生物化學復習2012匯總

1、生物化學復習（2011級1-5班）2012.12.18基本事實（一句話，什么是什么）糖化學1,單糖或多糖是多羥基醛或多羥基酮。.連接四個不同原子或基團的碳原子稱之為不對稱碳原子或手性碳原子.自然界存在的葡萄糖為 L-型。. 一個糖的“-型和3-型是異頭物。.葡糖主要以口比喃環(huán)形式存在；果糖在游離狀態(tài)下時主要以口比喃環(huán)形式存在，在結合狀態(tài)時則多以吠喃環(huán)形式存 在。.糖原是肝臟、肌肉中的貯藏性多糖，其合成和分解都始于非還原端。7,蔗糖是植物體內糖運輸?shù)闹饕问?，無還原性，由1分子a -D- 口比喃葡萄糖和1分子3 -D-吠喃果糖通過a, P-1,2糖昔鍵構成。8. 一種單糖可以形成多種結構的多糖，

2、原因是單糖有異構體、異頭物和多羥基。9,單糖的羥基被氨基取代后形成的化合物稱為氨基糖；單糖與磷酸縮合生成的化合物稱為糖脂；單糖的縮醛式化合物稱為糖昔。.糖豚是糖類的苯腫衍生物，為黃色結晶，由糖的 C-1和C-2與苯腫反應生成，分解又得到原來的糖，因此可以用于糖的提純。.脂多糖是細菌細胞壁中常見的結構性多糖。.糖原或支鏈淀粉經磷酸化酶作用（磷酸解）的分解產物是G-1-P和極限糊精，極限糊精含有 a-1,4糖昔鍵和a -1,6糖昔鍵。.糖原或淀粉分解代謝中起始步驟的產物是G-1-P; G分解中起始步驟的產物是G-6-P。. a-淀粉酶可水解淀粉、糖原內部的 a-1,4糖昔鍵。. a -淀粉酶水解支

3、鏈淀粉的主要產物為葡萄糖、麥芽糖、麥芽三糖和糊精。. 3-淀粉酶作用于淀粉分子非還原末端的a -1,4糖昔鍵，產物主要為麥芽糖。.分解a -1,6糖昔鍵的酶是脫支酶（又稱為R酶），植物體內合成支鏈淀粉分支點a -1,6糖昔鍵的酶是 Q酶。.動物體內分解糖原分支點 a -1,6糖昔鍵的酶是分支酶。.直鏈淀粉遇碘呈藍色，支鏈淀粉遇碘呈紫色。.植物體內淀粉徹底水解為葡萄糖需要四種酶協(xié)同，分別是：a-淀粉酶、3 -淀粉酶、R酶和麥芽糖酶。.糖分解時單糖活化以磷酸化為主，其次是?；ɑ钚源姿幔?纖維素分子是由3-D-葡萄糖殘基以3 -1,4-糖昔鍵連接組成的不分支的直鏈葡聚糖，是植物中最廣泛存在的骨

4、 架多糖。. EMR HMRB有氧和無氧條件下均能進行。.糖原磷酸化酶是糖原酵解的第一個酶，它有糖原磷酸化酶a和糖原磷酸化酶b兩種形式，其中有活性的是糖原磷酸化酶a, a和b的差別是該酶蛋白中的第14位Ser被磷酸化。. 一般認為，EM腱徑的終產物是乳酸，產生2ATR三個關鍵酶分別是磷酸果糖激酶（最關鍵的限速酶）、丙酮酸激酶（次重要的調節(jié)酶）、己糖激酶（第三重要的調節(jié)酶）。. EM叩第一個耗能的步驟是：葡萄糖激酶（或稱已糖激酶）催化GG-6-P。. EMP調節(jié)中磷酸果糖激酶是最重要的限速酶，該酶受1,6-二磷酸果糖的激活，為正反饋調節(jié)，ATP是該酶的變構抑制劑。. EM叩提供高能磷酸基團使 A

5、DP磷酸化成ATP的高能化合物是1,3-二磷酸甘油酸和 PER.丙酮酸脫氫酶復合體包括 5種輔因子，分別是 TPP、硫辛酸、CoA、FAD和NAD+。.在PEP轉化生成丙酮酸代謝步驟中經過底物水平磷酸化產生了ATR但在有氧條件下 EMR弋謝途徑的終產物是丙酮酸，共產生8ATP;由于紅細胞沒有線粒體，其能量幾乎全由EM沈供。.丙酮酸脫氫酶復合體包括三種酶、5種輔因子（TPR硫辛酸、輔酶 A、FAD NAD）, NAD是底物脫下的2H的最終受體。. EMP-TCA途徑中的氫受體主要是 NAD +和FAD ,磷酸戊塘途徑的氫受體主要是NADP +;在肌肉、神經組織中，通過EMP產生的NADH通過甘油

6、“磷酸穿梭作用轉化形成線粒體內的FADH2進入而進人琥珀酸氧化呼吸鏈，故這些組織中1mol葡萄糖產生36ATP;其他組織中通過 EMP產生的NADH通過蘋果酸穿梭作用轉化為線粒體內的NADH而進人NADH呼吸鏈，故這些組織中1mol葡萄糖產生38ATP。. EMP中產生的NADH的去路是使丙酮酸還原為乳酸，但有氧條件下則經甘油a -磷酸穿梭或蘋果酸穿梭進入線粒體氧化。. EMP中醛縮酶催化6C糖1, 6-二磷酸果糖轉化為 3C糖3-磷酸甘油醛，是典型的分解反應。.琥珀酸脫氫酶催化以下：琥珀酸 +5人口=延胡索酸+FADH2,丙二酸是該酶的競爭性抑制劑。. TCA循環(huán)中共發(fā)生4次脫氫反應，生成

7、3mol NADH和1mol FADH 2,但不能直接產生 ATP。.異檸檬酸脫氫酶催化的反應產物為a -酮戊二酸、NADH和CO2；異檸檬酸裂解酶催化的反應產物為乙醛酸和琥珀酸。.成熟紅細胞缺乏全部細胞器，其能量來源主要依靠血糖（每天25克左右）進行糖酵解獲得。.發(fā)酵可以在活細胞外進行。.磷酸戊糖途徑中存在兩種月氫酶，它們分別是6-磷酸葡萄糖月氫酶和 6-磷酸葡萄糖酸脫氫酶。. UDPG ADPO多糖（糖原、淀粉）合成時葡萄糖活化的主要方式，二核甘酸化是糖的合成代謝中單糖活化的主要方式。.糖異生作用是指由非糖物質（乳酸、甘油、丙酮酸及某些氨基酸等）轉化為糖的過程，需克服EMP三個關鍵酶催化的

