高中生物競賽輔導(dǎo)生物化學1

生物化學部分〔一〕細胞的化學成分水、無機鹽、糖類、脂類、蛋白質(zhì)、核酸、酶、維生素和輔酶〔一〕水：結(jié)合水、自在水；自在水比例添加時，代謝活潑；結(jié)合水含量添加，代謝下降，細胞和生物體的抗寒、抗熱、抗旱性那么會提高?！捕碂o機鹽3、參與調(diào)理生物體的代謝活動1、構(gòu)成組織或生物體某些復(fù)雜化合物的重要組成成分2、對細胞的浸透壓和pH值起著重要的調(diào)理作用〔三〕糖類〔單糖、寡糖、多糖、糖復(fù)合物〕〔1〕單糖是最簡單的糖，不能被水解為更小的單位。單糖通常含有3、4、5、6或7個碳原子，分別稱為丙糖、丁糖、戊糖、已糖和庚糖。天然存在的單糖普通都是D-構(gòu)型。單糖分子既可以開連方式存在，也可以環(huán)式構(gòu)造方式存在，在環(huán)式構(gòu)造中假設(shè)第一位碳原子上的OH與第二位碳原子的-OH在環(huán)的同一面，稱為α-型；假設(shè)-OH是在環(huán)的兩面，稱β-型。1、單糖〔2〕生物體中重要的單糖①丙糖如甘油醛〔醛糖〕和二羥丙酮〔酮糖〕②戊糖戊糖中最重要的有核糖〔醛糖〕、脫氧核糖〔醛糖〕和核酮糖〔酮糖〕③己糖葡萄糖、果糖和半乳糖2、寡糖：最多的寡糖是雙糖，如麥芽糖、蔗糖、纖維二糖、乳糖3、多糖〔1〕淀粉直鏈淀粉是α-D-葡萄糖基以α-1,4-苷銜接的多糖鏈，其空間構(gòu)象卷曲成螺旋形，每一回轉(zhuǎn)為6個葡萄糖基。支鏈淀粉分子中除有α-1.4-糖苷鍵的糖鏈外，還有α-1,6-糖苷鍵銜接的分支處，每個分支平均含20~30個葡萄糖基。淀粉有呈色反響，直鏈淀粉遇碘呈為藍色，支鏈淀粉遇碘呈為紫紅色?！?〕糖原α-D-葡萄糖基以α-1,4-糖苷鍵銜接而成的，但糖原的分支比支鏈淀粉多，糖原遇碘變?yōu)榧t褐色?！?〕纖維素由β-D-葡萄糖基借β-1,4-糖苷鍵銜接的沒有分支的同多糖?！?〕幾丁質(zhì)〔甲殼素〕昆蟲和甲殼類外骨骼的主要成分為幾丁質(zhì)，是N-乙酰-D-氨基葡萄糖以β-1,4-糖苷鍵縮合成的同多糖。〔5〕糖胺聚糖〔粘多糖〕是一種由反復(fù)的二糖單位組成的線狀多聚物。二糖反復(fù)單位中，一種為N-乙酰-D-葡糖胺或N-乙酰-D-半乳糖胺，而另一種是D-葡萄糖醛酸。一些糖胺聚糖中，一個或多個羥基被硫酸酯化。糖胺聚糖主要有透明質(zhì)酸、硫酸軟骨素、硫酸皮膚素、硫酸角質(zhì)素、肝素以及硫酸乙酰肝素。4、糖復(fù)合物〔四〕脂類不溶于水，但能溶于非極性有機溶劑；O元素含量低，C、H元素含量高，徹底氧化后可以放出更多能量1、三酰甘油〔脂肪〕天然脂肪酸都是L-型；動物脂肪大多富含飽和脂肪酸，在室溫下為固態(tài)，植物油含大量油酸和亞油酸，在室溫下為液態(tài)；哺乳動物和人，亞油酸和亞麻酸為必需脂肪酸2、磷脂〔甘油磷脂〕磷脂酸是最簡單的磷脂，分子中的H為膽堿、膽胺、絲氨酸所取代，那么分別成為卵磷脂、腦磷脂，絲氨酸磷脂等。通常磷脂分子中的2個脂肪酸總有一個是不飽和的，因此2個脂肪酸鏈不是平行并列的，其中一個〔不飽和脂肪酸〕總是有折彎。3、類固醇：根本構(gòu)造是環(huán)戊烷多氫菲。最熟知的是膽固醇，膽固醇是動物膜和神經(jīng)髓鞘的主要成份。性激素、維生素D和腎上腺皮質(zhì)激素也都屬于類固醇。4、萜類：由不同數(shù)目的異戊二烯銜接而成的分子。維生素A〔視黃醇〕、維生素E、維生素K、類胡蘿卜素都是萜類。