亞選生化生物化學精要

1、生物化學精要第一章 蛋白質化學一蛋白質的生物學意義生物體的組成成分； 酶； 運動； 抗體； 干擾素； 遺傳信息的控制； 細胞膜的通透性； 高等動物的、識別機構。二蛋白質的元素組成C（5055%）、H（68%）、O（2023%）、N（1518%）、 S（04%）、N 的含量平均為 16%凱氏（Kjadehl）定氮法的理論基礎：蛋白質含量 蛋白氮6.25三蛋白質的組成氨基酸是蛋白質的基本組成。從細菌到人類，所有蛋白質都由 20 種標準氨基酸組成（牢記三字符號和結構式）。C如是不對稱 C（除 Gly），則：（1）具有兩種異構體 D-型和L-型；（2）具有旋光性（手性） 左旋（-）或右旋（+）氨基酸的

2、重要理化性質：（1）一般物理性質：無色晶體，極高（200以上），不同味道；水中溶解度差別較大（極性和非極性），不溶于。具有紫外吸收性質（280nm）。（2）兩性解離和等電點：氨基酸在水溶液中或在晶體狀態(tài)時都以離子形式存在，在同一個氨基酸分子上帶有能放出質子的NH3+正離子和能接受質子的COO-負離子，為兩性電解質。調節(jié)氨基酸溶液的，使氨基酸分子上的+NH3 基和COO-基的解離程度完全相等時，即所帶凈電荷為零，此值稱為該氨基酸的等電點（ ）。（3）化學性質：與茚三酮的反應：Pro 產生黃色物質，其它為藍紫色。在 570nm（藍紫色）或 440nm時氨基酸所處溶液的（黃色）定量測定（幾g）；與滴

3、定法，可以用來直接測定氨基酸的濃度和蛋白質水解程度；與異硫 酸苯酯（ TC）的反應，的反應：氨基酸的重復測定多肽鏈 N 端氨基酸排列順序，設計出“多肽順序自動分析儀”。四肽肽是一個氨基酸的-羧基和另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而成的化合物。氨基酸之間脫水后形成的鍵稱肽鍵（酰胺鍵）。肽鏈寫法：游離-氨基在左，游離-羧基在右，氨基酸之間用“”表示肽鍵。五蛋白質的結構蛋白質是氨基酸以肽鍵相互連接的線性序列。在蛋白質中，多肽鏈折疊形成特殊的形狀（構象）。在結構中，這種構象是原子的三維排列，由氨基酸序列決定。蛋白質有四種結構層次：一級結構，二級結構，三級結構和四級結構（不總是有）。（一）蛋白質的一級結構一

4、級結構就是蛋白質分子中氨基酸殘基的排列順序，即氨基酸的線性序列。在編碼的蛋白質中，這種序列是由 mRNA 中的核苷酸序列決定的。一級結構中包含的共價鍵主要指肽鍵和二硫鍵。（二）蛋白質的空間結構的排列分布和肽鏈的。由于羰基碳-氧雙鍵的靠攏，允許存在是指蛋白質分子中所有原子在三結構，碳與氮之間的肽鍵有部分雙鍵性質，由CO-NH的肽單元呈現(xiàn)相對的剛性和平面化，肽鍵中的 4 個原子和它相鄰的兩個-碳原子多處于同一個平面上。蛋白質構象穩(wěn)定的原因：（1）酰胺平面；（2）側鏈基團 R 的影響。1. 蛋白質的二級結構：指蛋白質多肽鏈本身的折疊和盤繞方式。-螺旋：Pauling 和Corey 于 1965 年提

5、出。結構要點：1）螺旋的每圈有 3.6 個氨基酸，螺旋間距離為 0.54nm，每個殘基沿軸旋轉 100。2）每個肽鍵的羰基氧與遠在第四個氨基酸氨基上的氫形成氫鍵，氫鍵的 平行于螺旋軸，所有肽鍵都能參與鏈內氫鍵的形成。3)R 側鏈基團伸向螺旋的外側。4）Pro 的 N 上缺少 H，不能形成氫鍵，經常出現(xiàn)在-螺旋的端頭，它改變多肽鏈的方向并終止螺旋。-折疊結構：是一種肽鏈相當伸展的結構。肽鏈按層排列，依靠相鄰肽鏈上的羰基和氨基形成的氫鍵維持結構的穩(wěn)定性。肽鍵的平面性使多肽折疊成片，氨基酸側鏈伸展在折疊片的上面和下面。-折疊片中，相鄰多肽鏈平行或反平行（較穩(wěn)定）。-轉角：為了緊緊折疊成緊密的球蛋白，

6、多肽鏈常常反轉方向，成發(fā)夾形狀。一個氨基酸的羰基氧以氫鍵結合到相距的第四個氨基酸的氨基氫上。（4）回轉：沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結構。酶的活性部位。蛋白質的三級結構指多肽鏈上的所有原子（包括主鏈和側鏈）在三蛋白質的四級結構的分布。多肽亞基的空間排布和相互作用。亞基間以非共價鍵連接。（三）蛋白質結構中的共價健和次級鍵六蛋白質分子結構與功能的關系蛋白質分子具有多樣的生物學功能，需要一定的化學結構，還需要一定的空間構象。（一）蛋白質一級結構與功能的關系1. 種屬差異蛋白質一級結構的種屬差異十分明顯，但相同部分氨基酸對蛋白質的功能起決定作用。根據(jù)蛋白質結構上的差異，可以斷定它們在親緣關系上的遠近。2.

7、分子病蛋白質分子一級結構的氨基酸排列順序與正常有所不同的遺傳病。（二）蛋白質構象與功能的關系別（變）構作用：含亞基的蛋白質由于一個亞基的構象改變而引起其余亞基和整個分子構象、性質和功能發(fā)生改變的作用。因別構而產生的效應稱別構效應。如血紅蛋白是別構蛋白，O2 結合到一個亞基上以后，影響與其它亞基的相互作用。七蛋白質的性質（一）蛋白質的相對分子量蛋白質相對分子量在 10 0001 000 000 之間。測定分子量的主要方法有滲透壓法、超離心法、凝膠過濾法、聚丙烯酰胺凝膠電泳等。最準確可靠的方法是超離心法（Svedberg 于 1940 年設計）：蛋白質顆粒在 2550104 g 離心力作用下從溶液