8、不可逆反應，其他反應步驟則是EMP的逆過程。人處于長期饑餓和酸中毒時腎臟中的糖異生作用大大加強。葡萄糖是微生物主要利用的碳源之一，當環(huán)境中缺少可利用的六碳糖時，微生物會通過糖異生過程將非糖含碳化合物合成葡萄糖以維持生長。油料作物種子萌發(fā)時可將貯存的脂肪通過糖異生作用轉化為糖類。.糖異生途徑的特異酶分別是丙酮酸竣化酶、PEP竣激酶、果糖-1,6-二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶（也有資料成為磷酸酯酶）。.糖異生過程中由丙酮酸竣化酶和PEP竣激酶催化的代謝歷程稱為丙酮酸竣化支路，該支路所需的主要輔因子是生物素（攜帶CO2進行竣化作用）。.聯(lián)系糖原異生作用與三竣酸循環(huán)的酶是丙酮酸竣化酶。.在EMPf口糖

9、異生中都發(fā)揮作用的酶是3-磷酸甘油醛脫氫酶。.由2丙酮酸或2乳酸合成1G共消耗6ATP （其中4ATP, 2GTP。.利用乳酸合成糖原，每增加 1個葡糖單位，需消耗 8ATP2丙酮酸一 2草酰乙酸消耗2ATR2 草酰乙酸一 2PEP 消耗2GTP2 甘油酸-3-P -2 甘油酸-1,3-2P 消耗 2ATRG-1-P f UDPG 消耗 2ATP.利用丙酮酸合成糖原，每增加1個葡糖單位，需消耗 8ATP和2NADH. EMP有氧呼吸和無氧呼吸共同具有的呼吸途徑，催化第1個氧化-還原反應步驟的疏基酶是甘油醛-3-磷酸脫氫酶，碘乙酸是該酶的不可逆抑制劑。.合成糖原和蔗糖日葡糖供體是UDPG合成淀粉

10、時葡糖供體是 ADPG. EMP中第1個消耗ATP的步驟是由葡糖激酶（或稱為己糖激酶）催化G轉化為G-6-P ;第2個消耗ATP的步驟是由果糖磷酸激酶催化 F-6-P轉化生成F-1,6-2P 。. EMP中提供高能磷酸基團，使 ADP磷酸化成ATP的高能化合物是1,3-二磷酸甘油酸和 PEP. EMP中醛縮酶底物是F-1,6-二磷酸，產物是二羥丙酮磷酸和甘油醛-3-磷酸。. TCA循環(huán)（即檸檬酸循環(huán)）是分解與合成的兩用途徑；是糖、脂、蛋白質徹底分解的共同途徑，TCA中循環(huán)催化氧化脫竣的酶是異檸檬酸脫氫酶和a-酮戊二酸脫氫酶，通過底物水平磷酸化生成的是GTP.催化葡萄糖或丙酮酸進行有氧分解的酶系

11、中，需要硫辛酸作為輔酶的酶系有丙酮酸脫氫酶系和“-酮戊二酸脫氫酶系。. 一分子葡萄糖有氧分解可凈獲得36分子（甘油-a:-磷酸穿梭作用）和38分子（蘋果酸穿梭作用） ATP,與乙醇發(fā)酵凈得ATP數(shù)量之比接近18:1。.乙醛酸循環(huán)的2個關鍵酶分別是異檸檬酸裂解酶（催化異檸檬酸裂解為乙醛酸和琥珀酸）和蘋果酸合成酶（催化乙醛酸與乙酰輔酶 A合成蘋果酸）。.糖代謝HM睢徑（即PP瞋徑）中發(fā)生了三碳（如甘油醛-3-磷酸）、四碳（如赤群糖-4-磷酸）、五碳（如核糖）、 六碳（如果糖）、七碳糖（如景天庚酮糖）之間互變。脂肪化學.按電荷性質，脂質可分為中性脂質和極性脂質（包括負電性脂質和正電性脂質）；脂肪是中

12、性或非極性脂，磷脂是極性脂。.磷脂是生物膜中最常見的極性脂，它又可分為甘油磷脂和鞘磷脂兩類。.磷脂中脂酸碳鏈的縮短可增加細胞膜的流動性。.并非所有的脂類都含有脂酰基，動物細胞膜上的糖脂屬于神經節(jié)昔脂，分別由鞘氨醇、脂酸、糖、唾液酸組成。.脂肪在脂肪酶的作用下，水解終產物是甘油和脂肪酸。.肪肪（包括植物油和動物油）在堿性條件下水解生成甘油和脂肪酸的反應稱為皂化反應。.生物體中的脂肪酸絕大多數(shù)是偶數(shù)碳原子脂肪酸。.常見脂肪酸16:0,18 :0,20:0分別稱為軟脂酸、硬脂酸和花生酸；16:1,18:1,18 :2,18:3分別稱為軟脂油酸、油酸、 亞油酸、亞麻酸。.哺乳動物自身不能合成亞油酸和亞

13、麻酸，因此這二種脂肪酸被稱為必需脂肪酸。.自然界中常見的不飽和脂酸多具有順式結構。.含有膽堿的甘油磷脂稱為卵磷脂，其分子的親水端為磷酸膽堿，疏水端為脂肪酸。.含有乙醇胺的甘油磷脂稱為腦磷脂，其分子的親水端為磷酸乙醇胺，疏水端為脂肪酸。.甘油磷脂的磷酸基親水，其余的部分親脂。.構成生物膜的三類主要膜脂為磷脂、糖脂、固醇。.磷脂生物合成過程中，需要 CTP參與。.脂肪酸氧化分解主要途徑是 3-氧化，3-氧化需輔因子NAD FAD、CoA等。. 20碳或22碳脂肪酸在過氧化酶體內氧化，其?；d體為輔酶A。.脂酰CoA的3 -氧化過程順序是：脫氫、加水、再脫氫、硫解。.脂肪酸的3-氧化主要發(fā)生在線粒體

14、內。有幾點需要說明：（1）細菌脂酸的3-氧化系統(tǒng)是誘導產生的，在脂酸缺乏時，該系統(tǒng)不存在；在細菌中該系統(tǒng)是可溶性的；在大腸桿菌（ E.coli ）中，烯脂酰 CoA水合酶、L- 3 - 羥脂酰CoA脫氫酶、3 -酮脂酰硫解酶位于同一蛋白質上，分子量270000; （2）植物中含高脂肪的、正在發(fā)芽的3-氧化系統(tǒng)出現(xiàn)在乙醛酸循環(huán)體（特化的過氧化物酶體），但含低脂肪的種子和葉細胞中，3 -氧化系統(tǒng)位于過氧化物酶體；（3）近幾年的研究表明，動物體內長鏈脂酸（20碳或22碳以上）在過氧化物酶體的3-氧化系統(tǒng)中縮短，然后進入線粒體氧化系統(tǒng)被完全降解。.肉堿的功能是：參與轉移酶催化的?；磻?生物對脂肪酸的

