高中生物分子與細(xì)胞教案《ATP和酶》

1、第1節(jié)ATP與酶一、學(xué)習(xí)目標(biāo)1、 ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式：A PPP （A代表腺苷，P代表磷酸基團(tuán)，代表高能磷酸鍵）。2、 ATP的生理功能：是為生物體的新陳代謝代謝過程直接提供能量（能量貨幣）。3、ATP與ADP之間的相互轉(zhuǎn)化：ATP+HO弋酶ADP+Pi+能量（物質(zhì)可逆，能量不可逆）4、酶的概念和化學(xué)本質(zhì)酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類具有生物催化作用的有機(jī)物。絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)酶是核酸，這種酶特 稱為核酶。5、酶的特性酶的高效性：酶的催化效率比無機(jī)催化劑要高1071013倍。酶的專一性：每一種酶只能催化一種化合物或一類化合物的化學(xué)反應(yīng)。需要適宜的條件：一需要適宜的溫度條件，在適宜的溫度條件下，酶的活

2、性最高，高于或低于這個(gè)條件，酶的活性將下降；二需要適宜的pH值，在適宜的pH值條件下，酶的催化活性最高，高于或低于這個(gè)條件，酶的催化活性將會(huì)下降。6、酶的活性：即酶促反應(yīng)的速率，受底物濃度、反應(yīng)產(chǎn)物的濃度、酶的濃度、溫度和pH的影響。二、教材分析1、重點(diǎn)難點(diǎn)與疑點(diǎn)重點(diǎn)難點(diǎn)是 ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式、ATP的生理功能、ATP與ADP之間的相互轉(zhuǎn)化、酶的概念和化學(xué)本質(zhì)、酶的 高效性、酶的專一性等。pH2、教材解讀課 文一、生命活動(dòng)的能量“貨幣” ATP早在20世紀(jì)20年代，幾 位科學(xué)家就分別在肌肉中 發(fā)現(xiàn)了一種叫做腺嘌呤核 苷三磷酸的物質(zhì)，它是一種 不穩(wěn)定的化合物，由1分子 腺嘌呤、1分子核糖和3分 子

3、磷酸組成，簡(jiǎn)稱 ATP疑點(diǎn)是酶促反應(yīng)需要適宜的條件、酶促反應(yīng)的速率，受底物濃度、反應(yīng)產(chǎn)物的濃度、酶的濃度、溫度和 的影響等。解讀ATP是生物體進(jìn)行新陳代謝所需能量的直接來源。闡述：新陳代謝不僅需要酶，而且需要能量。我們知道，糖類是細(xì)胞和生物體的主要能源物質(zhì)，脂肪是生物體內(nèi)儲(chǔ)存能量的主要物質(zhì)。但是，這些有機(jī)物中的能量都不能直接用 生物體的各項(xiàng)生命活動(dòng)，它們?cè)诩?xì)胞中被逐步氧化分解釋放 出來，并將其中的一部分能量轉(zhuǎn)移到ATP中，通過ATP直接提供給各項(xiàng)生命活動(dòng)。ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式、分子式和分子結(jié)構(gòu)式（1）ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式ATP 的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式可寫成： A- PPP。其中A代表腺苷（即腺嘌呤），T表示3個(gè)，

4、P表示磷酸，所以 ATP也稱為三磷酸腺苷?！啊北硎靖吣芰姿徭I，即“PO”鍵，“-”表示一般的共價(jià)鍵。（2）ATP的分子式ATP的分子式為：CgH6O3N5P3oNH2ohICH2 o P OII（3）ATP的分子結(jié)構(gòu)式ohP ohohPOIIIIP46頁書本圖4-1二、酶與酶促反應(yīng)生物體內(nèi)每時(shí)每刻都 在進(jìn)行著許多復(fù)雜的化學(xué) 反應(yīng)，這些化學(xué)反應(yīng)之所以 能迅速而有規(guī)律地進(jìn)行，都 和酶有關(guān)。酶通常是指由生 活細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催化活 性的一類特殊蛋白質(zhì)，又稱 為生物催化劑。絕大多數(shù)的酶都是蛋 白質(zhì)。近年來，科學(xué)家發(fā)現(xiàn)， 某些核酸也具有生物催化 作用，它們被稱為“核酶”。闡述：ATP是一種高能磷酸化合物

