酶的分類與命名

關(guān)于酶的分類與命名酶是生物催化劑

酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類具有催化功能的生物分子，所以又稱為生物催化劑(biocatalysts）

絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。酶催化的生物化學(xué)反應(yīng)，稱為酶促反應(yīng)（Enzymaticreaction）。在酶的催化下發(fā)生化學(xué)變化的物質(zhì)，稱為底物（substrate）。第2頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

1926年,JamesSummer由刀豆制出脲酶結(jié)晶確立酶是蛋白質(zhì)的觀念，其具有蛋白質(zhì)的一切性質(zhì)。核酶的發(fā)現(xiàn)：

1981～1982年，ThomasR.Cech實(shí)驗(yàn)發(fā)現(xiàn)有催化活性的天然RNA—Ribozyme。

L19RNA和核糖核酸酶P的RNA組分具有酶活性是兩個(gè)最著名的例子。

抗體酶（abzyme）：

1986年，RichardLerrur和PeterSchaltz運(yùn)用單克隆抗體技術(shù)制備了具有酶活性的抗體（catalyticantibody）。第3頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第一節(jié)酶的分類與命名一酶的分類（一）根據(jù)酶的化學(xué)組成可將酶分為：

1單純蛋白酶類：只含有蛋白質(zhì)成分

2結(jié)合蛋白酶類（全酶）：含有蛋白成分（酶蛋白）和非蛋白成分（輔助因子）

第4頁,共136頁，2024年2月25日，星期天全酶=酶蛋白+輔助因子輔助因子與酶蛋白結(jié)合比較疏松的小分子有機(jī)物與酶蛋白結(jié)合緊密的小分子有機(jī)物。金屬離子作為輔助因子。金屬離子輔酶輔基酶蛋白和輔助因子單獨(dú)存在均無催化活性，只有二者結(jié)合為全酶才有催化活性。酶蛋白決定酶催化專一性，輔助因子通常是作為電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的載體決定反應(yīng)的性質(zhì)。第5頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

某些小分子有機(jī)化合物與酶蛋白結(jié)合在一起并協(xié)同實(shí)施催化作用，這類分子被稱為輔酶（或輔基）。輔酶是一類具有特殊化學(xué)結(jié)構(gòu)和功能的化合物。參與的酶促反應(yīng)主要為氧化-還原反應(yīng)或基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)。大多數(shù)輔酶的前體主要是水溶性B族維生素。許多維生素的生理功能與輔酶的作用密切相關(guān)。第6頁,共136頁，2024年2月25日，星期天輔酶在酶促反應(yīng)中的作用特點(diǎn)

輔酶在催化反應(yīng)過程中，直接參加了反應(yīng)。每一種輔酶都具有特殊的功能，可以特定地催某一類型的反應(yīng)。同一種輔酶可以和多種不同的酶蛋白結(jié)合形成不同的全酶。一般來說，全酶中的輔酶決定了酶所催化的類型（反應(yīng)專一性），而酶蛋白則決定了所催化的底物類型（底物專一性）。第7頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

酶分子中的金屬離子

根據(jù)金屬離子與酶蛋白結(jié)合程度，可分為兩類：金屬酶和金屬激酶。在金屬酶中,酶蛋白與金屬離子結(jié)合緊密。如Fe2+/Fe3+、Cu+/Cu3

、Zn2+、Mn2+、Co2

等。金屬酶中的金屬離子作為酶的輔助因子，在酶促反應(yīng)中傳遞電子，原子或功能團(tuán)。第8頁,共136頁，2024年2月25日，星期天金屬酶中的金屬離子與配體金屬離子配體酶或蛋白

Mn2

咪唑丙酮酸脫氫酶Fe2+/Fe3+

卟啉環(huán)，咪唑，血紅素，含硫配體氧化-還原酶，過氧化氫酶Cu+/Cu2+

咪唑，酰胺細(xì)胞色素氧化酶Co2+

卟啉環(huán)變位酶Zn2+-NH3，咪唑，（-RS）2

碳酸酐酶，醇脫氫酶Pb2

-SHd-氨基-g-酮戊二酸脫水酶Ni2

-SH尿酶第9頁,共136頁，2024年2月25日，星期天金屬激酶中的金屬離子

激酶是一種磷酸化酶類，在ATP存在下催化葡萄糖，甘油等磷酸化。其中的金屬離子與酶的結(jié)合一般較松散。在溶液中，酶與這類離子結(jié)合而被激活。如Na+、K+、Mg2+、Ca2+

等。金屬離子對(duì)酶有一定的選擇性,某種金屬只對(duì)某一種或幾種酶有激活作用。第10頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（二）根據(jù)酶蛋白結(jié)構(gòu)特點(diǎn)可將酶分為單體酶：以一個(gè)獨(dú)立的三級(jí)結(jié)構(gòu)為完整生物功能分子的最高結(jié)構(gòu)形式的酶。寡聚酶：以一個(gè)獨(dú)立的四級(jí)結(jié)構(gòu)為完整生物功能分子的最高結(jié)構(gòu)形式的酶。

多酶復(fù)合體：由多種酶彼此鑲嵌成一個(gè)功能完整的具有特定結(jié)構(gòu)的復(fù)合體,它們相互配合依次進(jìn)行，催化連續(xù)的一系列相關(guān)反應(yīng)。第11頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

