中科院2003生化與分子(精)

1、中科院 2003 生化與分子一.是非題（共 25 分）1.多肽鏈的共價(jià)主鏈形式可以是雙鏈或單鏈（）2.分子量相同的兩種蛋白質(zhì)，如分子中酪氨酸和色氨酸殘基數(shù)亦相同，其摩爾消光系數(shù)可能不同（）3.胰島素元的降血糖活性是胰島素的1/10 左右（）4.苯丙氨酸是人體必需氨基酸（）5.絲-酪-絲-甲硫-谷-組-苯丙 -賴(lài)-色-甘十肽經(jīng)胰蛋白酶部分水解后， 溶液中將有兩種肽段存在 （）6.核酸在 pH3.5 的緩沖液中電泳時(shí)，是從正極向負(fù)極運(yùn)動(dòng)的（）7.核糖體上蛋白質(zhì)生物合成時(shí)，催化肽鍵合成的是核糖體RNA（）8.tRNA 轉(zhuǎn)錄后加工有剪接反應(yīng)，它是有蛋白質(zhì)催化的（）9.核酸降解成單核苷酸時(shí)，紫外吸收值下

2、降（）10.RNA 連接酶的底物是 RNA,DNA 連接酶的底物是 DNA（）11.DNA 的復(fù)制方法有多種，滾動(dòng)式復(fù)制方式通常以雙向方式進(jìn)行（）12. 色氨酸操縱子（trpoperon）中含有衰減子序列（）13. 對(duì)正調(diào)控和負(fù)調(diào)控操縱子而言，誘導(dǎo)物都能促進(jìn)基因的轉(zhuǎn)錄（）14. RecA 蛋白只能與單鏈 DNA 結(jié)合，并發(fā)揮 NTP 酶活性（）15. 在克隆載體 pBSK 質(zhì)粒中，利用完整的 lacZ 基因作為篩選標(biāo)記，白色轉(zhuǎn)化菌落表明重組 質(zhì)粒含有插入片斷（）16 溶菌酶水解的底物是 N-乙酰氨基葡萄糖的聚合物（）17. 激素受體都具有酪氨酸受體結(jié)構(gòu)域（）18. 在底物的濃度達(dá)到無(wú)限大又沒(méi)有

3、任何效應(yīng)劑存在的條件下，酶催化反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)（）19. 蛋白質(zhì)可接離的基團(tuán)都來(lái)自其側(cè)鏈上的基團(tuán)（）20. 蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)和它所含的酸性氨基酸殘基和堿性氨基酸殘基的數(shù)目比例有關(guān)（）21. 心堿脂是一種在中性 pH 下帶正電荷的磷脂（）22生物膜上有許多膜固有蛋白，他們的跨膜肽段大多呈a螺旋結(jié)構(gòu)（）23. 生物膜以脂雙層結(jié)構(gòu)為骨架，雖然細(xì)胞的不同膜由不同的磷脂組成，但脂雙層的兩個(gè)單 層的磷脂組成是基本一致的（）24. NADH 氧化時(shí)的 P/O 比值時(shí) 3（）25. 生物膜是離子與極性分子的通透屏障，但水分子是例外（）二.選擇題（共 20 分）1.胰島素的功能單位是A 單體； B 二體； C 四體

4、； D 六體2.1mol/L 硫酸鈉溶液的離子濃度為A 2；B 3； C 6；D 83. 某蛋白質(zhì)的 pI 為 8，在 pH6 的緩沖液中進(jìn)行自由界面電泳，其泳動(dòng)方向?yàn)锳 。像正極方向泳動(dòng)； B 沒(méi)有泳動(dòng)； C 向負(fù)極方向泳動(dòng)； D 向正負(fù)極擴(kuò)散4. 今有 A,B,C,D 四種蛋白質(zhì)， 其分子體積由大到小的順序是 ABCD, 在凝膠過(guò)濾柱層析過(guò) 程中，最先洗脫出來(lái)的蛋白質(zhì)一般應(yīng)該是A A; B B; C C; D D5. 噬菌體展示可用來(lái)研究A 蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用；B 蛋白質(zhì)-核酸相互作用；C 核酸-核酸相互作用；D 噬菌體 外殼蛋白性質(zhì)6.DNA 合成儀合成 DNA 片斷時(shí)，用的原料是A

