第二章 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能

第二章

蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能

StructureandFunctionofProtein商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院主要內(nèi)容蛋白質(zhì)的分子組成蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)的分類商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院學(xué)習(xí)要點掌握蛋白質(zhì)的元素組成及特點，氨基酸的結(jié)構(gòu)特點及連接方式。掌握蛋白質(zhì)各級結(jié)構(gòu)及維持各級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的作用力。掌握蛋白質(zhì)的兩性解離和等電點、蛋白質(zhì)變性。熟悉蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)、沉淀、紫外吸收和呈色反應(yīng)。熟悉氨基酸的分類及理化性質(zhì)。熟悉蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。了解蛋白質(zhì)的分類。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院蛋白質(zhì)是生物體的重要組成成分蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性蛋白質(zhì)的種類多：大腸桿菌約含蛋白質(zhì)3000種，人體內(nèi)含蛋白質(zhì)10萬余種。分布廣：所有器官、組織都含有蛋白質(zhì)；細胞的各個部分都含有蛋白質(zhì)。含量高：蛋白質(zhì)是細胞內(nèi)最豐富的有機分子，占人體干重的45％，某些組織含量更高，例如脾、肺及橫紋肌等高達80％。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)（重要的生物學(xué)功能）1.催化功能2.調(diào)節(jié)功能3.支持功能4.運輸功能5.營養(yǎng)功能

6.運動功能7.防御功能8.識別功能9.信息傳遞功能10.凝血與抗凝血功能氧化供能蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

第一節(jié)

蛋白質(zhì)的分子組成

TheMolecularComponentofProtein商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院組成蛋白質(zhì)的元素主要C、H、O、N和S

有些蛋白質(zhì)含少量P、Se、Fe、Cu、

Zn、Mn、Co、Mo，個別蛋白質(zhì)還含有I。

一、蛋白質(zhì)的元素組成商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

蛋白質(zhì)的元素組成的特點各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16%，1g氮相當(dāng)于6.25g

蛋白質(zhì)。生物體內(nèi)的含氮物質(zhì)主要是蛋白質(zhì)，因此只要測定生物樣品的含氮量就可按下式計算出其蛋白質(zhì)大致含量：100g樣品中蛋白質(zhì)的含量（g%）＝每克樣品中含氮克數(shù)×6.25×100商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院二、蛋白質(zhì)的基本組成單位——氨基酸

蛋白質(zhì)受酸、堿或蛋白酶水解產(chǎn)生游離氨基酸。因此，組成蛋白質(zhì)的基本單位是——氨基酸(aminoacid)

。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院(一)氨基酸的命名

1.系統(tǒng)命名法以羧基為母體，碳原子的位次以阿拉伯?dāng)?shù)字或希臘字母標(biāo)示。

2.俗稱商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

自然界存在的氨基酸有300多種，但組成人體蛋白質(zhì)氨基酸僅有20種，且都有特異的遺傳密碼，為編碼氨基酸。

（二）氨基酸的結(jié)構(gòu)特點

R代表氨基酸側(cè)鏈氨基酸的結(jié)構(gòu)通式可用下式表示：商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

1.組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是α-氨基酸（脯氨酸為α-亞氨基酸）。

α-碳原子，即與-COOH相鄰碳原子。氨基均連在α-碳原子上，故為α-氨基酸。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

2.組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸都是

L

型，即L-α-氨基酸。不同的氨基酸其側(cè)鏈不同，除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子分別連接4個不同原子或基團，是手性碳原子，有兩種不同的構(gòu)型，即L型和D型。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（三）氨基酸的分類商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

（三）氨基酸的分類

基本氨基酸的分類方法一：

按側(cè)鏈結(jié)構(gòu)分類脂肪族氨基酸(15種)芳香族氨基酸(3種)雜環(huán)氨基酸(2種)

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（三）氨基酸的分類

基本氨基酸的分類方法二：

按側(cè)鏈R基團極性分類非極性(疏水)氨基酸(9種)極性不帶電荷氨基酸(6種)極性帶正電荷氨基酸(堿性氨基酸)(3種)極性帶負電荷氨基酸(酸性氨基酸)(2種)商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

