《生物化學》考研復習重點大題.doc

學習資料收集于網(wǎng)絡，僅供參考中國農(nóng)業(yè)大學研究生入學考試復習資料生物化學重點大題1 簡述 Chargaff 定律的主要內容。答案：(1）不同物種生物的 DNA 堿基組成不同，而同一生物不同組織、器官的 DNA 堿基組成相同。(2）在一個生物個體中，DNA 的堿基組成并不隨年齡、營養(yǎng)狀況和環(huán)境變化而改變。(3）幾乎所有生物的 DNA 中，嘌呤堿基的總分子數(shù)等于嘧啶堿基的總分子數(shù)，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T)的分子數(shù)量相等，鳥嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子數(shù)量相等，即 AG=T C。 這些重要的結論統(tǒng)稱為 Chargaff 定律或堿基當量定律。2 簡述 DNA 右手雙螺旋結構模型的主要內容。答案：DNA 右手雙螺旋結構模型的主要特點如下：(1）DNA 雙螺旋由兩條反向平行的多核苷酸鏈構成，一條鏈的走向為 53，另一條鏈的走向為35;兩條鏈繞同一中心軸一圈一圈上升，呈右手雙螺旋。(2）由脫氧核糖和磷酸構成的骨架位于螺旋外側，而堿基位于螺旋內側。(3）兩條鏈間 A 與 T 或 C 與 G 配對形成堿基對平面，堿基對平面與螺旋的虛擬中心軸垂直。(4）雙螺旋每旋轉一圈上升的垂直高度為 3.4nm(即 34），需要 10 個堿基對，螺旋直徑是 2.0nm。(5）雙螺旋表面有兩條深淺不同的凹溝，分別稱為大溝和小溝。3 簡述 DNA 的三級結構。答案：在原核生物中，共價閉合的環(huán)狀雙螺旋 DNA 分子，可再次旋轉形成超螺旋，而且天然 DNA 中多 為負超螺旋。真核生物線粒體、葉綠體 DNA 也是環(huán)形分子，能形成超螺旋結構。真核細胞核內染色體是 DNA 高級結構的主要表現(xiàn)形式，由組蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各兩分子形成組蛋白八聚體，DNA 雙螺旋 纏繞其上構成核小體，核小體再經(jīng)多步旋轉折疊形成棒狀染色體，存在于細胞核中。4 簡述 tRNA 的二級結構與功能的關系。答案：已知的 tRNA 都呈現(xiàn)三葉草形的二級結構，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由 7bp 組成，3末端有-CCA-OH 結構，與氨基酸在此縮合成氨基酰-tRNA，起到轉運氨基酸的作用;(2）二氫尿嘧啶環(huán)(DHU、I 環(huán)或 D 環(huán)），由 812 個核苷酸組成，以含有 5，6-二氫尿嘧啶為特征;(3）反密碼環(huán)，其環(huán)中部的三個堿基可與 mRNA 的三聯(lián)體密碼子互補配對，在蛋白質合成過程中可把正確的氨基酸引入合成位點;(4)額外環(huán)，也叫可變環(huán)，通常由 321 個核苷酸組成;(5)TC 環(huán)，由 7 個核苷酸組成環(huán)，和 tRNA 與核糖體的結 合有關。5 簡述真核生物 mRNA 3端 polyA 尾巴的作用。答案：真核生物 mRNA 的 3端有一段多聚腺苷酸(即 polyA)尾巴，長約 20300 個腺苷酸。該尾巴與 mRNA 由細胞核向細胞質的移動有關，也與 mRNA 的半衰期有關;研究發(fā)現(xiàn)，polyA 的長短與 mRNA 壽命 呈正相關，剛合成的 mRNA 壽命較長，“老”的 mRNA 壽命較短。6簡述分子雜交的概念及應用。答案：把不同來源的 DNA(RNA）鏈放在同一溶液中進行熱變性處理，退火時，它們之間某些序列互補的區(qū)域可以通過氫鍵重新形成局部的 DNA-DNA 或 DNA-RNA 雙鏈，這一過程稱為分子雜交，生成的雙鏈稱 雜合雙鏈。DNA 與 DNA 的雜交叫做 Southern 雜交，DNA 與 RNA 雜交叫做 Northern 雜交。核酸雜交已被廣泛應用于遺傳病的產(chǎn)前診斷、致癌病原體的檢測、癌基因的檢測和診斷、親子鑒定和動學習資料植物檢疫等方面。7DNA 熱變性有何特點？