5、 4 種 dNTP;B 4 種 NTP;C 4 種 dNDP;D4 種脫氧核苷的衍生物7. 酒精沉淀核酸時(shí)，下列何種長(zhǎng)度核苷酸不能被沉淀A10 ； B20 ； C50； D1008. 反密碼子 IGC 可以識(shí)別的密碼子是A。GCG; BoGCA; C。ACG; D。ICG9真核 RNA 聚合酶 2 最大亞基 C 末端重復(fù)序列的功能是A 磷酸化使 RNA 聚合酶 2 與其它轉(zhuǎn)錄因子解離，促進(jìn)轉(zhuǎn)錄的起始與延伸；B 乙酰化使 RNA 聚合酶 2 與組蛋白競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合與 DNA 上，促進(jìn)轉(zhuǎn)錄的起始與延伸；C 甲基化使 RNA 聚合酶 2 活化，促進(jìn)轉(zhuǎn)錄的起始與延伸；D 三者都有10. GAL4 因子能夠結(jié)

6、合于基因的上游調(diào)控序列并激活基因的轉(zhuǎn)錄，它的 DNA 結(jié)合結(jié)構(gòu)域?qū)儆贏 鋅指結(jié)構(gòu)；B 亮氨酸拉鏈結(jié)構(gòu)；C 螺旋-環(huán)-螺旋結(jié)構(gòu)；D 螺旋-轉(zhuǎn)角-螺旋結(jié)構(gòu)11. RNA 聚合酶 1 的功能是A 轉(zhuǎn)錄 tRNA 和 5sRNA 基因；B 轉(zhuǎn)錄蛋白質(zhì)基因和部分 snRNA 基因；C 只轉(zhuǎn)錄 rRNA 基因；D 轉(zhuǎn)錄多種基因12. 在真核細(xì)胞內(nèi)，著絲粒是指A 兩個(gè)構(gòu)成染色體 DNA 分子的連接區(qū)域； B 一段高度重復(fù)的序列與組蛋白結(jié)合形成異染色質(zhì)區(qū)； C 染色體 DNA 上的一段特殊序列，能夠促進(jìn)與紡錘體的相互作用； D 大約 430bp 長(zhǎng)的一段序列，兩端為兩段高度保守的序列13. 下列哪種酶的巰基參

7、與催化肽鍵斷裂反應(yīng)A 羧肽酶 Y; B 胃蛋白酶； C 木瓜蛋白酶； D 胰凝乳蛋白酶14. 達(dá)到反應(yīng)平衡時(shí)，決定酶催化反應(yīng)中底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物比率的參數(shù)是A 酶的比活力高低；B 酶的 Vmax 大??；C 酶的轉(zhuǎn)化數(shù)；D 酶的 Km15. 自然界通過(guò)光合作用生成大量的植物干物質(zhì)，其中含量最高的是A 淀粉； B 木質(zhì)素； C 纖維素； D 半纖維素16. 能催化蛋白質(zhì)的谷氨酸及天冬氨酸的羧基側(cè)肽鍵斷裂反應(yīng)的酶是A 枯草桿菌蛋白酶； B 胃蛋白酶； C 嗜熱菌蛋白酶； D 金黃色葡萄糖球菌 v8 蛋白酶17. 下列化合物中哪一個(gè)是線(xiàn)粒體氧化磷酸化的解偶聯(lián)劑A 氯霉素； B 抗酶素 A;C2,4-二硝基