5、，一分子ATP中含有二個(gè)高能磷酸鍵，每個(gè)高能磷酸鍵中貯存了大量的自由能，所謂 自由能是指能直接用于作功的能量。ATP中高能磷酸鍵貯存的自由能在鍵斷裂時(shí)釋放出來，能直接推動(dòng)各項(xiàng)生命活動(dòng)而作功，普通共價(jià)鍵斷裂時(shí)釋放的能量不能直接用于各項(xiàng)生命 活動(dòng)。經(jīng)測(cè)定每mol高能磷酸鍵貯存的能量約為 30.5kJ mol 1。所以ATP被稱為生命活動(dòng)的直接能源物質(zhì)。 ATP和ADP之間的相互轉(zhuǎn)化ATP+HO ADP+Pi+ 能量闡述：在ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化中，ATP既可以儲(chǔ)能，又可 作為生命活動(dòng)的直接能源。在ATP的第二個(gè)和第三個(gè)磷酸之 間的高能磷酸鍵 對(duì)細(xì)胞中能量的捕獲和釋放都是很重要 的。第三個(gè)磷酸位于

6、末端，能夠很快地移走，于ATP就轉(zhuǎn)變成了 ADP如果加上第三個(gè)磷酸， ADP又轉(zhuǎn)變成了 ATP。在這 些變化中，能量的轉(zhuǎn)變是很重要的。把游離的磷酸束縛在 ADP 上形成ATP,需要能量，在這個(gè)反應(yīng)中能量被捕獲而且貯存 起來。從ATP上移走第三個(gè)磷酸，就釋放能量，ATP又轉(zhuǎn)變成ADP了。所有這些變化都是在酶催化下完成的。這樣的過 程在活細(xì)胞中可以永無止境地循環(huán)進(jìn)行。ATP在活細(xì)胞中是用不完的，換句話講，如果 ATP用完了，也就意味著生命的 結(jié)束。酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類具有生物催化作用的有機(jī)物。絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)酶是RNA闡述：關(guān)于酶的化學(xué)本質(zhì)，多年來，科學(xué)家們一直認(rèn)為所有酶的化學(xué)本質(zhì)都是蛋白

7、質(zhì)。然而，20世紀(jì)80年代以來的科學(xué)表明，一些 RNA分子也具有酶的催化作用。如一種叫 做RnaseP的酶，這種酶20%勺蛋白質(zhì)和80%勺R(shí)NA組成?？?學(xué)家們將這種酶中的蛋白質(zhì)除去，并且提高了Mg+的濃度，他們發(fā)現(xiàn)留下來的 RNA仍然具有與該種酶相同的催化活性。 后來的科學(xué)實(shí)驗(yàn)進(jìn)一步證實(shí)，某些RNA分子同那些構(gòu)成酶的蛋白質(zhì)分子一樣，都是效率非常高的生物催化劑。所以從酶 的化學(xué)本質(zhì)來說，絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA但講酶的化學(xué)本質(zhì)是有機(jī)物是不會(huì)錯(cuò)的。具有酶活性的蛋白分子分為簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)類和結(jié)合蛋白 質(zhì)類。簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)類的酶只由氨基酸組成，不含任何其它物 質(zhì)，如胃蛋白酶。結(jié)合蛋白質(zhì)類的酶由蛋白質(zhì)和

8、輔因子組成酶在常溫、常壓等溫和 條件下具有很高的催化效 率。例如， 1 個(gè)過氧化氫酶 分子在室溫條件下每 1min 可催化 500 萬個(gè)過氧化氫分 子的分解反應(yīng)。酶也具有特 異性。一種酶只能對(duì)一定的 底物發(fā)生催化作用。例如， 淀粉酶只能催化淀粉的水 解，不能催化蛋白質(zhì)和脂質(zhì) 的水解。酶促反應(yīng)的速率與 pH、 溫度、 酶的濃度、 底物濃度、 反應(yīng)產(chǎn)物的濃度等有密切 關(guān)系。的，如乳酸脫氫酶、轉(zhuǎn)氨酶等。組成這類酶的蛋白質(zhì)部分稱 為酶蛋白，輔因子部分叫做輔酶或輔基。輔酶和輔基并沒有 什么本質(zhì)上的差別， 只是它們與蛋白質(zhì)部分結(jié)合的牢固程度 不同而已。通常把那些與酶蛋白結(jié)合得比較松的、用透析法 可以除去的

