第一章蛋白質(zhì)化學(xué)

專業(yè)選修課《簡明生物化學(xué)》主講：楊漢培河海大學(xué)環(huán)境學(xué)院1個人簡介河海大學(xué)環(huán)境學(xué)院教授博導(dǎo)日本國立山梨大學(xué)工學(xué)部研究員日本岡崎共同研究機(jī)構(gòu)分子科學(xué)研究所博士后南京大學(xué)化學(xué)化工學(xué)院博士中國科學(xué)院成都有機(jī)化學(xué)研究所碩士研究方向：現(xiàn)代水處理科學(xué)與技術(shù)E-mail：yanghanpei@Telffice：水利館4292生物化學(xué)

靜態(tài)生物化學(xué)動態(tài)生物化學(xué)生物化學(xué)的概念生物化學(xué)是運(yùn)用化學(xué)的原理和方法研究生物有機(jī)體的化學(xué)組成和生命過程中化學(xué)變化規(guī)律的科學(xué)---研究生命活動的化學(xué)本質(zhì)（生命物質(zhì)、生命物質(zhì)的化學(xué)變化）;介于生物與化學(xué)的交叉，以化學(xué)的理論和方法研究生命現(xiàn)象，揭示生命的奧秘。[物質(zhì)：組成、結(jié)構(gòu)、性質(zhì)與功能；變化：物質(zhì)代謝（能量、信息變化等）;探索生命生長、發(fā)育、遺傳、學(xué)習(xí)、記憶與思維等復(fù)雜生命現(xiàn)象的（化學(xué)）本質(zhì)。]2.生物化學(xué)的研究對象一切生物體---包括動物、植物及微生物。3.生物化學(xué)的研究內(nèi)容生命物質(zhì)的化學(xué)本質(zhì)和生命活動的化學(xué)變化規(guī)律化學(xué)、生物學(xué)－生物化學(xué)（基礎(chǔ)學(xué)科）－相關(guān)學(xué)科（生命科學(xué)）3大分子化合物：

蛋白質(zhì)核酸多糖脂類酶（特殊蛋白質(zhì)）

小分子化合物：

氨基酸（20）核苷酸（核甘磷酸）可溶糖（核糖、單、雙、寡）

脂肪酸有機(jī)酸天然肽生物堿低分子活性物質(zhì)（維生素、激素）色素水無機(jī)鹽靜態(tài)生物化學(xué)研究生物體的化學(xué)物質(zhì)的組成、結(jié)構(gòu)、性質(zhì)與功能（C、H、O、N、S、P及其它微量元素）430種基本生物分子生物大分子生物超分子細(xì)胞器細(xì)胞

20種氨基酸蛋白質(zhì)膜結(jié)構(gòu)成分細(xì)胞核5種含氮堿核酸核蛋白線粒體（嘌呤嘧啶）（染色體、核糖體）2種單糖多糖糖蛋白葉綠體（核糖、葡萄糖）內(nèi)質(zhì)網(wǎng)1種脂肪酸脂蛋白溶酶體（棕櫚酸）脂類微粒體

(軟脂酸,16酸)高爾基體1種多元醇（甘油）酶系統(tǒng)液泡1種胺（膽胺）收縮系統(tǒng)[HO-CH2-CH2-N(CH3)3]OH5動態(tài)生物化學(xué)研究組成生物體的化學(xué)物質(zhì)在生物體內(nèi)進(jìn)行的分解與合成，相互轉(zhuǎn)化與制約以及轉(zhuǎn)化過程中伴隨的能量轉(zhuǎn)換、信息傳遞等。生物體的基本特征－繁殖和新陳代謝

生物小分子

大分子

合成代謝

同化作用(assimilation)

需要能量

新陳代謝

能量代謝

物質(zhì)代謝

釋放能量

分解代謝

異化作用(dissimilation)

生物大分子

小分子新陳代謝是生命活動的物質(zhì)基礎(chǔ)和推動力，所有生命現(xiàn)象（生長發(fā)育遺傳變異）都是建立在生物不斷進(jìn)行的從不停止的新陳代謝基礎(chǔ)之上。（太陽能－光合作用－化學(xué)能）64.生物化學(xué)的發(fā)展

靜態(tài)生物化學(xué)時期（20世紀(jì)20年代）19世紀(jì)末20世紀(jì)初生化領(lǐng)域的三大發(fā)現(xiàn):

酶維生素激素

動態(tài)生物化學(xué)時期（20世紀(jì)前半葉）機(jī)能生物化學(xué)時期（20世紀(jì)50年代）75.

