新高考生物總復(fù)習專題4酶與ATP教學課件

第1部分分子與細胞專題4酶與ATP高考

生物新高考專用考點1降低化學反應(yīng)活化能的酶一、酶的概念剖析與作用機理1.概念剖析與拓展化學本質(zhì)絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)少數(shù)是RNA合成原料氨基酸核糖核苷酸合成場所核糖體主要是細胞核來源一般來說,活細胞都能產(chǎn)生酶生理功能具有催化作用知識拓展

核酶是一類具有催化活性的RNA分子,可降解特定的RNA序列。核酶可

通過堿基互補配對與底物特異性結(jié)合來催化某些RNA的切割和連接等。2.酶的作用機理:降低化學反應(yīng)的活化能二、酶的特性1.高效性易錯易混

1.酶為催化劑,反應(yīng)前后數(shù)量、性質(zhì)不變。2.酶能縮短達到化學平衡點的時間,但不改變平衡點,因而酶不會改變最終生成物的量。2.專一性知識拓展

關(guān)于酶專一性的兩個學說(1)“鎖鑰學說”:酶與底物的關(guān)系就像鎖和鑰匙,局限性是沒辦法解釋酶催化的可逆

反應(yīng)。(2)“誘導契合學說”:酶是高柔性的動態(tài)構(gòu)象分子,當酶與底物分子結(jié)合時,酶受底物

分子誘導,其構(gòu)象發(fā)生有利于底物與之結(jié)合的變化,酶與底物特異性結(jié)合后,可催化反

應(yīng)的進行。3.作用條件較溫和:需要適宜的溫度和pH(1)在最適溫度和pH條件下,酶的活性最高。(2)高溫、過酸、過堿等條件會使酶的空間結(jié)構(gòu)遭到破壞而永久失活;低溫條件下酶的

活性很低,但空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定,溫度適宜時,酶可恢復(fù)活性。小表達

1.可用H2O2及H2O2酶探究酶的最適溫度嗎?

2.可用淀粉、淀粉酶、鹽酸探究酶的最適pH嗎?

3.研究溫度對淀粉酶活性的影響時,可以用斐林試劑檢測嗎?

答案:1.不能。因為H2O2在加熱條件下會分解。2.不能。因為鹽酸可催化淀粉水解。3.不能。因為斐林試劑鑒定時需要水浴加熱,而該實驗需要嚴格控制溫度。三、影響酶促反應(yīng)速率的因素1.溫度和pH

據(jù)圖可知,不同pH條件下,酶最適溫度不變;不同溫度條件下,酶最適pH也不變。2.底物濃度

3.酶濃度

易錯易混

溫度與pH通過影響酶活性影響酶促反應(yīng)速率;底物濃度和酶濃度不改變

酶的活性,而是通過影響酶與底物的接觸影響酶促反應(yīng)速率。4.酶的競爭性抑制劑和非競爭性抑制劑(1)底物與酶的活性部位結(jié)合發(fā)生催化反應(yīng)。(2)競爭性抑制劑與底物競爭結(jié)合酶的活性部位,降低底物與酶的結(jié)合率。(3)非競爭性抑制劑與酶其他部位結(jié)合,引起酶構(gòu)象改變,導致酶無法與底物結(jié)合。(4)一般隨底物濃度增加,競爭性抑制劑的抑制作用可消除,而非競爭性抑制劑的抑制

作用不可消除?？键c2細胞的能量貨幣——ATP一、ATP的結(jié)構(gòu)與功能1.ATP的名稱:腺苷三磷酸。2.ATP的結(jié)構(gòu)

