考研生化筆記

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第一篇生物大分子的結構與功能

第一章氨基酸和蛋白質

一、組成蛋白質的20種氨基酸的分類

1、非極性氨基酸

包括：甘氨酸、內(nèi)氨酸、綴氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸

2、極性氨基酸

極性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、

蘇氨酸

酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸

堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸

其中：屬于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸

屬于亞氨基酸的是：脯氨酸

含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸

注意：在識記時可以只記第一個字，如堿性氨基酸包括：賴精組

二、氨基酸的理化性質

1、兩性解離及等電點

氨基酸分子中有游離的氨基和游離的竣基，能與酸或堿類物質結合成鹽，故它是一種兩性

電解質。在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性

離子，呈電中性，此時溶液的PH稱為該氨基酸的等電點。

2、氨基酸的紫外吸收性質

芳香族氨基酸在酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質含量成正比，故通過對280nm波長的紫

外吸光度的測量可對蛋白質溶液進行定量分析。

3、瑋三酮反應

氨基酸的氨基與前三酮水合物反應可生成藍紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波

長處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方

法。

三、肽

兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的段基脫去1分子水縮合成最簡單

的二肽。二肽中游離的氨基和竣基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。10個以人體內(nèi)存在許多

具有生物活性的肽，重要的有：

谷胱甘肽（GSH）：是山谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的筑基是該化合物的主

要功能基團。GSH的毓基具有還原性，可作為體內(nèi)重要的還原劑保護體內(nèi)蛋白質或酶分子

中筑基免被氧化，使蛋白質或酶處于活性狀態(tài)。

四、蛋白質的分子結構

1、蛋白質的級結構：即蛋白質分子中氨基酸的排列順序。

主要化學鍵：肽鍵，有些蛋白質還包含二硫鍵。

2、蛋白質的高級結構：包括二級、三級、四級結構。

1）蛋白質的二級結構：指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈骨

架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。二級結構以?級結構為基礎，多

為短距離效應?？煞譃椋?/p>

a-螺旋：多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時鐘走向，即右手螺旋，每隔

3.6個氨基酸殘基上升一圈，螺距為0.540nm。a-螺旋的每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的竣

基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形。

%折疊：多肽鏈充分伸展，各肽鍵平面折疊成鋸齒狀結構，側鏈R基團交錯位于鋸齒狀1

結構上下方；它們之間靠鏈間肽鍵段基上的氧和亞氨基上的氫形成氫鍵維系構象穩(wěn)定.

