一樣：n 擔任保送氧氣的色蛋白(血紅蛋白)；在新陳代謝中起調理作用的激素；催化作用的酶；預防疾病的抗體；與生物遺傳有關的核蛋白等。n恩格斯說過：生命是蛋白質的存在方式。并預言：只需把蛋白質的化學成分弄清楚，化學就可以著

2、手制造活的蛋白質。1956年我國初次勝利地合成了具有生理活性的蛋白質牛胰島素(16種共51個氨基酸組成的多肽51肽)n植物可以經過吸收空氣和土壤中的CO2、H2O、NH3(N2)和無機鹽類化合物合成氨基酸直至蛋白質。動物那么需經過攝取植物蛋白，然后在體內分解成氨基酸，再進展合成體內特中的蛋白質。n蛋白質是生物體內各種生物化學變化最重要的組分。生命的根本特征就是蛋白質的不斷自我更新n核酸是與蛋白質有著親密關系的另一類生物高分子化合物。生物體的遺傳就是依托核酸完成。n在酸、堿、酶的作用下，蛋白質可水解成多種氨基酸的混合物。蛋白質分子是以氨基酸為單位結合而成。氨基酸是蛋白質的基石。13.1.1氨基酸

3、的構造、分類、命名n在分子中既具有氨基，又具有羧基就叫做氨基酸。因此氨基酸既具有胺的化學性質，又具有羧酸的化學性質，屬取代酸范圍。n氨基酸分為-氨基酸、-氨基酸、-氨基酸等，其中-氨基酸最為重要。并且天然的氨基酸(除甘氨酸外)都具有旋光活性，構型屬L型n天然氨基酸目前知的有100多種，但組成蛋白質的主要有20余種-氨基酸，其中15種中性氨基酸，2種酸性氨基酸，3種堿性氨基酸。有8種是人體不能合成，必需經過食物攝獲得道的稱為必需氨基酸。一、氨基酸的分類和名名：一、氨基酸的分類和名名：根據氨基酸分子中氨基和羧基的數(shù)根據氨基酸分子中氨基和羧基的數(shù)目分為中性氨基酸、酸性氨基酸和目分為中性氨基酸、酸性氨

4、基酸和堿性氨基酸。系統(tǒng)命名與羥基酸一堿性氨基酸。系統(tǒng)命名與羥基酸一樣，但更多地運用俗名，且常運用樣，但更多地運用俗名，且常運用代號。代號。1.酸性氨基酸酸性氨基酸HOOC CH2 CHCOOHNH22-氨基丁二酸 天門冬氨酸 aspHOOC CH2CH2 CHCOOHNH22-氨基戊二酸 谷氨酸 glu2.堿性氨基酸堿性氨基酸H2NCH2CH2CH2CH2 CHCOOHNH2H2N C NH CH2CH2CH2 CHCOOHNH2NHNH2NHNCH2 CHCOOH2,6-二氨基己酸 賴氨酸 lys精氨酸 arg組氨酸 his3.中性氨基酸中性氨基酸NH2CH3 CHCOOHNH2CH2COO

5、HNH2CH CHCOOHCH3CH3NH2CH2 CHCOOHCH3CHCH3NH2 CHCOOHCH3SCH2CH2氨基乙酸 甘氨酸 gly2-氨基丙酸 丙氨酸 ala3-甲基-2-氨基丁酸纈氨酸 val4-甲硫基-2-氨基丁酸蛋氨酸 met亮氨酸 leuNH2CH2 CHCOOHCH3CHCH3異亮氨酸 ile脯氨酸 pro2-氨基- 3-羥基丁酸 蘇氨酸 thr色氨酸 trp3-苯基-2-氨基丙酸苯丙氨酸 phe2-氨基- 3-羥基丙酸絲氨酸 ser半胱氨酸 cysNHCOOHNH2 CHCOOHCH2NH2 CHCOOHNHCH2NH2 CHCOOHHOCH2NH2CH CHCOOH

