生物化學(xué)課件

第一章緒論1.什么是生物化學(xué)？是生命的化學(xué)，它是用化學(xué)的方法研究生物體的化學(xué)組成、生命過程和生命活動中化學(xué)變化規(guī)律的一門科學(xué)。是生物學(xué)與化學(xué)之間的邊緣學(xué)科，是當(dāng)代科學(xué)的前緣學(xué)科之一2.說明生物化學(xué)研究的內(nèi)容有哪些？*靜態(tài)生化研究構(gòu)成生物體的基本物質(zhì)（生物大分子——糖類、脂類、蛋白質(zhì)、核酸）的組成、結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能*動態(tài)生化研究上述物質(zhì)在生物體內(nèi)的物質(zhì)代謝和能量代謝*機能生化研究生物機體內(nèi)物質(zhì)結(jié)構(gòu)，新陳代謝與生理機能之關(guān)系*分子生物學(xué)研究生物大分子結(jié)構(gòu)、功能、信息傳遞及代謝調(diào)控第二章糖化學(xué)1.糖類的主要生物學(xué)功能有哪些？①通過氧化反應(yīng)提供能量②作為能量的儲存者③為生物大分子的合成提供碳原子④為DNA和RNA的合成提供碳骨架⑤用于細胞間相互識別2.說明糖的主要化學(xué)性質(zhì)？糖的氧化反應(yīng)、糖的還原反應(yīng)、成苷反應(yīng)、糖脎反應(yīng)、酯化反應(yīng)、酸的反應(yīng)、堿的反應(yīng)3.寫出蔗糖、乳糖和麥芽糖的結(jié)構(gòu)，并說明它們是何種類型的糖？非還原性糖還原性糖還原性糖4.說明直鏈淀粉和支鏈淀粉的主要區(qū)別？直鏈淀粉；*葡萄糖通過α-1,4-糖苷鍵連接而成的線性聚合物*可溶于熱水*分子量為(0.2-2)×106，DP為300-400個葡萄糖殘基*遇碘呈藍紫色*易老化，粘度小支鏈淀粉：*分子中除有α-1,4-糖苷鍵外，還在分支點處有α-1,6-糖苷鍵。每一分支有24-30葡萄糖基，各分支卷曲成螺旋。*不易老化*DP＞6,000個糖分子*遇碘呈紫紅色*粘度大第三章脂類化學(xué)1.脂類的共同特征和生物學(xué)功能是什么？脂類具有下列共同特征:①不溶于水而溶于乙醚、丙酮、氯仿等有機溶劑②都具有酯的結(jié)構(gòu)，或與脂肪酸有成酯的可能③都是生物體產(chǎn)生，并能為生物體利用脂類在生物體內(nèi)的生物功能：①脂類分子以脂雙層的形式，與蛋白質(zhì)一起構(gòu)成生物膜的必需組分②脂類分子中含有的碳氫鏈是生物能量的貯存形式③很多細胞間和細胞內(nèi)的信號傳遞都與脂類分子有關(guān)2.脂肪具有哪些性質(zhì)？*三酰甘油不溶于水,也沒有形成高度分散的趨勢*二酰及單酰甘油由于分子中含有游離的羥基,因此具有高度分散性,能夠相互聚集形成小的微團結(jié)構(gòu)*脂肪的熔點是由某組成中的脂肪酸種類決定的*甘油分子上所連接的三個脂肪酸不同,而使C2原子變?yōu)椴粚ΨQ碳原子,而具有光學(xué)活性*脂肪能夠被酸、堿和脂酶水解為脂肪酸和甘油。如在堿性溶液中水解稱為皂化作用*脂肪在空氣中暴露過久會產(chǎn)生難聞的臭味,亦即發(fā)生酸敗現(xiàn)象。它是由于脂肪水解后釋放出游離的脂肪酸,脂肪酸又進一步被氧化成醛或酮,而低分子的醛或酮具有臭味*脂肪中的不飽和鍵能夠發(fā)生氫化或鹵化反應(yīng),使不飽和脂肪酸轉(zhuǎn)變?yōu)轱柡椭舅峄蛐纬甥u代脂肪酸3.說明磷脂酰甘油的合成過程？第四章蛋白質(zhì)化學(xué)1.什么是蛋白質(zhì)？蛋白質(zhì)具有哪些作用？