9、小分子有機(jī)物叫輔酶， 把那些與酶蛋白結(jié)合得比 較緊的、用透析法不容易除去的小分子物質(zhì)叫輔基。酶蛋白 與輔因子單獨(dú)存在時(shí)都沒有催化活力， 只有兩者結(jié)合在一起 時(shí)，才能起到酶的催化作用。這完整的酶分子稱為全酶。（1）酶的高效性酶的高效性是指與無機(jī)催化劑相比較， 酶的催化效率要 高出很多，一般要高出 1071013倍。 闡述：酶的催化具有高效性是指與無機(jī)催化劑比較而言的， 失去了比較的對(duì)象也就無所謂高效性。 如細(xì)胞中的過氧化氧 酶催化過氧化氫分解為水和氧， 這個(gè)過程也能被Fe+所催化， 但過氧化氫酶催化的效率比 卩63+催化的效率高得多。再如在 人體內(nèi)，人體細(xì)胞通過呼吸作用釋放出大量的CO2， CO

10、2 擴(kuò)散進(jìn)入血液后和水反應(yīng)生成 HCO,但生成的速度是比較慢的， 當(dāng) CO2 擴(kuò)散進(jìn)入紅細(xì)胞后，在紅細(xì)胞中有一種酶稱為碳酸酐 酶，這種酶能夠催化 CO和水生成HCO的反應(yīng)，使反應(yīng)的速 度比原先提高了約一萬五千倍。（2）酶的專一性 酶的專一性是指每一種酶只能催化一種化合物或一類化合物的化學(xué)反應(yīng)。 闡述：酶促反應(yīng)具有高度的特異性（專一性） ，即一種酶只 能催化一種反應(yīng)或一組密切相關(guān)的反應(yīng)， 酶對(duì)底物的專一性 要求很高，有時(shí)甚至只催化一種底物的反應(yīng)。如淀粉酶只能 催化淀粉分解成麥芽糖而不能催化麥芽糖分解成葡萄糖。酶的專一性與酶是蛋白質(zhì)有關(guān)， 每種蛋白質(zhì)都有特定的空間結(jié) 構(gòu)，酶催化反應(yīng)時(shí)，酶蛋白分子首

11、先與底物分子結(jié)合，但酶 分子與底物分子能否結(jié)合， 取決于酶分子的活性部位與底物 分子在空間構(gòu)象上是否對(duì)應(yīng)， 或經(jīng)底物誘導(dǎo)后能否與底物分 子結(jié)合。酶與底物分子結(jié)合時(shí)，底物能誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象發(fā) 生變化， 使酶分子能與底物很好地結(jié)合形成酶底物的復(fù)合 物，從而發(fā)生催化作用。酶與底物相互作用形成的酶底物 復(fù)合物這一過程十分重要，在實(shí)驗(yàn)室內(nèi)進(jìn)行一個(gè)化學(xué)反應(yīng)， 首先要給予活化能，所以需要加熱。酶促反應(yīng)不需要加熱， 不必給以活化能。 這是因?yàn)槊负偷孜锏南嗷プ饔靡尫乓恍?結(jié)合能，以使酶底物復(fù)合物穩(wěn)定。而有了結(jié)合能的釋放， 酶就可用來降低化學(xué)反應(yīng)的活化能了。1、溫度對(duì)酶的影響酶促反應(yīng)的正常進(jìn)行需要適宜的溫度。