15、氧化分解在線粒體基質中進行，主要有三條途徑：3-氧化、“-氧化、3-氧化。.肝細胞線粒體中產生的乙酰 COAfe要有四條去路，即：進入 TCA合成脂肪酸，合成固醇類和合成酮體。.偶數(shù)碳脂肪酸和奇數(shù)碳脂肪酸都可進行3-氧化，每次脫去2個碳原子，脂肪酸活化以脂酰CoA形式為主。.參與脂肪酸3 -氧化的因子有 ATP、FAD、HSCoA、NAD +等。.脂肪酸的3 -氧化和a -氧化都是從竣基端開始，物氧化從甲基端開始。.多不飽和脂酸的3-氧化比飽和脂酸的 3-氧化多需2種酶，即A 3順、A 2-反烯脂酰CoA異構酶，表異構酶（即 3-羥脂酰輔酶A立體異構酶）。.細胞質是（飽和）脂肪酸“從頭合成”途

16、徑的場所（主要是合成16碳軟脂酸），乙酰CoA是合成脂肪酸的原料； 高于16碳的脂酸合成在內質網進行，其?；d體為輔酶 Ao.脂肪酸從頭合成的 C2供體是乙酰CoA活化的C2供體是丙二酸單酰 CoA.脂酸從頭合成中乙酰 CoA主要來源于葡萄糖分解或脂酸氧化，NADPHfe要來源于HM雕經.乙酰CoA竣化酶是脂肪酸從頭合成途徑的限速酶，該酶為別構酶，檸檬酸是該酶的別構激活劑，只有別構部位 結合檸檬酸后，該酶才有活性。細胞質中檸檬酸濃度是脂肪酸合成的最重要的調節(jié)物。.合成脂肪酸的原料是乙酰CoA,它需經檸檬酸穿梭（丙酮酸 -檸檬酸循環(huán)）從線粒體內帶到細胞質中；故脂肪酸合成需要檸檬酸。.脂肪酸生物合

17、成的“從頭合成”途徑中丙二酰CoA是中間產物，乙酰輔酶 A竣化酶是限速酶，該酶需輔因子生物素。.脂肪“從頭合成”合成所需原料為乙酰CoA NADPH ATP、CO2及ACP （酰基載體蛋白），其中需要檸檬酸裂解來提供乙酰CoA.超過16C的脂酸生物合成主要通過內質網、線粒體的酶系參與碳鏈的延長。.脂肪酸生物合成延長途徑在線粒體中進行時以乙酰CoA為二碳供體（這是原料 1 ;還需要NADPH乍為還原性物質，這是原料2）,在內質網和微粒體中以丙二酰CoA為二碳供體。.以乙酰CoA為原料在肝臟中合成的膽固醇是膽酸、性激素、VD等生物合成的前體。.乙酰CoA是脂類物質生物合成的起始物，也是合成酮體的原

18、料。.脂肪酸氧化在線粒體基質經過中3 -氧化進行，其產物乙酰 CoA可經過“丙酮酸-檸檬酸循環(huán)”轉運至細胞質中作為脂肪酸“從頭合成”途徑的合成原料。.肝臟細胞線粒體是合成酮體（即乙酰乙酸、3-羥丁酸和丙酮）的主要場所，合成酮體的底物是乙酰輔酶A。.肝臟不能利用酮體，酮體氧化利用主要在肝外組織的細胞線粒體內。.管體類物質（如膽固醇）合成的共同中間物為異戊烯基焦磷酸（ IPP）。.膽固醇的核心結構是環(huán)戊烷多氫菲。.酮體和膽固醇合成中，者B有 3 -羥-3 -甲-戊二酰CoA中間產物的產生。.磷脂（雙親分子）包括卵磷脂和腦磷脂等。磷脂不足，細胞膜結構受影響，會遺漏傳遞信息，加速人的老化。保證充足的磷

19、脂供應，可以有效加深大腦記憶，提高智力，防止腦功能衰退。卵磷脂分子的親水端為膽堿，疏水端為脂肪酸，在動植物中分布最廣，由于蛋黃中含量最多，因而得名。 卵磷脂對于神經信息傳遞，改善脂肪代謝，以及預防心血管疾病都具有重要作用。腦磷脂分子的親水端為乙醇胺，疏水端為脂肪酸，主要是促進神經細胞的生長，對改善腦功能有一定效用，還有加速血液凝固的作用。.前列腺素、白三烯等是由花生四烯酸轉變而來的。.脊椎動物的類固醇激素有腎上腺皮質激素和性激素兩大類。.固醇類化合物結構的特點是含環(huán)戊烷多氫菲。蛋白質化學.自然界中有D-型和L-型氨基酸，但構成天然蛋白質的氨基酸均為L-ot-氨基酸。.蛋白質的特征元素為氮元素，

20、蛋白質平均含氮量16%即1g氮相當于6.25g蛋白質；6.25又被稱為蛋白質系數(shù)；20種基本氨基酸中含氮量最高的氨基酸為Aarg。.天然蛋白質的基本組成單位為氨基酸，共有 20種；天然氨基酸并不都是編碼氨基酸。.20種基本氨基酸中，生酮氨基酸是Leu和Lys, Pro是亞氨基酸，Val、Leu、Ile是分支氨基酸，His是雜環(huán)氨基酸，Lys、Arg、His是堿性氨基酸，Asp、Glu是酸性氨基酸，Ser、Thr是羥基氨基酸。.20種基本氨基酸中，除 Gly外，其它氨基酸至少含有一個不對稱碳原子（即手性碳）.蛋白質的最大吸收峰在280nm處，這是由芳香族氨基酸（Trp,Tyr,Phe ）引起的，

21、在280nm波長處有特征性吸收峰的氨基酸是色氨酸（Trp）。.酶蛋白熒光主要是來自Trp和Tyr兩種氨基酸。蛋白質中含有熒光生色團的氨基酸有Trp,Tyr,Phe , Trp的熒光強度最大，Tyr次之，Phe最小。.無遺傳密碼，但在蛋白質中發(fā)現(xiàn)的修飾氨基酸有多種，如胱氨酸（由 2Cys的-SH氧化形成）、5-羥脯氨酸、5-羥賴氨酸。.不組成蛋白質、但有生理功能的氨基酸如 谷氨酸、S-腺昔甲硫氨酸、組胺、瓜氨酸、鳥氨酸、多巴胺、甲狀腺素等。.雖然氨基酸的帶電狀況和解離度與溶液的pH有關，但氨基酸的pI不受溶液pH影響。.能形成二硫鍵的氨基酸是 Cys,分子量最小的氨基酸是Gly ,環(huán)狀亞氨基酸是

22、 Pro,含硫氨基酸有 Cys和Met,帶有羥基的氨基酸有 Ser、Thr、Tyr；含口引喋環(huán)的氨基酸是 Trp。.人體不能合成 8種氨基酸：Thr, Val, Leu, Ile , Phe, Trp, Lys, Met,又稱為必需氨基酸。.植物、微生物由 Cys合成Met,動物由 Met合成Cys。.目前蛋白質測序的主要原理是Edman反應。.線性多肽肽分子中，盡管它的ot-氨基和伏竣基之間相互連接，但在其一端仍有自由氨基存在，此端被稱為氨基末端或N-端；另一端被稱為竣基末端或C-端。.穩(wěn)定蛋白質溶液的兩大因素是電荷和水化膜。（一是蛋白質顆粒表面可帶相同電荷顆粒之間相互排斥不易聚集沉淀，也可

