生物化學(xué)課件：第三章 酶

1第三章酶Enzyme（E）2核酸類酶（核酶、脫氧核酶）ribozyme是活細(xì)胞合成的一類蛋白質(zhì)具有高度特異性和高度催化效率的生物催化劑。何謂酶？enzyme3第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme4E的不同形式單體酶(monomericenzyme)寡聚酶(oligomericenzyme)多酶復(fù)合物(multienzymecomplex)多功能酶(multifunctionalenzyme)/串聯(lián)酶(tandemenzyme)5一、E的分子組成中常含有輔助因子單純E(simpleenzyme)結(jié)合E(conjugatedenzyme)結(jié)合E蛋白部分：輔助因子E蛋白(apoenzyme)小分子有機(jī)化合物B族多金屬離子全E(holoenzyme)決定反應(yīng)的特異性及其催化機(jī)制決定反應(yīng)的性質(zhì)和反應(yīng)類型

6輔酶

(coenzyme):輔基

(prostheticgroup):按與酶蛋白結(jié)合的緊密程度結(jié)合疏松、透析/超濾可除去。

結(jié)合緊密、透析/超濾不能除去。輔助因子

7參與催化反應(yīng)、傳遞電子在酶與底物間起橋梁作用中和陰離子、降低反應(yīng)中的靜電斥力穩(wěn)定酶的構(gòu)象在反應(yīng)中起運(yùn)載體的作用，傳遞電子、質(zhì)子或其它基團(tuán)。金屬離子的作用:小分子有機(jī)化合物的作用:8金屬酶(metalloenzyme)金屬離子與酶結(jié)合緊密，提取過程中不易丟失。

金屬激活酶(metal-activatedenzyme)金屬離子為酶的活性所必需，卻不與酶直接結(jié)合，而是通過底物相連接。如：谷胱苷肽過氧化物酶 Se2+如：己糖激酶 Mg2+9輔酶或輔基縮寫轉(zhuǎn)移的基團(tuán)所含的維生素尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，輔酶INAD+H+、電子尼克酰胺（維生素PP）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，輔酶IINADP+H+、電子尼克酰胺（維生素PP）黃素腺嘌呤二核苷酸FAD氫原子維生素B2焦磷酸硫胺素TPP醛基維生素B1磷酸吡哆醛氨基維生素B6輔酶ACoA~SH?；核嵘锼囟趸忌锼厮臍淙~酸硫辛酸FH4一碳單位酰基葉酸硫辛酸輔酶B12氫原子、烷基維生素B12小分子有機(jī)化合物輔酶（輔基）的種類與作用

10二、E的活性中心是酶分子執(zhí)行其催化功能的部位必需基團(tuán)(essentialgroup)E的活性中心(activecenter)/活性部位(activesite）活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)活性中心外的必需基團(tuán)

結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)幾個(gè)名詞：11底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心12溶菌酶的活性中心

結(jié)合基團(tuán)：62、63、101、108催化基團(tuán)：35、5213必需基團(tuán)(essentialgroup)：結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)：與底物相結(jié)合的基團(tuán)催化基團(tuán)(catalyticgroup)：催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的基團(tuán)酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中，一些與酶活性密切相關(guān)的基團(tuán)。酶的活性中心(activecenter)/活性部位(activesite）：必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物?；钚灾行膬?nèi)的必需基團(tuán)：活性中心外的必需基團(tuán)：位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。14三、同工酶催化相同的化學(xué)反應(yīng)

（一）同工酶定義同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。同工酶主要由于基因倍增（duplication）和趨異（divergence）所致。15HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脫氫酶的同工酶*舉例：乳酸脫氫酶(LDH1～

LDH5)16（二）同工酶在生物體中的表達(dá)分布具有時(shí)空特異性

同工酶可存在于同一種屬的不同個(gè)體，在同一個(gè)體的不同組織、同一細(xì)胞的不同亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)中。

LDH同工酶紅細(xì)胞白細(xì)胞血清骨骼肌心肌肺腎肝脾LDH1

（H4）431227.10731443210LDH2

（H3M）444934.70243444425LDH3（H2M2）123320.95335121110LDH4

（HM3）1611.7160512720LDH5

（M4）005.7790120565人體各組織器官LDH同工酶譜（活性%）

17（三）檢測組織器官同工酶譜的變化有重要的臨床意義

在代謝調(diào)節(jié)上起著重要的作用；用于解釋發(fā)育過程中階段特有的代謝特征；同工酶譜的改變有助于對疾病的診斷；心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化1酶活性心肌梗死酶譜正常酶譜肝病酶譜234518第二節(jié)