8、苯酚；D3-羥基丁酸18. 蛋白激酶 A 催化蛋白質(zhì)上氨基酸殘基的磷酸化，它是A 酪氨酸殘疾； B 組氨酸殘基； C 絲氨酸殘基； D 門(mén)冬氨酸殘基19. 鈉鉀 ATP 酶催化一分子 ATP 水解時(shí)，同時(shí)A 泵出 2Na+,泵入 2K+; B 泵出 3Na+，泵入 3K+; C 泵出 2Na+,泵入 3K+; D 泵出 3Na+, 泵入 2K+;20. 動(dòng)物細(xì)胞質(zhì)中游離 Ca2+的濃度大約是細(xì)胞外的A 1/1000； B 1/200； C 1/50； D 1/10三.填空（共 25 分）1. 肌紅蛋白分子中的輔基含有離子（金屬），在正常狀態(tài)下，該離子的化合價(jià)為。2. 在朊病毒致病過(guò)程中，其分子

9、中的結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變?yōu)榻Y(jié)構(gòu)，從而使其分子產(chǎn)生。3. Northern 雜交是用鑒定 。4真核生物主要有三類(lèi) DNA 聚合酶：DNA 聚合酶I、DNA 聚合酶H和 DNA 聚合酶;他們分別催化rRNA,mRNA, 和 的轉(zhuǎn)錄。5.通過(guò)結(jié)合反式因子，改變?nèi)旧|(zhì)DNA 的結(jié)構(gòu)而促進(jìn)轉(zhuǎn)錄。6. 入噬菌體侵入大腸桿菌細(xì)胞后通過(guò)重組而進(jìn)入溶源狀態(tài)。7. 在同源重組過(guò)程中，常常形成中間體。8.大腸桿菌 DNA 依賴(lài)的RNA 聚合酶由a23 3(五個(gè)亞基組成，亞基與轉(zhuǎn)錄啟動(dòng)有關(guān)。9. 天然染色體末端不能與其他染色體斷裂片斷發(fā)生連接，這是因?yàn)樘烊蝗旧w的末端存在 結(jié)構(gòu)。10. 真核生物的基因組中有許多來(lái)源相同，結(jié)構(gòu)相似

10、，功能相關(guān)的基因，這樣的一組基因稱(chēng) 為11. 酶活性調(diào)節(jié)控制包括，酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)(或正負(fù)反饋調(diào)節(jié))，可逆的化學(xué)修飾，酶原活化，激活蛋白或抑制蛋白的調(diào)控。此外，還有和 調(diào)控等。12. 多酶復(fù)合體具有自身調(diào)節(jié)的機(jī)制， 第一步反應(yīng)一般是限速步驟， 可被其他反應(yīng)產(chǎn)物。這種作用被稱(chēng)之為，催化這步反應(yīng)的酶往往是。13. 緊密偶聯(lián)的線(xiàn)粒體內(nèi)膜在狀態(tài)4 時(shí)的跨膜電位為 伏特。14. 磷酸酯酶 C 水解磷脂酰膽堿，生成和 。15. 蛋白質(zhì)識(shí)別磷酸化酪氨酸殘基的結(jié)構(gòu)域是。16. 表皮生長(zhǎng)因子受體與胰島素受體分子的結(jié)構(gòu)域功能的共同特點(diǎn)是受體的胞內(nèi)區(qū)都具 有。四.問(wèn)答題(10X8)1. 某一單鏈蛋白質(zhì)，經(jīng)過(guò)實(shí)驗(yàn)測(cè)得，在

11、 20 攝氏度時(shí)其解折疊反應(yīng)( ND, 其中 N 為該蛋白 質(zhì)的折疊態(tài)，D 為非折疊態(tài))的平衡常數(shù)是 1.0X10-8,試求該種蛋白質(zhì)在該條件下折 疊反 應(yīng)的自由能.(R=1.9872cal/(molxK)或 R=8.3144J/(molxK)2. 何謂蛋白質(zhì)組，簡(jiǎn)述其研究特點(diǎn)。3. 請(qǐng)你盡可能多地列舉 RNA 生物功能的種類(lèi)。4. 說(shuō)明基因芯片的工作原理及其在生物學(xué)研究中的意義.。5. 簡(jiǎn)述反轉(zhuǎn)錄(還原)病毒 HIV 的結(jié)構(gòu)特征及其可能的致病機(jī)理。6. 簡(jiǎn)述真核生物染色體上組蛋白的種類(lèi)，組蛋白修飾的種類(lèi)及其生物學(xué)意義。7. 如何用實(shí)驗(yàn)證明雙功能酶所催化的2 種化學(xué)反應(yīng)是否發(fā)生在同一催化部位。

