高一生物上冊(cè)第五章知識(shí)點(diǎn)：酶

2019學(xué)年高一生物上冊(cè)第五章學(xué)問點(diǎn)：酶生物學(xué)源自博物學(xué)，經(jīng)驗(yàn)了試驗(yàn)生物學(xué)、分子生物學(xué)而進(jìn)入了系統(tǒng)生物學(xué)時(shí)期。查字典物理網(wǎng)為大家舉薦了高一生物上冊(cè)第五章學(xué)問點(diǎn)，請(qǐng)大家細(xì)致閱讀，希望你喜愛。一、酶的概念：酶(enzyme)是由活細(xì)胞產(chǎn)生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。酶依據(jù)其分子結(jié)構(gòu)可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系(多酶復(fù)合體和多功能酶)三大類。二、酶的分子組成：酶分子可依據(jù)其化學(xué)組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶(全酶)兩類。結(jié)合酶則是由酶蛋白和協(xié)助因子兩部分構(gòu)成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關(guān)，協(xié)助因子則與酶的催化活性有關(guān)。與酶蛋白疏松結(jié)合并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物稱為輔酶。與酶蛋白堅(jiān)固結(jié)合并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物稱為輔基。三、輔酶與輔基的來源及其生理功用：輔酶與輔基的生理功用主要是：⑴運(yùn)載氫原子或電子，參加氧化還原反應(yīng)。⑵運(yùn)載反應(yīng)基團(tuán)，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳單位等，參加基團(tuán)轉(zhuǎn)移。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。維生素(vitamin)是指一類維持細(xì)胞正常功能所必需的，但在很多生物體內(nèi)不能自身合成而必需由食物供應(yīng)的小分子有機(jī)化合物。四、金屬離子的作用：1.穩(wěn)定構(gòu)象：穩(wěn)定酶蛋白催化活性所必需的分子構(gòu)象;2.構(gòu)成酶的活性中心：作為酶的活性中心的組成成分，參加構(gòu)成酶的活性中心;3.連接作用：作為橋梁，將底物分子與酶蛋白螯合起來。五、酶的活性中心：酶分子上具有肯定空間構(gòu)象的部位，該部位化學(xué)基團(tuán)集中，干脆參加將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的反應(yīng)過程，這一部位就稱為酶的活性中心。參加構(gòu)成酶的活性中心的化學(xué)基團(tuán)，有些是與底物相結(jié)合的，稱為結(jié)合基團(tuán)，有些是催化底物反應(yīng)轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的，稱為催化基團(tuán)，這兩類基團(tuán)統(tǒng)稱為活性中心內(nèi)必需基團(tuán)。在酶的活性中心以外，也存在一些化學(xué)基團(tuán)，主要與維系酶的空間構(gòu)象有關(guān)，稱為酶活性中心外必需基團(tuán)。六、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)：1.具有極高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化劑高106～1020倍。酶能與底物形成ES中間復(fù)合物，從而改變更學(xué)反應(yīng)的進(jìn)程，使反應(yīng)所需活化能閾大大降低，活化分子的數(shù)目大大增加，從而加速反應(yīng)進(jìn)行。2.具有高度的底物特異性：一種酶只作用于一種或一類化合物，以促進(jìn)肯定的化學(xué)變更，生成肯定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶作用的特異性。3.酶的催化活性是可以調(diào)整的：如代謝物可調(diào)整酶的催化活性，對(duì)酶分子的共價(jià)修飾可變更酶的催化活性，也可通過變更酶蛋白的合成來變更其催化活性。七、酶促反應(yīng)的機(jī)制：1.中間復(fù)合物學(xué)說與誘導(dǎo)契合學(xué)說：酶催化時(shí)，酶活性中心首先與底物結(jié)合生成一種酶-底物復(fù)合物(ES)，此復(fù)合物再分說明放出酶，并生成產(chǎn)物，即為中間復(fù)合物學(xué)說。當(dāng)?shù)孜锱c酶接近時(shí)，底物分子可以誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象以生變更，使之成為能與底物分子親密結(jié)合的構(gòu)象，這就是誘導(dǎo)契合學(xué)說。2.與酶的高效率催化有關(guān)的因素：①趨近效應(yīng)與定向作用;②張力作用;③酸堿催化作用;④共價(jià)催化作用;⑤酶活性中心的低介電區(qū)(表面效應(yīng))。八、酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)：酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)主要探討酶催化的反應(yīng)速度以及影響反應(yīng)速度的各種因素。在探討各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響時(shí)，通常測(cè)定其初始速度來代表酶促反應(yīng)速度，即底物轉(zhuǎn)化量>k+2時(shí)，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大;反之，則越小。③Km可用于推斷反應(yīng)級(jí)數(shù)：當(dāng)[S]100Km時(shí)，ν=Vmax，反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)，即反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān);當(dāng)0.01Km④Km是酶的特征性常數(shù)：在肯定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因而可以通過測(cè)定不同酶(特殊是一組同工酶)的Km值，來推斷是否為不同的酶。⑤Km可用來推斷酶的最適底物：當(dāng)酶有幾種不同的底物存在時(shí)，Km值最小者，為該酶的最適底物。⑥Km可用來確定酶活性測(cè)定時(shí)所需的底物濃度：當(dāng)[S]=10Km時(shí)，ν=91%Vmax，為最合適的測(cè)定酶活性所需的底物濃度。⑦Vmax可用于酶的轉(zhuǎn)換數(shù)的計(jì)算：當(dāng)酶的總濃度和最大速度已知時(shí)，可計(jì)算出酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。⑷Km和Vmax的測(cè)定：主要采納Lineweaver-Burk雙倒數(shù)作圖法和Hanes作圖法。