（三）、酶的分類根據(jù)酶所催化的反應(yīng)類型，按照國際系統(tǒng)分類方法，將酶分為六大類：第12頁,共136頁，2024年2月25日，星期天氧化-還原酶催化氧化-還原反應(yīng)。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應(yīng)。1氧化-還原酶OxidoreductaseAH2+B（O2）+BH2（H2O2，H2O）A第13頁,共136頁，2024年2月25日，星期天轉(zhuǎn)移酶催化基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)，即將一個(gè)底物分子的基團(tuán)或原子轉(zhuǎn)移到另一個(gè)底物的分子上。

例如，谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。2轉(zhuǎn)移酶TransferaseA·X+BA+B·X第14頁,共136頁，2024年2月25日，星期天水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng)：3水解酶hydrolaseAOH+BHAB+H2O第15頁,共136頁，2024年2月25日，星期天裂合酶催化從底物分子中移去一個(gè)基團(tuán)或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)。

4裂合酶Lyase

ABA+B第16頁,共136頁，2024年2月25日，星期天異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團(tuán)或原子的重排過程。

例如，6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)。

5異構(gòu)酶Isomerase

AB常見的有消旋和變旋、醛酮異構(gòu)、順反異構(gòu)和變位酶類。第17頁,共136頁，2024年2月25日，星期天合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。A+B+ATP+H-O-H===A

B+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。丙酮酸+CO2

草酰乙酸

6

合成酶LigaseorSynthetase

第18頁,共136頁，2024年2月25日，星期天核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一類特殊的RNA，能夠催化RNA分子中的磷酸酯鍵的水解及其逆反應(yīng)。

7核酸酶（催化核酸）ribozyme

第19頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（一）習(xí)慣命名方法

（1）根據(jù)作用底物來命名，如淀粉酶、蛋白酶等。（2）根據(jù)所催化的反應(yīng)的類型命名，如脫氫酶、轉(zhuǎn)移酶等。（3）兩個(gè)原則結(jié)合起來命名，如丙酮酸脫羧酶等。（4）根據(jù)酶的來源或其它特點(diǎn)來命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。二酶的命名第20頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（二）國際系統(tǒng)命名法系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，最后加一個(gè)酶字。例如：習(xí)慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨酶系統(tǒng)名稱:丙氨酸：

-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶酶催化的反應(yīng):

谷氨酸+丙酮酸

-酮戊二酸+丙氨酸第21頁,共136頁，2024年2月25日，星期天酶的編碼乳酸脫氫酶

EC1.1.1.27第1大類，氧化還原酶第1亞類，氧化基團(tuán)CHOH第1亞亞類，H受體為NAD+該酶在亞亞類中的流水編號(hào)每個(gè)酶都有一個(gè)有四個(gè)數(shù)字組成的編碼第22頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第二節(jié)酶催化作用的特性

酶是生物催化劑，與無機(jī)催化劑相比，二者有共性；但酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)，又在生物體內(nèi)作用，因此酶的作用又有特性。

第23頁,共136頁，2024年2月25日，星期天一酶和一般催化劑的共性1.用量少而催化效率高；2.它能夠改變化學(xué)反應(yīng)的速度，但是不能改變化學(xué)反應(yīng)平衡。3.只能催化熱力學(xué)允許的反應(yīng)，在反映前后不發(fā)生改變。第24頁,共136頁，2024年2月25日，星期天二酶催化作用特性1．高效性2．專一性3．反應(yīng)條件溫和4.酶的催化活性可調(diào)節(jié)控制第25頁,共136頁，2024年2月25日，星期天二酶催化作用特性酶的催化作用可使反應(yīng)速度提高106-1012倍。例如：過氧化氫分解

2H2O22H2O+O2用Fe+催化，效率為6*10-4mol/mol.S，而用過氧化氫酶催化，效率為6*106mol/mol.S。用

-淀粉酶催化淀粉水解，1克結(jié)晶酶在65C條件下可催化2噸淀粉水解。1．高效性第26頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

酶的專一性Specificity又稱為特異性，是指酶在催化生化反應(yīng)時(shí)對(duì)底物的選擇性。根據(jù)專一性的不同又可分為：

（1)絕對(duì)專一性（2）相對(duì)專一性（3）立體異構(gòu)專一性

2．專一性第27頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（1）絕對(duì)專一性有些酶對(duì)底物的要求非常嚴(yán)格，只作用于一個(gè)特定的底物。這種專一性稱為絕對(duì)專一性（Absolutespecificity)。第28頁,共136頁，2024年2月25日，星期天有些酶的作用對(duì)象不是一種底物，而是一類化合物或一類化學(xué)鍵。這種專一性稱為相對(duì)專一性(RelativeSpecificity)。包括族(group)專一性。如

-葡萄糖苷酶，催化由

-葡萄糖所構(gòu)成的糖苷水解，但對(duì)于糖苷的另一端沒有嚴(yán)格要求。和鍵(Bond)專一性。如酯酶催化酯的水解，對(duì)于酯兩端的基團(tuán)沒有嚴(yán)格的要求。（2）相對(duì)專一性第29頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（3）立體化學(xué)專一性酶的一個(gè)重要特性是能專一性地與手性底物結(jié)合并催化這類底物發(fā)生反應(yīng)。例如，淀粉酶只能選擇性地水解D－葡萄糖形成的1，4－糖苷鍵I,光學(xué)專一性O(shè)pticalSpecificityStereochemicalSpecificity第30頁,共136頁，2024年2月25日，星期天幾何專一性有些酶只能選擇性催化某種幾何異構(gòu)體底物的反應(yīng)，而對(duì)另一種構(gòu)型則無催化作用。如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水合生成蘋果酸，對(duì)馬來酸則不起作用。geometricalspecificity第31頁,共136頁，2024年2月25日，星期天酶促反應(yīng)一般在pH5-8水溶液中進(jìn)行，反應(yīng)溫度范圍為20-40