8、中沉降下來。沉降系數(shù)的（二）蛋白質的兩性電離及等電點常用 S，1S=110-13（s）蛋白質在偏酸溶液中帶正電荷，在偏堿溶液中帶負電荷，在等電點時為兩性離子。電泳：帶電顆粒在電場中移動的現(xiàn)象。分子大小不同的蛋白質所帶凈電荷密度不同，遷移率即異，在電泳時可以分開。（三）蛋白質的膠體性質運動、丁現(xiàn)象、電泳現(xiàn)象，不能透過半透膜，具有吸附能力。蛋白質溶液穩(wěn)定的原因：1）表面形成水膜（水化層）；2）帶相（四）蛋白質的變性荷。天然蛋白質受物理或化學的影響，其共價鍵不變，但分子原有的高度規(guī)律性的空間排列發(fā)生變化，致使其原有性質發(fā)生部分或全部喪失，稱為蛋白質的變性。變性蛋白質主要標志是生物學功能的喪失。溶解度

9、降低，易形成沉淀析出，結晶能力喪失，分子形狀改變，肽鏈松散，反應基團增加，易被酶消化。變性蛋白質分子互相凝集為固體的現(xiàn)象稱凝固。有些蛋白質的變性作用是可逆的，其變性如不超過一定限度，經適當處理后，可重新變?yōu)樘烊坏鞍踪|。第二章 核酸的化學一核酸的概念和重要性1869 年，Miescher 從膿細胞的細胞核中分離出了一 種含磷酸的有機物，當時稱為核素（nuclein）,后稱為核酸（nucleic acid）；此后幾十年內，弄清了核酸的組成及在細胞中的分布。1944 年，Avery 等成功進行球菌轉化試驗。1952 年，Hershey 等的實驗表明 32P-DNA 可進入噬菌體內，證明 DNA 是遺

10、傳物質。除少數(shù)（RNA）以RNA 作為遺傳物質外，多數(shù)有機體的遺傳物質是 DNA。不同有機體遺傳物質（信息分子）的結構差別，使得其所含蛋白質（表現(xiàn)分子）的種類和數(shù)量有所差別，有機體不同的形態(tài)結構和代謝類型。RNA 的主要作用是從 DNA 轉錄遺傳信息，并指導蛋白質的。二核酸的組成成分堿基（熟記腺嘌呤、鳥嘌呤、尿嘧啶、胞嘧啶和胸腺嘧啶的結構式）、戊糖（核糖或脫氧核糖）、磷酸。各種核苷三磷酸和脫氧核苷三磷酸是體內RNA 和 DNA的直接原料。在體內能量代謝中的作用：ATP能量“貨幣”；UTP參加糖的互相轉化與；CTP參加磷脂的；GTP參加蛋白質和嘌呤的。第二信使c三DNA 的結構（一）DNA 的一

11、級結構、cGMP。因為 DNA 的脫氧核苷酸只在它們所攜帶的堿基上有區(qū)別，所以脫氧核苷酸的序列常被認為是堿基序列。通常堿基序列由 DNA 鏈的 53方向寫。DNA中有 4 種類型的核苷酸，有 n 個核苷酸組成的 DNA 鏈中可能有的不同序列總數(shù)為 4n。（二）DNA 的雙螺旋結構1953 年，Watson 和Crick 提出。DNA 的雙螺旋模型特點：（1）兩條反向平行的多聚核苷酸鏈沿一個假設的中心軸右旋相互盤繞而形成。（2）磷酸和脫氧核糖作為不變的骨架組成位于外側，作為可變成分的堿基位于內側，鏈間堿基按 AT，GC 配對（堿基配對原則，Chargaff 定律）。（3）螺旋直徑 2nm，相鄰堿

12、基平面垂直距離 0.34nm，螺旋結構每隔 10 個堿基對（bp）重復一次，間隔為 3.4nm。（4）堿基平面與縱軸垂直，糖環(huán)平面與縱軸平行；（5）兩條核苷酸鏈之間依靠堿基間的氫鏈結合在一起（G-C三個氫鍵，A-T 二個氫鍵）；（6）螺圈之間主要靠堿基平面間的堆積力維持。DNA 的雙螺旋結構的意義：該模型揭示了 DNA 作為遺傳物質的穩(wěn)定性特征，最有價值的是確認了堿基配對原則，這是 DNA、轉錄和反轉錄的分子基礎，亦是遺傳信息傳遞和表達的分子基礎。該模型的提出是 20 世紀生命科學的突破之一，它奠定了生物化學和分子生物學乃至整個生命科學飛速發(fā)展的基石。DNA 雙螺旋的構象類型：B-DNA、A-

13、DNA、Z-DNA。四DNA 與組織是 DN段的核苷酸序列，DNA 分子中最小的功能。包括結構與調節(jié)。組是指細胞內遺傳信息的攜帶者DNA 的總體。組的特點：1. 原核生物組的特點：（1）DNA 大部分為結構現(xiàn)象。，每個出現(xiàn)頻率低。（2）功能相關串聯(lián)在一起，并轉錄在同一 mRNA 中（多順反子）。（3）有2. 真核生物組的特點：（1）具有重復序列。（2）有斷裂（由于內含子有存在）。內含子（ ron)：中不為多肽編碼，不在 mRNA 中出現(xiàn)。外顯子（exons）：為多肽編碼的五RNA 的結構與功能片段。例外：組蛋白和干擾素沒有內含子。）。RNA 分子是含短的不完全的螺旋區(qū)的多核苷酸鏈。（一）tRN

14、AtRNA 約占RNA 總量的 15%，主要作用是轉運氨基酸用于蛋白質。tRNA 分子量為 4S，1965 年 Holley 測定 AlatRNA 一級結構，提出三葉草二級結構模型。主要特征：1.四臂四環(huán)；2.氨基酸臂 3端有CCAOH 的共有結構；3.D環(huán)上有二氫尿嘧啶（D）；4.反（二）rRNA環(huán)上的反子與 mRNA 相互作用；5.可變環(huán)上的核苷酸數(shù)目可以變動；6.TC 環(huán)含有 T 和；7.含有修飾堿基和不變核苷酸。占細胞RNA 總量的 80%，與蛋白質（40%）共同組成核糖體。（三）mRNA 與 hnRNAmRNA 約占細胞 RNA 總量的 35%，是蛋白質的模板。真核生物mRNA 的前

15、體在核內（四）RNA 的其它功能，包括整個的內含子和外顯子的轉錄產物，形成分子大小極不均勻的 hnRNA。1981 年，Cech 發(fā)現(xiàn)RNA 的催化活性，提出核酶（ribozyme）。大部分核酶參加 RNA 的加工和成熟，也有催化 C-N 鍵的六核酸的性質。23SrRNA 具肽酰轉移酶活性。（一）一般理化性質：（1）為兩性電解質，通常表現(xiàn)為酸性。（2）DNA 為白色狀固體，RNA 為白色粉末，不溶于。（3）DNA 溶液的粘度極高，而RNA 溶液要小得多。（4）RNA 能在室溫條件下被稀堿水解而 DNA 對堿穩(wěn)定。（5）利用核糖和脫氧核糖不同的顯色反應鑒定 DNA 與RNA。（二）核酸的紫外吸收

