第3章 蛋白質(zhì).doc

第3章 蛋 白 質(zhì)蛋白質(zhì)的生物學意義1. 生物體的組成成分2. 酶3. 運輸4. 運動5. 抗體6. 干擾素7. 遺傳信息的控制8. 細胞膜的通透性9. 高等動物的記憶、識別機構(gòu)一、蛋白質(zhì)的化學組成*1. 蛋白質(zhì)的含氮量氮占生物組織中所有含氮物質(zhì)的絕大部分。因此，可以將生物組織的含氮量近似地看作蛋白質(zhì)的含氮量。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量接近于16%，所以，可以根據(jù)生物樣品中的含氮量來計算蛋白質(zhì)的大概含量：蛋白質(zhì)含量（克%）=每克生物樣品中含氮的克數(shù) 6.252. 蛋白質(zhì)的大小與分子量蛋白質(zhì)水解的最終產(chǎn)物都是氨基酸。構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸共20種，稱為基本氨基酸。氨基酸是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單位。（一）依據(jù)蛋白質(zhì)的組成分類按照蛋白質(zhì)的組成，可以分為：簡單蛋白和結(jié)合蛋白二、蛋白質(zhì)的分類1、簡單蛋白又稱為單純蛋白質(zhì)；這類蛋白質(zhì)只含由a-氨基酸組成的肽鏈，不含其它成分。（1）清蛋白和球蛋白(albumin and globulin )：廣泛存在于動物組織中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。（2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于7080乙醇中。（3）精蛋白和組蛋白：可溶于水或稀酸，堿性蛋白質(zhì)，存在與細胞核中。（4）硬蛋白：溶解度最低，能抗酶水解。存在于各種軟骨、腱、毛、發(fā)、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。2、結(jié)合蛋白由簡單蛋白與其它非蛋白成分結(jié)合而成，色蛋白：由簡單蛋白與色素物質(zhì)結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細胞膜中的糖蛋白等。脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結(jié)合而成。 如血清a-，b-脂蛋白等。核蛋白：由簡單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。(二) 依據(jù)蛋白質(zhì)的外形分類按照蛋白質(zhì)的外形可分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。球狀蛋白質(zhì)globular protein ：外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。纖維狀蛋白質(zhì)fibrous protein ：分子類似纖維或細棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋白質(zhì)和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)。（三）根據(jù)蛋白質(zhì)來源分類 根據(jù)蛋白質(zhì)來源的不同，蛋白質(zhì)可分為動物性蛋白質(zhì)、植物性蛋白質(zhì)和單細胞蛋白質(zhì)三類。 動物性蛋白質(zhì)：主要來源于肉類、乳類和蛋類。 肉類蛋白質(zhì)：約含有70%的結(jié)構(gòu)蛋白和30%的水溶性蛋白質(zhì)。水溶性蛋白質(zhì)又可分為肌漿蛋白和肌清蛋白兩種。 乳類蛋白質(zhì)：乳蛋白包括酪蛋白、乳清蛋白和脂肪球膜蛋白質(zhì)。 蛋類蛋白質(zhì)：蛋類蛋白質(zhì)包括蛋清、蛋黃蛋白質(zhì)兩類。 植物性蛋白質(zhì)：主要是來源于蔬菜、谷物和油料種子中的蛋白質(zhì)。 蔬菜蛋白， 谷類蛋白, 油料種子蛋白。單細胞蛋白質(zhì)：單細胞蛋白質(zhì)來源于微生物。在酵母菌中可達40%60%，細菌中甚至可達80%以上。單細胞蛋白質(zhì)特點是核蛋白含量高，目前主要用于飼料生產(chǎn)。 3.2 氨基酸與肽一、氨基酸氨基酸 是蛋白質(zhì)的基本組成單位。從細菌到人類，所有蛋白質(zhì)都由20種基本氨基酸（20 standard amino acids)組成。1、氨基酸的結(jié)構(gòu)通式：19種氨基酸具有一級氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）結(jié)合到碳原子（C），同時結(jié)合到（C）上的是H原子和各種側(cè)鏈（R）；脯氨酸（Pro）具有二級氨基（-亞氨基酸）（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類1.20種氨基酸2、氨基酸的分類根據(jù)側(cè)鏈R的性質(zhì)不同，可將氨基酸分為四類：非極性或疏水性氨基酸、極性不帶電荷氨基酸、在pH7.0時R帶負電荷氨基酸和在pH7.0時R帶正電荷氨基酸。 