生物化學(xué)與其他學(xué)科的關(guān)系與微生物學(xué)的聯(lián)系

許多生物化學(xué)知識是用微生物為研究材料獲得的，生物化學(xué)的理論又是研究微生物形態(tài)、分類和生理過程的基礎(chǔ)。與新興學(xué)科——生物工程的聯(lián)系

基因工程、酶工程、細(xì)胞工程、發(fā)酵工程、生化工程、蛋白質(zhì)工程、海洋生物工程、生物計(jì)算機(jī)及生物傳感器工程。

8根據(jù)本學(xué)科的特點(diǎn)，聯(lián)系先修課程；以核酸、蛋白質(zhì)等生物大分子的組成、結(jié)構(gòu)、性質(zhì)、代謝及生物功能為重點(diǎn)，在理解的基礎(chǔ)上加強(qiáng)記憶，在記憶的過程中加深理解；注意體內(nèi)反應(yīng)與體外反應(yīng)的區(qū)別；要重視理論聯(lián)系實(shí)際，理解科學(xué)、技術(shù)與社會間的相互關(guān)系，能運(yùn)用所學(xué)知識去解釋一些現(xiàn)象，解決一些問題，指導(dǎo)生產(chǎn)實(shí)踐。6.生物化學(xué)的學(xué)習(xí)方法9

蛋白質(zhì)(Protein)是由許多不同的氨基酸，按照一定的順序，通過肽鍵連接而成的一條或多條肽鏈構(gòu)成的具有特定空間構(gòu)象的生物大分子。第一章蛋白質(zhì)的化學(xué)10蛋白質(zhì)生物學(xué)意義蛋白質(zhì)的組成酰胺鍵－肽蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的功能蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)的分類蛋白質(zhì)化學(xué)111.生物體的組成成分（動物固體物質(zhì)的50％，植物細(xì)胞原生質(zhì)-種子）2.酶-生物催化劑（化學(xué)實(shí)質(zhì)為蛋白質(zhì)，控制化學(xué)轉(zhuǎn)化類型、速率）3.運(yùn)輸-

運(yùn)輸生命活動必須的小分子物質(zhì)（如O2）4.運(yùn)動－肌肉主要成分（肌肉運(yùn)動－肌球、肌動蛋白絲狀滑動）5.抗體－免疫、保護(hù)的特殊蛋白質(zhì)（專業(yè)識別、結(jié)合病毒）6.激素－很多激素為蛋白質(zhì)（生理代謝水平的調(diào)節(jié)－胰島素）7.遺傳信息的控制（DNA-轉(zhuǎn)錄-mRNA-翻譯-tRNA攜帶-rRNA基地-蛋白質(zhì)）8.細(xì)胞膜的通透性（膜內(nèi)外物質(zhì)傳遞）9.高等動物記憶、識別機(jī)構(gòu)（信息的傳遞、識別－味覺、視覺蛋白）一、蛋白質(zhì)生物學(xué)意義生命即為蛋白質(zhì)的存在方式－恩格斯儲藏功能12二、蛋白質(zhì)的組成

1、蛋白質(zhì)的元素組成主要的：CHONS

50~55%6~8%20~23%15~18%0~4%

微量的：PFeCuZnMoISe大多數(shù)蛋白質(zhì)含氮量較恒定，平均16%，即1g氮相當(dāng)于6.25g蛋白質(zhì)。6.25稱為蛋白質(zhì)系數(shù)。

13二、蛋白質(zhì)的分子組成

2、蛋白質(zhì)的分子組成

蛋白質(zhì)的組分簡單蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)

氨基酸部分非氨基酸部分糖脂核酸輔因子

色蛋白、磷蛋白14L-甘油醛1848巴斯德酒石酸1870布特列洛夫乳酸1874范霍夫勒貝爾C正四面體1926費(fèi)歇爾甘油醛1951魏沃X射線1.

