2.1-第二節(jié) 酶分子的結構與功能ppt課件

1、第二節(jié)第二節(jié) 酶分子的結構與功能酶分子的結構與功能 一、酶的活性部位一、酶的活性部位酶分子僅以其分子內的一個微區(qū)域來體現酶分子僅以其分子內的一個微區(qū)域來體現催化活性，但以完整的結構為基礎。催化活性，但以完整的結構為基礎。這個微區(qū)域是由少數幾個特定氨基酸殘基這個微區(qū)域是由少數幾個特定氨基酸殘基所組成所組成(若含有輔助因子，則輔助因子也若含有輔助因子，則輔助因子也往往是這個微區(qū)域的組成部分往往是這個微區(qū)域的組成部分)。由于肽。由于肽鏈在空間上的折疊與盤曲，使得含特定氨鏈在空間上的折疊與盤曲，使得含特定氨基酸殘基的微區(qū)域在空間位置上相對集中，基酸殘基的微區(qū)域在空間位置上相對集中，酶分子在此部位與底物

2、相結合并催化其反酶分子在此部位與底物相結合并催化其反應。應。酶的活性中心酶的活性中心(active center)v酶的活性部位酶的活性部位(active site)或活性中心或活性中心(active center)：酶：酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基的部位?；钚圆课煌ǔ６嘉挥诘鞍踪|的結構域或酸殘基的部位?；钚圆课煌ǔ６嘉挥诘鞍踪|的結構域或亞基之間的縫隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是亞基之間的縫隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很近的一些氨基酸殘基組成的。由在三維空間上靠得很近的一些氨基酸殘基組成

3、的。v它一般位于酶分子表面的疏水性裂隙中。它一般位于酶分子表面的疏水性裂隙中。酶的活性中心酶的活性中心v在活性部位的活性基團，按其作用，又可在活性部位的活性基團，按其作用，又可分為結合基團分為結合基團(binding group)與催化基團與催化基團(catalytic group)。v能與底物特異結合的基團稱為結合基團。能與底物特異結合的基團稱為結合基團。結合基團決定酶與底物結合基團決定酶與底物 的結合即決定酶的結合即決定酶的專一性）。的專一性）。v直接參與底物催化的基團，稱催化基團。直接參與底物催化的基團，稱催化基團。催化基團決定著酶分子的催化性質。催化基團決定著酶分子的催化性質。酶的活性

4、中心酶的活性中心v與酶的活性有關的基團叫做必需基團。結與酶的活性有關的基團叫做必需基團。結合基團和催化基團都屬于必需基團。合基團和催化基團都屬于必需基團。v常見的必需基團有：常見的必需基團有：Ser的羥基、的羥基、His的咪的咪唑基、唑基、Cys的巰基、的巰基、Asp和和Glu的側鏈羧基的側鏈羧基等。等。v酶活性中心的特點：酶活性中心的特點：v 是凹穴狀。是凹穴狀。v 體積小。體積小。v 具有一定的、可變的幾何形狀。具有一定的、可變的幾何形狀。二、酶的調節(jié)部位二、酶的調節(jié)部位v 調節(jié)部位調節(jié)部位(regulatory site)又稱變構部位又稱變構部位或稱別構部位或稱別構部位(alloster

5、ic site).v多數寡聚酶分子不僅含有活性部位，還多數寡聚酶分子不僅含有活性部位，還含有調節(jié)部位。含有調節(jié)部位。v這兩種部位分別位于酶分子的不同亞基這兩種部位分別位于酶分子的不同亞基上，或是位于同一亞基的不同位置上。上，或是位于同一亞基的不同位置上。二、酶的調節(jié)部位二、酶的調節(jié)部位v調節(jié)部位是獨立于活性部位之外的另一調節(jié)部位是獨立于活性部位之外的另一微區(qū)。微區(qū)。v它的最適構象不易與底物相結合，而易它的最適構象不易與底物相結合，而易與效應物與效應物(effector)相結合。相結合。v效應物與底物的結構毫無共同之處。當效應物與底物的結構毫無共同之處。當效應物結合到調節(jié)部位上時，它不被催效應物

6、結合到調節(jié)部位上時，它不被催化，但引起酶分子構象發(fā)生變化，也影化，但引起酶分子構象發(fā)生變化，也影響活性部位的構象改變。響活性部位的構象改變。二、酶的調節(jié)部位二、酶的調節(jié)部位v變構效應或是別構效應變構效應或是別構效應(allosteric effect)：是指調節(jié)物或效應物與別構酶酶分子是指調節(jié)物或效應物與別構酶酶分子的別構中心結合后，誘導出或穩(wěn)定住酶分的別構中心結合后，誘導出或穩(wěn)定住酶分子的某種構象，使酶活性中心對底物的結子的某種構象，使酶活性中心對底物的結合與催化作用受到影響，提高或降低活性合與催化作用受到影響，提高或降低活性部位對底物的親和力，導致酶的催化能力部位對底物的親和力，導致酶的催