1.非極性疏水氨基酸側(cè)鏈為烴基、吲哚環(huán)、甲硫基等疏水性基團。這類氨基酸在水中的溶解度小于極性中性氨基酸。

2.極性中性氨基酸側(cè)鏈為羥基、巰基、或酰氨基等極性基團，有親水性，但在中性水溶液中不電離的氨基酸。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院3.酸性氨基酸側(cè)鏈上有羧基，在水溶液中能釋放出H+

而帶負電荷的氨基酸。有谷氨酸、天冬氨酸。4.堿性氨基酸側(cè)鏈上有氨基、胍基或咪唑基，在水溶液中能結(jié)合H+

而帶正電荷的氨基酸。有賴氨酸、精氨酸和組氨酸等。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（三）氨基酸的分類

基本氨基酸的分類方法三：

按人體能否合成分類必需氨基酸：機體不能自身合成，必須由食物供給的氨基酸（八種）半必需氨基酸：人體可合成，但合成量不足，如精氨酸及組氨酸。非必需氨基酸：可自身合成且能滿足需要的氨基酸（10種）商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院蛋白質(zhì)分子中幾種特殊的氨基酸

1.脯氨酸是亞氨基酸。2.不少半胱氨酸在蛋白質(zhì)中以胱氨酸形式存在。2個半胱氨酸脫氫以二硫鍵結(jié)合形成胱氨酸。3.被修飾的氨基酸羥脯氨酸、羥賴氨酸等。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院三、氨基酸在蛋白質(zhì)分子中的連接方式（一）肽鍵和肽

肽鍵（peptidebond)是由一個氨基酸分子的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合形成的化學(xué)鍵。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

氨基酸通過肽鍵連接形成的化合物稱為肽。由兩個氨基酸形成的肽稱為二肽，由三個氨基酸形成的肽稱三肽，以此類推。通常將10個以內(nèi)的氨基酸形成的肽稱為寡肽，十肽以上者稱為多肽。多肽分子中的氨基酸相互連接形成長鏈，稱為多肽鏈。肽鏈中的氨基酸因脫水縮合已不是完整的氨基酸，故稱為氨基酸殘基。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

氨基酸由肽鍵連接成的長鏈骨架，稱為主鏈，而各氨基酸殘基的R基團統(tǒng)稱為側(cè)鏈。

多肽鏈有兩端有自由氨基的一端稱為氨基末端或N

端，通常寫在多肽鏈的左側(cè)。有自由羧基的一端稱為羧基末端或C端，通常寫在多肽鏈的右側(cè)。

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多肽鏈中氨基酸殘基的順序編號從N端開始。肽的命名也從N端開始，如由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽稱為谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，簡稱為谷胱甘肽(GSH)。

－SH

為活性基團為酸性肽商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（二）生物活性肽

生物體內(nèi)具有一定生物學(xué)活性的肽類物質(zhì)稱生物活性肽。

1.谷胱甘肽

有還原型（GSH）與氧化型（GSSG）兩種存在形式。GSH是體內(nèi)重要的還原劑，對機體起到保護作用。

GSH過氧化物酶NADPH+H+NADP+H2O22GSH

GSH還原酶2H2OGSSG商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

2.多肽類激素和神經(jīng)肽

肽類激素種類較多，生理功能各異。主要見于下丘腦及垂體分泌的激素。神經(jīng)肽在神經(jīng)傳導(dǎo)中發(fā)揮信號作用。

促甲狀腺素釋放激素（TRH）：3肽3.其他

催產(chǎn)素、升壓素：9肽

腦肽：種類多，其中腦啡肽重要，為5肽

膽囊收縮素：33肽，與消化有關(guān)

胰高血糖素：29肽，促進血糖濃度增大商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院第二節(jié)

蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

TheMolecularStructureofProtein商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院蛋白質(zhì)是由許多氨基酸單位通過肽鍵連接形成的具有特定分子結(jié)構(gòu)的高分子化合物。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可分為一級、二級、三級和四級。一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)，二級、三級、四級結(jié)構(gòu)稱為高級或空間構(gòu)象。