非極性或疏水性氨基酸和極性不帶電荷氨基酸是中性氨基酸，在pH7.0時R帶負電荷氨基酸為酸性氨基酸，在pH7.0時R帶正電荷氨基酸為堿性氨基酸。 非極性或疏水性氨基酸 含有非極性的側(cè)鏈，呈中性，具有不同程度的疏水性。主要包括脂肪烴側(cè)鏈的丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸以及脯氨酸；芳香環(huán)側(cè)鏈的苯丙氨酸和色氨酸；含硫氨基酸的甲硫氨酸或稱蛋氨酸。 極性不帶電荷氨基酸 側(cè)鏈帶有羥基、巰基或酰胺基等極性基團，因此，比極性基團易溶于水，但在水溶液中不電離。主要包括絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺和半胱氨酸。甘氨酸雖然不帶有R基團，但由于其帶電荷的氨基和羧基占據(jù)了整個分子的大部分，具有明顯的極性，所以也可歸入這一類。 R側(cè)鏈帶負電荷的氨基酸 這類氨基酸在pH7.0時帶有凈的負電荷，在側(cè)鏈中含有羧基，易解離出H+ 而具有酸性。包括天冬氨酸和谷氨酸兩種氨基酸。 R側(cè)鏈帶正電荷的氨基酸 這類氨基酸的R側(cè)鏈在pH7.0時帶有正電荷，易接受H+ 而具有堿性。包括精氨酸、賴氨酸和組氨酸。溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。 (2)熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200以上。(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。（二）氨基酸的性質(zhì)1. 氨基酸的物理性質(zhì)除甘氨酸外，氨基酸均含有一個手性a-碳原子，因此都具有旋光性。（4）氨基酸的旋光性（5）氨基酸的光吸收在近紫外區(qū)(280nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。（1） 氨基酸的離解性質(zhì)由于氨基酸既含有酸性的羧基（-COOH），又含有堿性的氨基（-NH2），-NH3+ 可以釋放H+，而-COO- 可以接受H+，既可以 H3N+CHCOO- 的形式存在。因此，氨基酸是兩性電解質(zhì)。 R 在不同的pH條件下，兩性離子的狀態(tài)也隨之發(fā)生變化。2.氨基酸的化學性質(zhì)堿性溶液（pHpI）氨基酸的等電點(pI)當溶液濃度為某一pH值時，氨基酸分子所帶正、負電荷數(shù)目正好相等，凈電荷為0。這一pH值即為氨基酸的等電點，簡稱pI。在等電點時，氨基酸既不向正極也不向負極移動，即氨基酸處于兩性離子狀態(tài)。 （2）與甲醛的反應：氨基酸的甲醛滴定法定量 氨基酸的二羥甲基衍生物（3）與亞硝酸的反應氨基酸與亞硝酸發(fā)生重氮化反應，生成羥酸，并放出氮氣。 反應產(chǎn)生的氮氣一半來自氨基酸，另一半來自亞硝酸。在標準條件下，測定反應生成的氮氣量可計算氨基酸量。（4）茚三酮反應 所有氨基酸及具有游離-氨基的肽與茚三酮反應都產(chǎn)生藍紫色物質(zhì)，常用于氨基酸的定性或定量分析。定量釋放的CO2可用測壓法測量（5）桑格反應（2,4-二硝基氟苯(DNFB) 反應）與DNFB生成黃色 DNP-氨基酸反應特點A.為- NH2的反應。B.氨基酸- NH2的一個H原子可被烴基取代(鹵代烴)。C.在弱堿性條件下，與DNFB發(fā)生芳環(huán)取代，生成二硝基苯氨基酸。應用：鑒定多肽或蛋白質(zhì)的N-末端氨基酸。（6）艾德曼（Edman)反應Edman （苯異硫氰酸酯法）氨基酸順序分析法實際上也是一種N-端分析法。二、 肽（一）肽的結(jié)構(gòu)與命名肽氨基酸通過若干個肽鍵連接形成的鏈狀結(jié)構(gòu)化合物。二肽由兩個氨基酸組成的肽。寡肽由少于十個氨基酸組成的肽。多肽十個以上氨基酸組成的肽。（二）多肽的性質(zhì) 多肽是由氨基酸以肽鍵連接而成，因此，多肽可以發(fā)生氨基酸的一切反應。如兩性解離。但解離情況較為復雜。1. 多肽的水解完全水解得到各種氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。最后得到各種氨基酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單元。大多數(shù)的蛋白質(zhì)都是由20種氨基酸組成。這20種氨基酸被稱為基本氨基酸。多肽的肽鍵與一般的酰胺鍵一樣可以被酸堿或蛋白酶催化水解，酸或堿能夠?qū)⒍嚯耐耆?，酶水解一般是部分水?（1）酸水解常用6 mol/L的鹽酸或4 mol/L的硫酸在105-110條件下進行水解，反應時間約20小時。此法的優(yōu)點是不容易引起水解產(chǎn)物的消旋化。缺點是色氨酸被沸酸完全破壞；含有羥基的氨基酸如絲氨酸或蘇氨酸有一小部分被分解；門冬酰胺和谷氨酰胺側(cè)鏈的酰胺基被水解成了羧基。（2）堿水解一般用5 mol/L氫氧化鈉煮沸10-20小時。由于水解過程中許多氨基酸都受到不同程度的破壞，產(chǎn)率不高。部分的水解產(chǎn)物發(fā)生消旋化。