12、8. 為什么說(shuō)體外蛋白質(zhì)復(fù)性或折疊與細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)折疊的機(jī)制是不同的。9. 試管內(nèi)偶聯(lián)線(xiàn)粒體加琥珀酸與ADP 產(chǎn)生狀態(tài) 3 呼吸耗氧時(shí)，在分光光度計(jì)下檢測(cè)到線(xiàn)粒體內(nèi)源 NAD+ 還原。這有那幾種可能的機(jī)制？最后證明是何種機(jī)制。10. 信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)中第二信使指的是什么？試舉兩個(gè)第二信使的例子與他們?cè)诩?xì)胞內(nèi)的主要作 用。中國(guó)科學(xué)院 2003 年攻讀碩士學(xué)位研究生入學(xué)試題答案一、是非題1 、 - 多肽鏈的共價(jià)主鏈形式上都是單鍵； 2、 +； 3、 - 胰島素?zé)o活性； 4、 + 人體必需氨基 酸有 8種：亮氨酸、異亮氨酸、賴(lài)氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、色氨酸、纈氨酸、組氨酸；5、+ 胰蛋白酶為蛋白水解酶，能選擇

13、的水解蛋白質(zhì)中有賴(lài)氨酸或精氨酸的所及所構(gòu)成的肽鏈；6、 -； 7、 -； 8、 -； 9、 - 當(dāng)核酸變性降解時(shí)，其紫外吸收強(qiáng)度顯著增加，稱(chēng)為增色效應(yīng)； 10、+ ; 11、-; 12、+色氨酸操縱子轉(zhuǎn)錄的衰減作用是通過(guò)衰減子(attenuator)調(diào)控原件使轉(zhuǎn)錄終止。色氨酸操縱子的衰減子位于 L 基因中，離 E 基因 5端約 30-60bp； 13、 -； 14、 -；15、 +; 16、 +; 17、 -; 18、 +; 19、 - 蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，分子中的可解離基團(tuán)主要是側(cè) 鏈基團(tuán)，也包括末端氨基和羧基; 20、 +; 21 、 -; 22、 +; 23、 +; 24、 + NADH

14、 經(jīng)呼吸鏈完 全氧化時(shí) P/O 為 3，即 1 分子的 NADH 通過(guò)呼吸鏈將電子最終傳遞給 O2 可產(chǎn)生 3 個(gè) ATP； 25、 - 離子和大的不帶電荷的極性分子葡萄糖、蔗糖等不能通過(guò)生物膜，但是小的不帶電荷 的極性分子水、尿素、甘油等可以通過(guò)。二、選擇題1、A；2、B；3、C；4、A；5、A；6、A；7、A；8、B 帶有反密碼子 IGC 的 tRNA Ala 分 子可以與特異編碼 Ala 的三個(gè)密碼（ GCU ，GCC ， GCA ）中的任一個(gè)結(jié)合； 9、A ；10、A；11、C; 12、C; 13、C 木瓜蛋白酶是一種含巰基（-SH ）肽鏈內(nèi)切酶，具有蛋白酶酯酶的 活性，有較廣泛的特異

