蛋白質(zhì)化學(xué)綜合習(xí)題

蛋白質(zhì)化學(xué)綜合習(xí)題生物化學(xué)習(xí)題蛋白質(zhì)化學(xué)一、選擇題在寡聚蛋白質(zhì)中，亞單位之間的三維排列和相互作用以及接觸位點(diǎn)之間的空間結(jié)構(gòu)稱為（）a、三級(jí)結(jié)構(gòu)b、締合現(xiàn)象c、四級(jí)結(jié)構(gòu)d、變構(gòu)現(xiàn)象為了形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，肽鍵中的四個(gè)原子和相鄰的兩個(gè)原子是（）a、不斷繞動(dòng)狀態(tài)b、可以相對(duì)自由旋轉(zhuǎn)c、甘氨酸的解離常數(shù)為PK1=2.34,PK2=9.60,等電點(diǎn)為（）a、7.26b、5.97c、7.14d、10.774、肽鏈中的肽鍵大都是：（）a、順式結(jié)構(gòu)B,順式和反式C共存，反式結(jié)構(gòu)5。維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要因素有：（）a、靜電作用力b、氫鍵c、疏水鍵d、范德華作用力6、蛋白質(zhì)變性是由于（）a、一級(jí)結(jié)構(gòu)變化B，空間構(gòu)象破壞C，假肢基脫落D,蛋白質(zhì)水解7氨基酸沒(méi)有的化學(xué)反應(yīng)是（）a.雙縮脲反應(yīng)b.茚三酮反應(yīng)c.dnfb反應(yīng)止pitc反應(yīng)8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是（）a、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、絲氨酸9,天然蛋白質(zhì)中20種氨基酸的結(jié)構(gòu)（）a、全部是l一型b、全部是d型c、部分是L型，部分是D型，D,除了甘氨酸是L型'+10.谷氨酸的PK1（-C00H）為2.19,PK'2（-NH3）為9.67,PK'3r（-C00H）為4.25,其Pi為（）a,4.25b,3.22c,6.96d和5.9311。以下哪種氨基酸在生理pH值下具有凈負(fù)電荷？（）a、prob、lyse、hisd、glu12、天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（）a、半胱氨酸B、瓜氨酸C、絲氨酸D、蛋氨酸13、破壞a――螺旋結(jié)構(gòu)中的一個(gè)氨基酸殘基是：（）a、亮氨酸b、丙氨酸c、脯氨酸d、谷氨酸14、當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，可使蛋白質(zhì)分子的（）a、穩(wěn)定性增加B，表面凈電荷保持不變C,表面凈電荷增加D,溶解度最小為15,蛋白質(zhì)分子的-s-s-斷裂方法為（）a、加尿素b、透析法c、加過(guò)甲酸d、加重金屬鹽16、區(qū)分極性氨基酸和非極性氨基酸是根據(jù)a、含有B的羧基和氨基的極性。含有C的氨基和羧基的數(shù)量。含有D的R基團(tuán)的大小。脂肪族氨基酸是極性氨基。含有E的R基團(tuán)是極性或非極性的17、有一個(gè)肽，用胰蛋白酶水解得：①met-glu-leu-lys②ser-ala-arg③gly-tyr三組片段，用brcn處理得：④ser-ala-arg-met⑤glu-leu-lys-gly-tyr兩組片段，按肽譜重疊法推導(dǎo)出該九肽的序列應(yīng)為：a、3+2+1b。5+4c。2+1+3d。2+3+1e。1+2+3二、是非題（在題后括號(hào)內(nèi)打丿或X）+一、一氨基一羧基氨基酸的pi為中性，因?yàn)?cooh和-nh3的解離度相等。（）2、構(gòu)型的改變必須有舊的共價(jià)健的破壞和新的共價(jià)鍵的形成，而構(gòu)象的改變則不發(fā)生此變化。（）3、生物體內(nèi)只有蛋白質(zhì)才含有氨基酸。