生化習題資料

第一章核酸的結(jié)構(gòu)和功能

一、選擇題

B1、熱變性的DNA分子在適當條件下可以復性，條件之一是（）

A、驟然冷卻B、緩慢冷卻C、濃縮D、加入濃的無

機鹽

D2、在適宜條件下，核酸分子兩條鏈通過雜交作用可自行形成雙螺

旋，取決于（）

A、DNA的Tm值B、序列的重復程度

C、核酸鏈的長短D、堿基序列的互補

C3、核酸中核昔酸之間的連接方式是：（）

A、2',5'一磷酸二酯鍵B、氫鍵

C、3',5'一磷酸二酯鍵D、糖苔鍵

A4、tRNA的分子結(jié)構(gòu)特征是：（）

A、有反密碼環(huán)和3'一端有一CCA序列B、有密碼環(huán)

C、有反密碼環(huán)和5'一端有一CCA序列D、5'一端有一CCA序

列

D5、下列關(guān)于DNA分子中的堿基組成的定量關(guān)系哪個是不正確的？

（）A腺噂吟C鳥嘿吟G胞喀唉T胸腺喀唉U尿喀咤

A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+T

A6、下面關(guān)于Watson-CrickDNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的敘述中哪一項

是正確的？（）

A、兩條單鏈的走向是反平行的B、堿基A和G配對

C、堿基之間共價結(jié)合D、磷酸戊糖主鏈位于雙螺旋內(nèi)側(cè)

C7、具5'-CpGpGpTpAp-3'順序的單鏈DNA能與下列哪種RNA雜

交？。

A、5'-GpCpCpAp-3'B、5'-GpCpCpApUp-3'

C、5'-UpApCpCpGp-3,D、5'-TpApCpCpGp-3,

C8、RNA和DNA徹底水解后的產(chǎn)物（）

A^核糖相同，部分堿基不同B、堿基相同，核糖不同

C、堿基不同，核糖不同D、堿基不同，核糖相同

A9、下列關(guān)于mRNA描述哪項是錯誤的？（）

A、原核細胞的mRNA在翻譯開始前需加“PolyA”尾巴。

B、真核細胞mRNA在3'端有特殊的“尾巴”結(jié)構(gòu)

C、真核細胞mRNA在5'端有特殊的“帽子”結(jié)構(gòu)

B10、tRNA的三級結(jié)構(gòu)是（）

A、三葉草葉形結(jié)構(gòu)（tRNA二級結(jié)構(gòu)）B、倒L形結(jié)構(gòu)

C、雙螺旋結(jié)構(gòu)D、發(fā)夾結(jié)構(gòu)（RNA鏈回折形成的）

C11、維系DNA雙螺旋穩(wěn)定的最主要的力是（）

A、氫鍵B、離子鍵C、堿基堆積力D范德華力

DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)是十分穩(wěn)定的，及穩(wěn)定的因素有四：（1）兩條鏈上

的堿基對之間形成的氫鍵；（2）堿基堆積力：是由同一條核酸鏈中的

相鄰堿基之間的疏水作用力和范德華力構(gòu)成的；（3）處于螺旋外側(cè)的

帶負電荷的磷酸基與帶正電荷的陽離子之間以離子鍵結(jié)合形成鹽可

降低兩條鏈之間的靜電斥力。（4）堿基分子內(nèi)能P19~20

A12、下列關(guān)于DNA的雙螺旋二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素中哪一項是不正

