2009年執(zhí)業(yè)助理高頻考點6

1、2009年執(zhí)業(yè)助理高頻考點（根據(jù)新大綱修改）-生物化學1. : s/ u" s  1 J2 u7 j3 Y考點氨基酸結構) E. 7 D/ S* H( F4 Q" o- m* p9 m分析谷氨酸含有兩個羧基。含有兩個羧基的氨基酸還有天冬氨酸，其他氨基酸只含一個羧基。: M7 2 m9 K* u2. ! f$ c/ A: M) V3 ' W% Y考點氨基酸結構分析色氨酸、酪氨酸以及苯丙氨酸在280nm波長附近有吸收峰，但色氨酸的最強，苯丙氨酸最弱，其他氨基酸在該處無吸收。( c2 I8 z: 6 u) + Abbs.hrhexam.co. k. O

2、/ t& i- w) s0 U3. 考點蛋白質的變性3 c7 " n7 M& w0 B$ u- U分析變性蛋白質喪失了其生物學活性。變性作用只改變空間結構，共價鍵不受破壞，分子量不變小，因構象松散，溶解性減小，更易被蛋白酶催化水解。- , S  N/ : u4 o0 4. ; Y. R( v" F# ! K% u& O' U4 A; o衛(wèi)人論壇考點蛋白質二級結構分析蛋白質二級結構是指局部主鏈的空間構象如螺旋、折疊和轉角等。氨基酸順序指一級結構，亞基相對空間位置涉及四級結構，其余涉及三級結構。5 考點肽鍵8 v+ V4 v*

3、 i5 Y分析肽鍵由C和N組成，不能自由旋轉，鍵長為0.132nm，比C-N單鍵0.149nm短，但比C=N雙鍵0.127nm長，具有雙鍵性質。' Z' J; f8 v9 B3 ?衛(wèi)人論8 A2 B4 c- ' T+ c1 N4 C8 E衛(wèi)人論壇6. 考點蛋白質的結構" c! s2 N$ d# 2 A+ j0 z分析蛋白質構象的穩(wěn)定主要靠次級鍵，但不包括酯鍵，因而酯鍵對蛋白質構象的穩(wěn)定通常不起作用。8 * h6 H9 G1 t  % r! r1 e3 D衛(wèi)人論壇7. 考點核酸結構# Z* " j4 |0 c6 p0 T5 s4 c

4、& O分析核酸所含嘌呤和嘧啶分子具有共軛雙鍵，在260nm波長處有最大吸收蜂8. 考點核酸的基本組成分析無論哪種單核苷酸(組成核酸的單位)，它的磷的含量是恒定的，而C、H、O和N卻含量不一。9. & o. f' G! j3 0 e考點DNA堿基組成規(guī)律! n* T. D/ U, l: f9 D衛(wèi)人論壇分析DNA雙螺旋結構以A與T配對，G與C配對，即A=T；G=C。# j( , K7 . h) v% & m5 e10. 考點DNA雙螺旋結構  y5 S9 p/ J* O分析DNA變性指雙螺旋堿基間的氫鍵的斷開，是次級鍵的斷裂。: t) r! s

5、, S6 E% r6 F11. 考點核酸的基本組成. a&   T  8 d$ A* 6 P分析黃嘌呤是核苷酸代謝的中間產物，不是核酸(DNA和RNA)的組成成分。8 Y0 e2 T; . R, L/ j* / D3 U+ E- y7 9 q+ Q/ 12. ; u, p/ j/ w  z; r7 x3 g# f考點酶的催化作用- A8 A1 s3 w0 Z7分析酶的催化作用是它能明顯地降低反應活化能。酶是蛋白質，不是無機催化劑，它對底物具有專一性，但并非都是絕對專一性，大部分是相對專一性，有些酶是需要輔酶的，但也有很多是不要

6、輔酶的(即不屬于結合蛋白的酶)，酶在體內發(fā)揮作用是受到多種調節(jié)的。13. / . - S0 G2 r) a2 N! F考點輔酶作用/ w; a6 w( O: m+ y4 p$ k分析輔酶與酶蛋白結合疏松，可以用透析方法除去；輔基與酶蛋白結合緊密，不能通過透析將其除去。4 P, M+ L' i5 : y) B$ r* M: U: ! 4 z" n, r14. 5 H! _9 2 3 8 x3 Y0 s" x9 e. o考點酶促反應動力學% n' ?- E# U* 9 b1 L) z0 g分析Km是米氏常數(shù)，其定義為反應速度為最大速度(即Vmax)一半時的底物濃

