蘭大分子課件

1、Chapter 4. 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能 蛋白質(zhì)的構(gòu)象不是剛性的、靜止的，而是柔性的、動態(tài)的。蛋白質(zhì)在執(zhí)行其生物學(xué)功能的時(shí)候，總是與其它分子相互作用從而使其構(gòu)象發(fā)生改變。在蛋白質(zhì)與其它分子的相互作用中，能夠與蛋白質(zhì)可逆結(jié)合的分子稱為配體，配體可以是任何一種分子。 蛋白質(zhì)配體的相互作用的瞬時(shí)性對于生命至關(guān)重要，它允許生物體在內(nèi)、外環(huán)境發(fā)生變化時(shí)，能夠快速、可逆地作出反應(yīng)。蛋白質(zhì)上的配體結(jié)合部位和配體在大小、形狀、電荷以及疏水和親水性性質(zhì)方面是互補(bǔ)的。 本章的主要內(nèi)容： 肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能血紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能免疫球蛋白的結(jié)構(gòu)與功能 14.1 肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能 肌紅蛋白（myoglobin,

2、Mb）是哺乳動物細(xì)胞、主要是肌細(xì)胞貯存和分配氧的蛋白質(zhì)。4.1.1 肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu) 肌紅蛋白是由一條多肽鏈和一個(gè)輔基血紅素構(gòu)成，相對分子質(zhì)量為16,700，含153個(gè)Aa。無血紅素輔基的肌紅蛋白是珠蛋白(globin)，它和血紅蛋白的兩個(gè)亞基的構(gòu)象和功能極其相似，在Aa序列上具有明顯的同源性。2肌紅蛋白分子呈扁平的菱形，分子大小約為4.5nm 3.5nm 2.5nm，分子中多肽的主鏈有長短不同的8段直的螺旋構(gòu)成，這8段螺旋分別命名為A、B、C、D、E、F、G、H，相應(yīng)的非螺旋區(qū)肽段稱為NA、AB、BCGH、HC，個(gè)殘基處有一套從N端開始計(jì)算的序列號外，還按在個(gè)螺旋中的位置另外給出編號。 8

3、個(gè)螺旋大體上組裝成兩層，構(gòu)成肌紅蛋白的單結(jié)構(gòu)域。拐彎處的螺旋受到破壞，拐彎是由18個(gè)Aa組成的無規(guī)卷曲，C-末端由一個(gè)5個(gè)Aa的松散肽段。肌紅蛋白的分子十分致密結(jié)實(shí)，分子內(nèi)部只有一個(gè)能容納4個(gè)水分子的空間。34.1.2 血紅素輔基 肌紅蛋白與氧的可逆結(jié)合依賴于血紅素輔基。血紅素輔基是由Fe(II)和原卟啉IX (protopor-phyrin IX) 組成。卟啉類化合物有很強(qiáng)的著色能力。4原卟啉IX與Fe的絡(luò)合物稱為血紅素(heme)。5Fe為6配位，參與配位的Fe是亞鐵Fe(II)時(shí)，血紅素稱為亞鐵血紅素，肌紅蛋白稱為亞鐵肌紅蛋白；參與配位的如是Fe(III)，血紅素就是高鐵血紅素，肌紅蛋白

4、是高鐵肌紅蛋白。64.1.3 氧分子與肌紅蛋白的結(jié)合輔基血紅素非共價(jià)地結(jié)合于肌紅蛋白分子的疏水孔穴中，卟啉環(huán)上的兩個(gè)丙酸基伸向空穴外側(cè)。血紅素中鐵的第5個(gè)配位鍵與肌紅蛋白第93位（或F8）的His（稱近側(cè)）的咪唑N絡(luò)合，當(dāng)肌紅蛋白與氧結(jié)合時(shí)，F(xiàn)e的第6個(gè)配位被氧原子占據(jù)。在去氧肌紅蛋白中，F(xiàn)e的第6配位空置，在高Fe肌紅蛋白中，該配位被水占據(jù)。7在血紅素的氧結(jié)合部位一側(cè)，還有一個(gè)His殘基，稱為遠(yuǎn)側(cè)組氨酸（E7），HisE7雖不與Fe發(fā)生作用，但與氧原子能緊密接觸。這樣，氧結(jié)合部位實(shí)際上是一個(gè)空間位阻區(qū)域，使得Fe-O鍵雖然垂直于卟啉環(huán)平面，但是氧軸不垂直于該平面，而是與卟啉平面成一定的角度的