氨基酸的結(jié)構(gòu)通式氨基酸（肽酰胺鍵氨基酸）手性－實(shí)體和鏡像不能重疊不對稱C中心、丙二烯類分子、聯(lián)苯類分子Malus偏光－Biot結(jié)構(gòu)不對稱15L．Pasteus

15２.氨基酸的分類（1）按化學(xué)結(jié)構(gòu)分：

脂肪族、芳香族、雜環(huán)氨基酸(N、S、O)（2）按極性分：

非極性氨基酸極性氨基酸

（3）按酸堿性分：

中性氨基酸酸性氨基酸堿性氨基酸

（4）按營養(yǎng)狀況分

必需氨基酸(8,須由食物提供）非必需氨基酸（12，體內(nèi)合成，精、組，兒童合成不足,半必需氨基酸）163.氨基酸的重要性質(zhì)一般物理性質(zhì)

晶形

（通常為無色晶體）

熔點(diǎn)（較高-離子晶體）

味道（谷氨酸）

溶解度（水、酸堿、有機(jī)溶劑）

（光活性）旋光性

（有特征吸收）吸收光譜17280nm275nm257nm18氨基酸的兩性（水溶液中呈酸（NH3+）、堿（COO-）兩性）氨基酸的兩性解離及等電點(diǎn)19

當(dāng)溶液處于某一特定pH時，氨基酸以兩性離子存在，且其凈電荷為零，在電場中既不向正極也不向負(fù)極移動，這時溶液的pH值叫該氨基酸的等電點(diǎn)，用pI表示。氨基酸的等電點(diǎn)(pI)的概念20氨基酸的等電點(diǎn)（pI）的推導(dǎo)21移項(xiàng)：[Ala+]=[Ala±][H+]K1[Ala-]=[Ala±]

K2[H+]根據(jù)等電點(diǎn)的定義[Ala+]=[Ala-]即:[Ala±][H+]K1=[Ala±]

K2[H+]整理：K1K2[Ala±]=

[Ala±][H+][H+]

K1K2=[H+]2兩端取負(fù)對數(shù)：-lg

[H+]2

=-（lg

K1+lgK2）

∵pH=-lg[H+]-lgK1=pＫ1-lg

K2=

pＫ2

∴2

pH=pＫ1+pＫ2

∴pI=1/2(pＫ1+pＫ2)22中性氨基酸的等電點(diǎn)：pI=5.6~6.3

酸性氨基酸的等電點(diǎn)：pI=2.8~3.2

堿性氨基酸的等電點(diǎn)：pI=7.6~10.823氨基酸的化學(xué)反應(yīng)

與茚三酮反應(yīng)

與甲醛的反應(yīng)

與2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反應(yīng)

與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應(yīng)24與茚三酮反應(yīng)（氨基酸的紫色反應(yīng)）定性鑒別-氨基酸、定量分析茚茚三酮水合茚三酮水合茚三酮氧化脫氨脫羧酸,一分子水合茚三酮、一分子氨、一分子還原茚三酮（少OH）紫色物質(zhì)25與甲醛的反應(yīng)：氨基酸的甲醛滴定法R—CH—COO-NH3+R—CH—COO-NH2+H+OH-中和滴定HCHOR—CH—COO-NHCH2OHHCHOR—CH—COO-N(CH2OH)2極弱酸滴定的系氨基離子的酸性；醬油中氨基酸態(tài)N的測定：NaOH預(yù)滴定，酸度指示26與2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反應(yīng)DNP-氨基酸（黃色），定性鑒別、N端氨基酸測定+H2N—CH—COOHRNO2FO2N+HFNO2O2NHN—CH—COOHRDNFB乙醚抽提，紙上層析。27與異硫氰酸苯酯的反應(yīng)S—N—CHRNCCOPTH-氨基酸—N=C=S+N—CH—COOHHHRPITCpH=8.3H2OHR—N—C—N—CH—C=OHS無水HFOH苯氨基硫甲酰氨基酸苯硫乙內(nèi)酰脲PTC-氨基酸PTC-蛋白質(zhì)：:SCN-硫氰根，:NCS-異硫氰根28

三、肽（一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫水

縮合產(chǎn)物叫做肽（二肽）二肽以酰氨鍵相連，稱為肽鍵）29氨基酸殘基及肽單位30肽鍵的特點(diǎn)1.一般的C-N單鍵>肽鍵C-N

>一般的C=N雙鍵（鍵長1.49?)