C。高溫或其它苛刻的物理或化學(xué)條件，將引起酶的失活。3．反應(yīng)條件溫和第32頁,共136頁，2024年2月25日，星期天4.酶的催化活性可調(diào)節(jié)控制如抑制劑調(diào)節(jié)、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)、反饋調(diào)節(jié)、酶原激活及激素控制等。某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)。第33頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第三節(jié)酶結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)，同樣具有一、二、三級(jí)結(jié)構(gòu)，有些酶還具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。作為生物催化劑，酶的結(jié)構(gòu)又有一些特點(diǎn)。第34頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第三節(jié)酶結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一活性部位：酶分子中直接與底物結(jié)合，并催化底物發(fā)生反應(yīng)的部位。酶活性中心包括兩個(gè)部位。酶活性中心結(jié)合中心：酶與底物結(jié)合的部位，決定酶的專一性催化中心：催化底物發(fā)生反應(yīng)的部位，決定酶的催化效率、反映性質(zhì)。第35頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第36頁,共136頁，2024年2月25日，星期天主要包括：親核性基團(tuán)：絲氨酸的羥基，半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基。必需基團(tuán)：在酶分子中和酶的催化活性直接有關(guān)的基團(tuán)，活性中心內(nèi)外都有。第37頁,共136頁，2024年2月25日，星期天酸堿性基團(tuán)：門冬氨酸和谷氨酸的羧基，賴氨酸的氨基，酪氨酸的酚羥基，組氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巰基等。必需基團(tuán)：第38頁,共136頁，2024年2月25日，星期天二變構(gòu)酶亦稱別構(gòu)酶，由兩個(gè)以上亞基組成，除了具有與底物結(jié)合的活性中心外，還具有與調(diào)節(jié)劑結(jié)合的調(diào)節(jié)中心。當(dāng)酶與調(diào)節(jié)劑結(jié)合后，酶蛋白的構(gòu)象發(fā)生變化，從而引起酶活性的變化。第39頁,共136頁，2024年2月25日，星期天酶的別構(gòu)（變構(gòu)）效應(yīng)示意圖效應(yīng)劑別構(gòu)中心活性中心第40頁,共136頁，2024年2月25日，星期天一般是寡聚酶，由多亞基組成，包括催化部位和調(diào)節(jié)（別構(gòu)）部位；具有別構(gòu)效應(yīng)。指酶和一個(gè)配體（底物，調(diào)節(jié)物）結(jié)合后可以影響酶和另一個(gè)配體（底物）的結(jié)合能力。相同（均為底物）：同促效應(yīng)（homotropiceffect）不同（效應(yīng)調(diào)節(jié)物）：異促效應(yīng)（heterotropiceffect）根據(jù)配體結(jié)合后對(duì)后繼配體的影響根據(jù)配體性質(zhì)正協(xié)同效應(yīng)（positivecooperativeeffect）負(fù)協(xié)同效應(yīng)（negativecooperativeeffect）動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：不符合米曼方程雙曲線。別構(gòu)酶的特點(diǎn)第41頁,共136頁，2024年2月25日，星期天別構(gòu)酶與非調(diào)節(jié)酶動(dòng)力學(xué)曲線的比較第42頁,共136頁，2024年2月25日，星期天別構(gòu)酶舉例：天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶，簡(jiǎn)稱ATCase第43頁,共136頁，2024年2月25日，星期天三酶原及酶原的激活

1酶原：酶無活性的前體。2酶原的激活：從無活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。4酶原激活的本質(zhì)：：酶原的激活實(shí)質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過程。3激活劑：能使無活性的酶原激活的物質(zhì)。第44頁,共136頁，2024年2月25日，星期天胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽腸激酶活性中心胰蛋白酶原的激活示意圖

第45頁,共136頁，2024年2月25日，星期天胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽腸激酶胰蛋白酶對(duì)各種胰臟蛋白酶的激活作用

胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶彈性蛋白酶原彈性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶第46頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

四同工酶(isoenzyme)

能催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但在蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶。乳酸脫氫酶（LDH)MMMMMM4HMMMM3HMMHHM2H2MHHHMH3HHHHH4HLDH5LDH4LDH3LDH2LDH1骨肌型心肌型第47頁,共136頁，2024年2月25日，星期天乳酸脫氫酶同工酶形成示意圖

多肽亞基mRNA四聚體結(jié)構(gòu)基因a

b乳酸脫氫酶同工酶電泳圖譜+–H4MH3M2H2M3HM4點(diǎn)樣線第48頁,共136頁，2024年2月25日，星期天不同組織中LDH同工酶的電泳圖譜LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌腎肝骨骼肌血清-+原點(diǎn)第49頁,共136頁，2024年2月25日，星期天同工酶在各學(xué)科中的應(yīng)用