確的？（）

A、3',5'一磷酸二酯鍵C、互補堿基對之間的氫鍵

B、堿基堆積力D、磷酸基團上的負電荷與介質(zhì)中的陽離子之間形

成的離子鍵

C13、Tm是指（）的溫度

A、雙螺旋DNA達到完全變性時B、雙螺旋DNA開始變性時

C、雙螺旋DNA結(jié)構(gòu)失去1/2時D、雙螺旋結(jié)構(gòu)失去1/4時

C14、稀有核甘酸堿基主要見于（）

A、DNAB、mRNAC、tRNAD、rRNA

D15、雙鏈DNA的解鏈溫度的增加，提示其中含量高的是（）

A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G

B16、核酸變性后，可發(fā)生哪種效應？（）

A、減色效應B、增色效應

C、失去對紫外線的吸收能力D、最大吸收峰波長發(fā)生轉(zhuǎn)移

A17、某雙鏈DNA純樣品含15%的A,該樣品中G的含量為（）

A、35%B、15%C、30%D、20%

A+C=G+T=1/2DNAA=TC=G

二、是非題（在題后括號內(nèi)打J或X）

F1、雜交雙鏈是指DNA雙鏈分開后兩股單鏈的重新結(jié)合。（）

F2、tRNA的二級結(jié)構(gòu)是倒L型。（）

T3、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔點（Tm）值愈大。（）

F4、如果DNA一條鏈的堿基順序是CTGGAC,則互補鏈的堿基序列

為GACCTG。（）

T5、在tRNA分子中，除四種基本堿基（A、G、C、U）夕卜，還含有

稀有堿基。（）

T6、一種生物所有體細胞的DNA,其堿基組成均是相同的，這個堿

基組成可作為該類生物種的特征。（）

T7、核酸探針是指帶有標記的一段核酸單鏈。（）

F8、DNA是遺傳物質(zhì)，而RNA則不是。（）

三、問答題：

1、某DNA樣品含腺喋吟15.1%（按摩爾堿基計），計算其余堿基的

百分含量。

G=C=50-15.1=34.9T=A=15.1

2、DNA和RNA的結(jié)構(gòu)和功能在化學組成、分子結(jié)構(gòu)、細胞內(nèi)分布

和生理功能上的主要區(qū)別是什么？

DNA是由脫氧核昔酸的單體聚合而成的聚合體，DNA的單體稱為脫氧

核苔酸，每一種脫氧核苔酸由三個部分所組成：一分子含氮堿基+一

分子五碳糖（脫氧核糖）+一分子磷酸根,DNA都是由C、H、0、N、P五

種元素組成的。單個的核昔酸連成一條鏈，兩條核甘酸鏈接一定的

順序排列，然后再扭成“麻花”樣，就構(gòu)成脫氧核糖核酸（DNA）的

分子結(jié)構(gòu)。原核細胞的染色體是一個長DNA分子。真核細胞核中有不

止一個染色體，每個染色體也只含一個DNA分子。不過它們一般都比

原核細胞中的DNA分子大而且和蛋白質(zhì)結(jié)合在一起。DNA分子的功能

是貯存決定物種的所有蛋白質(zhì)和RNA結(jié)構(gòu)的全部遺傳信息；策劃生物

有次序地合成細胞和組織組分的時間和空間；確定生物生命周期自始

至終的活性和確定生物的個性。除染色體DNA外，有極少量結(jié)構(gòu)不同

的DNA存在于真核細胞的線粒體和葉綠體中。DNA病毒的遺傳物質(zhì)也

是DNA。

RNA其中rRNA是核糖體的組成成分，由細胞核中的核仁合成，而mRNA

tRNA在蛋白質(zhì)合成的不同階段分別執(zhí)行著不同功能。mRNA是以DNA

的一條鏈為模板，以堿基互補配對原則，轉(zhuǎn)錄而形成的一條單鏈，主

要功能是實現(xiàn)遺傳信息在蛋白質(zhì)上的表達，是遺傳信息傳遞過程中的

橋梁。tRNA的功能是攜帶符合要求的氨基酸，以連接成肽鏈，再經(jīng)

過加工形成蛋白質(zhì)。核糖核昔酸聚合而成的沒有分支的長鏈。分子

量比DNA小，但在大多數(shù)細胞中比DNA豐富。RNA主要有3類，即信

使RNA(mRNA),核糖體RNA(rRNA)和轉(zhuǎn)移RNA(tRNA)。這3類RNA

分子都是單鏈，但具有不同的分子量、結(jié)構(gòu)和功能。在RNA病毒中，

RNA是遺傳物質(zhì)，植物病毒總是含RNA。近些年在植物中陸續(xù)發(fā)現(xiàn)一

些比病毒還小得多的浸染性致病因子，叫做類病毒。類病毒是不含蛋

白質(zhì)的閉環(huán)單鏈RNA分子，此外，真核細胞中還有兩類RNA,即不均

一核RNA(hnRNA)和小核RNA(snRNA)?hnRNA是mRNA的前體；snRNA

參與hnRNA的剪接(一種加工過程)。除一級結(jié)構(gòu)外，RNA分子中還

有以氫鍵聯(lián)接堿基(A對U;G對C)形成的二級結(jié)構(gòu)。RNA的三級結(jié)

構(gòu)，其中研究得最清楚的是tRNAoRNA參與蛋白質(zhì)生物合成過程的

有3類：轉(zhuǎn)移核糖核酸(tRNA)、信使核糖核酸(mRNA)和核糖體核糖

核酸（rRNA）。

■化學組成分子結(jié)構(gòu)生物學功能

（1）級結(jié)構(gòu).

