生物化學(xué)復(fù)習(xí)資料(人衛(wèi)7版)

生化復(fù)習(xí)資料

第一章

一、蛋白質(zhì)的生理功能

蛋白質(zhì)是生物體的基本組成成分之一，約占人體固體成分的45%左右。

蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)分布廣泛，幾乎存在于所有的組織器官中。蛋白質(zhì)

是一切生命活動(dòng)的物質(zhì)基礎(chǔ)，是各種生命功能的直接執(zhí)行者，在物質(zhì)

運(yùn)輸與代謝、機(jī)體防御、肌肉收縮、信號傳遞、個(gè)體發(fā)育、組織生長

與修復(fù)等方面發(fā)揮著不可替代的作用。

二、蛋白質(zhì)的分子組成特點(diǎn)

蛋白質(zhì)的基本組成單位是氨基酸

令編碼氨基酸：自然界存在的氨基酸有300余種，構(gòu)成人體蛋白質(zhì)的

氨基酸只有20種，且具有自己的遺傳密碼。各種蛋白質(zhì)的含氮量很

接近，平均為16%。

令每100mg樣品中蛋白質(zhì)含量（mg%）：每克樣品含氮質(zhì)量（mg）X

6.25X100o

氨基酸的分類

令所有的氨基酸均為L型氨基酸（甘氨酸）除外。

令根據(jù)側(cè)鏈基團(tuán)的結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)，20種氨基酸分為四類。

1.非極性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、繳疑

（Vai）、亮氨酸（Leu）、異亮氨酸（lie）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸

（Pro）o

2.極性中性氨基酸：色氨酸（Trp）,m酸（Ser）、陶酸（Tyr）、

半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gin）、

蘇氨酸（Thr）o

3.酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）o

4.堿性氨基酸：賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、組氨酸（His）。

令含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又稱為甲硫氨酸）、半胱氨酸（含

有由硫原子構(gòu)成的筑基一SH）、胱氨酸（由兩個(gè)半胱氨酸通過二硫鍵

連接而成）。

令芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。

令唯一的亞氨基酸：脯氨酸，其存在影響a-螺旋的形成。

令營養(yǎng)必需氨基酸：八種，即異亮氨酸、甲硫氨酸、繳氨酸、亮氨

酸、色氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、賴氨酸。可用一句話概括為“一家

寫兩三本書來”，與之諧音。

氨基酸的理化性質(zhì)

令氨基酸的兩性解離性質(zhì):所有的氨基酸都含有能與質(zhì)子結(jié)合成

NH4

+的氨基；含有能與羥基結(jié)合成為C0CT的竣基，因此，在水溶液中，

它具有兩性解離的特性。在某一pH環(huán)境溶液中，氨基酸解離生成的

陽郭子及陰離子的趨勢相同，成為兼性離子。此時(shí)環(huán)境的pH值稱為

該氨基酸的等電點(diǎn)（pl）,氨基酸帶有的凈電荷為零，在電場中不泳

動(dòng)。pl值的計(jì)算如下:P：=l/2（pK,+pK2）,（pKi和分別為a-

竣基和a-氨基的解離常數(shù)的負(fù)對數(shù)值）。

令氨基酸的紫外吸收性質(zhì)

,吸收波長：280nm

,結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：分子中含有共輒雙鍵

/光譜吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸

令呈色反應(yīng)：氨基酸與前三酮水合物共加熱，生成的藍(lán)紫色化合物

在570nm波長處有最大吸收峰；藍(lán)紫色化合物=（氨基酸加熱分解的

氨）+（前三酮的還原產(chǎn)物）+（一分子瑋三酮）。

肽的相關(guān)概念

令寡肽：小于10分子氨基酸組成的肽鏈。

令多肽：大于10分子氨基酸組成的肽鏈。

令氨基酸殘基：肽鏈中因脫水縮合而基團(tuán)不全的氨基酸分子。

令肽鍵：連接兩個(gè)氨基酸分子的酰胺鍵。

令肽單元：參與肽鍵的6個(gè)原子Ca-C、0、N、H、Ca2位于同一

平面，組成肽單元。

三、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)特點(diǎn)

見表l-lo

表IT蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的比較

一級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)四級結(jié)

構(gòu)

定指蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)主鏈的整條肽鏈各亞基

X分子中氨局部空間結(jié)構(gòu)、中所有原間的空

基酸的排不涉及氨基酸子在三維間排布

列順序殘基側(cè)鏈構(gòu)象空間的排

布位置

表現(xiàn)a-螺旋、B-折結(jié)構(gòu)域、模亞基聚

形式—疊（片層）、體

轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲（鋅指結(jié)

構(gòu)）

維系肽鍵（主氫鍵次級鍵（疏亞基間

犍要）水作用、鹽的次級

二硫鍵（次鍵、氫鍵、鍵

要）范德華力）

特脯氨酸的存在

殊或者多個(gè)谷、天

—冬氨酸的存在——

都會(huì)干擾a-螺

旋的形成

令模體：蛋白質(zhì)分子中，由兩個(gè)以上具有二級結(jié)構(gòu)的肽段在空間

上相互接近，形成一個(gè)特殊的空間構(gòu)象并發(fā)揮特定的作用。

令鋅指結(jié)構(gòu)：是一個(gè)典型的模體，由一個(gè)a-螺旋和二個(gè)反平衡的B

-折疊的3個(gè)肽段組成，具有結(jié)合鋅離子的功能。

令分子伴侶：能夠可逆地與未折疊肽段的疏水部分結(jié)合隨后松開，

引導(dǎo)肽鏈正確折疊的存在于細(xì)胞內(nèi)的一類蛋白質(zhì)，也對蛋白質(zhì)二硫鍵

正確形成起到重要作用。

四、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與空間結(jié)構(gòu)的關(guān)系

令一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)，具有相似一級結(jié)構(gòu)的多肽或蛋白質(zhì),

其空間構(gòu)象及功能也相似。

令分子?。河捎诘鞍踪|(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，導(dǎo)致其功能改變而

產(chǎn)生的疾病。

五、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

令蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)由一級結(jié)構(gòu)決定，其空間結(jié)構(gòu)與功能密切相關(guān)。