(1)遺傳學(xué)和分類學(xué)：提供了一種精良的判別遺傳標(biāo)志的工具。(2)發(fā)育學(xué)：有效地標(biāo)志細(xì)胞類型及細(xì)胞在不同條件下的分化情況，以及個(gè)體發(fā)育和系統(tǒng)發(fā)育的關(guān)系。(3)生物化學(xué)和生理學(xué)：根據(jù)不同器官組織中同工酶的動(dòng)力學(xué)、底物專一性、輔助因子專一性、酶的變構(gòu)性等性質(zhì)的差異，從而解釋它們代謝功能的差別。（4）醫(yī)學(xué)和臨床診斷：體內(nèi)同工酶的變化，可看作機(jī)體組織損傷，或遺傳缺陷，或腫瘤分化的的分子標(biāo)志。第50頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第四節(jié)酶的催化作用機(jī)理第51頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

酶促反應(yīng)：E+S===ES===ES*

EP

E+P

反應(yīng)方向,主要取決于反應(yīng)自由能變化

H

。而反應(yīng)速度快慢,則主要取決于反應(yīng)的活化能Ea。

（一）活化能降低

催化劑的作用是降低反應(yīng)活化能Ea,從而起到提高反應(yīng)速度的作用一酶作用高效率的機(jī)制

第52頁,共136頁，2024年2月25日，星期天反應(yīng)過程中能的變化第53頁,共136頁，2024年2月25日，星期天一酶作用高效率的機(jī)制

（二）中間產(chǎn)物學(xué)說

在酶催化的反應(yīng)中，第一步是酶與底物形成酶－底物中間復(fù)合物。當(dāng)?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟掳l(fā)生化學(xué)變化后，中間復(fù)合物再分解成產(chǎn)物和酶。

E+S====E-S

P+E

許多實(shí)驗(yàn)事實(shí)證明了E－S復(fù)合物的存在。E－S復(fù)合物形成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關(guān)。第54頁,共136頁，2024年2月25日，星期天E+SP+EES能量水平反應(yīng)過程

G

E1

E2

酶（E）與底物（S）結(jié)合生成不穩(wěn)定的中間物（ES），再分解成產(chǎn)物（P）并釋放出酶，使反應(yīng)沿一個(gè)低活化能的途徑進(jìn)行，降低反應(yīng)所需活化能，所以能加快反應(yīng)速度。第55頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與底物分子通過短程非共價(jià)力(如氫鍵,離子鍵和疏水鍵等)的作用，形成E-S反應(yīng)中間物，其結(jié)果使底物的價(jià)鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化，起到激活底物分子和降低過渡態(tài)活化能作用。第56頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

在酶促反應(yīng)中，底物分子結(jié)合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效濃度大大增加，有利于提高反應(yīng)速度；另一方面，由于活性中心的立體結(jié)構(gòu)和相關(guān)基團(tuán)的誘導(dǎo)和定向作用，使底物分子中參與反應(yīng)的基團(tuán)相互接近，并被嚴(yán)格定向定位，使酶促反應(yīng)具有高效率和專一性特點(diǎn)。1鄰基效應(yīng)和定向效應(yīng)(三)與酶作用高效性有關(guān)的因素

第57頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

鄰近定向效應(yīng)第58頁,共136頁，2024年2月25日，星期天2與反應(yīng)過渡狀態(tài)結(jié)合作用

按SN2歷程進(jìn)行的反應(yīng)，反應(yīng)速度與形成的過渡狀態(tài)穩(wěn)定性密切相關(guān)。在酶催化的反應(yīng)中，與酶的活性中心形成復(fù)合物的實(shí)際上是底物形成的過渡狀態(tài)，所以，酶與過渡狀態(tài)的親和力要大于酶與底物或產(chǎn)物的親和力。第59頁,共136頁，2024年2月25日，星期天3張力學(xué)說這是一個(gè)形成內(nèi)酯的反應(yīng)。當(dāng)R＝CH3時(shí)，其反應(yīng)速度比R＝H的情況快315倍。由于-CH3體積比較大，與反應(yīng)基團(tuán)之間產(chǎn)生一種立體排斥張力，從而使反應(yīng)基團(tuán)之間更容易形成穩(wěn)定的五元環(huán)過渡狀態(tài)。

第60頁,共136頁，2024年2月25日，星期天4酸－堿催化酸-堿催化可分為狹義的酸-堿催化和廣義的酸-堿催化。酶參與的酸-堿催化反應(yīng)一般都是廣義的酸－堿催化方式。廣義酸－堿催化是指通過質(zhì)子酸提供部分質(zhì)子,或是通過質(zhì)子堿接受部分質(zhì)子的作用，達(dá)到降低反應(yīng)活化能的過程。第61頁,共136頁，2024年2月25日，星期天廣義酸基團(tuán)廣義堿基團(tuán)（質(zhì)子供體）（質(zhì)子受體）酶分子中可以作為廣義酸、堿的基團(tuán)His是酶的酸堿催化作用中最活潑的一個(gè)催化功能團(tuán)。第62頁,共136頁，2024年2月25日，星期天5.共價(jià)催化

催化劑通過與底物形成反應(yīng)活性很高的共價(jià)過渡產(chǎn)物，使反應(yīng)活化能降低，從而提高反應(yīng)速度的過程，稱為共價(jià)催化。酶中參與共價(jià)催化的基團(tuán)主要包括His的咪唑基，Cys的硫基，Asp的羧基，Ser的羥基等。某些輔酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以參與共價(jià)催化作用。