β-類胡蘿卜素裂解就成2個維生素A，維生素A可氧化成視黃醛，對動物感光活動有重要作用。5、蠟：由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所構(gòu)成的脂，它存在于皮膚、毛皮、羽毛、樹葉、昆蟲外骨骼中，起維護作用。〔五〕蛋白質(zhì)1、蛋白質(zhì)的原元素組成：氮的含量在多種的蛋白質(zhì)比較接近，平均為16%，因此用凱氏〔kjelahl〕法定N，受檢物質(zhì)中含蛋白質(zhì)量為N含量的6。25倍。2、蛋白質(zhì)的氨基酸組成〔1〕氨基酸的構(gòu)造天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是L-a-氨基酸COOH|NH2—C—H|RL-a-氨基酸〔2〕氨基酸的分類：①根據(jù)R基因極性不同，氨基酸可分為：非極性氨基酸〔9種〕；極性不帶電荷氨基酸〔6種〕；極性帶負電荷氨基酸〔2種〕；極性帶正電荷氨基酸〔3種〕②必需氨基酸和非必需氨基酸：必需氨基酸包括亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸、蘇氨酸、蛋氨酸、色氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸等8種。精氨酸和組氨酸為半必需氨基酸。〔3〕氨基酸的主要理化性質(zhì)①普通的物理性質(zhì)：α-氨基酸呈無色結(jié)晶，熔點高，普通在2000C以上。易溶于酸、堿，但不溶于有機溶劑。②兩性解離和等電點

③紫外吸收光譜：色氨酸最大吸收波長為279nm，酪氨酸最大吸收波長278nm，苯丙氨酸最大吸收波長為259nm。④重要的化學反響：a-氨基能與茚三酮反響產(chǎn)生藍紫色沉淀〔脯氨酸和羥脯氨酸那么產(chǎn)生黃色沉淀〕；a-氨基可與亞硝酸反響產(chǎn)生氮氣，計算出氨基酸的量；a-氨基還很容易與2，4-二硝基氟苯〔DNFB〕生成2，4-二硝基氟苯氨基酸〔DNP-氨基酸〕，a-氨基還可以與異硫氰酸苯脂〔PITC〕反響最后產(chǎn)生苯硫乙內(nèi)酰硫脲衍生物〔PTH〕。一些氨基酸的R基團能與特殊的試劑發(fā)生呈色反響。3、蛋白質(zhì)的構(gòu)造〔1〕一級構(gòu)造：蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造又稱為初級構(gòu)造或化學構(gòu)造，是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)氨基酸的陳列順序〔2〕二級構(gòu)造：指多肽鏈本身繞曲折疊成有規(guī)律的構(gòu)造或構(gòu)象。這種構(gòu)造是以肽鏈內(nèi)或肽鏈間的氫鍵來維持的。①α-螺旋：多肽鏈中氨基酸殘基以1000的角度圍繞螺旋軸心盤旋上升，每3.6個殘基就旋轉(zhuǎn)一圈，螺距為0.54nm；右手旋轉(zhuǎn)；多肽鏈內(nèi)的氫鍵由肽鏈中一個肽鍵的-CO的氧原子與第四個肽鍵的-NH的氫原子組成，每個氫鍵所構(gòu)成的環(huán)內(nèi)共有13個原子，這種螺旋稱為3.613②β-折疊：平行式、反平行式。臨近兩鏈以相反或一樣方向平行陳列成片層狀。兩個氨基酸殘基之間的軸心間隔為0.35nm，β-折疊構(gòu)造的氫鍵是由兩條肽鏈中的一條的-CO基與另一條-NH基之間所構(gòu)成。