答案：將 DNA 溶液加熱到 70100幾分鐘后，雙螺旋結構即發(fā)生破壞，氫鍵斷裂，兩條鏈彼此分開， 形成無規(guī)則線團狀，此過程為 DNA 的熱變性。有以下特點：變性溫度范圍很窄;260nm 處的紫外吸收增 加;粘度下降;生物活性喪失;比旋度下降;酸堿滴定曲線改變。8. 試述下列因素如何影響 DNA 的復性過程：(1）陽離子的存在;(2）低于 Tm 的溫度;(3）高濃度的 DNA鏈。答案：(1）陽離子可中和 DNA 分子中磷酸基團的負電荷，減弱 DNA 鏈間的靜電作用，促進 DNA 的復性;(2） 低于 Tm 的溫度可以促進 DNA 復性;(3）DNA 鏈濃度增高可以加快互補鏈隨機碰撞的速度和機會，從而促 進 DNA 復性。9對一雙鏈 DNA 而言，若一條鏈中(A G)/(T C)= 0.8，則： (1）互補鏈中(AG)/(TC)= ？(2）在整個 DNA 分子中(AG)/(TC)= ？(3）若一條鏈中(AT)/(GC)= 0.8，則互補鏈中(AT)/(GC)= ？(4）在整個 DNA 分子中(AT)/(GC)= ？ 答案：(1）互補鏈中(AG)/(TC)= 1/0.8 =1.25(2）在整個 DNA 分子中，因為 A = T， G = C，所以，AG = TC，(AG)/(TC)= 1 (3）互補鏈中(AT)/(GC)= 0.8(4）整個 DNA 分子中(AT)/(GC)= 0.810.在 pH7.0，0.165mol/L NaCl 條件下，測得某一組織 DNA 樣品的 Tm 為 89.3，求出四種堿基百分組成。 答案：大片段 DNA 的 Tm 計算公式為: (GC)% =(Tm-69.3）2.44%，小于 20bp 的寡核苷酸的 Tm 的計算公式為: Tm=4(GC)2(AT)。(G C)% = (Tm 69.3) 2.44 %= (89.3-69.3) 2.44 %=48.8%，那么 G%= C%= 24.4% (A T)% = 1-48.8% =51.2%，A %= T% = 25.6%11. 為什么說蛋白質是生命活動所依賴的重要物質基礎？ 答案：1. 論述蛋白質的催化、代謝調節(jié)、物質運輸、信息傳遞、運動、防御與進攻、營養(yǎng)與貯存、保護與支持等生物學功能。綜上所述，蛋白質幾乎參與生命活動的每一個過程，在錯綜復雜的生命活動過程中 發(fā)揮著極其重要的作用，是生命活動所依賴的重要物質基礎。沒有蛋白質，就沒有生命。12谷胱甘肽分子在結構上有何特點？有何生理功能？ 答案：谷胱甘肽(GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽。GSH 的第一個肽鍵與一般肽鍵不同，是由谷氨酸以 -羧基而不是 -羧基與半胱氨酸的 -氨基形成肽鍵。GSH 分子中半胱氨酸的巰基是該化合物的 主要功能基團。GSH 的巰基具有還原性，可作為體內重要的還原劑保護體內蛋白質或酶分子中巰基免遭氧化，使蛋白質或酶處在活性狀態(tài)。此外，GSH 的巰基還有嗜核特性，能與外源的嗜電子毒物如致癌劑或藥物等結合，從而阻斷這些化合物與機體 DNA、RNA 或蛋白質結合，以保護機體免遭毒物損害。13. 簡述蛋白質變性與沉淀的關系。 答案：蛋白質沉淀和變性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影響下，蛋白質從溶液中析出的現(xiàn)象;而變 性是指在變性因素的作用下蛋白質的空間結構被破壞，生物活性喪失，理化性質發(fā)生改變。變性的蛋白質溶解度明顯降低，易結絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白質卻不一定變性，如加熱引起的蛋白質沉淀是 由于蛋白質熱變性所致，而硫酸銨鹽析所得蛋白質沉淀一般不會變性。14. 概述蛋白質一級結構測定的一般程序。 答案：蛋白質一級結構測定的一般程序為：測定蛋白質(要求純度必須達到 97%以上）的相對分子質量和它 的氨基酸組成，推測所含氨基酸的大致數(shù)目。測定多肽鏈 N-末端和 C-末端的氨基酸，從而確定蛋白質 分子中多肽鏈的數(shù)目。然后通過對二硫鍵的測定，查明蛋白質分子中二硫鍵的有無及數(shù)目。如果蛋白質分子中多肽鏈之間含有二硫鍵，則必須拆開二硫鍵，并對不同的多肽鏈進行分離提純。用裂解點不同 的兩種裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分別將很長的多肽鏈裂解成兩套較短的肽段。