蛋白質(zhì)(protein)是生物體細胞的重要組成成分

1、第4章 蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)（protein）是生物體細胞的重要組成成分，在生物體系中起著核心作用；蛋白質(zhì)也是一種重要的產(chǎn)能營養(yǎng)素，并提供人體所需的必需氨基酸；蛋白質(zhì)還對食品的質(zhì)構(gòu)、風(fēng)味和加工產(chǎn)生重大影響。蛋白質(zhì)是由多種不同的氨基酸通過肽鏈相互連接而成的，并具有多種多樣的二級和三級結(jié)構(gòu)。不同的蛋白質(zhì)具有不同的氨基酸組成，因此也具有不同的理化特性。蛋白質(zhì)在生物具有多種生物功能，可歸類如下：酶催化、結(jié)構(gòu)蛋白、收縮蛋白（肌球蛋白、肌動蛋白、微管蛋白）、激素（胰島素、生長激素）、傳遞蛋白（血清蛋白、鐵傳遞蛋白、血紅蛋白）、抗體蛋白（免疫球蛋白）、儲藏蛋白（蛋清蛋白、種子蛋白）和保護蛋白（毒素和過敏素）等。4.

2、1 概述4.1.1 蛋白質(zhì)的化學(xué)組成一般蛋白質(zhì)的相對分子量在1萬至幾百萬之間。根據(jù)元素分析，蛋白質(zhì)主要含有C、H、O、N等元素，有些蛋白質(zhì)還含有P、S等，少數(shù)蛋白質(zhì)含有Fe、Zn、Mg、Mn、Co、Cu等。多數(shù)蛋白質(zhì)的元素組成如下：C約為50%56%，H為6%7%，O為20%30%，N為14%19%，平均含量為16%；S為0.2%3%；P為03%。 組成蛋白質(zhì)的基本單位氨基酸蛋白質(zhì)在酸、堿或酶的作用下，完全水解的最終產(chǎn)物是性質(zhì)各不相同的一類特殊的氨基酸，即L氨基酸。L氨基酸是組成蛋白質(zhì)的基本單位，其通式如圖41。 圖41 L氨基酸4.2 氨基酸和蛋白質(zhì)的分類和結(jié)構(gòu) 氨基酸的分類和結(jié)構(gòu)自然界氨基

3、酸種類很多，但組成蛋白質(zhì)的氨基酸僅20余種。根據(jù)氨基酸通式中R基團極性的不同，可將氨基酸分為3類：非極性或疏水的氨基酸；極性但不帶電荷的氨基酸；在介質(zhì)中性條件下帶電荷的氨基酸；見表41。表中由于脯氨酸的結(jié)構(gòu)不符合通式，所以給出了它的全結(jié)構(gòu)式；第一類氨基酸的水溶性低于后兩類，這類氨基酸的疏水性隨著R側(cè)鏈的碳數(shù)增加而增加；第二類氨基酸含極性但不帶電荷的側(cè)鏈，它們能和水分子形成氫鍵，其中半胱氨酸和酪氨酸側(cè)鏈的極性最高，甘氨酸的最??；第三類氨基酸的側(cè)鏈在pH接近7時帶有電荷。隨著pH變化這些側(cè)鏈電荷可以通過質(zhì)子的得失而得失，這是蛋白質(zhì)具有兩性和等電點的基礎(chǔ)。表41 組成蛋白質(zhì)的主要氨基酸分類名稱常用縮

4、寫符號R基結(jié)構(gòu)三字符號單字符號R非極性丙氨酸AlaA纈氨酸ValV亮氨酸LeuL異亮氨酸IleI蛋氨酸MetM脯氨酸ProP苯丙氨酸PheF色氨酸TrpWR不帶電荷具極性甘氨酸GlyG-H絲氨酸SerS蘇氨酸ThrT半胱氨酸CysC酪氨酸TryY天冬酰胺AsnN谷氨酰胺GlnQ介質(zhì)近中性時R帶電荷賴氨酸LysK精氨酸ArgR組氨酸HisH天冬氨酸AspD谷氨酸GluE 蛋白質(zhì)的分類和結(jié)構(gòu)按照化學(xué)組成，蛋白質(zhì)通常可以分為簡單蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)。簡單蛋白質(zhì)是水解后只產(chǎn)生氨基酸的蛋白質(zhì)；結(jié)合蛋白質(zhì)是水解后不僅產(chǎn)生氨基酸，還產(chǎn)生其他有機或無機化合物（如碳水化合物、脂質(zhì)、核酸、金屬離子等）的蛋白質(zhì)。結(jié)合

5、蛋白質(zhì)的非氨基酸部分稱為輔基。簡單蛋白質(zhì)（simpleproteins）可分為：清蛋白（albumins）：溶于水及稀鹽、稀酸或稀堿溶液，能被飽和硫酸銨所沉淀，加熱可凝固。廣泛存在于生物體內(nèi)，如血清蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白等。球蛋白（globulins）：不溶于水而溶于稀鹽、稀酸和稀堿溶液，能被半飽和硫酸銨所沉淀。普遍存在于生物體內(nèi)，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物種子球蛋白等。谷蛋白（glutelins）：不溶于水、乙醇及中性鹽溶液，但易溶于稀酸或稀堿。如米谷蛋白和麥谷蛋白等。醇溶谷蛋白（prolamines）：不溶于水及無水乙醇，但溶于7080乙醇、稀酸和稀堿。分子中脯氨酸和酰胺較多，非極性側(cè)

6、鏈遠較極性側(cè)鏈多。這類蛋白質(zhì)主要存在于谷物種子中，如玉米醇溶蛋白、麥醇溶蛋白等。組蛋白（histones）：溶于水及稀酸，但為稀氨水所沉淀。分子中組氨酸、賴氨酸較多，分子呈堿性，如小牛胸腺組蛋白等。魚精蛋白（protamines）：溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中堿性氨基酸（精氨酸和賴氨酸）特別多，因此呈堿性，如鮭精蛋白等。硬蛋白（scleroprotein）：不溶于水、鹽、稀酸或稀堿。這類蛋白質(zhì)是動物體內(nèi)作為結(jié)締組織及保護功能的蛋白質(zhì)，如角蛋白、膠原、網(wǎng)硬蛋白和彈性蛋白等。根據(jù)輔基的不同，結(jié)合蛋白質(zhì)（conjugated proteins）可分為：核蛋白（nucleoproteins）：輔基

7、是核酸，如脫氧核糖核蛋白、核糖體、煙草花葉病毒等。脂蛋白（1ipoproteins）：與脂質(zhì)結(jié)合的蛋白質(zhì)。脂質(zhì)成分有磷脂、固醇和中性脂等，如血液中的1脂蛋白、卵黃球蛋白等。糖蛋白和黏蛋白（glycoproteins）：輔基成分為半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等中的一種或多種。糖蛋白可溶于堿性溶液中，如卵清蛋白、球蛋白、血清類黏蛋白等。磷蛋白（phosphoproteins）：磷酸基通過酯鍵與蛋白質(zhì)中的絲氨酸或蘇氨酸殘基側(cè)鏈的羥基相連，如酪蛋白、胃蛋白酶等。血紅素蛋白（hemoproteins）：輔基為血紅素。含鐵的如血紅蛋白、細胞色素c，含鎂的有葉綠蛋白，含銅的有血藍蛋白