6、CH3OHNH2 CHCOOHHSCH2NH2 CHCOOHCH2HONH2 CHCOOHH2N C CH2CH2ONH2 CHCOOHH2N C CH2O酪氨酸 tyr天門冬酰胺 asn谷酰胺 gln二、氨基酸的構型二、氨基酸的構型n天然的-氨基酸除甘氨酸外，-C原子都是手性碳原子。具有旋光活性，而且其構型是L-型。n氨基酸構型確實定是以-C原子為規(guī)范。經過與乳酸的構型相關聯(lián)得到。n假設以R/S構型標志法確定，那么大多數(shù)天然氨基酸屬S-型。但也存在R-型，如：半胱氨酸。COOHCH3HOHCOOHCH3H2NHL-乳酸L-丙氨酸L-蘇氨酸CHOHHCH2OHOHHOCOOHHHCH3NH2H

7、2ND-蘇阿糖n蘇氨酸是與D-蘇阿糖相關聯(lián)，但蘇氨酸確定構型的手性碳是-C，因此，為L-型。13.1.2 氨基酸的化學性質氨基酸的化學性質n因此氨基酸既具有胺的化學性質，又具有羧酸的化學性質。n兩性與等電點n水合茚三酮反響n脫水脫氨反響n與金屬成鹽n-氨基酸都是無色晶體，易溶于水，熔點較高，熔化時易分解。屬雙官能團化合物。氨基和羧基相互影響，而產生一些特殊的性質。一、兩性與等電點一、兩性與等電點IP兩性離子兩性離子pH=pI陰離子陰離子pHpI陽離子陽離子pH7+ NH2CH-C-NH-肽鏈-ROHClNH-C-NH-CH-C-NH-ROSNCCCH- RNHOO咪唑衍生物肽鏈的剩余部分運用此

8、法，1950年勝利測定了40個N-端氨基酸?，F(xiàn)已制成測定儀,曾對肌紅蛋白(153肽)的構造進展了N-端前60個氨基酸的鑒定。3.C-端端-A-羧酸多肽酶法：該酶是催化羧酸多肽酶法：該酶是催化C-端氨基酸端氨基酸水解的特效酶。只水解帶游離羧基的水解的特效酶。只水解帶游離羧基的C-端氨基端氨基酸，肽鏈的其他部分不變。酸，肽鏈的其他部分不變。二、部分水解法：上述的端基分析法，一步只能二、部分水解法：上述的端基分析法，一步只能測定一個氨基酸，測定周期長。因此，往往結測定一個氨基酸，測定周期長。因此，往往結合部分水解法，對一個多肽鏈進展同時鑒定。合部分水解法，對一個多肽鏈進展同時鑒定。選擇特定的蛋白酶，

9、對多肽鏈進展部分水解催化。選擇特定的蛋白酶，對多肽鏈進展部分水解催化。例：糜蛋白酶只能打斷苯丙氨酸、色氨酸及酪例：糜蛋白酶只能打斷苯丙氨酸、色氨酸及酪氨酸羧基上的肽鍵；胰蛋白酶可打斷精氨酸及氨酸羧基上的肽鍵；胰蛋白酶可打斷精氨酸及賴氨酸羧基上的肽鍵；胃蛋白酶打斷苯丙氨酸、賴氨酸羧基上的肽鍵；胃蛋白酶打斷苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸氨基上的肽鍵。為多肽構造測酪氨酸及色氨酸氨基上的肽鍵。為多肽構造測定提供更多的信息和便利。定提供更多的信息和便利。例：有一寡肽甲經測定組成為六種九個氨基酸。分別是：例：有一寡肽甲經測定組成為六種九個氨基酸。分別是：丙氨酸；丙氨酸；2甘氨酸；賴氨酸；甘氨酸；賴氨酸；3苯丙氨