分離提純所產(chǎn)生的肽段，用蛋白質序列儀分別測定它們的氨基酸序列。應用肽段序列重疊法確定各種肽 段在多肽鏈中的排列次序，即確定多肽鏈中氨基酸排列順序。如果有二硫鍵，需要確定其在多肽鏈中 的位置。15. 試論蛋白質一級結構與空間結構的關系。 答案：以 RNA 酶變性與復性實驗、有活性牛胰島素的人工合成為例證實蛋白質一級結構決定其空間結構。Anfinsen 發(fā)現(xiàn)蛋白質二硫鍵異構酶(PDI）能加速蛋白質正確二硫鍵的形成;如 RNA 酶復性的過程是十分 緩慢的，有時需要幾個小時，而 PDI 在體外能幫助變性后的 RNA 酶在 2min 內復性。分子伴侶在細胞內能夠幫助新生肽鏈正確組裝成為成熟的蛋白質。由此可見，蛋白質空間結構的形成既決定于其一級結構，也與分子伴侶、蛋白質二硫鍵異構酶等助折疊蛋白的助折疊作用密不可分。16. 概述凝膠過濾法測蛋白質相對分子質量的原理。 答案：層析過程中，混合樣品經(jīng)過凝膠層析柱時，各個組分是按分子量從大到小的順序依次被洗脫出來的;并且蛋白質相對分子質量的對數(shù)和洗脫體積之間呈線性關系。因此，將幾種已知相對分子質量(應小于所用葡 聚糖凝膠的排阻極限）的標準蛋白質混合溶液上柱洗脫，記錄各種標準蛋白質的洗脫體積;然后，以每種蛋白質相對分子質量的對數(shù)為縱坐標，以相對應的洗脫體積為橫坐標，繪制標準曲線;再將待測蛋白質溶 液在上述相同的層析條件下上柱洗脫，記錄其洗脫體積，通過查標準曲線就可求得待測蛋白質的相對分子質量。17. 概述 SDS-PAGE 法測蛋白質相對分子質量的原理。 答案：(1）聚丙烯酰胺凝膠是一種凝膠介質，蛋白質在其中的電泳速度決定于蛋白質分子的大小、形狀和所帶電荷數(shù)量。(2）十二烷基硫酸鈉(SDS）可與蛋白質大量結合，結合帶來兩個后果：由于 SDS 是陰離子，故使不同的亞基或單體蛋白質都帶上大量的負電荷，掩蓋了它們自身所帶電荷的差異;使它們的形狀都變成桿狀。這樣，它們的電泳速度只決定于其相對分子質量的大小。(3）蛋白質分子在 SDS-PAGE 凝膠中的移動距離與指示劑移動距離的比值稱相對遷移率，相對遷移率與蛋白質相對分子質量的對數(shù)呈線性關系。因此，將含有幾種已知相對分子質量的標準蛋白質混合溶液以及待測蛋白溶液分別點在不同的點樣 孔中，進行 SDS-PAGE;然后以標準蛋白質相對分子質量的對數(shù)為縱坐標，以相對應的相對遷移率為橫坐標，繪制標準曲線;再根據(jù)待測蛋白的相對遷移率，即可計算出待測蛋白的相對分子質量。18簡述蛋白質的抽提原理和方法。 答案：抽提是指利用某種溶劑使目的蛋白和其他雜質盡可能分開的一種分離方法。其原理：不同蛋白質在某種溶劑中的溶解度不同，所以可以通過選擇溶劑，使得目的蛋白溶解度大，而其他雜蛋白溶解度小，然后 經(jīng)過離心，可以去除大多數(shù)雜蛋白。方法：溶劑的選擇是抽提的關鍵，由于大多數(shù)蛋白質可溶于水、稀 鹽、稀堿或稀酸，所以可以選擇水、稀鹽、稀堿或稀酸為抽提溶劑;對于和脂類結合比較牢固或分子中非 極性側鏈較多的蛋白質分子可以選用有機溶劑進行抽提。19. 根 據(jù) 蛋 白 質 一 級 氨 基 酸 序 列 可 以 預 測 蛋 白 質 的 空 間 結 構 。 假 設 有 下 列 氨 基 酸 序 列 ：Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg (1）預測在該序列的哪一部位可能會出卷曲或 -轉角。(2）何處可能形成鏈內二硫鍵？(3）假設該序列只是大的球蛋白的一部分，試分析在 Asp、Try、Gln、Val、Lys、Thr、Leu 中，哪些可能 分布在該蛋白的外表面，哪些分布在內部？答案：(1）可能在 7 位和 18 位氨基酸打彎，因為脯氨酸常出現(xiàn)在打彎處。(2）12 位和 23 位的半胱氨酸可形成二硫鍵。(3）分布在外表面的為極性帶電荷的殘基：Asp、Gln 和 Lys;分布在內部的是非極性的氨基酸殘基：Try、Leu 和 Val;Thr 盡管有極性，但疏水性也很強，因此，它出現(xiàn)在外表面和內部的可能性都有。20. 簡述抑制劑對酶活性的抑制作用與酶變性的不同點。