8、等。黃素蛋白（flavoproteins）：輔基為黃素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脫氫酶、D氨基酸氧化酶等。金屬蛋白（metalioproteins）：與金屬直接結(jié)合的蛋白質(zhì)，如鐵蛋白含鐵，乙醇脫氫酶含鋅，黃嘌呤氧化酶含鉬和鐵等。蛋白質(zhì)按其分子形狀分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)兩大類。球狀蛋白質(zhì)，分子對稱性佳，外形接近球狀或橢球狀，溶解度較好，能結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。纖維狀蛋白質(zhì)，對稱性差，分子類似細棒或纖維，它又可分成可溶性纖維狀蛋白質(zhì)，如肌球蛋白、血纖維蛋白原等和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)，包括膠原、彈性蛋白、角蛋白以及絲心蛋白等。蛋白質(zhì)按其生物功能分為酶、運輸?shù)鞍踪|(zhì)、營養(yǎng)和貯存蛋白質(zhì)、收縮蛋白

9、質(zhì)或運動蛋白質(zhì)、結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)和防御蛋白質(zhì)。所有的由生物生產(chǎn)的蛋白質(zhì)在理論上都可以作為食品蛋白質(zhì)而加以利用，而實際上食品蛋白質(zhì)是那些易于消化、無毒、富有營養(yǎng)、在食品中具有一定功能性質(zhì)和來源豐富的蛋白質(zhì)。乳、肉、水產(chǎn)品、蛋、谷物、豆類和油料種子都是食品蛋白質(zhì)的主要來源。為了滿足人類對食品蛋白質(zhì)日益增長的需要，不僅要尋找新的食品蛋白質(zhì)資源和開發(fā)利用蛋白質(zhì)的技術(shù)方法，而且還應(yīng)提高對常規(guī)蛋白質(zhì)的利用率和性能的改進，因此對蛋白質(zhì)的物理、化學(xué)、營養(yǎng)和功能性質(zhì)的了解，具有重要的實際意義。 維持蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力一個由多肽鏈折疊成的三維結(jié)構(gòu)的是十分復(fù)雜的。蛋白質(zhì)的天然構(gòu)象是一種熱力學(xué)狀態(tài)，在此狀態(tài)下各種有利的

10、相互作用達到最大，而不利的相互作用降到最小，于是蛋白質(zhì)分子的整個自由能具有最低值。影響蛋白質(zhì)折疊的作用力包括兩類：蛋白質(zhì)分子固有的作用力所形成的相互作用；受周圍溶劑影響的相互作用。范德華相互作用和空間相互作用屬于前者，而氫鍵、靜電相互作用和疏水基相互作用屬于后者(圖42)。圖42 維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的作用力A：氫鍵 B：空間相互作用 C：疏水作用力 D：雙硫鍵 E：靜電相互作用.1 空間作用力雖然和角在理論上具有360°的轉(zhuǎn)動自由度，實際上由于氨基酸殘基側(cè)鏈原子的空間位阻使它們的轉(zhuǎn)動受到很大的限制。因此，多肽鏈的片段僅能采取有限形式的構(gòu)象。.2 范德華相互作用蛋白質(zhì)分子內(nèi)原子間存在范

11、德華作用力。另外，相互作用力的方式（吸引或排斥）與原子間的距離有關(guān)。就蛋白質(zhì)而論，這種相互作用力同樣與碳原子周圍轉(zhuǎn)角有關(guān)。距離大時不存在相互作用力，當(dāng)距離小時則可產(chǎn)生吸引力，距離更小時則產(chǎn)生排斥力。原子間存在的范德華作用力包括偶極誘導(dǎo)偶極和誘導(dǎo)偶極誘導(dǎo)偶極的相互作用和色散力。范德華相互作用是很弱的，隨原子間距離增加而迅速減小，當(dāng)該距離超過0.6nm時可忽略不計。各種原子對范德華相互作用能量的范圍從0.170.8 kJmol。在蛋白質(zhì)中，由于有許多原子對參與范德華相互作用，因此，它對于蛋白質(zhì)的折疊和穩(wěn)定性的貢獻是很顯著的。.3 氫鍵氫鍵是指以共價與一個電負性原子（例如N、O或S）相結(jié)合的氫原子同

12、另一個電負性原子之間的相互作用。在蛋白質(zhì)中，一個肽鍵的羰基與另一個肽鍵的NH的氫可以形成氫鍵。氫鍵距離OH約1.75Å，鍵能量約為840kJ/mol。氫鍵對于穩(wěn)定螺旋和折疊的二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)起著主要作用。氨基酸的極性基團位于蛋白質(zhì)分子表面，可以和水分子形成許多個氫鍵，因此氫鍵有利于某些蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)保持穩(wěn)定和溶解度增加。.4 靜電相互作用力蛋白質(zhì)可以看成是多聚電解質(zhì)，因為氨基酸的側(cè)鏈（如天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸、賴氨酸、組氨酸、精氨酸、半胱氨酸）以及碳和氮末端氨基酸的可解離基團參與酸堿平衡，肽鍵中的氨基和羧基在蛋白質(zhì)的離子性中只占很小的一部分?？山怆x的基團能產(chǎn)生使二級結(jié)構(gòu)或三級結(jié)構(gòu)穩(wěn)

13、定的吸引力或排斥力，例如天冬氨酸和谷氨酸的和羧基、C末端氨基酸和羧基通常帶有負電荷；賴氨酸的氨基、N末端氨基酸的氨基、精氨酸的胍基和組氨酸的咪唑基等帶有正電荷。靜電相互作用能量范圍為4284kJ/mol。某些離子蛋白質(zhì)的相互作用有利于蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，蛋白質(zhì)Ca2+蛋白質(zhì)型的靜電相互作用力對維持酪蛋白膠束的穩(wěn)定性起著重要作用。在某些情況下，離子蛋白質(zhì)的復(fù)合物還可產(chǎn)生生物活性，像鐵的運載或酶活性。通常，離子在蛋白質(zhì)分子一定的位點上結(jié)合，過渡金屬離子（Cr、Mn、Fe、Cu、Zn、Hg等）可同時通過部分離子鍵與幾種氨基酸的咪唑基和巰基結(jié)合。.5 疏水作用力蛋白質(zhì)分子的極性相互作用是非常不穩(wěn)定的

14、，蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性取決于能否保持在一個非極性的環(huán)境中。驅(qū)動蛋白質(zhì)折疊的重要力量來自于非極性基團的疏水作用力。在水溶液中，非極性基團之間的疏水作用力是水與非極性基團之間熱力學(xué)上不利的相互作用的結(jié)果。在水溶液中非極性基團傾向于聚集，使得與水直接接觸的面積降至最低。水結(jié)構(gòu)誘導(dǎo)的水溶液中非極性基團的相互作用被稱為疏水相互作用。在蛋白質(zhì)中，氨基酸殘基非極性側(cè)鏈之間的疏水作用力是蛋白質(zhì)折疊成獨特的三維結(jié)構(gòu)的主要因素。.6 二硫鍵二硫鍵是天然存在于蛋白質(zhì)中唯一的共價側(cè)鏈交聯(lián)，它們既能存在于分子內(nèi)，也能存在于分子間。在單體蛋白質(zhì)中，二硫鍵的形成是蛋白質(zhì)折疊的結(jié)果。當(dāng)兩個Cys殘基接近并適當(dāng)定向時，在分子氧的氧化

15、作用下形成二硫鍵。二硫鍵的形成能幫助穩(wěn)定蛋白質(zhì)的折疊結(jié)構(gòu)。某些蛋白質(zhì)含有半胱氨酸和胱氨酸殘基，能夠發(fā)生巰基和二硫鍵的交換反應(yīng)。總之，一個獨特的三維蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的形成是各種排斥和吸引的非共價相互作用以及幾個共價二硫鍵作用的結(jié)果。4.3 蛋白質(zhì)在食品加工中的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)（functionality）是指在食品加工、貯藏和銷售過程中蛋白質(zhì)對食品需宜特征做出貢獻的那些物理和化學(xué)性質(zhì)?？煞譃?個主要方面：（1）水化性質(zhì)取決于蛋白質(zhì)與水的相互作用，包括水的吸收與保留、濕潤性、溶脹、黏著性、分散性、溶解度和黏度等。（2）蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)相互作用有關(guān)的性質(zhì)指控制沉淀、膠凝和形成各種其它結(jié)構(gòu)時起作用的那些