7、度。. R' R, h- W3 v; i1 r' L; s* n7 q2 z) i/ ' Q. r" g15. %   I0 q4 K# q( d. F9 C% k衛(wèi)人論壇考點維生素與輔酶的關系7 k3 g7 U1 z/ |分析FMN含有核黃素(維生素B2)，其余均不含。16. + _. W/ D& y  考點酶輔助因子/ j6 s- 分析細胞色素b不含B族維生素。葉酸、吡哆醛、硫胺素均屬B族維生素，輔酶A所含泛酸亦為B族維生素。;17. 4 y( f/ b: R# ( ( R7 O: O1 考點酶競爭性抑制劑的

8、特點5 B" S8 t+ 分析競爭性抑制劑與底物競爭與酶活性中心結合，如若增加底物濃度，則競爭與酶活性中心結合時底物可占優(yōu)勢，當?shù)孜餄舛仍黾幼銐虼?，可解除抑制劑與酶活性中心的結合，反應仍可達最大速度，但增加了底物濃度意味其與酶的親和力降低了，因此Km值增高而Vmax不變。: S  I; z- " K# g; x:18.$ D- ( K- r- c0 y) M; N) h考點糖酵解途徑* W9 |分析葡萄糖經(jīng)己糖激酶催化為6-磷酸葡萄糖參加各種代謝反應，并非催化生成6-磷酸果糖。己糖激酶不能稱為葡萄糖激酶，后者僅是己糖激酶的一種(即己糖激酶)，不能以個別概

9、全部。己糖激酶的催化反應基本上是不可逆的，所以它是酵解的一個關鍵酶，但并非惟一的，磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶是另外的兩個酵解關鍵酶。; m& 1 T# a+ * K0 19. ; ' y$ Y0 i* t( |7 N. Z, A" t衛(wèi)人論壇考點糖酵解關鍵酶  X9 K7 l. d# " H) A分析糖酵解的關鍵酶有3個，即己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶，它們催化的反應基本上都是不可逆的。6 M: - R" j" ?& m6 t" i5 V  20.: E0 G"

10、; A& n; L7 $ M3 M考點糖酵解的酶- 0 H4 o9 # X7 G, G分析該酶催化下列反應：3-磷酸甘油醛+NAD+Pi1，3-二磷酸甘油酸+NADH+H+。21: ) d" T9 5 Y/ 0 n/ j3 A考點糖酵解) a( t6 _7 Z, $ 分析無氧酵解時3-磷酸甘油醛脫氫產生的NADH不能傳遞給氧；為了再生出NAD+以繼續(xù)進行酵解，NADH的氫傳遞給丙酮酸生成乳酸，產生NAD+。) J- $ B6 0 k+ H$ w* D& F$ i: f! V- H考點糖酵解的生理意義) 4 4 H&分析琥珀酰輔酶A含有高能鍵，其轉變?yōu)殓晁岱磻?/p>

11、實際如下：琥珀酰輔酶A+GDP+Pi琥珀酸+GTP+CoASH，這是一底物水平磷酸化反應。1 o- ) y7 Z8 S7 , p232 z0 k0 B( d1 J# a+ b4 e6 c2 H. a考點糖的分解代謝分析丙酮酸乙酰輔酶A(3個)；異檸檬酸-酮戊二酸(3個)；-酮戊二酸琥珀酰輔酶A(3個)；琥珀酰輔酶A琥珀酸(1個)；琥珀酸延胡索酸(2個)；蘋果酸草酰乙酸(3個)；總計15molATP。0 j5 F; D5 M2 A+ 7 R( ?/ N8 A+ s. C- 9 q,考點血糖及其調節(jié)* ?- G' W2 R分析出現(xiàn)尿糖是因為血糖濃度超出腎小管的重吸收能力，即腎閾。腎閾為16