答案：(1）抑制劑對酶有一定的選擇性，一種抑制劑只能引起某一類或某幾類酶的抑制;而使酶變性失活 的因素，如強酸、強堿等，對酶沒有選擇性;(2）抑制劑雖然可使酶失活，但它并不明顯改變酶的結構，不引起酶蛋白變性，去除抑制劑后，酶又可恢復活性。而變性因素常破壞酶分子的非共價鍵，部分或全 部地改變酶的空間結構，從而導致酶活性的降低或喪失。21. 在很多酶的活性中心均有 His 殘基參與，請解釋？答案：酶蛋白分子中組氨酸的側鏈咪唑基 pK 值為 6.07.0，在生理條件下，一半解離，一半不解離，因 此既可以作為質子供體(不解離部分），又可以作為質子受體(解離部分），既是酸，又是堿，可以作為廣義酸堿共同催化反應，因此常參與構成酶的活性中心。22. 以糖原磷酸化酶激活為例，說明級聯(lián)系統(tǒng)是怎樣實現(xiàn)反應信號放大的？答案：(1）級聯(lián)系統(tǒng)：在連鎖代謝反應中一個酶被激活后，連續(xù)地發(fā)生其它酶被激活，導致原始調節(jié)信 號的逐級放大，這樣的連鎖代謝反應系統(tǒng)稱為級聯(lián)系統(tǒng)。糖原磷酸化酶的激活過程就是一個例子。(2）放大過程：激素(如腎上腺素）使腺苷酸環(huán)化酶活化，催化 ATP 和生成 cAMP;cAMP 使蛋白激酶活化，使無活力的磷酸化酶 b 激酶轉變成有活力的磷酸化酶 b 激酶;磷酸化酶 b 激酶使磷酸化酶 b 轉變成激活態(tài)磷酸化酶 a;磷酸化酶 a 使糖原分解為磷酸葡萄糖。23 對活細胞的實驗測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的 Km 值附近，請解釋其生理意義？為 什么底物濃度不是大大高于 Km 或大大低于 Km 呢？答案：據(jù) V-S的米氏曲線可知，當?shù)孜餄舛却蟠蟮陀?Km 值時，酶不能被底物飽和，從酶的利用角度而言，很不經(jīng)濟;當?shù)孜餄舛却蟠蟾哂?Km 值時，酶趨于被飽和，隨底物濃度改變，反應速度變化不大，不 利于反應速度的調節(jié);當?shù)孜餄舛仍?Km 值附近時，反應速度對底物濃度的變化較為敏感，有利于反應速 度的調節(jié)。24舉例說明競爭性抑制的特點及實際意義。有時別構酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請 解釋？答案：競爭性抑制劑的特點：(1）抑制劑以非共價鍵與酶結合，用超濾、透析等物理方法能夠解除抑制;(2） 抑制劑的結構與底物結構相似，可與底物競爭酶的活性中心;(3）抑制劑使反應速度降低，Km 值增大，但對 Vmax 并無影響，(4）增加底物濃度可降低或解除對酶的抑制作用。競爭性抑制作用的原理可用來闡明某些藥物的作用原理和指導新藥合成。例如某些細菌以對氨基苯甲酸、二氫喋呤啶及谷氨酸為原料合成二氫葉酸，并進一步生成四氫葉酸，四氫葉酸是細菌核酸合成的輔 酶?；前匪幬锱c對氨基苯甲酸結構相似，是細菌二氫葉酸合成酶的競爭性抑制劑。它通過降低菌體內四 氫葉酸的合成能力，阻礙核酸的生物合成，抑制細菌的繁殖，達到抑菌的作用。25. 在一個符合米氏方程的酶促反應體系中，已知：無抑制劑時，雙倒數(shù)圖中橫軸的截距是-2L/mmol，縱軸的截距是 2min.L/mmol，當加入可逆抑制劑后，橫軸的截距沒有變，而縱軸的截距是 3min.L/mmol。 問：(1）上述雙倒數(shù)示意圖怎么表示？(2）無抑制劑時，反應最大速度和米氏常數(shù)各是多少？ (3）有抑制劑時，反應最大速度和米氏常數(shù)又分別是多少？(4) 該抑制劑是何種類型的？答案：(略）26簡述 G 蛋白耦聯(lián)受體介導的跨膜信號轉導的基本過程。激素是第一信使，與靶細胞膜上的受體結合，使 G 蛋白活化，進而激活膜上的腺苷酸環(huán)化酶(AC）系統(tǒng)。AC 催化 ATP 轉變?yōu)?cAMP。cAMP 作為第二信使可激活蛋白激酶 A(PKA），繼而激活磷酸化酶并催化細胞 內磷酸化反應，引起靶細胞特定的生理效應：腺細胞分泌、肌細胞收縮與舒張、神經(jīng)細胞膜電位變化、細胞通透性改變、細胞分裂與分化以及各種酶促反應等。(該題也可問：簡述依賴于 cAMP 的蛋白激酶 A 的激活機制） 答案：(略）27簡述酶耦聯(lián)受體介導的跨膜信號轉導的基本過程。