令血紅蛋白（Hb）由四個(gè)亞基組成，兩個(gè)a亞基，兩個(gè)B亞基。記

憶要點(diǎn)如下：

/血紅蛋白分子存著緊張態(tài)（T）和松弛態(tài)（R）兩種不同的空間

構(gòu)象。

/T型和氧分子親和力低，R型與氧分子的親和力強(qiáng)，四個(gè)亞基

與氧分子結(jié)合的能力不一樣。

,第一個(gè)亞基與氧分子結(jié)合后，使Hb分子空間構(gòu)象發(fā)生變化，

引起后一個(gè)亞基與氧分子結(jié)合能力加強(qiáng)（正協(xié)同效應(yīng)）。

/肌紅蛋白分子只有一個(gè)亞基，不存在變構(gòu)效應(yīng)

令協(xié)同效應(yīng)：指一個(gè)亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中的另

一個(gè)亞基與配體的結(jié)合能力。促進(jìn)作用則為正協(xié)同效應(yīng)；反之為負(fù)協(xié)

同效應(yīng)。

令變構(gòu)效應(yīng)：蛋白質(zhì)分子的亞基與配體結(jié)合后，引起蛋白質(zhì)的構(gòu)象

發(fā)生變化的現(xiàn)象。

令結(jié)構(gòu)域：大分子蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)常可分割成一個(gè)或數(shù)個(gè)球狀或

纖維狀的區(qū)域，折疊得較為緊密，各行使其功能，稱為結(jié)構(gòu)域。瘋牛

病：是由骯病毒蛋白引起的一組人和動(dòng)物神經(jīng)退行性病變，具有傳染

性、遺傳性或散在發(fā)病的特點(diǎn)。生物體內(nèi)含有正常的a-螺旋形式的

PrPc,轉(zhuǎn)變?yōu)楫惓５腂-折疊形式的PrPSc具有致病性。

六、蛋白質(zhì)重要的理化性質(zhì)及相關(guān)概念

令蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)在某一pH溶液中時(shí)，蛋白質(zhì)解離成正、

負(fù)離子的趨勢相等，成為兼性離子，帶有的凈電荷為零，此時(shí)溶液的

pH值稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。

/體內(nèi)的蛋白質(zhì)等電點(diǎn)各不相同，大多數(shù)接近于PH5.0

/堿性蛋白質(zhì)：魚精蛋白、組蛋白酸性蛋白質(zhì)：胃蛋白酶、

絲蛋白

,蛋白質(zhì)處于大于其等電點(diǎn)的pH值溶液中時(shí)、蛋白質(zhì)顆粒帶負(fù)

電荷。反之則帶有正電荷。

令蛋白質(zhì)膠體溶液穩(wěn)定的兩個(gè)因素：水化膜、表面電荷。

令蛋白質(zhì)的變性：在某些物理和化學(xué)因素作用下，其特定的空間構(gòu)

象被破壞，導(dǎo)致理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失。

/變性的本質(zhì)：二硫鍵與非共價(jià)鍵的破壞，不涉及肽鍵的斷裂

,變性后特點(diǎn)：生物學(xué)活性喪失、溶解度下降、粘度增加、結(jié)晶

能力消失、易被蛋白酶水解

/變性的因素：加熱、乙醇、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子及生物堿

試劑等

/蛋白質(zhì)復(fù)性：變性程度較輕，去除變性因素后，仍可恢復(fù)或部

分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能

,蛋白質(zhì)的凝固作用：蛋白質(zhì)經(jīng)強(qiáng)酸或強(qiáng)堿變性后，仍能溶解于

該溶液中。若調(diào)節(jié)pH值至其等電點(diǎn)時(shí)，變性蛋白質(zhì)呈絮狀析出，再

加熱，形成堅(jiān)固的凝塊。蛋白質(zhì)的復(fù)性：若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去

除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱

為復(fù)性。

令蛋白質(zhì)的紫外吸收：含有具有共物雙鍵的三種芳香族氨基酸，于

280nm波長處有特征吸收峰。

令蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng):

/荀三酮反應(yīng)：蛋白質(zhì)水解后可產(chǎn)生游離的氨基酸，原理同前

/雙縮胭反應(yīng)：肽鍵與堿性硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基

酸不出現(xiàn)此反應(yīng)，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)不斷水解時(shí)，氨基酸濃度上升，其雙縮胭

呈色濃度逐漸下降，因此可以檢測蛋白質(zhì)的水解程度。

七、蛋白質(zhì)的分離純化

令透析:利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。

令超濾法：應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過有一定截留分子量

的超濾膜的方法。

令丙酮沉淀：0-4℃低溫；丙酮的體積10倍于被沉淀蛋白質(zhì)；蛋白

質(zhì)沉淀后應(yīng)迅速分離。

令鹽析：硫酸鏤、硫酸鈉或氯化鈉等中性鹽放入蛋白質(zhì)溶液中，

破壞水化膜并中和表面電荷，導(dǎo)致蛋白質(zhì)膠體的穩(wěn)定因素去除而沉

淀。

令免疫沉淀法：利用特異抗體識別相應(yīng)的抗原蛋白，形成抗原抗體

復(fù)合物，從蛋白質(zhì)混合溶液中分離獲得抗原蛋白的方法。

令電泳：蛋白質(zhì)在高于或低于其等電點(diǎn)的溶液中，受到電場力的

作用向正極或負(fù)極泳動(dòng)。

/SDS電泳：加入負(fù)電荷較多的SDS（十二烷基磺酸鈉），

導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子間的電荷差異消失，此時(shí)蛋白質(zhì)在電場中的泳動(dòng)速率