12、0mgdl。 8 ) l" 8 t0 25 5 F: m; 6 7 Z衛(wèi)人論壇考點氧化磷酸化1 j. p/ h2 L1 R- S4 I9 H+ k分析生物氧化通常指物質在生物體內進行氧化作用，主要是糖、脂肪、蛋白質等在體內分解時逐步釋放能量，最終生成H2O和CO2的過程。& / ?" N3 G. n/ s% o" j2 s. j! L+ , T' # T26' q- h; e, k( |; o+ h6 D* o3考點氧化磷酸化分析呼吸鏈有兩條，一條可產生3個ATP，另一條(琥珀酸氧化呼吸鏈)則只產生2個ATP。3 V( |! p-

13、 q5 w' C) |( ; 2 u3 V% - ?8 K27 9 D# Y$ 3 A& f# s8 ( v8 j4 s考點ATP的利用2 L( T* o. Q# Z! C7 a, V% K* p分析三磷酸腺苷是生物體內各種活動中能量的直接提供者，磷酸肌酸是可快速動用的儲備能源(CP+ADPC+ATP)，葡萄糖、氨基酸和脂肪酸是能量的本源。6 u28 7 c- I( e( K+ P& ?9 F( B考點脂類的生理功能2 c0 M* S; l7 x- e# E6 S分析多不飽和酸如亞油酸(十八碳二烯酸)、亞麻酸(十八碳三烯酸)和花生四烯酸(二十碳四烯酸)不能在體內合成，必

14、須由食物提供，稱為營養(yǎng)必需脂肪酸。4 O" U9 a  x$ a+ ?" e" p: l3 * s. s4 k# D% U5 R29 . ?5 h- $ g+ 1 m- q6 W7 |) s考點脂肪酸合成代謝9 8 c, o; l, A+ b! F* V分析乙酰CoA不能自由透過線粒體內膜要通過檸檬酸-丙酮酸循環(huán)這種穿梭機制來實現(xiàn)。首先在線粒體內，乙酰CoA與草酰乙酸經(jīng)檸檬酸合酶催化縮合成檸檬酸，經(jīng)由線粒體內膜上檸檬酸轉運體協(xié)助進入胞液。胞液中檸檬酸裂解酶催化裂解為乙酰CoA和草酰乙酸(要消耗ATP)。乙酰CoA可用以合成脂肪酸，而草酰乙酸轉變

15、成丙酮酸，經(jīng)線粒內膜上丙酮酸轉運體協(xié)助進入線粒體，故稱檸檬酸-丙酮酸循環(huán)。+ v- p2 H5 c/ B4 1 V/ Z' L9 P  X  D1 k9 D考點脂肪酸合成代謝: K- i: P9 Z+ e( # f8 W2 Z6 分析酰基載體蛋白(acylcarrierprotein，ACP)是脂肪酸合成過程中脂?；妮d體，脂肪酸合成的各步反應均在ACP的輔基上進行；其輔基為4磷酸泛酰氨基乙硫醇。31 / Z+ y  |" p  x8 m' E) O考點酮體的生成. p: I"

16、i8 Q3 S8 C. 分析體內脂肪大量動員時，脂肪酸-氧化產生的乙酰CoA是合成酮體的原料。4 . y* b* w' Y$ s320 q; b" a/ o) Z) C( F考點脂肪酸合成代謝衛(wèi) a分析合成脂肪酸的原料是乙酰CoA，主要來自糖的氧化分解。糖轉變?yōu)橹咀鳛槟芰績Υ?，膽固醇不分解代謝乙酰CoA。脂肪酸分解代謝的乙酰CoA主要合成酮體，再者若真以分解脂肪酸生成的乙酰CoA再合成脂肪酸，這是一種無效做功，是浪費。生酮氨基酸分解的乙酰CoA固然可合成脂肪酸，但只是次要的，但機體不把它作為能源使用。生酮氨酸只是亮氨酸和賴氨酸，是少數(shù)。生糖氨基酸要轉變也先轉變?yōu)樘恰? P%