該法的優(yōu)點是色氨酸在水解中不受破壞。（3）酶水解目前用于蛋白質(zhì)肽鏈斷裂的蛋白水解酶（proteolytic enzyme）或稱蛋白酶（proteinase）已有十多種。應用酶水解多肽不會破壞氨基酸，也不會發(fā)生消旋化。水解的產(chǎn)物為較小的肽段。 最常見的蛋白水解酶有以下幾種：胰蛋白酶，嗜熱菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶（三） 天然存在的重要多肽在生物體中，多肽最重要的存在形式是作為蛋白質(zhì)的亞單位。但是，也有許多分子量比較小的多肽以游離狀態(tài)存在。這類多肽通常都具有特殊的生理功能，常稱為活性肽。如：腦啡肽；激素類多肽；抗生素類多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。3.3 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)天然蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)主要包括以肽鏈線形結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的一級結(jié)構(gòu)，以及由肽鏈卷曲、折疊和盤繞而形成的空間結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級、三級和四級結(jié)構(gòu)。在二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)間還可分為超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域。一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質(zhì)生物功能的基礎(chǔ)。維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的主要化學鍵是肽鍵。除此之外，還有二硫鍵（二硫橋）。(1)，測定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目。(2)，多肽鏈的拆分。(3)，二硫鍵的斷裂(4)測定每條多肽鏈的氨基酸組成，并計算出氨基酸成分的分子比；(5)分析多肽鏈的N-末端和C-末端(6)多肽鏈斷裂成多個肽段，可采用兩種或多種不同的斷裂方法將多肽樣品斷裂成兩套或多套肽段或肽碎片，并將其分離開來。(7)測定每個肽段的氨基酸順序。(8)確定肽段在多肽鏈中的次序。 (9)確定原多肽鏈中二硫鍵的位置二、 蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)多肽鏈折疊、盤曲，形成特有而穩(wěn)定的三維空間結(jié)構(gòu)。具有空間結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才有生物功能。蛋白質(zhì)構(gòu)象十分復雜，可分為二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)。具有生物功能的完整蛋白質(zhì)必定具有三級甚至四級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的二級(Secondary)結(jié)構(gòu)是指肽鏈的主鏈在空間盤曲、折疊所形成的構(gòu)象。它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。它不涉及側(cè)鏈基團的空間排布。二級結(jié)構(gòu)是由肽鍵的特殊結(jié)構(gòu)決定的。（一）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)肽鍵的特點是氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用。使C-N鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)。1、-螺旋-螺旋是蛋白質(zhì)中最常見、含量最豐富的二級結(jié)構(gòu)。它是多肽鏈主鏈圍繞中心軸有規(guī)律的向左或向右盤繞而形成的一種螺旋狀結(jié)構(gòu)。 螺旋每上升一周需要3.6個氨基酸殘基，沿螺旋軸方向上升0.54nm，每個殘基繞軸旋轉(zhuǎn)100，沿軸上升0.15nm。-螺旋中的每一個氨基酸殘基的側(cè)鏈基團伸向螺旋的外側(cè)，相鄰螺旋之間形成鏈內(nèi)氫鍵，氫鍵的取向幾乎與螺旋中心軸平行。氫鍵是由肽鍵上的-N-H的氫和它后面（N-端）第四個殘基上的-CO的氧之間形成的。a-螺旋要點左手和右手螺旋天然蛋白質(zhì)中存在的-螺旋主要是右手螺旋，既螺旋的走向為順時針方向。2、b-折疊-折疊也是蛋白質(zhì)中常見的二級結(jié)構(gòu)，也叫-折疊片或-片層結(jié)構(gòu)。它是兩條或多條充分伸展成鋸齒狀折疊構(gòu)象的肽鏈側(cè)向聚集，按肽鍵的長軸方向平行并列，相鄰肽鏈上的-NH和-CO之間形成有規(guī)則的氫鍵，形成折紙狀結(jié)構(gòu)。