只和蛋白質(zhì)顆粒大小有關(guān)，用于蛋白質(zhì)分子量的測定。

/等電聚焦電泳：在電場中形成一個(gè)連續(xù)而穩(wěn)定的線性pH梯度,

電泳時(shí)被分離的蛋白質(zhì)泳動(dòng)至其等電點(diǎn)相等的pH值區(qū)域時(shí)，凈電荷

為零不再受電場力移動(dòng)，該法用于根據(jù)蛋白質(zhì)等電點(diǎn)的差異進(jìn)行分

離。

令層析：待分離蛋白質(zhì)溶液（流動(dòng)相）經(jīng)過一個(gè)固態(tài)物質(zhì)（固定

相）時(shí)，根據(jù)溶液中待分離的蛋白質(zhì)顆粒大小、電荷多少及親和力等,

使待分離的蛋白質(zhì)在兩相中反復(fù)分配，并以不同速度流經(jīng)固定相而達(dá)

到分離蛋白質(zhì)的目的。

/陰離子交換層析：負(fù)電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫

/凝膠過濾：分子量大的蛋白質(zhì)最先洗脫

令超速離心：既可分離純化蛋白質(zhì)也可測定蛋白質(zhì)的分子量；

/對于球形蛋白質(zhì)而言，沉降系數(shù)S大體上和分子量成正比關(guān)

系

/S（未知）/S（標(biāo)準(zhǔn)）={Mr（未知）/Mr（標(biāo)準(zhǔn)）}2/3

八、多肽鏈氨基酸序列分析方法及關(guān)鍵試劑名稱

氨基酸序列分析

令步驟一：分析已純化蛋白質(zhì)的氨基酸組成

令步驟二：測定多肽鏈的氨基末端與竣基末端為何種氨基酸。以前

用二硝基氟苯，現(xiàn)多用丹酰氯

令步驟三：將肽鏈水解成片段（表1-2）。

表1-2三種肽鏈水解方式的比較

胰蛋白酶胰凝乳蛋白演化氫法

質(zhì)酶

作賴氨酸或精芳香族氨基甲硫氨酸

用氨酸竣基側(cè)竣基側(cè)的肽竣基側(cè)的

部的肽鍵鍵肽鍵

位

令步驟四：測定各肽段的氨基酸排列順序，采用Edman降解法，試

劑為異硫氟酸苯酯

令步驟五：統(tǒng)計(jì)學(xué)分析，組合排列對比，得到完整肽鏈氨基酸排列

順序

通過核酸來推演蛋白質(zhì)中的氨基酸序列的步驟：

令步驟一：分離編碼蛋白質(zhì)的基因

令步驟二：測定DNA序列

令步驟三：排列出mRNA序列

令步驟四：按照三聯(lián)密碼的原則推演出氨基酸的序列

蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)測定

蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)含量測定：圓二色光譜法，測a-螺旋較多的蛋白質(zhì)

時(shí)，結(jié)果較為準(zhǔn)確。

蛋白質(zhì)三維空間結(jié)構(gòu)測定：X射線衍射法和磁共振技術(shù)。

第二章

-、核酸的分類、細(xì)胞分布、核酸元素組成特點(diǎn)及堿基、核昔、核

甘酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)

令核酸是生物遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)，是一切生物體所含有的最重要

的生物大分子之一。天然存在的核酸根據(jù)其分子的物質(zhì)組成

不同分為兩大類：DNA與RNAO

令核酸的元素組成：主要由碳、氫、氧、氮、磷組成，磷的含

量較為穩(wěn)定，占核酸總量的9-10吼

令基本組成：核酸的基本組成是核甘酸。

二、核昔酸間的連接方式

3',5'-磷酸二酯鍵；5'末端是指在DNA或RNA鏈中末端為5'

-磷酸基，未形成磷酸二酯鍵的一端；3'末端是指在DNA或RNA鏈中

末端為3，-0H,未被酯化的一端；

各種簡化式書寫時(shí)都是5,一31其讀向都是從左到右，所表示

的堿基序列也都是從5,端到3,端。

三、兩類核酸（DNA與RNA）性質(zhì)的異同

詳見表2-1o

表2-1DNA與RNA性質(zhì)的比較

DNARNA

名稱脫氧核糖核甘酸核糖核甘酸

堿基組成A、T、C、GA、U、C、G

戊糖組成B-D-2-脫氧核糖6-D-核糖

類型DNAmRNA、tRNA、rRNA等

核甘酸/脫氧核甘dATP、dTTP、dCTP、ATP、UTP、CTP、GTP

酸dGTP

分布部位98%在細(xì)胞核中90%分布于胞液

2%在線粒體中10%分布于細(xì)胞核

基本結(jié)構(gòu)反向平行互補(bǔ)雙螺單鏈無規(guī)卷曲

旋

與蛋白質(zhì)的結(jié)合主要與組蛋白結(jié)合rRNA與核蛋白體結(jié)

合

稀有堿基不含有tRNA含有10-20%的

稀有堿基

主要生物學(xué)功能儲(chǔ)存遺傳信息傳遞及表達(dá)遺傳信息

理化性質(zhì)多元酸、線性高分子、分子小，粘度小

粘度大

易在機(jī)械力作用下斷

裂

純品時(shí)0D260/OD28O1.82.0

連接鍵3',5'-磷酸二酯鍵

光波最大吸收值260nm附近

四、DNA的一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)要點(diǎn)及堿基配對規(guī)律，了解DNA的

高級結(jié)構(gòu)形式

詳見表2-2o

表2-2DNA分子結(jié)構(gòu)的比較

DNA一級結(jié)構(gòu)DNA二級結(jié)構(gòu)DNA高級結(jié)構(gòu)

定義核甘酸的排DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)在雙螺旋結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)

列順序上，進(jìn)一步折疊，在

蛋白質(zhì)的參與下組裝

成為的致密結(jié)構(gòu)

