食品化學蛋白質1課件

食品化學

第四章蛋白質1氨基酸與肽蛋白質的結構及其維持力量蛋白質的變性食物中的蛋白質蛋白質的水合性4.1蛋白質的分類清蛋白球蛋白谷蛋白醇溶蛋白組蛋白魚精蛋白硬蛋白糖蛋白和黏蛋白脂蛋白磷蛋白核蛋白血紅蛋白黃素蛋白金屬蛋白4.1.1氨基酸的分類非極性或疏水氨基酸：Phe,Leu,Ile,Val極性但不帶電荷的氨基酸：Gly,Ser,Thr,Gln,Asn,Trp,Pro,Met,Tyr中性條件下帶負電荷：Asp,Glu中性條件下帶正電荷：Lys,Arg,His非極性氨基酸：苯丙氨酸極性氨基酸：絲氨酸中性下帶負電的氨基酸：天冬氨酸乳蛋白中的生物活性肽名稱產(chǎn)生生物效應安神肽β-酪蛋白酶水解物鎮(zhèn)靜催眠，類嗎啡活性降壓肽微生物發(fā)酵產(chǎn)生抑制血管緊張素I轉化酶免疫調節(jié)肽酪蛋白酶水解物刺激或抑制免疫應答抗血栓肽κ-酪蛋白水解物抑制血小板凝集和血纖維蛋白原結合到血小板上酪蛋白磷肽酪蛋白腸道水解物與鈣結合成可溶復合物促生長肽β-酪蛋白酶水解物促進DNA合成抗菌肽乳鐵蛋白水解物穩(wěn)定的抗菌活性促雙歧菌肽κ-酪蛋白C端糖肽促進雙歧桿菌生長定植牛奶中的免疫調節(jié)肽來源氨基酸序列牛β-酪蛋白Pro63-Gly-Pro-Ile-Pro-Asp68牛β-酪蛋白Leu191-Leu-Tyr193牛αs1-酪蛋白Thr194-Thr-Met-Pro-Ile-Try1994.1.3蛋白質的結構和維持力量特點維持力量一級結構氨基酸排列順序和二硫鍵位置共價鍵，二硫鍵二級結構多肽鏈折疊方式，如α-螺旋、β-折疊和β-轉角等氫鍵力三級結構分子進一步折疊和盤曲偶極作用，疏水作用，二硫鍵，靜電力，氫鍵力等四級結構不同亞基之間的聚合疏水作用，范德華力，靜電力，氫鍵力等蛋白質中可能產(chǎn)生的氫鍵力（1）蛋白質中可能產(chǎn)生的氫鍵力（2）蛋白質中可能產(chǎn)生的氫鍵力（3）蛋白質中可能產(chǎn)生的氫鍵力（4）蛋白質中可能產(chǎn)生的氫鍵力（5）4.1.4蛋白質的變性及其影響因素蛋白質變性的概念：天然狀態(tài)→變性狀態(tài)蛋白質變性對食品加工烹調的意義蛋白質變性的影響因素蛋白質變性對結構和功能的影響疏水基團暴露于外——溶解度下降與水結合能力下降——溶解度和持水性下降肽鍵暴露——容易受到蛋白酶的攻擊分子散開——粘度增大高級結構解散——失去生物活性，殺菌，除去某些有害蛋白質或抗營養(yǎng)物質，提高安全性酶類失活——提高食品的品質和儲藏性發(fā)生沉淀——固定食品形狀、產(chǎn)生良好口感、攪打時穩(wěn)定氣泡等影響蛋白質變性的因素：溫度溫度系數(shù)達600：HTST影響熱變性抗性的因素氨基酸組成蛋白質-蛋白質作用金屬輔基蛋白質濃度水分活度pH離子強度冷凍促進蛋白質變性圖：水分含量與變性溫度表：平均疏水性和熱變性溫度蛋白質變形溫度℃平均疏水性(KJmol-1/殘基)血紅蛋白673.98溶菌酶723.72蛋清蛋白764.01肌球蛋白794.33α-乳球蛋白834.26β-乳球蛋白834.50生物素結合蛋白853.81大豆球蛋白92--燕麥球蛋白108--影響蛋白質變性的因素：1.壓力2.界面作用3其它物理因素1。1100-1200MPa破壞細胞結構發(fā)生變性1。2高壓變性的應用：雞蛋凝膠牛肉嫩化界面上高能量水作用2。1氫鍵斷裂2。2疏水基團暴露2。3分子重新定位3。1剪切力：擠壓、高速攪拌、均質等3。2輻照：滅菌處理影響蛋白質變性的化學因素pH值：4-10穩(wěn)定金屬鹽：低濃度穩(wěn)定，高濃度促進變性有機溶劑：破壞疏水作用和靜電力變性劑：破壞氫鍵結構表面活性劑：使蛋白質伸展，增加電性斥力等圖：鹽濃度與蛋白質的變性右圖為乳清蛋白分離物在室溫下浸泡于鹽溶液24小時后的濁度。方塊為氯化鈣，圓點為氯化鎂。4.2蛋白質的功能性質水合性質：吸水性、保水性、溶脹性、黏著性、溶解度、水分散性、粘度等表面性質：乳化性、起泡性、成膜性、吸收氣味結構性質：彈性、凝膠性、質構性等感官性質：色澤、氣味、味道、適口性、咀嚼性、爽滑度、渾濁度等蛋白質在食品中的典型功能功能性質作用方式食品系統(tǒng)溶解性蛋白質溶解，與pH有關飲料持水性以氫鍵結合持水肉腸、面包、糕點粘度結合水，增粘湯、鹵膠凝性形成蛋白膠凍肉凍、豆腐、乳酪粘著性作為粘著物肉丸、腸、焙烤品延展性面筋、凝膠肉、焙烤食品乳化性形成比穩(wěn)定含脂肪乳化物腸、湯、蛋糕脂肪吸收和游離脂肪結合肉腸、面包圈風味結合吸附、釋放風味物質人造肉、焙烤食品起泡性形成能夠包容氣體的穩(wěn)定膜蛋糕頂料、甜食4.2.1蛋白質的水合性質蛋白質和水通過肽鍵和氨基酸側鏈與水分子發(fā)生相互作用。首先形成化合水和單層吸附水，然后發(fā)生多層吸附，進一步與疏水基團作用。食品加工中的持水能力是蛋白質吸水并保留在蛋白質組織中的能力。包括結合水、吸附水和體相水的總和。膨潤而不溶解溶解于水形成膠體溶液蛋白質水合的位置順序表：不同蛋白質的水合能力蛋白質水結合能力(gH2O/g蛋白質)血紅蛋白0.62溶菌酶0.34卵清蛋白0.30肌球蛋白0.44膠原蛋白0.45β-乳球蛋白0.54大豆蛋白0.33乳清蛋白濃縮物0.45-0.52酪蛋白鈉0.38-0.92影響蛋白質水合作用的因素和蛋白質的溶解度pH值：遠離等電點提高水合作用。溫度：溫度提高則氫鍵作用和離子與水作用減弱變性：總結合水量增加，但凝聚后下降。離子：鹽溶效應和鹽析效應，磷酸鹽的作用等電點時蛋白質的溶解度最低。低離子強度促進溶解，高強度促進沉淀。0-40℃之間溶解度隨溫度升高而上升，以后由于蛋白質聚集和變性而下降。需要蛋白質粘度和溶解度的食品水溶性蛋白質飲料液態(tài)奶肉湯肉鹵涼拌菜調料稀奶油蛋