10、酸；絲氨酸；纈氨苯丙氨酸；絲氨酸；纈氨酸。端基分析知：酸。端基分析知：C-端為苯丙氨酸；端為苯丙氨酸；N-端為甘氨酸。端為甘氨酸。經部分水解得甲經部分水解得甲1和甲和甲2兩部分，甲兩部分，甲1完全水解得完全水解得2甘氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸；甲苯丙氨酸、纈氨酸；甲2得丙氨酸、賴氨酸、得丙氨酸、賴氨酸、2苯丙氨酸、苯丙氨酸、絲氨酸。甲絲氨酸。甲1部分水解得：部分水解得：(甘甘纈纈)、(苯丙苯丙纈纈)、(苯丙苯丙甘甘)；甲；甲2部分水解得：部分水解得：(賴賴絲絲)、(丙丙賴賴)、(苯丙苯丙絲絲)。寫出甲的能夠構造。寫出甲的能夠構造。解：解：N-端為甘氨酸；端為甘氨酸； C-端為苯丙氨酸端為苯

11、丙氨酸甲甲1：甘、甘、苯丙、纈；甲：甘、甘、苯丙、纈；甲2：丙、賴、苯丙、苯丙、絲：丙、賴、苯丙、苯丙、絲 甘甘-纈纈-苯丙苯丙-甘甘 丙丙-賴賴-絲絲-苯丙苯丙-苯丙苯丙 或或 甘甘-苯丙苯丙-纈纈-甘甘不能夠的組合：甲不能夠的組合：甲1 甘甘-纈纈-甘甘-苯丙苯丙 或或 甘甘-苯丙苯丙-甘甘-纈纈 甲甲2 丙丙-賴賴-苯丙苯丙-絲絲-苯丙苯丙 因此，寡肽甲的能夠結果如下：因此，寡肽甲的能夠結果如下： 甘甘-纈纈-苯丙苯丙-甘甘-丙丙-賴賴-絲絲-苯丙苯丙-苯丙九肽苯丙九肽 或：甘或：甘-苯丙苯丙-纈纈-甘甘-丙丙-賴賴-絲絲-苯丙苯丙-苯丙九肽苯丙九肽例：有一多肽經酸性水解測定，含例：有一

12、多肽經酸性水解測定，含8種氨基酸：種氨基酸：丙、亮、賴、苯丙、脯、絲、酪、纈。其含量丙、亮、賴、苯丙、脯、絲、酪、纈。其含量1:1。分子量測定為八肽。端基分析：。分子量測定為八肽。端基分析：N-端為端為丙氨酸；丙氨酸；C-端為亮氨酸。用糜蛋白酶水解的酪端為亮氨酸。用糜蛋白酶水解的酪氨酸、一個三肽氨酸、一個三肽(N-端為丙氨酸，端為丙氨酸，C-端為苯丙端為苯丙氨酸氨酸)和一個四肽和一個四肽(N-端為苯丙氨酸，端為苯丙氨酸，C-端為亮端為亮氨酸氨酸)。三肽在胃蛋白酶的作用下，水解為苯。三肽在胃蛋白酶的作用下，水解為苯丙氨酸和一個二肽丙氨酸和一個二肽(丙丙-脯脯)。四肽在胰蛋白酶作。四肽在胰蛋白酶作

13、用下水解為賴氨酸和一個三肽；用下水解為賴氨酸和一個三肽；N-端為絲氨酸。端為絲氨酸。解：根據以上信息得出：解：根據以上信息得出： 丙丙-脯脯-苯丙苯丙-酪酪-賴賴-絲絲-纈纈-亮八肽亮八肽13-3 蛋白質蛋白質n多肽和蛋白質之間沒有嚴厲的區(qū)別。普通將分子量超越10000的多肽(相當于100個氨基酸單位)稱為蛋白質。n13.3.1 蛋白質的分類和功能n一、分類：n1. 根據蛋白質的外形(或水溶性)na.纖維蛋白質：不溶于水，分子呈線狀。動物組織的主要構造資料：絲蛋白、角蛋白、肌蛋白、骨膠蛋白。動物的毛發(fā)、角、絲羽毛、皮膚等。nb.球狀蛋白質：溶于水呈球狀。清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、蛋白激素等。2