酶工作原理TheMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction19（一）極高的催化效率（二）高度的特異性（三）可調(diào)節(jié)性（四）不穩(wěn)定性一、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)20酶促反應(yīng)活化能的改變活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)(過渡態(tài))所需的能量。酶促反應(yīng)活化能

一般催化劑催化反應(yīng)活化能

能量反應(yīng)過程反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能底物產(chǎn)物

活化態(tài)酶的催化機(jī)理也是降低反應(yīng)的活化能、是更大幅度地降低。酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。21底物催化劑反應(yīng)溫度（℃）速率常數(shù)苯甲酰胺H+522.4×10-6OH-538.5×10-6α-胰凝乳蛋白酶2514.9尿素H+627.4×10-7脲酶215.0×106過氧化氫Fe2+5622過氧化氫酶223.5×106某些酶與一般催化劑催化效率比較22一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性/專一性。酶的特異性(specificity)絕對專一性(absolutespecificity)相對專一性(relativespecificity)根據(jù)酶對底物結(jié)構(gòu)選擇特點(diǎn)，酶的特異性分為2種類型：23絕對特異性一種酶只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物進(jìn)行一種專一的反應(yīng)生成特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物例1：24例2延胡索酸酶催化順丁烯二酸生成蘋果酸反丁烯二酸又稱延胡索酸或富馬酸順丁烯二酸又稱馬來酸最簡單的不飽和二元羧酸COOHHHHOOCCCCOOHHHHOOCCC延胡索酸馬來酸25相對特異性：一種酶可以作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。

特異性相對較差、選擇性不嚴(yán)格。如：磷酸酶：水解一般磷酸酯鍵脂肪酶：脂肪及簡單的酯蔗糖酶：蔗糖、棉子糖蛋白酶：肽鍵有選擇蛋白激酶：蘇、絲氨酸的羥基磷酸化，要求氨基酸共有序列。二、酶通過促進(jìn)底物形成過渡態(tài)而提高反應(yīng)速率（一）降低反應(yīng)的活化能（二）酶與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物形成酶-底物過渡態(tài)復(fù)合物過程中釋放結(jié)合能→降低反應(yīng)活化能誘導(dǎo)契合作用使E和S密切結(jié)合鄰近效應(yīng)與定向排列使S正確定位表面效應(yīng)使S分子去溶劑化（三）酶的催化機(jī)制呈現(xiàn)多元催化作用27反應(yīng)總能量改變酶促反應(yīng)活化能非催化反應(yīng)活化能一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過程底物（初態(tài)）

產(chǎn)物酶促反應(yīng)活化能的改變

活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。活化態(tài)反應(yīng)開始時(shí)，反應(yīng)物分子的平均能量水平較低，為“初態(tài)”這些分子稱為“活化態(tài)”或“過渡態(tài)”分子。活化態(tài)分子能形成或打破一些化學(xué)鍵，形成新的產(chǎn)物。反應(yīng)物中這種活化分子愈多，反應(yīng)速度就愈快。28誘導(dǎo)契合假說(induced-fithypothesis):酶底物復(fù)合物

E+SE+PES

酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)、進(jìn)而相互結(jié)合成ES的過程。中間產(chǎn)物學(xué)說29酶與底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合學(xué)說酶-底物復(fù)合物acbE酶和底物結(jié)構(gòu)相適應(yīng)的變化注意觀察：EacbEacbSSS30鄰近效應(yīng)(proximityeffect)與定向排列(orientationarrange)