是一切生物體中普遍存在的，由天然氨基酸通過肽鍵連接而成的生物大分子，其種類繁多，各具有一定的相對分子質(zhì)量，復(fù)雜的分子結(jié)構(gòu)和特定的功能，是表達生物遺傳性狀的一類主要物質(zhì)作用1）做為新陳代謝的催化劑-酶2）生物體的結(jié)構(gòu)成分3）運輸和儲存4）運動作用5）免疫保護作用6）激素作用7）接受和傳遞信息的受體：激素的受體都是蛋白質(zhì)8）控制細胞生長、分化：生長因子、阻遏蛋白9）營養(yǎng)作用、通透作用、記憶活動等方面起重要作用，還有感染和毒性作用2.寫出氨基酸的結(jié)構(gòu)通式，并說明其在組成上有什么特點？*除脯氨酸外，在結(jié)構(gòu)上的共同特點是與羧基相鄰的α-碳原子上的一個氫原子被氨基所取代，因而稱為α-氨基酸*除非R基團是一個氫原子(此時對應(yīng)的氨基酸為甘氨酸)，否則α-碳原子都是手性碳原子，氨基酸有旋光性，具有L型和D型*氨基酸的構(gòu)型是以甘油醛或乳酸作為基準，相比較而確定的*蛋白質(zhì)中所有氨基酸都是L型(甘氨酸除外)3.寫出兩種氨基酸的縮合反應(yīng)，并對產(chǎn)物命名。4.解釋下列名詞：可變氨基酸、不變氨基酸、同源蛋白質(zhì)、分子病、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)可變氨基酸：可被其他aa取代，甚至成片缺失，不影響或很少影響生物功能不變氨基酸：如被取代或缺失，將導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性的嚴重降低甚至喪失同源蛋白質(zhì)：指在不同生物體中實現(xiàn)同一功能的蛋白質(zhì)分子?。河捎诨蛲蛔儗?dǎo)致蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變異，使蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的疾病蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：球狀蛋白質(zhì)在一級結(jié)構(gòu)和二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，再進行三維多向性盤曲形成近似球狀的構(gòu)象被稱為蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：由多條肽鏈組成的蛋白質(zhì)分子中，每一條肽鏈都獨立形成三級結(jié)構(gòu)，這樣的三級結(jié)構(gòu)單位相互締合，則構(gòu)成了蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)，即蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)5..什么是蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)，一級結(jié)構(gòu)主要研究哪些內(nèi)容？一級結(jié)構(gòu)的涵義：是指氨基酸在蛋白質(zhì)分子中的連接方式和氨基酸在多肽鏈中的排列順序。又叫初級結(jié)構(gòu)、基本化學(xué)結(jié)構(gòu)或共價結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)需要闡明的內(nèi)容包括1.蛋白質(zhì)分子的多肽鏈數(shù)目2.每條肽末端殘基的種類3.每條多肽鏈的氨基酸順序4.鏈內(nèi)或鏈間二硫鍵的配置6.請說明什么是順序同源現(xiàn)象？同源蛋白質(zhì)的氨基酸順序上存在的這種相似性稱為順序同源現(xiàn)象7.什么是蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)？說明α-螺旋結(jié)構(gòu)的要點？*它是指肽鏈主鏈借助氫鍵，有規(guī)則的卷曲折疊成沿一維方向具有周期性結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。