23、以起穩(wěn)定顆粒的作用；二是蛋白質顆粒表面大多為親水基團，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層 水化膜，從而阻斷蛋白質顆粒的相互聚集，防止溶液中蛋白質的沉淀析出。若去除蛋白質顆粒這兩個穩(wěn)定因素，蛋白質極易從溶液中沉淀。）.環(huán)境pH小于某種氨基酸或蛋白質的pI時，該氨基酸或蛋白質帶正電荷，為陽離子，在電場中向負極移動；環(huán)境pH大于其pI時，則帶負電荷，為陰離子，在電場中向正極移動；環(huán)境pH等于其pI時，則對外不顯靜電荷，在電場中不移動，易沉淀，此時所帶的電荷最對。.電泳和等電聚焦都是根據蛋白質的電荷不同，即酸堿性質不同分離蛋白質混合物的兩種方法。.蛋白質空間結構在表現(xiàn)其生物學功能時可變。.肽鍵的特點：（

24、1）氮原子上的孤電子對與厥基具有明顯的共軻作用；（2）肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉，C=O雙鍵具有部分單鍵的性質；（3）組成肽鍵的原子-CO-NH處于同一平面，構成剛性平面；（4） C-N鍵長（0.132nm）比一般C-N鍵（0.147nm） 短，而比C=N（0.127nm）長；（5）多數(shù)情況下 H和O以反式結構存.消化液中的蛋白酶主要作用于必需氨基酸形成的肽鍵。.蛋白質一級結構中較多的二硫鍵可增加其結構穩(wěn)定性。. a-角蛋白的超二級結構為“三右一左”式；膠原蛋白是“三左一右”式結構。.球狀蛋白中親水氨基酸常在外側，疏水氨基酸常在中心或內部。.結構域有空間結構域和一級結構域兩

25、類。.酰胺平面又稱為肽平面、肽單位、肽基，是肽鏈主鏈上的重復結構，所含的原子數(shù)是6。.在一個肽平面中，不能自由旋轉的價鍵共有3個：肽平面中的-C-N-單鍵（含有40%Z鍵的性質）、-C=O-雙鍵（含有40項鍵的性質）及-N-H-單鍵；而N-Ca和C-Cn鍵則可自由旋轉。.蛋白質、核酸的主干鏈單調重復，前者為“-C-C-N”（以肽平面為單位）或“-N-C-C-”（以氨基酸殘基為單位），后者為“核 糖-磷酸”，蛋白質構象的結構單元是肽平面。.蛋白質的一級結構的化學鍵主要包括肽鍵和二硫鍵。.典型的蛋白質a-螺旋是3.613。.維持蛋白質三級結構穩(wěn)定的主要力量是次級鍵（非共價鍵），但在某些蛋白質中也存

26、在二硫鍵（共價鍵） 。.使蛋白質立體結構穩(wěn)定的次級鍵中疏水作用（疏水鍵）是主要的。.具有四級結構的蛋白質特征是：含有二條或二條以上肽鏈，這些肽鏈稱為亞基，亞基之間非共價結合，單獨存在的亞基無生物學活性，蛋白質變性時其四級結構受到破壞。.蛋白質變性的實質是空間結構破壞，功能丟失。.蛋白質變性后溶解度降低是因為有些原來在分子內部的疏水基團由于結構松散而暴露出來，分子的不對稱性增力口，因此粘度增加，擴散系數(shù)降低。.肌紅蛋白分子具有球狀三級結構，其穩(wěn)定性主要依靠疏水鍵。.蛋白質分子二級和三級結構之間經常存在兩種結構組合體稱為超二極結構和結構域，它們都可充當三級結構的4的組合配件。.天然蛋白質分子的“-

27、螺旋多數(shù)為右手螺旋，其結構靠氫鍵維持，每轉一圈上升 3.6個氨基酸殘基。.氫鍵既存在于蛋白質、核酸的空間結構，又是核酸轉錄、翻譯中堿基配比的化學鍵。.目前的蛋白質測序技術主要是從N端進行的。. Sanger試劑是2,4-二硝基氟苯；Edman試劑是異硫氧酸聚酯；.角蛋白中富含較多的氨基酸是胱氨酸，膠原蛋白中含 Gly較多。.蛋白質的分離、純化主要是利用蛋白質分子的凈電荷、分子大小和形狀、溶解性和親和力的不同。.蛋白質電泳的方向、速度主要取決于其所帶電荷的正負性、所帶電荷的多少及分子顆粒大小。.SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳（SDS-PAGGE遷移率主要與蛋白質分子量有關，與其所帶電荷和分子形狀無關。

28、.沉降速度法使用的速度大于沉降平衡法，前者利用了不同的離心速度進行，后者利用了離心力和擴散力的平衡。.離子交換是同種電荷離子之間的交換，陽離子交換樹脂與陽離子進行交換。.利用顏色反應測定氨基酸含量時，常用的試劑是苗三酮。.動物體內氨的儲存及運輸?shù)闹饕问街皇荊ln,植物體內是 Asn。.胰蛋白酶可專一性的水解由堿性氨基酸組成的肽鍵，特別是對 Lys、Arg的竣基參與形成的肽鍵具有專一性的 水解作用。.氨基酸分解代謝可經過氧化脫氨基、聯(lián)合脫氨基和轉氨基途徑脫去氨基生成酮酸和NH+,其中聯(lián)合脫氨基途徑中:.-酮戊二酸的作用是遞氨體；也可在脫竣酶催化下脫竣生成伯胺和CO2,其脫竣酶的輔酶為磷酸比哆

29、醛。.人和哺乳動物體內的氨，主要在肝臟細胞內通過尿素循環(huán)形成尿素排除體外，其分子中的兩個N分別來自氨甲酰磷酸（氮素來自游離氨）和Asp （通過轉氨基作用生成），即形成一分子尿素可清除二分子氨和一分子CO2.尿素循環(huán)（又稱鳥氨酸循環(huán)）分別發(fā)生在線粒體和細胞質。.氨甲酰磷酸合成酶I （ CPS-I ）存在于線粒體，CPS-I是一種變構酶，N-乙酰谷氨酸（AGA ）是此酶的變構激 活劑。精氨酸酶存在于細胞質中，其中間產物瓜氨酸在線粒體內形成。由精氨酸裂解生成尿素和鳥氨酸。.氨甲酰磷酸合成酶II催化Gln和CO2合成氨甲酰磷酸，進一步參與喀咤核甘酸的合成。.尿素循環(huán)中的需能（ATP提供）反應有：氨甲酰