5、傾斜。8 在血紅素的氧結(jié)合部位一側(cè)，還有另一個(gè)His，64位（E7），稱遠(yuǎn)側(cè)His，它能與氧分子緊密接觸形成一個(gè)空間位阻區(qū)域。被結(jié)合的O2 夾在遠(yuǎn)側(cè)His殘基和Fe(II)原子之間。這種空間位阻區(qū)域有利于肌紅蛋白和血紅蛋白有效地降低血紅素對于CO的親合力。 A. 氧合肌紅蛋白B. Mb:CO復(fù)合物游離血紅素 CO: 咪唑復(fù)合物9血紅素的氧結(jié)合部位是一個(gè)空間位阻的區(qū)域，也相對的是一個(gè)疏水環(huán)境的區(qū)域，這樣能夠有效地抑制氧分子對Fe(II)的氧化，有效地降低肌紅蛋白對CO的親合力。10結(jié)合著Fe(II)的血紅素位于肌紅蛋白和血紅蛋白的疏水孔穴中，F(xiàn)e(II)不易被氧化，當(dāng)結(jié)合氧時(shí)，F(xiàn)e會發(fā)生暫時(shí)性的

6、電子重排，氧釋放后又會回到Fe(II)的狀態(tài)。 肌紅蛋白和血紅蛋白的多肽微環(huán)境至少有三個(gè)作用： 固定血紅素；保護(hù)血紅素面遭氧化；為O2 提供一個(gè)合適的結(jié)合部位。114.1.4 O2 的結(jié)合改變肌紅蛋白的構(gòu)象O2 與血紅素的結(jié)合使得Fe與卟啉環(huán)的關(guān)系發(fā)生顯著的變化。在去氧肌紅蛋白中Fe（II）只有5個(gè)配體，位于卟啉環(huán)平面上方0.055 nm，因此Fe卟啉呈圓頂狀或凸形。當(dāng)與O2 結(jié)合后，F(xiàn)e(II)被拉回到卟啉環(huán)平面，F(xiàn)e卟啉由圓頂狀變成平面狀。124.1.5 肌紅蛋白的氧結(jié)合曲線Y指在給定的氧壓力下肌紅蛋白的氧分?jǐn)?shù)飽和度（fractional saturation）,即氧合肌紅蛋白分子數(shù)占肌紅

7、蛋白總分子數(shù)的百分?jǐn)?shù)。在上面的公式引入Y，則會得到：13肌紅蛋白的氧合曲線為一雙曲線，它的兩條漸近線是Y=1和p(O2 )= -K。當(dāng)Y=1，所有肌紅蛋白的氧結(jié)合部位均被氧所占據(jù)，即肌紅蛋白處于氧飽和的狀態(tài)。當(dāng)Y=0.5時(shí)， p(O2 )= K P50 ，或P0.5.。 P50指肌紅蛋白處于氧半飽和時(shí)的氧分壓。14當(dāng)Y=0.5時(shí)， p(O2 )= K P50 ，或P0.5.。 P50指肌紅蛋白處于氧半飽和時(shí)的氧分壓。15用lg(Y/(1-Y)對lg p(O2 )所作的圖稱為Hill曲線（Hill plot）。肌紅蛋白的Hill曲線為一條直線。 當(dāng)lg(Y/(1-Y)0，p(O2 )K P50。

8、在lg(Y/(1-Y)0這一點(diǎn)的斜率就是Hill系數(shù)，以nH 表示。肌紅蛋白的 nH1.0。164.2 血紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能主要內(nèi)容有：血紅蛋白的結(jié)構(gòu)、氧合過程的構(gòu)象變化和別構(gòu)效應(yīng)。4.2.1 血紅蛋白的結(jié)構(gòu)17血紅蛋白由四個(gè)亞基組成，兩個(gè)和兩個(gè)鏈，一條和另一條鏈構(gòu)成血紅蛋白的一個(gè)原體。人在不同的發(fā)育時(shí)期血紅蛋白的亞基的種類是不同的，成人的血紅蛋白主要是Hb A (Hb A1)，其亞基組成為22 。Hb A1c是Hb A的葡糖基化變異形式，與血中的葡萄糖濃度相關(guān)，臨床上可作為血糖控制的指標(biāo)。18胎兒血紅蛋白是Hb F，亞基組成為22。Hb F的鏈和鏈的區(qū)別只是由-鏈中的Ser（H21）取代了-