結(jié)構(gòu)特點(diǎn)堿基的排列反向、平行、互補(bǔ)、核小體、核小體卷曲

順序雙鏈及柱狀結(jié)構(gòu)折疊等形

3',5,-磷酸右手螺旋結(jié)構(gòu)成超螺旋形式

二酯鍵DNA結(jié)構(gòu)的多樣性

穩(wěn)定性的磷酸二酯鍵縱向：堿基的堆積

維系力——

橫向：配對的氫鍵

五、mRNA、tRNA二級結(jié)構(gòu)特點(diǎn)及rRNA的類型和其它小分子RNA

mRNA、tRNA、rRNA結(jié)構(gòu)特點(diǎn)見表2-3。

其它小分子RNA種類及功能見表2-4o

表2-3三種常見RNA的比較

mRNAtRNArRNA

名稱信使RNA轉(zhuǎn)運(yùn)RNA核糖體RNA

主要功蛋白質(zhì)合成的直氨基酸的運(yùn)載載核蛋白體的組成成

能接模板體

蛋白質(zhì)合成的場所

比例約占總RNA的5%約占總RNA的最多，占總RNA的

10%-15%75%-80%

二級結(jié)單鏈二級結(jié)構(gòu)：三葉花狀

構(gòu)草形

三級結(jié)構(gòu)：倒L

型

結(jié)構(gòu)特5'端桶*m7GpppN從5'至3'端分原核真核

八占、、帽結(jié)構(gòu)別是DHU環(huán)、反大亞23S、28S、

3'端帶有polyA密碼子環(huán)、TV基5S5S

尾結(jié)構(gòu)環(huán)，至3,端為小亞16S18S

中間是遺傳信息CCA-0H基

編碼區(qū)

分布胞核胞質(zhì)胞質(zhì)

表2-4其它小分子RNA種類及功能

名稱功能

hnRNA核內(nèi)不均一成熟mRNA的前體

RNA

snRNA核內(nèi)小RNA參與hnRNA的剪接、轉(zhuǎn)運(yùn)

snoRNA核仁小RNArRNA的加工與修飾

胞質(zhì)小RNA蛋白質(zhì)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)定位合成的信號識別體

scRNA/7SL-R2組成成分

A

六、DNA（熱）變性、復(fù)性及分子雜交的概念。

令DNA變性：在某些理化因素（溫度、pH、離子強(qiáng)度）作用下，

DNA雙鏈的互補(bǔ)堿基對之間的氫鍵斷裂，使DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)松

散，成為單鏈的現(xiàn)象。

/DNA變性只改變其二級結(jié)構(gòu)，不改變核昔酸排列順序。

/DNA的增色效應(yīng)：DNA變性過程中，在紫外區(qū)260nli1處的

OD值增加，并與解鏈程度有一定比例的關(guān)系。

/DNA解鏈溫度：DNA的變性從開始解鏈到完全解鏈，在一個(gè)

相當(dāng)窄的溫度范圍內(nèi)進(jìn)行，期間紫外光吸收值達(dá)到最大值

50%的溫度稱為解鏈溫度，又稱融解溫度（Tm）。

/Tm值高低與其分子所含堿基中的GC含量相關(guān)，GC含量越

高，Tm值越大。

令DNA復(fù)性：變性DNA在適當(dāng)條件下，兩條互補(bǔ)鏈可重新配對一，

恢復(fù)天然的雙螺旋構(gòu)象。

/退火：熱變性的DNA經(jīng)緩慢冷卻后復(fù)性的過程。

令分子雜交：DNA變性后的復(fù)性過程中，如果將不同種類的DNA

單鏈分子或RNA分子放在同一溶液中，只要兩種單鏈分子之

間存在著一定程度的堿基配對關(guān)系，在適宜的條件下，就可

以在不同的分子間形成雜化雙鏈的現(xiàn)象。

七、核酸酶的概念及性質(zhì)

令核酸酶：所有可以水解核酸的酶，根據(jù)酶解底物的不同分為

DNA酶和RNA酶。

令核酸內(nèi)切酶：可以在DNA或RNA分子內(nèi)部切斷磷酸二酯鍵的

酶。

令核酸外切酶：僅能水解位于核酸分子鏈末端核昔酸的酶。根

據(jù)其作用的方向性，分為5,一3,或3,一5,核酸外切酶。

令核酶：具有催化功能的RNA分子，底物是核酸，屬于序列

特異性的核酸內(nèi)切酶。

令催化性DNA：人工合成的具有序列特異性降解RNA功能的寡聚

脫氧核昔酸片段。

第三章

-、酶及生物催化劑的基本概念；酶的分子組成及相關(guān)概念如酶

蛋白、輔助因子（輔酶、輔基）、全酶、酶的活性中心和必需基團(tuán)

等

見表3-1o

表3-1酶及酶的相關(guān)概念

概念說明

酶由活細(xì)胞合成，對其特異性底物起高效催—

化作用的蛋白質(zhì)。是機(jī)體內(nèi)催化各種代謝

反應(yīng)最主要的催化劑。

生物催化包括酶及核酶兩個(gè)概念。核酶是具有高效、酶及核酶兩個(gè)概

劑特異催化作用的核酸，是近年來發(fā)現(xiàn)的一念都要提及。

類新的生物催化劑，主要是參與RNA的剪

接。

單體酶僅具有三級結(jié)構(gòu)的酶—

寡聚酶由多個(gè)相同或不同亞基以非共價(jià)鍵連接組—

成的酶

多酶體系由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶丙酮酸脫氫酶復(fù)

復(fù)合物合體

多功能酶一些多酶體系在進(jìn)化過程中由于基因的整喀咤核昔酸從頭

合，多種不同催化功能存在二條多肽鏈合成的酶

中

單純酶僅由肽鏈構(gòu)成的酶胭酶、淀粉酶、

脂酶等

結(jié)合酶由酶蛋白和輔助因子組成的酶

酶蛋白和輔助因子結(jié)合形成的復(fù)合物稱為只有全酶才有催

全酶化作用

輔輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松的輔助因子，可用透析—

助或超濾方法去除

因輔基與酶蛋白結(jié)合緊密的輔助因子，不能用透金屬離子多為酶

子析或超濾方法去除的輔基

金屬酶金屬離子作為輔助因子，且與酶結(jié)合緊密，竣基肽酶、黃喋

提取過程中不易丟失吟氧化酶

金屬激活金屬離子作為輔助因子，但與酶結(jié)合疏松已糖激酶、肌酸

酶激酶

酶的必需酶分子中與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)

—

基團(tuán)

酶的活性必需基團(tuán)組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，

—

中心能與底物結(jié)構(gòu)并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的區(qū)