含有D-2脫氧核糖DNA中的核甘酸序

列決定了生物體的遺傳

含有胞喳哇、胸腺喳噓a-雙螺旋

特征

鳥噤聆、腺噂聆

在DNA的復制、轉(zhuǎn)

含有D垓糖

錄翻譯中起到一定的調(diào)

RNA含有胞喳嚏、尿喳嚏大多數(shù)為一條單鏈控作用，與細胞內(nèi)或細

胞間的一些物質(zhì)的運輸

含有嚓吟、腺0票吟

核定位有關(guān)

3、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)有些什么基本特點？這些特點能解釋哪些最

重要的生命現(xiàn)象？

a.兩條反向平行的多聚核昔酸鏈沿一個假設的中心軸右旋相互盤繞

而形成，螺旋表面有一條大溝和一條小溝。（2分）b.磷酸和脫氧核

糖單位作為不變的骨架組成位于外側(cè)，作為可變成分的堿基位于內(nèi)

側(cè)，鏈間堿基按A-T配對，之間形成2個氫鍵，G-C配對，之間形成

3個氫鍵（堿基配對原則，Chargaff定律）。（2分）c.螺旋直徑2nm,

相鄰堿基平面垂直距離0.34nm,螺旋結(jié)構(gòu)每隔10個堿基對重復一次,

間隔為3.4nm0（2分）該模型揭示了DNA作為遺傳物質(zhì)的穩(wěn)定性特征,

最有價值的是確認了堿基配對原則，這是DNA復制、轉(zhuǎn)錄和反轉(zhuǎn)錄的

分子基礎，亦是遺傳信息傳遞和表達的分子基礎。該模型的提出是本

世紀生命科學的重大突破之一，它奠定了生物化學和分子生物學乃至

整個生命科學飛速發(fā)展的基石。（2分）

第二章蛋白質(zhì)化學

一、選擇題

C1、在寡聚蛋白質(zhì)中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位

間的空間結(jié)構(gòu)稱之謂（）

A、三級結(jié)構(gòu)B、締合現(xiàn)象C、四級結(jié)構(gòu)D、變構(gòu)現(xiàn)象

具有別構(gòu)效應的蛋白質(zhì)通常是二條以上的肽鏈組成的寡聚蛋白質(zhì)。

（1）亞基的概念：有些球狀蛋白質(zhì)分子，含有二條或更多條的多肽鏈,

這些多肽鏈彼此以非共價鍵相連，每條多肽鏈都有自己的三級結(jié)構(gòu)，

這樣的每條多肽鏈就是該蛋白質(zhì)的亞基（Subunit）。亞基是蛋白質(zhì)分

子中的最小共價單位。

⑵亞基的表示：a、[3、y,5............等。

四級結(jié)構(gòu)概念：亞基的立體排布，亞基間的相互作用及接觸部位的布

局。但不包括亞基內(nèi)部的空間結(jié)構(gòu)。

C2、形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，非常重要的一點是肽鍵中的四個原

子以及和它相鄰的兩個a-碳原子處于（）

A、不斷繞動狀態(tài)B、可以相對自由旋轉(zhuǎn)

C、同一平面D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài)

B3、甘氨酸的解離常數(shù)是pK1=2.34,pK2=9.60，它的等電點（pI）

是（）

A、7.26B、5.97

C、7.14D、10.77

Pl=(2.34+9.6)/2=5.97

PI的計算：氨基酸的等電點相當于該氨基酸的兩性離子狀態(tài)兩側(cè)的

基團pK值和的一半。

一氨基一叛基AAPI=[PK(a-NH3+)+PK(a-COOH)]/2

一氨基二段基（酸性AA）PI=[PK(a-COOH)+PK(R-COOH)]/2

二氨基一期基（堿性AA）PI=[PK(a-NH3+)+PK(R-NH3+)]/2

C4、肽鏈中的肽鍵是：（）

A、順式結(jié)構(gòu)B、順式和反式共存C^反式結(jié)構(gòu)

B5、維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要因素是：（）

A、靜電作用力B、氫鍵C、疏水鍵D、范德華作力

蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要是靠氫鯉來維持穩(wěn)定的。

B6、蛋白質(zhì)變性是由于（）

A、一級結(jié)構(gòu)改變B、空間構(gòu)象破壞C、輔基脫落D、蛋白質(zhì)水解

D7、必需氨基酸是對（）而言的。

A、植物B、動物C、動物和植物D、人和動物

C8、在下列所有氮基酸溶液中，不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是

A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、絲氨酸

除脯氨酸、羥脯氨酸能溶解于乙醇或乙醛外,其它的AA都不能溶

于有機溶劑

紫外吸收性質(zhì)：在近紫外區(qū)只有色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）、

苯丙氨酸（Phe）三種AA有吸收色氨酸Xmax=280nm酪氨酸X

max=275nm苯丙氮酸入max=257nm

各種AA都能以不同的溶解度溶解于水,能溶于稀堿或稀酸中

D9、天然蛋白質(zhì)中含有的20種氨基酸的結(jié)構(gòu)()