2.酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響：當(dāng)反應(yīng)系統(tǒng)中底物的濃度足夠大時(shí)，酶促反應(yīng)速度與酶濃度成正比，即ν=k[E]。3.溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響：一般來說，酶促反應(yīng)速度隨溫度的增高而加快，但當(dāng)溫度增加達(dá)到某一點(diǎn)后，由于酶蛋白的熱變性作用，反應(yīng)速度快速下降。酶促反應(yīng)速度隨溫度上升而達(dá)到一最大值時(shí)的溫度就稱為酶的最適溫度。酶的最適溫度與試驗(yàn)條件有關(guān)，因而它不是酶的特征性常數(shù)。低溫時(shí)由于活化分子數(shù)目削減，反應(yīng)速度降低，但溫度上升后，酶活性又可復(fù)原。4.pH對(duì)反應(yīng)速度的影響：視察pH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響，通常為一鐘形曲線，即pH過高或過低均可導(dǎo)致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時(shí)溶液的pH值就稱為酶的最適pH。人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適pH在6.5～8.0之間。酶的最適pH不是酶的特征性常數(shù)。5.抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影響：凡是能降低酶促反應(yīng)速度，但不引起酶分子變性失活的物質(zhì)統(tǒng)稱為酶的抑制劑。依據(jù)抑制劑的抑制作用，可將其分為不行逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。⑴不行逆抑制作用：抑制劑與酶分子的必需基團(tuán)共價(jià)結(jié)合引起酶活性的抑制，且不能采納透析等簡(jiǎn)潔方法使酶活性復(fù)原的抑制作用就是不行逆抑制作用。假如以ν～[E]作圖，就可得到一組斜率相同的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右移動(dòng)。酶的不行逆抑制作用包括專一性抑制(如有機(jī)磷農(nóng)藥對(duì)膽堿酯酶的抑制)和非專一性抑制(如路易斯氣對(duì)巰基酶的抑制)兩種。⑵可逆抑制作用：抑制劑以非共價(jià)鍵與酶分子可逆性結(jié)合造成酶活性的抑制，且可采納透析等簡(jiǎn)潔方法去除抑制劑而使酶活性完全復(fù)原的抑制作用就是可逆抑制作用。假如以ν～[E]作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜率降低的直線。可逆抑制作用包括競(jìng)爭(zhēng)性、反競(jìng)爭(zhēng)性和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制幾種類型。①競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑與底物競(jìng)爭(zhēng)與酶的同一活性中心結(jié)合，從而干擾了酶與底物的結(jié)合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。其特點(diǎn)為：a.競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應(yīng)產(chǎn)物;b.抑制劑與酶的結(jié)合部位與底物與酶的結(jié)合部位相同;c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大;但增加底物濃度可使抑制程度減小;d.動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶(底物為琥珀酸)的競(jìng)爭(zhēng)性抑制和磺胺類藥物(對(duì)氨基苯磺酰胺)對(duì)二氫葉酸合成酶(底物為對(duì)氨基苯甲酸)的競(jìng)爭(zhēng)性抑制。②反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑不能與游離酶結(jié)合，但可與ES復(fù)合物結(jié)合并阻擋產(chǎn)物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競(jìng)爭(zhēng)性抑制。其特點(diǎn)為：a.抑制劑與底物可同時(shí)與酶的不同部位結(jié)合;b.必需有底物存在，抑制劑才能對(duì)酶產(chǎn)生抑制作用;c.動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km減小，Vm降低。③非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑既可以與游離酶結(jié)合，也可以與ES復(fù)合物結(jié)合，使酶的催化活性降低，稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。其特點(diǎn)為：a.底物和抑制劑分別獨(dú)立地與酶的不同部位相結(jié)合;b.抑制劑對(duì)酶與底物的結(jié)合無影響，故底物濃度的變更對(duì)抑制程度無影響;c.動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km值不變，Vm值降低。6.激活劑對(duì)反應(yīng)速度的影響：能夠促使酶促反應(yīng)速度加快的物質(zhì)稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數(shù)是金屬離子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活劑為Cl-。九、酶的調(diào)整：可以通過變更其催化活性而使整個(gè)代謝反應(yīng)的速度或方向發(fā)生變更的酶就稱為限速酶或關(guān)鍵酶。酶活性的調(diào)整可以通過變更其結(jié)構(gòu)而使其催化活性以生變更，也可以通過變更其含量來變更其催化活性，還可以通過以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來調(diào)整代謝活動(dòng)。1.酶結(jié)構(gòu)的調(diào)整：通過對(duì)現(xiàn)有酶分子結(jié)構(gòu)的影響來變更酶的催化活性。這是一種快速調(diào)整方式。⑴變構(gòu)調(diào)整⑵共價(jià)修飾調(diào)整⑶酶原的激活2.酶含量的調(diào)整3.同工酶的調(diào)整：在同一種屬中，催化活性相同而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)，理化性質(zhì)及免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶稱為同工酶。同工酶在體內(nèi)的生理意義主要在于適應(yīng)不同組織或不同細(xì)胞器在代謝上的不同須要。因此，同工酶在體內(nèi)的生理功能是不同的。乳酸脫氫酶同工酶(LDHs)為四聚體，在體內(nèi)共有五種分子形式，即LDH1(H4)，LDH2(H3M1)，LDH3(H2M2)，LDH4(