16、性質(zhì)。（3）表面性質(zhì)指與蛋白質(zhì)表面張力、乳化作用、起泡特性有關(guān)的性質(zhì)。上述幾類性質(zhì)并不是完全獨立的，而是相互間存在一定的內(nèi)在聯(lián)系。如膠凝作用不僅包括蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)相互作用，而且還有蛋白質(zhì)一水相互作用；黏度和溶解度是蛋白質(zhì)一水和蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)的相互作用的共同結(jié)果。蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)在食品中得到了極其廣泛的應(yīng)用，其意義十分重大。例如：制造蛋糕時就充分地利用了卵蛋白的乳化性、攪打起泡性和熱凝聚作用。蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)是在食品加工實踐、模型體系實驗和蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)特征和功能關(guān)系分析研究等多重基礎(chǔ)上逐步探明的。系統(tǒng)地測定各種食品蛋白質(zhì)（包括新開發(fā)的食品蛋白質(zhì)產(chǎn)品）的功能性質(zhì)有助于在食品加工業(yè)中正確地使用這些蛋白

17、質(zhì)資源，而探明、解釋、把握和改進食品蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)就可研究一種新的食品配方和新的加工工藝。 水合作用.1 概述蛋白質(zhì)的水合作用（Hydration）也叫蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)（Hydration properties），是蛋白質(zhì)的肽鍵和氨基酸的側(cè)鏈與水分子間發(fā)生反應(yīng)的特性。蛋白質(zhì)在溶液中的構(gòu)象很大程度上與它和水合特性有關(guān)。蛋白質(zhì)的水合作用是一個逐步的過程，即首先形成化合水和鄰近水，再形成多分子層水，如若條件允許，蛋白質(zhì)將進一步水化，這時表現(xiàn)為：蛋白質(zhì)吸水充分膨脹而不溶解，這種水化性質(zhì)通常叫膨潤性。蛋白質(zhì)在繼續(xù)水化中被水分散而逐漸變?yōu)槟z體溶液，具有這種水化特點的蛋白質(zhì)稱為可溶性蛋白。大多數(shù)食品為水合

18、的固態(tài)體系。食品蛋白質(zhì)及其它成分的物理化學(xué)和流變學(xué)性質(zhì)，不僅強烈地受到體系中水的影響，而且還受水分活度的影響。干的濃縮蛋白質(zhì)或離析物在應(yīng)用時必須水合，因此食品蛋白質(zhì)的水合和復(fù)水性質(zhì)具有重要的實際意義。.2 蛋白質(zhì)水合特性的測定方法蛋白質(zhì)成分的吸水性和持水容量的測定通常有以下四種方法。（1）相對濕度法（或平衡水分含量法）：測定一定水分活度時所吸收或丟失的水量，該方法用于評價蛋白粉的吸濕性和結(jié)塊現(xiàn)象。（2）溶脹法：將蛋白質(zhì)粉末置于下端連有刻度毛細管的沙蕊玻璃過濾器上，讓其自發(fā)地吸收過濾器下面毛細管中的水，即可測定水合作用的速度和程度，這種裝置稱為Baumann儀。（3）過量水法 ：使蛋白質(zhì)樣品同超

19、過蛋白質(zhì)所能結(jié)合的過量水接觸，隨后通過過濾、低速離心或擠壓，使過剩水分離。這種方法只適用于溶解度低的蛋白質(zhì)，對于含有可溶性蛋白質(zhì)的樣品必須進行校正。（4）水飽和法：測定蛋白質(zhì)飽和溶液所需要的水量，如用離心法測定對水的最大保留性。方法（2）、（3）和（4）可用來測定結(jié)合水、不可凍結(jié)的水以及蛋白質(zhì)分子間借助于物理作用保持的毛細管水。幾種不同的蛋白質(zhì)的吸水量見圖圖4-3 幾種不同的蛋白質(zhì)的吸水曲線通常情況下，蛋白質(zhì)的溶解度數(shù)據(jù)對于確定從天然來源提取和純化蛋白質(zhì)的最佳條件以及分離蛋白質(zhì)的各個部分是非常有用的。溶解度也為蛋白質(zhì)的食用功能性提供了一個很好的指標。蛋白質(zhì)能夠溶解，意味著它能極高程度地水合。測

20、定蛋白質(zhì)的溶解度時應(yīng)注意，多數(shù)情況下，蛋白質(zhì)的平衡溶解度的到達是緩慢的。.3影響蛋白質(zhì)水合作用的環(huán)境因素環(huán)境因素對水合作用有一定的影響，如蛋白質(zhì)的濃度、pH、溫度、水合時間、離子強度和其它組分的存在都是影響蛋白質(zhì)水合特性的主要因素。蛋白質(zhì)的總水吸附率隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加。pH值的改變會影響蛋白質(zhì)分子的解離和帶電性，從而改變蛋白質(zhì)的水合特性。在等電點下，蛋白質(zhì)荷電量凈值為零，蛋白質(zhì)間的相互作用最強，呈現(xiàn)最低水化和腫脹。例如，在宰后僵直期的生牛肉中，當(dāng)pH值從6.5下降至5.0（等電點）時，其持水力顯著下降，并導(dǎo)致生牛肉的多汁性和嫩度下降。高于或低于等電點pH值時，由于凈電荷和排斥力的增加使蛋

21、白質(zhì)腫脹并結(jié)合較多的水。溫度在040或50之間，蛋白質(zhì)的水合特性隨溫度的提高而提高，更高溫度下蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)破壞，常導(dǎo)致變性聚集。結(jié)合水的含量雖受溫度的影響不大，但氫鍵結(jié)合水和表面結(jié)合水隨溫度升高一般下降，可溶性也可能下降。另一方面，結(jié)構(gòu)很緊密和原來難溶的蛋白質(zhì)被加熱處理時，可能導(dǎo)致內(nèi)部疏水基團暴露而改變水合特性。對于某些蛋白質(zhì)，加熱時形成不可逆凝膠，干燥后網(wǎng)眼結(jié)構(gòu)保持，產(chǎn)生的毛細管作用力會提高蛋白質(zhì)的吸水能力。離子的種類和濃度對蛋白質(zhì)吸水性、腫脹和溶解度也有很大的影響。鹽類和氨基酸側(cè)鏈基團通常同水發(fā)生競爭性結(jié)合，在低鹽濃度時，離子同蛋白質(zhì)荷電基團相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引，

22、從而有助于蛋白質(zhì)水化和提高其溶解度，這叫鹽溶效應(yīng)。當(dāng)鹽濃度更高時，由于離子的水化作用爭奪了水，導(dǎo)致蛋白質(zhì)“脫水”，從而降低其溶解度，這叫做鹽析效應(yīng)。在食品中用于提高蛋白質(zhì)水化能力的中性鹽主要是NaCl，但也常用（NH4）2SO4和NaCl來沉淀蛋白質(zhì)。食品中也常用磷酸鹽改變蛋白質(zhì)的水化性質(zhì)，其作用機制與前兩種鹽不同，它是與蛋白質(zhì)中結(jié)合或絡(luò)合的Ca2+、Mg2+等離子結(jié)合而使蛋白質(zhì)的側(cè)鏈羧基轉(zhuǎn)為Na+、K+、和NH4+鹽基或游離負離子的形式，從而提高蛋白質(zhì)的水化能力，例如在肉制品中添加0.2%左右的聚磷酸鹽可增加其持水力。蛋白質(zhì)吸附和保持水的能力對各種食品的質(zhì)地和性質(zhì)起著重要的作用，尤其是對碎肉