9、鏈中的His，這樣就有效地降低了Hb F對BPG（2,3-二磷酸甘油酸）的親合力，增高了對氧的親和力，使得胎兒能夠有效地通過胎盤從母體的血液中吸收氧。19Hb分子的三維結(jié)構(gòu)近似球形 ，四個(gè)亞基占據(jù)相當(dāng)于四面體的4個(gè)頂角，Hb分子呈C2對稱 。204個(gè)血紅素分別位于每個(gè)多肽鏈的E和F螺旋之間的裂隙處，并暴露于分子的表面。4個(gè)氧結(jié)合部位彼此保持一定的距離，兩個(gè)最近的Fe(II)之間的距離為2.5 nm。兩個(gè)不同的亞基之間的相互作用最大，二兩個(gè)相同的鏈之間的作用很小。兩種不同的亞基是為了獲得協(xié)同性氧結(jié)合所必需的。21血紅蛋白的亞基和肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu)非常相近，但是在氨基酸組成上存在著很大的區(qū)別。血紅

10、蛋白的兩個(gè)亞基由于末端螺旋段的缺失而比肌紅蛋白短。 22血紅蛋白中有9個(gè)位置的殘基是高度保守的，這對于血紅蛋白分子的功能有著特殊的意義。血紅素的可逆作用有賴于一個(gè)非極性的微環(huán)境，這樣可以避免與水接觸，防止Fe(II)被氧化成Fe(III)。如果Fe(II)被氧化成Fe(III)，血紅蛋白就相應(yīng)地變成高鐵血紅蛋白，用HbM表示，HbM無載氧功能。4.2.2 血紅蛋白的構(gòu)象變化氧合作用顯著改變Hb的四級結(jié)構(gòu)血紅蛋白的接觸有兩種類型：裝配接觸(packing contact)，是11和 22接觸(構(gòu)成一個(gè)原體，由兩個(gè)原體裝配成一個(gè)血紅蛋白)，涉計(jì)螺旋B、G、H和非螺旋區(qū)的GH拐彎的30多個(gè)殘基，接觸

11、面積大，對亞基的裝配很重要，但在血紅蛋白與氧結(jié)合時(shí)這種接觸不發(fā)生變化?；瑒咏佑|(sliding contact)，是12和 21接觸,涉及螺旋C, 和拐彎FG的19個(gè)殘基，當(dāng)血紅蛋白發(fā)生氧合作用時(shí)，這類接觸會發(fā)生改變。23血紅蛋白可看成是由兩個(gè)相同的二聚體半分子組成，11 -和22 亞基對。24每一個(gè)二聚體半分子作為一個(gè)剛體移動。如果一個(gè)二聚體固定不動，則另一個(gè)二聚體將繞設(shè)想的通過兩個(gè)二聚體的偏心軸旋轉(zhuǎn)約15度并且平移0.08 nm。252. 血紅素的微小移動導(dǎo)致血紅蛋白的構(gòu)象轉(zhuǎn)換氧合時(shí)血紅蛋白的四級結(jié)構(gòu)的變化可分為空間效應(yīng)和電子效應(yīng)兩個(gè)方面?？臻g位阻導(dǎo)致Fe-N鍵從垂直于血紅素平面變成略有傾

12、斜。電子效應(yīng)是由于Fe(II)價(jià)電子層的電子排布變化引起。血紅蛋白由于血紅素的位移而導(dǎo)致的構(gòu)象變化，最終導(dǎo)致了維系血紅蛋白四級結(jié)構(gòu)鏈間鹽橋的斷裂，使得亞基之間的空隙變窄，并且擠出BPG分子。 263. 血紅蛋白的T態(tài)和R態(tài)兩種互換的構(gòu)象態(tài)T態(tài)（tension state）：即血紅蛋白的緊張態(tài)，是去氧血紅蛋白的主要構(gòu)象。R態(tài)(relaxed state)：松弛態(tài)，對氧的親合力高于T態(tài)，并且氧的結(jié)合能夠穩(wěn)定R態(tài)，是氧合血紅蛋白的主要構(gòu)象。272829 由于上述這些鹽橋的作用，使脫氧血紅蛋白分子的構(gòu)象受到很大的束縛致使它對氧的親和力遠(yuǎn)低于單獨(dú)的鏈、鏈或肌紅蛋白對氧的親和力。BPG分子的插入，使得脫氧