第63頁,共136頁，2024年2月25日，星期天6金屬離子催化作用

金屬離子可以和水分子的OH-結(jié)合，使水顯示出更大的親核催化性能。

提高水的親核性能

第64頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

電荷屏蔽作用電荷屏蔽作用是酶中金屬離子的一個(gè)重要功能。多種激酶(如磷酸轉(zhuǎn)移酶)的底物是Mg2+－ATP復(fù)合物。

第65頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

電子傳遞中間體

許多氧化-還原酶中都含有銅或鐵離子，它們作為酶的輔助因子起著傳遞電子的功能。

第66頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第67頁,共136頁，2024年2月25日，星期天二酶作用專一性的機(jī)制

酶分子活性中心部位，一般都含有多個(gè)具有催化活性的手性中心，這些手性中心對(duì)底物分子構(gòu)型取向起著誘導(dǎo)和定向的作用，使反應(yīng)可以按單一方向進(jìn)行。酶能夠區(qū)分對(duì)稱分子中等價(jià)的潛手性基團(tuán)。(a)“三點(diǎn)結(jié)合”的催化理論。認(rèn)為酶與底物的結(jié)合處至少有三個(gè)點(diǎn)，而且只有一種情況是完全結(jié)合的形式。只有這種情況下，不對(duì)稱催化作用才能實(shí)現(xiàn)。第68頁,共136頁，2024年2月25日，星期天鎖鑰學(xué)說第69頁,共136頁，2024年2月25日，星期天鎖鑰學(xué)說：認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣第70頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

誘導(dǎo)契合學(xué)說第71頁,共136頁，2024年2月25日，星期天誘導(dǎo)契合學(xué)說該學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀.第72頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第五節(jié)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)

定義：酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)是研究酶促反應(yīng)速度以及各種條件下對(duì)酶反應(yīng)速度的影響。

第73頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

在低底物濃度時(shí),反應(yīng)速度與底物濃度成正比，為一級(jí)反應(yīng)。底物濃度增大與速度的增加不成正比,為混合級(jí)反應(yīng).

當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)到一定值，幾乎所有的酶都與底物結(jié)合后，反應(yīng)速度達(dá)到最大值（Vmax），此時(shí)再增加底物濃度，反應(yīng)速度不再增加，表現(xiàn)為零級(jí)反應(yīng)。一底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響(一)V-S曲線第74頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第75頁,共136頁，2024年2月25日，星期天1913年，德國化學(xué)家Michaelis和Menten根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說對(duì)酶促反映的動(dòng)力學(xué)進(jìn)行研究，推導(dǎo)出了表示整個(gè)反應(yīng)中底物濃度和反應(yīng)速度關(guān)系的著名公式，稱為米氏方程。Km—米氏常數(shù)Vmax—最大反應(yīng)速度（二）米氏方程第76頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說，酶促反應(yīng)分兩步進(jìn)行:米氏方程的推導(dǎo)：第77頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第78頁,共136頁，2024年2月25日，星期天米氏方程Km即為米氏常數(shù)，Vmax為最大反應(yīng)速度當(dāng)反應(yīng)速度等于最大速度一半時(shí),即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常數(shù)是反應(yīng)速度為最大值的一半時(shí)的底物濃度。因此,米氏常數(shù)的單位為mol/L。（三）米氏常數(shù)的意義及測(cè)定第79頁,共136頁，2024年2月25日，星期天米氏常數(shù)Km的意義不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個(gè)重要的特征物理常數(shù)。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測(cè)定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。第80頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

米氏常數(shù)的測(cè)定

基本原則：將米氏方程變化成相當(dāng)于y=ax+b的直線方程，再用作圖法求出Km。例：雙倒數(shù)作圖法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的雙倒數(shù)形式：

1Km11—=——.—+——

vVmax[S]Vmax第81頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

1Km11

=

+

V

Vmax[S]Vmax取米氏方程式的倒數(shù)形式：1/Vmax斜率=Km/Vmax-1/Km米氏常數(shù)Km的測(cè)定：第82頁,共136頁，2024年2月25日，星期天酶的Km在實(shí)際應(yīng)用中的意義

鑒定酶：通過測(cè)定Km，可鑒別不同來源或相同來源但在不同發(fā)育階段，不同生理狀態(tài)下催化相同反應(yīng)的酶是否是屬于同一種酶。判斷酶的最適底物。（天然底物）計(jì)算一定速度下底物濃度。了解酶的底物在體內(nèi)具有的濃度水平。判斷反應(yīng)方向或趨勢(shì)。判斷抑制類型。第83頁,共136頁，2024年2月25日，星期天從米氏方程中求得：當(dāng)反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的90%，則90%V=100%V[S]/(km+[S])v=——————Vmax·[S]km+[S]即[S]=9km在進(jìn)行酶活力測(cè)定時(shí)，通常用4km的底物濃度即可。計(jì)算一定速度下底物濃度第84頁,共136頁，2024年2月25日，星期天二pH的影響在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常稱此pH為最適pH。第85頁,共136頁，2024年2月25日，星期天pHv最適pH（optimumpH）pH穩(wěn)定性：在一定pH范圍內(nèi)酶是穩(wěn)定pH對(duì)酶作用的影響機(jī)制：1.環(huán)境過酸、過堿使酶變性失活；2.影響酶活性基團(tuán)的解離；3.影響底物的解離。第86頁,共136頁，2024年2月25日，星期天三溫度的影響一方面是溫度升高,酶促反應(yīng)速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級(jí)結(jié)構(gòu)將發(fā)生變化或變性，導(dǎo)致酶活性降低甚至喪失。因此大多數(shù)酶都有一個(gè)最適溫度。在最適溫度條件下,反應(yīng)速度最大。第87頁,共136頁，2024年2月25日，星期天高溫兩種不同影響：1.溫度升高，反應(yīng)速度加快；2.溫度升高，酶熱變性速度加快。Tv最適溫度低溫影響：1.溫度降低，酶活性降低