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)

(primarystructure)概念

是指蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。主要的化學(xué)鍵

肽鍵、有些蛋白質(zhì)還含有二硫鍵。

胰島素（Insulin）世界上第一個被確定一級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院人胰島素的一級結(jié)構(gòu)

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一級結(jié)構(gòu)是決定蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)，但不是決定蛋白質(zhì)空間構(gòu)象唯一因素。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院測定蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)的主要意義

一級結(jié)構(gòu)是研究高級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)。可以從分子水平闡明蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系?？梢詾槿斯ず铣傻鞍踪|(zhì)提供參考順序。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

二、蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)空間結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子內(nèi)各原子圍繞某些共價鍵的旋轉(zhuǎn)而形成的各種空間排布及相互關(guān)系，稱為蛋白質(zhì)的構(gòu)象。蛋白質(zhì)的構(gòu)象分為主鏈構(gòu)象和側(cè)鏈構(gòu)象。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（一）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

(secondarystructure)

概念

是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部的空間排列，不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是氫鍵。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院1.形成二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)

肽鍵（C-N）鍵長為0.132nmC-N單鍵長為0.149nm

C=N雙鍵長為0.127nm

肽鍵有一定程度雙鍵性能，不能自由旋轉(zhuǎn)，有順反異構(gòu)現(xiàn)象。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院肽鍵平面(肽單元

peptideunit)

形成肽鍵的C-N鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，使得形成的酰胺鍵的四個原子及相鄰的Cα處于同一平面上叫酰胺平面或肽鍵平面。它是蛋白質(zhì)構(gòu)象的基本結(jié)構(gòu)單位。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院肽鍵平面商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

2.蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式α-螺旋β-折疊β-轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

（1）α-螺旋

(-helix)

——最常見商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院α-螺旋的結(jié)構(gòu)特點

①多肽鏈以肽鍵平面為單位，α-碳原子為轉(zhuǎn)折點，有規(guī)律的盤繞成右手螺旋結(jié)構(gòu)。②每3.6個氨基酸殘基盤繞一圈，螺距為0.54nm。③相鄰螺旋的肽鍵之間形成氫鍵，方向與長軸基本平行，維持螺旋的穩(wěn)定。④R基團伸向螺旋外側(cè)，其大小、形狀及電荷性質(zhì)均影響α-螺旋的形成。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（2）β-折疊(β－pleatedsheet)

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β-折疊的結(jié)構(gòu)特點

①多肽鏈呈伸展?fàn)顟B(tài)，肽鍵平面沿長軸折疊呈鋸齒狀，兩平面間夾角為110°，R基交替地伸向鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方。②若干肽段互相靠攏，平行排列，通過氫鍵連接。氫鍵的方向與長軸垂直。③若兩條肽段走向一致（N端、C端方向相同），稱為順向平行；反之，稱之為逆向平行，逆向更穩(wěn)定。

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（3）β-轉(zhuǎn)角（β－turn）

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β-轉(zhuǎn)角的特點

①主鏈骨架本身以大約180°回折②回折部分通常由4個氨基酸殘基構(gòu)成③構(gòu)象依靠第一殘基的-CO基與第四殘基的-NH基之間形成氫鍵來維系。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

（4）無規(guī)卷曲（nonregularcoil）

是指多肽鏈中除了以上幾種比較規(guī)則的構(gòu)象外，其余沒有確定規(guī)律性的那部分肽鏈構(gòu)象。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（二）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)

(tertiarystructure)概念

是指整條肽鏈中所有原子的空間排布，它包括主鏈構(gòu)象和側(cè)鏈構(gòu)象。主要化學(xué)鍵

疏水鍵、氫鍵、鹽鍵等非共價鍵和二硫鍵。疏水鍵是維持三級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的最主要作用力。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院超二級結(jié)構(gòu)(supersecondarystructure)

超二級結(jié)構(gòu)是指若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象單元彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體。通常有βαβ，βββ，αα，ββ。βαβααββ商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院結(jié)構(gòu)域（domain）