（）4、所有的蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)。（）5.蛋白質(zhì)中所有氨基酸在紫外光區(qū)都有光吸收特性。（）6?當(dāng)酸性蛋白質(zhì)（PI〈7）溶解在pH為9的0緩沖溶液中時(shí)，該蛋白質(zhì)的凈電荷為負(fù)（）7、鐮刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由于正常血紅蛋白分子中的一個(gè)谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。（）鐮狀細(xì)胞貧血是一種先天性遺傳病。其病因是血紅蛋白代謝紊亂。（9）在蛋白質(zhì)和肽中，只有一個(gè)共價(jià)鍵連接氨基酸殘基，即肽鍵。（10）熱力學(xué)上，蛋白質(zhì)分子最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能最低的構(gòu)象。（11）天然氨基酸的a-碳原子不對(duì)稱。（12）變性蛋白質(zhì)的分子量也發(fā)生了變化。（）13、蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)凈電荷為零，溶解度最小。（）三、問(wèn)答題和計(jì)算題：試著說(shuō)明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能之間的關(guān)系（包括初級(jí)結(jié)構(gòu)、高級(jí)結(jié)構(gòu)和功能之間的關(guān)系）。2?維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的力量是什么？3?計(jì)算以下溶液的pH值：等體積的0.2mol/lgly溶液和O.lmol/lhcl溶液的混合溶液。(甘氨酸激酶l=2.34pk2=9.60)4。試著描述確定蛋白質(zhì)多肽鏈氨基酸序列的一般步驟。5?有人純化了一個(gè)未知肽，其氨基酸組成為：asp1,ser1,gly1,ala1,met1,phe1和lys2，又做了一系列分析，結(jié)果如下：FDNB與之反應(yīng)，然后酸水解得到DNP-ala胰凝乳蛋白酶消化后，從產(chǎn)物中分出一個(gè)純四肽，其組成為：asp1,gly1,lys1,met1,此四肽的fdnb降解產(chǎn)物為DNP-Gly(不考慮糜蛋白酶水解亮氨酸、蛋氨酸和組氨酸羧基末端)胰蛋白酶消化八肽后又可得到組成分別為lys1,ala1,ser1及l(fā)ys1,phe1,gly1的兩個(gè)三肽及一個(gè)二肽。經(jīng)CNBr處理后，游離天冬氨酸從二肽中解離。請(qǐng)列出八肽全序列并簡(jiǎn)示你推知的過(guò)程。6.一種七肽，其氨基酸組成為L(zhǎng)ys、pro、Arg、Phe、ala、Tyr、Ser；未經(jīng)胰凝乳蛋白酶處理，它與FDNB反應(yīng)，不產(chǎn)生a-經(jīng)胰凝乳蛋白酶處理后，DNP氨基酸被分解成兩個(gè)肽(ALA、Tyr、Ser和Lys、pro、Arg和Phe)，分別與FDNB反應(yīng)生成DNP-Ser和DNP-Lys；這七種肽與胰蛋白酶反應(yīng)生成兩種肽(pro、Arg和Lys、Phe、ala、Tyr、Ser)，或者可以生成DNP-Phe的a-七肽。這七種肽的主要結(jié)構(gòu)是什么？4、名詞釋義等電點(diǎn)(pi)肽鍵和肽鏈肽平面及二面角一級(jí)結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)波耳效應(yīng)三級(jí)結(jié)構(gòu)四級(jí)結(jié)構(gòu)超二級(jí)結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì)變性與復(fù)性五、填空題1.在紫外區(qū)域具有光吸收特性的氨基酸為()， ()， ()。2.