15、性， 對(duì)動(dòng)植物蛋白、 多肽、 酯酰胺等有較強(qiáng)的水解能力， 同時(shí)還具有 合成的功能; 14、C; 15、A; 16、 D 葡萄球菌蛋白酶和梭菌蛋白酶是高專(zhuān)一性肽鏈內(nèi)切酶。 葡萄球菌蛋白酶亦稱(chēng) Glu （谷氨酸）蛋白酶，當(dāng)在磷酸緩沖液（PH7.8 ）中進(jìn)行裂解時(shí)，它能在 Glu 殘基和 Asp（天冬氨酸）殘基的羧基端斷裂肽鍵。如果改用碳酸氫銨緩沖液 （PH7.8） 或醋酸銨緩沖液（PH4.0）時(shí)，則只能斷裂谷氨酸殘基端的肽鍵。梭菌蛋白酶或稱(chēng)Arg 蛋白酶，此酶專(zhuān)門(mén)裂解 Arg 殘基的羧基端肽鍵; 17、 C; 18、 C 蛋白激酶 A 催化亞基可使細(xì)胞 內(nèi)某些蛋白的絲氨酸或蘇氨酸殘基磷酸化;19、

16、 D; 20、 A三、填空題1、亞鐵、二價(jià)；2、a螺旋、B片層、構(gòu)型變化；3、探針雜交、RNA ; 4、川；5、順式作 用、元件；6、入 DNA ;7、Holliday ; 8、s;9、端粒；10、基因家族（gene family ）; 11、別構(gòu)調(diào)節(jié)、激素調(diào)節(jié)；12、抑制、反饋調(diào)節(jié)、別構(gòu)酶； 13、3X1054X105 伏特；14、1 , 4, 5-三磷酸肌醇（I3P）和二酰基甘油（） DAG ; 15、SH2; 16、酪氨酸激酶。四、問(wèn)答題 、 G =RTlnK =-2.303X8.3144X293lg10-8=103.35kJ2、蛋白質(zhì)組（proteome）指由一個(gè)基因組（genome）

17、,或一個(gè)細(xì)胞、組織表達(dá)的所有蛋白質(zhì)（protein ），蛋白質(zhì)組學(xué)（peoteomics）是用二維電泳和質(zhì)譜技術(shù)在蛋白質(zhì)水平上定量、 動(dòng)態(tài)、 整體性地研究生物體， 是研究蛋白質(zhì)組的技術(shù)。 蛋白質(zhì)組分析工作集中在兩個(gè)方面： 通過(guò) 二維膠電泳等技術(shù)得到正常生理?xiàng)l件下的機(jī)體、 組織或細(xì)胞的全部蛋白質(zhì)的圖譜， 相關(guān)數(shù)據(jù) 將作為待測(cè)機(jī)體、組織活細(xì)胞的二維參考圖譜和數(shù)據(jù)庫(kù)。 比較分析在變化了生理?xiàng)l件下蛋白質(zhì)組所發(fā)生的變化。 蛋白質(zhì)組學(xué)的研究?jī)?nèi)容包括： 蛋白質(zhì)鑒定： 可以利用一維電泳和二 維電泳并結(jié)合 Western 等技術(shù)，利用蛋白質(zhì)芯片和抗體芯片及免疫共沉淀等技術(shù)對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn) 行鑒定研究。研究翻譯后修飾：

18、對(duì)闡明蛋白質(zhì)的功能具有重要作用。mRNA 表達(dá)產(chǎn)生的蛋白質(zhì)要經(jīng)歷翻譯后修飾如磷酸化、 酶原激活等。 翻譯后修飾是蛋白質(zhì)調(diào)節(jié)功能的重要方式。 蛋白質(zhì)功能確定： 如分析酶活性和確定酶底物， 細(xì)胞因子的生物分析 /配基 -受體結(jié)合分析。 可以利用基因敲除和翻譯技術(shù)分析基因表達(dá)產(chǎn)物-蛋白質(zhì)的功能。促進(jìn)分子醫(yī)學(xué)的發(fā)展：如尋找藥物的靶分子。 很多藥物本身就是蛋白質(zhì)， 而很多藥物的靶分子也是蛋白質(zhì)。 藥物也 可以干預(yù)蛋白質(zhì) -蛋白質(zhì)相互作用。3、核糖體 RNA （rRNA ）:核糖體組分。信使 RNA（mRNA ）：蛋白質(zhì)合成模板轉(zhuǎn)運(yùn) RNA（tRNA ）：轉(zhuǎn)運(yùn)氨基酸。 不均一核 RNA （hnRNA ）：

