醫(yī)用有機(jī)化學(xué)：第17章-氨基酸、肽、蛋白質(zhì)和核酸

第17章

氨基酸、肽、蛋白質(zhì)和核酸AminoAcidsPeptidesProteinsNucleicacids第一節(jié)氨基酸(aminoacid)AA是組成蛋白質(zhì)的基本單位結(jié)構(gòu)通式一、氨基酸的分類、命名及構(gòu)型（一）分類：1．按來(lái)源不同分：蛋白質(zhì)氨基酸和天然游離氨基酸。2．根據(jù)氨基酸在水溶液中的酸堿性：酸性、中性（實(shí)際上為弱酸性）和堿性氨基酸。（二）氨基酸的構(gòu)型和存在形式構(gòu)型（用D、L表示）L型-氨基酸D型-氨基酸L-甘油醛

除甘氨酸，天然-氨基酸都是有旋光的，而且都是L型的。一、氨基酸的分類、命名及構(gòu)型存在形式：氨基酸都以偶極離子的形式存在。組氨酸谷氨酸 丙氨酸 （二）氨基酸的構(gòu)型和存在形式一、氨基酸的分類、命名及構(gòu)型（三）名稱

氨基酸的碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳。其構(gòu)型的表示方法與糖一樣，用D或L表示。每個(gè)氨基酸都有俗名，并都用一個(gè)縮寫符號(hào)表示。一、氨基酸的分類、命名及構(gòu)型人體必需氨基酸：20種AA中有8種AA在人體內(nèi)不能合成，必須由食物供給，稱為人體必需AA，表23-1中標(biāo)有*號(hào)的即是必需AA。表17-1存在于蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸

(*為必需氨基酸）

中文名稱結(jié)構(gòu)式(偶極離子)

中性氨基酸甘氨酸丙氨酸亮氨酸*異亮氨酸*纈氨酸*脯氨酸苯丙氨酸*甲硫(蛋)氨酸*表17-1蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸（續(xù)1）

絲氨酸谷氨酰胺蘇氨酸*半胱氨酸表17-1蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸（續(xù)2）

天冬酰胺酪氨酸色氨酸*表17-1蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸（續(xù)3）

酸性氨基酸天冬氨酸谷氨酸

表17-1蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸（續(xù)4）

堿性氨基酸賴氨酸*精氨酸組氨酸表17-1蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸（續(xù)5）

這20種氨基酸不同之處在于R基團(tuán)的差異，除甘氨酸外，其它氨基酸都是手性分子。雖然在一些肽類和抗生素中發(fā)現(xiàn)存在少量的D-構(gòu)型氨基酸，但到目前為止，還未發(fā)現(xiàn)在天然的蛋白質(zhì)中有D-構(gòu)型的氨基酸。由此可以看出：天然的氨基酸都是L-構(gòu)型，除半胱氨酸外全部是S-構(gòu)型。一、氨基酸的分類、命名及構(gòu)型（四）八個(gè)必需氨基酸纈氨酸亮氨酸異亮氨酸苯丙氨酸蘇氨酸蛋氨酸賴氨酸色氨酸修飾氨基酸（或衍生氨基酸）——蛋白質(zhì)中有一些氨基酸在生物體內(nèi)均無(wú)相應(yīng)的遺傳密碼，往往在蛋白質(zhì)合成前后，由其中相應(yīng)的氨基酸經(jīng)加工修飾而成。如L-胱氨酸是由兩個(gè)L-半胱氨酸氧化而來(lái)。（五）修飾氨基酸和非蛋白質(zhì)氨基酸非蛋白質(zhì)氨基酸——自然界中有些氨基酸本身不是參與構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸，而是以各種形式分布于植物、細(xì)菌和動(dòng)物體內(nèi)。有的是β-、γ-、或δ氨基酸。如鳥氨酸是精氨酸的代謝中間體。（五）修飾氨基酸和非蛋白質(zhì)氨基酸