16、性質：核酸的堿基具有共扼雙鍵，因而有紫外吸收性質，吸收峰在 260nm（蛋白質的紫外吸收峰在 280nm）。核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少 3040%，當核酸變性或降解時光吸收值顯著增加（增色效應），但核酸復性后，光吸收值又回復到原有水平（減色效應）。（三）核酸的的變性：雙螺旋區(qū)氫鍵斷裂，空間結構破壞，形成單鏈無規(guī)線團狀，只涉及次級鍵的破壞。DNA 變性是個突變過程，類似結晶的熔解。將紫外吸收的增加量達到最大增量一半時的溫度稱熔解溫度（Tm）。（四）分子雜交：在退火條件下，不同來源的 DNA 互補區(qū)形成氫鍵，或 DNA 單鏈和RNA 鏈的互補區(qū)形成 DNA-RNA 雜合雙鏈的過程。七核

17、酸的序列測定目前多采用 Sanger 的酶法和 Gilbert 的化學法（雙脫氧核苷酸法）。第三章 糖類的結構與功能一糖類的結構與功能最初，糖類化合物用 Cn(H2O)m 表示（有例外），統(tǒng)稱碳水化合物。糖類是多羥基的醛或多羥基酮及其縮聚物和某些衍生物的總稱。糖類的生物學意義：（1）生物體維持生命活動所需能量的主要來源；（2）是生物體其它化合物的基本原料；（3）充當結構性物質；（4）糖鏈是高密度的信息載體，是參與神經活動的基本物質；（5）糖類是細胞膜上受體分子的重要組成成分，是細胞識別和信息傳遞等功能的參與者。二多糖多糖是由多個單糖糖苷鍵相連而形成的高聚物。多糖沒有還原性和變旋現(xiàn)象，無甜味，大

18、多不溶于水。多糖的結構包括單糖的組成、糖苷鍵的類型、單糖的排列順序 3 個基本結構。多糖的功能：（1）貯藏和結構支持物質。（2）抗原性（莢膜多糖）。（3）抗凝血作用（肝素）。（4）為細胞間粘合劑（透明質酸）。（5）攜帶生物信息（糖鏈）。三多糖代表物（一）淀粉與糖原天然淀粉由直鏈淀粉（以-(1,4)糖苷鍵連接）與支鏈淀粉（分支點為-(1,6)糖苷鍵）組成。淀粉與碘的呈色反應與淀粉糖苷鏈的長度有關：鏈長小于 6 個葡萄糖基，不能呈色；鏈長為 20 個葡萄糖基，呈紅色；鏈長大于 60 個葡萄糖基，呈藍色。糖原又稱動物淀粉，與支鏈淀粉相似，與碘反應呈紅紫色。（二）素與半素素是自然界最豐富的有機化合物，

19、是一種線性的由 D-吡喃葡萄糖基借-(1,4)糖苷鍵連接的沒有分支的同多糖。微晶束相當牢固。半素是指除素以外的全部糖類（果膠質與淀粉除外）。四糖復合物是糖類的還原端和其他非糖組分以共價鍵結合的產物。（一）糖蛋白與蛋白多糖兩種不同類型苷鍵： N-糖苷鍵（肽鏈上的 Asn 的氨基與糖基上的半縮醛羥基形成）；O-糖苷鍵（肽鏈上的 Ser 或Thr 的羥基與糖基上的半縮醛羥基形成）。糖蛋白中寡糖鏈末端糖基組成的不同決定的血型。O 型：Fuc（巖藻糖）A 型：Fuc 和 GNAc（乙酰氨基葡萄糖） B 型：Fuc 和 Gal（半乳糖）（二）糖脂與脂多糖脂類與糖（或低聚糖）結合的一類復合糖。甘油醇糖脂：甘

20、油二酯與己糖（半乳糖、甘露糖和脫氧葡萄糖）結合而成。N-?；窠洿继侵谒恼?脂類和生物膜一脂類不溶于水，但能溶于非極性。主要包括脂肪（可變脂），磷脂、糖脂、固醇（基本脂）。（一）脂肪（三酰甘油）1 分子甘油和 3 分子脂肪酸結合而成的酯。脂肪酸分為飽和脂肪酸和不飽和脂肪酸（熟悉“必需脂肪酸”概念和種類）。（二）甘油磷酸酯類磷脂在水相中自發(fā)形成脂質雙分子層。（三）鞘脂類由 1 分子脂肪酸，1 分子鞘氨醇或其衍生物，以及 1 分子極性頭基團組成?？煞譃槿悾呵柿字悺⒛X苷脂類（糖鞘脂）、神經節(jié)苷脂類。（四）固醇（甾醇）類固醇類都是環(huán)戊烷多氫菲的衍生物。二生物膜電鏡下大體相同的形態(tài)、厚度 69nm

21、 左右的 3 片層結構。真核細胞由于生物膜的分化形成細胞器。膜的化學組成：（1）膜脂：主要是磷脂、固醇和鞘脂。當磷脂分散于水相時，可形成脂膜的結構：。（2）膜蛋白。（3）膜糖類。雙層脂分子（E. Gorter, F.Grendel, 1925)三明治式結構模型(H.Davson, J.F.Danielli, 1935)膜模型(J.D.Robertson, 1959)鑲嵌模型(S.J.Singer, G.Nicolson, 1972)膜的鑲嵌模型結構要點：（1）膜結構的連續(xù)主體是極性的脂質雙分子層。（2）脂質雙分子層具有性。（3）內嵌蛋白“溶解”于脂質雙分子層的中心疏水部分。（4）外周蛋白與脂質

22、雙分子層的極性頭部連接。（5）雙分子層中的脂質分子之間或蛋白質組分與脂質之間無共價結合。（6）膜蛋白可作橫向運動。第五章酶一酶的概念定義：酶是生物體內進行新陳代謝不可缺少的受多種調節(jié)控制的具有催化能力的生物催化劑。酶具有一般催化劑的特征：1.只能進行熱力學上允許進行的反應；2.可以縮短化學反應到達平衡的時間，而不改變反應的平衡點；3.通過降低活化能加快化學反應速度。酶的催化特點：高效性、專一性、反應條件溫和、受多種調控。二酶的分類與命名1961 年國際酶學（Enzyme Committee, EC）根據(jù)酶所催化的反應類型和機理，把酶分成 6 大類：（1）氧化還原酶類；（2）轉移酶類；（3）水解