*α－螺旋的結(jié)構(gòu)特點是：①主鏈環(huán)繞中心軸（虛設(shè)）按右手是螺旋方向盤旋，每3.6個氨基酸殘基前進一圈，每圈前進距離為0.54納米，每個殘基占0.15納米②每個殘基的亞氨基（＞NH）與它前面的第四殘基的羰基（＞C＝O）氧原子形成氫鍵，氫鍵與螺旋軸近乎平行。大量鏈內(nèi)主鏈氫鍵維系α－螺旋，使其結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。每個殘基的R基團（側(cè)鏈）都在α－螺旋外側(cè)，不影響螺旋的穩(wěn)定性③α－螺旋的結(jié)構(gòu)常用SN表示，S－代表每圈螺旋的氨基酸個數(shù)，N－表示氫鍵封閉環(huán)本身的原子數(shù)8.解釋下列名詞：變構(gòu)效應(yīng)、同位效應(yīng)、異位效應(yīng)、氧合曲線、蛋白質(zhì)的沉淀作用（1）變構(gòu)效應(yīng)：又稱別構(gòu)效應(yīng),是指蛋自質(zhì)與配基結(jié)合后構(gòu)象發(fā)生改變,進而使生物活性發(fā)生改變的現(xiàn)象。①同位效應(yīng)：又稱為同種效應(yīng),是指當(dāng)某種配基與變構(gòu)蛋白結(jié)合后,能改變該配基與蛋白質(zhì)的親和力,從而影響到該蛋白其它亞基與這種配基的結(jié)合。（有兩種情況：正協(xié)同效應(yīng)和負協(xié)同效應(yīng)）②異位效應(yīng)：又稱為異種效應(yīng),是指當(dāng)某種配基與變構(gòu)蛋白結(jié)合后,能改變另一種配基與蛋白質(zhì)的親和力,從而影響到該蛋白與另一種配基的結(jié)合。（也有兩種情況：正效應(yīng)負效應(yīng)）（2）氧合曲線：在生物體內(nèi),氧飽和度與環(huán)境中氧分壓(po2)有關(guān),以氧飽和度(Y)對氧分壓(po2)所作的圖稱為氧合曲線（3）蛋白質(zhì)的沉淀作用：一旦環(huán)境條件發(fā)生改變，破壞了蛋白質(zhì)分子的表面電荷或水化層，膠體穩(wěn)定性就會變差，發(fā)生絮結(jié)沉淀9.什么是波爾效應(yīng)？波爾效應(yīng)有何重要的生理意義？波爾效應(yīng)：血紅蛋白不僅能夠攜帶氧氣,還能攜帶H+和CO2，環(huán)境中H+和CO2的濃度增加能顯著提高血紅蛋白的協(xié)同效應(yīng),降低其對氧的親和力,促進血紅蛋白釋放O2。反之,高濃度的O2又可以促進H+和CO2從血紅蛋白上釋放的現(xiàn)象波爾效應(yīng)波爾效應(yīng)重要的生理意義：當(dāng)血液流過代謝迅速的組織器官時,環(huán)境中H+和CO2濃度高,促進了血紅蛋白釋放氧,使之比單純降低氧分壓能釋放出更多的O2,而氧的釋放又促進血紅蛋白與H+和CO2的結(jié)合,將代謝廢物從組織中帶走,同時維持了pH的穩(wěn)定。當(dāng)血液流經(jīng)肺部毛細血管時,由于氧分壓高,有利于血紅蛋白與氧結(jié)合，從而促進了H+和CO2的釋放10.穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體溶液的因素有哪些？表面電荷----在非等電點狀態(tài)下，雙電層，帶同性電荷蛋白質(zhì)分子互相排斥水化膜----通過氫鍵與水結(jié)合，每1g蛋白質(zhì)可結(jié)合0.3-0.5g水，使蛋白質(zhì)的表面形成水化層11.什么是蛋白質(zhì)的變性作用？蛋白質(zhì)變性后發(fā)生了哪些變化？概念：天然蛋白質(zhì)分子受到某些理化因素的作用，有序的空間結(jié)構(gòu)被破壞，導(dǎo)致生物活性喪失，并伴隨發(fā)生理化性質(zhì)的異常變化被稱為變性作用。