A、全部是1_一型B、全部是D型

C、部分是1_一型，部分是D一型D、除甘氨酸外都是1_一型

COO

H3N—C—H

除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下結(jié)構(gòu)通式cR

B10、谷氨酸的pK'1(-C00H)為2.19,pK'2(-N+H3)為9.67,

Pk'3r(-C00H)為4.25,其pl是()

A、4.25B、3.22C、6.96D、5.93

Pl=(2.19+4.25)/2=3.22

D11、在生理pH情況下，下列氨基酸中哪個帶凈負電荷？()

A、ProB、LysC、HisD、GIu

帶電荷縮寫符號單字

氨基破名彌化學結(jié)構(gòu)式

狀況狀況(三字)符號

HO—CH,—CH—COO

絲氣酸SerS

NH；

CHj—CH-CH—COO-

蘇氫融IlirTII

；

極OHNH

0

不

性天冬版膠AsnNH2N—C—CH2—CH—COO-

I

帶NH；

氨

0

電1

HN—C—CHJCHJCHCOO-

基谷氨儆胺GinQ2

荷

NH；

酸HQ-,O-CHj—CHC00'

酩氣陂TyrY

NH；

半胱疑HS^-CH,-CH—COO-

CysC

酸一NH；

*(MH；CH,CH—C(M)

帶天冬額收AspD1

負NH；

極電

■ooc-CH2-CH2-CHCOO-

荷谷我酸GhiE1

性NH；

i—rCH2—CH—coo

'瓜組氨酸HisHHNNH

帶*、NH；

正

基H,N—CH2CH2CH；—CH,—CHCOO-

賴氨酸LysK

電NH；

酸荷

H2NCNHCH2cH2cH2cHe()0

精氨酸ArgR

NHNH；

*2

HCHCOO-

H叔酸(；lv（；

非NH；

極

性CH,CH-COO

?丙氨酸AlaA

基NH；

酸

CH、CHCHCOO

墉叔酸VHIV11

CH,NH；

極性帶電荷編寫符號單字

額￥酸名稱化學結(jié)構(gòu)式

狀況狀況（三字）符號

CH,—CH—CH,—(二H——COO-

亮氨酸LeuL1

（白氨酸）CH,rVH；

CH?—C%—Q：H—<：H-COO

異亮氨酸UcI

非

（異白氨酸）(r

極—coo

基丙氨酸PhcF

NH

性

CHj—S—CHj一

-CH2—CH—COO-

氮甲硫腎酸（蛋氨酸）MetM1

NH；

基

H2C——<溫

牖氨限ProPH2C(2H—COO-

酸?W

H；

ZH——COO

色敘的TrnW

(Try)MH；

中性AA:Gly、Ala、VaI>Leu^IIe>Met^Cys、Ser、Thr

甘G、丙A、綴V、亮（或白）L、異亮I、

甲硫（或蛋）M、絲S、蘇T

堿性AA：Lys、Arg賴K、精R

酸性AA:Asp、Glu、Asn、GIn

天冬D、谷E、天冬酰胺N、谷氨酰胺Q

B12、天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（）

A、半胱氨,酸B、瓜氨酸C、絲氨酸D、蛋氨酸

C13、破壞Q一螺旋結(jié)構(gòu)的氨基酸殘基之一是：（）

A、亮氮酸B、丙氨酸C、脯氮酸D、谷氨酸

螺旋（結(jié)構(gòu)）：a-螺旋是主鏈結(jié)構(gòu)中最常見、含量最豐富的二級結(jié)