③β-轉(zhuǎn)角蛋白質(zhì)分子的多肽鏈上經(jīng)常出現(xiàn)1800的回折，在這種肽鏈的回折角上就是β–轉(zhuǎn)角構(gòu)造，它是由第一個氨基酸殘基的-CO與第四個氨基酸殘基的-NH之間構(gòu)成氫鍵。④自在回轉(zhuǎn)是指沒有一定規(guī)律的松散構(gòu)造，酶的功能部位經(jīng)常處于這種構(gòu)象區(qū)域里?！?〕超二級構(gòu)造與構(gòu)造域：是指假設(shè)干相鄰的二級構(gòu)造中的構(gòu)象單元彼此相互作用，構(gòu)成有規(guī)那么的、在空間上能識別的二級構(gòu)造組合體。通常有βαβ、βββ、αα、ββ等。構(gòu)造域是指多肽鏈在超二級構(gòu)造根底上進一步繞曲折疊成嚴密的球狀構(gòu)造，在空間上彼此分隔的各自具有部分生物功能的亞構(gòu)造。普通情況下，酶的活性部位位于兩個構(gòu)造域之間的裂痕中?！?〕三級構(gòu)造：維持三級構(gòu)造的作用力主要是一些次級鍵，包括氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和范德華力等。〔5〕四級構(gòu)造：具有三級構(gòu)造的亞單位經(jīng)過氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和范德華力等弱作用力聚合而成的特定構(gòu)象。維系蛋白質(zhì)分子的一級構(gòu)造：肽鍵、二硫鍵維系蛋白質(zhì)分子的二級構(gòu)造：氫鍵維系蛋白質(zhì)分子的三級構(gòu)造：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵維系蛋白質(zhì)分子的四級構(gòu)造：范德華力、鹽鍵a鹽鍵〔離子鍵〕b氫鍵c疏水相互作用力d范德華力e二硫鍵f酯鍵3、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)〔1〕膠體性質(zhì)：布朗運動、丁達爾景象、不能經(jīng)過半透膜；蛋白質(zhì)顆粒比較穩(wěn)定，不易沉淀〔2〕兩性電解質(zhì)〔3〕沉淀反響：破壞蛋白質(zhì)的水膜及中和蛋白質(zhì)的電荷出現(xiàn)沉淀景象。高濃度鹽類〔如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等，稱為鹽析〕，有機溶劑〔如酒精、丙酮〕，重金屬鹽〔如硝酸銀、醋酸鉛、三氯化鐵等〕，某些酸類〔如苦味酸、單寧酸等〕。〔4〕變性：使其分子的空間構(gòu)造改動，導(dǎo)致其理化性質(zhì)、生物活性都發(fā)生改動。不發(fā)生一級構(gòu)造的破壞；而主要發(fā)生氫鍵、疏水鍵的破壞。生物活性喪失，溶解度降低?；瘜W要素有強酸、強堿、重金屬離子、尿素、酒精、丙酮等；物理要素有加熱震蕩或攪拌、超聲波、紫外線及X射線照射等?！?〕紫外吸收：280nm的紫外光下，有最大吸收峰。是由于肽鏈中酪氨酸和色氨酸的R-基團引起的。〔6〕變構(gòu)作用〔7〕呈色反響4、蛋白質(zhì)的分類〔1〕蛋白質(zhì)的化學分類：簡單蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)〔1〕色蛋白：由簡單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等?！?