寫出下列物質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)式：丙酮酸()、草酰乙酸()；寫出下列物質(zhì)的名稱ASN()、Glu()、Arg()在20種氨基酸中，()氨基酸沒(méi)有立體異構(gòu)體；脯氨酸是()氨基酸，與茚三酮反應(yīng)生成()顏色物質(zhì)，是分子量最小的氨基酸()。4?典型的a-螺旋，每圈螺旋包含()個(gè)氨基酸殘基，螺距是()nm。1?確定蛋白質(zhì)多肽鏈N端和C端的常用方法是什么？基本原則是什么？解答：(1)n-末端測(cè)定法：常采用2,4d二硝基氟苯法、edman降解法、丹磺酰氯法。2,4d二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法：多肽或蛋白質(zhì)的自由端氨基與2,4d二硝基氟苯(2,4ddnfb)反應(yīng)(桑格反應(yīng))生成dnpd多肽或dnpd蛋白質(zhì)。由于DNFB與氨基形成的鍵在酸水解時(shí)比肽鍵穩(wěn)定得多，因此dnpd多肽酸水解后，只有nd端氨基酸為黃色的dnpd氨基酸衍生物，其余為游離氨基酸。丹磺酰氯（dns）法：多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與與丹磺酰氯（dnsdcl）反應(yīng)生成dnsd多肽或dnsd蛋白質(zhì)。由于dns與氨基形成的鍵對(duì)酸水解遠(yuǎn)比肽鍵穩(wěn)定，因此dnsd多肽經(jīng)酸水解后，只有nd末端氨基酸為強(qiáng)烈的熒光物質(zhì)dnsd氨基酸，其余的都是游離氨基酸。苯基異硫氰酸酯（PITC或Edman降解）方法：多肽或蛋白質(zhì)的自由端氨基與苯基異硫氰酸酯（PITC）反應(yīng)（Edman反應(yīng)）生成苯氨基硫代甲酰多肽或蛋白質(zhì)。當(dāng)在酸性有機(jī)溶劑中加熱時(shí)，nd端PTCD氨基酸被環(huán)化形成苯乙內(nèi)酰脲衍生物并從肽鏈上脫落。去除nd末端氨基酸后，剩余的肽鏈仍然完整。氨肽酶法：氨肽酶是一類肽鏈外切酶或叫外肽酶，能從多肽鏈的n端逐個(gè)地向里切。根據(jù)不同的反應(yīng)時(shí)間測(cè)出酶水解釋放的氨基酸種類和數(shù)量，按反應(yīng)時(shí)間和殘基釋放量作動(dòng)力學(xué)曲線，就能知道該蛋白質(zhì)的n端殘基序列。（2）鎘末端測(cè)定方法：常用聯(lián)氨水解法、還原法和羧肽酶法。肼解法：蛋白質(zhì)或多肽與無(wú)水肼加熱發(fā)生肼解，反應(yīng)中除c端氨基酸以游離形式存在外，其他氨基酸都轉(zhuǎn)變?yōu)橄鄳?yīng)的氨基酸酰肼化物。還原方法：用硼氫化鋰aD氨基醇將肽鏈的C端氨基酸還原為相應(yīng)的氨基酸。肽鏈完全水解后，它代表原始CDaD-氨基醇末端的氨基酸，可通過(guò)色譜法進(jìn)行鑒定。羧肽酶法：是一類肽鏈外切酶，專一的從肽鏈的cd末端開始逐個(gè)降解，釋放出游離的氨基酸。被釋放的氨基酸數(shù)目與種類隨反應(yīng)時(shí)間的而變化。根據(jù)釋放的氨基酸量（摩爾數(shù)）與反應(yīng)時(shí)間的關(guān)系，便可以知道該肽鏈的cd末端氨基酸序列。血紅蛋白的鐵含量為0.426%，并計(jì)算其最小相對(duì)分子量。純酶含有1.65%的亮氨酸和2.48%的異亮氨酸（按質(zhì)量計(jì)）。最低相對(duì)分子量是多少？解答：（1）血紅蛋白：鐵的相對(duì)原子質(zhì)量為55.8，最低相對(duì)分子質(zhì)量=?100=?100?—萬(wàn)三千一百鐵的百分含量0.426（2）酶：由于亮氨酸和異亮氨酸的相對(duì)分子量相等，因此亮氨酸與異亮氨酸的比例為1.65%：2.48%=2:3。因此，該酶分子至少含有2個(gè)亮氨酸和3個(gè)異亮氨酸。2?131.11?1003?131.11?100mr?最低？？？15900mr?最低？？？159001.652.483?指出在以下pH條件下，每種蛋白質(zhì)在電場(chǎng)中的移動(dòng)方向，即正極、負(fù)極，或保持原點(diǎn)？