—底物在酶分子中接近、正確定向并發(fā)生碰撞?！傅幕钚灾行亩酁槭杷h(huán)境，可防止酶和底物之間形成水化膜、利于二者充分接觸。

表面效應(yīng)(surfaceeffect)S1ES2鄰近效應(yīng)與定向排列反應(yīng)部位32酶活性中心催化基團(tuán)通過多種途徑催化產(chǎn)物的生成1．質(zhì)子轉(zhuǎn)移反應(yīng)都包含一般酸-堿催化反應(yīng)2．酶可與底物形成瞬時(shí)共價(jià)鍵→共價(jià)催化3．酶可通過親核催化或親電子催化加速反應(yīng)His57B：His57BHHis57B：Ser195?HSer195OSer195?HCR1OR2NCR1HOCR1OHOR2NH2+H+OH-33第三節(jié)酶促反應(yīng)動力學(xué)KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction34研究某一因素的影響時(shí)，其余各因素均恒定。何謂酶促反應(yīng)動力學(xué)?研究酶促反應(yīng)速率以及各種因素對酶促反應(yīng)速率影響機(jī)制的科學(xué)。影響因素有:酶濃度[E]、底物濃度[S]、pH、溫度T、抑制劑I及激活劑等。采用反應(yīng)的初速度（initialvelocity）35—指反應(yīng)開始時(shí)的速率，即反應(yīng)速率與反應(yīng)時(shí)間呈正比階段。采用初速度可避免反應(yīng)進(jìn)行中因底物消耗而導(dǎo)致速率下降，或因產(chǎn)物堆積、酶被飽和及部分酶失活而造成的反應(yīng)速度下降等。酶促反應(yīng)的初速度反應(yīng)初速度產(chǎn)物生成量時(shí)間酶促反應(yīng)速度逐漸降低初速度36一、[S]對V的影響[S]對V的影響呈矩形雙曲線關(guān)系:研究條件:此矩形雙曲線可用米-曼氏方程表示37研究條件:單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)。V一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量或產(chǎn)物的生成量來表示。反應(yīng)速度取其初速度，即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?﹪以內(nèi)）時(shí)的反應(yīng)速度。382134567809[S]PE

+SESE

+P中間產(chǎn)物學(xué)說：[S]對V的影響呈矩形雙曲線39V與[S]關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式:[S]—底物濃度V—不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax—最大反應(yīng)速度(maximumvelocity)

Ｋm—米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

Ｖ＝Vmax[S]

Km+[S]米－曼氏方程

(米氏方程）（Michaelisequation)40bca矩形雙曲線和米-氏方程的對應(yīng)關(guān)系Ｖ＝Vmax[S]

Km+[S]V與[S]成正比為一級反應(yīng)ＶVmax

Km≈[S]

V不成正比例加速,介于a、c之間,

為混合級反應(yīng)。達(dá)Vmax,V不再增加為零級反應(yīng)ＶVmax≈a、b、c、[S]Km時(shí),[S]

Km時(shí)，初速度VVmax底物濃度[S]1/2VmaxKm41（一）米－曼氏方程式推導(dǎo)米－曼氏方程式推導(dǎo)的條件：推導(dǎo)過程：（二）Km與Vmax是重要的動力學(xué)參數(shù)（三）Ｋm值與Ｖmax值的測定42

酶促反應(yīng)模式—中間產(chǎn)物學(xué)說：中間產(chǎn)物E+S

k1k2k3ESE+P米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)即V＝k3[ES]。S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階段，S的濃度可認(rèn)為不變即[S]＝[St]。43穩(wěn)態(tài)時(shí)ES的生成速率=分解速度速率

K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES](3)K2+K3＝

Km

（米氏常數(shù)）

K1令：則(4)變?yōu)?([Et]－[ES])[S]＝Km[ES](4)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：E+S

k1k2k3ESE+P(1)Ｖ＝Vmax[S]

Km+[S](2)(5)44當(dāng)[S]很高、酶的活性中心被飽和時(shí)，即[Et]＝[ES]反應(yīng)達(dá)Vmax,Vmax＝K3[ES]＝K3[Et][ES]＝───[Et][S]Km+[S](6)

整理得:代入(8)即得米氏方程式：Vmax[S]

Km+[S]

V＝────將(6)代入(7)得K3[Et][S]Km+[S](8)V＝────V＝k3[ES](7)45

1．Km值等于V為Vmax一半時(shí)的[S]

Km＝[S]Km值：單位是mol/L。2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2462．Km是酶的特征性常數(shù)在酶的結(jié)構(gòu)、溶液pH、溫度等條件不變的情況下，酶促反應(yīng)底物的Km不因反應(yīng)中酶濃度的改變而不同。

Km的范圍多在10-6～10-2mol/L之間。

473．Km在一定條件下可表示酶對底物的親和力

k1Km

=k2

+

k3當(dāng)k3<<k2時(shí)，Km

k2/k1。即相當(dāng)于ES分解為E+S的解離常數(shù)（dissociationconstant,Ks）。此時(shí)，Km代表酶對底物的親和力。

Km越大，表示酶對底物的親和力越??；Km越小，表示酶對底物的親和力越大。

48

5.K3為酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)。4.Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)?？捎脕肀容^每單位酶的催化能力（催化效率）。當(dāng)所有酶均與底物形成ES時(shí)，[ES]=[Et]，反應(yīng)速率達(dá)最大，即：Vmax=K3[Et]49雙倒數(shù)作圖法是求取Vmax和Km的最常用方法