23、酶類；（4）裂解酶類；（5）異構酶；（6）酶類。用 EC X1.X2.X3.X4 來表示。酶名有兩種方法：系統(tǒng)名、慣用名。系統(tǒng)名：包括所有底物的名稱和反應類型。慣用名：只取一個較重要的底物名稱和反應類型。對于催化水解反應的酶一般在酶的名稱上省去反應類型。三酶的化學本質（一）大多數(shù)酶是蛋白質1926 年 J.B.Sumner 首次從刀豆出脲酶結晶，證明其為蛋白質，并提出酶的本質就是蛋白質的觀點。1982 年T.Cech 發(fā)現(xiàn)了第 1 個有催化活性的天然RNAribozyme（核酶），以后 Altman 和 Pace 等又陸續(xù)發(fā)現(xiàn)了真正的 RNA 催化劑。核酶的發(fā)現(xiàn)不僅表明酶不一定都是蛋白質，還促

24、進了有關生命、生物進化等問題的進一步探討。（二）酶的輔因子酶從其組成上可分為單體酶和結合酶（全酶）。結合酶由酶蛋白和輔因子組成。輔因子包括輔基、輔酶和金屬激活劑。酶的催化專一性主要決定于酶蛋白部分，輔因子通常是作為電子、原子或某些化學基團的載體。（三）單體酶、寡聚酶和多酶復合物單體酶：僅有一條具有活性部位的多肽鏈，全部參與水解反應。寡聚酶：由幾個或多個亞基組成，亞基牢固地聯(lián)在一起，單個亞基沒有催化活性。亞基之間以非共價鍵結合。多酶復合物：幾個酶鑲嵌而成的復合物。這些酶催化將底物轉化為產物的一系列順序反應。四酶的結構與功能的關系（一）活性部位和必需基團必需基團：這些基團若經化學修飾使其改變，則酶

25、的活性喪失?；钚圆课唬好阜肿又兄苯优c底物結合，并和酶催化作用直接有關的部位。包括結合部位（決定酶的專一性）和催化部位（決定酶的催化性質）。（二）酶原的激活沒有活性的酶的前體稱為酶原。酶原轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。這個過程實質上是酶活性部位形成和的過程。在組織細胞中，某些酶以酶原的形式存在，可保護這種酶的組織細胞不被水解破壞。（三）同工酶能催化相同的化學反應，但在蛋白質分子的結構、理化性質和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶。如乳酸脫氫酶。五酶作用的專一性包括結構專一性和異構專一性。前者又分為基團專一性和絕對專一性。六酶的作用機理酶和一般催化劑的作用就是降低化學反應所需的活化能，從

26、而使活化分子數(shù)增多，反應速度加快。中間產物學說。誘導嵌合學說（Koshland，1958）：酶活性中心的結構有一定的靈活性，當?shù)孜铮せ顒┗蛞种苿┡c酶分子結合時，酶蛋白的構象發(fā)生了有利于與底物結合的變化，使反應所需的催化基團和結合基團正確地排列和定向，轉入有效的作用位置，這樣才能使酶與底物完全吻合，結中間產物。使酶具有高催化效率的：（1）底物和酶的鄰近效應與定向效應鄰近效應：酶與底物形成中間復合物后使底物之間、酶的催化基團與底物之間相互靠近，提高了反應基團的有效濃度。定向效應：由于酶的構象作用，底物的反應基團之間、酶與底物的反應基團之間正確取向的效應。酶把底物分子從溶液中富集出來，使它們固定

27、在活性中心附近，反應基團相互鄰近，同時使反應基團的分子軌道以正確方位相互交疊，反應易于發(fā)生。（2）底物的形變和誘導契合酶中某些基團可使底物分子的敏感鍵中某些基團的電子云密度變化，產生電子張力，降低了底物的活化能。酶從低活性形式轉變?yōu)楦呋钚孕问?，利于催化。底物形變，利于形?ES 復合物。底物構象變化，過度態(tài)結構，大大降低活化能。（3）酸堿催化酶分子的一些功能基團起瞬時質子供體或質子受體的作用。影響酸堿催化反應速度的兩個: 酸堿強度(值）。組氨酸咪唑基的解離常數(shù)為 6，在6附近給出質子和結合質子能力相同，是最活潑的催化基團。給出質子或結合質子的速度。咪唑基(His)最快，半壽期小于 10-10

28、秒（4）共價催化酶作為親核基團或親電基團，與底物形成一個反應活性很高的共價中間物。催化劑通過與底物形成反應活性很高的共價過渡產物，使反應活化能降低，從而提高反應速度的過程，稱為共價催化。（5）活性部位微環(huán)境的影響 疏水環(huán)境：介電常數(shù)低，加強極性基團間的作用。電荷環(huán)境：在酶活性中心附近，往往有一電荷離子，可穩(wěn)定過渡態(tài)的離子七酶促反應的速度和影響酶促反應速度的（一）酶反應速度的測量用一定時間內底物減少或產物生成的量來表示酶促反應速度。測定反應的初速度。研究酶促反應速度，以酶促反應的初速度為準。因為底物濃度降低、酶部分失活、產物抑制和逆反應等，會使反應速度隨反應時間的延長而下降。（二）酶濃度對酶作用

29、的影響在有足夠底物和其他條件不變的情況下： v = k E（三）底物濃度對酶作用的影響1. 底物濃度對酶反應速度的影響用中間產物學說解釋底物濃度與反應速度關系曲線的二相現(xiàn)象：底物濃度很低時，有多余的酶沒與底物結合，隨著底物濃度的增加，中間絡合物的濃度不斷增高。當?shù)孜餄舛容^高時，溶液中的酶全部與底物結中間產物，雖增加底物濃度也不會有的中間產物生成。方程式常數(shù)的意義及測定km= S（1） km 是酶的一個基本的特征常數(shù)。其大小與酶的濃度無關，而與具體的底物有關，且隨著溫度、和離子強度而改變。（2）從 km 可判斷酶的專一性和天然底物。 Km 最小的底物，通常就是該酶的最適底物，也就是天然底物。（3

30、）當 k2k3 時，km 的大小可以表示酶與底物的親和性。（4）從 km 的大小，可以知道正確測定酶時所需的底物濃度。（5）km 還可以推斷某一代謝物在體內可能的代謝途徑。常數(shù)可根據(jù)實驗數(shù)據(jù)作圖法直接求得：先測定不同底物濃度的反應初速度，從 v 與S的關系曲線求得 V，然后再從 1/2 V 求得相應的S即為 km（近似值）。通常用 Lineweaver-Burk 作圖法（雙倒數(shù)作圖法）。（四）對酶作用的影響雖然大部分酶的-酶活曲線是，但也有半甚至直線形。對酶作用的影響機制：1.環(huán)境過酸、過堿使酶變性失活；2.影響酶活性基團的解離；3.影響底物的解離。（五）溫度對酶作用的影響兩種不同影響：1.溫