構(gòu)。

特征：a-螺旋體中，AA殘基的側(cè)鏈R基團從螺旋體的中央指向螺

旋體外部。每3.6個殘基就旋轉(zhuǎn)一圈，每圈上升的位移為0.54nm,每

個AA殘基沿螺旋體上升0.15nm。每AA殘基旋轉(zhuǎn)100o（3.6殘基正好

360o）o

螺旋體走向有右手螺旋和左手螺旋兩種。

Q-螺旋是通過鏈內(nèi)氫鍵維持其穩(wěn)定性，氫鍵的取向幾乎與中心軸平

行。氫鍵由肽鏈內(nèi)一個肽鍵的與它的第四個肽鍵的之間形成每個肽鍵

上的H和0都參與氫鍵的形成，使螺旋體達到最大的穩(wěn)定。

a-螺旋體，尤其是右手a-螺旋是蛋白質(zhì)肽鏈中最穩(wěn)定的構(gòu)象。

脯氨酸、羥脯氨酸可中斷螺旋體形成一個“結(jié)節(jié)”°

D14、當?shù)鞍踪|(zhì)處于等電點時，可使蛋白質(zhì)分子的（）

A、穩(wěn)定性增加B、表面凈電荷不變

C、表面凈電荷增加D、溶解度最小

不同的蛋白質(zhì)有不同的等電點。蛋白質(zhì)在等電點時主要以兩性離子存

在。蛋白質(zhì)在等電點時最不穩(wěn)定，易沉淀析出

C15、蛋白質(zhì)分子中-S-S-斷裂的方法是（）

A、加尿素B、透析法C、加過甲酸D、加重金屬鹽

二、是非題（在題后括號內(nèi)打J或X）

F1、一氨基一疑基氨基酸的pl為中性，因為-COOH和-NH+3的解離

度相等。（）

pH>pl時，蛋白質(zhì)帶負電荷

pH<pl時，蛋白質(zhì)帶正電荷

pH=pl時，蛋白質(zhì)的凈電荷為零

T2、構(gòu)型的改變必須有舊的共價健的破壞和新的共價鍵的形成，而

構(gòu)象的改變則不發(fā)生此變化。（）

F3、生物體內(nèi)只有蛋白質(zhì)才含有氨基酸。（）

F4、所有的蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。（）

T5、用短肽酶A水解一個肽，發(fā)現(xiàn)釋放最快的是Leu,其次是Gly,

據(jù)此可斷定，此肽的C端序列是Gly-Leu。（）

T6蛋白質(zhì)分子中個別氨基酸的取代未必會引起蛋白質(zhì)活性的改變。

T7、集刀型紅細胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由

于正常血打蛋白分子中的一個谷氨酸賤基被綴氨酸賤基所置換。

F8、鐮刀型紅細胞貧血病是一種先天性遺傳病，其病因是由于血紅

蛋白的代謝發(fā)生障礙。（）

F9、在蛋白質(zhì)和多肽中，只有一種連接氨基酸殘基的共價鍵，即肽

鍵。（）

肽鍵由一個氨基酸的照基和另一個氨基酸的氨基共同脫去一分子水

而形成的共價鍵。

T10從熱力學上講蛋白質(zhì)分子最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能最低時的構(gòu)象。

F11、天然氨基酸都有一個不對稱a-碳原子。（）

F12、變性后的蛋白質(zhì)其分子量也發(fā)生改變。（）

變性定義：蛋白質(zhì)在一定條件下處理時，肽鏈不斷裂（即一級結(jié)構(gòu)不

變）特定構(gòu)象改變，失去生物活性的過程。

①變性的主要特征：生物活性的喪失。

②變性的實質(zhì)：蛋白質(zhì)分子構(gòu)象（空間結(jié)構(gòu)）的改變或破壞。

③蛋白質(zhì)變性的一些其它特征：

溶解度顯著減小，不溶于水，在中性溶液中容易沉淀，但可溶于

稀酸或稀堿中。

粘度增高，一些反應基團如一SH、一S—S一、一0H等數(shù)目增加。

變性蛋白質(zhì)易被酶水解（因此熟食易被消化）。

T13、蛋白質(zhì)在等電點時凈電荷為零，溶解度最小。（）

三、問答題和計算題：

1、為什么說蛋白質(zhì)是生命活動最重要的物質(zhì)基礎？

有生命的東西離開了蛋白質(zhì)就不能生存。生命是物質(zhì)運動的高級形

式，這種運動方式是通過蛋白質(zhì)來實現(xiàn)的，蛋白質(zhì)是決定生命最重要

的物質(zhì)基礎，所以蛋白質(zhì)有極其重要的生物學意義。人體的生長、發(fā)

育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質(zhì)。生命運動需

要蛋白質(zhì)，也離不開蛋白質(zhì)。如果蛋白質(zhì)長時間地攝入不足，正常代

謝和生長發(fā)育便會無法進行，輕者發(fā)生疾病，重者甚至可以導致死亡。

蛋白質(zhì)是一種化學結(jié)構(gòu)非常復雜的有機化學物。通俗易懂些說，它就

是構(gòu)成人體組織器官的支架和主要物質(zhì)它是由碳、氫、氧、氮等元素

組成的，有的蛋白質(zhì)還含有硫、磷、鐵等元素，這些成分中的氮，是

蛋白質(zhì)構(gòu)造的特征，是糖和脂肪中所沒有的，故蛋白質(zhì)不能為其它營

養(yǎng)素所代替。

2、試比較較Gly、Pro與其它常見氨基酸結(jié)構(gòu)的異同，它們對多肽鏈

二級結(jié)構(gòu)的形成有何影響？

3、為什么說蛋白質(zhì)水溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？

⑴蛋白質(zhì)顆粒帶有極性基團，如一NH3+、一C00-、一0H、一SH、一C0NH2

等和水有高度親和性。蛋白質(zhì)與水相遇時，就很容易在表面形成一層

水膜（又稱水化膜）。

⑵蛋白質(zhì)在非等電點狀態(tài)時，帶有相同的電荷，使蛋白質(zhì)顆粒之間

相互排斥不致相互聚集沉淀。

4、試舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（包括一級結(jié)構(gòu)、高級結(jié)構(gòu)