是在超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步卷曲折疊成緊密的近似球狀的結(jié)構(gòu)，在空間上彼此分隔，各自具有部分生物功能的結(jié)構(gòu)。

由一條多肽鏈形成的蛋白質(zhì)，其最高級結(jié)構(gòu)為三級結(jié)構(gòu)。只有具有三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才具有生物學(xué)活性。

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院結(jié)構(gòu)域（domain）

小的蛋白質(zhì)分子只有一個結(jié)構(gòu)域，大的蛋白質(zhì)分子有數(shù)個結(jié)構(gòu)域√結(jié)構(gòu)域＝三級結(jié)構(gòu)商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

概念蛋白質(zhì)分子中各亞基之間的空間排布和相互接觸關(guān)系。

體內(nèi)有許多蛋白質(zhì)分子是由兩條或兩條以上具有獨立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過非共價鍵聚合而成，其中每條具有獨立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈稱為亞基。

化學(xué)鍵氫鍵、鹽鍵、范氏引力、疏水鍵等非共價鍵。（三）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

(quaternarystructure)商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中應(yīng)注意的幾個問題由一條多肽鏈形成的蛋白質(zhì)其最高級結(jié)構(gòu)為三級，具有三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才具有生物學(xué)活性。形成蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)至少要有兩條多肽鏈。兩條或兩條以上的多肽鏈靠共價鍵連接的蛋白質(zhì)沒有四級結(jié)構(gòu)。由一條多肽鏈形成的蛋白質(zhì)與亞基不同。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力一級結(jié)構(gòu)：肽鍵、二硫鍵（都屬于共價鍵）二級結(jié)構(gòu)：氫鍵（主鏈上—C=O—和N—H之間形成）三、四級結(jié)構(gòu)：次級鍵（氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力、配位鍵）

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院蛋白質(zhì)分子中的次級鍵氫鍵

常見于連接在一電負性很強的原子上的氫原子與另一電負性很強的原子之間。蛋白質(zhì)分子中氫鍵的形成

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院氫鍵商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院疏水鍵

非極性物質(zhì)在含水的極性環(huán)境中存在時，會產(chǎn)生一種相互聚集的力，這種力稱為疏水鍵或疏水作用力。

蛋白質(zhì)分子中的許多氨基酸殘基側(cè)鏈也是非極性的，這些非極性的基團在水中也可相互聚集，形成疏水鍵，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的側(cè)鏈基團。

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院離子鍵（鹽鍵）

是由正、負離子間通過靜電引力相互吸引而形成的化學(xué)鍵。在近中性環(huán)境中，蛋白質(zhì)分子中的酸性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶負電荷，而堿性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶正電荷，二者之間可形成離子鍵。范德華氏（vanderWaals)引力

原子之間存在的相互作用力商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院血紅蛋白的四級結(jié)構(gòu)商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院從一級結(jié)構(gòu)到四級結(jié)構(gòu)商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能

蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一級結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)；一級結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

蛋白質(zhì)構(gòu)象是其生物學(xué)功能的基礎(chǔ)，構(gòu)象改變功能改變。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院同種蛋白質(zhì)中氨基酸順序的個體差異（分子?。?/p>

血紅蛋白的一級結(jié)構(gòu)變化引起鐮刀型貧血病正常細胞鐮刀形細胞

血液中大量出現(xiàn)鐮刀型紅細胞，患者因此缺氧窒息；

它是最早認(rèn)識的一種分子病。流行于非洲，死亡率極高，大部分患者童年時就夭折,活過童年的壽命也不長，它是由于遺傳基因突變導(dǎo)致血紅蛋白分子結(jié)構(gòu)的突變。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院第三節(jié)

蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

ThePhysicalandChemicalCharactersofProtein

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院一、蛋白質(zhì)的兩性解離與等電點

1.蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)