（1）胃蛋白酶（pi1.0）、pH值為5.00（2）的血清白蛋白（pi4.9）、pH值為60（3）的a-脂蛋白（pi5.8）、pH值為50和pH值為90回答：（1）胃蛋白酶pi10V環(huán)境pH值50,帶負(fù)電荷，移向正電荷；（2）血清白蛋白pi49V環(huán)境pH60,帶負(fù)電，向正方向移動(dòng)；（3）a-脂蛋白pi58〉環(huán)境pH50,帶正電荷，向負(fù)極移動(dòng)；a-脂蛋白pi58V環(huán)境pH90,帶負(fù)電，向正方向移動(dòng)。4?什么是蛋白質(zhì)變性和沉淀？?jī)烧叩谋举|(zhì)區(qū)別是什么？解答：蛋白質(zhì)變性的概念：天然蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響后，使其失去原有的生物活性，并伴隨著物理化學(xué)性質(zhì)的改變，這種作用稱為蛋白質(zhì)的變性。變性的本質(zhì)是：分子中的各種二級(jí)鍵斷裂，使其空間構(gòu)象從緊而有序的狀態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)樗啥鵁o(wú)序的狀態(tài)，一級(jí)結(jié)構(gòu)沒(méi)有被破壞。蛋白質(zhì)變性后的表達(dá)：①？生物活性消失；②？物理和化學(xué)性質(zhì)的變化：溶解度降低，粘度增加，紫外線吸收增加，側(cè)鏈反應(yīng)增強(qiáng)，對(duì)酶的作用敏感，易于水解。蛋白質(zhì)由于帶有電荷和水膜，因此在水溶液中形成穩(wěn)定的膠體。如果在蛋白質(zhì)溶液中加入適當(dāng)?shù)脑噭?，破壞了蛋白質(zhì)的水膜或中和了蛋白質(zhì)的電荷，則蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象。沉淀機(jī)理：破壞蛋白質(zhì)的水化膜，中和表面的凈電荷。蛋白質(zhì)沉淀可分為兩類：（1） 可逆的沉淀：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)未發(fā)生顯著的變化，除去引起沉淀的因素，蛋白質(zhì)仍能溶于原來(lái)的溶劑中，并保持天然性質(zhì)。如鹽析或低溫下的乙醇（或丙酮）短時(shí)間作用蛋白質(zhì)。（2） 不可逆沉淀：蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部結(jié)構(gòu)發(fā)生了重大變化。蛋白質(zhì)變性并沉淀，不能再溶解在原始溶劑中。例如加熱引起的蛋白質(zhì)沉淀，與重金屬或某些酸的反應(yīng)都屬于這一類。蛋白質(zhì)變性后，有時(shí)由于維持溶液穩(wěn)定的條件仍然存在，并不析出。因此變性蛋白質(zhì)并不一定都表現(xiàn)為沉淀，而沉淀的蛋白質(zhì)也未必都已經(jīng)變性。5?蛋白質(zhì)化學(xué)研究中常用的試劑和酶有：CNBr、異硫氰酸苯酯、丹磺酰氯、尿素、6mol/lhclB-巰基乙醇、水合茚三酮、過(guò)酸、胰蛋白酶、糜蛋白酶，哪一種最適用于以下任務(wù)？（1）測(cè)定小肽的氨基酸序列。（2）鑒定肽的氨基末端殘基。（3） 蛋白質(zhì)無(wú)二硫鍵的可逆變性。如果存在二硫鍵，應(yīng)添加什么試劑？（4）水解芳香族氨基酸殘基羧基側(cè)的肽鍵。（5）水解蛋氨酸殘基羧基側(cè)的肽鍵。（6）水解賴氨酸和精氨酸殘基一側(cè)的肽鍵。答：（1）異硫氰酸苯酯；（2）丹黃酰氯；（3）尿素-巰基乙醇減少二硫鍵；（4）糜蛋白酶；（5）cnbr；（6）胰蛋白酶。6．由下列信息求八肽的序列。(1)酸水解得到Ala、Arg、Leu、met、Phe、THR、2val°(2)DNP-ala由Sanger試劑獲得。（3）通過(guò)胰蛋白酶處理獲得Ala、Arg、thr和Leu、met、Phe、2val。用Sanger試劑處理后，分別得到DNP-ala和DNP-Val°（4）通過(guò)溴化氰處理獲得Ala、Arg、高絲氨酸內(nèi)酯、THR、2val、Leu和Phe。