17、 L9 a3 t# 2 q, ?0 p4 " 9 8 d  Q0 O/ D  J1 33( e  O) o2 $ o7 t5 K考點載脂蛋白的作用分析apoA是LCAT激活劑；apoA是LCAT的抑制劑；apoB100是LDL受體配基；apoC是LPL激活劑；apoE是乳糜微粒受體配基。) N' M1 C9 n" Y/ 6 O1 _4 ; x$ Y34 4 x7 3 j9 E4 n9 O, x( y考點甘油磷脂代謝bbs分析磷脂酶c催化水解磷脂分子中甘油與磷酸形成的磷脂鍵，從而產生1，4，5-三磷酸肌醇(即

18、磷酸肌醇4，5-二磷酸)和甘油二酯。+ 1 H2 v' % 8 D  # o359 I( M: v' v* G# s: |, t& I考點轉氨酶 L" z" 分析轉氨基時，輔酶磷酸吡哆醛從-氨基酸上接受氨基轉變?yōu)榱姿徇炼甙?，后者將其氨基轉給-酮酸，輔酶又恢復為磷酸吡哆醛，在催化中起著傳遞氨基的作用。/ y5 m5 I, Z+ Q/ B! p, L2 v' ) k  c5 W6 D1 3 f+ S/ U36 9 s9 ; o: c$ U8 考點個別氨基酸代謝% |+ _0 d6 i( G7 Y# P, n

19、, y( s8 y分析酪氨酸經(jīng)羥化酶催化加上羥基形成多巴，再經(jīng)多巴脫羧酶脫去CO2，形成多巴胺(含鄰苯二酚的胺)，即兒苯酚胺。$ $ t9 x& K5 n" |8 g5 Q$ A0 2 x4 T衛(wèi)人論壇37& W7 P  N3 * _: o  _, Y: m考點體內氨的去路! a8 y4 L* l5 B. y9 J7 J9 i- n分析尿素是在肝中經(jīng)鳥氨酸循環(huán)合成的，肝含有合成尿素所需的各種酶。) d/ 8 |9 q  V5 J9 F, A38 - f3 Z; . k! F  R7 g5

20、g衛(wèi)人論壇考點氨基酸的脫氨基作用分析肌肉(骨骼肌和心肌)主要通過嘌呤核苷酸循環(huán)脫去氨基：氨基酸經(jīng)過轉氨基作用(一次或多次)把氨基交給草酰乙酸，生成天冬氨酸；后者與次黃嘌呤核苷酸(IMP)反應生成腺嘌呤代琥珀酸，再裂解出延胡索酸和腺嘌呤(AMP)。肌肉中AMP脫氨酶則催化AMP脫氨恢復為IMP，而原先氨基酸的氨基經(jīng)這個嘌呤核苷酸循環(huán)而被脫下。這是因為肌肉不像肝、腎等組織，L-谷氨酸脫氫酶活性極弱，難以通過聯(lián)合脫氨基作用脫氨基。  ( l3 H7 & B. Ubb39 : l3 9 * n. . q5 衛(wèi)人論壇考點嘌呤核苷酸的分解代謝分析腺嘌呤、鳥嘌呤可能轉變?yōu)辄S嘌呤，

21、黃嘌呤再經(jīng)黃嘌呤氧化酶催化生成尿酸，是嘌呤的終產物。( p: K- ?( d/ 1 e5 G( B- c$ C9 r7 40 3 1 ) F- B: O) ! b1 K/ ( z+ ; h考點嘧啶核苷酸的合成" v0 n3 T! O! Y, Y' f分析dTMP是由dUMP經(jīng)酶促甲基化后形成的。要注意這是特例，因脫氧腺嘌呤、脫氧鳥嘌呤和脫氧胞嘧啶都是在二磷酸核苷水平上由核糖核苷酸還原酶催化而成的。443 3 l: I$ f. m* O" , p( R. 考點蛋白質合成的加工3 F3 C6 u% V* 分析蛋白質中羥脯氨酸是合成后由脯氨酸殘基經(jīng)羥化修飾而來的。羥脯氨酸

22、不屬有遺傳密碼子的20種氨基酸。8 v1 _  b8 v  j) 45衛(wèi)人論壇9 m: _. t' q8 i/ h6 s( n/ V考點蛋白質合成信息傳遞8 / r5 f+ L8 j( s; r, v5 c分析tRNA上反密碼子UAG識別mRNA上密碼子CUA；按反密碼子第1個堿基和密碼子第3個堿基配對，反密碼子第3個堿基與密碼子第1個堿基配對。0 q' v7   . s, _/ ?. U) a46 0 $ H9 # * 1 R. ?3 k考點成熟紅細胞的代謝特點分析成熟紅細胞沒有線粒體，只能以糖酵解供能。( l