答案：(1）具有酪氨酸激酶的受體：該受體簡單，只有一個橫跨細胞膜的 螺旋，有兩種類型，受體 具有酪氨酸激酶的結構域，即受體與酪氨酸激酶是同一個蛋白質分子;當與相應的化學信號結合時，直接 激活自身的酪氨酸激酶結構域，導致受體自身或細胞內靶蛋白的磷酸化。受體本身沒有酶的活性，但當它被配體激活時立即與酪氨酸激酶結合，并使之激活，通過對自身和底物蛋白的磷酸化作用，把信號 傳入細胞內 。(2）具有鳥苷酸環(huán)化酶的受體:該受體也只有一個跨細胞膜的 螺旋，其膜內側有鳥苷酸環(huán)化酶，當配體與它結合后，即將鳥苷酸環(huán)化酶激活，催化細胞內 GTP 生成 cGMP，cGMP 又可激活蛋白激酶 G(PKG），PKG 促使底物蛋白質磷酸化，產(chǎn)生效應。上述幾種跨膜信號轉導過程并不是截然分開的，相互之間存在著錯綜復雜的聯(lián)系，形成所謂的信號網(wǎng) 絡。28. 1 分子乙酰 CoA 徹底氧化生成 CO2 和 H2O，可提供幾分子 ATP？為什么？答案：可提供 10 分子 ATP。具體情況如下：(1) 在異檸檬酸脫氫酶作用下，異檸檬酸脫下兩個氫生成 -酮戊二酸和 NADHH;(2）在 -酮戊二酸脫氫酶系作用下，-酮戊二酸脫氫生成琥珀酰 CoA 和 NADHH;(3）在琥珀酰 CoA 合成酶作用下，琥珀酰 CoA 水解生成琥珀酸，產(chǎn)生 1 分子 GTP;(4）在琥珀酸脫 氫酶作用下，琥珀酸脫氫生成延胡索酸和 FADH2;(5）在蘋果酸脫氫酶催化下，蘋果酸脫氫生成草酰乙酸 和 NADHH。1 分子 NADH 進入 NADH 呼吸鏈氧化可提供 2.5 分子 ATP，而 1 分子 FADH2 進入 FADH2 呼吸鏈氧化可提供 1.5 分子 ATP，所以 1 分子乙酰 CoA 徹底氧化生成 CO2 和 H2O，可提供 10 分子 ATP(32.51.51）。29. 何謂三羧酸循環(huán)?它有何生理意義?答案：在線粒體中，乙酰 CoA 和草酰乙酸縮合生成檸檬酸，經(jīng)過一系列酶促反應重新生成草酰乙酸，而 將乙酰 CoA 徹底氧化生成 H2O 和 CO2，并釋放能量。這個循環(huán)反應稱為三羧酸循環(huán)，又稱檸檬酸循環(huán)或 Krebs 循環(huán)。生理學意義：(1）糖的有氧分解是產(chǎn)生動物生理活動所需能量的主要來源;(2）三羧酸循環(huán)是糖、脂肪、蛋白質在體內徹底氧化的共同代謝途徑;(3）三羧酸循環(huán)是糖、脂肪、蛋白質及其他有機物質代謝的聯(lián)系 樞紐。30. 為什么說三羧酸循環(huán)是糖類、脂類和蛋白質分解的共同通路？答案：(1）葡萄糖經(jīng)甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物質生成乙酰 CoA， 而乙酰 CoA 必須進入三羧酸循環(huán)才能 被徹底氧化分解。(2）脂肪分解產(chǎn)生的甘油和脂肪酸，甘油可以經(jīng)磷酸二羥丙酮進入糖有氧氧化途徑，最終的氧化分解也需要進入三羧酶循環(huán)途徑;而脂肪酸經(jīng) -氧化途徑產(chǎn)生乙酰 CoA，乙酰 CoA 可進入三羧 酸循環(huán)氧化。(3）蛋白質分解產(chǎn)生氨基酸，氨基酸脫去氨基后產(chǎn)生的碳骨架可進入三羧酸循環(huán)，同時，三羧酸循環(huán)的中間產(chǎn)物可作為氨基酸的碳骨架，接受 NH3 重新生成氨基酸。所以，三羧酸循環(huán)是三大物 質共同通路。31. 磷酸戊糖途徑的主要生理意義是什么？答案：(1）中間產(chǎn)物核糖-5-磷酸是動物體內合成多種物質的重要原料;(2）產(chǎn)生的 NADPH(還原力）參與多種代謝反應;(3）磷酸戊糖途徑與糖的有氧分解及糖的無氧分解相互聯(lián)系;(4）通過轉酮基和轉醛基反應， 使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖互相轉化。32. 簡述葡萄糖激酶和己糖激酶的差別。答案：己糖激酶和葡萄糖激酶的主要差別在于：葡萄糖激酶只存在于肝臟中，而己糖激酶在肝臟和肌肉中都存在;己糖激酶的 Km 值為 0.1mmol/L，葡萄糖激酶的 Km 值為 10mmol/L;己糖激酶受產(chǎn)物葡萄 糖-6-磷酸的反饋抑制，葡萄糖激酶不受產(chǎn)物葡萄糖-6-磷酸的反饋抑制。 