小轉角：常發(fā)生于肽鏈進行180度回折時的轉角上，常有4個氨基酸殘基組成，第二個殘

基常為脯氨酸。

無規(guī)卷曲：無確定規(guī)律性的那段肽鏈。

2）蛋白質的三級結構：指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，顯示為長距離效

應。

主要化學鍵：疏水鍵（最主要）、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力。

3）蛋白質的四級結構：對蛋白質分子的二、三級結構而言，只涉及一條多肽鏈卷曲而成

的蛋白質。在體血紅蛋白：具有4個亞基組成的四級結構，可結合4分子氧。成人由兩條

a-肽鏈（141個氨基酸殘基）和兩條0-肽鏈（146個氨基酸殘基）組成。在氧分壓較低時，

與氧氣結合較難，氧解離曲線呈S狀曲線。因為：第一個亞基與氧氣結合以后，促進第二及

第三個亞基與氧氣的結合,當前三個亞基與氧氣結合后，又大大促進第四個亞基與氧氣結合,

稱正協(xié)同效應。結合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。

六、蛋白質的理化性質

1、蛋白質的兩性電離：蛋白質兩端的氨基和竣基及側鏈中的某些基團，在一定的溶液P

H條件下可解離成帶負電荷或正電荷的基團。

2、蛋白質的沉淀：在適當條件下，蛋白質從溶液中析出的現(xiàn)象。包括：

a.丙酮沉淀，破壞水化層。也可用乙醇。

b.鹽析，將硫酸鍍、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷

而沉淀。

3、蛋白質變性：在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其

理化性質的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構的改

變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白防水解。

常見的導致變性的因素有：加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑、

超聲波、紫外線、震蕩等。

4、蛋白質的紫外吸收：由于蛋白質分子中含有共軸雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm

處有特征性吸收峰，可用蛋白質定量測定。

5、蛋白質的呈色反應

a.瑋三酮反應：經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生此反應，詳見二、3

b.雙縮版反應：蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。

氨基酸不出現(xiàn)此反應。蛋白質水解加強，氨基酸濃度升高，雙縮胭呈色深度下降，可檢測蛋

白質水解程度。

七、蛋白質的分離和純化

1、沉淀，見六、2

2、電泳：蛋白質在高于或低于其等電點的溶液中是帶電的，在電場中能向電場的正極或

負極移動。根據(jù)支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。

3、透析：利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。

4、層析：

2

a.離子交換層析，利用蛋白質的兩性游離性質，在某一特定PH時，各蛋白質的電荷量及

性質不同，故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負電量小的蛋白質首

先被洗脫下來。

b.孔尾端竣肽酶A、B、C法等

水解肽鏈，分別分析

胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的竣基側肽鍵

溪化脯法：水解蛋氨酸竣基側的肽鍵

Edman降解法測定各肽段的氨基酸順序

（氨基末端氨基酸的游離a-氨基與異硫氟酸苯酯反應形成衍生物，用層析法鑒定氨

基酸種類）

b.通過核酸推演氨基酸序列。

第二章核酸的結構與功能

-、核酸的分子組成：基本組成單位是核甘酸，而核甘酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分

連接而成。

兩類核酸：脫氧核糖核酸（DNA）,存在于細胞核和線粒體胸腺喀咤尿嗑唾鳥喋

吟腺喋吟

噪吟和喀咤環(huán)中均含有共規(guī)雙鍵，因此對波長要的理化性質被用于對核酸、核甘酸、核甘

及堿基進行定性定量分析。

2、戊糖：DNA分子的核甘酸的糖是B-D-2-脫氧核糖，RNA中為p-D-核糖。

3、磷酸：生物體內(nèi)多數(shù)核甘酸的磷酸基團位于核糖的第五位碳原子上。

二、核酸的一級結構

核甘酸在多肽鏈上的排列順序為核酸的一級結構，核甘酸之間通過3，，5,磷酸二酯鍵連接。

三、DNA的空間結構與功能

1、DNA的二級結構

3

DNA雙螺旋結構是核酸的二級結構。雙螺旋的骨架由糖和磷酸基構成，兩股鏈之間的堿

基互補配對，是遺傳信息傳遞者，DNA半保留復制的基礎，結構要點：

a.DNA是一反向平行的互補雙鏈結構親水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側，

而堿基位于稱功能

核蛋白體RNA(rRNA)

信使RNA(mRNA)

轉運RNA(tRNA)

不均一核RNA(HnRNA)

小核RNA(SnRNA)核蛋白體組成成分蛋白質合成模板轉運氨基酸成熟mRNA的前體

參與HnRNA的剪接、轉運

小核仁RNA(SnoRNA)rRNA的加工和修飾

1、信使RNA(半衰期最短)

1)hnRNA為mRNA的初級產(chǎn)物，經(jīng)過剪接切除3、核蛋白體RNA

1)原核生物的rRNA的小亞基為16S,大亞基為5S、23S；真核生物的rRNA的小亞基

為18S,大亞基為5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA的二級結構呈花狀。

4

2)rRNA與核糖體蛋白共同構成核糖體，它是蛋白質合成機器一一核蛋白體的組成成分,

參與蛋白質的合成。

4、核酶：某些RNA分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。這種具有催化

作用的RNA稱為核酎。

五、核酸的理化性質

1、DNA的變性

在某些理化因素作用下，如加熱，DNA分子互補堿基對之間的氫鍵斷裂，使DNA雙螺旋

結構松散，變成單鏈，即為變性。監(jiān)測是否發(fā)生變性的一個最常用的指標是DNA在紫外區(qū)

260nm波長處的吸光值變化。解鏈過程中，吸光值增加，并與解鏈程度有一定的比例關系，

稱為DNA的增色效應。紫外光吸收值達到最大值的50%時的溫度稱為DNA的解鏈溫度

(Tm),一種DNA分子的Tm值大小與其所含堿基中的G+C比例相關，G+C比例越高,

2、DNA的復性和雜交

變性DNA在適當條件下，兩條互補鏈可重新恢復天然的雙螺旋構象，這一現(xiàn)象稱為復性，

其過程為退火，產(chǎn)生減色效應。不同來源的核酸變性后，合并一起復性，只要這些核甘酸序

列可以形成堿基互補配對，就會形成雜化雙鏈，這一過程為雜交。雜交可發(fā)生于DNA-DNA

之間，RNA—RNA之間以及RNA-DNA之間。

六、核酸酶(注意與核酶區(qū)別)