14、.根據化學組分：a.單純蛋白：有多肽鏈組成，水解最終產物為-氨基酸。白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。b.結合蛋白：由單純蛋白與非蛋白質結合而成。非蛋白部分稱為輔基。 蛋白質 + 核酸 = 核蛋白 蛋白質 + 糖 = 糖蛋白(粘蛋白) 蛋白質 + 脂類 = 脂蛋白 蛋白質 + 磷酸 = 磷蛋白 蛋白質 + 有色化合物 = 色蛋白二、功能：蛋白質的功能及其復雜，普通可分為二、功能：蛋白質的功能及其復雜，普通可分為活性蛋白那么非活性蛋白。活性蛋白那么非活性蛋白。1.活性蛋白：包括在生命運動過程中，一切具有活性蛋白：包括在生命運動過程中，一切具有生理活性的蛋白質。按生理作用的不同分生理活性的蛋白質。按生理作

15、用的不同分起催化作用的酶；起調理作用的激素；其免疫起催化作用的酶；起調理作用的激素；其免疫作用的抗體；主管生物體運動的收縮蛋白；在作用的抗體；主管生物體運動的收縮蛋白；在生物體內起保送作用的保送蛋白等。生物體內起保送作用的保送蛋白等。2.非活性蛋白：包括擔任生物的維護和支撐作用非活性蛋白：包括擔任生物的維護和支撐作用,不具有生物活性。起儲存作用的儲存蛋白不具有生物活性。起儲存作用的儲存蛋白清蛋白、酪蛋白；其構造作用的構造蛋白清蛋白、酪蛋白；其構造作用的構造蛋白角蛋白、絲蛋白、彈性蛋白膠原。角蛋白、絲蛋白、彈性蛋白膠原。13.3.1 蛋白質的構造蛋白質的構造n蛋白質是由氨基酸構成，在蛋白質分子中

16、氨基酸的含量、陳列順序構成了肽鏈的長短、數(shù)目。肽鏈的結合方式與不同層次稱為蛋白質的構造。分為：一級構造(初級構造)、二級四級構造(高級構造)。n蛋白質分子具有嚴密的空間構型。在蛋白質分子中，每個原子的相對位置都是極為準確的。除了肽鏈為蛋白質分子的主架外，其還依托側鏈上的各種基團所構成的副鍵和疏水交互作用，來維持和穩(wěn)定蛋白質的高級空間構造。一、蛋白質的副鍵和疏水交互作用一、蛋白質的副鍵和疏水交互作用1.二硫鍵：由含巰基二硫鍵：由含巰基(-SH)的半胱氨酸之間經過氧的半胱氨酸之間經過氧化復原作用銜接化復原作用銜接(-S-S-)2.酯鍵：多肽鏈中游離的羧基酯鍵：多肽鏈中游離的羧基(-COOH)與含羥

17、基與含羥基(-OH)氨基酸結合構成酯。氨基酸結合構成酯。(-CO-O-)3.鹽鍵：酸性氨基酸的羧基與堿性氨基酸的氨基鹽鍵：酸性氨基酸的羧基與堿性氨基酸的氨基構成離子鍵構成離子鍵(-COO-NH3+)，經過靜電作用結合。，經過靜電作用結合。在多肽鏈中的帶電基團都可構成鹽鍵。在多肽鏈中的帶電基團都可構成鹽鍵。4.氫鍵：是蛋白質中最重要的一種副鍵。多肽鏈氫鍵：是蛋白質中最重要的一種副鍵。多肽鏈中存在有較多的中存在有較多的O、N、S、H原子為構成氫鍵原子為構成氫鍵提供了條件。根據構成氫鍵的情況分為兩種提供了條件。根據構成氫鍵的情況分為兩種1)主鏈的肽鍵之間構成的氫鍵。2)側鏈與側鏈或側鏈與主鏈之間構成

18、的氫鍵。H-NR-CC=OH-NR-CC=OH-NR-CC=OH-O5.疏水交互作用：多肽鏈中的側鏈較多的是弱極性疏水交互作用：多肽鏈中的側鏈較多的是弱極性的疏水基團的疏水基團(- ) 。當?shù)鞍踪|長鏈卷曲成特定的構。當?shù)鞍踪|長鏈卷曲成特定的構象時，疏水基側鏈遭到水的極性的排斥，向內部象時，疏水基側鏈遭到水的極性的排斥，向內部靠攏，發(fā)生作用靠攏，發(fā)生作用(范德華力范德華力)。RA二、蛋白質的構造二、蛋白質的構造1.一級構造：租船蛋白質的氨基酸種類、數(shù)目和銜一級構造：租船蛋白質的氨基酸種類、數(shù)目和銜接方式及順序。即由肽鍵銜接的肽鏈。接方式及順序。即由肽鍵銜接的肽鏈。2.二級構造：肽鏈經過氫鍵，構成