組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是結(jié)晶形固體，熔點(diǎn)較高，一般在200~300oC之間，但達(dá)到熔點(diǎn)時(shí)，往往分解且放出二氧化碳，除甘氨酸外均有旋光性。氨基酸在水溶液中溶解度大小不一（見(jiàn)表23-2），但都能溶于強(qiáng)酸、強(qiáng)堿中。除甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸外，其它氨基酸不溶于無(wú)水乙醇，幾乎所有的氨基酸均不溶于醚。二、氨基酸的物理性質(zhì)

氨基酸既含有氨基，又含有羧基，他們的性質(zhì)集中地表現(xiàn)在這兩個(gè)官能團(tuán)上。R—CH—COOH

NH2

酯化?；擊券B氮化與亞硝酸反應(yīng)與醛酮反應(yīng)烴基化反應(yīng)成鹽三、氨基酸的化學(xué)性質(zhì)

氨基酸既含有氨基，又含有羧基，顯示出酸和堿的兩重性質(zhì)，它既可以跟酸反應(yīng)生成鹽，又可以跟堿反應(yīng)生成鹽，R-CH-COOHNH2

+HClR-CH-COOHNH3

++Cl-+NaOHR-CH-COO-

NH2

+Na+R-CH-COOHNH2

1．氨基酸的酸堿性（兩性）三、氨基酸的化學(xué)性質(zhì)

當(dāng)沒(méi)有外界酸堿介質(zhì)存在時(shí)，它還可以發(fā)生分子內(nèi)電離，以兩性離子的形式存在。H2N-CH-COOHH3N+-CH-COO-RR內(nèi)鹽1．氨基酸的酸堿性（兩性）三、氨基酸的化學(xué)性質(zhì)2．兩性電離和等電點(diǎn)

因氨基酸含有羧基和氨基,有酸式和堿式兩種電離方式，故稱為兩性電解質(zhì)；而羧基中離解出來(lái)的H+可以和氨基結(jié)合生成-NH3+，即氨基酸中含

-COO-和-NH3+，故將此種形式的氨基酸稱為兩性離子。三、氨基酸的化學(xué)性質(zhì)丙氨酸在純水溶液中的電離平衡兩性離子負(fù)離子正離子平衡時(shí)數(shù)量＜當(dāng)pH=6.0時(shí)＝AA帶電狀況凈負(fù)電荷凈電荷為零（堿式電離）（酸式電離）2．兩性電離和等電點(diǎn)中性氨基酸的pI一般為5.0~6.5

一般為2.7~3.2酸性氨基酸的pI堿性氨基酸的pI一般為7.6~10.8

當(dāng)氨基酸在溶液中的正離子和負(fù)離子的數(shù)量相等，且濃度最低,而主要以兩性離子形式存在時(shí)，這種溶液的pH值就叫做氨基酸的等電點(diǎn)(isoelectricpoint)：

氨基酸的等電點(diǎn)。每一種氨基酸都有其特定的等電點(diǎn)。2．兩性電離和等電點(diǎn)等電點(diǎn)——當(dāng)一種氨基酸的pH值在某一個(gè)特定值時(shí)，此時(shí)氨基酸帶有的正電數(shù)與負(fù)電荷數(shù)相等，即氨基酸本身凈電荷為零（處于等電狀態(tài)，在電場(chǎng)中不移動(dòng)）該pH值就稱為這種氨基酸的等電點(diǎn)（用pI表示）。等電點(diǎn)用pH值來(lái)表示，但要與我們一般所謂的pH值等于7的概念要嚴(yán)格區(qū)分。2．兩性電離和等電點(diǎn)等電點(diǎn)時(shí)氨基酸的特性（2）氨基酸的凈電荷為零，在外在水中的溶解度最低；加直流電場(chǎng)的作用下，不發(fā)生移動(dòng)。（1）氨基酸的兩性離子濃度最高，2．兩性電離和等電點(diǎn)兩性電離和等電點(diǎn):(I)(II)(III)

正離子兩性離子負(fù)離子pH<pIpH=pIpH>pI2．兩性電離和等電點(diǎn)