19、成熟 mRNA 的前體。小核 RNA （snRNA ）：參與 hnRNA 的剪接、轉(zhuǎn)運(yùn)。小胞漿 RNA（ scRNA/7SL-RNA ）：蛋白質(zhì)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)定位合成的信號(hào)識(shí)別體的組成成分。microRNA ：平均每個(gè) microRNA 調(diào)解人類(lèi)的 200 種不同的 mRNA ，并且多個(gè) microRNA 能 夠協(xié)調(diào)它們的活動(dòng)以調(diào)節(jié)一些特殊的靶標(biāo)基因。miRNA ：主要功能是調(diào)節(jié)內(nèi)源基因的表達(dá)，參與細(xì)胞周期的調(diào)控及個(gè)體發(fā)育過(guò)程。導(dǎo)引 RNA（gRNA ） ：mRNA 編輯。RNA 聚合酶（ RNA P）： tRNA 加工。核仁小分子 RNA （snoRNA ）：參與 rRNA 成熟加工（切割和修飾）

20、。SRP-RNA ：參與蛋白質(zhì)的分泌。端粒 mRNA ：參與 DNA 端粒合成并影響細(xì)胞的壽命。tmRNA ：參與破損 mRNA 蛋白質(zhì)合成的終止。4、基因芯片工作原理：應(yīng)用已知核酸序列作為靶基因與互補(bǔ)的探針核苷酸序列雜交，通過(guò) 隨后的信號(hào)檢測(cè)進(jìn)行定性與定量分析。具體講是將許多特定的寡核苷酸片段或 cDNA 基因 片段作為靶基因，有規(guī)律的排列固定于支持物上，樣品 DNA/RNA 通過(guò) PCR 擴(kuò)增、體外轉(zhuǎn) 錄等技術(shù)摻入熒光標(biāo)記分子或反射性同位素作為探針然后按堿基配對(duì)原理將兩者進(jìn)行雜交， 在通過(guò)熒光或同位素檢測(cè)系統(tǒng)對(duì)芯片進(jìn)行掃描，有計(jì)算機(jī)系統(tǒng)對(duì)每一探針上的信號(hào)作比較和 檢測(cè)，從而得出所需要的信息

21、。Schematic illustrantion of an HIV-1 virion.The viral particle is covered by a lipid bilayer that is derivedfrom the host cell.基因芯片技術(shù)應(yīng)用領(lǐng)域主要有基因表達(dá)譜分析、 新基因發(fā)現(xiàn)、 基因突變及多態(tài)性分析、 基因 組文庫(kù)作圖、疾病診斷和預(yù)測(cè)、藥物篩選、基因測(cè)序等。另外基因芯片在農(nóng)業(yè)、食品監(jiān)督、 環(huán)境保護(hù)、 司法鑒定等方面都將作出重大貢獻(xiàn)。 隨著研究的不斷深入和技術(shù)的更加完善基因 芯片一定會(huì)在生命科學(xué)院就領(lǐng)域發(fā)揮出其非凡的作用。5、HIV 結(jié)構(gòu)gp120gp41核心：二

22、兩 RNA 鏈+逆轉(zhuǎn)錄酶+核心蛋白 p17。P24P24 capsid外殼：來(lái)自宿主細(xì)胞脂膜 +病毒編碼糖蛋白（外膜 gp120，跨膜 gp41）。ReverseTranscriptaseRNAProteaseIntegraseLipid bilayerHIV-1 基因組 9 個(gè)： gag、 pol、 env 編核心蛋白、逆轉(zhuǎn)錄酶、跨膜糖蛋白； Tat、 rev、 nef 調(diào) 控病毒復(fù)制；vif、vpr、vpu 功能不清。無(wú) nef 基因的 HIV 通過(guò)血液感染患者并為發(fā)展為AIDS，提示可將病毒調(diào)控蛋白（如 nef 編碼蛋白）作為抗 AIDS 藥物的靶點(diǎn)，或采用無(wú)關(guān)鍵調(diào)控蛋 白的 HIV 突