域，包含結(jié)合基團(tuán)和催化基團(tuán)

單純酶與結(jié)合酶的活性中心

令對單純酶來說，活性中心就是酶分子在三維結(jié)構(gòu)上比較接

近的少數(shù)幾個(gè)氨基酸殘基，但通過肽鏈的盤繞、折疊而在

空間構(gòu)象上相互靠近；活性中心的常見必需基團(tuán)：His殘

基的咪唾基、Ser殘基的羥基、Cys殘基的筑基及Glu殘基

的Y-竣基。

令對結(jié)合酶來說，輔酶分子或輔酶分子上的某一部分結(jié)構(gòu)往

往就是活性中心的組成部分。

金屬離子的作用

令作為酶活性中心的催化基團(tuán)參與催化反應(yīng)、傳遞電子；

令作為連接底物與酶的橋梁，便于酶對底物起作用；

令維持酶蛋白構(gòu)象；

令中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力。

維生素在酶促反應(yīng)中的作用

詳見表3-2o

表3-2常見酶促反應(yīng)中維生素的作用

維生學(xué)名輔酶形式酶促反應(yīng)中的作用

素

Bi硫胺素TPP丙酮酸脫氫酶，a-酮戊二酸脫竣酶及

轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶

B2核黃素FAD、FMN多種氧化還原酶及遞氫體的酶輔基參與

遞氫作用

PP尼克酸NAD、NADP脫氫酶的輔酶

氨基酸脫竣酶、轉(zhuǎn)氨酶等的輔酶

B6毗哆醛磷酸毗哆

醛

B12鉆胺素鉆胺素烷基轉(zhuǎn)移的輔酶

泛酸遍多酸輔酶A、多種酰基轉(zhuǎn)移反應(yīng)的輔酶

ACP

H生物素竣化酶輔竣化酶的輔酶，參與C02的固定

酎

葉酸葉酸FH4各種一碳基團(tuán)轉(zhuǎn)移的活性載體

C抗壞血抗壞血酸膠原中脯氨酰羥化酶、多巴胺P羥化酶

酸等作用時(shí)提供還原物

二酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與酶促反應(yīng)機(jī)制的學(xué)說

酶促反應(yīng)的特點(diǎn)

令酶促反應(yīng)具有極高的效率：降低反應(yīng)的活化能，但不改變

反應(yīng)的平衡點(diǎn)。

令酶促反應(yīng)具有高度的特異性：

,絕對的特異性：僅作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專

一的反應(yīng)，生成一種特定的產(chǎn)物。如胭酶和琥珀酸脫氫

酶。

/相對的特異性：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。如脂

肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。

,立體異構(gòu)特異性：僅作用于底物的一種立體異構(gòu)體，如

乳酸脫氫酶催化L-乳酸；延胡索酸酶催化反式丁烯二酸

與蘋果酸間的裂解。

令酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性：⑴酶量調(diào)節(jié)；⑵酶催化效率調(diào)節(jié);

⑶改變底物濃度進(jìn)行調(diào)節(jié)。

令酶促反應(yīng)的高效不穩(wěn)定性：由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，易受

理化因素的影響。

酶促反應(yīng)機(jī)制的誘導(dǎo)契合假說

令酶與底物接近時(shí)二者相互誘導(dǎo)、相互形變、相互適應(yīng)。酶

促反應(yīng)的機(jī)制很復(fù)雜，在酶的活性中心內(nèi)底物可發(fā)生鄰近

效應(yīng)和定向排列，酶對底物可進(jìn)行酸堿多元催化在，底物

在酶活性中心的疏水性‘口袋’里發(fā)生表面效應(yīng)。

三、影響酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的幾種因素及其動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)

影響酶促反應(yīng)速度的因素見表3-3o

表3-3影響酶促反應(yīng)速度的因素

影響因特征說明

素

底物濃符合米-曼氏方程V=(Vmax[S])呈矩形雙曲線

度/(Km+[SD

酶濃度V與酶濃度呈正比在底物濃度足夠大

的情況下

PH值有最適pH值，達(dá)到最大反應(yīng)速度不是酶的特征

性常數(shù)

溫度有最適溫度，達(dá)到最大反應(yīng)速度不是酶的特征

性常數(shù)

抑制劑引起酶催化活性下降但不引起酶蛋分不可逆性抑制與

白變性的物質(zhì)可逆性抑制

激活劑使酶從無活性到有活性或使酶大多為金屬離

活性增加的物質(zhì)子

底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響

令Km值的含義：為酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度

/Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、底物和反應(yīng)

環(huán)境有關(guān)，與酶的濃度無關(guān)

/Km值可用來表示酶與底物的親和力。Km值越小，酶與底物

的親和力越大，表示不需要很高的底物濃度就可容易達(dá)到最

大反應(yīng)速度。反之亦然。

令Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，

與酶濃度呈正比

令Km與Vmax的測定：雙倒數(shù)作圖得到林貝

氏方程：

1/V=-K'"-1/(S]+1/Vmax

vmax

自變量是應(yīng)變量是1/V,斜率是Km/Vmax,在y軸的

截距是1/Vmax（圖3-1）

酶濃度的影響

圖3-1斜率

令當(dāng)［S］＞＞［E］時(shí)，酶促反應(yīng)速度與［E］成正比

pH值的影響

令在某一pH值，酶催化活性最大，稱為最適pH值。

令最適pH值不是酶的特征性常數(shù)，大多數(shù)接近中性。少數(shù)例外

（如胃蛋白酶，最適pH值為1.8；肝精氨酸酶最適pH值為

9.8）o

抑制劑的影響

令酶的抑制劑：引起酶催化活性下降但不引起酶蛋白變性的物

質(zhì)。

表3-4兩種抑制性作用的比較

不可逆性抑制可逆性抑制

結(jié)合方式共價(jià)鍵非共價(jià)鍵

抑制劑的作用部活性中心上的必需基S、ES、E

位團(tuán)