例題：已知天冬氨酸的pI=2.77，精氨酸的pI=10.76，將二者的混合溶液放在pH為5.9的緩沖溶液中進(jìn)行紙上電泳，各向何極移動(dòng)？氨基酸的紙上電泳色譜圖+I請(qǐng)指出圖譜中各斑點(diǎn)代表何種氨基酸，為什么？（圖中為天冬氨酸為精氨酸）2．兩性電離和等電點(diǎn)紙電泳分離AA:

pH<pI,樣品帶正電荷，樣品點(diǎn)向陰極移動(dòng)pH>pI,樣品帶負(fù)電荷，樣品點(diǎn)向陽(yáng)極移動(dòng)pH=pI,樣品不帶電荷，樣品點(diǎn)不移動(dòng)2．兩性電離和等電點(diǎn)3．氨基與羧基的脫水反應(yīng)4．與茚三酮的反應(yīng)凡是有游離氨基的氨基酸都可以和茚三酮發(fā)生呈紫色的反應(yīng)。茚 茚三酮水合茚三酮+紫色-CO2，-RCHO-3H2O互變異構(gòu)

此反應(yīng)常用于氨基酸層析中氨基酸的顯色，同時(shí)根據(jù)生成紫色化合物的程度以及放出CO2體積，均可作為-氨基酸定量分析的依據(jù)。脯氨酸含有亞氨基的結(jié)構(gòu)，可與茚三酮反應(yīng)生成黃色的化合物。此反應(yīng)作為鑒定氨基酸的主要化學(xué)方法之一。

4．與茚三酮的反應(yīng)可根據(jù)放出氮?dú)獾捏w積用于氨基酸的定量分析。該方法叫做（Vanslyke）氨基測(cè)定法。5．與亞硝酸的反應(yīng)蛋白質(zhì)腐敗時(shí)，由精氨酸或鳥氨酸可以產(chǎn)生腐胺(putrescine)H2N-(CH2)4-NH2，由賴氨酸脫羧可得到尸胺（cadaverine）H2N-(CH2)5-NH2。人體內(nèi)的胺類也是氨基酸經(jīng)脫羧后產(chǎn)生的。6．脫羧反應(yīng)7．與2，4-二硝基氟苯反應(yīng)

在室溫和弱堿條件下，氨基酸中氨基上的氫原子可與2，4-二硝基氟苯反應(yīng)（DNFB）發(fā)生親核取代。DNP氨基酸呈黃色，可用于氨基酸的鑒定。定義——氨基酸殘基之間通過(guò)肽鏈相連的化合物。結(jié)構(gòu)：肽鍵（peptidebond）第二節(jié)肽（peptide）和多肽酰胺鍵一、多肽的結(jié)構(gòu)與命名有三個(gè)氨基酸殘基，是三肽（tripeptide）末端結(jié)構(gòu)：N-末端——有—NH3+的一端C-末端——有—COO-的一端氨基酸殘基（aminoacidresidue）：肽鏈中每一個(gè)氨基酸單位。一、多肽的結(jié)構(gòu)與命名多肽結(jié)構(gòu)通式：圖23--1肽分子中的酰胺鍵的雙鍵特征一、多肽的結(jié)構(gòu)與命名Cα

CNCα

OH肽鍵的結(jié)構(gòu)0.132nm具有雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)6個(gè)原子都在同一平面上，兩個(gè)α-碳處于反式，O和H原子處于反式。一、多肽的結(jié)構(gòu)與命名

肽鏈的旋轉(zhuǎn)受阻，多肽主鏈構(gòu)象是有限的，一般以反式構(gòu)型存在。CCCCONNHRHCOHφψCNNOCHCRHCOHCψφ一、多肽的結(jié)構(gòu)與命名圖23-2酰胺鍵的平面關(guān)系肽單元的空間結(jié)構(gòu)特征：1．肽單元是平面結(jié)構(gòu)，組成肽單元的六個(gè)原子共平面。2．肽鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，使C-N之間的旋轉(zhuǎn)受到一定