所以，當血液中葡萄糖濃度低時，己糖激酶起主要作用;當血液中葡萄糖濃度高時，葡萄糖激酶起主要作 用，結果肝臟糖原濃度高于肌肉糖原濃度。33試述丙酮酸氧化脫羧反應受哪些因素調控?答案：(1）變構調控：丙酮酸氧化脫羧作用的兩個產(chǎn)物乙酰 CoA 和 NADH 都抑制丙酮酸脫氫酶復合體，乙酰 CoA 抑制二氫硫辛酰胺乙酰轉移酶(E2），NADH 抑制二氫硫辛酰胺脫氫酶(E3）組分。(2）化學修飾調控：丙酮酸脫氫酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢復。 (3）丙酮酸脫氫酶(E1）組分受 GTP 抑制，為 AMP 所活化。34. 呼吸鏈是由哪些成分組成的？各有何作用？答案： 主要有五大類：NAD，在呼吸鏈中傳遞氫，傳遞氫和電子;FMN 和 FAD，傳遞氫;鐵硫蛋白，傳遞電子;CoQ，傳遞氫;細胞色素體系，是一類以鐵卟啉為輔基的結合蛋白，傳遞電子，電子在 細胞色素中的傳遞順序為 bc1caa3。35. 為什么說在呼吸鏈中，輔酶 Q 是一種特殊靈活的載體?答案：輔酶 Q 是呼吸鏈中唯一的非蛋白質組分，其結構中含有由數(shù)目不同的類異戊二烯組成的側鏈，所以它是非極性分子，可以在線粒體內膜的疏水相中快速擴散，也有的 CoQ 結合于內膜上。另外，它也是呼吸鏈中惟一不與蛋白質緊密結合的傳遞體，因此，可以在黃素蛋白和細胞色素類之間作為一種特殊靈 活的載體而起作用。36. 鐵硫蛋白和細胞色素是如何傳遞電子的? 答案：鐵硫蛋白和細胞色素傳遞電子的方式是相同的，都是通過鐵的價變，即 Fe2和 Fe3的互變來進 行電子的傳遞。這兩類蛋白質的差別在于細胞色素中的鐵是血紅素鐵，鐵與血紅素分子緊密結合;而鐵硫 蛋白中的鐵是非血紅素鐵，與蛋白質中半胱氨酸的硫和無機硫原子結合在一起，形成一個鐵硫中心。37. 試述體內能量的生成方式以及水的生成。答案：ATP 的生成有兩種方式，分別為底物水平磷酸化作用和氧化磷酸化作用(二者概念略），后者是主 要的。體內水的生成方式主要是代謝物脫氫經(jīng)呼吸鏈傳遞與激活的氧化合;除此以外，非線粒體氧化體系中的氧化酶、過氧化氫酶等催化的反應也能生成水。38. 闡述一對電子從 NADH 傳遞至氧是如何生成 2.5 個 ATP 的？答案：每對電子通過呼吸鏈傳遞復合體 I 、復合體和復合體時，分別有 4 個 H、4 個 H和 2 個 H從基質泵出，導致線粒體內膜兩側形成跨膜的質子梯度。當這些質子通過 ATP 合酶返回基質時，能夠 促使 ATP 合成。已知每 3 個 H通過 ATP 合酶可促使 1 分子 ATP 合成，同時，產(chǎn)生的 ATP 從線粒體基質 進入胞質需消耗 1 個 H，所以每形成 1 個 ATP 需 4 個 H，這樣一對電子從 NADH 傳遞至氧共生成 2.5 個 ATP(442)/439. 一對電子從 FADH2 傳遞至氧可產(chǎn)生多少分子 ATP?為什么?答案：一對電子從 FADH2 傳遞至氧產(chǎn)生 1.5 個 ATP。由于 FADH2 直接將電子傳送給呼吸鏈傳遞復合體 II， 不經(jīng)過呼吸鏈傳遞復合體 I，所以當一對電于從 FADH 2 傳遞至氧時只有 6 個 H由基質泵出，合成 1 分 子 ATP 需 4 個 H，共形成 1.5 個 ATP(42)4。40. 化學滲透學說的要點是什么? 答案：化學滲透學說的要點是：(1）呼吸鏈中各遞氫體和遞電子體按特定的順序排列在線粒體內膜上;(2） 呼吸鏈中復合體、復合體和復合體都具有質子泵的作用，在傳遞電子的過程中將 H泵出內膜，所以呼吸鏈的電子傳遞系統(tǒng)是一個主動運輸質子的體系;(3）質子不能自由通過線粒體內膜，泵出膜外的H不能自由返回膜內側，使膜內外形成 H濃度的跨膜梯度;(4）線粒體內膜上有 ATP 合酶， 當質子通過 ATP 合酶返回線粒體基質時，釋放出自由能，驅動 ADP 和 Pi 合成 ATP。41. 簡述 ATP 合成酶的結構特點及功能。答案：ATP 合酶主要有兩個功能單位：F1 和 F0。(1）F1 由 5 種亞基組成(33），是一種可溶性的膜周邊蛋白，具有催化 ATP 合成的功能;其中， 和 亞基上有 ADP 和 ATP 結合位點; 亞基為催化亞基，單獨存在時，不具有 ATP 合酶的作用，但能使 ATP 水 解。