12、在最適溫度條件 下，酶的催化能力最高。溫度對(duì)酶催化能力的影響可用如圖 所示的曲線表示。闡述：在較低溫度時(shí)，隨著溫度的升高，酶的活性也逐 漸提高，達(dá)到最適溫度時(shí)，酶的催化能力最高，但高于最適 溫度后酶的催化能力會(huì)迅速下降，最后完全失去催化能力， 即溫度對(duì)酶催化能力的影響在最適溫度兩側(cè)的曲線是不對(duì) 稱的。其原因是低溫不破壞蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)，只是酶的催 化能力下降；高溫會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生熱變性，而蛋白質(zhì) 的變性是不可逆的，酶蛋白變性后酶的功能就會(huì)完全喪失。 不同的溫度需要的最適溫度是不同的，一般來講，在人體內(nèi) 酶的最適溫度為37C,對(duì)變溫動(dòng)物來說，體內(nèi)酶的最適溫度 相對(duì)低一些。對(duì)植物來說，分布在高

13、緯度地區(qū)的植物，其體 內(nèi)酶的最適溫度較低，分布在低緯度地區(qū)的植物，體內(nèi)酶的 最適溫度高一些。2、pH值對(duì)酶的影響酶促反應(yīng)的正常進(jìn)行需要適宜的pH值。在適宜的pH值條件下，酶的催化能力最高。pH值對(duì)酶催化能力的影響可用 如圖所示的曲線表示。闡述：酶的催化能力的發(fā)揮有一個(gè)最適pH值，在低于最適pH值時(shí)，隨著pH值的升高，酶的催化能力也相應(yīng)升高， 高于最適pH值時(shí)，隨著pH值的升高，酶的活性逐漸下降， 在最適pH值兩側(cè)的曲線基本是對(duì)稱的。pH過高或過低也會(huì)使蛋白質(zhì)變性，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)變性后，酶也就完全喪失了催化的 能力。不同的酶需要的最適溫度是不同的，如人胃液中的胃 蛋白質(zhì)的最適pH值為1.8左右，唾液淀

14、粉酶的最適 pH值為 7左右，溶酶體中酶的最適 pH值約為5左右。3、酶的催化能力與時(shí)間的關(guān)系（如圖曲線所示）酶促反應(yīng)速度闡述：即使在最適溫度和 pH值的條件下，酶的催化能 力也不是一成不變的，酶在“工作” 了一段時(shí)間后會(huì)發(fā)生“鈍 化”現(xiàn)象，即催化能力開始下降，最后失去催化能力，酶促 反應(yīng)的速度與時(shí)間的關(guān)系如圖曲線所示。這些嚴(yán)重鈍化或失去催化能力的酶在細(xì)胞中水解酶的作用下會(huì)被分解成氨基 酸，氨基酸可以再度合成蛋白質(zhì)。4、酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系（如圖曲線所示）闡述：酶促反應(yīng)的速度與底物濃度的有關(guān)系是：在酶量 一定的條件下，在一定范圍內(nèi)會(huì)隨著底物濃度的增加，反應(yīng) 速度也增加，但達(dá)到一定濃度后

15、酶促反應(yīng)的速度也就不再增加了，原因是酶飽和了。拓展閱讀有關(guān)ATP1997年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)的一半授予了美國的保羅 ？博耶和英國的約翰沃克，以表彰他們?cè)谘芯肯佘杖?磷酸合成酶如何利用能量進(jìn)行ATP再生方面所取得的成就。三磷酸腺苷（ATP的分子結(jié)構(gòu)很復(fù)雜，它的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式如下:OHHNH2OH OHHO P O PIIIOOATP的分子為 C0H1Q3N5P3,分子量是 507, ATP與ADP的轉(zhuǎn)化式可表示為:ATP ADP+Pi+能量。ADP再脫去一個(gè)磷酸根形成一磷酸腺苷（簡(jiǎn)稱AMP , AMP是構(gòu)成RNA的一種腺嘌呤核糖核苷酸。磷酸在 ATP的功能中起著非常重要的作用。兩個(gè)磷酸之間（也就是P與P之間