與功能的關(guān)系）。

（1）蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)是其執(zhí)行生物功能的結(jié)構(gòu)基礎

（2）蛋白質(zhì)的別構(gòu)效應：別構(gòu)（變構(gòu)）效應：是指蛋白質(zhì)在執(zhí)行功

能過程中，其構(gòu)象發(fā)生改變，從而提高或降低分子的生物活性，這

就叫別構(gòu)效應。具有別構(gòu)效應的蛋白質(zhì)稱為別構(gòu)蛋白質(zhì)。具有別構(gòu)

效應的蛋白質(zhì)通常是二條以上的肽鏈組成的寡聚蛋白質(zhì)。別構(gòu)效應

廣泛存在，它是調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)生物功能的重要方式。

5、什么是蛋白質(zhì)的變性？變性的機制是什么？舉例說明蛋白質(zhì)變性

在實踐中的應用。

蛋白質(zhì)受理化因素的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構(gòu)象的破壞,

使蛋白質(zhì)的生物活性喪失的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。（2分）

變性的實質(zhì)：蛋白質(zhì)分子構(gòu)象（空間結(jié)構(gòu)）的改變或破壞。物理因素有:

熱、紫外線、X射線、超聲波、高壓、攪拌、據(jù)烈振蕩、研磨等；化

學因素有：強酸、強堿、有機溶劑、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑、

去污劑等。（3分）

應用：（1）雞蛋、肉類等經(jīng)加溫后蛋白質(zhì)變性，熟后更易消化。

（2）細菌、病毒加溫，加酸、加重金屬（汞）因蛋白質(zhì)變性而

滅活（滅菌、消毒）。（3）動物、昆蟲標本固定保存、防腐。

（4）很多毒素是動物蛋白質(zhì)，加甲醛固定，減毒、封閉毒性堿

基團作類毒素抗原，制作抗毒素。（5）制革，使皮革成形。（60

蠶絲是由蛋白質(zhì)變性而成。（7）用于蛋白質(zhì)的沉淀。從血液中提

分離、提純激素，制藥。（8）臨床上外科凝血，止血。尿中管型

診斷腎臟疾病。（9）酶類分解各種蛋白質(zhì)，以利于腸壁對營養(yǎng)物

質(zhì)的吸取。（100加入電解質(zhì)使蛋白質(zhì)凝聚脫水如做豆腐。（11）

改變蛋白質(zhì)分子表面性質(zhì)進行鹽析，層析分離提純蛋白質(zhì)，如核

酸的提純、DNA測定。（12）大分子的破碎，基因重整合。（13）

蛋白質(zhì)分子結(jié)合重金屬而解毒。（14）蛋白質(zhì)分子與某些金屬結(jié)

合出現(xiàn)顯色反應，如雙縮腺反應可測定含量。

6、聚賴氨酸（polyLys）在pH7時呈無規(guī)則線團，在pH10時則呈a

一螺旋；聚谷氨酸(polyGlu)在pH7時呈無規(guī)則線團，在pH4時則

呈a-螺旋，為什么？

7、多肽鏈片段是在疏水環(huán)境中還是在親水環(huán)境中更有利于a-螺旋的

形成，為什么？

8、已知某蛋白質(zhì)的多肽鏈的一些節(jié)段是a-螺旋，而另一些節(jié)段是b-

折疊。該蛋白質(zhì)的分子量為240000,其分子長5.06T0-5,求分子中

a-螺旋和b-折疊的百分率.(蛋白質(zhì)中一個氨基酸的平均分子量為

120,每個氨基酸殘基在a-螺旋中的長度0.15nm,在b-折疊中的長

度為0.36nm)。

四、名詞解釋

1、等電點(pl):當溶液濃度為某一pH值時，氨基酸分子中所帶正

電荷和負電荷數(shù)目正好相等，凈電荷為1這一pH值即為氮基酸的

等電點，簡稱pl。

2、肽平面及二面角：肽鍵中的四個原子(C、H、0、N)和它相鄰

的兩個a-碳原子都處在同一平面上，這一平面稱之為肽平面。二面

角P45

3、肽鍵和肽鏈：肽鍵由一個氨基酸的痰基和另一個氨基酸的氨基共同

COO-

+I

H3N—C—H

脫去一分子水而形成的共價鍵。肽鍵包括R這四個原子.