變化：⑴理化性質(zhì)的改變：變性蛋白因疏水基團外露，溶解度降低，pr↓；同時，pr溶液黏度增加，旋光率改變，等電點↑；由于Trp(色)、Tyr(酪)和Phe(苯丙)外露，pr的紫外吸收值增加（pr：蛋白質(zhì)）⑵生物活性喪失：這是pr發(fā)生變性的最重要標志。有時pr的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生輕微變化，這時理化性質(zhì)可能還沒有變化，但生物活性卻已經(jīng)喪失⑶生物化學(xué)性質(zhì)的改變：主要反映在變性后分子結(jié)構(gòu)松散，容易被蛋白酶所水解第五章核酸的化學(xué)1.寫出各種核苷酸和脫氧核苷酸的結(jié)構(gòu)式？常見的核糖核苷有：腺苷（A）、鳥苷(G)、胞苷(C)、尿苷(U)常見的脫氧核糖核苷有：脫氧胞苷(C)、（脫氧）胸苷(T)、脫氧鳥苷(G)、脫氧腺苷(A)2.說明并寫出DNA一級結(jié)構(gòu)的表示方法？DNA分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（3′-5′磷酸二酯鍵）和排列順序叫做DNA的一級結(jié)構(gòu)，簡稱為堿基序列5′5′3′5′3′ppppOH3′ACTG1′線條式3.指出DNA分子雙螺旋結(jié)構(gòu)的要點？要點是：（1）DNA分子是兩條反平行的多聚脫氧核苷酸，繞同一中心軸盤旋而成右手雙螺旋結(jié)構(gòu)（2）每條主鏈由磷酸和脫氧核糖相間連接而成，位于螺旋外側(cè)。堿基位于螺旋內(nèi)側(cè)。堿基平面與螺旋中心軸垂直，螺旋表面有兩條螺旋形的凹槽：大溝（寬螺槽）和小溝（窄螺槽）（3）雙螺旋的直徑是2nm，每一圈螺旋有10個堿基對，螺距為3.4nm，堿基對之間的距離為0.34nm（4）兩鏈間的堿基以氫鍵配對，A與T配對，有兩個氫鍵（A=T），G與C配對，有三個氫鍵（G≡C）（5）根據(jù)堿基互補原則，當(dāng)一條鏈上堿基確定之后，便可推知另一條鏈上的堿基順序4.說明核小體的結(jié)構(gòu)DNA分子纏繞在一類稱為組蛋白的外表面，而形成核小體。每個核小體由DNA串連在一起構(gòu)成念珠狀的核小體纖絲，并繼續(xù)螺旋成核纖絲5.比較DNA和RNA在組成和結(jié)構(gòu)上有何區(qū)別？RNA與DNA的差異DNARNA糖脫氧核糖核糖堿基AGCTAGCU不含稀有堿基含稀有堿基6.請說明tRNA結(jié)構(gòu)的基本特征？①受體臂或氨基酸臂②二氫尿嘧啶環(huán)③反密碼環(huán)④TΨC環(huán)(假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷環(huán))⑤額外環(huán)(可變環(huán))⑥tRNA的一個最顯著的特點是高達25%的堿基被修飾，但這些被修飾的堿基沒有一個是維持tRNA結(jié)構(gòu)或與核糖體適當(dāng)結(jié)合所必須的。堿基修飾可能有助于氨基酸臂與特定氨基酸的結(jié)合或加強密碼子與反密碼子的相互反應(yīng)(mG－一甲基鳥嘌呤，m2G－二甲基鳥嘌呤)7.什么是DNA的變性作用和DNA的變性溫度？*DNA分子由雙螺旋結(jié)構(gòu)解鏈成單鏈的過程稱為DNA分子的變性*DNA的熱變性是都是爆發(fā)式的，因此變性作用發(fā)生在一個很窄的溫度范圍內(nèi)。DNA的變性溫度也稱為熔點，用Tm表示。Tm為增色效應(yīng)達到最大值50%時的溫度，即DNA溶液的溫度達到Tm時，將有50%的雙鏈DNA處于解鏈狀態(tài)。8.DNA的變性與哪些因素有關(guān)？