指所有可以水解核酸的酶，在細胞酶

一、酶的組成

單純酶：僅由氨基酸殘基構成的酶。

結合酶：酶蛋白：決定反應的特異性；

輔助因子：決定反應的種類與性質；可以為金屬離子或小分子有機化合物。可

分為輔酶：與酶蛋白結合疏松，可以用透析或超濾方法除去。輔基：與酶

蛋白結合緊密，不能用透析或超濾方法除去。

酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。

二、酸的活性中心

酶的活性中心山酶作用的必需基團組成，這些必需基團在空間位置上接近組成特定的空間

結構，能與底物特異地結合并將底物轉化為產(chǎn)物。對結合酶來說，輔助因子參與酶活性中心

的組成。但有一些必需基團并不參加活性中心的組成。

三、酶反應動力學

5

酶促反應的速度取決于底物濃度、酶濃度、PH、溫度、激動劑和抑制劑等。

1、底物濃度

1）在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度的增加而上升，加大底物濃度，反應速度趨

緩，底物濃度進一步增高，反應速度不再隨底物濃度增大而加快，達最大反應速度，此時酶

的活性中心被底物飽合。

2）米氏方程式

V=Vmax[S]/Km+[S]

a.米氏常數(shù)Km值等于能促反應速度為最大速度?半時的底物濃度。

b.Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。

c.Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環(huán)境如溫度、

d.Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比。

2、醐濃度

在酶促反應系統(tǒng)中，當?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶濃度，使酶被底物飽和時，反應速度與酶的濃

度成正比關系。

3、溫度

溫度對酶促反應速度具有雙重影響。升高溫度一方面可加快酶促反應速度，同時也增加酶

的變性。酶促反應最快時的環(huán)境溫度稱為酶促反應的最適溫度。酶的活性雖然隨溫度的下降

而降低，但低溫一般不使酶破壞。

酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應進行的時間有關。

4、PH

酶活性受其反應環(huán)境的PH影響，且不同的酶對PH有不同要求，酶活性最大的某-PH

值為酶的最適PH值，如胃蛋白醐的最適PH約為1.8,肝精氨酸酶最適PH為9.8,但多數(shù)

酶的最適PH接近中性。

最適PH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液的種類與濃度、以及酶的純度等因

素影響。

5、激活劑

使酶由無活性或使酶活性增加的物質稱為酶的激活劑，大多為金屬離子，也有許多有機化

合物激活劑。分為必需激活劑和非必需激活劑。

6、抑制劑

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質統(tǒng)稱為酶的抑制劑。大多與酶的活性

中心內(nèi)、外必需基團相結合，從而抑制酶的催化活性?？煞譃椋?/p>

1）不可逆性抑制劑：以共價鍵與酶活性中心上的必需基團相結合，使酶失活。此種抑制

劑不能用透析、超濾等方法去除。又可分為：

a.專一性抑制劑：如農(nóng)藥敵百蟲、敵敵畏等有機磷化合物能特民地與膽堿酯能活性中心絲

氨酸殘基的羥基結合，使酶失活，解磷定可解除有機磷化合物對羥基酶的抑制作用。

b.非專一性抑制劑：如低濃度的重金屬離子如汞離子、銀離子可與酶分子的毓基結合，使

酶失活，二筑基丙醇可解毒。化學毒氣路易士氣是一種含碑的化合物，能抑制體內(nèi)的筑基酶

而使人畜中毒。

2）可逆性抑制劑：通常以非共價鍵與酶和（或）酶一底物復合物可逆性結合，使酶活性

降低或消失。采用透析或超濾的方法可將抑制劑除去，使酶恢復活性?？煞譃椋?/p>

a.競爭性抑制劑：與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結合形成中間產(chǎn)物。如丙

合成酶的競爭抑制劑，抑制二氫葉酸的合成；許多抗代謝的抗癌藥物，如氨甲蝶吟（MTX）、

5-氟尿口密咤（5-FU）、6-疏基噂吟（6-MP）等，幾乎都是酶的競爭性抑制劑，分別抑制四氯

葉酸、脫氧胸甘酸及嗯吟核甘酸的合成。

b.非競爭性抑制劑：與酶活性中心外的必需基團結合，不影響酶與底物的結合，酶和底物

的結合也不影響與抑制劑的結合。

Vmax降低，Km值不變

c.反競爭性抑制劑：僅與酶和底物形成的中間產(chǎn)物結合，使中間產(chǎn)物的量下降。

四、酶活性的調節(jié)