用Sanger試劑處理后，分別得到DNP-ala和DNP-Leu。解答：由（2）推出n末端為ala；由（3）推出val位于n端第四，arg為第三，而thr為第二；溴化氰裂解，得出n端第六位是met,由于第七位是leu，所以phe為第八；由（4）,第五為val。所以八肽為：ala-thr-arg-val-val-metTeu-phe。7?—個(gè)a-螺旋片段包含180個(gè)氨基酸殘基。這個(gè)片段中有多少螺旋圈？計(jì)算該a-螺旋段的軸長(zhǎng)度。答：180/3.6=50圈，50X0.54=27nm，片段包含50圈螺旋，其軸長(zhǎng)為27nm。8?當(dāng)一種四肽與fdnb反應(yīng)后，用5.7mol/lhcl水解得到dnp-val及其他3種氨基酸;當(dāng)這四肽用胰蛋白酶水解時(shí)發(fā)現(xiàn)兩種碎片段；其中一片用libh4（下標(biāo)）還原后再進(jìn)行酸水解，水解液內(nèi)有氨基乙醇和一種在濃硫酸條件下能與乙醛酸反應(yīng)產(chǎn)生紫（紅）色產(chǎn)物的氨基酸。試問(wèn)這四肽的一級(jí)結(jié)構(gòu)是由哪幾種氨基酸組成的？答：（1）四肽與FDNB反應(yīng)后，用5.7mol/l鹽酸水解得到DNPVal，證明N端為Val。（2）還原后水解LiBH4，水解液中發(fā)現(xiàn)氨基乙醇，證明肽的C端為Gly。（3） 水解液中有在濃h2so4條件下能與乙醛酸反應(yīng)產(chǎn)生紫紅色產(chǎn)物的氨基酸，說(shuō)明此氨基酸為trp。說(shuō)明c端為gly—trp?（4） 根據(jù)胰蛋白酶的特異性，N-末端片段為Val-Arg（Lys）?，根據(jù)（1）、（2）和（3）的結(jié)果，我們可以知道四肽的順序：n-val-arg（Lys）-trp-gly-c。9?概述測(cè)定蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的基本步驟。解答：（1）測(cè)定蛋白質(zhì)中氨基酸組成。（2）蛋白質(zhì)的n端和c端的測(cè)定。（3） 采用兩種或兩種以上不同的水解方法來(lái)斷開待測(cè)蛋白質(zhì)肽鏈，分別得到一系列大小不同的肽。（4）對(duì)肽進(jìn)行分離純化，并測(cè)定其序列。（5） 從有重疊結(jié)構(gòu)的各個(gè)肽的序列中推斷出蛋白質(zhì)中全部氨基酸排列順序。如果蛋白質(zhì)包含多條肽鏈，則需要將其分解為一條肽鏈，然后根據(jù)上述原則確定其一級(jí)結(jié)構(gòu)。對(duì)于含有二硫鍵的蛋白質(zhì)，在確定氨基酸序列之前，還必須分解二硫鍵以分離肽鏈并確定二硫鍵的位置。二硫鍵可以被去除并用過(guò)氧酸氧化，從而將胱氨酸部分氧化為兩種半胱氨酸磺酸。酶一、多項(xiàng)選擇題1、酶反應(yīng)速度對(duì)底物濃度作圖，當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)一定程度時(shí)，得到的是零級(jí)反應(yīng)，對(duì)此最恰當(dāng)?shù)慕忉屖牵海ǎ゛、形變底物與酶產(chǎn)生不可逆結(jié)合b、酶與未形變底物形成復(fù)合物c、酶的活性部位被底物D飽和。過(guò)多的底物與酶結(jié)合不利于催化反應(yīng)2。米氏常數(shù)km是一種度量（）a、酶和底物親和力大小的常數(shù)b、酶促反應(yīng)速度大小的常數(shù)c、酶被底物飽和程度的常數(shù)d、酶的穩(wěn)定性的常數(shù)3、酶催化的反應(yīng)與無(wú)催化劑的反應(yīng)相比，在于酶能夠：（）a、增加反應(yīng)B所需的活化能，降低反應(yīng)C所需的活化能，促進(jìn)正向反應(yīng)速度增加，但反向反應(yīng)速度保持不變或降低。4?輔酶和酶的結(jié)合更多（）a,緊密B,松散C,特異5。