林-貝方程式（Lineweaver-Burkequation）

將米氏方程式兩邊取倒數(shù)，并加以整理，則得出米氏方程式的雙倒數(shù)形式：V1=KmVmax[S]1+Vmax150直線在縱軸的截距等于1/Vmax，而在橫軸上的截距為

1/Km

斜率=Km/Vmax51二、[E]對V的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，V與[E]成正比。關(guān)系式：V=K3[E]0V[E]當(dāng)[S]>>[E]時(shí)，Vmax=k3[E][E]對V的影響52三、T對V的影響四、pH對V的影響雙重影響最適溫度(optimumtemperature)：

—酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度低溫的應(yīng)用T升高→V↑最適pH(optimumpH)

—酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。T→酶蛋白變性→V↓53酶的最適溫度在35～40℃之間。低于最適溫度時(shí)T↑→V↑，高于最適溫度時(shí)T↑

→

V↓。大多數(shù)酶在60℃時(shí)開始變性、80℃時(shí)多數(shù)酶的變性已不可逆。最適溫度不是酶的特征常數(shù)，它與反應(yīng)進(jìn)行的時(shí)間有關(guān)。低溫一般不使酶破壞,溫度回升后，酶可以恢復(fù)活性,因此可利用低溫。例T對淀粉酶活性的影響0102030405060

溫度℃2.01.51.00.5酶活性54酶活性pH對三種酶活性的影響胃蛋白酶淀粉酶

膽堿酯酶0pH246810動物體內(nèi)酶最適pH在6.5～8之間。胃蛋白酶的為1.8,精氨酸酶的9.8。植物最適pH為4.5～6.5。最適pH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度，緩沖液的濃度和種類及酶的純度等影響。55類型不可逆性抑制可逆性抑制競爭性抑制(competitiveinhibition)非競爭性抑制(non-competitiveinhibition)反競爭性抑制(uncompetitiveinhibition)五、抑制劑對反應(yīng)速度的影響酶的抑制劑(inhibitor/I)

—使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)56(一)不可逆性抑制作用什么是？抑制劑以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活；不能用物理方法去除抑制劑。舉例：57巰基酶的不可逆抑制舉例：

二巰基丙醇（Britishanti-lewisite，BAL）解毒：58有機(jī)磷農(nóng)藥結(jié)合膽堿酯酶（cholineesterase）活性中心絲氨酸羥基→酶失活→乙酰膽堿堆積→副交感神經(jīng)興奮→惡心、嘔吐、多汗、肌肉震顫，瞳孔縮小。羥基酶的抑制作用舉例：有機(jī)磷化合物羥基酶解磷定（pyridinealdoximemethyliodide,

PAM）解毒：59（二）可逆性抑制作用什么是？三種類型抑制劑通常以非共價(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競爭性抑制(competitiveinhibition)非競爭性抑制(non-competitiveinhibition)反競爭性抑制(uncompetitiveinhibition)60ReversibleInhibition(Mechanism)CompetitiveNon-competitiveUncompetitiveEEDifferentsiteCompeteforactivesiteInhibitorSubstrateCartoonGuideEquationandDescription[I]bindstofree[E]only,andcompeteswith[S];increasing[S]overcomesInhibitionby[I].[I]bindstofree[E]or[ES]complex;Increasing[S]cannotovercome[I]inhibition.[I]bindsto[ES]complexonly,increasing[S]favorstheinhibitionby[I].E+S

→

ES

→

E+P+

I↓EI

←

↑E+S

→

ES

→

E+P++

I

I↓↓EI

+

S

→EIS

←

↑

↑E+S

→

ES

→

E+P+

I↓EIS

←

↑X61KmReversibleInhibition(Plots)CompetitiveNon-competitiveUncompetitive

DirectPlotsDoubleReciprocalVmaxVmaxKmKm’[S],mMvo[S],mMvoIIKm[S],mMVmaxIKm’Vmax’Vmax’VmaxunchangedKmincreasedVmaxdecreasedKmunchangedBothVmax&KmdecreasedI1/[S]1/Km1/vo1/

VmaxITwoparallellinesIIntersectatXaxis1/vo1/

Vmax1/[S]1/Km1/[S]1/Km1/

Vmax1/vo

IntersectatYaxis=

Km’62例1：

丙二酸與琥珀酸競爭琥珀酸脫氫酶琥珀酸琥珀酸脫氫酶FADFADH2延胡索酸COOHCH2CH2COOHCOOHCH2COOH丙二酸競爭抑制程度取決于二者的相對濃度63例2：對氨基苯甲酸谷氨酸二氫蝶呤啶二氫葉酸應(yīng)用：抗菌素、抗代謝藥物、抗腫瘤藥物等通過競爭性抑制機(jī)理發(fā)揮作用。磺胺類藥物的抑菌機(jī)制二氫葉酸合成酶二者競爭注：保持血中藥物高濃度64三種可逆性抑制及無抑制作用的比較與I結(jié)合的成分E