〕糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細胞膜中的糖蛋白等?！?〕脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結(jié)合而成。如血清-，-脂蛋白等?！?〕核蛋白：由簡單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等?！?〕色蛋白：由簡單蛋白與色素結(jié)合而成。如血紅素、過氧化氫酶、細胞色素c等?！?〕磷蛋白：由簡單蛋白質(zhì)和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等〔2〕蛋白質(zhì)的功能分類構(gòu)造蛋白和酶例以下關(guān)于構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸表達正確的選項是Ａ.除甘氨酸外旋光性均為左旋Ｂ.除甘氨酸外均為Ｌ系構(gòu)型Ｃ.只含α-氨基和α-羧基Ｄ.均有極性側(cè)鏈Ｅ.均能與雙縮脲反響例以下關(guān)于α-螺旋的表達除哪一項外，其他都是正確的A.它是靠分子內(nèi)的氫鍵到達穩(wěn)定的B.它是經(jīng)過最大限制地減弱不利的R基相互作用來到達穩(wěn)定的C.它是借疏水基相互作用來到達穩(wěn)定的D.它是存在于某些蛋白質(zhì)中的二級構(gòu)造的一種類型E.脯氨酸殘基和異亮氨基酸殘基可中斷螺旋例蛋白量變性是由于A.氫鍵被破壞B.肽鍵斷裂C.蛋白質(zhì)降解D.水化層被破壞及電荷被中和E.亞基的解聚例鹽析法沉淀蛋白質(zhì)的原理是A.中和電荷、破壞水化膜B.與蛋白質(zhì)結(jié)合成不溶性蛋白鹽C.降低蛋白質(zhì)溶液的介電常數(shù)D.使蛋白質(zhì)溶液成為PI〔五〕核酸1、核酸的組成成分〔1〕戊糖：β-D-核糖和β-D-2-脫氧核糖，都是β-呋喃型的。〔2〕堿基：一類是嘌呤，為雙環(huán)分子，普通有腺嘌呤〔A〕、鳥嘌呤〔G〕；一類是嘧啶，為單環(huán)分子，普通有胞嘧啶〔C〕、胸腺嘧啶〔T〕、尿嘧啶〔U〕。酮基的嘧啶堿或嘌呤堿，在溶液中可以發(fā)生酮式和烯醇式的互變異構(gòu)。稀有堿基是4種主要堿基的衍生物，大多是甲基化堿基，都是在核酸生物合成后，酶促加工修飾而成，tRNA的修飾堿基種類較多，〔3〕核苷：戊糖C-1‘的羥基與嘧啶堿N-1或嘌呤堿N-9上的氫縮合銜接成共價的β-N-糖苷鍵。5-核糖尿嘧啶，是C-1'是與尿嘧啶的第5個碳原子相連，假尿苷，用符號Ψ表示。(4)核苷酸:核苷酸是核苷的磷酸酯。2'-、3'-和5'-核苷酸。3'-和5'-脫氧核苷酸。生物體內(nèi)的游離核苷酸多為5'-核苷酸。