肽鏈：氮基酸通過期基和氨基脫水后，縮合而成的呈現(xiàn)一維伸展形式

的產(chǎn)物。

4、一級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中多肽鏈上AA殘基序列。一級結(jié)構(gòu)中AA

序列是由DNA決定的。一級結(jié)構(gòu)的書寫與肽的書寫方法相同，由N

端。C端書寫

5、二級結(jié)構(gòu)：主鏈原子的局部空間排列，不包括側(cè)鏈構(gòu)象的內(nèi)容。

6、三級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子或亞基內(nèi)所有原子的空間排布，但不包括

亞基間或分子間的空間排列關(guān)系。

7、四級結(jié)構(gòu)：亞基的立體排布，亞基間的相互作用及接觸部位的布

局。但不包括亞基內(nèi)部的空間結(jié)構(gòu)。

8、超二級結(jié)構(gòu)：二級結(jié)構(gòu)相鄰部位上的優(yōu)勢聚集

9、結(jié)構(gòu)域：由一串超二級結(jié)構(gòu)組成空間上彼此分開的各個功能區(qū)域。

（又稱結(jié)構(gòu)轄區(qū)）

10、蛋白質(zhì)變性與復性：變性：蛋白質(zhì)在一定條件下處理時，肽鏈不

斷裂（即一級結(jié)構(gòu)不變）特定構(gòu)象改變，失去生物活性的過程。

蛋白質(zhì)的復性：如果變性條件劇烈持久，蛋白質(zhì)的變性是不可逆的。

如果變性條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說明蛋白質(zhì)分子內(nèi)部

結(jié)構(gòu)的變化不大。這時，如果除去變性因素，在適當條件下變性蛋白

質(zhì)可恢復其天然構(gòu)象和生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復性

11分子病鹽析法：向蛋白質(zhì)溶液中加入大量的中性鹽如硫酸鈉、

氯化鈉使蛋白質(zhì)脫去水化層同時可中和電荷而聚集沉淀，這種加鹽而

使Pr沉淀稱為鹽析法。常用的鹽析試劑是（NH4）2S04。

12、分段鹽析：鹽析法沉淀Pr是一種可逆的沉淀，用透析方法除鹽，

沉淀又重新溶解。一般不引起蛋白質(zhì)變性。

第三章酶

一、選擇題

C1、酶反應速度對底物濃度作圖，當?shù)孜餄舛冗_一定程度時，得到

的是零級反應，對此最恰當?shù)慕忉屖牵海ǎ?/p>

A、形變底物與酶產(chǎn)生不可逆結(jié)合B、酶與未形變底物形成復合物

C、酶的活性部位為底物所飽和

D、過多底物與酶發(fā)生不利于催化反應的結(jié)合

A2、米氏常數(shù)Km是一個用來度量（）

A、酶和底物親和力大小的常數(shù)B、酶促反應速度大小的常數(shù)

C、酶被底物飽和程度的常數(shù)D、酶的穩(wěn)定性的常數(shù)

B3、酶催化的反應與無催化劑的反應相比，在于酶能夠：（）

A.提高反應所需活化能B、降低反應所需活化能

C、促使正向反應速度提高，但逆向反應速度不變或減小

B4、輔酶與酶的結(jié)合比輔基與酶的結(jié)合更為（）

A、緊B、松C、專一

D5、下列關(guān)于輔基的敘述哪項是正確的？（）

A、是一種結(jié)合蛋白質(zhì)C、與酶蛋白的結(jié)合比較疏松

B,只決定酶■的專一性，不參與化學基因的傳遞

D、一般不能用透析和超濾法與酶蛋白分開

A6、酶促反應中決定酶專一性的部分是（）

A、酶蛋白B、底物C、輔酶或輔基D、催化基團

C7、重金屬Hg、Ag是一類（）

A、競爭性抑制劑B、不可逆抑制劑

C、非競爭性抑制劑D、反競爭性抑制劑

D8、全酶是指什么？（）

A、酶的輔助因子以外的部分B、酶的無活性前體

C、一種酶一抑制劑復合物

D、一種需要輔助因子的酶，具備了酶蛋白、輔助因子各種成分。

D9、根據(jù)米氏方程，有關(guān)［s］與Km之間關(guān)系的說法不正確的是（）

A、當［s］<<Km時,V與［s］成正比;

B、當［s］=Km時，V=1/2Vmax

C、當［s］>>Km時，反應速度與底物濃度無關(guān)。

D、當［s］=2/3Km時，V=25%Vmax

A10,已知某酶■的Km值為0.05mol.LT,要使此疇所催化的反應

速度達到最大反應速度的80%時底物的濃度應為多少？（）

A、0.2mol.L-1B、0.4mol.L-1

C、0.1mol.L-1D、0.05mol.L-1

D11、某酶今有4種底物（S）,其Km值如下，該酶的最適底物為（

A、S1:Km=5X10-5MB、S2:Km=1X10-5M

C、S3:Km=10X10-5MD、S4:Km=O.1X10-5M

C12、酶促反應速度為其最大反應速度的80%時，Km等于（）

A、[S]B、1/2[S]C、1/4[S]D.0.4[S]