23、60; / P& 8 |1 - |8 D- I- D  ) l  i& d. T1 % t# O; j47 1 P' & g* & 3 E  r衛(wèi)人論壇考點血漿蛋白質來源分析除免疫球蛋白外，備選答案其他蛋白質均由肝合成分泌，肝功能不良合成大受影響。( 7 L% L# n& F. G- W" 7 D  t9 e. x9 e, n* F; w+ V5 g" M0 V48- Z, b5 e# v1 q3 T考點膽紅素的性質9 _: 1 ?

24、60; i2 V5 I) T+ * 1 t& F分析游離膽紅素是脂溶性物質，易透過細胞膜，不溶于水，在血中由清蛋白攜帶，不能通過腎隨尿排出，未與葡萄糖醛酸結合，與重氮試劑呈間接反應。49' L; o4 S2 ! c, 8 O* X4 R考點膽汁酸代謝" Z&分析由肝細胞合成的膽汁酸稱為初級膽汁酸，包括膽酸、鵝脫氧膽酸及其與甘氨酸和?；撬岬慕Y合產物，因此備選答案只有甘氨脫氧膽酸不屬于結合型初級膽汁酸。它是初級膽汁酸在腸管中受細菌作用生成的次級膽汁酸脫氧膽酸和石膽酸及其與甘氨酸和?；撬岬慕Y合產物。. ) : M/ b1 Q% A& b8 u50衛(wèi)

25、人論壇6 a. ' z$ v; P% S考點骨骼組成! X1 r0 d  O- g* ?) c" 3 R分析骨鹽中的鈣和磷主要以羥磷灰石形式存在。415 z: N% y9 I) b" 3 w考點DNA的生物合成, m3 q9 c4 b% p: R  t0 ( W分析以單鏈RNA為模板合成雙鏈DNA稱為反轉錄；以親代DNA分子為模板合成新的子代DNA稱為復制；以DNA為模板合成RNA稱為轉錄；以RNA為模板合成蛋白質稱為翻譯；DNA的一個片段參入到另一個DNA中稱為整合。: u/ z& |, E. P( O42 * L&

26、quot; S% H: c/ e! l衛(wèi)人論壇考點氨基酸的運載0 A) M, u& B# D$ q- g衛(wèi)人論壇分析所有tRNA3末端都有相同的CCA-OH結構，tRNA所轉運的氨基酸就與該-OH結合。# W- |3 f/ W, W% e6 U" Y+ x+ q! ?4 l$ & |: X8 n衛(wèi)人論壇43 8 z: d& w' E; D$ z! ?衛(wèi)人論壇考點DNA的復制分析原料是dNTP，即三磷酸脫氧核苷，而非NTP(三磷酸核苷)。/ ?/ f) k  ?#   K* w衛(wèi)人論壇) 0 Y2 s! g- J.

27、 E51- ) X) V  ! v6 E0 L! E' M3 |- V考點影響鈣吸收的因素% Y6 Z% c' f% R8 V, l: 5 y2 S分析草酸(多存在于菠菜、莧菜等蔬菜中)與鈣結合為草酸鈣，不利于吸收；其他選項均有利于鈣吸收：乳酸、氨基酸和蛋白質可降低腸道pH，有利于鈣吸收；1，25-(OH)2-D3促進小腸細胞中鈣結合蛋白的合成，有利于鈣吸收。) + r8 i' g4 n3 H! h$ h3 y$ y$ P7 A6 ) R6 p8 P1 P, J) R525 / G; o( h9 r: T9 % |" F% g考點血液緩沖作