(5)體內(nèi)重要的游離核苷酸及其衍生物①5‘-核苷二磷酸類及5’-核苷三磷酸類:ATP供能，GTP是蛋白質(zhì)合成過程中所需求的，而dATP、dGTP、dTTP和dCTP那么是DNA合成所需求的原資料②環(huán)狀核苷酸：5’—環(huán)狀腺苷酸〔cAMP〕③NAD+和NADH、NADP+和NADPH：2、核酸的構(gòu)造〔1〕DNA的構(gòu)造①一級構(gòu)造：3',5'-磷酸二酯鍵②二級構(gòu)造A、分子由兩條多脫氧核苷酸鏈反向平行(一條鏈是3,→5,，另一條鏈為5,→3,)，圍繞著同一個軸，右手盤旋成一個右平行螺旋構(gòu)造，螺旋的直徑為2nm；B、磷酸和脫氧核糖在螺旋體的外側(cè)，經(jīng)過磷酸二酯鍵連結(jié)構(gòu)成DNA分子的骨架；C、堿基對位于螺旋體內(nèi)側(cè)，按A與T，C與G配對，A-T對有2個氫鍵，C-G對有3個氫鍵，堿基平面與縱軸垂直，每個堿基對間相隔0.34nm旋轉(zhuǎn)方向相差360，因此繞中心軸每旋轉(zhuǎn)一圈有10個核苷酸，每隔3.4nm反復(fù)出現(xiàn)同一構(gòu)造；D、螺旋外表有一條大溝和一條小溝，這兩條溝對DNA和蛋白質(zhì)的相互識別是很重要的。DAN雙螺旋構(gòu)造很穩(wěn)定，有3種化學鍵維持：互補堿基之間的氫鍵，堿基對之間的堿基堆集力，以及主鏈上帶負電的磷酸溶液陽離子之間的離子鍵，其中堿基堆集力起主要作用。③三級構(gòu)造：DNA的三級構(gòu)造是指雙螺旋DNA的扭曲或再螺旋。超螺旋是DNA三級構(gòu)造的根本方式。〔2〕RNA的構(gòu)造①一級構(gòu)造②二級構(gòu)造tRNA的二級構(gòu)造是三葉草型的，普通由四臂四環(huán)組成〔分子中由A-U、G-C堿基對構(gòu)成的雙螺旋區(qū)叫臂，不能配對仍顯單鏈的部分叫環(huán)〕。四環(huán)是：D環(huán)〔Ⅰ〕、反密碼環(huán)〔Ⅱ〕、TψC環(huán)〔Ⅳ〕和可變環(huán)〔Ⅲ〕，四臂為氨基酸接受臂、D臂、反密碼子臂和TψC臂。在氨基酸接受臂，3’-OH端有一個單鏈區(qū)NCCA-3’-OH，在氨基酸合成酶的作用下，活化了的氨基酸銜接tRNA分子末端腺苷3’-OH上；在反密碼子環(huán)上其中有3個堿基代表著某種氨基酸的反密碼子，正好與mRNA配對，③三級構(gòu)造tRNA的三葉形的二級構(gòu)造變成三級構(gòu)造為倒L型，tRNA發(fā)揚生物功能以其倒L型三級構(gòu)造為根底。3、核酸的性質(zhì)〔1〕普通理化性質(zhì)：核酸既有磷酸基，又有堿性基團，是兩性電解質(zhì)，因磷酸的酸性強，通常表現(xiàn)為酸性。DNA為白色纖維狀固體，RNA為白色粉末，都微溶于水，不溶于普通有機溶劑，常用乙醇從溶液中沉淀核酸。D-核糖與濃鹽酸和苔黑酚〔甲基間苯二酚〕共熱產(chǎn)生綠色，D-2-脫氧核糖與酸和二苯胺一同加熱產(chǎn)生藍紫色?！?〕核酸的紫外吸收性質(zhì)：核酸中的嘌呤和嘧啶環(huán)的共軛體系劇烈吸收260~290nm波段紫外光，最大吸收值在260nm處。?！?〕核酸的變性和復(fù)性(G-C)%=(T-69.3)×2.44分子雜交：在退火條件下，不同來源的DNA互補區(qū)構(gòu)成氫鍵，或DNA單鏈和RNA鏈的互補區(qū)構(gòu)成DNA-RNA雜合雙鏈的過程。探針：用放射性同位素或熒光標志的DNA或RNA片段。原位雜交技術(shù)：直接用探針與菌落或組織細胞中的核酸雜交，未改動核酸所在的位置。點雜交：將核酸直接點在膜上，再與核酸雜交。Southern印跡法：將電泳分別后的DNA片段從凝膠轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上，再進展雜交。