E、ES

ES動力學(xué)參數(shù)表觀KmKm增大不變減小最大速度Vmax不變↓↓林-貝氏作圖

斜率Km/Vmax

增大增大不變

縱軸截距1/Vmax不變增大增大

橫軸截距-1/Km增大不變減小作用特征無I

競非反III65六、激活劑對反應(yīng)速度的影響激活劑(activator)使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)分為

激活劑大多數(shù)為金屬離子如Mg2+、K+、Mn2+等，少數(shù)陰離子也有激活作用。必需激活劑(essentialactivator)非必需激活劑(non-essentialactivator)66第四節(jié)

酶的調(diào)節(jié)TheRegulationofEnzyme67酶活性的調(diào)節(jié)酶含量的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）

（緩慢調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式：

—代謝途徑的關(guān)鍵酶調(diào)節(jié)對象：68（一）別（變）構(gòu)酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)變構(gòu)激活劑變構(gòu)抑制劑別構(gòu)調(diào)節(jié)

(allostericregulation)別構(gòu)酶(allostericenzyme)代謝物與酶活性中心外的某部位可逆地結(jié)合，使酶分子構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性。別構(gòu)部位

(allostericsite)別構(gòu)效應(yīng)劑(allostericeffector)別構(gòu)酶的S形曲線幾個(gè)名詞：一、酶活性的調(diào)節(jié)-快速調(diào)節(jié)69變構(gòu)酶的S形曲線v[S]變構(gòu)抑制變構(gòu)激活變構(gòu)酶米氏酶70（二）酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)（祥十二章）舉例：何謂共價(jià)修飾(covalentmodification)？共價(jià)修飾的類型：共價(jià)修飾的特點(diǎn)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價(jià)修飾。71酶的磷酸化與脫磷酸化

酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶酶蛋白OHThrSerTyrOPO32-ThrSerTyr72磷酸化與脫磷酸化

乙?；兔撘阴；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S-互變（最常見）常見共價(jià)修飾的類型：73酶有無（低）活性或有（高）兩種形式，共價(jià)修飾可使兩種形式互變。酶蛋白磷酸化需ATP提供磷酸，是耗能反應(yīng)。共價(jià)修飾是酶促反應(yīng)，一分子酶可催化許多其它酶蛋白發(fā)生磷酸化，有放大效應(yīng)（級聯(lián)效應(yīng)cascade）。有些酶具有別構(gòu)與化學(xué)修飾雙重調(diào)節(jié)。酶的共價(jià)修飾有如下特點(diǎn)：74（三）酶原與酶原的激活舉例酶原、酶原激活及酶原激活的本質(zhì)酶原激活的意義某些酶原的激活—水解掉肽段、構(gòu)象改變。75腸激酶、胰蛋白酶胰蛋白酶原的激活過程胰蛋白酶原胰蛋白酶46183SerHisIleGlySSS—SValS—SSSSerHisIleGlyValValLysAspAspAspAspS—SSSSerHisIleGlyValValLysAspAspAspAsp形成活性中心76酶原(zymogen)：酶原的激活：酶原激活的本質(zhì)：有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。在一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。酶的活性中心形成或暴露的過程。77某些酶原的激活酶原激活因素激活途徑部位胃蛋白酶原H+或胃蛋白酶胃蛋白酶＋六肽胃腔胰糜蛋白酶原胰蛋白酶胰糜蛋白酶＋兩個(gè)二肽小腸腔彈性蛋白酶原胰蛋白酶彈性蛋白酶＋幾個(gè)肽段小腸腔羧基肽酶原胰蛋白酶羧基肽酶＋幾個(gè)肽段小腸腔78避免酶對細(xì)胞進(jìn)行自身消化，使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。酶原激活的意義：有的酶原可以視為酶的儲存形式。需要時(shí)，酶原轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮催化作用。79二、酶含量的調(diào)節(jié)-慢速調(diào)節(jié)酶蛋白合成的調(diào)節(jié)酶降解的調(diào)節(jié)誘導(dǎo)作用(induction)阻遏作用(repression)溶酶體蛋白酶降解途徑非溶酶體蛋白酶降解途徑80第五節(jié)

酶的命名與分類TheNamingandClassificationo