13、血紅蛋白分子的四級結(jié)構(gòu)更加固定，因而進(jìn)一步降低了對氧的親和力。304.2.3 血紅蛋白的協(xié)同性氧結(jié)合血紅蛋白結(jié)構(gòu)和功能上都較肌紅蛋白(Mb)復(fù)雜：四聚體的結(jié)構(gòu)；輸送氧氣外，還輸送H+和二氧化碳。 血紅蛋白的氧合具有正協(xié)同性同促效應(yīng)，就是一個(gè)O2 的結(jié)合增加同一分子中其余空的氧結(jié)合部位對O2 親和力。Hb氧結(jié)合曲線是S形的而非肌紅蛋白的雙曲線。31血紅蛋白的解離常數(shù)和氧分?jǐn)?shù)飽和度方程分別是：曲線的S型特性是O2與Hb協(xié)同性的標(biāo)志。n=4(理論的)，n=1(無相互作用), n=2.8(實(shí)際觀察到的)Hb氧結(jié)合曲線的比較。n=2.8，Hbn=1.0, Mbabc32上述方程稱為Hill方程，用log

14、(Y/(1-Y)對logp(O2)作圖得到Hill曲線。由于O2與Hb的結(jié)合是協(xié)同的，所以Hill圖實(shí)際上是S形的。Hill系數(shù)nH是協(xié)同性程度的一種量度。由Hill圖得到Hb對第4個(gè)O2的親和力是第一個(gè)O2的300倍。當(dāng)用n代替指數(shù)4得到：33對于Hb，在50飽和度時(shí)， Y=1-Y，從Hill方程最終可以得到下面的式子：就是說：Hb和Mb的情況不同，對于Hb來說，其P50和K不相等；而對于Mb來說，兩者是等值的。這是由于其結(jié)構(gòu)上的差異和有無氧合協(xié)同效應(yīng)所決定的。34血紅蛋白的氧合協(xié)同性使得它能夠更有效地輸送氧氣。協(xié)同效應(yīng)，就是增加血紅蛋白在肌肉中的卸氧量。血紅蛋白氧合的協(xié)同效應(yīng)使得它更有效地

15、起著輸送氧氣的作用。如果沒有協(xié)同效應(yīng)，血紅蛋白的氧合曲線將與肌紅蛋白的相同，是條雙曲線。肺泡中的PO2為100 torr，工作肌肉的毛細(xì)血管中PO2約在20 torr,血紅紅蛋白的PO226 torr,n=2.8。從圖可見，在肺泡中Y是0.97，肌肉毛細(xì)血管中Y是0.25。釋放的氧為兩個(gè)Y值之差， Y0.72。因此，Y是血紅蛋白輸氧效率的指標(biāo)；協(xié)同效應(yīng)將增加Y。如果設(shè)想血紅蛋白沒有協(xié)同效應(yīng)(如n=1)，則其氧合曲線與肌紅蛋白的一樣，呈雙曲線。從圖的曲線可以看到，肌紅蛋白輸送氧從肺泡(100 torr)到肌肉(20 torr), 雖然PO2有相當(dāng)大的改變，但Y值坐化不大，Y不到0.1，因而到達(dá)肌

16、肉后釋放的O2很少。354.2.4 H+ 、CO2和BPG對血紅蛋白結(jié)合氧的影響 H+ 、CO2和BPG在血紅蛋白上的結(jié)合部位雖然離血紅素很遠(yuǎn)，但這些分子極大地影響Hb的氧合性質(zhì)。這種在空間上相隔較遠(yuǎn)的部位之間的相互作用在很多寡聚蛋白質(zhì)中存在，這就是別構(gòu)效應(yīng)。區(qū)別于O2分子（同促效應(yīng)），這些分子對與氧的結(jié)合的別構(gòu)效應(yīng)屬于異促效應(yīng)。1. H+ 、CO2促進(jìn)血紅蛋白對氧的釋放 CO2水合的結(jié)果將增加組織中的H+ 濃度，使得pH下降。氧與血紅蛋白的結(jié)合受pH和CO2濃度影響。去氧血紅蛋白對H+的親和力比氧合血紅蛋白大。因此，增加H+濃度將提高O2從血紅蛋白中的釋放。36H+ 是血紅蛋白氧合的拮抗劑。