以下關(guān)于輔助組的陳述哪項(xiàng)是正確的？（）a、是一種結(jié)合蛋白質(zhì)b、只決定酶的專一性，不參與化學(xué)基因的傳遞c、與酶蛋白的結(jié)合比較疏松d、一般不能用透析和超濾法與酶蛋白分開6、酶促反應(yīng)中決定酶專一性的部分是（）a、酶蛋白B、底物C、輔酶或輔酶D、催化組7測(cè)定酶活性時(shí)，下列哪種條件是錯(cuò)誤的a.［s］?［e］b.［s］=［et］c.測(cè)初速度d.最適ph8、全酶是指什么？（）a、酶B的輔因子以外的部分，酶C的非活性前體，酶抑制劑復(fù)合物D，需要輔因子的酶，具備了酶蛋白、輔助因子各種成分。9?根據(jù)Mie方程，關(guān)于［s］和KM之間關(guān)系的陳述是不正確的：（a）當(dāng)［s］〈KM時(shí)，V與［s］成正比；b、當(dāng)［S］二km時(shí)，v=l/2vmaxc、 當(dāng)［s］〉〉km時(shí)，反應(yīng)速度與底物濃度無(wú)關(guān)。d、 當(dāng)［S］=2/3km時(shí)，v=25%Vmax-l10.已知酶的Km值為0.05moll?當(dāng)這種酶催化的反應(yīng)速率達(dá)到最大反應(yīng)速率的80%時(shí)，底物的濃度應(yīng)該是多少？（）-1-1-1-1a、0.2mol。lb、0.4mol。lc、O.lmol。ld、0.05mol。Lll。一種酶有四種底物。Km值如下所示。酶的最佳底物是（）-5-5-5-5a、sl:km=5X10mb、s2:km=lX10mc、s3:km=10X10md、s4:km=0.1X10ml2。當(dāng)酶促反應(yīng)速率為其最大反應(yīng)速率的80%時(shí)，KM等于（）a、[s]b、1/2[s]c、1/4[s]d、0.4[s]13、下列關(guān)于酶特性的敘述哪個(gè)是錯(cuò)誤的？（）a、催化效率高B特異性強(qiáng)C，反應(yīng)條件溫和D,催化反應(yīng)涉及輔因子14。這種酶具有高催化能力的原因是（）a、酶能降低反應(yīng)的活化能b、酶能催化熱力學(xué)上不能進(jìn)行的反應(yīng)c、酶可以改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)。酶可以提高反應(yīng)物分子15的活化能。非競(jìng)爭(zhēng)性酶抑制劑對(duì)酶反應(yīng)的影響為：（）a、vmax不變，km增大b、vmax不變，km減小c、vmax增大，km不變d、vmax減小,km不變16、目前公認(rèn)的酶與底物結(jié)合的學(xué)說(shuō)是（）a、活性中心理論B誘導(dǎo)擬合理論C,關(guān)鍵理論D,中間產(chǎn)物理論17，變構(gòu)酶是一種（）a、單體酶b、寡聚酶c、多酶復(fù)合體d、米氏酶18、具有生物催化劑特征的核酶（ribozyme）其化學(xué)本質(zhì)是（）a、蛋白質(zhì)B,rnac，DnaD，糖蛋白19，以下關(guān)于酶活性中心的陳述是正確的（）a、所有酶都有活性中心b、所有酶的活性中心都含有輔酶c、酶的活性中心都含有金屬離子d、所有抑制劑都作用于酶活性中心。20、乳酸脫氫酶（ldh）是一個(gè)由兩種不同的亞基組成的四聚體。?假定這些亞基隨機(jī)結(jié)合成酶，這種酶有多少種同工酶？（）a、FMN和fad的維生素前體是（）。a、vb1b、vb2c、vb6d、vpp22、水溶性維生素常是輔酶或輔基的組成部分，如：（）a、輔酶a含有煙酰胺B，fad含有吡哆醛C，nad含有煙酰胺D,脫羧輔酶含有生物素+23、nad在酶促反應(yīng)中轉(zhuǎn)移（）a、氨基B、氫原子C、氧原子D、羧基24含煙酰胺的輔酶在生物代謝中的作用a.為電子載體b.為一碳基團(tuán)載體c.為羧化酶輔酶d.參與a-酮酸的氧化作用25、輔酶磷酸吡哆醛的主要功能是（）a、以下哪種酶是氫B、二氧化碳C組、碳一基因D、氨基26和生物素的輔酶？（）a、丙酮酸脫氫酶b、丙酮酸激酶c、丙酮酸脫氫酶系d、丙酮酸羧化酶27?含葉酸的輔酶其主要作用為（）。