3.ATP的功能:細胞生命活動的直接能源物質(zhì)。知識拓展

1.ATP與RNA的關(guān)系

2.將ATP中的腺嘌呤替換為鳥嘌呤即為GTP,CTP、UTP同理。3.dNTP,N可代表堿基A、G、C、T,與ATP所含的核糖不同,dNTP含的是脫氧核糖,可

以作為PCR合成DNA的原料。二、ATP的形成和利用

ATP的合成ATP的水解及利用反應(yīng)式ADP+Pi+能量

ATPATP

ADP+Pi+能量反應(yīng)場所葉綠體、線粒體、細胞質(zhì)基質(zhì)生物體的需能部位能量來源光能(光合作用)、有機物中的化

學能(細胞呼吸)儲存在ATP中的化學能能量去路儲存在ATP中用于主動運輸、肌肉收縮、大

腦思考等各項生命活動酶深挖教材(1)酶是活細胞產(chǎn)生的具有

作用的有機物,其中絕大多數(shù)酶是

,酶通過降低

起作用(必修1P78、P81)。(2)與無機催化劑相比,酶具有

性;一種酶只能催化

;酶的作用條件較溫和,在最適宜的

條件下有最高的活性(必修1P81—P82、P84)(2

023廣東,1,2分)(2022浙江6月選考,10,2分)(2022重慶,7,2分)。(3)有些酶需要特殊物質(zhì)作用才能具有活性,如耐高溫的DNA聚合酶需要

存在的情況下才能被激活(選擇性必修3P77),有的酶需要被ATP

后才能激活,激

活后,酶的

發(fā)生變化(必修1P88)(2022全國乙,4,6分)。催化蛋白質(zhì)活化能高效一種或一類化學反應(yīng)溫度和pHMg2+磷酸化空間結(jié)構(gòu)真題演練

(2022浙江6月選考,10,2分)下列關(guān)于研究淀粉酶的催化作用及特性實驗的

敘述,正確的是

(

)A.低溫主要通過改變淀粉酶的氨基酸組成,導致酶變性失活B.稀釋100萬倍的淀粉酶仍有催化能力,是因為酶的作用具高效性C.淀粉酶在一定pH范圍內(nèi)起作用,酶活性隨pH升高而不斷升高D.若在淀粉和淀粉酶混合液中加入蛋白酶,會加快淀粉的水解速率B考法1磷酸化和去磷酸化項目蛋白質(zhì)磷酸化蛋白質(zhì)去磷酸化過程在蛋白激酶催化下,將ATP末端的磷酸基團轉(zhuǎn)移到蛋白質(zhì)特定位點的氨基酸殘基上在蛋白磷酸酶催化下,磷酸化的

蛋白質(zhì)上的磷酸基團脫落條件蛋白激酶、消耗ATP蛋白磷酸酶等圖示過程

結(jié)果蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)改變→蛋白質(zhì)活性改變蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)恢復(fù)實例細胞內(nèi)許多蛋白質(zhì)(如信號蛋白、結(jié)構(gòu)蛋白、酶和膜載體蛋白)的活性變化都是通過蛋白激酶/蛋白磷酸酶開關(guān)調(diào)節(jié)的,并具有靶蛋白特異性。如載體蛋白的磷酸化,以Ca2+經(jīng)主動運輸轉(zhuǎn)運到細胞外過程為例,圖示如下:

例

(2024屆山東省實驗中學一診,13)當細胞中有錯誤折疊蛋白在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)聚集時,無活

性BiP-PERK復(fù)合物發(fā)生解離,形成游離的BiP蛋白與PERK蛋白。BiP可以識別錯誤折

疊的蛋白質(zhì),促進它們重新正確折疊并運出。PERK解離后被磷酸化激酶催化發(fā)生磷

酸化,一方面抑制多肽鏈進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng),另一方面促進BiP表達量增加。下列說法錯誤的

是

(

)A.當BiP-PERK復(fù)合物存在時,多肽鏈進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)折疊和加工B.當PERK以游離狀態(tài)存在時,內(nèi)質(zhì)網(wǎng)不能產(chǎn)生包裹蛋白質(zhì)的囊泡C.提高磷酸化激酶活性可促進異常蛋白積累的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)恢復(fù)正常D.PERK磷酸化導致其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,這一過程伴隨著能量的轉(zhuǎn)移

解析

根據(jù)“當細胞中有錯誤折疊蛋白……發(fā)生解離”可知,當BiP-PERK復(fù)合物存在時,細胞中沒有錯誤折疊的蛋白在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)聚集,所以多肽鏈可以進入內(nèi)質(zhì)網(wǎng)進行折