23、和面團。如果蛋白質(zhì)不溶解，則因吸水性會導(dǎo)致膨脹，這會影響它的質(zhì)構(gòu)、粘度和粘著力等特性。蛋白質(zhì)的其它功能性質(zhì)（如乳化、膠凝）也可使食品產(chǎn)生需宜的特性。.4 蛋白質(zhì)的水合作用與其食用功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)主要用溶解度、吸水能力和持水性表示。但這三種性質(zhì)不是相互一致的，不同食品對這些水合特性的要求不同。在制作蛋白飲料時，要求溶液透明、澄清或為穩(wěn)定的乳狀液，還要求黏度低。這就要求蛋白質(zhì)溶解度高，pH、離子強度和溫度必須在較大范圍內(nèi)穩(wěn)定，在此范圍內(nèi)蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)應(yīng)相對穩(wěn)定而不聚集沉淀。當(dāng)向肉制品、面包或干酪等食品中添加大豆蛋白時，蛋白質(zhì)的吸水性便成為一個重要問題。應(yīng)通過改變pH或加入中性鹽及控制添

24、加量以確保制品即使受熱也能保持充足水分，因為只有保持肉汁，肉制品才能有良好的口感和風(fēng)味。乳清蛋白質(zhì)、酪蛋白和其他的蛋白質(zhì)必須具有相當(dāng)高的最初溶解度才能在乳狀液、泡沫和凝膠中表現(xiàn)出良好的功能性質(zhì)。正因為如此，工業(yè)上生產(chǎn)等電點干酪素雖然容易，但這種產(chǎn)品用途有限，應(yīng)將其轉(zhuǎn)化為酪蛋白的鈉鹽或鉀鹽并在低溫下濃縮干燥，這樣生產(chǎn)的產(chǎn)品才具有更好的水分散性和較好的乳化性質(zhì)。初始溶解性高的主要優(yōu)點是在水中分散快，形成一良好的和分散的膠體體系，并具有均一的宏觀結(jié)構(gòu)和潤滑的質(zhì)構(gòu)。此外，初始溶解性有助于蛋白質(zhì)擴散到氣/水和油/水界面，提高它的表面活性。 溶解度蛋白質(zhì)的溶解度（solubility）是蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)和蛋

25、白質(zhì)一溶劑相互作用達到平衡的熱力學(xué)表現(xiàn)形式。Bigelow認為蛋白質(zhì)的溶解度與氨基酸殘基的疏水性有關(guān)，疏水性越小蛋白質(zhì)的溶解度越大。蛋白質(zhì)的溶解性，可用水溶性蛋白質(zhì)（WSP）、水可分散蛋白（WDP）、蛋白質(zhì)分散性指標（PDl）、氮溶解性指標（NSl）來評價；其中PDI和NSI已是美國油脂化學(xué)家協(xié)會采納的法定評價方法。蛋白質(zhì)的溶解度大小還與pH值、離子強度、溫度和蛋白質(zhì)濃度有關(guān)。大多數(shù)食品蛋白質(zhì)的溶解度pH值圖是一條U形曲線，最低溶解度出現(xiàn)在蛋白質(zhì)的等電點附近。在低于和高于等電點pH值時，蛋白質(zhì)分別帶有凈的正電荷或凈的負電荷，帶電的氨基酸殘基的靜電推斥和水合作用促進了蛋白質(zhì)的溶解。但乳球蛋白（p

26、I5.2）和牛血清清蛋白（pI4.8）即使在它們的等電點時，仍然是高度溶解的，這是因為其分子中表面親水性殘基的數(shù)量遠高于疏水性殘基數(shù)量。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)在堿性pH89是高度溶解的，因此總是在此pH值范圍從植物資源中提取蛋白質(zhì)，然后在pH4.54.8處采用等電點沉淀法從提取液中回收蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)在鹽溶液中的溶解度一般遵循下列關(guān)系:1g（SSo）KsCs式中：S和S。分別代表蛋白質(zhì)在鹽溶液和水中的溶解度；Ks代表鹽析常數(shù)（對鹽析類鹽Ks是正值，而對鹽溶類鹽Ks是負值）；Cs代表鹽的摩爾濃度；是常數(shù)。在低離子強度（<0.5）溶液中，鹽的離子中和蛋白質(zhì)表面的電荷，從而產(chǎn)生了電荷屏蔽效應(yīng)，如果蛋白

27、質(zhì)含有高比例的非極性區(qū)域，那么此電荷屏蔽效應(yīng)使它的溶解度下降；反之，溶解度提高。當(dāng)離子強度>1.0時，鹽對蛋白質(zhì)溶解度具有特異的離子效應(yīng)，硫酸鹽和氟化物（鹽）逐漸降低蛋白質(zhì)的溶解度（鹽析salting out），硫氰酸鹽和過氯酸鹽逐漸提高蛋白質(zhì)的溶解度（鹽溶salting in）。在相同的離子強度時，各種離子對蛋白質(zhì)溶解度的相對影響遵循Hofmeister系列規(guī)律，陰離子提高蛋白質(zhì)溶解度的能力按下列順序：SO42-< F-< Cl-< Br-< I-< ClO4-< SCN-，陽離子降低蛋白質(zhì)溶解度的能力按下列順序：NH4+< K+ <Na

28、+ < Li+ <Mg2+ < Ca2+，離子的這個性能類似于鹽對蛋白質(zhì)熱變性溫度的影響。在恒定的pH值和離子強度下，大多數(shù)蛋白質(zhì)的溶解度在040范圍內(nèi)隨溫度的升高而提高，而一些高疏水性蛋白質(zhì)，如-酪蛋白和一些谷類蛋白質(zhì)的溶解度卻和溫度呈負相關(guān)。當(dāng)溫度超過40時，由于熱導(dǎo)致蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的展開（變性），促進了聚集和沉淀作用，使蛋白質(zhì)的溶解度下降。加入能與水互溶的有機溶劑，如乙醇和丙酮，降低了水介質(zhì)的介電常數(shù)，從而提高了蛋白質(zhì)分子內(nèi)和分子間的靜電作用力（排斥和吸引），導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的展開；在此展開狀態(tài)下，介電常數(shù)的降低又能促進暴露的肽基團之間氫鍵的形成和帶相反電荷的基團之間的靜

29、電相互吸引作用，這些相互作用均導(dǎo)致蛋白質(zhì)在有機溶劑一水體系中溶解度減少甚至沉淀。有機溶劑水體系中的疏水相互作用對蛋白質(zhì)沉淀所起的作用是最低的，這是因為有機溶劑對非極性殘基具有增溶的效果。由于蛋白質(zhì)的溶解度與它們的結(jié)構(gòu)狀態(tài)緊密相關(guān)，因此，在蛋白質(zhì)的提取、分離和純化過程中，它常被用來衡量蛋白質(zhì)的變性程度。它還是判斷蛋白質(zhì)潛在的應(yīng)用價值的一個指標。 黏度液體的粘度（viscosity）反映它對流動的阻力。蛋白質(zhì)流體的粘度主要由蛋白質(zhì)粒子在其中的表觀直徑?jīng)Q定（表觀直徑越大，黏度越大）。表觀直徑又依下列參數(shù)而變：（1）蛋白質(zhì)分子的固有特性（如摩爾濃度、大小、體積、結(jié)構(gòu)及電荷等）；（2）蛋白質(zhì)和溶劑間的相