30、磷酸的生成；瓜氨酸+天冬氨酸生成精氨酸代琥珀酸。.尿素合成的調節(jié)：（1）食物：高蛋白質膳食時尿素合成加快，反之低蛋白質膳食時尿素的合成速度減慢；（2）AGA是氨甲酰磷酸合成酶I的變構激活劑，Arg促進AGA的合成，故Arg濃度高時尿素合成加速;（3）尿素合成 酶系的調節(jié)：所有參與反應的酶中，精氨琥珀酸合成酶活性最低，是尿素合成的限速酶。.尿素循環(huán)的中間產物瓜氨酸、鳥氨酸不能合成蛋白質。.原核生物蛋白質生物合成第一個加入的氨基酸為fMet （甲酰甲硫氨酸）。.mRNA作為蛋白質合成的模板，其原因是由于mRN給有密碼子；mRN刖的密碼子與tRNA分子中的反密碼子是反平行配對的。.核糖體是肽和蛋白質

31、生物合成的主要場所，但不是唯一場所。.rRNA是細胞中含量最豐富的一類RNA.氨基酸有61組密碼子，終止密碼子有 3個。.遺傳密碼子的第三位堿基可變性較大；線粒體、葉綠體的遺傳密碼與通用密碼有差異。.mRNA分子中閱讀框的方向是：5端到3端。.蛋白質的生物合成通常以AUG作為起始密碼子，以 UAA UAG UGA乍為終止密碼子。.真核和原核細胞的核糖體均由rRNA和多種蛋白質組成，其沉降系數(shù)分別是80S和70S。.核糖體活性中心的 A位主要在大亞基上，P位多在小亞基上。.蛋白質生物合成由 ATP和GTP提供能量，其中 ATP用于氨基酸活化，GTP用于肽鏈延伸.原核細胞中參與肽鏈延伸的蛋白質因子

32、包括IF因子、Tu和Ts因子等。.原核生物染色體和質粒、真核生物的細胞器DNATB是環(huán)狀雙鏈分子。.原核生物DNAM制起點一個并與細胞膜相結合，復制為雙向，復制方式為。復制，真核細胞 DNAM制在核膜上.氯霉素、四環(huán)素、鏈霉素與核糖體結合抑制原核生物DNA勺翻譯，亞胺環(huán)己酮只抑制真核細胞的翻譯。.DNAZ鏈中，可作模板轉錄生成RNA的一股單鏈稱為模版鏈，其對應的另一股單鏈稱為編碼鏈。.原核細胞中具有起始功能的肽鏈合成的起始復合物是70s復合物。.L-谷氨酸脫氫酶是生物體內分布最廣、活性最強的氨基酸氧化脫氫酶，主要催化a -酮戊二酸和 NH3生成相應含氮化合物。.生物氨的排泄方式有尿素、尿酸、氨

33、、酰胺、鳥喋吟和氧化三甲胺等，人和脊椎動物以排泄尿酸為主。.生物體中活性蛋氨酸是 S-腺昔蛋氨酸，它是甲基的供應者。.動物體內生酮氨基酸指的是亮氨酸和賴氨酸。.一碳單位的載體主要是 FH4, CO蘇是一碳單位。.黑色素是酪氨酸轉化的產物之一。.植物芳香族氨基酸是由莽草酸途徑合成的，起始物質為4 -磷酸赤群糖和磷酸烯醇丙酮酸。.天然氨基酸均為L 型，D氨基酸大多是由L 氨基酸變旋而來的。.澳化鼠CNBr僅分解由Met的竣基與別的氨基酸的氨基之間形成的肽鍵。.核酸和蛋白質的生物合成都可分為起始、延長和終止三個階段。.蛋白質變性是由于空間結構受異常因素影響而改變，同時生物學功能喪失。.強酸水解蛋白質

34、時色氨酸被破壞。.蛋白質的變性（指蛋白質分子空間結構被破壞而凝聚從溶液中析出的現(xiàn)象）、沉淀，凝固相互之間有很密切的關系，但蛋白質變性后并不一定沉淀，沉淀的蛋白質不一定都變性；變性蛋白質只在等電點附近才沉淀；沉淀 的變性蛋白質也不一定凝固，如蛋白質被強酸、強堿變性后由于蛋白質顆粒帶著大量電荷，故仍溶于強酸或強 減之中；但若將強堿和強酸溶液的pH調節(jié)到等電點，則變性蛋白質凝集成絮狀沉淀物，若將此絮狀物加熱，則分子間相互盤纏而變成較為堅固的凝塊。.蛋白質的生物合成是不可逆的，多肽鏈中氨基酸排序是按照遺傳密碼的規(guī)定進行排列，其排序是一定的，不是 隨機的。.SD序列是指原核細胞 mRNA勺5 /端富含喋

35、吟堿基的序列，它可以和16SrRNA的3 /端的富含喀咤堿基的序列互補，使mRNAf小亞基結合。.核塘體上分別有 P位和A位，起始氨酰-tRNA （原核生物中是fMet-Trna、真核生物中是 Met-tRNA ）結合在P 位，A位的作用是接受新的氨酰-tRNA。.每個氨酰-tRNA進入核糖體的A位都需要延長因子的參與，并消耗一分子GTP。.肽基轉移酶的作用是使 P位上的肽酰-tRNA轉移至A位并形成新的肽鍵，起轉肽作用和水解肽鏈作用。.蛋白質生物合成時轉肽酶活性存在于核蛋白體大亞基。.生物體中活性蛋氨酸是 S-腺昔甲硫氨酸，它甲基供體。.一個N端為某種氨基酸的的 n肽，其開放式閱讀框架至少應

36、有3n+6個核甘酸殘基，其中3個核甘酸殘基為起始密碼子， 3 個核甘酸殘基為終止密碼子 （UAA,UAG,UGA ）。什么是開放閱讀框（Open Reading Frame, ORF） ?在構成基因的核甘酸序列中存在著一些最終翻譯成蛋白 的序列，每三個連續(xù)堿基 （即三聯(lián)“密碼子”）編碼相應的氨基酸。其中有一個起始密碼子-AUG/ATG和三個終止密碼子，終止 密碼子提供終止信號。當細胞機器沿著核酸合成蛋白鏈并使其不斷延伸的過程中遇到終密 碼子時，蛋白的延伸反應終止，一個成熟（或提前終止的突變）蛋白產生。因此開放閱讀框是基因序列的一部 分，包含一段可以編碼蛋白的堿基序列。由于擁有特殊的起始密碼子和

37、直到可以從該段堿基序列產生合適大小蛋白才出現(xiàn)的終止密碼子，該段堿基序列編碼一個蛋白。.蛋白質合成的第一步是由氨酰tRNA合成酶催化氨基酸結合在 tRNA 3-末端-CCA中A的3 -OH相連合成氨酰-tRNA,供能者為ATP,氨基酸活化的部位是 竣基，以酯鍵與tRNA結合。.氨基酸活化的特異性取決于：氨基酰-tRNA合成酶；氨酰tRNA合成酶既能識別特定氨基酸又能特異識別tRNA,使它們能夠特異性地接合。.氨基酸一旦與tRNA結合，進一步的去向則由tRNA決定。.蛋白質合成過程中，肽基轉移酶起著轉肽和水解肽鏈的作用。.蛋白質合成過程中，“注冊”是氨酰-tRNA進入核糖體的某結合位點，該位點叫做