2.溫度過低,酶無活性但不變性第88頁,共136頁，2024年2月25日，星期天四激活劑對(duì)酶作用的影響

凡能提高酶活力的物質(zhì)都是酶的激活劑。如Cl-是唾液淀粉酶的激活劑。第89頁,共136頁，2024年2月25日，星期天金屬離子：K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+Co2+、Fe2+陰離子：

Cl-、Br有機(jī)分子還原劑：抗壞血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽金屬螯合劑：EDTA-

這些離子可與酶分子上的氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)結(jié)合，可能是酶活性部位的組成部分，也可能作為輔酶或輔基的一個(gè)組成部分起作用第90頁,共136頁，2024年2月25日，星期天一般情況下，一種激活劑對(duì)某種酶是激活劑，而對(duì)另一種酶則起抑制作用；對(duì)于同一種酶，不同激活劑濃度會(huì)產(chǎn)生不同的作用。應(yīng)用激活劑時(shí)應(yīng)注意第91頁,共136頁，2024年2月25日，星期天五抑制劑對(duì)酶活性的影響使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。酶的抑制劑一般具備兩個(gè)方面的特點(diǎn)：a.在化學(xué)結(jié)構(gòu)上與被抑制的底物分子或底物的過渡狀態(tài)相似。b.能夠與酶以非共價(jià)或共價(jià)的方式形成比較穩(wěn)定的復(fù)合體或結(jié)合物。第92頁,共136頁，2024年2月25日，星期天抑制劑類型和特點(diǎn)

競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可逆抑制劑非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑

非專一性不可逆抑制劑不可逆抑制劑專一性不可逆抑制劑第93頁,共136頁，2024年2月25日，星期天抑制劑與酶的必需基團(tuán)以共價(jià)鍵結(jié)合，引起酶活力喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復(fù)活。（一）不可逆抑制第94頁,共136頁，2024年2月25日，星期天1、非專一性不可逆抑制劑

抑制劑作用于酶分子中的一類或幾類基團(tuán)，這些基團(tuán)中包含了必需基團(tuán)，因而引起酶失活。類型：第95頁,共136頁，2024年2月25日，星期天2、專一性不可逆抑制劑

這類抑制劑選擇性很強(qiáng)，它只能專一性地與酶活性中心的某些基團(tuán)不可逆結(jié)合，引起酶的活性喪失。第96頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（二）可逆抑制抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)方式結(jié)合，引起酶活性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以通過透析等方法被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為三類第97頁,共136頁，2024年2月25日，星期天1竟?fàn)幮砸种颇承┮种苿┑幕瘜W(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。當(dāng)抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應(yīng)中心之外，其結(jié)果是酶促反應(yīng)被抑制了。第98頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

+IEIESP+EE+S競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

實(shí)例：磺胺藥物的藥用機(jī)理H2N--SO2NH2對(duì)氨基苯磺酰胺H2N--COOH對(duì)氨基苯甲酸對(duì)氨基苯甲酸谷氨酸蝶呤葉酸第99頁,共136頁，2024年2月25日，星期天競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用特點(diǎn)：1）競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)十分相似，二者競(jìng)爭(zhēng)酶的結(jié)合部位。4）Vmax不變，Km增大[S]vV/2km2）抑制程度取決于I和S的濃度以及與酶結(jié)合的親和力大小。km′無I有I3）可以通過增大底物濃度，即提高底物的競(jìng)爭(zhēng)能力來消除。第100頁,共136頁，2024年2月25日，星期天2非竟?fàn)幮砸种泼缚赏瑫r(shí)與底物及抑制劑結(jié)合，引起酶分子構(gòu)象變化，并導(dǎo)至酶活性下降。抑制劑與活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合，不與底物競(jìng)爭(zhēng)美的活性中心，所以稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。如某些金屬離子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能與酶分子的調(diào)控部位中的-SH基團(tuán)作用，改變酶的空間構(gòu)象，引起非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。第101頁,共136頁，2024年2月25日，星期天非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

+IEI+SESIESP+EE+S+I實(shí)例：重金屬離子（Cu2+、Hg2+、Ag+、Pb2+）金屬絡(luò)合劑（EDTA、F-、CN-、N3-）第102頁,共136頁，2024年2月25日，星期天非競(jìng)爭(zhēng)性抑制特點(diǎn)：1）、抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不相似，抑制劑與酶活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合。2）、Vm下降，Km不變3）、非竟?fàn)幮砸种撇荒芡ㄟ^增大底物濃度的方法來消除。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制可用下式表示：第103頁,共136頁，2024年2月25日，星期天非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用：底物和抑制劑同時(shí)與酶結(jié)合，但形成的EIS不能進(jìn)一步轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物。S+EESE+P+I↑↓EI+I↑EIS+[S]E+Pv=———————————V1+[I]/ki·[S]km+[S][S]v無IV/2km有I(′)第104頁,共136頁，2024年2月25日，星期天3、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合，引起酶活性下降。ESIESP+EE+S+I第105頁,共136頁，2024年2月25日，星期天反競(jìng)爭(zhēng)性抑制特點(diǎn)：1）抑制劑與酶和底物的復(fù)合物結(jié)合。2）Km和Vm下降3）底物濃度增加，抑制作用加強(qiáng)。反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：第106頁,共136頁，2024年2月25日，星期天有無抑制劑存在時(shí)酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)方程