30、互作用，這種作用會影響膨脹、溶解度和水合作用；（3）蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)之間的相互作用會影響凝集體的大小。當(dāng)大多數(shù)親水性溶液的分散體系（勻漿或懸濁液）、乳濁液、糊狀物或凝膠（包括蛋白質(zhì)）的流速增加時，它的黏度系數(shù)降低，這種現(xiàn)象稱為剪切稀釋（shear thining）。剪切稀釋可以用下面的現(xiàn)象來解釋：分子在流動的方向逐步定向，因而使摩擦阻力下降。蛋白質(zhì)水化球在流動方向變形。氫鍵和其他弱鍵的斷裂導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的解體。這些情況下，蛋白質(zhì)分子或粒子在流動方向的表觀直徑減小，因而其黏度系數(shù)也減小。當(dāng)剪切處理停止時，斷裂的氫鍵和其他次級鍵若重新生成而產(chǎn)生同前的聚集體，那么黏度又重新恢復(fù)，這樣的體系

31、稱為觸變（Thixotropic）體系。例如大豆分離蛋白和乳清蛋白的分散體系就是觸變體系。黏度和蛋白質(zhì)的溶解度無直接關(guān)系，但和蛋白質(zhì)的吸水膨潤性關(guān)系很大。一般情況下，蛋白質(zhì)吸水膨潤性越大，分散體系的黏度也越大。蛋白質(zhì)體系的粘度和稠度是流體食品如飲料、肉湯、湯汁、沙司和奶油的主要功能性質(zhì)。蛋白質(zhì)分散體的主要功能性質(zhì)對于最適加工過程也同樣具有實際意義，例如，在輸送、混合、加熱、冷卻和噴霧干燥中都包括質(zhì)量或熱的傳遞。 膠凝作用蛋白質(zhì)的膠凝作用（gelation）同蛋白質(zhì)的締合、凝集、聚合、沉淀、絮凝和凝結(jié)等分散性的降低是不同的。蛋白質(zhì)的締合（association）一般是指亞基或分子水平上發(fā)生的變化

32、；聚合或聚集（polymerization）一般是指較大復(fù)合物的形成；沉淀作用（precipitation）指由于溶解度全部或部分喪失而引起的一切凝集反應(yīng)；絮凝（flocculation）是指沒有變性時的無序凝集反應(yīng)，這種現(xiàn)象常常是因為鏈間靜電排斥力的降低而引起的；凝結(jié)作用（coagultion）是指發(fā)生變性的無規(guī)則聚集反應(yīng)和蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì)溶劑的相互作用引起的聚集反應(yīng)。變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的過程稱為膠凝作用。食品蛋白凝膠可大致可分為以下類：加熱后冷卻產(chǎn)生的凝膠，這種凝膠多為熱可逆凝膠，例如：明膠溶液加熱后冷卻形成的凝膠；加熱狀態(tài)下產(chǎn)生凝膠，這種凝膠很

33、多不透明而且是非可逆凝膠；例如：蛋清蛋白在煮蛋中形成的凝膠；由鈣鹽等二價金屬鹽形成的凝膠，例如：大豆蛋白質(zhì)形成豆腐；不加熱而經(jīng)部分水解或pH調(diào)整到等電點而產(chǎn)生凝膠，例如：凝乳酶制作干酪、乳酸發(fā)酵制作酸奶和皮蛋等生產(chǎn)中的堿對蛋清蛋白的部分水解等。大多數(shù)情況下，熱處理是膠凝作用所必需的條件，然后必須冷卻，略微酸化也是有利的。增加鹽類，尤其是鈣離子也可以提高膠凝速率和膠凝強度（大豆蛋白、乳清蛋白和血清蛋白）。但是，某些蛋白質(zhì)不加熱也可膠凝，而僅僅需經(jīng)適當(dāng)?shù)拿附猓ɡ业鞍啄z束、卵白和血纖維蛋白），或者只是單純地加入鈣離子（酪蛋白膠束），或者在堿化后使其恢復(fù)到中性或等電點pH（大豆蛋白）。雖然許多凝膠是由

34、蛋白質(zhì)溶液形成的（雞卵清蛋白和其它卵清蛋白等），但不溶或難溶性的蛋白質(zhì)水溶液或鹽水分散液也可以形成凝膠（膠原蛋白、肌原纖維蛋白）。因此，蛋白質(zhì)的溶解性并不是膠凝作用必需的條件。 一般認為蛋白質(zhì)凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成是由于蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)一溶劑（水）的相互作用，鄰近肽鏈之間的吸引力和排斥力達到平衡時引起的。疏水作用力、靜電相互作用、氫鍵合和二硫鍵等對凝膠形成的相對貢獻隨蛋白質(zhì)的性質(zhì)、環(huán)境條件和膠凝過程中步驟的不同而異。靜電排斥力和蛋白質(zhì)一水之間的相互作用有利于肽鏈的分離。蛋白質(zhì)濃度高時，因分子間接觸的幾率增大，更容易產(chǎn)生蛋白質(zhì)分子間的吸引力和膠凝作用。蛋白質(zhì)溶液濃度高時即使環(huán)境條件對凝集作用并不十

35、分有利（如不加熱、pH值與等電點相差很大時），也仍然可以發(fā)生膠凝作用。共價二硫交聯(lián)鍵的形成通常會導(dǎo)致熱不可逆凝膠的生成，如卵清蛋白和乳球蛋白凝膠。而明膠則主要通過氫鍵的形成而保持穩(wěn)定，加熱時（約30）熔融，并且這種凝結(jié)熔融可反復(fù)循環(huán)多次而不失去膠凝特性。將種類不同的蛋白質(zhì)放在一起加熱可產(chǎn)生共凝膠作用而形成凝膠，而且蛋白質(zhì)還能與多糖膠凝劑相互作用而形成凝膠，帶正電荷的明膠與帶負電荷的海藻酸鹽或果膠酸鹽之間通過非特異性離子間的相互作用能生成高熔點（80）的凝膠。同樣，在牛乳pH時，酪蛋白膠束能夠存在于卡拉膠的凝膠中。許多凝膠以一種高度膨脹（敞開）和水合結(jié)構(gòu)的形式存在。每克蛋白質(zhì)約可含水10g以上，

36、而且食品中的其它成分可被截留在蛋白質(zhì)的網(wǎng)絡(luò)之中。有些蛋白質(zhì)凝膠甚至可含98的水，這是一種物理截留水，不易被擠壓出來。曾有人對凝膠具有很大持水容量的能力作出假設(shè)，認為這可能是二級結(jié)構(gòu)在熱變性后，肽鏈上未被掩蓋的肽鏈的CO和NH基的各自成為負的和正的極化中心，因而可能建立一個廣泛的滲層水體系。冷卻時，這種蛋白質(zhì)通過重新形成的氫鍵而相互作用，并提供固定自由水所必需的結(jié)構(gòu)。也可能是蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的微孔通過毛細管作用來保持水分。凝膠的生成是否均勻，這和凝膠生成的速度有關(guān)。如果條件控制不當(dāng)，使蛋白質(zhì)在局部相互結(jié)合過快，凝膠就較粗糙不勻。凝膠的透明度與形成凝膠的蛋白質(zhì)顆粒的大小有關(guān)，如果蛋白顆?；蚍肿拥谋碛^分子