如有機(jī)磷農(nóng)藥：絲氨酸

上的羥基

重金屬離子和碑化合

物：筑基

能否通過透析或否可以

超濾去除

舉例有機(jī)磷農(nóng)藥、重金屬離磺胺類等

子

令三種可逆性抑制的比較

詳見表3-5o

表3-5三種可逆性抑制作用的比較

作用特征無抑制競爭性非競爭性反競爭性

劑抑制抑制抑制

與I結(jié)合的組—EE、ESES

分

動(dòng)力表觀Km增大不變減小

學(xué)參Km

數(shù)VmaxVmax不變減小減小

林一斜率Km增大增大不變

貝氏/Vmax

作圖X軸截-1/Km增大不變減小

距

Y軸截1/Vmax不變增大增大

距

押副指

無抑制劑

激活劑1'1何一力嬴1贏

令激活劑：使酶從無活性到有活性或使活性增加的物質(zhì)。

/大多數(shù)為金屬離子，如Mg2+、K+；有機(jī)化合物：如膽汁酸鹽。

/必需激活劑：為酶促反應(yīng)所必需，否則檢測不到酶的活性。

例Mg2+于已糖激酶。

/非必需激活劑：激活劑不存在時(shí)，仍能檢測到一定的活性，

例cr于唾液淀粉酶。

四、酶原與酶原的激活

令酶原：無活性酶的前體。例消化酶原、凝血酶原等。

令酶原的激活：酶原向酶的轉(zhuǎn)化過程。實(shí)質(zhì)是酶活性中心的形

成或暴露過程。

令生理意義：⑴保護(hù)自身不被酶破壞；⑵保證酶在特定的部位

與環(huán)境發(fā)揮作用；⑶酶的貯存形式。

五、酶的快速調(diào)節(jié)與慢速調(diào)節(jié)的方式

快速調(diào)節(jié)包括變構(gòu)調(diào)節(jié)與共價(jià)修飾調(diào)節(jié)

令變構(gòu)酶：指效應(yīng)劑與酶的非催化部位可逆的結(jié)合，使酶發(fā)生

構(gòu)象的變化而影響酶的活性，其作用特點(diǎn)如下：

/反應(yīng)的方程曲線為s型曲線，非米氏方程的矩形雙曲線。

/變構(gòu)酶多為代謝途徑的關(guān)鍵酶，催化的常為不可逆反應(yīng)。

/變構(gòu)酶常由多個(gè)亞基組成，彼此間具有協(xié)同效應(yīng)。

/變構(gòu)酶有催化部位和調(diào)節(jié)部位（而不是都具有催化亞基和

調(diào)節(jié)亞基）。

/變構(gòu)調(diào)節(jié)是快速調(diào)節(jié)。

令共價(jià)修飾：酶蛋白上的一些基團(tuán)與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的

共價(jià)結(jié)合，從而改變酶的活性。

/常見的共價(jià)修飾包括：磷酸化與去磷酸化、乙酰化與去乙

酰化、甲基化與去甲基化、腺甘化與去腺昔化和一SH與一S

一S—的互變等。

/磷酸化與去磷酸化最為常見。

/共價(jià)修飾是快速調(diào)節(jié)。

令酶含量的調(diào)節(jié)：通過改變酶合成或降解以調(diào)節(jié)細(xì)胞內(nèi)酶的含

量，屬于慢速調(diào)節(jié)。

同工酶概念及應(yīng)用

令同工酶：是指催化的化學(xué)反應(yīng)相同，酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理