31、度升高，反應速度加快；2.溫度升高，熱變性速度加快。（六）激活劑對酶作用的影響凡能提高酶的物質都是酶的激活劑。如 Cl是唾液淀粉酶的激活劑。（七）抑制劑對酶作用的影響1不可逆的抑制作用抑制劑與酶活性中心（外）的必需基團共價結合，使酶的活性下降，無法用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶。2可逆的抑制作用抑制劑與酶蛋白非共價鍵結合，可以用透折、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶。（1）競爭性抑制：抑制劑具有與底物類似的結構，競爭酶的活性中心，并與酶形成可逆的 EI 復合物，種抑制。底物與酶結合?？梢酝ㄟ^增加底物濃度而解除此Vmax 不變，Km 變大，而且隨I濃度的增大而增大。（2）非競爭性抑制：底物

32、和抑制劑可以同時與酶結合，但是，中間的三元復合物 ESI 不能進一步分解為產物，因此，酶的活性降低。抑制劑與酶活性中心以外的基團結合，其結構可能與底物無關。不能通過增加底物濃度的辦法來消除非競爭性抑制作用。Km 不變，Vmax 降低。（3）反競爭性抑制：酶只有在與底物結合后，才能與抑制劑結合。常見于多底物的酶促反應中。E+SES+I ESI PKm 及Vmax 都變小。（八）酶的變（別）構效應有些酶具有類似血紅蛋白那樣的別構效應，稱為別構酶。特點：1.一般是寡聚酶；2.具有別構效應；3.v 對S不呈直角雙曲線。ATCase。八酶的與的測定酶是指酶催化某一化學反應的能力。酶（）：在一定條件下，一

33、定時間內將一定量的底物轉化為產物所需的酶量。（U/g，U/ml）在最適的反應條件（25）下，每分鐘內催化一微摩爾底物轉化為產物的酶量定為一個酶在最適條件下，每秒鐘內使一摩爾底物轉化為產物所需的酶量定為 1kat，即1kat=1mol/s酶的純度：，即1IU=1mol/min比=數(shù)/ 毫克蛋白（氮）第六章 維生素和輔酶掌握面內容：輔酶形式、功能部位、缺乏癥。維生素是維持生物正常生命過程所必需的一類小分子有機物，需要量很少，但對維持健康十分重要。維生素不能供給機體熱能，也不能作為機體組織的物質，其主要功能是通過作為酶的輔酶成分調節(jié)機體代謝。長期缺乏任何一種維生素都會導致相應的疾病（維生素缺乏癥）。

34、醫(yī)療上用維生素防治維生素而引起的疾病。長期大量使用維生素 A 和維生素 D 會引起；維生素 B1 用量過多會引起周圍神經痛覺缺失；長期大量使用維生素B12 會引起紅細胞過多；口服維生素 C 過多可破壞膳食中維生素 B12 而引起貧血。水溶性維生素：維生素 B 族（B1、B2、泛酸、維生素PP、B6、生物素、葉酸，B12）和維生素C 等。脂溶性維生素：維生素 A、D、E、K 等。一 維生素 B1維生素B1 由一含 S 的噻唑環(huán)和一含 NH2 的嘧啶環(huán)組成，又稱硫胺（素）。維生素 B1 在TPP 是脫羧酶、脫氫酶的輔酶。功能部位在噻唑環(huán)的 C2 上。組織中可經硫胺素激酶催化與 ATP 作用轉化成硫

35、胺素焦磷酸（TPP）。二 維生素 B2 和維生素 B2 又稱核輔酶，是一種含核糖醇基的黃色物質，在自然界多與蛋白質結合存在，這種結合體稱蛋白。維生素 B2 由異咯嗪與核糖醇所組成。自然界中，維生素 B2 在機體內與 ATP 作用轉化為核磷酸，即單核苷酸（簡稱 FMN）。后者再經 ATP 作用進一步磷酸化即產生腺嘌呤二核苷酸（簡稱 FAD）。FMN 與FAD 是許多脫氫酶的輔酶，是很重要的遞氫體?？纱龠M生物氧化作用，對糖、脂和氨基酸的代謝都很重要。三泛酸（維生素 B3）和輔酶 A泛酸是-丙氨酸與，-二羥-二甲基丁酸結合而成的化合物。分子中有一肽鍵。在機體內泛酸與 ATP 和半胱氨酸經一系列反應可

36、泛酸的生物功能是以 CoA 形式參加代謝，是?；妮d體，是體內?；傅妮o酶，對糖、脂、蛋白質代謝過程中的乙?；D移有重要作用。生素 PP 和輔酶、輔酶輔酶 A（CoA）。酸（煙酸）和酰胺?？赊D變?yōu)?NAD+與 N+，皆是脫氫酶的輔酶。抗結核藥異煙肼的結構與維生素 PP 過去稱抗病維生素或維生素 B5，包括酰胺類似，兩者有拮抗作用，長期服用異煙肼時應注意補充酰胺。五維生素 B6 和磷酸吡哆醛維生素B6 又稱吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。作為輔酶參加多種代謝反應，包括脫羧、轉氨、氨基酸內消旋、Trp 代謝（包括 Trp nicotinamide）、含硫氨基酸的脫硫、羥基氨基酸的代謝和氨基酸的

37、脫水等。六生物素生物素（維生素 B7）為含硫維生素，其結構可視為由尿素與硫戊烷環(huán)結合而成，并有一個 C5 酸枝鏈。尿素環(huán)上的一個 N 可與 CO2 結合。生物素是多種羧化酶的輔酶，在CO2 固定反應中起重要作用。七葉酸和葉酸輔酶葉酸（folic acid）即維生素B11，由蝶呤啶、對氨基苯甲酸與 L-谷氨酸連接而成。葉酸的 5、6、7、8 位置，在 NHH+存在下，可被還原成四氫葉酸（FH4或THFA）。四氫葉酸的 N5 和N10 位可與多種一碳八維生素 B12 和 B12 輔酶結合作為它們的載體。THFA 是轉一碳基團酶系的輔酶。維生素 B12 是含鈷的化合物，又稱鈷胺素。維生素 B12 的

38、發(fā)現(xiàn)是多年研究惡性貧血癥（即巨初紅細胞癥）的結果。維生素 B12 的吸收需要一種胃壁細胞的糖蛋白（稱為內因子），兩者結合后才能被小腸吸收。惡性貧血患者的胃液中常缺乏內因子，須注射維生素 B12 治療。九維生素 C維生素 C 能防治壞血病，又稱抗壞血酸。促進各種支持組織及細胞間粘合物的形成。是脯氨酸羥化酶的輔酶。對生物氧化有重要作用，是強力抗氧化劑 。十維生素 A維生素 A 又名視黃醇，只存在于動物性食物中，包括 A1 和 A2 兩種。A1 即一般所說的視黃醇，主要存在于咸水魚的肝臟；A2 即 3-脫氫視黃醇，主要存在于淡水魚肝臟。在高等植物和動物中普遍存在的-胡蘿卜素可轉變?yōu)?2 分子視黃醇。