16、）用“”符號(hào)表示的化學(xué)鍵，是一種特殊的化學(xué)鍵。這種化學(xué)鍵斷裂時(shí)，放出的能量是正常的化學(xué)鍵放出的能量的2倍以上（如每摩爾的高能磷酸鍵放出的能量約 29.2941.84千焦，而一般的P O鍵只放出能量8.3720.92 千焦.從低等的單細(xì)胞生物到高等的人類，能量的釋放、貯存和利用，都是以ATP為中心的。生物體進(jìn)行各項(xiàng)生理活動(dòng)所需要的能量，大都直接地來自于ATP,有些則間接地來源于ATR總之，它們都通過 ATP來供應(yīng)能量。生物體的各種組織細(xì)胞中，各含有一定數(shù)量的ATP而當(dāng)細(xì)胞中的 ATP濃度過高是時(shí)，生物體可以將ATP的高能磷酸鍵中的能量轉(zhuǎn)移給肌酸，以生成磷酸肌酸（CP）這種化合物。此反應(yīng)可簡(jiǎn)寫成：

17、ATP+CADP+CP磷酸肌酸可作為一種輔助能源在動(dòng)物的肌肉中貯存。讓纖維素?zé)òl(fā)青春為什么纖維素沒有像蔗糖、淀粉一樣被人類廣泛利用呢？原來，這與它的結(jié)構(gòu)有關(guān)。纖維素分子中的 葡萄糖是由3 -1 , 4糖苷鍵連接而成的。一個(gè)纖維素分子大約含有幾百個(gè)到15 000個(gè)葡萄糖分子。依靠纖維素酶酶解，纖維素能逐漸被分解成為寡糖、雙糖和單糖，但人體內(nèi)缺乏纖維素酶，因而人體無法直接 利用纖維素。要想充分利用纖維素， 首先需要有大量的纖維素酶。 好在纖維素酶在自然界分布很廣，許多微生物（主要是霉菌和細(xì)菌）都能生產(chǎn)纖維素酶。目前，微生物發(fā)酵已經(jīng)是大規(guī)模生產(chǎn)纖維素酶的主要途徑。目前，各國科學(xué)家在纖維素酶解工藝方面

18、的研究非常活躍。實(shí)驗(yàn)表明，這些工藝一方面需要?jiǎng)?chuàng)造較好的水 解條件，如將原料充分粉碎，加強(qiáng)酶與底物的接觸，使酶解過程更加容易，另一方面需要有活力較高的纖 維素酶。為了進(jìn)一步提高纖維素酶解的產(chǎn)量和質(zhì)量，現(xiàn)在的關(guān)鍵是選育纖維素酶的高產(chǎn)菌種，從而讓纖維 素也像蔗糖、淀粉一樣被人類廣泛利用，煥發(fā)青春。蛋白催化劑現(xiàn)在我們可以把酶簡(jiǎn)單地定義為有機(jī)催化劑?；瘜W(xué)家們開始著手分離酶，想看看它們究竟是些什么樣 的物質(zhì)。麻煩的是，在各種細(xì)胞和天然液體內(nèi)，酶的含量都非常小，而且所得到的提取物總是混合物，很 難分清其中哪些是酶，哪些不是酶。許多生物化學(xué)家曾經(jīng)猜測(cè)酶就是蛋白質(zhì)，因?yàn)樯晕⒓訜?，酶的特性很容易被破壞，就像使蛋?/p>

19、質(zhì)變性 一樣。但是，在20世紀(jì)20年代，德國生物化學(xué)家威爾施泰特報(bào)道說，某些純化了的酶溶液（他認(rèn)為他已 經(jīng)從中去掉了所有的蛋白質(zhì)），表現(xiàn)出明顯的催化作用。他的結(jié)論是：酶不是蛋白質(zhì)，而是比較簡(jiǎn)單的化 學(xué)物質(zhì)，它實(shí)際上可能是利用蛋白質(zhì)作為載體分子。當(dāng)時(shí)大多數(shù)生物化學(xué)家都站在威爾施泰特一邊，他是 諾貝爾獎(jiǎng)金獲得者，享有很高的威望。可是，這個(gè)學(xué)說剛一提出，康奈爾大學(xué)的生物化學(xué)家薩姆納幾乎馬上就提出有力的證據(jù)予以反駁。薩 姆納從刀豆 （一種美洲熱帶植物的白色種子） 中分離出一些結(jié)晶， 溶解后顯示出一種叫做脲酸的酶的特性， 即能夠催化尿素分解成二氧化碳和氨。薩姆納的結(jié)晶顯示出明顯的蛋白質(zhì)性質(zhì)，而且他無法把