阻礙。3．肽鍵一般呈反式構(gòu)型。一、多肽的結(jié)構(gòu)與命名名稱：丙氨酰半胱氨酰亮氨酸縮寫：丙—半胱—亮或Ala—Cys—Leu簡(jiǎn)寫：A—C—L命名：

以C-末端的氨基酸為母體，其它的氨殘基稱某氨酰，依次命名。如：一、多肽的結(jié)構(gòu)與命名

二硫鍵Na+液NH3空氣氧化Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly?NH2SS催產(chǎn)素一、多肽的結(jié)構(gòu)與命名為了確定肽的結(jié)構(gòu)，通常必須進(jìn)行如下測(cè)定：①組成肽的氨基酸的種類；②每種氨基酸的數(shù)目；③這些氨基酸在肽鏈中的排列順序。1、肽的水解二、多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定和端基分析2、氨基酸順序的測(cè)定

A．部分水解法：

B．端基分析法：用特殊試驗(yàn)鑒定肽鏈的C-端或N-端。端基分析有酶解法和化學(xué)法。二、多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定和端基分析酶解法：

用羧肽酶處理多肽，水解只發(fā)生在C-端；用氨肽酶處理多肽，水解只發(fā)生在N-端；

例如，某三肽結(jié)構(gòu)的測(cè)定：因此，原三肽是：半胱·賴·色肽2、氨基酸順序的測(cè)定

二、多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定和端基分析化學(xué)法：

利用某些有效的化學(xué)試劑，與多肽中的游離氨基或游離羧基發(fā)生反應(yīng)，然后將反應(yīng)產(chǎn)物水解，其中與試劑結(jié)合的氨基酸容易與其它部分分離和鑒定。

例如：2、氨基酸順序的測(cè)定

二、多肽結(jié)構(gòu)測(cè)定和端基分析(1)N-端分析A、2,4-二硝基氟苯（DNFB）法B、丹磺酰氯（DNS-Cl）法C、異硫氰酸苯酯（P-Edman）法

此法稱為Edman降解法，其原理已被現(xiàn)代氨基酸自動(dòng)分析儀所采用。(1)N-端分析C、異硫氰酸苯酯（P-Edman）法(1)C-端分析A、肼解法B、羧肽酶催化水解法最為有效，最常用。專一地從肽鏈的C端逐個(gè)降解AA.課堂練習(xí):1、完成下列方程式2．回答下列問(wèn)題：下列氨基酸的水溶液在等電點(diǎn)時(shí)是酸性還是堿性？為什么？絲氨酸精氨酸天冬氨基酸(2)下列反應(yīng)在何種介質(zhì)中進(jìn)行有利？氨基酸的酯化反應(yīng)，氨基酸的?；磻?yīng)(3)賴氨酸在強(qiáng)酸性溶液中，主要以下列形式存在，含有三個(gè)酸性基團(tuán)，請(qǐng)指出酸性強(qiáng)弱的順序？三聚氰胺奶粉事件：

第三節(jié)蛋白質(zhì)（protein）

蛋白質(zhì)是構(gòu)成一切細(xì)胞的生物高分子化合物，在機(jī)體中它承擔(dān)著各種各樣的生理作用與機(jī)械功能，如供給機(jī)體營(yíng)養(yǎng)，執(zhí)行保護(hù)機(jī)能，負(fù)責(zé)機(jī)械運(yùn)輸，控制代謝過(guò)程，輸送氧氣，防御病菌侵襲和傳遞遺傳信息等。第三節(jié)蛋白質(zhì)（protein）