39、在視覺過程中維生素 A 的變化。維生素 A 較易被正常腸道吸收，但不直接隨尿排泄，因而攝取過量是有害的。十一. 維生素D維生素 D 具有抗佝僂病作用，又稱抗佝僂病維生素。已確知有 4 種，即維生素D2、D3、D4、D5，均為類固醇衍生物，其中 D2 和D3 較為重要。只在動物體內含有維生素D，魚肝油中含量最豐富。動、植物組織中含有能轉化為維生素 D 的固醇類物質，經紫外光照射可轉變?yōu)榫S生素 D。目前尚不能用人工方法，只能用紫外光照射維生素 D 元的方法來制造。維生素 D 調節(jié)鈣、磷代謝，維持血液正常的鈣、磷濃度，從而促進鈣化，使牙齒、骨骼發(fā)育正常。機體只能從膽汁排出過多的維生素 D，維生素 D

40、 如攝食過量則會十二. 維生素E。維生素 E 又稱酚或抗不育維生素。由于維生素 E 的強抗氧化性質，能保護不飽和脂酸使其不被氧化成脂褐色基，從而細胞的完整和功能，故有一定的抗衰老作用。十三. 維生素K維生素 K 是一類能促進血液凝固的萘醌衍生物。維生素 K 的主要作用是促進血液凝固，因維生素 K 是促進肝臟凝血酶原的重要。大劑量維生素 K可引起動物貧血、脾腫大和肝腎。對皮膚和呼吸道有強烈刺激，有時還引起溶血。第七章 生物氧化一 生物氧化的特點和方式糖類、脂肪、蛋白質等有機物質在細胞中進行氧化分解生成 CO2 和H2O 并系列氧化還原反應過程。出能量的過程稱為生物氧化，其實質是需氧細胞在呼吸代謝

41、過程中所進行的一生物氧化的特點：（1）反應條件溫和，多步反應，逐步放能。（2）生物氧化在活細胞中進行，中性，反應條件溫和，一系列酶和電子傳遞體參與氧化過程，逐步氧化，逐步能量，轉化成 ATP。（3）真核細胞，生物氧化多粒體內進行，在不含線粒體的原核細胞中，生物氧化在細胞膜上進行。CO2 的生成：糖、脂、蛋白質等有機物轉變成含羧基的中間化合物，然后在酶催化下脫羧而生成 CO2。H2O 的生成：代謝物在脫氫酶催化下脫下的氫由相應的氫載體（NAD+、N H2O。二 線粒體電子傳遞體系+、FAD、FMN 等）所接受，再通過一系列遞氫體或遞電子體傳遞給氧而生成線粒體基質是呼吸底物氧化的場所，底物在這里氧

42、化所產生的 NADH 和 FADH2 將質子和電子轉移到內膜的載體上，經過一系列氫載體和電子載體的傳遞，最后傳遞給O2 生成 H2O。這種由載體組成的電子傳遞系統(tǒng)稱電子傳遞鏈，因為其功能和呼吸作用直接相關，亦稱為呼吸鏈。氧化電子傳遞鏈位于原核生物的質膜上，真核生物中位于線粒體的內膜上。呼吸鏈的種類、組成及傳遞體的排列順序，偶聯(lián) ATP 的部位和特異抑制劑。三 氧化磷酸化作用代謝物在生物氧化過程中出的能用于ATP（即+ ATP），這種氧化放能和 ATP 生成（磷酸化）相偶聯(lián)的過程稱氧化磷酸化。有底物水平磷酸化和電子傳遞水平磷酸化兩種類型。電子傳遞水平磷酸化：電子沿著氧化電子傳遞鏈傳遞的過程中所伴

43、隨的將磷酸化為 ATP 的作用，或者說是 ATP 的生成與氧化電子傳遞鏈相偶聯(lián)的磷酸化作用。底物水平磷酸化：是指 ATP 的形成直接與一個代謝中間物（如 PEP）上的磷酸基團轉移相偶聯(lián)的作用。糖酵解中 1,3-二磷酸甘油酸，磷酸烯醇酸。呼吸過程中無機磷酸（ ）消耗量和原子氧（O）消耗量的比值稱為磷氧比。由于在氧化磷酸化過程中，每傳遞一對電子消耗一個氧原子，而每生成一分子ATP 消耗一分子 ，因此P/O 的數(shù)值相當于一對電子經呼吸鏈傳遞至原子氧所產生的 ATP 分子數(shù)。NADH 呼吸鏈：P/O 3。FADH2 呼吸鏈：P/O 2。氧化磷酸化的偶聯(lián)機理：化學偶聯(lián)假說（1953 年，Edward S

44、later）構象偶聯(lián)假說（1964 年，Paul Boyer ）化學滲透假說（1961 年，Peter Mitc）電子傳遞的能驅動 H+從線粒體基質跨過內膜進入到膜間隙，從而形成 H+跨線粒體內膜的電化學梯度，這個梯度的電化學勢( H+ )驅動 ATP 的線粒體外 NADH 的氧化磷酸化作用：磷酸甘油穿梭系統(tǒng)；蘋果酸天冬氨酸穿梭系統(tǒng)。第八章糖代謝一葡萄糖的主要代謝途徑（一）糖酵解糖酵解是將葡萄糖降解為酸并伴隨著 ATP 生成的一系列反應，是生物體內普遍存在的葡萄糖降解的途徑。該途徑也稱作 Embden-Meyethof-Parnas 途徑，簡稱途徑。熟悉糖酵解途經不可逆反應、能量變化步驟、AT

45、P 計算?？偡磻?C6H12O6+2NAD+2能量計算：氧化 1 分子葡萄糖凈生成2ATP+2 2C3H4O3+2NADH +2H+2ATP+2H2O2NADH6ATP 或 4ATP （？）生物學意義：是葡萄糖在生物體內進行有氧或無氧分解的共同途徑,通過糖酵解，生物體獲得生命活動所需要的能量；形成多種重要的中間產物，為氨基酸、脂類提供碳骨架；為糖異生提供基本途徑。（二）酸的有氧氧化及葡萄糖的有氧分解1.酸脫氫酶系。2. 三（檸檬酸循環(huán)、TCA 循環(huán)、Krebs 循環(huán)）總反應式：酸 + 4NAD+ + FAD + GDP 4NADH + 4H+ + FADH2 + GTP + 3CO2 + H

46、2O乙酰CoA + 3NAD+ + FAD + GDP 3NADH +3H+ + FADH2 + GTP + 2CO2 + H2O一次底物水平的磷酸化、二次脫羧反應，三個調節(jié)位點，四次脫氫反應。3NADH、FADH2 進入呼吸鏈。（3）三中碳骨架的不對稱反應同位素標記表明，乙酰 CoA 上的兩個 C 原子在第一輪 TCA 上并沒有被氧化。被標記的羰基碳在第二輪 TCA 中脫去。在第三輪 TCA 中，兩次脫羧，可除去最初甲基碳的 50%，以后每循環(huán)一次，脫去余下甲基碳的 50%。三的能量計量。三羧循環(huán)的生物學意義：是有機體獲得生命活動所需能量的主要途徑是糖、脂、蛋白質等物質代謝和轉化的中心樞紐形