28、用分析NaHCO3H2CO3是血漿中最重要的緩沖體系，其含量大，緩沖力強；其比例為201時血液pH=7.40。9 y1 w3 U! f8 E+ / X$ N3 Y: L537 ! D4 1 Y7 9 N考點酸堿平衡調節(jié)分析H2CO3(碳酸)可在碳酸酐酶催化下迅速分解為水和CO2呼出體外，是揮發(fā)酸，不是固定酸。54- # o- y) t7 d5 S* W考點血鈣、血磷濃度  m: t& Q9 W; m) 7 - r& 分析血漿鈣和磷濃度以mgdl表示時，正常人Ca×P=3540。4 i9 F! 9 H' F5 z, g' W! i55

29、3 q) U7 M; x) X6 d- P+ L9 r考點紅細胞代謝 w  H1 Z% J1 v& H' W分析6-磷酸葡萄糖脫氫酶催化6-磷酸葡萄糖脫氫，提供NADPH+H+，后者可以維持紅細胞內谷胱甘肽于還原狀態(tài)，而谷胱甘肽上的-SH基是保持紅細胞質膜完整性所需。該酶缺陷易因食蠶豆、服藥如伯氨喹啉等引發(fā)溶血性黃疸。該酶為X染色體連鎖，但女性兩條X染色體只一條有活性，若有活性的X正是該酶缺陷者，仍可引發(fā)溶血性黃疸。56! C+ f+ Y2 e7 _- ?& l考點酮體利用!W& t6 h3 ?+ _0 w分析酮體中-羥丁酸經(jīng)-羥丁酸脫氫酶催

30、化脫氫生成乙酰乙酸，后者再經(jīng)琥珀酰CoA轉硫酶催化生成乙酰乙酰CoA才可硫解生成乙酰CoA進入三羧酸循環(huán)被氧化利用。心、腦、腎等均含該酶。, a7 c" v) i# C" Z# f$ " t+ r57   7 f% Y5 i4 i6 K  x- 2 W考點體內氨的去路0 L" W. V$ F  + 9 |$ d* Z衛(wèi)人論壇分析體內的氨主要合成尿素從尿中排出體外。尿素合成主要在肝中經(jīng)鳥氨酸循環(huán)途徑；該病人有肝炎史，肝不能有效合成尿素，血氨增高，可引肝昏迷。! u" J, q( ! f5

31、 b% C V3 G7 b  ?. W; Q4 f- p考點苯丙氨酸代謝3 C% U% ! r! n  F+ B* b分析正常情況下苯丙氨酸代謝的主要途徑是轉變成酪氨酸，而催化這一反應的苯丙氨酸羥化酶先天性缺乏時，體內增多的苯丙氨酸可經(jīng)轉氨基作用生成苯丙酮酸，并從尿中排出，即為苯丙酮尿癥。該癥及早發(fā)現(xiàn)，可適當控制膳食中苯丙氨酸含量以防中樞神經(jīng)系統(tǒng)中毒，避免患兒智力發(fā)育障礙。* S- M+ # H6 y6 I. J# x+ m* ?! S衛(wèi)人論壇59 ' r' P7 i; " v% M3 X8 N考點同工酶概念9 a9 s5 A3

32、 L9 b% k1 p+ L分析乳酸脫氫酶LDH亞基有2種，即H亞基和M亞基，可組成HHHH、HHHM、HHMM、HMMM和MMMM共5種，分別為LDH1、LDH2、LDH3、LDH4和LDH5。7 O; _$ y* p* % L5 c( S, A# $ R$ o7 D1 X: % t/ x& ?( I; k! _) s8 J考點蛋白質結構$ % W/ p: e2 P'分析蛋白質水解破壞了其共價鍵肽鍵，屬一級結構破壞。四級結構指寡聚蛋白中亞基之間的相互關系，因而亞基解聚時四級結構破壞。蛋白質的變性作用指在一些物理或化學因素作用下，使蛋白質的空間構象破壞(但不含肽鍵斷開等一級結構破壞)導致其理化性質和生物學性質改變。因此蛋白質變性時空間構象破壞。619 h9 c5 ) _( ( U0 p: X考點RNA組成! B; D9 4 q分析真核生物mRNA3末端帶有多聚A“尾”。tRNA含有大量的稀有堿基如甲基化的嘌呤mG和mA、二氫尿嘧啶DHU以及次黃嘌呤等。hnRNA即不均一核RNA.是mRNA的前體，DNA轉錄時基因的非編碼片段內含子和編碼