⑴DNA的均一性均一性越高的DNA，熔解過程越是發(fā)生在一個很窄的溫度范圍內(nèi)⑵溫度隨溫度的升高，DNA分子間的氫鍵斷裂的幾率增加，導(dǎo)致核酸雙鏈分離成單鏈⑶溶劑的親水性疏水物質(zhì)能夠使DNA分子中的堿基傾向溶于溶劑中，使得堿基間相互黏結(jié)力下降，從而DNA分子間的氫鍵更易斷裂，導(dǎo)致DNA分子的Tm降低；親水性物質(zhì)有利于堿基保持形成氫鍵的最佳方向，使分子間的氫鍵更穩(wěn)定，因此能夠增加DNA分子的Tm值⑷pH在pH1.0時N-糖苷鍵和磷酸二酯鍵能夠被水解，pH4.0時可選擇性水解糖與嘌呤間的N-糖苷鍵。堿傾向于改變參與氫鍵中的基團的極性，在pH13時所有的氫鍵均被破壞，使DNA變性⑸G-C含量含量越多，Tm值超高，二者呈正比關(guān)系，原因是G-C比A-T堿基對更穩(wěn)定。用Tm值推算DNA分子中的G+C含量，其經(jīng)驗公式為：(G+C)%=(Tm-69.3)×2.44⑹介質(zhì)的離子強度在離子強度較低的介質(zhì)中DNA的熔解溫度較低，熔解溫度范圍也較寬。反之則較高和較窄第六章生理活性物質(zhì)1.什么是維生素，其主要功能是什么？2.請說明維生素A、維生素D和維生素E的主要作用？3.說明維生素B1、維生素B2、維生素B5、維生素B6和維生素C的主要作用？4.什么是激素？激素可分成哪幾類？5.舉例簡述激素的四種作用機理。6.什么是抗生素？抗生素有哪些分類方法？怎么分類？7.簡述抗生素的抗菌作用機理。8.簡述細菌對抗生素耐藥性的生物化學(xué)機理。第七章酶化學(xué)1名詞解釋：能閾：如使化學(xué)反應(yīng)能夠發(fā)生，反應(yīng)物分子必須有足夠的能量以發(fā)生有效的碰撞，而能夠發(fā)生有效碰撞所需要的最低能量水平稱為反應(yīng)的能閾活化能：使反應(yīng)分子超越該閾值成為活化分子，需要從外部供給的額外能量叫活化能反應(yīng)的能閾越低，即所需活化能越少，反應(yīng)越容易進行。酶和催化劑的作用是降低反應(yīng)所需的活化能2什么是酶的專一性，并說明各種專一性的類型？一種酶只能作用于某一類或某一種特定的物質(zhì)（底物），這就是酶的專一性⑴絕對專一性⑵相對專一性：1）鍵專一性2）基團專一性⑶立體異構(gòu)專一性（光學(xué)專一性）3.酶分為哪六大類，寫出其反應(yīng)通式1）氧化還原酶AH2+BA+BH22）轉(zhuǎn)移酶A·R+BA+B·R3）水解酶A-B+H2OA-OH+BH4）異構(gòu)酶AB5）裂解酶A-BA+B6）連接酶A+B+ATPA·B+ADP+Pi4酶活性部位的共同特點1.活性部位在整個酶分子中只占很少一部分2.活性部位是具有三維結(jié)構(gòu)的裂隙3.底物與酶活性部位是通過次級鍵結(jié)合的4.活性部位的裂隙具有高度疏水性5.活性部位構(gòu)象上的柔性5,影響酶催化反應(yīng)高效性的因素1.底物與酶的接近與定向效應(yīng)2.底物分子的敏感鍵產(chǎn)生張力或變形3.共價催化作用4.酸堿催化5.活性中心部位的微環(huán)境效應(yīng)其余重點：酶與非底物物質(zhì)結(jié)合的部位，且該物質(zhì)對酶的催化能力有調(diào)節(jié)作用，這個部位叫別構(gòu)部位或調(diào)節(jié)部位具有別構(gòu)部位的酶稱為別構(gòu)酶，與別構(gòu)部位結(jié)合的物質(zhì)為調(diào)節(jié)劑或別構(gòu)劑（一）酶的共同特性⑴用量少而催化效率高⑵不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點⑶降低反應(yīng)的活化能（二）酶的特殊性質(zhì)1.酶催化率比一般催化劑高2.酶催化反應(yīng)具有高度的專一性3.酶易失活4.酶活力的調(diào)節(jié)控制5.酶的催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)6.請用米氏方程解釋底物濃度對酶促反應(yīng)的影響？