6

1、酶原的激活

有些酶在細胞維生素

一、脂溶性維生素

1、維生素A

作用：與眼視覺有關，合成視紫紅質的原料；維持上皮組織結構完整；促進生長發(fā)育。缺

乏可引起夜盲癥、干眼病等。

2、維生素D

作用：調節(jié)鈣磷代謝，促進鈣磷吸收。

缺乏兒童引起佝僂病，成人引起軟骨病。

3、維生素E

作用：體FMN和FAD是體內(nèi)氧化還原酶的輔基，缺乏時可引起口角炎、唇炎、陰囊炎、

眼瞼炎等癥。

3、維生素PP

包括尼克酸及尼克酰胺，肝內(nèi)能將色氨酸轉變成維生素PP,體內(nèi)的活性型包括尼克酰胺7

腺口票吟二核甘酸（NAD+）和尼克酰胺腺噪吟二核甘酸磷酸（NADP+）。

NAD+和NADP+在體7、葉酸

以四氫葉酸的形式參與?碳基團的轉移，?碳單位在體物質代謝及其調節(jié)

第一章糖代謝

一、糖酵解

1、過程：

見圖1-1

糖酵解過程中包含兩個底物水平磷酸化：一為1,3-二磷酸甘油酸轉變?yōu)?-磷酸甘油酸;

2、調節(jié)

1)6-磷酸果糖激酶-1

變構抑制劑：ATP、檸檬酸

變構激活劑：AMP、ADP、果糖(最強的激活劑)。

2)丙酮酸激醐

變構抑制劑：ATP、肝內(nèi)的丙氨酸

變構激活劑：1，6-雙磷酸果糖

3)葡萄糖激酶

變構抑制劑：長鏈脂酰輔醐A

注：此項無需死記硬背，理解基礎上記憶是很容易的，如知道糖酵解是產(chǎn)生能量的，那么

有ATP等能量形式存在，則可抑制該反應，以利節(jié)能，上述的檸檬酸經(jīng)三竣酸循環(huán)也是可

以產(chǎn)生能量的，因此也起抑制作用；產(chǎn)物一般來說是反饋抑制的；但也有特殊，如上述的1,

6-雙磷酸果糖。特殊的需要記憶，只屬少數(shù)。以下類同。關于共價修飾的調節(jié)，只需記住幾

個特殊的即可，下面章節(jié)提及。

(1)糖原磷酸葡萄糖

8

(2)葡萄糖

1,6-二磷酸果糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖

磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸

3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸乳酸

注：紅色表示該酶為該反應的限速酶；藍色ATP表示消耗，紅色ATP和NADH等表示生

成的能量或可以轉變?yōu)槟芰康奈镔|。以下類同。

（圖1-1）

3、生理意義

1）迅速提供能量，尤其對肌肉收縮更為重要。若反應按（1）進行，可凈生成3分子

ATP,若反應按（2）進行，可凈生成2分子ATP；另外，酵解過程中生成的2個NADH

在有氧條件下經(jīng)電子傳遞鏈，發(fā)生氧化磷酸化，可生成更多的ATP,但在缺氧條件下丙酮酸

轉化為乳酸將消耗NADH,無NADH凈生成。

2）成熟紅細胞完全依賴糖酵解供能，神經(jīng)、白細胞、骨髓等代謝極為活躍，即使不缺氧

也常由糖酵解提供部分能量。

3）紅細胞a-酮戊二酸CoA琥珀酸

9

三竣酸循環(huán)中限速酶a-酮戊二酸脫氧酶復合體的輔酶與丙酮酸脫氧酶復合體的輔酶同。

COA轉變成琥珀酸，生成GTP；加上糖酵解過程中的兩個，本書中共三個底物水平磷酸化。

2、調節(jié)