23、變體作為疫苗治療 AIDS 。 HIV 致病機(jī)理HIV 感染 CD4+T 細(xì)胞：HIV-gp120+CD4+T 細(xì)胞膜上 CD4R+趨化因子受體 CXCR4 宀HIV-RNA 進(jìn)入細(xì)胞內(nèi)T反義 DNA 宀雙鏈 DNA 宀與宿主基因整合宀潛伏 （前病毒）宀被 TNF、IL-6 激活復(fù)制T入血TCD4+T 細(xì)胞破壞。HIV 感染組織中單核巨噬細(xì)胞、樹(shù)突裝細(xì)胞：10-50%被感染 HIV-gp120+MC-CD4R+ 共受體 CCR5tHIV 進(jìn)入細(xì)胞 HIV-Ab+ （樹(shù)突 +MC） -Fc 受體THIV 進(jìn)入T大量復(fù)制T儲(chǔ)存、釋放。6、 真核生物染色體上組蛋白的種類(lèi)包括H2A、 H2B、 H3、

24、 H4 四種。組蛋白修飾包括：乙 酰化、磷酸化、甲基化、泛素化以及 ADP 核糖基化等。特定的組蛋白修飾與特定的基因激活化抑制狀態(tài)相聯(lián)系，組蛋白修飾在基因調(diào)控中發(fā)揮了重 要作用。將有利于： 更好的開(kāi)發(fā)新藥。 深入探討遺傳調(diào)控和表觀遺傳調(diào)控相互作用的網(wǎng) 絡(luò)與不同生物學(xué)表型之間的關(guān)系。 在控制真核基因選擇性表達(dá)的網(wǎng)絡(luò)體系內(nèi)進(jìn)一步深入理 解染色質(zhì)結(jié)構(gòu)、 調(diào)控序列以及調(diào)控蛋白之間交互作用的內(nèi)在機(jī)理。 建立基因表達(dá)的調(diào)控網(wǎng) 絡(luò)數(shù)據(jù)庫(kù)及其分析系統(tǒng)。7、雙功能酶活性中心（或催化位點(diǎn)）的測(cè)定。雙功能酶：在生物體內(nèi)共價(jià)修飾后有不同于未共價(jià)修飾的不同時(shí)的酶活性的酶。 活性中心（或 催化位點(diǎn)） 的測(cè)定， 對(duì)共價(jià)修飾

25、的不同的酶與未共價(jià)修飾的用同樣的方法測(cè)定活性中心（或催化位點(diǎn)）的測(cè)定看是不是一樣。比如定點(diǎn)突變等。8、主要從催化的酶、分子伴侶和其它分子的影響等幾個(gè)方面組織答案。9、 氧化磷酸化的偶聯(lián)機(jī)制的相關(guān)內(nèi)容：化學(xué)偶聯(lián)假說(shuō)：認(rèn)為電子傳遞時(shí)ATP 的合成是由化學(xué)能的直接轉(zhuǎn)換， 在電子傳遞時(shí)先生成不含磷酸的高能中間物， 再轉(zhuǎn)移成含磷酸的高能中 間物，最后生成 ATP構(gòu)象偶聯(lián)假說(shuō)：認(rèn)為由電子傳遞所產(chǎn)生的能量的儲(chǔ)存是通過(guò)一種電子 傳遞蛋白或是偶聯(lián)因素分子的構(gòu)象變化而實(shí)現(xiàn)的。 這種高能構(gòu)象狀態(tài)的產(chǎn)生是維持蛋白質(zhì)三 維構(gòu)象的一些弱鍵（如氫鍵、疏水基團(tuán)） 的位置和數(shù)目發(fā)生變化的結(jié)構(gòu)，這些弱鍵的數(shù)目和 位置的變化是由能量變化引起的，這種高能結(jié)構(gòu)中的能量即提供