19、的二級構造：肽鏈經過氫鍵，構成的-螺旋卷曲、螺旋卷曲、-折疊片、折疊片、-轉角和無規(guī)那么卷曲。轉角和無規(guī)那么卷曲。1969年年IUPAC規(guī)定二級構造是主鏈原子的部分陳規(guī)定二級構造是主鏈原子的部分陳列。不包括與其它鏈端的相互關系以及側鏈的列。不包括與其它鏈端的相互關系以及側鏈的構象。構象。1-螺旋螺旋右螺旋右螺旋 2-折疊和折疊和-轉角轉角 3無規(guī)那么卷曲無規(guī)那么卷曲沒有確定規(guī)律沒有確定規(guī)律性。性。 肽鏈的構象肽鏈的構象(二級構造二級構造) -螺旋卷曲和-折疊片的區(qū)別在肽鍵之間構成氫鍵的方向上。-螺旋：每圈由3.6個氨基酸單位組成，每個氨基酸單位的氨基與其相隔的第五個氨基酸單位的羧基構成氫鍵。天

20、然的為右手螺旋。氫鍵與螺旋的長軸平行。p.289-折疊：由氫鍵將一條或兩條肽鏈結合構成片狀。肽鏈在結合過程中可以是平行或反平行。但從能量角度思索，反平行更加穩(wěn)定。-轉角：蛋白質分子中肽鏈出現(xiàn)回轉，在回折角處存在-轉角構造，其特點是第一個殘基的羧基 和第四個殘基的亞氨基 構成氫鍵。C=ON-H3.三級構造：在二級構造單元的根底上，蛋白質三級構造：在二級構造單元的根底上，蛋白質分子進一步卷曲構成具有特定構象方式。分子進一步卷曲構成具有特定構象方式。1969年年IUPAC規(guī)定：三級構造是蛋白質分子或規(guī)定：三級構造是蛋白質分子或亞基內一切原子的空間排布。但不包括亞基間亞基內一切原子的空間排布。但不包括

21、亞基間或分子間的空間排布?；蚍肿娱g的空間排布。亞基：某些蛋白質作為一個活性單位時，有兩條亞基：某些蛋白質作為一個活性單位時，有兩條或多條肽鏈組成。這些肽鏈相互以非共價鍵結或多條肽鏈組成。這些肽鏈相互以非共價鍵結合成一個相當穩(wěn)定的單位。合成一個相當穩(wěn)定的單位。以各種副鍵和疏水交互作用而使肽鏈卷曲，構成以各種副鍵和疏水交互作用而使肽鏈卷曲，構成的各側鏈構象以及主鏈構象單元相互間的空間的各側鏈構象以及主鏈構象單元相互間的空間關系就是蛋白質的三級構造。關系就是蛋白質的三級構造。4.四級構造：按四級構造：按IUPAC規(guī)定：四級構造是亞基的規(guī)定：四級構造是亞基的立體排布，亞基間相互作用以及接觸部位的規(guī)立體

22、排布，亞基間相互作用以及接觸部位的規(guī)劃。但不包括亞基內部的空間構造。劃。但不包括亞基內部的空間構造。蛋白質分子或亞基的締合，其部位在空間構造上蛋白質分子或亞基的締合，其部位在空間構造上必需相互滿足，鑲嵌互補。在某些締合中亞基必需相互滿足，鑲嵌互補。在某些締合中亞基構象會產生某種程度的變化，結果導致其功能構象會產生某種程度的變化，結果導致其功能部位的構象更加適宜于發(fā)揚生物活性部位的構象更加適宜于發(fā)揚生物活性變構變構景象。景象。血紅蛋白的四級構造是由四個相當于肌紅蛋白的血紅蛋白的四級構造是由四個相當于肌紅蛋白的三級構造方式的亞基締合而成。三級構造方式的亞基締合而成。13.3.1 蛋白質的化學性質蛋