1）丙酮酸脫氫酶復合體

抑制：乙酰輔酶A、NADH、ATP激活：AMP、鈣離子

2）異檸檬酸脫氫酶和a-酮戊二酸脫氫酶NADH、ATP反饋抑制3、生理意義

1）基本生理功能是氧化供能。

2）三陵酸循環(huán)是體3）三段酸循環(huán)也是三大代謝聯(lián)系的樞紐。

4、有氧氧化生成的ATP

有氧氧化抑制糖酵解的現(xiàn)象。

三、磷酸戊糖途徑1、過程

6-磷酸葡萄糖脫氫酶

6-

6-

5-

5-磷酸核糖磷酸木酮糖

10

7-磷酸景天糖

磷酸甘油醛5-

磷酸木酮糖

4-磷酸赤薛糖磷酸果糖

3-6-磷酸果糖

6-磷酸果糖

2、生理意義

1）為核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌組織

1、過程

乳酸丙氨酸等生糖氨基酸

NADH

ATP丙酮酸

11

草酰乙酸

草酰乙酸

天冬氨酸

蘋果酸NADH草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶

磷酸烯醇式丙酮酸（線粒體2-磷酸甘油酸（胞液）

甘油3-磷酸甘油NADH果糖雙磷酸

酶6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖

葡萄糖-6-磷酸酶葡萄糖

注意：1）糖異生過程中丙酮酸不能直接轉變?yōu)榱姿嵯┐际奖?，需?jīng)過草酰乙酸的中

間步驟，由于草酰乙酸竣化前僅存在于線粒體脂酰2、甘油二酯途徑（肝細胞及脂肪細胞）

葡萄糖3-磷酸甘油脂酰-3-磷酸甘油12

脂酰CoA脂酰CoA

磷脂酸

甘油二酯

脂酰

二、甘油三酯的分解代謝

1、脂肪的動員

儲存在脂肪細胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解為游離脂肪酸(FFA)及甘油并釋放入血以供

其它組織氧化利用的過程。

甘油三酯激素敏感性甘油三酯脂肪酶

+FFA+FFA+FFA

a-磷酸甘油磷酸二羥丙酮

2、脂肪酸的B-氧化

1)脂肪酸活化(胞液中)

脂酸CoA(含高能硫酯鍵)

2)脂酰CoA脂酰肉毒堿肉毒堿脂酰CoA

CoASHCoASH

氧化

脂酰CoA進入線粒體基質后，進行脫氫、加水、再脫氫及硫解等四步連續(xù)反應，生成1

分子比原來少2個碳原子的脂酰CoA,1分子乙酰CoA、1分子FADH2和1分子NADH。

以上生成的比原來少2個碳原子的脂酰CoA,可再進行脫氫、加水、再脫氫及硫解反應。

如此反復進行，以至徹底。

4)能量生成

以軟脂酸為例，共進行7次小氧化，生成7分子FADH2、7分子NADH及8分子乙酰CoA,

即共生成(7*2)+(7*3)+(8*12)-2=129

5)過氧化酶體脂酸氧化主要是使不能進入線粒體的廿碳，廿二碳脂酸先氧化成較短鏈

脂酸，以便進入線粒體(HMGCoA)

HMGCoA裂解酶-羥丁酸

丙酮

2、利用

1)B-羥丁酸ATP+CoA

CoA轉硫酶

AMP琥珀酸

乙酰乙酰CoA硫解酶

乙酰

三竣酸循環(huán)

2)丙酮可隨尿排出體外，部分丙酮可在一系列酶作用下轉變?yōu)楸峄蛉樗幔M而異生

成糖。在血中酮體劇烈升高時，從肺直接呼出。

四、脂酸的合成代謝

1、軟脂酸的合成

13

合成部位：線粒體外胞液中，肝是體體合成脂酸的主要場所。

合成原料：乙酰CoA、ATP.NADPH,HCO3-,Mn++等。

合成過程：

1)線粒體等

白三烯(LTA4)

六、甘油磷脂的合成與代謝

1、合成

除需ATP夕卜，還需CTP參加。CTP在磷脂合成中特別重要，它為合成CDP-乙醇胺、CDP-

膽堿及CDP-甘油二酯等活化中間物所必需。

1）甘油二酯途徑

葡萄糖磷酸甘油腦磷脂）

（卵磷脂）

腦磷脂及卵磷脂主要通過此途徑合成，這兩類磷脂在體14

合成過程：

1）甲羥戊酸的合成（胞液中）

2*乙酰CoA

CoA

NADPH

2)鯊烯的合成(胞液中)