一、蛋白質(zhì)的組成和分類蛋白質(zhì)分子的元素組成為：C；50%~55%H：6.0%~7.3%O：19%~24%S：0~4%N：13%~19%大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量近似為16%即每克氮相當(dāng)于6.25克蛋白質(zhì)。（一）根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀分類：蛋白質(zhì)分為纖維蛋白和球狀蛋白。（二）根據(jù)化學(xué)組成分類：蛋白質(zhì)分為單純蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)。二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（一）蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)。多肽鏈?zhǔn)堑鞍踪|(zhì)分子的基本結(jié)構(gòu)。第三節(jié)蛋白質(zhì)（protein）二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈借助于氫鍵在空間沿著一個(gè)方向呈規(guī)律性的排列和無(wú)規(guī)卷曲排列。

它實(shí)際上是指一條多肽鏈在空間的局部構(gòu)象。規(guī)律性的排列是指α-螺旋結(jié)構(gòu)和β-折疊體結(jié)構(gòu)。多肽鏈的局部構(gòu)象a:α—螺旋體b:β—折疊體c:無(wú)規(guī)卷曲蛋白質(zhì)的α-螺旋結(jié)構(gòu)

螺旋的一圈是3.6個(gè)氨基酸結(jié)構(gòu)單位，第一個(gè)氨基酸殘基N上的H與第四個(gè)氨基酸殘基上的羰基形成氫鍵。兩螺旋間的距離是0.54nm1423α-螺旋結(jié)構(gòu)L.Pauling和E.J.Corey于1952年提出。β-折疊體結(jié)構(gòu)

β-折疊體的概念也是由P.L.Pauling及其合作者提出來(lái)的。1．多肽鏈中的肽鍵平面通過(guò)α-碳原子相互折疊成1100的角，使肽鏈呈鋸齒形結(jié)構(gòu)。2．相鄰肽鏈之間依靠C=O和H2N—所形成的鏈間氫鍵維持著β-折疊體構(gòu)象的穩(wěn)定性。二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)Β-折疊體結(jié)構(gòu)Β-折疊體結(jié)構(gòu)C-端N-端蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：

指一條多肽鏈借助于各種副鍵在空間總的折疊、卷曲、盤旋的形狀。

它實(shí)際上是指一條多肽鏈或蛋白質(zhì)的亞基在空間的總體構(gòu)象。蛋白質(zhì)分子中的結(jié)合力：主鍵：肽鍵副鍵：氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水鍵二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)⑴二硫鍵⑵鹽鍵⑶氫鍵⑷疏水鍵形成蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力肌紅蛋白的三級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：

當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子由兩條或兩條以上肽鏈組成時(shí)，每條肽鏈叫做蛋白質(zhì)的亞基。蛋白質(zhì)亞基之間相互作用所形成的特定的空間結(jié)構(gòu)叫做蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。

也就是指整個(gè)蛋白質(zhì)分子在空間的構(gòu)象。只有一條多肽鏈的蛋白質(zhì)分子無(wú)四級(jí)結(jié)構(gòu)。只有多于一條多肽鏈的蛋白質(zhì)分子才有四級(jí)結(jié)構(gòu)。單獨(dú)的亞基不具有生理活性，只有亞基相互結(jié)合構(gòu)成的四級(jí)結(jié)構(gòu)才有生理活性。

由兩條α-鏈和兩條β-鏈組成。每條肽鏈都卷曲成球狀，都有一個(gè)空穴容納一個(gè)血紅素分子，相互之間又進(jìn)行作用形成球狀的血紅蛋白分子。血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)：三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)（一）兩性電離與等電點(diǎn)

等電點(diǎn)時(shí)，蛋白質(zhì)的溶解度、粘度、滲透壓和膨脹性都最小。（二）鹽析

蛋白質(zhì)是生物高分子，蛋白質(zhì)溶液具有膠體性質(zhì)。

往蛋白質(zhì)膠體溶液中加入一定量的中性鹽，如Na2SO4，(NH4)2SO4等，蛋白質(zhì)便沉淀析出，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的鹽析(saltingout)。鹽析的應(yīng)用：

蛋白質(zhì)鹽析所需鹽的最小濃度，稱為鹽析濃度，不同的蛋白質(zhì)其鹽析濃度是不相同的。因此可以用不同濃度的鹽溶液使不同的蛋白質(zhì)分段析出，達(dá)到分離的目的。（三）蛋白質(zhì)的變性