（鍵長1.32?）

（鍵長1.27?)因此具有部分雙鍵的性質(zhì)，不能沿C-N自由旋轉(zhuǎn)。2.C=O和NH中的H原子成反式排列。3.與C-N鍵相連的N-Cα和C-Cα可以“自由旋轉(zhuǎn)”，多肽有很多可能構(gòu)象。

4.肽鍵中的四個原子和它相鄰的兩個Cα處于同一平面，形成酰胺平面。31輔酶

谷胱甘肽（G－SH）g32構(gòu)象－是指蛋白質(zhì)分子中所有原子在空間的排列分布和肽鏈走向蛋白質(zhì)是由幾十到幾千個氨基酸借助肽鍵形成的一條或多條肽鏈，肽鏈非線形伸展，按特定方式折疊盤繞形成特定空間構(gòu)象。

四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)空間上形成能夠明顯區(qū)分的球狀區(qū)域331.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)，包含了決定蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)的因素蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)研究1.氨基酸（紙層析、柱層析、薄層層析）2.順序（N端DNFB，PITC,

C端肼解法，全自動分析儀)-NH-CH-C-NH-CH-C-OHO=O=R1-R2-+2HN-NH2（肼化物+苯甲醛沉淀分離）34蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)層次2.蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

α-螺旋

β-折疊

β-轉(zhuǎn)角（U形轉(zhuǎn)折/回折)

3.

超二級結(jié)構(gòu)

(1)αα(2)βαβ(3)βββ

4.

結(jié)構(gòu)域

5.三級結(jié)構(gòu)6.四級結(jié)構(gòu)35蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)之a(chǎn)-螺旋a-螺旋結(jié)構(gòu)是Corey&Pauling1951年研究a-角蛋白（纖維蛋白，毛發(fā)中）提出的蛋白質(zhì)主鏈的一種典型的二級結(jié)構(gòu)方式36左手/右手α-螺旋CN

蛋白質(zhì)的α-螺旋37右

手

型

α

螺

旋CN38

蛋白質(zhì)α-螺旋結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：是蛋白質(zhì)的一種典型二級結(jié)構(gòu)之一其骨架：以-C-N-C=-（雙鍵C）為重復(fù)單位構(gòu)成的一條右旋的肽鏈；直徑：5?（0.5nm)；螺圈：每3.6個氨基酸螺旋上升一圈；螺距：5.4?（0.54nm)；氨基酸間相距5.4?/3.6=1.5?，且沿中軸旋轉(zhuǎn)100o；螺旋依靠主鏈內(nèi)氫鍵維持其結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性，氫鍵由與N相連的H和“前面”隔3個氨基酸的C=O的O形成。（前面是指螺旋方向上，C端－N端）這種典型的結(jié)構(gòu)可以記為ns=3.613(n為螺旋上升一圈的氨基酸數(shù)，s為形成一對氫鍵的O和H間的原子數(shù)）。39反平行β折疊平行β折疊CNCNCN反平行能量上相對有利

二級結(jié)構(gòu)之b-折疊a

Pauling，天然蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)之一，一定條件下a－b；b

b結(jié)構(gòu)肽鏈按層排列，穩(wěn)定因素氫鍵；c平行反平行40是蛋白質(zhì)的一種二級結(jié)構(gòu)肽鏈伸展，且按層排列，相鄰肽鏈的長軸相互平行，鏈間氫鍵與長軸接近垂直，靠相鄰肽鏈間氫鍵維持結(jié)構(gòu)穩(wěn)定，氨基酸殘基的軸心距為3.5?鏈間距離約15?a螺旋1.5A（0.15nm）41第一個氨基酸的C=O與第四個氨基酸的N-HⅡ型：雙鍵O為近面（a2、a3間）Ⅰ型：雙鍵O為遠(yuǎn)面（a2、a3間）二級結(jié)構(gòu)之b-轉(zhuǎn)角180o回折－發(fā)夾結(jié)構(gòu)421973,M.RossmannSupersecondarystructure