23、白質的化學性質一、兩性和等電點：蛋白質在水溶液中同樣存在一、兩性和等電點：蛋白質在水溶液中同樣存在酸式電離和堿式電離，其電離程度和離子化性酸式電離和堿式電離，其電離程度和離子化性質與溶液的質與溶液的pH值以及蛋白質分子中游離基團值以及蛋白質分子中游離基團的性質、數(shù)目有關。的性質、數(shù)目有關。PrCOOHNH2PrCOO-NH3+OH-H+OH-H+PrCOOHNH3+PrCOO-NH2陽離子 偶極離子 陰離子pH pI2.等電點：多肽和蛋白質的等電點接近于等電點：多肽和蛋白質的等電點接近于5。冬。冬至物體的至物體的pH普通為中性或弱酸性，因此，蛋普通為中性或弱酸性，因此，蛋白質在體內大多以陰離子

24、方式存在。白質在體內大多以陰離子方式存在。與蛋白質兩性有關的有兩個主要性質。與蛋白質兩性有關的有兩個主要性質。3.蛋白質的緩沖才干：在動植物體內蛋白質大多蛋白質的緩沖才干：在動植物體內蛋白質大多以陰離子方式存在，但也有部分為偶極離子。以陰離子方式存在，但也有部分為偶極離子。構成一個緩沖對，在生物體內起主要緩沖作用。構成一個緩沖對，在生物體內起主要緩沖作用。對代謝所產生的酸堿起到緩沖在作用，為此生對代謝所產生的酸堿起到緩沖在作用，為此生物體的一定物體的一定pH值。值。PrCOO-NH3+OH-H+PrCOO-NH2Pr-(鹽)HPr(酸)4.電泳：在電場中，蛋白質的電泳方向取決于所電泳：在電場中

25、，蛋白質的電泳方向取決于所帶電荷的性質。而電泳的速度那么取決于所帶帶電荷的性質。而電泳的速度那么取決于所帶電量的多少和質點的體積。電量的多少和質點的體積。各種不同的蛋白質，各種不同的蛋白質，pI不等，體積不同，因此在不等，體積不同，因此在同一電場條件下，蛋白質混合物中各組分的挪同一電場條件下，蛋白質混合物中各組分的挪動方向、速度具有較大的差別，可用于蛋白質動方向、速度具有較大的差別，可用于蛋白質的分別鑒定。的分別鑒定。二、膠體性質與沉淀作用二、膠體性質與沉淀作用蛋白質是大分子化合物，分子顆粒的直徑在膠粒蛋白質是大分子化合物，分子顆粒的直徑在膠粒幅度之內幅度之內0.10.001呈膠體性質。蛋白質

26、呈膠體性質。蛋白質顆粒外表都帶電荷，在酸性溶液中帶正電荷，顆粒外表都帶電荷，在酸性溶液中帶正電荷，在堿性溶液中帶負電荷，到達協(xié)助帶有同性電在堿性溶液中帶負電荷，到達協(xié)助帶有同性電荷就于周圍電性相反的的離子構成穩(wěn)定的雙電荷就于周圍電性相反的的離子構成穩(wěn)定的雙電層。由于同性電荷相斥，顆粒相互隔絕而不粘層。由于同性電荷相斥，顆粒相互隔絕而不粘合，構成穩(wěn)定的膠體體系。合，構成穩(wěn)定的膠體體系。蛋白質與水構成的親水膠體，也和其它膠體一樣蛋白質與水構成的親水膠體，也和其它膠體一樣不是非常穩(wěn)定，在各種要素的影響之下，蛋白不是非常穩(wěn)定，在各種要素的影響之下，蛋白質容易析出沉淀。質容易析出沉淀。(1)可逆沉淀可逆