37、質(zhì)量大，形成的凝膠就較不透明。同時蛋白質(zhì)凝膠強度的平方根與蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量之間呈線性關(guān)系。 質(zhì)構(gòu)化蛋白質(zhì)的質(zhì)構(gòu)化（texturization）或者叫組織形成性，是在開發(fā)利用植物蛋白和新蛋白質(zhì)中要的一種的功能性質(zhì)。這是因為這些蛋白質(zhì)本身不具有像畜肉那樣的組織結(jié)構(gòu)和咀嚼性，經(jīng)過質(zhì)構(gòu)化后可使它們變?yōu)榫哂芯捉佬院统炙粤己玫钠瑺罨蚶w維狀產(chǎn)品，從而制造出仿造食品或代用品。另外，質(zhì)構(gòu)化加工方法還可用于動物蛋白質(zhì)的“重質(zhì)構(gòu)化”（retexturization）或“重整”，如牛肉或禽肉的“重整”?，F(xiàn)將蛋白質(zhì)質(zhì)構(gòu)化的方法和原理介紹如下：（1）熱凝結(jié)和形成薄膜濃縮的大豆蛋白質(zhì)溶液能在滾筒干燥機等同類型機械的金屬

38、表面熱凝結(jié)，產(chǎn)生薄而水化的蛋白質(zhì)膜，能被折疊壓縮在一起回切割。豆乳在95下保持幾小時，表面水分蒸發(fā)，熱凝結(jié)而形成一層薄的蛋白質(zhì)脂類膜，將這層膜被揭除后，又形成一層膜，然后又能重新反復(fù)幾次再產(chǎn)生同樣的膜，這就是我國加工腐竹（豆腐衣）的傳統(tǒng)方法。（2）纖維的形成大豆蛋白和乳蛋白液都可噴絲而組織化，就象人造紡織纖維一樣，這種蛋白質(zhì)的功能特性就叫做蛋白質(zhì)的纖維形成作用。利用這種功能特性，將植物蛋白或乳蛋白濃溶液噴絲、締合、成形、調(diào)味后，可制成各種風(fēng)味的人造肉。其工藝過程為：在pH值10以上制備1040的蛋白質(zhì)濃溶液，經(jīng)脫氣、澄清（防止噴絲時發(fā)生纖維斷裂）后，在壓力下通過一塊含有1,000目cm2以上小

39、孔（直徑為50150m）的模板，產(chǎn)生的細絲進入酸性NaCl溶液中，由于等電點pH和鹽析效應(yīng)致使蛋白質(zhì)凝結(jié)，再通過滾筒取出。滾筒轉(zhuǎn)動速度應(yīng)與纖維拉直、多肽鏈的定位以及緊密結(jié)合相匹配，以便形成更多的分子間的鍵，這種局部結(jié)晶作用可增加纖維的機械阻力和咀嚼性，并降低其持水容量。再將纖維置于滾筒之間壓延和加熱使之除去一部分水，以提高黏著力和增加韌性。加熱前可添加黏結(jié)劑如明膠、卵清、谷蛋白（面筋）或膠凝多糖，或其他食品添加劑如增香劑或脂類。凝結(jié)和調(diào)味后的蛋白質(zhì)細絲，經(jīng)過切割、成型、壓縮等處理，便加工形成與火腿、禽肉或魚肌肉相似的人造肉制品。（3）熱塑性擠壓目前用于植物蛋白質(zhì)構(gòu)化的主要方法是熱塑性擠壓，采用

40、這種方法可以得到干燥的纖維狀多孔顆粒或小塊，當(dāng)復(fù)水時具有咀嚼性質(zhì)地。進行這種加工的原料不需用蛋白質(zhì)離析物，可用價格低廉的蛋白質(zhì)濃縮物或粉狀物（含4570蛋白質(zhì)）即可，其中酪蛋白或明膠既能作為蛋白質(zhì)添加物又可直接質(zhì)構(gòu)化，若添加少量淀粉或直鏈淀粉就可改進產(chǎn)品的質(zhì)地，但脂類含量不應(yīng)超過510，氯化鈉或鈣鹽添加量應(yīng)低于3，否則，將使產(chǎn)品質(zhì)地變硬。熱塑性擠壓方法如下：含水（10%30%）的蛋白質(zhì)一多糖混合物通過一個圓筒，在高壓（10M20Mpa）下的剪切力和高溫作用下（在20150s時間內(nèi)，混合料的溫度升高到150200）轉(zhuǎn)變成黏稠狀態(tài)，然后快速地擠壓通過一個模板進入正常的大氣壓環(huán)境，膨脹形成的水蒸汽使

41、內(nèi)部的水閃蒸，冷卻后，蛋白質(zhì)多糖混合物便具有高度膨脹、干燥的結(jié)構(gòu)。熱塑性擠壓可產(chǎn)生良好的質(zhì)構(gòu)化，但要求蛋白質(zhì)具有適宜的起始溶解度、大的分子量以及蛋白質(zhì)多糖混合料在管芯內(nèi)能產(chǎn)生適宜的可塑性和粘稠性。含水量較高的蛋白質(zhì)同樣也可以在擠壓機內(nèi)因熱凝固而質(zhì)構(gòu)化，這將導(dǎo)致水合、非膨脹薄膜或凝膠的形成，添加交聯(lián)劑戊二醛可以增大最終產(chǎn)物的硬度。這種技術(shù)還可用于血液、機械去骨的魚、肉及其它動物副產(chǎn)品的質(zhì)構(gòu)化。 面團的形成小麥胚乳面筋蛋白質(zhì)于室溫下與水混和、揉搓，能夠形成粘稠、有彈性和可塑性的面團，這種作用就稱為面團的形成。黑麥、燕麥、大麥的面粉也有這種特性，但是較小麥面粉差。小麥面粉中除含有面筋蛋白質(zhì)（麥醇溶蛋

42、白和麥谷蛋白）外，還含有淀粉粒、戊聚糖、極性和非極性脂類及可溶性蛋白質(zhì)，所有這些成分都有助于面團網(wǎng)絡(luò)和面團質(zhì)地的形成。麥醇溶蛋白和麥谷蛋白的組成及大分子體積使面筋富有很多特性。由于它們可解離氨基酸含量低，使面筋蛋白質(zhì)不溶于中性水溶液。面筋蛋白質(zhì)富含谷氨酰胺（超過33%）、脯氨酸(15%20%)和絲氨酸及蘇氨酸，它們傾向于形成氫鍵，這在很大程度上解釋了面筋蛋白的吸水能力（面筋吸水量為干蛋白質(zhì)的180%200%）和黏著性質(zhì)；面筋中還含有較多的非極性氨基酸，這與水化面筋蛋白質(zhì)的聚集作用、黏彈性和與脂肪的有效結(jié)合有關(guān)；面筋蛋白質(zhì)中還含有眾多的二硫鍵，這是面團物質(zhì)產(chǎn)生堅韌性的原因。麥醇溶蛋白（70%乙醇

43、中溶解）和麥谷蛋白構(gòu)成面筋蛋白質(zhì)。麥谷蛋白分子質(zhì)量比麥醇溶蛋白分子質(zhì)量大，前者分子質(zhì)量可達數(shù)百萬，既含有鏈內(nèi)二硫鍵，又含有大量鏈間二硫鍵；麥醇溶蛋白僅含有鏈內(nèi)二硫鍵，相對分子質(zhì)量在35,00075,000之間。麥谷蛋白決定著面團的彈性、黏合性和抗張強度，而麥醇溶蛋白促進面團的流動性、伸展性和膨脹性。在制作面包的面團時，兩類蛋白質(zhì)的適當(dāng)平衡是很重要的。過度黏結(jié)（麥谷蛋白過多）的面團會抑制發(fā)酵期間所截留的CO2氣泡的膨脹，抑制面團發(fā)起和成品面包中的空氣泡，加入還原劑半胱氨酸、偏亞硫酸氫鹽可打斷部分二硫鍵而降低面團的黏彈性。過度延展（麥醇溶蛋白過多）的面團產(chǎn)生的氣泡膜是易破裂的和可滲透的，不能很好地