(2）F0 是由多亞基組成的不溶于水的跨膜蛋白，含有大量的疏水性氨基酸，在內膜中形成了跨膜的質子 通道，便于質子回流。42. 試述影響氧化磷酸化的因素及其作用機制。答案：(1）呼吸鏈抑制劑：魚藤酮、殺粉蝶菌素、安密妥與復合體 I 中的鐵硫蛋白結合，抑制電子傳遞; 抗霉素 A、二巰基丙醇抑制復合體;一氧化碳、氰化物、疊氮化物、硫化氫抑制復合體。 (2）解偶聯(lián)劑：該類典型代表是 2，4-二硝基苯酚。在線粒體內膜外側 pH 較低，2，4-二硝基苯酚的羥基不能解離，可自由進入線粒體;進入線粒體后，2，4-二硝基苯酚的羥基解離帶負電荷。1 分子 2，4-二硝 基苯酚進入線粒體就相當于從內膜外側帶入線粒體內 1 個 H，破杯了內膜兩側的 H梯度，使 ATP 不能合成，而電子傳遞繼續(xù)進行，結果使電子傳遞的氧化和磷酸化兩個過程分離。 (3）氧化磷酸化抑制劑：寡霉素可阻止質子從 F0 質子通道回流，抑制磷酸化并間接抑制電子在呼吸鏈上 傳遞。(4）ADP 的調節(jié)作用：ADP 濃度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度減慢。43. 試比較電子傳遞抑制劑、氧化磷酸化抑制劑和解偶聯(lián)劑對生物氧化作用的影響。答案：(1）電子傳遞抑制劑使電子傳遞鏈的某一部位阻斷，電子不能傳遞，氧的消耗停止，同時 ATP 的 合成停止。(2）氧化磷酸化抑制劑的作用位點在 ATP 合酶，使 ATP 合酶被抑制，而不能合成 ATP，結果電子傳遞也被抑制，氧消耗停止。(3）解偶聯(lián)劑的作用是使電子傳遞和氧化磷酸化兩個過程分離，結果 是電子傳遞失去控制，氧消耗增加，ATP 卻不能合成，產(chǎn)生的能量以熱的形式散失，使體溫升高。44. 在脂肪酸合成中，乙酰 CoA.羧化酶起什么作用？乙酰 CoA 羧化酶受哪些因素調控？答案：乙酰 CoA 羧化酶的作用是催化乙酰 CoA 和 CO2 合成丙二酸單酰 CoA，為脂肪酸合成提供二碳化合 物。乙酰 CoA 羧化酶是脂肪酸合成反應中的一種限速調節(jié)酶，檸檬酸和異檸檬酸可增強該酶的活性，而 長鏈脂肪酸則抑制該酶的活性。此酶經(jīng)磷酸化后活性喪失，胰高血糖素及腎上腺素等能促進這種磷酸化作用，從而抑制脂肪酸的合成;而胰島素則能促進酶的去磷酸化作用、增強乙酰 CoA 羧化酶的活性。45試比較脂肪酸 -氧化與其生物合成的差異。答案：(1）進行的部位不同，脂肪酸 -氧化在線粒體內進行，脂肪酸的合成在胞液中進行。(2）主要中間代謝物不同，脂肪酸 -氧化的主要中間產(chǎn)物是乙酰 CoA，脂肪酸合成的主要中間產(chǎn)物是丙二酸單酚 CoA 。(3）脂肪?；霓D運載體不同，脂肪酸 -氧化的脂肪酰基轉運載體是 CoA，脂肪酸合成的脂肪?；D運 載體是 ACP 。(4）參與的輔酶不同，參與脂肪酸 -氧化的輔酶是 FAD 和 NAD，參與脂肪酸合成的輔酶是 NADPH。 (5）脂肪酸 -氧化不需要 CO2，而脂肪酸的合成需要 CO2。(6）反應發(fā)生時 ADP/ATP 比值不同，脂肪酸 -氧化在 ADP/ATP 比值高時發(fā)生，而脂肪酸合成在 ADP/ATP比值低時進行。(7）檸檬酸發(fā)揮的作用不同，檸檬酸對脂肪酸 -氧化沒有激活作用，但能激活脂肪酸的生物合成。(8）脂酰 CoA 的作用不同，脂酰輔酶 A 對脂肪酸 -氧化沒有抑制作用，但能抑制脂肪酸的生物合成。46. 圖示鳥氨酸循環(huán)的過程，并簡述該途徑的生理意義。 答案：圖略意義：(1）機體內，氨是有毒化合物，通過該途徑合成尿素，尿素是中性無毒物質，從而起到解氨毒的作用，這是哺乳動物最終排出氨的方式;(2）通過該途徑也可以清除氨基氮及二氧化碳，能夠減少體內 CO2溶于血液所造成的酸性。47簡述天冬氨酸在體內轉變成葡萄糖的主要代謝途徑。答案：(1）天冬氨酸經(jīng)轉氨基作用或聯(lián)合脫氨基作用形成草酰乙酸;(2）草酰乙酸由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化形成磷酸烯醇式丙酮酸;(3）然后沿著糖酵解途徑的逆反應，依次生成甘油酸-2-磷酸、甘油酸-3- 磷酸、甘油酸-1，3-二磷酸、甘油醛-3-磷酸、磷酸二羥丙酮和果糖-1，6-二磷酸;果糖-1，6-二磷酸在果糖 二磷酸酶的催化下形成果糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸;(4）葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖，反應由葡萄糖-6-磷酸酶催化。