27、沉淀(鹽析鹽析)(2)不可逆沉淀不可逆沉淀蛋白質與重金屬鹽作用，或在蛋白質溶液中參與蛋白質與重金屬鹽作用，或在蛋白質溶液中參與有機溶劑有機溶劑(如丙酮、乙醇等如丙酮、乙醇等)那么發(fā)生不可逆沉那么發(fā)生不可逆沉淀。如淀。如70-75%的酒精可破壞細菌的水化膜，是的酒精可破壞細菌的水化膜，是細菌發(fā)生沉淀和變性，從而起到消毒的作用。細菌發(fā)生沉淀和變性，從而起到消毒的作用。三、蛋白質的變性作用三、蛋白質的變性作用蛋白質在一定條件下，共價鍵不變，但構象發(fā)生蛋白質在一定條件下，共價鍵不變，但構象發(fā)生變化而喪失生物活性的過程成為蛋白質的變性變化而喪失生物活性的過程成為蛋白質的變性作用。作用。蛋白質溶液堿金屬鹽

28、或銨鹽沉淀溶解（蛋白質）H2On變性條件：變性條件： n物理要素：枯燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、物理要素：枯燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、n 紫外線、紫外線、X射線、超聲等。射線、超聲等。n化學要素：強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生化學要素：強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生n 物堿試劑物堿試劑(三氯乙酸、乙醇等三氯乙酸、乙醇等)。n變性后的特點：變性后的特點：n 喪失生物活性喪失生物活性n 溶解度降低溶解度降低n 易被水解易被水解(對水解酶的抵抗力減弱對水解酶的抵抗力減弱)。二、三級結構的結合力遭破壞n變性作用的利用：變性作用的利用：n 消毒、殺菌、點豆腐等；消毒、殺菌、點豆腐等；n 排毒重金屬鹽中

29、毒的急救；排毒重金屬鹽中毒的急救；n 腫瘤的治療放療殺死癌細胞；腫瘤的治療放療殺死癌細胞；n四、蛋白質的顏色反響四、蛋白質的顏色反響n(1)縮二脲反響：蛋白質與新配置的堿性硫縮二脲反響：蛋白質與新配置的堿性硫酸銅溶液反響酸銅溶液反響,呈紫色，稱為縮二脲反響。呈紫色，稱為縮二脲反響。n(2)蛋白黃反響：蛋白質中含有苯環(huán)的氨基蛋白黃反響：蛋白質中含有苯環(huán)的氨基酸，遇濃硝酸發(fā)生硝化反響而生成黃色硝基酸，遇濃硝酸發(fā)生硝化反響而生成黃色硝基化合物的反響稱為蛋白黃反響。化合物的反響稱為蛋白黃反響。13-4核酸核酸n核酸是除多糖、蛋白質以外的又一類具有生物功能和生理活性的生物該分子化合物。分布于一切的生物體

30、內，存在于細胞核內。與生物的生長、繁衍、遺傳親密相關。n核酸是控制生物遺傳和支配蛋白質合成的模型n 沒有核酸，就沒有蛋白質。因此，核酸是最根本的生命的物質根底。對核酸的研討是現(xiàn)代科學研討領域最吸引人的課題。13.4.1核酸的組成核酸的組成n核酸分為核糖核酸(RNA)與脫氧核糖核酸(DNA)n核酸分子中含有C、N、H、O、P五種元素，是具有陰離子性質的酸性物質。核酸水解時，根據水解程度的不同，可得到不同的中間體。完全水解后，得到雜環(huán)堿(嘌呤類和嘧啶類)、五員糖(核糖或脫氧核糖)、磷酸。核蛋白蛋白質核酸胰酶核苷酸腸酶核苷堿基核糖（脫氧核糖）磷酸1. 核糖和核糖和2-脫氧核糖脫氧核糖2堿基堿基核苷酸