47、成多種重要的中間產物是發(fā)酵產物重新氧化的途徑3. 乙醛酸循環(huán)2 乙酰CoA+NAD+2H2O 琥珀酸 + 2CoA+NADH+H+生物學意義：過量的草酰乙酸可以糖異生成 Glc，因此，乙醛酸循環(huán)可以使脂肪酸的降解產物乙酰 CoA 經草酰乙酸轉化成 Glc，供給植物中，乙醛酸循環(huán)只存在于苗期，而生長后期則無乙醛酸循環(huán)。萌發(fā)時對糖的需要。哺乳動物及中，不存在乙醛酸循環(huán)，因此，乙酰 CoA 不能在體內生成糖和氨基酸。（三）磷酸戊糖途徑（pentoseos ate pathway, ppp）磷酸戊糖途徑的兩個階段：氧化脫羧階段，非氧化分子重排階段?？偡磻剑? G-6-P + 12N+ +7 H2O5

48、 G-6-P + 6CO2 + 12NH +12H+磷酸戊糖途徑的生理意義：（1） 產生大量的 NH，為細胞的各種反應提供主要的還原力。NH 作為主要的供氫體，為脂肪酸、固醇、四氫葉酸等的，非光合細胞中硝酸鹽、亞硝酸鹽的還原，及氨的同化等所必需。（2）中間產物為許多化合物的提供原料。產生的磷酸戊糖參加核酸代謝。4-磷酸赤蘚糖與糖酵解中的磷酸烯醇式酸（PEP）可莽草酸，經莽草酸途徑可芳香族氨基酸。（3）是植物光合作用中 CO2Glc 的部分途徑。（4）NH 主要用于還原反應，其電子通常不經電子傳遞鏈傳遞，一般不用于 ATP。如NH 用于供能，需通過兩個偶聯(lián)反應，進行穿梭轉運，將氫轉移至線粒體 N

49、AD+上。胞液內：-酮戊二酸+CO2+NH+H+ 異檸檬酸+N異檸檬酸能通過線粒體膜，傳遞氫。線粒體內：異檸檬酸+NAD+ =-酮戊二酸+CO2+NADH+H+一分子 Glc 經磷酸戊糖途徑，完全氧化，產生 12 分子NH，可生成（36-1）=35ATP（四）糖的異生糖異生總反應：2酸+4ATP+2GTP+2NADH+2H+4H20 Glc+2NAD+4從 2 分子酸形成 Glc 共消耗 6 個ATP，2 個NADH。+2GDP+6凡是能生成酸或草酰乙酸的物質都可以變成葡萄糖，如 TCA 中全部的中間產物，大多數(shù)氨基酸植物微生物經過乙醛酸循環(huán)，可將乙酰 CoA 轉化成草酰乙酸，因此可以將脂肪酸

50、轉變成糖。動物體中不存在乙醛酸循環(huán)，因此不能將乙酰 CoA 轉變成糖。糖異生主要途徑和關鍵反應：非糖物質轉化成糖代謝的中間產物后，在相應的酶催化下，繞過糖酵解途徑的三個不可逆反應，利用糖酵解途徑其它酶生成葡萄糖的途徑稱為糖異生。二糖原的分解和生物（一）糖原的酶促磷酸解（二）糖原的生物（1）UDP-葡萄糖焦磷酸化酶 催化單糖基的活化形成糖核苷二磷酸，為各種聚糖形成時，提供糖基和能量。動物細胞中糖元時需 UDPG；植物細胞中蔗糖時需 UDPG，淀粉時需G，素時需 GDPG 和 UDPG。（2）糖原酶 催化-1，4-糖苷鍵（3）糖原分支酶 催化-1，6-糖苷鍵第九章 脂類代謝一脂肪的分解代謝（一）脂

51、肪的水解（二）甘油的轉化（三）脂肪酸的分解代謝1. 飽和脂肪酸的氧化分解途徑（1）-氧化作用脂肪酸在體內氧化時在羧基端的-碳原子上進行氧化，碳鏈逐次斷裂，每次斷下一個二碳脂肪酸的活化和轉運，即乙酰 CoA，該過程稱作-氧化。-氧化的生化歷程脂肪酸-氧化作用小結 ：脂肪酸-氧化時僅需活化一次，其代價是消耗 1 個 ATP 的兩個高能鍵。長鏈脂肪酸由線粒體外的脂酰 CoA酶活化，經肉堿運到線粒體內；中、短鏈脂肪酸直接進入線粒體，由線粒體內的脂酰 CoA酶活化。-氧化包括脫氫、水化、脫氫、硫解 4 個重復步驟。-氧化的產物是乙酰 CoA，可以進入TCA-氧化作用脂肪酸氧化作用發(fā)生在-碳原子上，分解出

52、 CO2，生成比原來少一個碳原子的脂肪酸，這種氧化作用稱為-氧化作用。氧化作用脂肪酸的-氧化指脂肪酸的末端甲基（-端）經氧化轉變成羥基，繼而再氧化成羧基，從而形成，-二羧酸的過程。2.的代謝脂肪酸-氧化產物乙酰 CoA，在肌肉中進入三氧化供能，然而在肝細胞中還有另一條去路。乙酰 CoA 可在肝細胞形成乙酰乙酸、-羥丁酸、，這三種物質統(tǒng)稱為。在肝中生成后，再運到肝外組織中利用。的發(fā)生在肝、腎細胞的線粒體內。形成的目的是將肝中大量的乙酰 CoA 轉移出去，乙酰乙酸占 30%，羥丁酸 70%，少量。（主要由肺呼出體外）肝臟線粒體中的乙酰 CoA 走哪一條途徑，主要取決于草酰乙酸的可利用性。饑餓狀態(tài)下

53、，草酰乙酸離開 TCA，用于異生Glc。當草酰乙酸濃度很低時，量乙酰CoA 進入TCA，大多數(shù)乙酰CoA 用于。當乙酰CoA 不能再進入 TCA 時，肝臟送至肝外組織利用，肝臟仍可繼續(xù)氧化脂肪酸。肝中生成的酶類很活潑，但沒有能利用的酶類。因此，肝臟線粒體的，迅速透過線粒體并進入血液循環(huán)，送至全身。肝臟氧化脂肪時可產生，但不能利用它（缺少酮脂酰 CoA 轉移酶），而肝外組織在脂肪氧化時不產生，但能利用肝中輸出的。在正常情況下，腦組織基本上利用 Glc 供能，而在嚴重饑餓狀態(tài)，75%的能量由血中供應。生成的生理意義：是肝內正常的中間代謝產物，是肝輸出能量的一種形式。溶于水，分子小，能通過血腦屏障及

