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文檔簡介
1、本節(jié)聚集:1.細胞代謝為什么離不開酶?2.酶是什么?3.科學家是怎樣研究酶的本質(zhì)的?第1節(jié) 降低化學反應(yīng)活化能的酶問題探討討論:1.1783年斯巴蘭札尼的實驗要解決什么問題?2.是什么物質(zhì)使肉塊消失了?3.怎樣才能證明你的推測?一、酶的作用和本質(zhì): 1.酶在細胞代謝中的作用:用簡單的實驗證明酶的催化效率:原理:2 H2O2 2 H2O + O21.常溫 2.加熱 3.FeCl3 4.加肝液在本實驗中應(yīng)該注意哪些事項? 1.實驗時肝臟必須要新鮮; 2.要使用肝臟的研磨液; 3.滴加氯化鐵和肝臟研磨液不能合 用一支滴管; 4.要注意觀察實驗的現(xiàn)象; 5.不要讓過氧化氫接觸皮膚??刂谱兞颗c對照實驗1
2、、自變量:實驗中人為改變的變量。2、因變量:隨自變量而變化的變量。3、無關(guān)變量:除自變量外,實驗過程中可能還會存在的一些可變因素,對實驗結(jié)果造成影響。4、對照實驗:除了一個因素以外,其余因素都保持不變的實驗叫做對照實驗。5、對照實驗一般要設(shè)置對照組與實驗組。試管編號1234H2O2溶液 2ml2ml2ml2ml變量不處理900C中水浴 加FeCl3溶液 加肝臟研磨液氣泡現(xiàn)象帶火星的衛(wèi)生香檢驗對照實驗比較過氧化氫酶在不同條件下的分解 無 少量 較大量 大量火星變亮 復燃對照組 實驗組自變量因變量說明:1、加熱能促進過氧化氫的分解,提高反應(yīng)速率;2、FeCl3中的Fe3+和新鮮肝臟中的過氧化氫酶都
3、能加快過氧化氫分解的速率;3、過氧化氫酶比Fe3+的催化效率高得多; 細胞內(nèi)每時每刻都在進行著成千上萬種化學反應(yīng),這些化學反應(yīng)需要在常溫、常壓下高效率地進行,只有酶能夠滿足這樣的要求,所以說酶對于細胞內(nèi)化學反應(yīng)的順利進行至關(guān)重要。酶憑什么能擔此大任?提高化學反應(yīng)速率的途徑:(1) 用加熱或光照給反應(yīng)體系提供能量。(2) 使用催化劑。 那么,為什么使用催化劑可以提高反應(yīng)速率呢?活化能: 在一個化學反應(yīng)體系中,反應(yīng)開始時,反應(yīng)物分子的平均能量水平較低,為“初態(tài)”。在反應(yīng)的任何一瞬間反應(yīng)物中都有一部分分子具有了比初態(tài)更高一些的能量,高出的這一部分能量稱為“活化能” 在一定溫度下,1mol反應(yīng)底物全部
4、進入活化態(tài)所需要的自由能就是該反應(yīng)底物的活化能。單位J/mol思考:1mol H2O2由常態(tài)變?yōu)榛钴S的狀態(tài)時需要吸收75 KJ的熱量,這75 KJ就是每mol H2O2的活化能。但加入過氧化氫酶時,H2O2只要吸收29 KJ的熱量就可以轉(zhuǎn)變?yōu)榛钴S的狀態(tài)。少了的46 KJ的熱量是不是由過氧化氫酶提供的呢?如果不是由過氧化氫提供的,那么如何解釋為何少了46 KJ的熱量呢? 酶和一般催化劑的作用就是降低化學反應(yīng)所需的活化能,從而使活化分子數(shù)增多,反應(yīng)速度加快。2、酶的發(fā)現(xiàn):1836年,德國科學家施旺提取胃液中消化蛋白質(zhì)的物質(zhì)-胃蛋白酶.1926年,美國科學家薩姆納從刀豆種子中提取出脲酶結(jié)晶,并證明它
5、是一種蛋白質(zhì).20世紀30年代,科學家相繼提取出多種酶的蛋白質(zhì)結(jié)晶,指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質(zhì).1783年,意大利科學家斯巴蘭札尼 用“金屬籠肉塊”實驗推斷胃液中 一定含有消化肉塊的物質(zhì)-說明胃具有化學性消化的作用.20世紀80年代以來,美國科學家切赫和奧特曼發(fā)現(xiàn)少數(shù)RNA也具有催化作用.3、酶的化學本質(zhì): 酶是活細胞產(chǎn)生的具有催化作用的有機物,大多數(shù)酶是蛋白質(zhì),少數(shù)酶是RNA。酶對化學反應(yīng)的催化效率稱為酶活性.正由于酶的催化作用,細胞代謝才能在溫和條件下快速進行。酶在活細胞產(chǎn)生,但可分布在細胞內(nèi)(如呼吸酶)或細胞外(如唾液淀粉酶)。 同一個體內(nèi)各類細胞所含酶的種類、數(shù)量 ,是 _的