在b-折疊中，a-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm；b-折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內(nèi)氫鍵的交聯(lián)，氫鍵與鏈的長軸接近垂直。b-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。在b-轉(zhuǎn)角部分，由四個氨基酸殘基組成;彎曲處的第一個氨基酸殘基的 -C=O 和第四個殘基的 N-H 之間形成氫鍵，形成一個不很穩(wěn)定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)，又叫-型回折、-彎曲或發(fā)夾結(jié)構(gòu)。是在球狀蛋白質(zhì)分子中發(fā)現(xiàn)的另一種二級結(jié)構(gòu)。 -轉(zhuǎn)角多數(shù)處在球狀蛋白質(zhì)分子的表面，約占球蛋白全部殘基的25%左右，含量十分豐富。3、b-轉(zhuǎn)角4、自由肽段自由肽段蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中無規(guī)則的肽段，多與蛋白質(zhì)的功能有關(guān)。沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結(jié)構(gòu)。酶的活性部位。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)：-螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角和自由肽段。（二）蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域在蛋白質(zhì)分子中，由若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)單元相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)聚集體。幾種類型的超二級結(jié)構(gòu)： ；超二級結(jié)構(gòu)在結(jié)構(gòu)層次上高于二級結(jié)構(gòu)，但沒有聚集成具有功能的結(jié)構(gòu)域1、超二級結(jié)構(gòu)（Rossmann，1973）（三）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是指在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，肽鏈的不同區(qū)段的側(cè)鏈基團相互作用在空間進一步盤繞、折疊形成的包括主鏈和側(cè)鏈構(gòu)象在內(nèi)的特征三維結(jié)構(gòu)。磷酸丙糖異構(gòu)酶和丙酮酸激酶的三級結(jié)構(gòu)（四）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)(Quaternary Structure)是由兩條或多條具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈按一定的空間排列方式，通過非共價鍵締合在一起形成的蛋白質(zhì)大分子，通常稱為寡聚蛋白。寡聚蛋白分子中的每一個三級結(jié)構(gòu)單位稱為一個亞基（或亞單位，subunit）。它一般由一條肽鏈構(gòu)成，無生理活性；連接亞基的非共價鍵主要為：疏水鍵、氫鍵和離子鍵。四級結(jié)構(gòu)分為均一的（含有相同的亞基）和不均一的（含有不同的亞基）兩類。維持亞基之間的化學鍵主要是疏水力。由多個亞基聚集而成的蛋白質(zhì)常常稱為寡聚蛋白；(Quaternary Structure)蛋白質(zhì)分子中的共價鍵與次級鍵一級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)超二級結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)域三級結(jié)構(gòu)亞基四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中的共價鍵與次級鍵1、共價鍵蛋白質(zhì)分子中的共價鍵有肽鍵和二硫鍵。2、非共價鍵 而非共價鍵（又稱為次級鍵或分子間力）決定生物大分子和分子復合物的高級結(jié)構(gòu)，在分子識別中起著關(guān)鍵的作用。1),靜電作用 靜電作用是指荷電基團、偶極以及誘導偶極之間的各種靜電吸引力。離子鍵和其它靜電作用離子鍵 生物大分子表面的帶電基團可以與藥物或底物分子的帶電基團形成離子鍵。偶極-偶極相互作用 2)，氫鍵 3)，范德華力 4),疏水作用 三、 蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（一）蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 關(guān)鍵是看這種改變是否引起了構(gòu)象的改變。 