20、蛋白質(zhì)與酶 的活力分開。凡是使蛋白質(zhì)變性的東西也都會(huì)破壞這種酶。這一切好像都證明，他所得到的是一種純的結(jié) 晶狀的酶，而且證明酶是一種蛋白質(zhì)。由于威爾施泰特的巨大威望，在一段時(shí)間內(nèi)薩姆納的發(fā)現(xiàn)沒有受到重視。但是， 1930 年，洛克菲勒研 究院的化學(xué)家諾思羅普和他的同事們證明薩姆納的發(fā)現(xiàn)是正確的。他們結(jié)晶出了許多種酶（包括胃蛋白酶 在內(nèi)），而且發(fā)現(xiàn)它們都是蛋白質(zhì)。此外，諾思羅普還證明，這些結(jié)晶都是純蛋白質(zhì)，即使溶解并稀釋到 一般化學(xué)試驗(yàn)（如威爾施泰特所做的那些試驗(yàn)）不能再查到蛋白質(zhì)存在的程度，仍然會(huì)保持它們的催化活 力。酶就這樣被證實(shí)是蛋白催化劑。到目前為止，人們已經(jīng)識(shí)別出大約 2000 種不同

21、的酶，并對(duì) 200 多種 酶進(jìn)行了結(jié)晶全部都是蛋白質(zhì)，無一例外。由于他們的工作，薩姆納和諾思羅普分享了 1946 年的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng) 酶工程技術(shù)動(dòng)物、植物和細(xì)菌的活細(xì)胞都是一個(gè)特殊的化工廠。在億萬年的漫長進(jìn)化過程中，這些活細(xì)胞獲得了 一種驚人的本領(lǐng)， 它們不僅能合成生命活動(dòng)所必須的一切物質(zhì)， 而且一些細(xì)菌還能在極端環(huán)境條件下生存。 如有的細(xì)菌能在近冰點(diǎn)的水中生存，有的則生長在幾乎沸騰的水中；有的細(xì)菌適應(yīng)低pH （12）環(huán)境，而有的則適應(yīng)于高 pH （911）環(huán)境；還有些細(xì)菌能夠抵抗高滲透壓的環(huán)境而生活在高鹽環(huán)境中。無論在哪 種情況下，活細(xì)胞里生物合成的經(jīng)濟(jì)性和有效性都是現(xiàn)代化工業(yè)所不能比的。據(jù)估

22、算，一個(gè)活細(xì)胞內(nèi)可以同時(shí)發(fā)生15002000 個(gè)化學(xué)反應(yīng)，這些反應(yīng)都是由酶來催化完成的，由此構(gòu)成了生命物質(zhì)代謝的基礎(chǔ)。一個(gè)活細(xì)胞內(nèi)大約含有幾千種酶，現(xiàn)已知道的超過1000 種，它們大都是蛋白質(zhì)（少數(shù)情況下可以是核酸） 。酶有人們非常感興趣的獨(dú)特性能：化學(xué)催化能耗低、污染少，不僅能完成普通化學(xué)催化劑不能完成的 反應(yīng)，且具更高的專一性，即一種酶只能催化一種或一類反應(yīng)。這給了人們很大的啟示即如何有效地 借用酶的這些特性和生化反應(yīng)原理為人類服務(wù)。 20世紀(jì) 70 年代以來，隨著現(xiàn)代生物技術(shù)的興起，酶工程 技術(shù)亦應(yīng)運(yùn)而生，并在制藥業(yè)、食品工業(yè)、諸多基本化學(xué)工業(yè)和農(nóng)業(yè)生產(chǎn)中顯示出強(qiáng)大的生命力。 實(shí)際上早在