17、pH對血紅蛋白對氧的親和力的影響被稱為Bohr效應(yīng) (Bohr effect)。37Bohr效應(yīng)具有重要的生理意義。（1）在組織中，高的H+ 濃度和較低的pH有利于血紅蛋白釋放氧氣，有利于組織獲得更多的氧氣，而氧的釋放又促使血紅蛋白與H+ 、CO2和結(jié)合，以補(bǔ)償由于組織呼吸形成的CO2所引起的pH降低，可以緩沖血液的pH。（2）在肺部，由于氧壓比較高，有利于血紅蛋白與氧結(jié)合并因此促進(jìn)了H+ 、CO2和的釋放，同時(shí)，CO2和的呼出更加有利于氧氣與血紅蛋白的結(jié)合。38Hill 效應(yīng)的生物化學(xué)機(jī)制：H+在血紅蛋白中的結(jié)合部位是參與形成血紅蛋白鏈間的鹽橋。血紅蛋白構(gòu)象的變化，鹽橋鍵的斷裂和連接調(diào)節(jié)著H

18、+與血紅蛋白的結(jié)合并由此完成對H+的輸送。39CO2在血紅蛋白中的結(jié)合部位是4個(gè)亞基的N-末端的-氨基。這些氨基在T態(tài)時(shí)都處于鹽橋中，但R態(tài)時(shí)都以游離狀態(tài)存在。這些游離末端氨基以不解離的形式參與和二氧化碳的結(jié)合，生成胺甲酸蛋白質(zhì)。血紅蛋白除從肺到組織，轉(zhuǎn)運(yùn)細(xì)胞所需的幾乎所有的氧之外，還轉(zhuǎn)運(yùn)組織中形成的約20的總H+ 、CO2到肺和腎，并在這里排出體外。402. BPG降低Hb對O2的親和力BPG(2,3-二磷酸甘油酸)是血紅蛋白的一個(gè)重要的別構(gòu)效應(yīng)物。41正常人的紅血球約含有4.5mml/L BPG，約與血紅蛋白等摩爾數(shù)，即維持Hb:BPG的化學(xué)計(jì)量。Hb分子只有一個(gè)BPG結(jié)合部位，位于由4個(gè)

19、亞基締合形成的中央孔穴中。42BPG對于R態(tài)的親和力至少比T態(tài)的Hb低一個(gè)數(shù)量級。BPG對于R態(tài)的Hb親和力大小順序是：HbHb(O2)2Hb(O2)2BPG與Hb(O2)2則完全不結(jié)合。BPG和血紅蛋白的結(jié)合有利于穩(wěn)定血紅蛋白的T態(tài)構(gòu)象，促進(jìn)氧的釋放。43 BPG濃度的改變調(diào)節(jié)在某些生理型或病理性缺氧的有效組織供氧量。 氧的S型結(jié)合曲線，Bohr效應(yīng)以及BPG效應(yīng)物的調(diào)節(jié)使得血紅蛋白的輸氧能力達(dá)到最高效率。同時(shí)，由于能夠在較窄的氧分壓范圍內(nèi)完成輸氧功能，因此使機(jī)體內(nèi)的氧水平不致于有很大的起伏。此外，血紅蛋白使機(jī)體內(nèi)的pH也維持在一個(gè)較穩(wěn)定的水平。444.3 血紅蛋白的分子病4.3.1 分子病