38、A位。.蛋白質生物合成中，并非所有氨酰-tRNA都是先進入核糖體的 A位；因為第一個氨酰-tRNA進入P位。.E.coli中有2種相關蛋白催化終止， 稱為釋放因子（RF）,其功能是：識別終止密碼、使肽酰轉移酶轉變活性、 它們是大腸菌中的兩種起終止作用的蛋白質；它們對不同的密碼子有特異性，RF1識別UAA和UAG RF2識別UAA和UGA它們者B需要RF3的幫助。.蛋白質生物合成中把一個游離氨基酸摻入到多肽鏈生成一個肽鍵共須消耗的高能磷酸鍵數(shù)是4。.蛋白質合成過程中，為氨基酸活化提供能量的是ATP,為肽鏈延伸提供能量的是 GTP.信號肽位于分泌蛋白新生鏈的N端，其作用是引導多肽鏈進入內質網等亞細

39、胞。核甘酸及核酸化學.糖昔指單糖的半縮醛羥基與另一個分子（例如醇、糖、喋吟或喀咤）的羥基、胺基或疏基縮合形成的含糖衍生 物。.核昔中堿基與戊糖的連接為 C-N糖昔鍵。.脫氧核甘酸來自于核甘二磷酸的還原。.構成核酸的基本單位是核甘酸，它是由堿基、核糖（脫氧核糖和核糖）和磷酸基連接而成。.核酸分子有極性，5,端為磷酸基，3端為羥基，書寫方向為 51 一 3。.喋吟核昔分子中正常糖昔鍵為1-9,即喋吟的第9位氮與戊糖的第1位碳之間形成糖昔鍵；喀咤核昔分子中正常糖昔鍵為為1-1,即喀咤的第1位氮與戊糖的第1位碳之間形成糖昔鍵。.DNA的Tm（DNA勺熔點或熔解溫度）一般在70-85 C之間，Tm值大小

40、與（G+C %成正比。.真核細胞內，細胞核、葉綠體和線粒體均含有DNA.真核生物基因往往是不連續(xù)的，被稱為斷裂基因，其內含子一般不被翻譯，但在轉錄后的加工中及DNA子內有多種作用。.真核生物已合成肽鏈之間可以重組加工，這是一種編輯過程。.蛋白質種類的差異在于 R基和多肽鏈長度不同；核酸種類的差異在于堿基排序不同、長度不同。.遺傳信息的主要編碼存在于DNA中，但RNA也編碼遺傳信息。.堿基互補配對是生物中心法則的核心，是雙螺旋結構學說的精髓。.核酸分子中，糖環(huán)與堿基之間的連接鍵為糖昔鍵，其鍵型為P-型。.核酸的特征元素為磷，提取DNA的關鍵步驟是去除 RNA。.細胞內種類最多、含量最豐富的RN端

41、rRNA.分離RNAt用蔗糖梯度離心，分離 DNAt用氯化葩梯度離心。.X射線是揭示蛋白質、核酸二級結構最成功的方法。.核酸的最大光吸收峰為 260nm,核酸定量分析常用紫外吸收法。.DNA對紫外線的最大吸收峰值是260nm,蛋白質為280nm）.DNA變性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性喪失。.維持DNAZ螺旋結構穩(wěn)定的主要因素是堿基堆積力，大量存在于DNA分子中的弱作用力如氫鍵、離子鍵和范德華力也起一定作用。.tRNA的二級結構為三葉草型，三級結構為倒L型。.幾乎所有tRNA 3-端序列都為CCA-OH其功能是攜帶活化氨基酸；氨基酸以酯鍵與CCA-O仲A所在的核糖3位-O

42、H結合。.tRNA的二級結構中的額外環(huán)是 tRNA分類的重要指標。.tRNA的作用是把氨基酸帶到 mRNA旨定的位置；根據擺動學說，當一個tRNA分子上的反密碼子的第一個堿基為次黃喋吟（I）時，它可以和 mRN福碼子的第三位的 3種堿基配對：U、C、A.反密碼子是指tRNA分子二級結構的反密碼環(huán)中部的三個相鄰核甘酸。.來源不同的DNAB1之間的復性叫 DNA交，來源不同的 DNA片段的組合叫DNAM組。.核酸內切酶（簡稱核酸酶）非專一性地水解核酸鏈內的3 ,5 -磷酸二酯鍵（即前一個核甘酸的3-OH與下一位核甘酸的5-位磷酸基團之間形成的共價鍵）。.核酸外切酶能夠從多核甘酸鏈的一端逐個水解下單

43、核甘酸。.限制性內切酶作用于雙鏈 DNA內部，識別位點在雙鏈，長度為 4-8bp。.限制性內切酶是1979年由Arber、Smith等人發(fā)現(xiàn)的，這是 DNA重組技術誕生的標志。.生物體內脫氧核甘二磷酸（dNDP是由核甘二磷酸（NDP還原而來的，由核糖核甘酸還原酶（或稱為核昔二 磷酸還原酶）催化。.生物體內的dTMP由dUM印基化而來的。.稀有堿基或稀有核昔主要見于RNA特另1J是tRNA=.常見的環(huán)化核甘酸有 cAM可口 cGMP常作為細胞內第二信使。.人類喋吟代謝的終產物是尿酸，因為人體缺乏尿酸酶。.腺喋吟A及AM曲解時首先脫去氨基轉變?yōu)榇吸S喋吟I和IMP,后者再被氧化為黃喋吟和黃喋吟核甘酸

44、。.喋吟、喀咤及其核甘酸的生物合成有兩類基本途徑：從頭合成、補救合成。.喋吟核甘酸從頭合成的起始物是核糖-5-磷酸，首先合成IMP,其他各種喋吟核甘酸都是IMP衍生而來.喋吟核甘酸從頭合成 IMP過程中的代謝產物有：IMP、AMP ADP GD有，四氫葉酸（FH4或THF）作為一碳單 位載體。.由IMP轉化為AM而 GT艱供能量，轉化為 GMFfe ATP提供能量。.喋吟核甘酸從頭合成的原料有Asp,Gly,Gln,CO 2和甲酸（即一碳單位）和PRPP喀咤核甘酸從頭合成的原料有Asp,NH3和CO,可以說堿基是氨基酸代謝的產物。.喀咤分解過程中，胞喀咤脫氨基轉變?yōu)槟蚩?，胞喀咤經脫氨、還原等

