多肽氨基酸蛋白質(zhì)和核酸

氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫被氨基取代生成的化合物。α–氨基酸天然氨基酸主要是α–氨基酸。肽：α–氨基酸分子中的羧基與另一分子α–氨基酸的氨基生成的酰胺。多肽：多個(gè)α–氨基酸分子用肽鍵連接而生成的化合物。肽鍵N–甘酰基甘氨酸谷半胱甘肽蛋白質(zhì)：由多種α–氨基酸用肽鍵連接起來的、分子量很大的多肽。一.氨基酸的結(jié)構(gòu)和命名分類：根據(jù)氨基和羧基的相對(duì)位置不同，可分為α、β、γ或δ–氨基酸。組成蛋白質(zhì)的幾乎都是α–氨基酸。自然界存在的α–氨基酸（天然氨基酸）目前已知有一百多種，但組成蛋白質(zhì)氨基酸的僅有二十多種。常見氨基酸：根據(jù)分子中氨基和羧基個(gè)數(shù)，可分為：中性氨基酸：氨基和羧基數(shù)目相等。酸性氨基酸：羧基數(shù)目大于氨基數(shù)目。堿性氨基酸：氨基數(shù)目大于羧基數(shù)目。中性氨基酸（甘氨酸）堿性氨基酸（賴氨酸）酸性氨基酸(谷氨酸)–味精命名：由來源、性質(zhì)命名。氨基酸構(gòu)型習(xí)慣用D、L標(biāo)記，主要看α–位手性碳，NH2在右為D–型，NH2在左為L–型。L–丙氨酸自然界存在的氨基酸一般都是α–氨基酸，而且是L–型。二.氨基酸的性質(zhì)1.α–氨基酸的酸堿性α–氨基酸為兩性化合物，與強(qiáng)酸或強(qiáng)堿作用成鹽。α–氨基酸的物理性質(zhì)說明它具有內(nèi)鹽的結(jié)構(gòu)，即為兩性離子：用酸、堿可改變?nèi)芤旱乃釅A性。當(dāng)溶液中正離子濃度和負(fù)離子濃度相等時(shí)，此時(shí)溶液的pH值就是該氨基酸的等電點(diǎn)（PI）。（相當(dāng)于氨基酸在純水中的pH值）等電點(diǎn)是每一種氨基酸的特定常數(shù)，氨基酸不同，等電點(diǎn)不同。在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸的水溶解度最小。在等電點(diǎn)時(shí)，向陽極移動(dòng)和向陰極移動(dòng)的離子彼此抵消（即沒有凈的遷移），或者說，電場中不顯示離子的遷移。在等電點(diǎn)時(shí)，以兩性離子形式存在的氨基酸濃度最大（在水溶液中）。在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸的溶解度最小。等電點(diǎn)是每一種氨基酸的特定常數(shù)，氨基酸不同，等電點(diǎn)不同。所以可以通過測定氨基酸的等電點(diǎn)來鑒別氨基酸。中性氨基酸的等電點(diǎn)：pH=6.2~6.8酸性氨基酸的等電點(diǎn)：pH=2.8~3.2堿性氨基酸的等電點(diǎn)：pH=7.6~10.82.α–氨基酸的反應(yīng)成鹽成酰氯成酯成酰胺還原成鹽與亞硝酸反應(yīng)與甲醛反應(yīng)?；療N基化在強(qiáng)酸性介質(zhì)中有利于酯化：++苯丙氨酸甲酯鹽酸鹽在強(qiáng)堿性介質(zhì)中有利于酰化：N-苯甲?；i氨酸+黃色可用來鑒別氨基酸。水合茚三酮蘭紫色與水合茚三酮反應(yīng)：茚三酮水合茚三酮茚α-氨基酸可以和水合茚三酮發(fā)生呈紫色的反應(yīng)：可用來鑒別α–氨基酸三.α

–氨基酸的合成1.α

–鹵代酸的氨解2.蓋布瑞爾法制備比較純的氨基酸。3.從醛、酮合成4.從丙二酸酯合成四.多肽肽：α–氨基酸分子中的羧基與另一分子α–氨基酸的氨基生成的酰胺。多肽：多個(gè)α–氨基酸分子用肽鍵連接而生成的化合物。分子量超過一萬的多肽實(shí)際上就是蛋白質(zhì)。多肽和蛋白質(zhì)沒有明顯的界限。二肽命名：開鏈狀的肽總有兩個(gè)末端，一般游離–NH2寫在左邊，稱N–端，游離–COOH寫在右邊，稱C–端。1.多肽的結(jié)構(gòu)和名明肽的命名從N–端開始，稱“某氨酰某氨酸”。丙氨酰–甘氨酰–苯丙氨酸（丙–甘–苯丙）（Ala–Gly–Phe）性質(zhì)：多肽和氨基酸一樣，是兩性離子。它們的性質(zhì)同氨基酸有許多相似之處。例：多肽也有等電點(diǎn)。在等電點(diǎn)時(shí)溶解度最小。氨基酸和多肽都可以用離子變換層析法進(jìn)行分離。2.多肽和蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)測定多肽（或蛋白質(zhì)）的結(jié)構(gòu)與其生物功能密切相關(guān)。多肽與氨基酸的關(guān)系相當(dāng)于英文單詞和字母的關(guān)系，字母的特點(diǎn)排列得到特定含義的詞。各種氨基酸（約二十種）在肽鏈中的排列順序可以決定一個(gè)肽（或蛋白質(zhì)）的生物功能。確定多肽的結(jié)構(gòu)是一項(xiàng)非常復(fù)雜而細(xì)致的工作。英國化學(xué)家桑格（F.Sanger）花了十年的時(shí)間，在1955年首次測定出牛胰島素的氨基酸順序，于1958年獲得諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。桑格的工作為多肽結(jié)構(gòu)的測定奠定了基礎(chǔ)。近三十年來，隨分離分析技術(shù)的發(fā)展，有不少多肽（蛋白質(zhì)）的結(jié)構(gòu)相繼被確定。確定多肽結(jié)構(gòu)氨基酸種類氨基酸數(shù)目氨基酸在肽鏈中的排列順序3.多肽和蛋白質(zhì)的合成多肽的合成主要根據(jù)氨基酸之間脫水形成酰胺鍵（肽鍵）的反應(yīng)，這個(gè)反應(yīng)并不復(fù)雜，但多肽合成工作較困難。甘氨酸和丙氨酸一起反應(yīng)，來合成二肽，除生成甘–丙外還會(huì)有丙–甘、甘–甘、丙–丙。4.蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)相當(dāng)復(fù)雜，通常用一級(jí)結(jié)構(gòu)、二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)、四級(jí)結(jié)構(gòu)四種不同的層次來描述。蛋白質(zhì)的一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)又統(tǒng)稱為空間結(jié)構(gòu)，指的是蛋白質(zhì)分子中原子和基團(tuán)在三維空間的排列和分布。一級(jí)結(jié)構(gòu)：表示的是組成蛋白質(zhì)分子的氨基酸殘基排列順序。各種蛋白質(zhì)的生物活性首先是由一級(jí)結(jié)構(gòu)決定的。二級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)涉及肽鏈在空間的優(yōu)勢構(gòu)象和所呈現(xiàn)的形狀。在一個(gè)肽鏈中的羰基和另一個(gè)肽鏈中的氨基之間可形成氫鍵，正是由于這種氫鍵的存在維持了蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。三級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子很少以簡單的α–螺旋型或β–折疊型結(jié)構(gòu)存在，而是在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步