48鳥氨酸循環(huán)、三羧酸循環(huán)和轉氨基作用是如何聯(lián)系的？ 答案：圖略，鳥氨酸循環(huán)過程中，天冬氨酸不斷被消耗轉變?yōu)檠雍魉?。延胡索酸可以?jīng)過三羧酸循環(huán)轉化為蘋果酸， 蘋果酸再氧化成草酰乙酸，后者可再與谷氨酸進行轉氨基反應，重新生成天冬氨酸。而谷氨酸又可通過其他的各種氨基酸把氨基轉移給 -酮戊二酸生成。因此，其他的各種氨基酸的氨基可以通過天冬氨酸的 形式用于合成尿素。天冬氨酸和延胡索酸可使尿素循環(huán)、三羧酸循環(huán)和轉氨基作用聯(lián)系起來。50簡述保證 DNA 復制忠實性的因素及其功能？(1）半保留復制的原則，(2）堿基互補配對的規(guī)律，A-T G-C 。(3）DNA 聚合酶 I 的校對作用，(4）引物的切除，51. 簡述 DNA 復制時所需的主要酶類及其功能。答案：(1）DNA 聚合酶：催化核苷酸之間生成磷酸二酯鍵，也具有一定的校正功能;(2)拓撲異構酶：催化DNA 超螺旋解開，使之變?yōu)殡p螺旋;(3）解旋酶：解開 DNA 雙鏈，使之變?yōu)閱捂?(4）單鏈結合蛋白：和 單鏈 DNA 結合，使之變?yōu)槟軌蜃鳛閺椭颇０宓姆€(wěn)定單鏈;(5）引物酶：以解旋后的單鏈 DNA 為模板，催化合成一小段帶有 3-OH 的 RNA;(6）DNA 連接酶：催化 DNA 雙鏈中的一條單鏈缺口處游離的 3末端-OH 與 5末端磷酸形成磷酸二酯鍵，從而把兩段相鄰的 DNA 鏈連成完整的鏈。52真核生物染色體的端粒是怎樣復制的？答案：(1）端粒 DNA 的 3端和端粒酶所含的 RNA 分子的 3端形成堿基配對;(2）端粒酶利用 RNA 為模 板，將 dNTP 加到端粒 DNA 的 3端，這個逆轉錄過程一直進行到 RNA 模板的第 35 位;(3）DNA-RNA 雜 交鏈之間發(fā)生相對滑動，新生長的端粒 DNA 鏈 3端再和 RNA 3端形成新的堿基配對，重新暴露出部 分 RNA 模板序列;(4）繼續(xù)逆轉錄過程。該結合聚合轉位的過程周而復始，直至在端粒 DNA 的 3端形成了足夠長度(提供后隨鏈回旋時所需的長度）的單鏈突出;(5）該 3突出端能夠彎轉過來成為后隨鏈合成的起始端，然后由 DNA 聚合酶復制 DNA 5端空缺的 DNA，最后由連接酶連接。53簡述轉錄過程和復制過程的不同點。答案：(1）復制時兩條 DNA 鏈均為模板，轉錄時一條 DNA 鏈均為模板;(2）復制時 dNTP 為底物，轉錄時 NTP 為底物;(3）復制時需要 DNA 聚合酶、連接酶等，轉錄時僅需要 RNA 聚合酶;(4）復制產(chǎn)物為子產(chǎn)物 代雙鏈 DNA ，轉錄產(chǎn)物為 mRNA、tRNA 、rRNA;(5）復制時 A=T 、GC 配對，轉錄時 A=U、GC、T=A 配對;(6）復制時需要一小段 RNA 為引物，轉錄時不需引物。54簡述轉錄起始階段的幾個反應。答案：起始階段包括下面幾個反應：RNA 聚合酶全酶的 亞基識別模板 DNA 的啟動子，并與之緊密結 合;局部解開雙螺旋，以使模板鏈可與核糖核苷酸進行堿基配對;RNA 聚合酶催化底物核苷酸脫去焦磷酸形成磷酸二酯鍵，合成 RNA 鏈最初的 29 個核苷酸后， 亞基脫離，起始階段結束。55. 簡述真核生物與原核生物轉錄的不同點。答案： 真核生物的轉錄在很多方面與原核生物不同，具有某些特殊規(guī)律，主要包括：(1）轉錄單位一般為單基因(單順反子），而原核生物的轉錄單位多為多基因(多順反子）; (2）真核生物的三種成熟的 RNA 分別由三種不同的 RNA 聚合酶催化合成;(3）在轉錄的起始階段，RNA 聚合酶必須在特定的轉錄因子的參與下才能起始轉錄;(4）組織或時間特異表達的基因轉錄常與增強子有關，增強子是位于轉錄起始點上游的遠程調控元件， 具有增強轉錄效率的作用;(5）轉錄調節(jié)方式以正調節(jié)為主，調節(jié)蛋白的種類是轉錄因子或調節(jié)轉錄因子活性的蛋白因子。56. 簡述操縱子模型，并闡明各組分的功能。答案：操縱子是原核生