7、化能力增強或減弱的效應。增強或減弱的效應。v具有變構效應的酶，稱為變構酶或別構酶。具有變構效應的酶，稱為變構酶或別構酶。三、維持酶構象的必需基團三、維持酶構象的必需基團v 在酶分子中，除了具有功能的微區(qū)在酶分子中，除了具有功能的微區(qū)之外，尚有一些氨基酸殘基的基團是之外，尚有一些氨基酸殘基的基團是維持酶分子構象所不可缺少的組成。維持酶分子構象所不可缺少的組成。v若酶分子的構象遭到不可逆的破壞，若酶分子的構象遭到不可逆的破壞，這些微區(qū)的構象也隨之破壞，酶的催這些微區(qū)的構象也隨之破壞，酶的催化活性也就喪失。化活性也就喪失。 四、具有其他功能的分子片段四、具有其他功能的分子片段v維持酶分子最佳構象狀態(tài)

8、除了維持酶分子最佳構象狀態(tài)除了所需的分子片段之外，尚有一些所需的分子片段之外，尚有一些分子片段對酶分子的影響是間接分子片段對酶分子的影響是間接的或是潛在的。的或是潛在的。四、具有其他功能的分子片段四、具有其他功能的分子片段v有些酶在細胞內被合成之后，呈無有些酶在細胞內被合成之后，呈無活性狀態(tài)，稱為酶原活性狀態(tài)，稱為酶原(zymogen)。v酶原在一定的條件下，能轉化為有酶原在一定的條件下，能轉化為有活性的酶。活性的酶。v這 一 轉 化 過 程 稱 為 酶 原 的 激 活這 一 轉 化 過 程 稱 為 酶 原 的 激 活(zymogen activation)。四、具有其他功能的分子片段四、具有

9、其他功能的分子片段v使酶原激活的物質稱為激活劑使酶原激活的物質稱為激活劑(activator)。v若激活劑本身就是酶，則稱為若激活劑本身就是酶，則稱為激酶。激酶。四、具有其他功能的分子片段四、具有其他功能的分子片段v當除去有些酶分子中的部分肽當除去有些酶分子中的部分肽段，對其催化活性并無明顯作用。段，對其催化活性并無明顯作用。v如用氨肽酶處理木瓜蛋白酶。如用氨肽酶處理木瓜蛋白酶。v從肽鏈的從肽鏈的N-末端開始逐步水解，末端開始逐步水解，切掉多個氨基酸殘基之后，剩下切掉多個氨基酸殘基之后，剩下的肽段仍具有水解蛋白質的功能。的肽段仍具有水解蛋白質的功能。四、具有其他功能的分子片段四、具有其他功能的

10、分子片段v又如：從核糖核酸酶的又如：從核糖核酸酶的C-末端開端，末端開端，切掉一個三肽切掉一個三肽(-丙丙-絲絲-纈纈-C00H)，剩，剩余的肽段仍具有酶的催化活性。余的肽段仍具有酶的催化活性。v有人認為，這些肽段，可能在防止有人認為，這些肽段，可能在防止酶的失活，便于酶在細胞內的轉移酶的失活，便于酶在細胞內的轉移與分泌以及對植物的免疫、進化等與分泌以及對植物的免疫、進化等方面，有著潛在的功能。方面，有著潛在的功能。 酶的結構及催化作用機制小結酶的結構及催化作用機制小結 1 1結合部位結合部位 Binding site Binding site 酶分子中與底物結合的部位或區(qū)域一般稱為酶分子中與

11、底物結合的部位或區(qū)域一般稱為結合部位。結合部位。（一），（一）， 酶分子的結構特點酶分子的結構特點 酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位稱為酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位稱為催化部位。催化部位。 通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心?；钚圆课换蚧钚灾行摹?結合部位決定酶的專一性，結合部位決定酶的專一性， 催化部位決定酶所催化反應的性質。催化部位決定酶所催化反應的性質。2 2催化部位催化部位 catalytic catalytic sitesite 酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的結合的部位，從而引起酶生某種程度的結合的部位，從而引起酶分子空間構象的變化，對酶起激活或抑分子空間構象的變化，對酶起激活或抑制作用。制作用。3 3調控部位調控部位 Regulatory site Regulatory site 主要包括：主要包括： 親核性基團：絲氨酸親核性基團：絲氨酸的羥基，半胱氨酸的的羥基，半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑巰基和組氨酸的咪唑基。基。H2NCHCCH2OHOOHOHH2NCHCCH2OHOSHSHH2NCHCCH2OHONNHNNH酶活性中心的必需基團酶活性中心的必需基團 酸堿性基團：酸堿性基