31、中的堿基主要有五種，都是嘧啶核苷酸中的堿基主要有五種，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它們是：或嘌呤的衍生物。它們是： 胞嘧啶胞嘧啶C，脲嘧啶脲嘧啶U，胸腺嘧啶，胸腺嘧啶T，腺嘌呤，腺嘌呤A，鳥，鳥嘌呤嘌呤G。DNA中存在中存在C、T；RNA中包含中包含C、U。而嘌呤堿沒有區(qū)別。而嘌呤堿沒有區(qū)別。 雜環(huán)堿基嘌呤嘧啶腺嘌呤鳥嘌呤胞嘧啶鳥嘧啶胸腺嘧啶NNHNNHONNNNHNH2NH2NHNONH2NHHNOONHHNOOH3CRNAn堿基存在互變異構，在生物體的條件下，主要以酮式存在。1*和3*N原子上的H具有一定的酸性。這在核酸構造的穩(wěn)定上極其重要。3核苷核苷核苷是核糖的核苷是核糖的-苷羥基與堿基氮原

32、子上苷羥基與堿基氮原子上的氫脫水而構成的苷，根據核糖的不的氫脫水而構成的苷，根據核糖的不同，核苷有兩類：同，核苷有兩類：(1)核苷核苷(由由RNA水解而得水解而得)OCH2OHHOHHOHOHOCH2OHHOHHOHBB = UACG脲嘧啶核苷 脲苷（ ）腺嘌呤核苷 腺苷（ ）胞嘧啶核苷 胞苷（ ）鳥嘌呤核苷 鳥苷（ ）UACG核 糖核 苷堿 基核 苷 名 稱(2) 2-脫氧核苷(由DAN水解而得)2脫氧核糖OCH2OHHOHHHOHOCH2OHHOHHHBB = TACGdT核 苷堿 基核 苷 名 稱2脫氧胸腺苷dAdCdG（ ）（ ）（ ）（ ）2脫氧鳥苷2脫氧胞苷2脫氧腺苷4核苷酸：核糖

33、核苷酸：核糖C5上的羥基與磷酸酯化便得到上的羥基與磷酸酯化便得到單核苷酸。單核苷酸。(也可在也可在C3羥基銜接羥基銜接)中的核苷酸單體OCH2HOHHHBOPOHOHOOCH2HOHHOHBOPOHOHO中的核苷酸單體RNADNACHOCH2OHCH2OHOHOHOHOCH2OHBOHOHO腺嘌呤基鳥嘧啶基CH2OHOHOHONNNNNH2CH2OHOHOHONNHOOD核糖 D呋喃核糖 核苷腺苷尿苷NNNNNH2CH2OHOHOOPOOHOH3腺嘌呤核苷酸 （3腺苷酸）NNNNNH2CH2OHOHOOPOOHOH3腺嘌呤核苷酸 （3腺苷酸）13.4.2核酸的構造核酸的構造n核酸是核苷酸單體中

34、核糖的3位羥基和5 位上的磷酸基酯化而成的高分子化合物。n核酸和蛋白質一樣，也有單體陳列順序和空間關系問題，因此，核酸也有一級構造、二級構造和三級構造的問題。n1核酸一級構造n核苷酸的順序組成了核酸的一級構造。RNA中的多核苷酸鏈如以下圖：CH2HHOHHHOCH2HHOHHHOCH2HHOHHHOCH2HHOHHHOOPOOOHOPOOOHOPOOOHOPOOOHNNNNNH2NNNH2ONHNNNONH2NHNOO53端端腺苷酸胞苷酸鳥苷酸脲苷酸ACGUnRNA或DNA中的多核苷酸鏈，用簡化的表示法來表示。如上圖可簡化如下：n其中R1、R2、R3、R4表示堿基，P表示磷酸基，一豎表示核糖分子，2、3、5表示糖分子中C原子編號。還可以進一步簡化成PA-C-G-UP。nRNA與DNA的區(qū)別：n核糖RNA中為核糖，DNA中為2-脫氧核糖n堿基RNA中為A、U、C、G； n DNA中為A、T、C、G。PPOHPOHPOHPOHACGU53253PPHPHPHPH53253R1R2R3R4RNADNA鏈簡化圖鏈簡化圖2核酸的二級構造核酸的二級構造DNA的二級構造為右手雙股螺旋構造。的二級構造為右手雙股螺旋構造。兩條鏈的走向相反堿基是配對的維持雙螺旋的力量3535ACTG(1.1nm)(1.06nm)n兩條