44、保留CO2，從而使面團和面包塌陷，加入溴酸鹽、脫氫抗壞血酸氧化劑可使二硫鍵形成而提高面團的硬度和黏彈性。面團揉搓不足時因網(wǎng)絡(luò)還來不及形成而使“強度”不足，但過多揉搓時可能由于二硫鍵斷裂使“強度”降低。面粉中存在的氫醌類、超氧離子和易被氧化的脂類也被認為是促進二硫鍵形成的天然因素。焙烤不會引起面筋蛋白質(zhì)大的再變性，因為麥醇溶蛋白和麥谷蛋白在面粉中已經(jīng)部分伸展，在捏揉面團時更加被伸展，而在正常溫度下焙烤面包時面筋蛋白質(zhì)不會再進一步伸展。當(dāng)焙烤溫度高于7080時，面筋蛋白質(zhì)釋放出的水分能被部分糊化的淀粉粒所吸收，因此即使在焙烤時，面筋蛋白質(zhì)也仍然能使面包柔軟和保持水分（含40%50%水），但焙烤能使

45、面粉中可溶性蛋白質(zhì)（清蛋白和球蛋白）變性和凝集，這種部分的膠凝作用有利于面包心的形成。 乳化作用.1 蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)許多傳統(tǒng)食品，像牛乳、蛋黃醬、冰激凌、奶油和蛋糕面糊等是乳狀液；許多新的加工食品，像咖啡增白劑等則是含乳狀液的多相體系。天然乳狀液靠脂肪球“膜”來穩(wěn)定，這種“膜”由三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋白和可溶性蛋白的連續(xù)吸附層所構(gòu)成。蛋白質(zhì)既能同水相互作用，又能同脂相互作用，因此蛋白質(zhì)是天然的兩親物質(zhì)，從而具有乳化性質(zhì)（emulsifying properties），在油水體系中，蛋白質(zhì)能自發(fā)地遷移至油一水界面和氣一水界面，到達界面上以后，疏水基定向到油相和氣相而親水基定向到水相并廣泛展

46、開和散布，在界面形成一蛋白質(zhì)吸附層，從而起到穩(wěn)定乳狀液的作用。.2 影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素很多因素影響蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)，它們包括內(nèi)在因素，如pH、離子強度、溫度、低分子量的表面活性劑、糖、油相體積分數(shù)、蛋白質(zhì)類型和使用的油的熔點等；外在因素，如制備乳狀液的設(shè)備類型和幾何形狀，能量輸入的強度和剪切速度。這里僅討論內(nèi)在的影響因素。一般來說，蛋白質(zhì)疏水性越強，在界面吸附的蛋白質(zhì)濃度越高，界面張力越低，乳狀液越穩(wěn)定。蛋白質(zhì)的溶解度與其乳化容量或乳狀液穩(wěn)定性之間通常存在正相關(guān)，不溶性蛋白質(zhì)對乳化作用的貢獻很小，但不溶性蛋白質(zhì)顆粒常常能夠在已經(jīng)形成的乳狀液中起到加強穩(wěn)定作用。pH影響由蛋白質(zhì)穩(wěn)定的乳狀液

47、的形成和穩(wěn)定，在等電點溶解度高的蛋白質(zhì)（如血清清蛋白、明膠和蛋清蛋白），具有最佳乳化性質(zhì)。由于大多數(shù)食品蛋白質(zhì)（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白）在它們的等電點pH時是微溶和缺乏靜電推斥力的，因此在此pH時它們一般不具有良好的乳化性質(zhì)。加入低分子的表面活性劑，由于降低了蛋白質(zhì)膜的硬度及蛋白質(zhì)保留在界面上的作用力，因此，通常有損于依賴蛋白質(zhì)穩(wěn)定的乳狀液的穩(wěn)定性。加熱處理?？山档臀皆诮缑嫔系牡鞍踪|(zhì)膜的黏度和硬度，因而降低了乳狀液的穩(wěn)定性。加入小分子的表面活性劑，如磷脂和甘油一酰酯等，它們與蛋白質(zhì)競爭地吸附在界面上，從而降低了蛋白質(zhì)膜的硬度和削弱了使蛋白質(zhì)保留在界面上的作用力，也使蛋白質(zhì)的乳

48、化性能下降。由于蛋白質(zhì)從水相向界面緩慢擴散和被油滴吸附，將使水相中蛋白質(zhì)的濃度降低，因此只有蛋白質(zhì)的起始濃度較高時才能形成具有適宜厚度和流變學(xué)性質(zhì)的蛋白質(zhì)膜。.3 蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的測定方法測定蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的方法常見的有乳化能力、乳化活性指數(shù)和乳狀液穩(wěn)定性3種。乳化能力。乳化能力（EC）或乳化容量是指在乳狀液相轉(zhuǎn)變前每克蛋白質(zhì)所能乳化的油的體積（mL）。測定方法為：將一定量蛋白質(zhì)配成水溶液，在不斷攪拌下以不變的速度連續(xù)加人油或溶化的脂肪，在黏度的突然變化，顏色的變化（特別當(dāng)存在油溶性染料時）或電阻的突然增加時測定相轉(zhuǎn)變到來時加入油的體積（mL）。EC值隨蛋白質(zhì)濃度的增加而降低，因此測定時需要固

49、定蛋白質(zhì)溶液的濃度。乳化活性指數(shù)。乳狀液形成后，用以下方法測定其混濁度。取1 mL乳狀液，用0.1十二烷基硫酸鈉（SDS）水溶液稀釋1,0005,000倍（這一處理會使乳狀液中的分散相微滴穩(wěn)定地和彼此分離地分散在SDS水溶液中），然后用lcm的比色杯于500nm下測定吸光度（A），并以下式計算混濁度(T)T=2.303A這里的混濁度吸光是由于乳微滴的界面散射造成的，由于在上述測定條件下分散在SDS中的微乳滴界面面積正比于T，所以乳狀液的界面積正比于T。乳化活性指數(shù)（EAI）被定義為： EAI2T/C這里EAI的單位是m2g；是乳狀液中油相的體積分數(shù)(油體積/（油體積+蛋白質(zhì)水溶液體積）；C是單

50、位體積蛋白質(zhì)水溶液中蛋白質(zhì)的質(zhì)量(g)。乳化活性指數(shù)反映的是蛋白質(zhì)乳化活性的大小。乳狀液穩(wěn)定性。乳狀液形成后，測量乳狀液的最初體積，然后在低速離心或靜置狀態(tài)下放幾小時后再測定乳狀液中水未分離的最終體積，則乳狀液的穩(wěn)定性(ES)為：ES=乳狀液的最終體積/乳狀液的最初體積×100%乳化能力和乳狀液穩(wěn)定性反映了蛋白質(zhì)的兩種功能：通過降低界面張力幫助形成乳狀液。通過在界面上形成物理障礙而幫助穩(wěn)定乳狀液。 發(fā)泡作用.1 食品泡沫的形成與破壞泡沫通常是指氣泡分散在含有表面活性劑的連續(xù)液相或半固相中的分散體。泡沫的基本單位是液膜所包圍的氣泡，氣泡的直徑從1到數(shù)厘米不等，液膜和氣泡間的界面上吸附著