第107頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第六節(jié)、酶活力測(cè)定第108頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

又稱為酶活性，一般把酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力稱為酶活力。通常以在一定條件下酶所催化的化學(xué)反應(yīng)速度來表示。因此酶活力可用單位時(shí)間內(nèi)單位體積中底物的減少量或產(chǎn)物的增加量表示，單位為濃度\單位時(shí)間等。酶是蛋白質(zhì)，種類多，結(jié)構(gòu)復(fù)雜多樣，一般對(duì)酶的測(cè)定，不是直接測(cè)定其酶蛋白的濃度，而是測(cè)定其催化化學(xué)反應(yīng)的能力，這是基于在最優(yōu)化條件下，當(dāng)?shù)孜镒銐颍ㄟ^量），在酶促反應(yīng)的初始階段，酶促反應(yīng)的速度（初速度）與酶的濃度成正比（即V=K［E］），故酶活力測(cè)定的是化學(xué)反應(yīng)速度，一定條件下可代表酶活性分子濃度一、酶活力第109頁,共136頁，2024年2月25日，星期天2.酶活力的測(cè)定(1)測(cè)一定時(shí)間內(nèi)產(chǎn)物生成量(2)測(cè)定完成一定量反應(yīng)所需時(shí)間測(cè)定時(shí)確定三種量：①加入一定量的酶；②一定時(shí)間間隔；③物質(zhì)的增減量。第110頁,共136頁，2024年2月25日，星期天測(cè)定酶活力常有以下幾種方法：在一個(gè)反應(yīng)體系中，加入一定量的酶液，開始計(jì)時(shí)反應(yīng)，經(jīng)一定時(shí)間反應(yīng)后，終止反應(yīng)，測(cè)定在這一時(shí)間間隔內(nèi)發(fā)生的化學(xué)反應(yīng)量（終止時(shí)與起始時(shí)的濃度差），這時(shí)測(cè)得的是初速度。在一定條件下，加入一定量底物（規(guī)定），再加入合適量的酶液，測(cè)定完成該反應(yīng)（底物反應(yīng)完）所需的時(shí)間，（非初速度，為一平均速度）。動(dòng)態(tài)連續(xù)測(cè)定法。在反應(yīng)體系中，加入酶，用儀器連續(xù)監(jiān)測(cè)整個(gè)酶促反應(yīng)過程中底物的消耗或產(chǎn)物的生成。快速反應(yīng)追蹤法。近年來，追蹤極短時(shí)間（10-3s以下）內(nèi)反應(yīng)過程的方法和裝置已經(jīng)應(yīng)用。其代表有停流法（stopped-flow）和溫度躍變法（temperaturejump）。第111頁,共136頁，2024年2月25日，星期天酶活力測(cè)定方法：反應(yīng)計(jì)時(shí)。反應(yīng)計(jì)時(shí)必須準(zhǔn)確。反應(yīng)體系必須預(yù)熱至規(guī)定溫度后，加入酶液并立即計(jì)時(shí)。反應(yīng)到時(shí)，要立即滅酶活性，終止反應(yīng)，并記錄終了時(shí)間。終止酶反應(yīng)，常使酶立刻變性，最常用的方法是加入三氯乙酸或過氯酸使酶蛋白沉淀，也可用SDS使酶變性，或迅速加熱使酶變性。有些酶可用非變性法來停止反應(yīng)或用破壞其輔因子來停止反應(yīng)。反應(yīng)量的測(cè)定。測(cè)底物減少量或產(chǎn)物生成量均可。在反應(yīng)過程中產(chǎn)物是從無到有，變化量明顯，極利于測(cè)定，所以大都測(cè)定產(chǎn)物的生成量。

具體物質(zhì)量的測(cè)定，據(jù)被測(cè)定物質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)通過定量分析法測(cè)定。常用的方法有：光譜分析法：酶將產(chǎn)物轉(zhuǎn)變?yōu)椋ㄖ苯踊蜷g接）一個(gè)可用分光光度法或熒光光度法測(cè)出的化合物。化學(xué)法：利用化學(xué)反應(yīng)使產(chǎn)物變成一個(gè)可用某種物理方法測(cè)出的化合物，然后再反過來算出酶的活性。放射性化學(xué)法：用同位素標(biāo)記的底物，經(jīng)酶作用后生成含放射性的產(chǎn)物，在一定時(shí)間內(nèi)，生成的放射性產(chǎn)物量與酶活性成正比。

第112頁,共136頁，2024年2月25日，星期天二酶活力單位：是衡量酶活力大小的計(jì)量單位,規(guī)定條件（最適條件）下一定時(shí)間內(nèi)催化完成一定化學(xué)反應(yīng)量所需的酶量。據(jù)不同情況有幾種酶活力單位或又稱酶單位。(一）國際單位：

1、國際單位U（Unit）：在最佳條件或某一固定條件下每分鐘催化生成1μmol產(chǎn)物所需要的酶量為一個(gè)酶活力單位。1U=1μmol/min2、“Katal”單位：指在一定條件下1秒鐘內(nèi)轉(zhuǎn)化1mol底物所需的酶量。1Kat=1mol/sKat和U的換算關(guān)系：1Kat=6×107U，1U=16067nKat第113頁,共136頁，2024年2月25日，星期天