化性質(zhì)及至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。由不同基因或等位基

因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉(zhuǎn)錄生成的不同mRNA翻譯的

不同多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。

/乳酸脫氫酶有五種類型，其中LDH1型在心肌細(xì)胞中最多；

肝病時(shí)LDH5升高

/肌酸激酶（CK）有三型：腦中含CK1（BB型）；心肌含CK2

（MB型）；骨骼肌含CK3（MM型）

六、酶的命名與分類原則

酶均有兩個(gè)名稱，系統(tǒng)名稱應(yīng)標(biāo)明酶的所有底物與反應(yīng)性

質(zhì)。推薦名稱是從習(xí)慣名稱中挑選而來，可分為六類：⑴氧化

還原酶類；⑵轉(zhuǎn)移酶類；⑶水解酶類；⑷裂合酶類；⑸異構(gòu)酶

類；⑹合成酶類。

七、酶在醫(yī)學(xué)中的應(yīng)用

酶與疾病的關(guān)系密切。遺傳性因素和許多疾病均可引起酶

的質(zhì)與量的異常以及活性的改變，并引發(fā)多種疾病。檢驗(yàn)血液

中酶活性的改變可以幫助診斷某些疾病。許多藥物可通過改變

人體或致病菌中酶的活性從而達(dá)到治療目的。止匕外，酶還可以

作為工具用于臨床檢驗(yàn)和科學(xué)研究。

第四章

-、糖的主要生理功能

令提供能量是糖最主要的生理功能。

令糖還是機(jī)體重要的碳源，糖代謝的中間產(chǎn)物可轉(zhuǎn)變成其他的

含碳化合物。

令糖也是組成人體組織結(jié)構(gòu)的重要成分，例糖蛋白、糖脂。

令糖的磷酸衍生物形成生物活性物質(zhì)，例NAD\FAD、DNA、RNA、

ATP等。

二、糖無氧氧化的基本反應(yīng)過程、能量生成、關(guān)鍵酶調(diào)節(jié)及生理

意義

糖的無氧氧化：乂稱糖酵解，葡萄糖在缺氧或供氧不足情況下，

生成乳酸的過程。

令基本反應(yīng)過程：分為兩個(gè)反應(yīng)階段，全程在胞漿中進(jìn)行

第一階段：糖酵解途徑，由一分子葡萄糖分解分成兩分子

丙酮酸的過程

記憶要點(diǎn)：反應(yīng)的“一、二、三”。

⑴一次脫氫：3-磷酸甘油醛一1,3-二磷酸甘油酸+

NADH+H+的氧化過程。

⑵二次底物水平磷酸化過程：各生成1分子ATP

1,3-二磷酸甘油酸一3-磷酸甘油酸+ATP

磷酸烯醇式丙酮酸f丙酮酸+ATP

二次ATP消耗的反應(yīng)：

葡萄糖+ATP-6-磷酸葡萄糖

6-磷酸果糖+ATP-1,6-二磷酸果糖

二個(gè)磷酸丙糖的生成：1,6-二磷酸果糖裂解為磷酸

二羥丙酮和3-磷酸甘油醛

二個(gè)ATP的凈生成：2（底物水平磷酸化）X2（磷

酸丙糖）一2（ATP消耗）

⑶三次不可逆性反應(yīng)，三個(gè)關(guān)鍵酶的參與

已糖激酶催化葡萄糖-6-磷酸葡萄糖

6-磷酸果糖激酶-1催化6-磷酸果糖一

1,6-二磷酸果糖

丙酮酸激酯催化磷酸烯醇式丙酮酸一丙

酮酸

第二階段：丙酮酸還原生成乳酸，所需的氫原子由前述'一

次脫氫'過程提供，反應(yīng)由乳酸脫氫酶催化，輔

+

酶是NADO

令糖酵解的調(diào)節(jié)：主要在三個(gè)關(guān)鍵酶上的調(diào)節(jié)（見表47）。

表4-1糖酵解關(guān)鍵酶的調(diào)節(jié)

激活劑抑制附注

劑

6-磷酸果糖AMP、ADPATP、檸檬>1,6-二磷酸果糖

激酶T1,6-二磷酸是該酶的正反饋

酸果糖激活劑

2,6-二磷>2,6-二磷酸果糖

酸果糖是該酶最強(qiáng)的變

構(gòu)激活劑

內(nèi)酮酸激酶1,6-二磷ATP、丙氨—

酸果糖酸

已糖激酶6-磷酸葡有四種同工酶，肝細(xì)

萄糖胞中的w型，稱為葡

長鏈脂酰萄糖激酶

CoA

令糖酵解的生理意義

,迅速提供能量，對肌收縮更為重要。

/成熟紅細(xì)胞的供能。

/神經(jīng)組織、白細(xì)胞、骨髓等代謝活躍的組織，即使不缺

氧也多由糖酵解提供能量。

三、糖有氧氧化的基本反應(yīng)過程、能量生成、關(guān)鍵酶調(diào)節(jié)及生理

意義

糖有氧氧化的定義：葡萄糖在有氧條件下徹底氧化生成水和二氧

化碳的過程。

基本反應(yīng)過程：分為三個(gè)反應(yīng)階段

令第一階段：糖酵解途徑生成丙酮酸，同前述糖酵解過程

令第二階段：丙酮酸進(jìn)入線粒體后，氧化脫竣生成乙酰CoA

/總反應(yīng)式為：丙酮酸+NAD++輔酶Af乙酰CoA+

+

NADH+H+C02

,反應(yīng)不可逆，由丙酮酸脫氫酶復(fù)合體催化

,參與反應(yīng)的輔酶有：硫胺素焦磷酸酯（TPP）、硫辛酸、

FAD、NAD*、CoA

令第三階段：三竣酸循環(huán)及氧化磷酸化，生成大量的ATP和水

記憶要點(diǎn)：反應(yīng)有“一、二、三、四”。

⑴一次底物水平磷酸化反應(yīng)

/琥珀酰CoA-琥珀酸+GTP

⑵二次脫竣基反應(yīng)(同時(shí)伴隨有脫氫反應(yīng))

/異檸檬酸fa-酮戊二酸+C02+

NADH+H+

/a-酮戊二酸一琥珀酰CoA+C02+

NADH+H+

⑶三次關(guān)鍵酶的催化

/檸檬酸合成酶催化草酰乙酸+乙酰CoA

一檸檬酸

/異檸檬酸脫氫酶催化異檸檬酸-a-酮戊

二酸+C02+NADH+H+

/a-酮戊二酸脫氫酶催化a-酮戊二酸一琥珀酰

CoA+C02+NADH+H+

(4)四次脫氫反應(yīng)

/異檸檬酸fa-酮戊二酸+C02+

NADH+卜仁

/a-酮戊二酸一琥珀酰CoA+C02+

NADH+T

/琥珀酸一延胡索酸+FADH2

/蘋果酸一草酰乙酸+NADH+H+

糖有氧氧化的調(diào)節(jié)

見表4-2o

表4-2糖有氧氧化的調(diào)節(jié)

激活劑抑制劑附注

丙酮酸脫氫酶AMPATP變構(gòu)調(diào)節(jié)+共價(jià)

復(fù)合體乙酰CoA、修飾

NADH+H+

檸檬酸合成酶———非關(guān)鍵酶

異檸檬酸脫氫ADPATP、NADH主要調(diào)節(jié)點(diǎn)、反饋

酶抑制

a-酮戊二酸Ca2+ATP、NADP、琥反饋抑制

脫氫酶珀酰CoA

巴斯德效應(yīng)：糖的有氧氧化抑制糖酵解的現(xiàn)象。

三竣酸循環(huán)的意義

令氧化供能。

令三大營養(yǎng)素徹底氧化分解的最終代謝通路。

令是三大營養(yǎng)物質(zhì)互變的樞紐。

令可為其他合成代謝提供小分子的前體CoA。

有氧氧化生成的ATP

表4-3糖有氧氧化生成ATP的詳細(xì)部位說明

反應(yīng)輔酶ATP

第一階葡萄糖T?6-P-葡萄糖-1

段6-P-果糖-1,6-雙磷酸果糖-1

3-磷酸甘油醛一1,3-二磷NAD+2orX2

酸甘油酸3*

1,3-二磷酸甘油酸一3-磷底物水平1X2

酸甘油酸

2

磷酸烯醇式丙酮酸f丙酮底物水平1X2

個(gè)

酸

拷

第二階丙酮酸一乙酰CoANAD+3X2

貝

段

分

異檸檬酸一a-酮戊二酸NAD+3X2

子

a-酮戊二酸f琥珀酰CoANAD+3X2

第三階

琥珀酰CoA一琥珀酸底物水平1X2

段

琥珀酸一延胡索酸FAD2X2

延胡索酸一蘋果酸NAD+3X2

凈生成

36or38

*糖酵解過程中產(chǎn)生的NADH+H+，如果經(jīng)蘋果酸穿梭機(jī)制，可以

產(chǎn)生3個(gè)ATP,若經(jīng)磷酸甘油穿梭機(jī)制，則產(chǎn)生2個(gè)ATP分

子。

四、磷酸戊糖途徑反應(yīng)過程及生理意義

磷酸戊糖途徑的反應(yīng)過程：在胞漿中進(jìn)行，分為兩個(gè)階段

令第一階段是氧化反應(yīng)，生成磷酸戊糖、NADPH+H+及CO?