連續(xù)反平行的b-折疊＋b-轉(zhuǎn)角由相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位組合形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體。超二級結(jié)構(gòu)平行的b間以松散鏈連接以14nm周期形成左手超螺旋平行的b間以a連接最為常見稱Rossmannn折疊疏水側(cè)鏈的疏水作用結(jié)合43結(jié)構(gòu)域：超二級結(jié)構(gòu)進(jìn)一步卷曲折疊成的相對獨(dú)立、近似球形的組裝體，具有部分生物功能。1970,EdelmanC,球蛋白;較小的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域即三級結(jié)構(gòu)(單結(jié)構(gòu)域);動力學(xué)合理,功能有利。在大的蛋白質(zhì)多肽鏈中外往往形成幾個球狀的緊密構(gòu)象，彼此分開，以松散肽鏈相連，稱為結(jié)構(gòu)域免疫球蛋白（IgG）44肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu)在大的球狀蛋白中，多肽鏈形成幾個緊密的球狀構(gòu)象（結(jié)構(gòu)域），彼此分開以松散肽鏈相連，成為大的球狀蛋白肽鏈折疊的單位，折疊的最后一般是結(jié)構(gòu)域的締合，組裝成三級結(jié)構(gòu)。兩個或兩個以上的結(jié)構(gòu)域組裝成三級結(jié)構(gòu)纖維蛋白分子中的三級結(jié)構(gòu)一般為平行排列，如角蛋白、絲心蛋白、膠原蛋白等。45血紅蛋白的四級結(jié)構(gòu)具有三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子亞基通過非共價鍵對稱地組合成蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)，亞基個數(shù)一般為偶數(shù)，亞基的排列對稱，構(gòu)成四級結(jié)構(gòu)的對稱性特征。四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才具完整生物活性。對稱性為四級結(jié)構(gòu)的重要特征46穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象的力47一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1.

一級結(jié)構(gòu)反映種屬特異性和親緣關(guān)系2.

一級結(jié)構(gòu)的變化導(dǎo)致功能的變化構(gòu)象與功能的關(guān)系1、特定的功能來自于特定的構(gòu)象2、構(gòu)象的改變導(dǎo)致功能的改變五、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系48細(xì)胞色素C進(jìn)化樹一級結(jié)構(gòu)反映種屬特異性和親緣關(guān)系各種群胰島素比較相同處表明功能相同，不同處表明種屬差異。49谷因6位差異，病人紅細(xì)胞呈鐮刀型，易漲破溶血，失去攜氧功能，導(dǎo)致貧血病分子?。虹牭缎拓氀⊙t蛋白分子

β鏈N端順序12345678

HbA（正常）

Val.His.Leu.Thr.Pro.Glu.Glu.Lys

HbS（病人）

Val.His.Leu.Thr.Pro.Val.Glu.Lys

纈組量蘇脯纈谷賴一級結(jié)構(gòu)的變化導(dǎo)致功能的變化50構(gòu)象與功能的關(guān)系1、特定的功能來自于特定的構(gòu)象（如酶）2、構(gòu)象的改變導(dǎo)致功能的改變（血紅蛋白）構(gòu)象改變又叫別構(gòu)作用或變構(gòu)作用含亞基的蛋白質(zhì)由于一個亞基的構(gòu)象改變引起其余亞基和整個蛋白質(zhì)分子構(gòu)象、性質(zhì)和功能的改變因別構(gòu)而產(chǎn)生的效應(yīng)叫別構(gòu)效應(yīng)蛋白質(zhì)性質(zhì)因別構(gòu)而加強(qiáng)稱正別構(gòu)，而減弱稱負(fù)別構(gòu)51

六、蛋白質(zhì)的性質(zhì)膠體性質(zhì)

1、具膠體光學(xué)性質(zhì)（布朗運(yùn)動）電學(xué)性質(zhì)（電泳）

2、較強(qiáng)吸附力（電荷）3、滲透現(xiàn)象，具有滲透壓（測量蛋白質(zhì)分子量，分離提純蛋白質(zhì)）

4.其水溶液是穩(wěn)定的親水膠體

蛋白質(zhì)表面存在極性親水層，隔開蛋白質(zhì)顆粒，防止聚沉

蛋白質(zhì)顆粒帶同號電荷，存在靜電斥力防止聚沉

分子量-超速離心法v=dx/dtS=v/w2dS1×10-13-200×10-13(sec.)為紀(jì)念Swedberg記為一個sM=RTS/D(1-Vr)52兩性及等電點(diǎn)作用：選擇適當(dāng)pH緩沖溶液，加上電泳裝置，將不同的蛋白質(zhì)分離。53沉淀反應(yīng)（水膜、電荷）