20、是遺傳的 與血紅蛋白有關(guān)的疾病分為兩類：(1)血紅蛋白病(hemoglobinopathy), 是由于和鏈發(fā)生了變化，如鐮刀狀細(xì)胞貧血病 ；(2) 地中海貧血 (thalassemia)，由于缺少了和鏈。如-和-地中海貧血病。4.3.2 鐮刀狀貧血病分子突變引起鐮刀狀細(xì)胞貧血病 是由于遺傳突變導(dǎo)致血紅蛋白中氨基酸殘基被更換所致。 鐮刀狀細(xì)胞性貧血病的血紅蛋白稱為Hb S。這是一種致死性疾病。它的雜合子患者由于能夠抵御一種流行于非洲的瘧疾(malaria)，使得隱性基因攜帶者上能夠來得及繁衍下一代，這是因?yàn)殡s合子患者加速被感染紅細(xì)胞的破壞而中斷瘧原蟲的生活周期的緣故。45鐮刀狀細(xì)胞貧血病患者的血

21、紅蛋白和紅細(xì)胞的含量均為正常人的一半左右，而且紅細(xì)胞的形態(tài)也不正常，除大量未成熟的紅細(xì)胞之外，還有很多長而薄，呈新月狀或鐮刀狀的紅細(xì)胞。鐮刀狀細(xì)胞貧血患者的紅細(xì)胞變形是由于非正常的血紅蛋白S引起的。462. 鐮刀狀細(xì)胞血紅蛋白的Aa序列的細(xì)微變化Pauling L. and Itano H. 最早研究鐮刀狀細(xì)胞貧血病，通過指紋圖譜和氨基酸序列分析發(fā)現(xiàn)二者的差異。47 氨基酸組分分析表明，Hb S和HbA的差別只是Hb A 的鏈N-末端第6位的Glu被Hb S 的Val所替代。整個(gè)蛋白質(zhì)分子也只是兩條鏈總共兩個(gè)氨基酸發(fā)生了變化。48 正常的Hb A和Hb S的比較：-鏈完全相同，鏈發(fā)生了明顯的變

22、化。Hb S的鏈上產(chǎn)生了一個(gè)“粘性”突起和疏水口袋。493. 鐮刀狀細(xì)胞的血紅蛋白可以形成纖維狀沉淀由于Glu被Val取代，使得HbS分子表面產(chǎn)生了粘性凸起，與另一個(gè)Hb S分子的互補(bǔ)口袋通過疏水作用而聚集發(fā)生沉淀。纖維沉淀的形成壓迫細(xì)胞使它彎曲呈鐮刀狀。血紅蛋白Hb S嚴(yán)重的纖維化是導(dǎo)致患者死亡的更本原因。504. 鐮刀狀細(xì)胞血紅蛋白的治療性矯正Hb S分子的一個(gè)氨基用KCNO修飾后就能夠抑制紅細(xì)胞呈鐮刀狀。514.3.3 其它血紅蛋白病血紅蛋白突變導(dǎo)致血紅蛋白下屬4個(gè)關(guān)鍵區(qū)域之一的變化都可能造成嚴(yán)重的后果。突變發(fā)生在分子的表面。突變發(fā)生在血紅素級的附近。如先天性青紫(cogenital c

23、yanosis)的HbM Osaka(2 58His-Tyr 2 )。突變發(fā)生在特異的部位。突變發(fā)生在亞基的界面上。52-地中海貧血 -珠蛋白的基因丟失或不能被表達(dá)。-地中海貧血 4.3.4 地中海貧血有幾條途徑產(chǎn)生: (1) 缺失一個(gè)或多個(gè)編碼血紅蛋白鏈的基因；(2) 一個(gè)或多個(gè)基因發(fā)生了無義突變，結(jié)果產(chǎn)生縮短了的蛋白鏈，或發(fā)生移碼突變，使合成的蛋白鏈含不正確的氨基酸序列；(3) 突變發(fā)生在編碼區(qū)之外，導(dǎo)致轉(zhuǎn)錄被阻斷或前體mRNA的不正確加工。534.4 免疫球蛋白的結(jié)構(gòu)和功能免疫球蛋白又稱為抗體(antigen)，是一類可溶性的血清糖蛋白，是血清中最豐富的蛋白質(zhì)之一。1. 免疫球蛋白的結(jié)構(gòu)免疫球蛋白G（Ig G）是血清中最基本的一類抗體，由4條多肽鏈組成，兩條大的是重鏈或H鏈，兩條小的為輕鏈或L鏈，它們通過非共價(jià)鍵和二硫鍵連接成一個(gè)蛋白復(fù)合體。Ig G分子的兩條重鏈在一端彼此作用，在另一端分別與氫鏈相互作用，形成Y形結(jié)構(gòu)