例1 鐮刀形貧血病 (分子病)說明了蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的高度統(tǒng)一性。（二）蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 1、蛋白質(zhì)的變性 一些物理因素（如加熱、加壓、射線等）和化學因素（如強酸、強堿和有機溶劑等）會破壞蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)，導致蛋白質(zhì)生物活性的喪失，同時引起某些物理化學性質(zhì)的變化，如溶解度降低、發(fā)生沉淀等，這類現(xiàn)象叫蛋白質(zhì)的變性。 變性蛋白質(zhì)和天然蛋白質(zhì)在一級結(jié)構(gòu)上相同，只是空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，因而生物活性隨之喪失。 在有些情況下，變性作用是可逆的，只要除去變性因素，蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)還可逐漸恢復，重新恢復其生物活性。變性蛋白質(zhì)分子恢復其天然形式，稱為復性。 蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的改變會引起功能的改變蛋白質(zhì)的熱變性是因為在較高的溫度下，保持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的次級鍵斷裂，破壞了肽鍵特定的空間排列，原來在分子內(nèi)部的一些非極性疏水側(cè)鏈暴露到分子表面，因而降低了蛋白質(zhì)分子的溶解度，促進蛋白質(zhì)分子間相互結(jié)合而凝聚，繼而形成不可逆的凝膠而凝固沉淀。 蛋白質(zhì)熱變性的機理：變性蛋白質(zhì)的特性 溶解度顯著減小。不溶于水，在中性溶液中可沉淀或凝固，但溶于酸堿溶液。結(jié)晶及生物學活性皆消失。黏度和旋光性負值及分子的不對稱性增加，等電點提高。反應基團如SH-基、-S-S-基等數(shù)目增加。易被酶氧化。蛋白質(zhì)的凝固作用蛋白質(zhì)的凝固天然蛋白質(zhì)變性后，變性蛋白質(zhì)分子互相凝聚或互相穿插纏結(jié)在一起的現(xiàn)象。凝固作用分兩個階段： 第一階段：變性。 第二階段：失去規(guī)律的肽鏈聚集纏結(jié)在一起而凝固或結(jié)絮。 例：雞蛋加熱。熱殺菌。思考題：思考：如何辯證的看待蛋白質(zhì)的變性和凝固作用（從生命現(xiàn)象、人類生活和生產(chǎn)各方面考慮）？2、蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應（別構(gòu)效應） 多亞基蛋白質(zhì)（四級結(jié)構(gòu)）中的一個亞基空間結(jié)構(gòu)的改變會引起其它亞基空間結(jié)構(gòu)的改變，從而使蛋白質(zhì)功能和性質(zhì)發(fā)生一定的改變，叫蛋白質(zhì)的變（別）構(gòu)效應。 蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系舉例：1、折疊病。2、瘋牛病。 3.4 蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)一、分子質(zhì)量測定分子量的主要方法有滲透壓法、超離心法、凝膠過濾法、聚丙烯酰胺凝膠電泳等。最準確可靠的方法-超離心法 三、膠體性質(zhì) 由于蛋白質(zhì)的分子量很大，它在水中能夠形成膠體溶液。蛋白質(zhì)溶液具有膠體溶液的典型性質(zhì)，如丁達爾現(xiàn)象、布郎運動等。蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定的原因：1）表面形成水膜（水化層）； 2）帶相同電荷（雙電層） 。五、蛋白質(zhì)的電泳電泳的速度取決于蛋白質(zhì)顆粒大小和所帶電荷的多少。1.鹽析 向蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽如NaCl、KCl、Na2SO4等時，可產(chǎn)生兩種現(xiàn)象：鹽溶：在鹽濃度很低的范圍內(nèi)，隨著鹽濃度的增加，蛋白質(zhì)的溶解度也隨之增加，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。 機理：蛋白質(zhì)表面電荷吸附鹽離子后，增加了蛋白質(zhì)和水的親和力，促進了蛋白質(zhì)的溶解。鹽析：與鹽溶作用相反，當溶液中鹽濃度提高到一定的飽和度時，蛋白質(zhì)溶解度逐漸降低，蛋白質(zhì)分子發(fā)生絮結(jié)，形成沉淀析出，這種現(xiàn)象稱為鹽析。 機理：在高濃度的中性鹽作用下，蛋白質(zhì)膠粒的水化層被破壞，其電荷也被異性離子所中和，蛋白質(zhì)膠粒失去這兩種穩(wěn)定因素后便發(fā)生聚集沉淀。 2.有機溶劑沉淀 有機溶劑也可以使蛋白