蛋白質(zhì)分子中可解離的基團

多肽兩端游離的α-氨基和α-羧基多肽側(cè)鏈R上解離的基團

決定蛋白質(zhì)解離成正負離子的因素蛋白質(zhì)所含酸性和堿性基團的數(shù)目蛋白質(zhì)所在溶液的PH值

利用蛋白質(zhì)兩性電離的性質(zhì)，可通過電泳、離子交換層析、等電聚焦等技術(shù)分離蛋白質(zhì)。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院2.蛋白質(zhì)的等電點（

isoelectricpoint,pI）

當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時，蛋白質(zhì)解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點。體內(nèi)大多數(shù)蛋白質(zhì)的等電點在pH5.0左右，因而在生理條件下以陰離子形式存在。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

3.電泳(elctrophoresis)

帶電粒子在電場中向電性相反的電極移動的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在帶電場中泳動的速度和方向與其所帶電荷的性質(zhì)、數(shù)量及分子的大小、形狀有關(guān)。帶電荷多，分子小的泳動速度較快；反之則泳動較慢，從而達到分離蛋白質(zhì)的目的。血清蛋白醋酸纖維素薄膜電泳可將血清蛋白分為清蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β球蛋白、γ球蛋白。

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院A：染色后顯示的蛋白質(zhì)區(qū)帶B：光密度掃描定量分析商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院二、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)

1.蛋白質(zhì)有膠體性質(zhì)

蛋白質(zhì)是生物大分子，分子量在1萬～10萬之間，分子直徑在膠體顆粒的范圍（1~100nm），因此，蛋白質(zhì)具有膠體的性質(zhì)。

具有膠體溶液的特征如布朗運動、丁達爾現(xiàn)象、電泳現(xiàn)象,不能透過半透膜,并具有吸附能力。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

2.蛋白質(zhì)親水膠體穩(wěn)定的因素蛋白質(zhì)分子表面的水化膜和同種電荷。去掉兩個穩(wěn)定因素，則蛋白質(zhì)從溶液中析出而產(chǎn)生沉淀。

3.蛋白質(zhì)膠體性質(zhì)的應(yīng)用

透析用于分離純化蛋白質(zhì)

超速離心用于蛋白質(zhì)的分

離純化及分子量的測定。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院變性的概念

在某些物理或化學(xué)因素的作用下，蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性喪失，稱為蛋白質(zhì)的變性。變性的實質(zhì)

次級鍵斷裂，空間結(jié)構(gòu)破壞,不改變蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。

三、蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固

(一)蛋白質(zhì)的變性

(denaturation)商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

引起變性的因素

物理因素高溫、高壓、紫外線、電離輻射、超聲波等。

化學(xué)因素

強酸、強堿、有機溶劑、尿素、重金屬鹽等。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院變性蛋白質(zhì)的特點

A.生物學(xué)活性喪失B.溶解度降低，易于沉淀

C.粘度增加

D.結(jié)晶能力消失

E.易被蛋白酶水解商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院

蛋白質(zhì)變性的應(yīng)用應(yīng)用變性的因素進行消毒、滅菌。保存生物制劑則要防止蛋白質(zhì)變性。蛋白質(zhì)的復(fù)性(renaturation)大多數(shù)蛋白質(zhì)變性后，空間構(gòu)象嚴(yán)重破壞，不能恢復(fù)其天然狀態(tài)，稱為不可逆性變性；若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素，有些可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性,稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。

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天然狀態(tài)，有催化活性尿素、β-巰基乙醇

去除尿素、β-巰基乙醇非折疊狀態(tài)，無活性商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（二）蛋白質(zhì)沉淀概念蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象稱為沉淀。方法鹽析法、有機溶劑的沉淀、重金屬鹽沉淀、生物堿試劑沉淀。

商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院（三）蛋白質(zhì)的凝固(proteincoagulation)

加熱使蛋白質(zhì)變性并凝聚成塊狀稱為凝固。此凝塊不溶于強酸或強堿中。凝固實際上是蛋白質(zhì)變性后進一步發(fā)展的不可逆的結(jié)果。(四)蛋白質(zhì)變性與沉淀之間的關(guān)系沉淀的蛋白質(zhì)易發(fā)生變性，但并不一定變性，如鹽析作用變性的蛋白質(zhì)易于沉淀，但也不一定沉淀，如牛奶加熱沸騰凡凝固的蛋白質(zhì)一定發(fā)生變性。商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院四、蛋白