以上的酶單位定義中，如果底物（S）有一個(gè)以上可被作用的化學(xué)鍵，則一個(gè)酶單位表示1分鐘使1μmol有關(guān)基團(tuán)轉(zhuǎn)化的酶量。如果是兩個(gè)相同的分子參加反應(yīng)，則每分鐘催化2μmol底物轉(zhuǎn)化的酶量稱為一個(gè)酶單位。在“U”和“kat”酶活力單位的定義和應(yīng)用中，酶催化底物的分子量必須是已知的，否則將無法計(jì)算。

第114頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第115頁,共136頁，2024年2月25日，星期天比活力（比活性）：每單位（一般是mg）蛋白質(zhì)中的酶活力單位數(shù)（酶單位/mg蛋白）。實(shí)際應(yīng)用中也用每單位制劑中含有的酶活力數(shù)表示（如：酶單位/mL（液體制劑），酶單位/g（固體制劑）），對(duì)同一種酶來講，比活力愈高則表示酶的純度越高（含雜質(zhì)越少），所以比活力是評(píng)價(jià)酶純度高低的一個(gè)指標(biāo)。在評(píng)價(jià)純化酶的純化操作中，還有一個(gè)概念就是回收率。

回收率=某純化操作后的總活力/某純化操作前的總活力［總活力=比活力×總體積（總重量）］

三比活力第116頁,共136頁，2024年2月25日，星期天第六節(jié)酶工程簡(jiǎn)介一、化學(xué)酶工程

天然酶

固定化酶

化學(xué)修飾酶

人工模擬酶二、生物酶工程

克隆酶

突變酶

新酶

將酶學(xué)和工程學(xué)相結(jié)合，產(chǎn)生了酶工程(enzymeengineering)這樣一個(gè)新的領(lǐng)域。酶工程主要研究酶的生產(chǎn)、純化、固定化技術(shù)、酶分子結(jié)構(gòu)的修飾和改造以及在工農(nóng)業(yè)、醫(yī)藥衛(wèi)生和理論研究等方面的應(yīng)用。第117頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（一）天然酶的分離純化1、基本原則：提取過程中避免酶變性而失去活性；防止強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、高溫和劇烈攪拌等；要求在低溫下操作，加入的化學(xué)試劑不使酶變性，操作中加入緩沖溶液.2、基本操作程序：選材：微生物（微生物發(fā)酵物:胞內(nèi)酶，胞外酶），動(dòng)物（動(dòng)物器臟：消化酶，血液：SOD酶，尿液：尿激酶等）,植物（木瓜蛋白酶，菠蘿蛋白酶等）。抽提：加入提取液提取。胞內(nèi)酶先要進(jìn)行細(xì)胞破碎（機(jī)械研磨，超聲波破碎，反復(fù)凍融或自溶等），分離：先進(jìn)行凈化處理（過濾，絮凝，離心脫色），再采用沉淀法分離（鹽析法，有機(jī)溶劑沉淀法，超離心等）。純化：可采用離子交換層析，凝膠過濾，液相色譜，親和色譜和超濾等方法。第118頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（二）固定化酶固定化酶是通過吸附、耦聯(lián)、交聯(lián)和包埋等物理或化學(xué)的方法把酶連接到某種載體上，做成仍具有酶催化活性的水不溶性酶。作用特點(diǎn)：穩(wěn)定性提高，易分離，可反復(fù)使用，提高操作的機(jī)械強(qiáng)度。第119頁,共136頁，2024年2月25日，星期天固定化酶

將水溶性酶用物理或化學(xué)方法處理，固定于高分子支持物(或載體)上而成為不溶于水，但仍有酶活性的一種酶制劑形式，稱固定化酶(immobilizedenzyme)。包埋法吸附法共價(jià)偶聯(lián)法交聯(lián)法第120頁,共136頁，2024年2月25日，星期天溴化氰亞氨碳酸基偶聯(lián)法OHOHBrCNH2OOOC=N-EO-CO-NH-EOHO-C-NH-ENHOHH2N-E（多羥基載體）O-CONH2OH（惰性）OOC=NH（活潑）O—C—NOH第121頁,共136頁，2024年2月25日，星期天戊二醛交聯(lián)法

OHC(CH2)3CHO戊二醛H2N-EN

-HC=N-E-N=CH（CH2）3-CH=N-

E-NCHCH第122頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（三）化學(xué)修飾酶：功能基團(tuán)的化學(xué)修飾酶酶蛋白側(cè)鏈的化學(xué)修飾酶分子內(nèi)或間的交聯(lián)反應(yīng)優(yōu)點(diǎn)：提高穩(wěn)定性，增強(qiáng)催化效率（三）化學(xué)修飾酶：第123頁,共136頁，2024年2月25日，星期天（四）人工模擬酶酶的模擬：根據(jù)酶作用的原理摸擬酶的活性中心和催化機(jī)理，用化學(xué)方法制備結(jié)構(gòu)較簡(jiǎn)單,高效、高選擇性、穩(wěn)定性能好的新型催化劑,可以是無機(jī)化合物、有機(jī)化合物或小肽。第124頁,共136頁，2024年2月25日，星期天酶模型是人工合成的一類具有酶的某些屬性的有機(jī)化合物。雖然它的分子比較小，結(jié)構(gòu)比較簡(jiǎn)單，但是含有酶所具有的主要活性基團(tuán)以及與酶的活性中心相似的空間結(jié)構(gòu)，能夠模擬酶的某些關(guān)鍵性功能。目前研究得比較多的主要是水解酶和單加氧酶模型。第125頁,共136頁，2024年2月25日，星期天