此曲線可分成三段來進行分析（1）當(dāng)[s]較低時，（酶的活性中心沒有被底物全部占據(jù)）v與[s]近乎成正比，符合一級反應(yīng)：dp/dt(v)=k[s]（2）當(dāng)[s]較高時，v隨[s]增加而升高，但已非正比關(guān)系，[s]對v的影響逐漸變小，屬于混合反應(yīng)（3）最后v和[s]幾乎無關(guān)，反應(yīng)達到最大速度，符合零級反應(yīng)。即dp/dt(v)=k[E]7.米氏常數(shù)具有哪些意義？（1）Km的物理意義：即Km值表示反應(yīng)速度達到最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度，單位是mol/L，（2）Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，而與酶的濃度無關(guān)。不同酶促反應(yīng)的Km值相差很大，受pH值及溫度條件的嚴格限制，測定Km值只能在酶的最適反應(yīng)條件下進行（3）Km值可近似地表示酶對底物親合力的大小。Km值越小，表示達到最大反應(yīng)速度一半時所需的底物濃度越小，表示酶與底物的親合力越大。若一個酶有一個以上的底物，則對每種底物各有一個Km值，Km值最小者為該酶的最適底物（4）可根據(jù)Km值與米氏方程選擇酶作用時合適的底物濃度8.溫度、pH值對酶促反應(yīng)有何影響？溫度：1．隨著溫度的升高，酶促反應(yīng)速度加快，根據(jù)一般經(jīng)驗，溫度每升高10℃，反應(yīng)速度約增加1－2倍（活化分子數(shù)目增加）2．酶是蛋白質(zhì)，隨著溫度的升高，酶蛋白逐漸變性失活，反應(yīng)速度隨之下降。絕大多數(shù)酶在60℃以上即失去活性。因此在低溫范圍，隨著溫度的升高，酶促反應(yīng)速度加快。當(dāng)溫度升高到一定限度時，溫度繼續(xù)增加，酶促反應(yīng)速度反面下降。用溫度對酶促反應(yīng)速度作圖，可得到鐘形曲線PH：①過酸、過堿會影響酶蛋白的構(gòu)象,甚至使酶變性而失活②當(dāng)pH改變不很劇烈時,酶雖不變性,但活力受影響③pH影響反應(yīng)分子中的另一些基團的解離,而這些基團的離子化狀態(tài)與酶的專一性及酶分子中活力中心的構(gòu)象有關(guān)4.請說明什么是可逆抑制作用，并說明其包括的類型、特點和可能的機制？可逆的抑制作用：抑制劑與酶以非共價鍵結(jié)合，引起酶活性的降低或喪失,結(jié)合是可逆的,能夠通過透析、超濾等物理方法使酶恢復(fù)活性1競爭性抑制特點：1）I與S分子結(jié)構(gòu)相似2）Vmax不變，Km增大3)抑制程度取決于I與E的親和力，以及[I]和[S]的相對濃度比例，能用增大[S]的辦法克服機制：1)底物與抑制劑結(jié)合在酶分子的同一部位上2)底物或抑制劑中的一個與酶結(jié)合后，引起酶構(gòu)象的變化，而不利于與另一個結(jié)合2非競爭性抑制特點：1）I與S分子結(jié)構(gòu)不同2）Vmax減小，Km不變3）抑制程度取決于[I]大小，不能用增大[S]的辦法克服機制：1）抑制劑作用于酶活性部位中的催化基團2）抑制劑與維持酶分子構(gòu)象的必需基團作用，使酶的活性降低3反競爭性抑制特點：1）I與S分子結(jié)構(gòu)不同,I只與ES結(jié)合2）Vmax和Km都減小；（存在I時，不僅不排斥E和S的結(jié)合，反而增加二者的親和力，這與競爭性抑制作用恰恰相反）3）抑制程度取決于[I]和[ES]二者的濃度，不能用增大[S]的辦法克服機制：1）抑制劑（I）只與ES復(fù)合物結(jié)合的現(xiàn)象，可能是底物與酶的結(jié)合改變了酶的構(gòu)象，或抑制劑直接與和酶鍵合在一起的底物反應(yīng)2）反競爭性抑制劑不影響酶與底物的結(jié)合，但它可能使活性中心變形，從而導(dǎo)致酶的催化失活第八章代謝作用概論1.