蛋白質(zhì)在某些物理或化學(xué)因素的影響下，改變其分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)，且理化性質(zhì)和生物功能也隨之改變，這稱為蛋白質(zhì)的變性(denaturation)。

若引起變性的因素比較溫和，蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)改變較小，一旦除去這些因素，仍可恢復(fù)其原來(lái)的空間構(gòu)型和原有的生物功能，這便是可逆變性。若用較強(qiáng)烈的處理方法，蛋白質(zhì)的變性將是不可逆的。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)的改變或破壞，一般都是變性的結(jié)果。（四）蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)（自學(xué)）

第四節(jié)酶

酶是生物體內(nèi)自行合成的，具有催化作用的活性蛋白質(zhì)。輔酶：與酶蛋白松弛地結(jié)合的輔助因子稱為輔酶。輔基：與酶蛋白緊密地結(jié)合的輔助因子稱為輔基。

生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)達(dá)到了能量消耗最低，原料利用率最高的理想境界，原因是生物體內(nèi)所有的化學(xué)反應(yīng)都是由酶催化的。酶作為生物催化劑的特點(diǎn)：1．催化效率高酶的催化效率比一般的化學(xué)催化劑高108～1010倍。如：一分子過(guò)氧化氫酶在一分鐘內(nèi)可以使500萬(wàn)個(gè)過(guò)氧化氫分子分解，2．條件溫和酶的催化一般是在常溫、常壓和pH≈7的條件下進(jìn)行。（有例外：胃蛋白酶是在pH=1～2時(shí)進(jìn)行催化。我們吃了肉后在胃里幾個(gè)小時(shí)就可將其消化，若在實(shí)驗(yàn)室里用6M的鹽酸在1200下加熱回流20個(gè)小時(shí)才能使蛋白質(zhì)水解）。第四節(jié)酶3．具有高度的區(qū)域選擇性和立體選擇性

酶的催化被稱為一把鑰匙開(kāi)一把鎖，非酶催化則相當(dāng)于多用鑰匙。例：麥芽糖酶只能水解葡萄糖的α-1,4-苷鍵，苦杏仁酶只能水解葡萄糖的β-1,4-苷鍵；酸性水溶液則可水解所有類型的糖苷鍵。酶可識(shí)別一對(duì)對(duì)映體，對(duì)其中一個(gè)有效另一個(gè)則無(wú)效。4．容易失活

酶的催化一般是在常溫、常壓和近中性的條件下進(jìn)行，若在酸性、堿性或高溫條件下酶就會(huì)失活。如：連續(xù)高燒后吃飯沒(méi)胃口，就是因?yàn)樵诟邷叵峦僖褐械母鞣N消化酶淀粉酶、蛋白酶被燒死的緣故。第四節(jié)酶第四節(jié)核酸核酸(nucleicacid)：

是一類含磷的酸性生物高分子化合物，由于最早發(fā)現(xiàn)于細(xì)胞核，故稱為核酸。根據(jù)其組成，核酸可分為兩大類：核糖核酸(ribonucleicacid簡(jiǎn)稱RNA)脫氧核糖核酸(deoxyribonucleicacid簡(jiǎn)稱DNA)。前者90％存在于細(xì)胞質(zhì)，10％存在于細(xì)胞核中，而后者98％以上存在于細(xì)胞核中。D-2-脫氧核糖的核苷+磷酸一、核酸的化學(xué)組成D-核糖+堿基核糖核苷酸核糖核酸D-核糖的核苷+磷酸核酸 脫氧核糖核酸脫氧核糖核甘酸D-2-脫氧核糖+堿基聚合聚合核酸

核糖核酸(RNA)脫氧核糖核酸(DNA)水解產(chǎn)

物磷酸

磷酸磷酸戊糖

D-核糖D-2-脫氧核糖雜環(huán)堿嘌堿呤腺嘌呤(A)，鳥嘌呤(G)腺嘌