23、 4000 多年前，我國勞動(dòng)人民就掌握了運(yùn)用酶的技術(shù)，如釀酒技術(shù)中使用的酒曲就含有大量生 醇發(fā)酵的酶，只不過以前的人們不知道罷了。近百年來，由于人們對(duì)酶在生物體內(nèi)的作用機(jī)制有了突飛猛 進(jìn)的認(rèn)識(shí)，不僅從各種生物體內(nèi)提取鑒定了眾多的酶廣泛用于工農(nóng)業(yè)生產(chǎn)，在一定程度上還能創(chuàng)造出在選 擇性和活性上模擬酶性質(zhì)的聚合物催化劑，并在分子仿生學(xué)領(lǐng)域占有重要一席之地。現(xiàn)在全世界工業(yè)用酶的市場(chǎng)已超過 15 億美元， 專家們預(yù)計(jì)其銷售額每年將以 10%比率增長。 食品工業(yè) 中酶主要用于淀粉轉(zhuǎn)化、奶制品及食物和飲料生產(chǎn)。如葡萄糖異構(gòu)酶應(yīng)用于飲料工業(yè)生產(chǎn)高果糖玉米甜味 劑；以麥芽糖淀粉酶代替化學(xué)品單酸甘油脂作為面包制造

24、抗腐變用。紡織品工業(yè)中酶在漂白、除垢、脫漿 和牛仔褲的現(xiàn)代“石洗”等工藝中正發(fā)揮越來越大的作用。造紙工業(yè)中紙漿漂白氯的用量是環(huán)境污染的主 要因素。業(yè)已開發(fā)出的聚糖酶和B-甘露聚糖酶被證明具有更為高效的漂白性能。酶添加劑應(yīng)用于動(dòng)物飼料也具有重大價(jià)值。大量的動(dòng)物飼料是植物組織，其中含有不能消化的，甚至抗?fàn)I養(yǎng)的成分。特別是單胃 動(dòng)物（如豬、家禽等）不易消化非淀粉的多聚糖，如B-葡聚糖和木糖。用B -葡聚糖酶和木糖酶事先處理飼料，就可解決不易消化問題，從而減少糧食的消耗量。植酸是一種抗?fàn)I養(yǎng)性的物質(zhì)，它能結(jié)合多種礦物 質(zhì)（磷、鈣、鐵、鋅）和蛋白質(zhì)，造成主要營養(yǎng)物質(zhì)吸收不良。研究證明，植酸酶可克服這一障礙

25、。可是 自然提取的植酸酶產(chǎn)量低、 價(jià)格昂貴， 限制了它的應(yīng)用。 科學(xué)家們正在通過基因工程方法來解決這一難題。 此外，化妝品工業(yè)也正在介入酶工程這一領(lǐng)域，希望能用一些酶（如超氧化物歧化酶能消除皮膚表面的自 由基）和生物表面活化劑（如糖脂）作為刺激性化學(xué)品的溫和的替代品；環(huán)境污染中的許多問題看來有可 能通過微生物和酶的途徑來解決；作為藥物來治療疾病的酶，臨床上已20 余種，例如用鏈激酶治療血栓病、用凝血因子忸和區(qū)治療血友病等功效顯著。從這些資料我們可以粗略地看到酶與我們生活的關(guān)系是多 么的密切。但是，上述所用的傳統(tǒng)酶存在著局限性。從細(xì)菌、酵母、植物和動(dòng)物細(xì)胞中分離提取酶是一個(gè)復(fù)雜而 造價(jià)昂貴的事，從而影響了它的大量供應(yīng)；不少酶即使提取了出來，其穩(wěn)定性卻很差，因?yàn)槊傅幕钚砸蕾?其天然的大分子生理構(gòu)象，而這種構(gòu)象必須在有限的溫度、pH、鹽濃度范圍內(nèi)才能保持，因此環(huán)境條件稍有所變化，就很容易使酶失去活性，這大大限制了酶的應(yīng)用；再者，工業(yè)流程中酶必須與反應(yīng)物混合，在 水溶液中才能實(shí)現(xiàn)其功能，因此產(chǎn)品最后還存在一個(gè)分離純化的問題，