6、結(jié)果。都不同基因選擇性表達相同點:改變化學反應(yīng)速率,本身不被消耗。加快化學反應(yīng)速率,縮短達到化學反應(yīng)平衡的時間,但不改變平衡點。降低活化能,使速率加快。酶所催化的反應(yīng)叫酶促反應(yīng)。酶促反應(yīng)中被酶作用的物質(zhì)叫做底物經(jīng)反應(yīng)產(chǎn)生的物質(zhì)叫做產(chǎn)物。酶的特性二、酶的特性 高效性:催化效率很高,大大提高反應(yīng)速率 專一性:任何一種酶只作用于一種或幾種相關(guān)的化合物 多樣性:種類繁多 易變性:容易被高溫、強酸、強堿等破壞 反應(yīng)條件較溫和:序號項 目試管121注入可溶性淀粉溶液2mL/2注入蔗糖溶液/2mL3注入新鮮淀粉酶溶液2mL2mL結(jié)果現(xiàn)象磚紅無探究:影響酶活性的條件實驗材料: 2淀粉酶溶液、20肝臟研磨液、3
7、可溶性淀粉溶液、體積分數(shù)為30的過氧化氫溶液、5 HCl、5 NaOH、熱水、蒸餾水、冰塊、碘液、斐林試劑實驗用具: 試管、量筒、小燒杯、大燒杯、滴管、試管夾、酒精燈、三角架、石棉網(wǎng)、溫度計、PH試紙、火柴項目試管淀粉酶溶液1mL1mL1mL蒸餾水1mL/NaOH/1mL/HCl/1mL淀粉溶液2mL2mL2mL結(jié)果現(xiàn)象磚紅無磚紅無磚紅pH值:在極端的酸性或堿性條件下會變性而完全失去活性,大多數(shù)酶的最適PH值為4.5-8.0范圍內(nèi)。(1)動物體內(nèi)的酶最適宜pH大多在6.58之間。唾液pH為6.27.4,胃液的pH為0.91.5,小腸液的pH為7.6。(2)植物體內(nèi)的酶最適pH大多在4.56.5
8、之間。探究溫度對淀粉酶活性的影響(1)自變量:溫度(已知淀粉酶的適用溫度范圍是5075)(2)因變量:(3)無關(guān)變量:不同溫度條件下淀粉酶的活性實驗操作順序、溶液的量、時間、溫度是否達到預設(shè)的溫度等(0 、60 、100 )如何檢測?淀粉淀粉酶麥芽糖2.實驗用品:質(zhì)量分數(shù)為3的可溶性淀粉溶液、質(zhì)量分數(shù)為2的淀粉酶溶液、冰水(0)、熱水、碘液(4)實驗原則:單一變量原則、等量原則、對照實驗原則1.實驗分析探究溫度對淀粉酶活性的影響 試 管 3.具體操作步驟加入淀粉酶溶液保溫5分鐘加入淀粉溶液1231mL1mL1mL0 601002mL2mL2mL1滴1滴1滴滴入碘液觀察顏色變化1230 6010
9、0將對應(yīng)編號的溶液混合將1試管淀粉溶液倒入1號管,2試管的倒入2號管,3試管的倒入3號管,振蕩搖勻0 60100/保溫1分鐘4.進行實驗 123 1滴1滴1滴滴入碘液觀察顏色變化變藍不變藍變藍0 60100保溫5.分析實驗結(jié)果,得出結(jié)論 溫度會影響酶的活性6.拓展試管1的現(xiàn)象說明:0下酶仍有活性,只是活性很低,隨著溫度升高,這時酶活性增強; 123 1滴1滴1滴滴入碘液觀察顏色變化變藍不變藍變藍0 60100保溫變溫處理2分鐘6060/觀察顏色變化藍色消退藍色不變/試管3的現(xiàn)象說明:100 下酶已經(jīng)失去活性,并且酶的這種失活是不可恢復的。溫度過高和過低對酶活性的影響其本質(zhì)相同嗎?溫度:一般而言
10、,溫度越高化學反應(yīng)越快,但酶是蛋白質(zhì),若溫度過高會發(fā)生變性而失去活性,因而酶促反應(yīng)一般是隨著溫度升高反應(yīng)加快,直至某一溫度活性達到最大,超過這一最適溫度,由于酶的變性,反應(yīng)速度會迅速降低。 大多數(shù)酶,在30-40范圍內(nèi)顯示最高活性。 低溫不會使酶失去活性,低溫時酶活性降低,但若再給予適宜的溫度,酶活性又增強。高溫可導致酶失去活性,絕大多數(shù)酶在70以上,其空間結(jié)構(gòu)即被破壞。 熱對酶活性的影響對食品很重要,如,綠茶是通過把新鮮茶葉熱蒸處理而得,經(jīng)過熱處理,使酚酶、脂氧化酶、抗壞血酸氧化酶等失活,以阻止兒茶酚的氧化來保持綠色。紅茶的情況正相反,是利用這些酶進行發(fā)酵來制備的。 影響酶促反應(yīng)的因素常有: 溫度 PH值 酶的濃度 底物濃度 抑制劑 激活劑 影響酶活性的因素:除溫度和PH對酶活性的影響外,酶濃度和反應(yīng)底物的濃度也能影響酶促反應(yīng)的速度。 丙 丁 酶的濃度:在有足夠底物而又不受其它因素的影響的情況下,則酶促反應(yīng)速率與酶濃度
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