54、肌肉毛細管壁，是心、腦組織的重要能源。腦組織不能氧化脂酸，卻能利用。長期饑餓，糖供應時，可以代替 Glc，成為腦組織及肌肉的主要能源。正常情況下，血中小于3mg/100ml。在饑餓、高脂低糖膳食時，毒，引起酮尿。的生成增加，當生成超過肝外組織的利用能力時，引起血中升高，導致酮癥酸（乙酰乙酸、羥丁酸）中二脂肪的生物所有的生物都可用糖脂肪酸，有兩種方式。A. 從頭（乙酰 CoA）在胞液中（16 碳以下）。B. 延長途徑高等動物的脂類粒體或微粒體中。在肝臟、脂肪細胞、乳腺中占優(yōu)勢。脂肪酸過程中的中間產物，以共價鍵與 ACP 輔基上的-SH 基相連，ACP 輔基就象一個搖臂，攜帶脂肪酸上。的中間物由一

55、個酶轉到另一個酶的活性位置脂肪時，乙酰 CoA 是脂肪酸的起始物質（引物），其余鏈的延長都以丙二酸CoA 的形式參與。所用的碳來自 HCO3 （比CO2 活潑），形成的羧基是丙二酸CoA 的遠端羧基。細胞內的乙酰 CoA 幾乎全部粒體中產生，而脂肪酸的酶系在胞質中，乙酰 CoA 必須轉運出來。轉運方式：檸檬酸-酸循環(huán)。線粒體和內質網中脂肪酸碳鏈的延長。第十章 氨基酸代謝一蛋白質的酶促降解胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶的專一性。二氨基酸的分解與轉化1脫氨基作用（1）氧化脫氨基作用氨基酸在酶的催化下脫去氨基生成相應的-酮酸的過程稱為氧化脫氨基作用。真核細胞的 Glu 脫氫酶，大部分存在于線粒體基

56、質中，是一種不需 O2 的脫氫酶。此酶是能使氨基酸直接脫去氨基的最強的酶，是一個結構很復雜的別構酶。在動、植、微生物體內都有。（2）轉氨基作用在轉氨酶的催化下， -氨基酸的氨基轉移到-酮酸的酮基碳原子上，結果原來的-氨基酸生成相應的-酮酸，而原來的-酮酸則形成了相應的-氨基酸，這種作用稱為轉氨基作用或氨基移換作用。（除 Gly、Lys、Thr、Pro 外 ）大多數(shù)轉氨酶，優(yōu)先利用-酮戊二酸作為氨基的受體，生成 Glu。如丙氨酸轉氨酶，可生成 Glu，叫谷丙轉氨酶（GPT）。肝細胞受損后，血中此酶含量大增，活性高。肝細胞正常，血中此酶含量很低。動物組織中，Asp 轉氨酶的活性最大。在大多數(shù)細胞中

57、含量高，Asp 是去向。尿素時氮的供體，通過轉氨作用解決氨的（3）聯(lián)合脫氨基作用轉氨基作用和氧化脫氨基作用聯(lián)合進行的脫氨基作用方式。單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基，單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要，因為只有 Glu 脫氫酶機體借助聯(lián)合脫氨基作用可以迅速脫去氨基 。最高，其余 L-氨基酸氧化酶的都低。轉氨基作用與嘌呤核苷酸循環(huán)相偶聯(lián)（骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環(huán)的方式為主 ）。不同動物排泄氨的方式：水生動物，氨；爬蟲類，尿酸；兩棲類，尿素；鳥類，尿酸；哺乳類，尿素。2. 脫羧基作用氨基酸在脫羧酶的作用下脫掉羧基生成相應的一級胺類化合物的作用。脫羧酶的輔酶為磷酸吡哆醛。氨

58、基丁酸是谷氨酸經谷氨酸脫羧酶催化脫羧的產物，它對中樞神經系統(tǒng)的傳導有抑制作用。組胺可使舒張、降低血壓，而酪胺則使血壓升高。前者是組氨酸的脫羧產物，后者是酪氨酸的脫羧產物。如果體內生成大量胺類，能引起神經或心等系統(tǒng)的功能紊亂，但體內的胺氧化酶能催化胺類氧化成醛，繼而醛氧化成脂肪酸，冉分解成和水。3. 氨基酸分解產物的轉化（1）氨的代謝轉變重新生成氨基酸在大腦中發(fā)生-酮戊二酸轉變?yōu)?Glu 的反應，大量消耗了-酮戊二酸和 N基作用，生成丙氨酸，將氨轉運到肝臟中去。H，引起癥狀（肝）。在肌肉中，可利用這一反應生成的谷氨酸的轉氨生成谷氨酰胺和天冬酰胺尿素的生成尿素(鳥氨酸)循環(huán)在排尿動物體內由 NH3

59、尿素是在肝臟中通過一個循環(huán)機制完成的，這一個循環(huán)稱為尿素循環(huán)。NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O NH2-CO-NH2 + 2+2 +P +延胡索酸肝臟形成尿素的能力下降會引起肝（血氨升高，使大腦-酮戊二酸下降，TCA 受阻）可加 Asp 或 Arg 緩解。其他含 N 物質。（2）氨基酸碳骨架的轉化途徑再氨基化生成氨基酸轉變成糖或脂肪生糖氨基酸生酮氨基酸生酮兼生糖氨基酸氧化供能生成 CO2 和H2O必需氨基酸：凡是機體不能自己，必需來自外界的氨基酸，稱為必需氨基酸。人的必需氨基酸：Thr、Val、Leu、Ile、Met、Lys、 e、Trp、 (His、Arg)。第十一章 核苷酸代謝

60、一核酸的酶促降解食物中的核酸，經腸道酶系降解成各種核苷酸，再在相關酶作用下，分解產生嘌呤、嘧啶、核糖、脫氧核糖和磷酸，然后被吸收。吸收到體內的嘌呤和嘧啶，大部分被分解，少部分可再利用，核苷酸。人和動物所需的核酸無須直接依賴于食物，只要食物中有足夠的磷酸鹽、糖和蛋白質，核酸就能在體內正常。核酸酶的分類：1）根據(jù)對底物的專一性；2）根據(jù)切割位點。限制性內切酶：原核生物中存在著一類能識別外源 DNA 雙螺旋中 4-8 個堿基對所組成的特異的具有二重旋轉對稱性的回文序列，并在此序列的某位點水解DNA 雙螺旋鏈，產生粘性末端或平末端，這類酶稱為限制性內切酶。二核苷酸的降解1. 嘌呤的分解解腺嘌呤脫氨在核