51、表面活性劑，起著降低表面張力和穩(wěn)定氣泡的作用。食品中產(chǎn)生泡沫是常見現(xiàn)象，加工過程中起泡通常是不利的。但另一方面，食品中存在著許多誘人的泡沫食品。例如，攪打發(fā)泡的加糖蛋白、棉花糖、冰淇淋、起泡奶油、啤酒泡沫和蛋糕。在食品泡沫中的表面活性劑叫泡沫劑，一般是蛋白質(zhì)、配糖體、纖維素衍生物和添加劑中的食用表面活性劑。蛋白質(zhì)能作為發(fā)泡劑主要決定于蛋白質(zhì)的表面活性和成膜性，例如雞蛋清中的水溶性蛋白質(zhì)在雞蛋液攪打時可被吸附到氣泡表面來降低表面張力，又因為攪打過程中的變性，逐漸凝固在氣液界面間形成有一定剛性和彈性的薄膜，從而使泡沫穩(wěn)定。典型的食品泡沫應(yīng)：含有大量的氣體（低密度）。在氣相和連續(xù)液相之間要有較大的表

52、面積。溶質(zhì)的濃度在表面較高。要有能脹大、且具剛性或半剛性并有彈性的膜或壁。有可反射的光，所以看起來不透明。形成泡沫通常采用三種方法：一種是將氣體通過一個多孔分配器鼓入低濃度的蛋白質(zhì)溶液中產(chǎn)生泡沫；另一種是在有大量氣體存在的條件下，通過打擦或振蕩蛋白質(zhì)溶液而產(chǎn)生泡沫。第三種方法是將一個預(yù)先被加壓的氣體溶于要生成泡沫的蛋白質(zhì)溶液中，突然減壓，系統(tǒng)中的氣體則會膨脹而形成泡沫。由于泡沫具有很大的界面面積（氣液界面可達1 m2mL液體），因而是不穩(wěn)定的：在重力、氣泡內(nèi)外壓力差（由表面張力引起）和蒸發(fā)的作用下液膜排水。如果泡沫密度大、界面張力小和氣泡平均直徑大，則氣泡內(nèi)外的壓力差較小，另外，如果連續(xù)相黏度

53、大，吸附層蛋白質(zhì)的表觀黏度大，液膜中的水就較穩(wěn)定。氣體從小泡向大泡擴散，這是使泡沫總表面能降低的自發(fā)變化。如果連續(xù)相黏度大、氣體在其中溶解和擴散速度小，泡沫就較穩(wěn)定。在液膜不斷排水變薄時，受機械剪切力、氣泡碰撞力和超聲波振蕩的作用，氣泡液膜也會破裂。如果液膜本身具有較大的剛性或蛋白質(zhì)吸附層富有一定強度和彈性時，液膜就不易破裂。另外，如在液膜上粘有無孔隙的微細固體粉末并且未被完全潤濕時，有防止液膜破裂的作用，但如有多孔雜質(zhì)或消泡性表面活性劑存在時破裂將加劇。.2 蛋白質(zhì)發(fā)泡性質(zhì)的評價評價蛋白質(zhì)發(fā)泡性的方法有多種，評價指標主要有：泡沫密度、泡沫強度、氣泡平均直徑和直徑分布、蛋白質(zhì)的發(fā)泡能力和泡沫的

54、穩(wěn)定性，實際中最常用的是蛋白質(zhì)的發(fā)泡力和泡沫的穩(wěn)定性兩個指標。測定發(fā)泡力的方法。將一定濃度和體積的蛋白質(zhì)溶液加入帶有刻度的容器內(nèi)（圖4-4），按前述起泡機制起泡后，測定泡沫的最大體積，然后分別計算泡沫膨脹率（overrun）和發(fā)泡力（foaming Power, Fp）。圖4-4 蛋白質(zhì)發(fā)泡能力的評價方法A：發(fā)泡前液體體積 B：結(jié)合氣體的體積 C：氣液總體積D：泡中液體體積 E：泡沫體積泡沫膨脹率=（氣液總體積原來液體體積）/原來液體體積×100 = 100×B/A發(fā)泡力(Fp)=泡沫中氣體的體積/泡沫中液體的體積×100=100×B/D 由于發(fā)泡力一般

55、隨原體系中蛋白質(zhì)濃度的增加而增加，所以在比較不同蛋白質(zhì)的發(fā)泡力時需要比較最高發(fā)泡力和相應(yīng)于12最高發(fā)泡力的蛋白質(zhì)濃度等多項指標（見表4-2）。表4-2 幾種蛋白質(zhì)發(fā)泡力比較蛋白質(zhì)*蛋白質(zhì)濃度2-3%時最大Fp1/2最大Fp時*蛋白質(zhì)濃度*蛋白質(zhì)濃度1%時Fp明膠2280.04221酪蛋白鈉2130.10198分離大豆蛋白2030.29154*蛋白質(zhì)濃度均為W/V測定泡沫穩(wěn)定性的方法。泡沫穩(wěn)定性測定的第一個方法是在起泡完成后，迅速測定泡沫體積，然后在一定條件下放置一段時間（通常30min）后又測定泡沫體積，從而計算泡沫穩(wěn)定性（foamstability）。泡沫穩(wěn)定性測定的第二個方法是測定液膜完全

56、排水或12排水所需的時間。如果是鼓泡形成泡沫，就可在刻度玻璃儀器中直接起泡，然后觀察排水過程和測量12排水所需時間；如果是攪打起泡，測定應(yīng)在特制的不銹鋼儀器中進行，該儀器有專門的下水裝置收集排水，可連續(xù)測量排水過程和時間。顯然，泡沫穩(wěn)定性也隨蛋白質(zhì)濃度而變化，因此也應(yīng)像測定起泡力時那樣定濃度。.3 影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素（1）有關(guān)成分對發(fā)泡的影響泡沫的形成和泡沫的穩(wěn)定需要的蛋白質(zhì)的性質(zhì)不同。泡沫形成要求蛋白質(zhì)迅速擴散到氣水界面上，并在那里很快地展開、濃縮和散布，以降低表面張力。因此需要水溶性好、并有一定表面疏水區(qū)的蛋白質(zhì)。泡沫穩(wěn)定要求蛋白質(zhì)能在每一個氣泡周圍形成一定厚度、剛性、粘性和彈性的

57、連續(xù)的和氣體不能滲透的吸附膜。因此，要求分子量較大、分子間較易發(fā)生相互結(jié)合或粘合。具有良好起泡性質(zhì)的蛋白質(zhì)包括蛋清蛋白質(zhì)、血紅蛋白和球蛋白部分、牛血清蛋白、明膠、乳清蛋白、酪蛋白膠束、-酪蛋白、小麥蛋白質(zhì)（特別是谷蛋白）、大豆蛋白質(zhì)和一些水解蛋白質(zhì)（低水解度）。對于蛋清，泡沫能快速形成，然而泡沫密度、穩(wěn)定性和耐熱性低。蛋白質(zhì)的濃度與起泡性相關(guān)，當(dāng)起始液中蛋白質(zhì)的濃度在2%8%范圍內(nèi)，隨著濃度的增加起泡性有所增加。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)濃度增加到10%時則會使氣泡變小，泡末變硬。這是由于蛋白質(zhì)在高濃度下溶解度變小的緣故。pH值影響蛋白質(zhì)的荷電狀態(tài)，因而改變了其溶解度、相互作用力和持水力，也就改變了蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)和泡沫的穩(wěn)定性。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于或接近等電點pH時，有利于界面上蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)的相互作用和形成黏稠的膜，被吸附至界面的蛋白質(zhì)的數(shù)量也將增加，這兩個因素均提高了蛋白質(zhì)的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性。鹽類影響蛋白質(zhì)的溶解度、黏度、伸展和聚集，因而改變其起泡性質(zhì)。這取決于鹽的種類、濃度和蛋白質(zhì)的性質(zhì)，如氯化鈉通常能增大泡沫膨脹