見第九題算式

1/0.8Vmax=（Km/Vmax）*（1/[S]）+1/Vmax

D13、下列關(guān)于酶特性的敘述哪個是錯誤的？（）

A、催化效率高B、專一性強

C、作用條件溫和D、都有輔因子參與催化反應

A14、酶具有高度催化能力的原因是（）

A、酶能降低反應的活化能B、酶能催化熱力學上不能進行的反應

C、酶能改變化學反應的平衡點D、酶能提高反應物分子的活化能

D15、酶的非競爭性抑制劑對酶促反應的影響是：（）

A、Vmax不變，Km增大B、Vmax不變，Km減小

C、Vmax增大，Km不變D、Vmax減小，Km不變

B16、目前公認的酶與底物結(jié)合的學說是（）

A、活性中心說B、誘導契合學說C、鎖匙學說D、中間產(chǎn)物學說

B17,變構(gòu)酶是一種（）

A、單體酶B、寡聚酶C、多酶復合體D、米氏酶

B18、具有生物催化劑特征的核酶（ribozyme）其化學本質(zhì)是（）

A、蛋白質(zhì)B、RNAC、DNAD、糖蛋白

A19、下列關(guān)于酶活性中心的敘述正確的的。（）

A、所有酶都有活性中心B、所有酶的活性中心都含有輔酶

C酶的活性中心都含有金屬離子D所有抑制劑都作用于酶活性中心

D20、乳酸脫氫酶（LDH）是一個由兩種不同的亞基組成的四聚體。

假定這些亞基隨機結(jié)合成酶，這種酶有多少種同工酶？（）

A、兩種B、三種C、四種D、五種

同工酶：是指酶蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)有差異，但能催化同一反應的一組

酶?；蛘咧v，具有同樣的專一性而結(jié)構(gòu)不同，比如具有不同的反應

動力學常數(shù)，不同的代謝調(diào)控，因而在代謝中起著不同的功能

乳酸脫氫酶（LactatedehydrogenaseLDH）是一個四聚體，從不同

組織可分離到5種LDHo這些同功酶是由兩種類型的亞基組裝成的，

一種是在心肌中占優(yōu)勢H型亞基，另一種是在骨骼肌中占優(yōu)勢的M型

亞基，5種同功酶本是由這兩種亞基按不同比例組裝成的四聚體，即

H4（心肌中）、H3M、H2M2、HM3和M4（骨骼肌中）,它們都催化丙酮

酸還原成乳酸或其逆反應。

C21、丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用，按抑制類型應屬于（）

A、反饋抑制B、非競爭性抑制C、競爭性抑制D、底物抑制

競爭性抑制作用：有些抑制劑和底物結(jié)構(gòu)極為相似，可和底物競爭與

酶的結(jié)合，當抑制劑與酶■結(jié)合后，就妨礙了底物與酶的結(jié)合，減少了

酶的作用機會，因而降低了酶的活力。在競爭性抑制作用中，抑制劑

I只與未配位的酶分子結(jié)合。當一個競爭性抑制劑與酶結(jié)合后，就阻

止了底物與酶的結(jié)合；反之底物與酶的結(jié)合也阻止了制劑與酶的結(jié)

合，就是說S和I與酶的結(jié)合是競爭性的。當S和I都存在于溶液中

時，酶能夠形成ES的比例取決于S和I的相對濃度和酶對它們的親

和性。

非競爭性抑制劑既可與E結(jié)合，也可與ES結(jié)合，生成的EI和ESI都

是失活形式的復合物。這樣的抑制作用稱非競爭性抑制作用。

(a)I

E+SES——>E+P

++

M

叩/年/^Control

EI+SESI

Purenoncompetitiveinhibition

(屈=Kj,nochangein

0^00-0

①11①l①

▲?圓非競爭

JN反競爭

E+SES——>E+P

+_L/7】

I

山.

Control

ESI

1

(S)

反競爭性抑制劑只與ES結(jié)合而不與游離悔結(jié)合。在反競爭性抑制作

用中，某些酶分子轉(zhuǎn)換為非活性形式ESI,Vmax減小了（1/Vmax增

大）。因為ES復合物結(jié)合I,所以加入再多的底物也不能扭轉(zhuǎn)Vmax

減小。反競爭性抑制作用也使Km減?。?/Km的絕對值增大），這

是由于ES和ESI形成的平衡傾向于結(jié)合I的復合物的形成。上圖給

出了反競爭性抑制作用的雙倒數(shù)圖，從圖中可以看出，無論反競爭性

抑制劑的濃度如何變化，但畫出的速度直線的斜率都是一樣的，表明

Km和Vmax值都是按同樣比例減小。這種抑制作用通常只出現(xiàn)在多

底物的反應中

不同類型抑制作用的速度方程和常數(shù)

類型速度方程V心，

a-V[S]