令第二階段是基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)，生成3-P-甘油醛和6-P-果糖

令總反應(yīng)式：3X6-P-葡萄糖+6NADP+-2X6-P-果糖+3-P-

甘油醛+6NADPH+H++3C02

磷酸戊糖途徑的生理意義

令為核酸的生物合成提供核糖。

令提供NADPH作為供氫體參與多種代謝反應(yīng)。

⑴NADPH是體內(nèi)許多合成代謝的供氫體。

⑵NADPH參與體內(nèi)羥化反應(yīng)。

⑶NADPH還用于維持谷胱甘肽的還原狀態(tài)。

五、糖原合成及分解的基本反應(yīng)過程、部位、關(guān)鍵酶調(diào)節(jié)及生理

意義。

糖原合成與糖原分解見表4-4o

表4-4糖原合成與糖原分解的比較

糖原合成糖原分解

部位肝臟、肌肉肝臟、肌肉

有活性糖原合酶a（去磷酸化磷酸化酶a（磷酸化

關(guān)鍵的形式）形式）

酶無活性糖原合酶b（磷酸磷酸化酶b（去磷酸

的化形式）化形式）

作用部位a-1,4-糖昔鍵、a-1,6-糖昔鍵

能量消耗增加一個(gè)糖分子，消耗不需要

2個(gè)ATP

生理作用能量的儲(chǔ)備維持血糖（肝）

酵解供能（肌

肉）

六、糖異生概念、反應(yīng)過程、關(guān)鍵酶調(diào)節(jié)及生理意義

糖異生概念：從非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸）轉(zhuǎn)變?yōu)?/p>

葡萄糖或糖原的過程。

令進(jìn)行糖異生的主要器官是肝臟，腎臟具有肝臟1/10的異生糖

能力

糖異生的過程：記憶要點(diǎn)：反應(yīng)有“一、二、三”。

⑴一次反應(yīng)

一次ATP的消耗:丙酮酸+C02+ATP-草

酰乙酸

一次GTP的消耗：草酰乙酸+GTP-磷酸

烯醇式丙酮酸

⑵二種轉(zhuǎn)運(yùn)草酰乙酸的途徑

,蘋果酸穿梭機(jī)制：丙酮酸或生成丙氨酸的生糖氨基酸

為原料異生糖時(shí)。

/谷草轉(zhuǎn)氨酶生成天冬氨酸機(jī)制：以乳酸為原料異生為

糖時(shí)。

⑶三次能障的繞行

/丙酮酸一草酰乙酸一磷酸烯醇式丙酮酸

/1,6-二-磷酸-果糖一6-P-果糖（果糖二磷酸酶-1

催化）

/6-P-葡萄糖一葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶催化）

糖異生的調(diào)節(jié)

令糖異生途徑與糖酵解途徑是方向相反的兩條代謝途徑。

令通過3個(gè)底物循環(huán)進(jìn)行有效調(diào)節(jié)。

糖異生的生理意義

令維持血糖濃度恒定。

令補(bǔ)充肝糖原。

Q調(diào)節(jié)酸堿平衡。

乳酸循環(huán)（Cori循環(huán)）

令概念：肌收縮（尤其氧供應(yīng)不足時(shí)）通過糖酵解生成乳酸。

乳酸通過細(xì)胞膜彌散進(jìn)入血液后入肝，在肝內(nèi)異生為葡萄糖。

葡萄糖釋入血液后又被肌攝取。如此形成的循環(huán)。

令形成原因：肝內(nèi)糖異生活躍，且有葡萄糖一6一磷酸酶水解6

—磷酸葡萄糖釋放葡萄糖；

肌肉糖異生活性低，且無葡萄糖一6一磷酸酶。

令生理意義：避免損失乳酸。

防止乳酸堆積引起酸中毒。

糖的三條分解代謝途徑的比較見表4-5o

表4-5三種糖分解代謝的比較

糖酵解有氧氧化磷酸戊糖途

徑

反應(yīng)條缺氧有氧一

件

部位胞液胞液、線粒體胞液

關(guān)鍵酶已糖激酶、6-P-丙酮酸脫氫酶復(fù)合6-P-葡萄糖脫氫

果糖激酶1、丙酮體、檸檬酸合酶、酶

酸激酶異檸檬酸脫氫酶、

a-酮戊二酸脫氫

酶復(fù)合體

產(chǎn)乳酸CO2和水磷酸核糖、NADPH

物

能量生凈生成2個(gè)凈生成36或38個(gè)沒有ATP生

成ATPATP成

生理意①迅速提供能量①氧化供能②三大①為核酸合成提

義②成熟紅細(xì)胞的營養(yǎng)素徹底氧化分供核糖②提供合

供能③某些代謝解的最終代謝通路成代謝反應(yīng)的還

活躍的組織供能③三大營養(yǎng)物質(zhì)互原當(dāng)量

變的樞紐

七、血糖正常值、血糖來源與去路。激素對血糖濃度的調(diào)節(jié)

令血液正常值：3.89-6.lmmol/Lo

令血糖來源有三：⑴食物消化吸收⑵肝糖原分解⑶糖異生

令血糖去路有四：⑴無氧酵解⑵有氧氧化⑶磷酸戊糖途徑

⑷轉(zhuǎn)化為脂肪、氨基酸

第五章

八、什么是脂類，包括哪些物質(zhì)

脂類：脂肪及類脂的總稱

令脂肪：甘油三酯或稱三脂肪酸甘油酯。

令類脂：固醇及其酯、