疊和加工,A正確;當PERK以游離狀態(tài)存在時,其會被磷酸化激酶催化發(fā)生磷酸化,促進

BiP表達量增加,BiP可識別錯誤折疊的蛋白質(zhì),促進它們重新正確折疊并運出,蛋白質(zhì)

被運出需要內(nèi)質(zhì)網(wǎng)形成囊泡,說明當PERK以游離狀態(tài)存在時,內(nèi)質(zhì)網(wǎng)能產(chǎn)生包裹蛋白

質(zhì)的囊泡,當提高磷酸化激酶活性時,可促進異常蛋白積累的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)恢復(fù)正常,B錯誤,C

正確;PERK被磷酸化激酶催化發(fā)生磷酸化,磷酸化過程伴隨著ATP的水解,會發(fā)生能量

的轉(zhuǎn)移,D正確。

答案

B考法2對照實驗的實驗設(shè)計1.實驗設(shè)計的變量、原則及結(jié)論實驗設(shè)計的基本程序明確實驗?zāi)康?確定實驗類型(驗證性實驗或探究性實驗)→提出實驗思路→設(shè)計實驗步驟→預(yù)期實驗結(jié)果,得出實驗結(jié)論對照實驗基本變量

對照實驗基本原則單一變量原則除自變量以外,實驗組與對照組的無關(guān)變量應(yīng)保持相同且適宜對照原則(1)空白對照:不進行任何實驗處理,通常加入等量蒸餾水、生理鹽水替代實驗因素;(2)自身對照:對照組與實驗組在同一研究對象上進行,如質(zhì)壁分離實驗中的自身前后對照;(3)相互對照:如驗證酶的高效性時,加酶與加無機催化劑兩個實驗組相互對照;(4)條件對照:如驗證甲狀腺激素促進幼小動物發(fā)育的實驗中,實驗組飼喂甲狀腺激素,空白對照組不進行任何處理,條件對照組飼喂甲狀腺激素抑制劑平行重復(fù)原則對所做實驗進行足夠次數(shù)的重復(fù)(至少3次),求得多個實驗結(jié)果的平均值,排除偶然因素對實驗結(jié)果的影響,使實驗結(jié)果更加準確實驗結(jié)果與結(jié)論驗證性實驗結(jié)果和結(jié)論是唯一的,依據(jù)自變量與因變量的關(guān)系,用逆推法由結(jié)論推出相應(yīng)的結(jié)果探究性實驗結(jié)果和結(jié)論是不確定的,應(yīng)先把自變量與因變量所對應(yīng)的各種關(guān)系都考慮到,然后描述出各種可能出現(xiàn)的結(jié)果易混易錯

對照組、實驗組與模型組(1)對照組通常是未經(jīng)實驗因素處理的一組。(2)實驗組則是在對照組的基礎(chǔ)上,遵循加法原理或減法原理而設(shè)計的。(3)模型組:給藥劑讓正常動物發(fā)病或者出現(xiàn)某種狀況,如糖尿病模型組、癌癥模型

組。通過對比模型組及實驗組(造模后再治療),可以讓實驗結(jié)論更加可靠。項目說明舉例加法原理與常態(tài)比較,人為增加某種影響因素在“比較過氧化氫在不同條件下的分解”實驗中,與對照組相比,實驗組分別作加溫、滴加FeCl3溶液、滴加肝臟研磨液的處理減法原理與常態(tài)比較,人為去除某種影響因素在艾弗里的肺炎鏈球菌轉(zhuǎn)化實驗中,每個實驗組特異性地去除了一種物質(zhì),從而鑒定出DNA是遺傳物質(zhì)2.自變量控制中的“加法原理”和“減法原理”例

(2022全國乙,4,6分)某種酶P由RNA和蛋白質(zhì)組成,可催化底物轉(zhuǎn)化為相應(yīng)的產(chǎn)

物。為探究該酶不同組分催化反應(yīng)所需的條件,某同學進行了下列5組實驗(表中

“+”表示有,“-”表示無)。實驗組①②③④⑤底物+++++RNA組分++-+-蛋白質(zhì)組