Northern印跡法：將電泳分別后的RNA吸印到纖維素膜上再進展分子雜交。例以下關(guān)于DNA雙螺旋構(gòu)造模型的表達哪一項為哪一項錯誤的A.兩條鏈方向相反B.兩股鏈經(jīng)過堿基之間的氫鍵相連C.為右手螺旋，每個螺旋為10個堿基對D.嘌呤堿和嘧啶堿位于螺旋外側(cè)E.螺旋的直徑為20A例計算分子量為3×107的雙鏈DNA分子的長度、體積及它含有多少螺旋？〔設(shè)一個互補成對的脫氧核苷酸殘基的平均分子量約為618〕。此題是以計算的方式調(diào)查DNA雙螺旋構(gòu)造特點。①一個互補成對的脫氧核苷酸殘基的平均分子量約為618，故該雙鏈DNA分子含有的核苷酸：3×107÷618=48544對，而每對核苷酸在雙螺旋上升高3.4A，那么DNA分子長度：4×48544=165049A=16.50×10-4cm。②該分子可以看作是一個長為16.50×10-4cm，直徑為20×10-8cm的圓柱體，那么該DNA分子體積：3.14×(10×10-8)2×〔16.50×10-4〕=5.18×10-17cm3。③由于每個螺旋占有10對核甘酸，所以該DNA分子螺旋數(shù)：48544÷10=48544個。此題的答案為：DNA分子的長度為16.50×10-4cm；DNA分子體積為5.18×10-17cm3；DNA分子螺旋數(shù)為48544個。例DNA的熱變性特征是：A．堿基間的磷酸二酯鍵斷裂B．一種三股螺旋的構(gòu)成C．粘度增高D．熔解溫度因G－C對的含量而異E．在260nrn處的光吸收降低〔六〕酶1、酶促反響的特點2、酶的化學組成：單純酶和結(jié)合酶3、酶的構(gòu)造特點：必需基團、活性中心〔結(jié)合部位、催化部位〕4、酶的作用機制〔1〕酶的催化作用降低活化能〔2〕中間產(chǎn)物學說S+EESE+P底物酶中間產(chǎn)物酶產(chǎn)物〔3〕“鑰匙—鎖〞學說和“誘導(dǎo)契合〞學說〔4〕使酶具有高催化效率的要素：臨近定向效應(yīng)、“張力〞和“形變〞、酸堿催化、共價催化5、影響酶催化反響的要素〔1〕酶濃度的影響〔2〕底物濃度的影響米氏方程1913年，德國化學家Michaelis和Menten根據(jù)中間產(chǎn)物學說對酶促反映的動力學進展研討，推導(dǎo)出了表示整個反響中底物濃度和反響速度關(guān)系的著名公式，稱為米氏方程。Km—米氏常數(shù)Vmax—最大反響速度米氏常數(shù)Km的意義:由米氏方程可知，當反響速度等于最大反響速度一半時,即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常數(shù)是反響速度為最大值的一半時的底物濃度。因此,米氏常數(shù)的單位為mol/L。不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特征物理常數(shù)。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。測定Km和V的方法很多，最常用的是Lineweaver–Burk的作圖法—雙倒數(shù)作圖法。1Km11=+VVmax[S]Vmax取米氏方程式的倒數(shù)方式：1/Vmax斜率=Km/Vmax-1/Km米氏常數(shù)Km的測定：〔3〕pH值的影響〔4〕溫度的影響〔5〕激活劑的影響能提高酶活性的物質(zhì)即稱為激活劑。