45、反應可轉變?yōu)? -丙氨酸，胸腺喀咤經還原、水解等反應可轉變?yōu)? -氨基異丁酸。.喀咤核甘酸從頭合成與喋吟核甘酸從頭合成不同的是，前者先合成喀咤環(huán)，再與PRPP反應形成最初產物尿喀咤核甘酸（UMP。.喀咤核甘酸合成途徑的反饋抑制是由于控制了天冬氨酸轉氨甲酰酶的活性。.從NMP專變?yōu)镹DP由核昔一磷酸激酶催化，從NDP轉變?yōu)镹TP由核昔二磷酸催化。.組蛋白（histones ）是真核生物體細胞染色質中的堿性蛋白質，約含 25%的Arg和Lys。比其他蛋白的Arg、Lys的 含量都多。.DNA的半保留復制是1958年由Meselson和Stahl通過15N標記培養(yǎng)和氯化葩密度梯度技術首先證實。.DN

46、A復制過程中合成后隨鏈時，先由引物酶合成RNA引物，再由DNA聚合酶出在其3端合成DNA鏈，然后由DNA聚合酶I切除引物并填補空隙，最后由DNAt接酶連接成完整的鏈。.大腸桿菌DNA聚合酶出主要負責 DNAM制和延長；DNA聚合酶出有2套催化中心，后隨鏈模版進行360度環(huán)化后，即可與前導鏈同時進行復制。.大腸桿菌的DN咪合酶I主要負責 DN砥復合成、去除引物、填補空缺、校對等。（DN咪合酶n的功能不詳，可能在損傷修復中有特殊作用）。.真核生物DNA聚合酶至少有五種， 對DNAM制和延長起主要作用的酶是DNA聚合酶8,除DNA聚合酶能催化磷酸二酯鍵生成，引物酶和連接酶也參與復制過程中磷酸二酯鍵的

47、生成。.原核生物tRNA、rRNA是同時被轉錄的。tRNA均具有三葉草形二級結構和倒L形的三級結構。.原核生物DNA復制是單起點，真核生物線粒體和葉綠體 DNA復制是單起點，但原核和真核生物的復制方向多為 雙向，即復制時解開雙鏈可形成2個復制叉，它們的運動方向相反。.環(huán)狀DNAM制是單起點，大多數(shù)為雙向復制。.真核生物DNAM制是多起點，復制叉的移動速度小于原核生物，但總速度大于原核生物。.真核生物基因的特點主要是：基因組龐大，有重復序列，多為斷裂基因，基因轉錄形成單順反子mRNA.原核生物基因的特點主要是：基因組較小，多為連續(xù)基因，基因轉錄形成多順反子mRNA.原核生物復制叉的移動速度為50

48、 000bp/min,真核生物的為 1000-3000bp/min。.DNA復制是半保留式的，轉錄是全保留式的。.DNA按半保留方式復制。如果一個完全放射標記的雙鏈DNA分子，放在不含有放射標記物的溶液中，進行兩輪復制，所產生的四個 DNA子半數(shù)分子沒有放射性。.以DNW模扳合成RNA的過程稱為轉錄，轉錄是 DNA勺部分轉錄，不需要 RNA引物。.DNA復制過程中前導鏈為連續(xù)復制，后隨鏈為不連續(xù)復制，但前導鏈和后隨鏈延伸的方向均與復制叉的方向一致。.復制后隨鏈時先合成岡崎片段（它們是一組短的單鏈DNM段），后連接為連續(xù)的 DNA.在大腸桿菌E.coli的DNA復制中，DNA聚合酶I的作用去除引

49、物；DNA聚合酶II主要在DNA修復中起作用； SSB的作用是穩(wěn)定DNA單鏈區(qū)；先合成RNA引物是因為DNA聚合酶不能催化 DNA鏈的從頭合成。.原核細胞（如 E.coli ）中DNA聚合酶III由多個亞基組成，是主要的DNAB1延長酶有3, 一 5,外切酶活力。.DNA復制中，RNMI物提供3 -OH末端作為合成新 DN班的起點，其合成方向 5 一 3.復制以dNTP為底物，轉錄以 NTP為底物。.DNA復制需要DN咪合酶和RNA聚合酶（合成引物，也稱引物酶） 。.需要引物分子參與生物合成反應的有：DNAM制、淀粉合成、糖原合成等。.以tRNA為引物的核酸合成是逆轉錄。.DNA復制中，引物酶

50、可辨認 DNA分子上的起始位點，并以一段DNW模板，合成引物，其方向是5 一 3。.反轉錄酶是由Temin等于1970年發(fā)現(xiàn)的，該酶有三種功能：依賴RNA旨導的DNA聚合酶活力，即以 RNA為模板、以dNTP為底物合成互補的 DNAB1;核糖核酸酶 H（RNase H）活力；依賴DNA旨導的DNAm合酶活力。.逆轉錄酶催化 RNA旨導的DNA合成也需要 RN阿物，如HIV病毒是帶有自己的一個 tRNA作為反轉錄的引物。.原核細胞中，DNA聚合酶出能在引物的 3端逐個加上約1000-2000個與模板互補的脫氧核甘酸單位，從而完成從5端一 3端方向岡崎片段的合成。大腸桿菌中的DNA聚合酶都能催化

51、DNAlf生鏈從5 一 3延長。.大腸桿菌中DNAm合酶的3 - 5端外切酶活性是校對新生鏈和改正錯配堿基的一種修復機制。.切除引物是因為聚合酶 I有5 3外切酶作用。.DNA聚合酶參與DNAM制指將小分子（單體/基本單位）聚合成大分子,DNA1接酶參與DNA片段的拼接，它 們連接的都是磷酸二酯鍵。.DNA的復制起始點大多為一段 DNA歹U,含有100-200bp。.DNA生物合成的底物為四種 dNTP, RNAfc物合成的底物為四種 NTP.GTP為肽鏈合成直接供能，CTP為磷脂合成提供能量，為淀粉、糖原合成提供能量的主要是UTR.大腸桿菌DNA聚合酶I為單鏈，含有鋅，同時具有合成和分解3

52、,5磷酸二酯鍵多種功能。.除高等哺乳動物外，其他生物具有DNAt修復能力。.真核細胞的啟動子不能被細菌RNAM合酶識別。.DNA復制需要RNAm合酶（即引物合成酶）催化RNMI物合成。.利福平抑制原核生物 RNAm合酶活T（與P-亞基結合）。.廠鵝膏蕈堿抑制真核生物 RNA聚合酶n作用。.放線菌素D是原核和真核細胞 RNA聚合酶專一抑制劑（插入到DNA雙螺旋結構中兩個連續(xù)的 dG-dC對之間，造 成DNA莫板變形）。.原核生物的啟動子在原核細胞中可以重組使用，用于表達真核、原核生物基因。.大腸桿菌（E.coli）中RN咪合酶的全酶亞基組成是：“23 3 其中a 2 3 3 /稱為核心酶（現(xiàn)在認