3)膽固靜的合成(滑面甘氨酸或?；撬?/p>

7-脫氧膽酸

石膽酸

2)轉化為類固醇激素膽固醇是腎上腺皮質、睪丸，卵巢等內(nèi)分泌腺合成及分泌類固醇

激素的原料，如睪丸酮、皮質醇、雄激素、雌二醉及孕酮等。

3)轉化為7-脫氧膽固醇在皮膚，膽固醇可氧化為7-脫氫膽固醇，后者經(jīng)紫外光照射轉

變?yōu)榫S生素D。

3、膽固醇酯的合成

細胞內(nèi)游離膽固醇在脂酰膽固醇脂酰轉移酶(ACAT)的催化卜，生成膽固醇酯；

血漿中游離膽固醇在卵磷脂膽固醇脂酰轉移酶(LCAT)的催化下，生成膽固醇酯和溶血

卵磷酯。

八、血漿脂蛋白

1、分類

1)電泳法：公前仇及乳糜微粒

2)超速離心法：乳糜微粒(含脂最多)，極低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和

高密度脂蛋白(HDL),分別相當于電泳分離的CM、前快脂蛋白、脂蛋白及a-脂蛋白等四

類。

2、組成

血漿脂蛋白主要山蛋白質、甘油三酯、磷脂、膽固醇及其酯組成。乳糜微粒含甘油三酯最

多，蛋白質最少，故密度最?。篤LDL含甘油三酯亦多，但其蛋白質含量高于CM；LDL含

膽固醇及膽固醇酯最多；含蛋白質最多，故密度最高。

血漿脂蛋白中的蛋白質部分，基本功能是運載脂類，稱載脂蛋白。HDL的載脂蛋白主要

為apoA,LDL的載脂蛋白主要為apoBlOO,VLDL的載脂蛋白主要為apoB、apoC,CM的

載脂蛋白主要為apoC。

3、生理功用及代謝

1)CM運輸外源性甘油三酯及膽固醇的主要形式。成熟的CM含有apoCII,可激活脂

蛋白脂肪酶(LPL),LPL可使CM中的甘油三酯及磷脂逐步水解，產(chǎn)生甘油、脂酸及溶血

磷脂等，同時其表面的載脂蛋白連同表面的磷脂及膽固醇離開CM,逐步變小，最后轉變成

為CM殘粒。

2)VLDL運輸內(nèi)源性甘油三酯的主要形式。VLDL的甘油三酯在LPL作用下，逐步水

解，同時其表面的apoC、磷脂及膽固醇向HDL轉移，而HDL的膽固醇酯又轉移到VLDL。

最后只剩下膽固醇酯，轉變?yōu)長DL。

3)LDL轉運肝合成的內(nèi)源性膽固醇的主要形式。肝是降解LDL的主要器官。apoBlOO

水解為氨基酸，其中的膽固醇酯被膽固醇酯酶水解為游離膽固醇及脂酸。游離膽固醇在調節(jié)

細15

胞膽固爵代謝上具有重要作用：①抑制葡萄糖尿素

氨基酸糖尿素循環(huán)異

解生NH3

a-酮戊二酸丙氨酸-酮戊二酸2）谷刎酰胺的運氨作用

成谷氨酰胺，由血液輸送到肝或腎，經(jīng)谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。

可以認為，谷氨酰胺既是氨的解毒產(chǎn)物，也是氨的儲存及運輸形式。

三、氨基酸的脫氨基作用

1、轉氨基作用轉氨酶催化某一氨基酸的a-氨基轉移到另一種a-酮酸的酮基上，生成相

應的氨基酸；原來的氨基酸則轉變成a-酮酸。既是氨基酸的分解代謝過程，也是體內(nèi)某些

氨基酸合成的重要途徑。除賴氨酸、脯氨酸及羥膈氨酸外，體內(nèi)大多數(shù)氨基酸可以參與轉氨

基作用。如：

谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸

谷氨酸+草酰乙酸-酮戊二酸+天冬氨酸

16

轉氨酶的輔酶是維生素B6的磷酸酯，即磷酸吐哆醛。

2、L-谷氨酸氧化脫氨基作用

L-谷氨酸-酮戊二酸+NH3

3、聯(lián)合脫氨基作用

氨基酸

-酮戊二酸+NADH

a

-酮酸

谷氨酸4、喋吟核甘酸循環(huán)

上