按分子大小可分為3類：第一類為無機離子，如Mg2+是各種激酶的激活劑，Cl-能激活唾液α-淀粉酶；第二類為中等大小的有機化學物，一種是復(fù)原劑，如半胱氨酸、復(fù)原型谷胱甘肽等，另一種是金屬螯合劑，能除去酶中重金屬雜質(zhì)，從而解除重金屬對酶的抑制，如乙二氨四乙酸〔EDAT〕；第三類為具有蛋白質(zhì)性的大分子化合物，這類激活劑用于酶原激活，使無活性酶原變成有活性的酶。(6)抑制劑的影響某些物質(zhì)，不引起酶蛋白變性，但能使酶分子上某些必需基團發(fā)生變化，因此引起酶活力下降，甚至喪失。這種作用稱為抑制造用，起抑制造用的物質(zhì)稱為抑制劑。酶的抑制造用分為不可逆抑制造用和可逆抑制造用兩類。不可逆抑制造用是指抑制劑以共價鍵的方式與酶蛋白的必需基團結(jié)合，使之永久失活，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶的活性。例如，常用的有機磷農(nóng)藥〔敵百蟲、1605及1059等〕、二次世界大戰(zhàn)中運用過的神經(jīng)毒氣DFP〔二異丙基磷酸氟〕，能與乙酰膽堿脂酶活性中心的絲氨酸-OH結(jié)合，而使酶的活性不可逆的喪失；有機汞〔對氯汞苯甲酸〕、有機砷化物〔路易斯毒氣〕、烷化劑〔碘乙酸、碘乙酰胺〕能與硫氫基作用，而不可逆抑制含硫氫基的酶；氰化物能與細胞色素氧化酶中的Fe2+結(jié)合，使酶失去活性而阻抑細胞呼吸。抑制劑與酶以非共價方式結(jié)合而引起酶活性的降低或喪失，用透析、超濾等方法除去抑制劑而使酶恢復(fù)活性，此種抑制造用稱為可逆抑制造用。又可分為競爭性抑制造用、非競爭性抑制造用和反競爭性抑制造用。競爭性抑制造用，是指抑制劑的構(gòu)造和底物類似，能和底物競爭酶活性中心的結(jié)合位點，使酶不能與底物結(jié)合，而使酶的活性下降，如圖-1。例如，丙二酸的構(gòu)造與琥珀酸脫氫酶的底物琥珀酸(丁二酸)相近，是該酶的競爭性抑制劑。提高底物濃度可解除競爭性抑制。非競爭性抑制造用，如圖–2，抑制劑的構(gòu)造和底物不同，它們能與底物同時結(jié)合在酶的不同部位，但所構(gòu)成的酶-底物-抑制劑〔ESI〕不能發(fā)生反響，從而抑制酶促反響。反競爭性抑制造用，如圖–3，抑制劑不與酶結(jié)合，只與酶-底物復(fù)合體結(jié)合構(gòu)成酶-底物-抑制劑〔ESI〕，酶-底物-抑制劑〔ESI〕也不能發(fā)生反響釋放出產(chǎn)物。

1．酶的國際系統(tǒng)分類法〔1〕國際系統(tǒng)分類法分類原那么國際生物化學結(jié)合會酶學委員會提出的酶的國際系統(tǒng)分類法的分類原那么是：將一切知順按其催化的反響類型分為六大類，即氧化復(fù)原酶類、轉(zhuǎn)移酶類、水解酶類、裂解酶類、異構(gòu)酶類、合成酶類，分別用1，2，3，4，5，6的編號來表示；根據(jù)底物分子中被作用的基團或鍵的性質(zhì)，再將每一大類分為假設(shè)干亞類，每一亞類又分為假設(shè)干亞亞類；然后再把屬于這一亞亞類的酶按順序排好。這樣就把知的酶分門別類地排成一個表，稱為酶表。每一種酶在這個表中的位置可用一個一致的編號來表示。每個編號由四個數(shù)字組成：如催化乳酸脫氫轉(zhuǎn)變?yōu)楸岬娜樗崦摎涿?，編號為ECl.l.l.27。EC指國際酶學委員會的縮寫；第一個1，代表該酶屬于氧化復(fù)原酶類；第二個1，代表