說明分解代謝的一般過程？可分為四個階段：1．生物大分子的降解階段。2．單體分子初步分解階段。3.乙?；耆纸怆A段。4．氫的燃燒階段。2.什么是中間代謝，說明研究中間代謝的目的是什么？*經(jīng)過消化吸收后進入細胞內(nèi)的所有營養(yǎng)物質(zhì)，在細胞內(nèi)進行的各種化學(xué)反應(yīng)稱為中間代謝*研究中間代謝的目的：是了解其過程中各個反應(yīng)順序、生成的中間產(chǎn)物及最終產(chǎn)物，探索反應(yīng)在生物體內(nèi)發(fā)生的部位、發(fā)生的條件等因素，探討反應(yīng)之間的相互聯(lián)系和相互制約，從中找出規(guī)律性，并運用到人類文明發(fā)展中3.微生物代謝有哪些特點？①單細胞，比面積大，與外界的物質(zhì)交換速率快，生長繁殖快。②分布廣、種類多、代謝類型多，是取之不盡的生物資源。③具有以不同的代謝方式適應(yīng)外界環(huán)境條件的能力。④容易受在某些特殊環(huán)境因素(誘變因素)的作用下，發(fā)生基因水平變異，從而可能在其下一代表現(xiàn)出代謝方式的改變，使微生物的代謝方式更加豐富多彩4.生物氧化的本質(zhì)和特點是什么？*生物氧化的本質(zhì)：與體外發(fā)生的氧化反應(yīng)的本質(zhì)上是一樣的，都是電子的得失。失電子被氧化，得電子被還原。被氧化的物質(zhì)是還原劑，是電子供體，被還原的物質(zhì)是氧化劑，是電子供體。氧化和還原同時發(fā)生*生物氧化的特點（與體外氧化還原反應(yīng)比較)①是在細胞內(nèi)溫和條件下，經(jīng)歷許多酶促反應(yīng)過程逐步完成的，能量也是逐步釋放出來的②在化養(yǎng)生物的能量代謝中，最終的電子受體通常是氧③進行生物氧化的代謝物分子大多是有機物，它們在氧化時除了失去電子外，還失去質(zhì)子，一個電子和一個質(zhì)子相當(dāng)于一個氫原子。所以生物氧化反應(yīng)往往也是脫氫反應(yīng)。并且，生物體中的氧化還原反應(yīng)總是同時包含兩個電子的轉(zhuǎn)移④生物氧化過程還受到生物體的精確調(diào)控，這種調(diào)控決定了生物體中的生物氧化速率能正好滿足生物體對ATP的需要5.ATP在能量代謝中的作用是什么？*ATP在生物體內(nèi)的能量代謝中起核心作用，代謝過程中的放能反應(yīng)和需能反應(yīng)就是通過ATP偶聯(lián)在一起的ATP是細胞中最重要的高能化合物，其重要性表現(xiàn)在以下幾方面：（1）是產(chǎn)能(放能)反應(yīng)和需能反應(yīng)之間最主要的能量介質(zhì)。（2）作為磷酸基團供體參與磷酸化反應(yīng)（3）ATP參加高能磷酸基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)6.寫出NADH呼吸鏈中氫及電子的傳遞過程及氧化磷酸化的部位？NAD傳遞鏈(呼吸鏈)其電子的傳遞順序是：代謝物→NADH→復(fù)合體Ⅰ→輔酶Q→復(fù)合體Ⅲ→細胞色素C→復(fù)合體Ⅳ→氧7.舉例說明什么是底物水平的磷酸化？這種底物磷酸化的高能鍵可以通過底物脫氫而產(chǎn)生，例如糖代謝中的3-磷酸甘油醛的脫氫也可以由底物脫水而生成，如糖代謝中2-磷酸甘油酸的脫水其余要點：生物氧化的涵義：能源物質(zhì)在活細胞中氧化分解，釋放化學(xué)能并轉(zhuǎn)化為生物能的生化過程，稱為生物氧化，又叫細胞氧化或細胞呼吸有氧氧化：在有氧條件下，好氣生物與兼性生物以氧作為最終電子體所進行的氧化過程。它氧化完全，產(chǎn)能多。所以，只要有氧存在，細胞都優(yōu)先進行有氧氧化無氧氧化：在無氧條件下，兼性生物或厭氣生物能利用細胞中的氧化型物質(zhì)作為電子受體，將燃料分