1.中性鹽沉淀（鹽析，破壞水膜、中和電荷）

2.有機(jī)溶劑沉淀（酒精、丙酮等極性溶劑，破壞水膜）

3.加重金屬鹽（Hg、Ag、Pb、Fe離子，與負(fù)電的蛋白質(zhì)作用形成不溶解鹽而沉淀）4.生物堿試劑沉淀（單寧酸、苦味酸、鉬酸、鎢酸、三氯乙酸，這類有機(jī)酸因能沉淀生物堿，故稱為生物堿試劑）54

變性作用（概念特征影響因素復(fù)性）生物學(xué)功能喪失，溶解度降低，易被水解，易形成沉淀，分子形狀改變，肽鏈松散，反應(yīng)基團(tuán)增加，易被酶消化。有些蛋白質(zhì)的變性作用是可逆的，其變性如不超過一定限度，經(jīng)適當(dāng)處理后，可重新變?yōu)樘烊坏鞍踪|(zhì)。物理因素：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、X射線、超聲作用等化學(xué)因素：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑等利用：①消毒、殺菌、點(diǎn)豆腐等；②排毒（重金屬鹽中毒的急救）；③腫瘤的治療（放療殺死癌細(xì)胞）；蛋白質(zhì)受物理、化學(xué)的因素作用后，分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性的二級、超二、結(jié)構(gòu)域、三、四級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，變?yōu)闊o規(guī)律和松散，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)理化、生物學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變的現(xiàn)象。55

顏色反應(yīng)

試劑顏色有關(guān)基團(tuán)反應(yīng)范圍紫色或粉紅色所有蛋白質(zhì)米倫反應(yīng)HgNO3、Hg(NO3)2及HNO3混合物紅色Tyr酪黃色反應(yīng)濃HNO3及NH3黃色、橘色Tyr、Phe酪、苯丙乙醛酸反應(yīng)乙醛酸試劑及濃H2SO4紫

色Trp色坂口反應(yīng)(Sakaguch反應(yīng))紅色胍基Arg精酚試劑反應(yīng)堿性CuSO4及磷鎢酸-鉬酸藍(lán)色酚基Tyr酪茚三酮反應(yīng)茚三酮藍(lán)色自由氨基及羧基α-氨基酸—OHN二個以上肽鍵NaOH、CuSO4雙縮脲反應(yīng)反應(yīng)名稱α-萘酚NaClO吲哚H2N-C-NH-NH(gua)56七、蛋白質(zhì)的分類

按分子形狀分按化學(xué)組成分按溶解度分按功能分57按分子形狀分：

球狀蛋白質(zhì)球狀，易溶于水。酶、抗體、多肽激素和運(yùn)載蛋白

纖維狀蛋白質(zhì)

形似纖維，不溶于水。按存在的部位分為

α-角蛋白

毛發(fā)、指甲、羽毛等

β-角蛋白

蠶絲、蜘蛛絲等

膠原蛋白

皮膚、軟骨等

彈性蛋白

血管壁中

肌球蛋白

肌肉中

血纖維蛋白原

血液中58分子組成

簡單蛋白（按溶解度）

結(jié)合蛋白（按輔基）清蛋白（溶于水）球蛋白（微溶于水、溶于中性鹽）谷蛋白（稀酸、堿）醇溶蛋白（乙醇）精蛋白（水、酸，呈堿性）組蛋白（水、稀酸，含精、賴氨酸多)硬蛋白(不溶于水、酸堿）核蛋白糖蛋白與蛋白聚糖脂蛋白色蛋白磷蛋白59按功能分（活性、非活性蛋白）結(jié)構(gòu)蛋白如硬蛋白（膠原角彈性絲心蛋白）

酶（催化活性）

收縮蛋白（運(yùn)動蛋白）

運(yùn)輸?shù)鞍祝〝y帶活性）貯存蛋白

免疫蛋白（保護(hù)或防御蛋白）調(diào)節(jié)蛋白（激素蛋白）毒蛋白、生長分化蛋白、膜蛋白非活性蛋白：活性蛋白60蛋白質(zhì)的透析61胰島素的激活62第一章蛋白質(zhì)化學(xué)練習(xí)題一、是非題1．