53、為是 23 3）；各亞基的功能分別是：b起始因子，3 結合DNA 3起始和催化作用，E.coli的RNA聚合酶沒有校正功能。.真核生物三種RNAm合酶的啟動子互不相同。.原核生物rRNA有23S、16S、5s三種，真核生物 rRNA有28S、18S、5.8S和5s四種。.密碼子存在于 mRNAh編碼氨基酸白密碼子共有61個，另有3個終止密碼子。.mRNA翻譯的方向是5 -3；模板DNA鏈被閱讀的方向是 3 一5.真核生物mRNA勺初級轉錄產物是 hnRNA.原核生物中mRNAr般不需要轉錄后加工。.原核細胞中各種 RNA是由同一種RN咪合酶催化生成，而真核細胞核基因的轉錄分別由3種RNA聚合酶

54、催化，其中rRNA基因由RNA聚合酶I轉錄，hnRNA基因由RNA聚合酶H轉錄，各類小分子量RAN則是RNA聚合酶出.原核生物參與轉錄起始的酶是：RN咪合酶全酶，轉錄終止因子為煙子。.抗終止因子：指原核細胞中有些蛋白質能夠使RNA聚合酶越過終止位點，稱為抗終止因子，如 N蛋白、NusA蛋白，能阻止不依賴于 兩子的終止作用。.RNA是可以復制的，復制方式有多種，且RN蝠目前已知體內惟一兼具攜帶遺傳信息和催化兩種功能的分子。.核酸中的核糖為3型，但合成時所需的為 “型。.喋吟分解的共同中產物是黃喋吟，.人體內喋吟分解的終產物是尿酸。.喋吟核甘酸從頭合成時首先生成的中間產物是IMP,喀咤核甘酸從頭合

55、成時首先生成的中間產物乳清酸。.真核細胞成熟mRNA的特點：一是5-末端由7-甲基鳥喋吟（m7G）與5-三磷酸末端通過5-5結合形成“帽子” 結構，二是3-末端的多聚A尾（polyA）。.真核細胞 mRNA帽子結構是：m7GPPPN1mPN2mP.人體內喋吟核甘酸分解代謝的主要終產物是尿酸；若喋吟核甘酸分解代謝紊亂，尿酸鹽晶體可沉積于關節(jié)、軟 組織等導致關節(jié)炎、尿路結石等疾病，稱為痛風癥，別喋吟醇是治療痛風癥的有效藥物。.DNA雙螺旋分別有 A、RC、D、Z-型等多種類型，B-DNA二級結構為右手螺旋.紫外線照射造成的 DNAg傷是形成二聚體，主要發(fā)生在T-T之間。.逆轉錄酶同時具有 DNA聚

56、合和RNA聚合的能力。酶化學.酶的本質不僅是蛋白質，某些RNA也有酶活性；蛋白酶在細胞內、外都可產生催化作用。.酶活力或活性是指酶催化一定化學反應的能力，酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。.催化可逆反應的酶，對正、反兩個方向的 Km不同。. Km是當化學反應達到最大反應速率一般時的底物濃度，其單位與底物濃度的單位一致，為mol/L等.酶實現(xiàn)高效催化作用的主要因素有五個方面：鄰近定向效應（指底物與酶的活性部位出現(xiàn)正確的立體化學排列可提高活性部位上底物的濃度）、敏感鍵變形、酸堿催化、共價催化和微環(huán)境作用，.酶的活性中心主要由結合基團和催化基團兩部分組成，前者決定酶的特異性，后者決定酶的反應性質。

57、.催化ATP分子中的磷?；D移到受體上的酶稱為激酶。.結構不同，對反應兩側物質親和力不同，但能夠催化的相同反應的一組酶稱為同工酶。.全酶由酶蛋白和輔助因子組成，在催化反應時，二者所起的作用不同，其中酶蛋白決定酶的專一性和高效率， 輔助因子起傳遞電子、原子或化學基團等的作用。.雙倒數(shù)作圖法測定酶促反應的Km和Vmax時，其縱軸截距為1/Vmax,斜率為Km/ Vmax ,橫軸截距為-1/ Km。.當酶促反應達到“恒態(tài)”時，ES復合物的濃度不變。.乳酸脫氫酶是同工酶，對底物有不同的Km值：心肌富含LDH1 （ H4）,它對NAD+的Kmt較小、對丙酮酸的 Km較大，故其作用主要是催化乳酸脫氫生成丙

58、酮酸，以便于心肌利用乳酸氧化供能；而骨骼肌等肌肉中富含 LDH5它對NAD勺Km值較大、對丙酮酸的 Km值較小，故其作用主要是催化丙酮酸還原為乳酸，這就是為什么骨骼肌 在劇烈運動后感到酸痛的原因。.一般地，酶都有活性和非活性兩種形式，其活性和非活性兩種形式可在不同酶催化下互變，催化互變的酶受激 素等因素調控，酶的兩種形式的互變常經過化學修飾，需消耗能量。.酶催化反應的最適溫度和最適pH都不是酶的特征常數(shù)。.化學本質為蛋白質的酶的活T中心常出現(xiàn)的殘基有 Asp、Thr、Ser、Glu等，其中Ser殘基是常見的共價修飾 對象。.含有Fe和Cu元素的細胞色素aa3以復合物形式存在，又稱細胞色素氧化酶

59、，是呼吸鏈最后一個電子載體，將 電子直接傳遞給氧。.己糖激酶與其他激酶一樣，其催化活性需M參與（作為激活劑）。.酶原激活指某種物質作用于酶原使之轉變成有活性的酶的過程，其本質切斷酶原分子中特異肽鍵或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成。.判斷酶的純度或優(yōu)劣的主要依據是酶的活力和比活力，不直接用含量。（比活力指每毫克酶蛋白所具有的活力單位數(shù)，有時也用每克酶制劑或每毫升酶制劑所含的活力單位數(shù)來表示。）.比話力是表示酶制劑純度的一個重要指標，對同一種酶來說，酶的純度越高，酶的比活力越高。.測定酶促反應速度有兩種方法：單位時間內的底物消耗量和產物生成量。.測定酶活力時，底物濃度一般大于酶濃度，為該酶的

60、3Km5Km。.固定化酶技術是通過吸附、耦聯(lián)、交聯(lián)和包埋等物理或化學方法把酶連接在載體上，做成仍具有酶活性的水不 溶酶的技術。.米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質有關，而與酶的濃度無關，其值等于反應速度達到最大反應速度一半 時的底物濃度。.米氏方程及其圖形反映了酶促反應初速度與底物濃度的關系。.若同一種酶有 N種底物就有N個Km值，其中Km值最小的底物，稱為該酶的最適底物。.米氏方程表明，當酶濃度、pH、溫度和條件固定不變，底物濃度很大時，底物濃度與反應速度無關。.在酶濃度不變的條件下，以反應速度V-對底物S作圖，其圖像為矩形雙曲線。.抑制劑對酶的抑制作用類型一般分為可逆抑制制作用和不可逆抑