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文檔簡介

1、生物化學(xué)知識點總結(jié)一、蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的元素組成:C、H、0、N、S大多數(shù)蛋白質(zhì)含氮量較恒定,平均16%,即1g氮相當(dāng)于6.25g蛋白質(zhì)。6.25稱作蛋白質(zhì)系數(shù)。樣品中蛋白質(zhì)含量二樣品中含氮量X6.25蛋白質(zhì)紫外吸收在280nm,含3種芳香族氨基酸,可被紫外線吸收等電點(pl):調(diào)節(jié)氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所帶凈電荷為零,在電場中,不向任何一極移動,此時溶液的pH叫做氨基酸的等電點。脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生黃色物質(zhì),其余的氨基酸與茚三酮反映均產(chǎn)生藍紫色物質(zhì)。氨基酸與茚三酮反應(yīng)非常靈敏,幾微克氨基酸就能顯色。肽平面:肽鍵由于C-N鍵有部分雙鍵的性質(zhì),不能旋轉(zhuǎn),使相關(guān)的6個原子處于同一平面

2、,稱作肽平面或酰胺平面。生物活性肽:能夠調(diào)節(jié)生命活動或具有某些生理活動的寡肽和多肽的總稱。1)谷胱甘肽:存在于動植物和微生物細胞中的一種重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys、和甘氨酸(Gly)組成,簡稱GSH。由于GSH含有一個活潑的巰基,可作為重要的還原劑保護體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中的巰基免遭氧化,使蛋白質(zhì)或酶處在活性狀態(tài)。寡肽:10個以下氨基酸脫水縮合形成的肽多肽:10個以上氨基酸脫水縮合形成的肽蛋白質(zhì)與多肽的區(qū)別蛋白質(zhì):空間構(gòu)象相對穩(wěn)定,氨基酸殘基數(shù)較多多肽:空間構(gòu)象不穩(wěn)定,氨基酸殘基數(shù)較少蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu):多肽鏈在一級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,某局部通過氫鍵使肽鍵平面進行盤曲,折疊,轉(zhuǎn)角等形

3、成的空間構(gòu)象。Q-螺旋的結(jié)構(gòu)特點:1)以肽鍵平面為單位,以a-碳原子為轉(zhuǎn)折盤旋形成右手螺旋肽鍵平面與中心軸平行。2)每3.6個氨基酸殘基繞成一個螺圈,螺距為0.54nm,每個氨基酸上升0.15nm。3)每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C=0之間形成氫鍵,氫鍵的方向與中心軸大致平行,是穩(wěn)定螺旋的主要作用力4)肽鏈中的氨基酸R基側(cè)鏈分布在螺旋的外側(cè),R基團的大小、性狀及帶電荷情況都對螺旋的形成與穩(wěn)定起作用。蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu):求狀蛋白質(zhì)的多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域等結(jié)構(gòu)層次的基礎(chǔ)上,組裝而成的完整的結(jié)構(gòu)單位稱三級結(jié)構(gòu)。次級鍵。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)許多蛋白質(zhì)由兩個或兩個以上具有三級結(jié)

4、構(gòu)的亞單位組成.其中每一個亞單位稱為亞基。亞基間通過韭共價鍵聚合而形成特定的構(gòu)象。結(jié)構(gòu)域:在一些相對較大的蛋白質(zhì)分子中,在空間折疊時往往先分別折疊成幾個相對獨立的區(qū)域,在組裝成更復(fù)雜的球狀結(jié)構(gòu),這種在二級或超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上形成的特定區(qū)域叫結(jié)構(gòu)域。蛋白質(zhì)的變性:蛋白質(zhì)由于受到物理、化學(xué)因素的作用使蛋白質(zhì)空間構(gòu)象發(fā)生改變與生物學(xué)活性的喪失,此過程稱蛋白質(zhì)的變性。變性的標(biāo)志:生物活性喪失/疏水基團外露,分子結(jié)構(gòu)伸展松散,易被蛋白酶水解。變形后果:維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的次級鍵和二硫鍵的斷裂,引起蛋白質(zhì)二、三、四級結(jié)構(gòu)的破壞,而不涉及一級結(jié)構(gòu)的改變和肽鍵的斷裂。變性因素:1物理因素:加熱、劇烈震蕩或攪拌、

5、紫外線及X射線照射、超聲波等。2化學(xué)因素:雖酸、強堿、重金屬鹽、有機酸、有機溶劑、尿素、胍、b-硫基乙醇、去污劑等。二、酶大多數(shù)的酶是蛋白質(zhì),也有一些RNA具有催化功能,稱為核酶。酶:有活細胞合成的具有高度催化效能和高度特異性的生物催化劑(絕大多數(shù)是蛋白質(zhì))。酶的特點:1)高效性2)專一性3)容易失活4)容易調(diào)控酶的化學(xué)本質(zhì):寸酶講行酸堿水解處理,水解的最終產(chǎn)物經(jīng)分析為氨基酸;用蛋白質(zhì)的變性劑處理酶可使酶失活;酶和其他蛋白質(zhì)一樣,具有不能通過半透膜等膠體性質(zhì)。酶的化學(xué)組成:酶可分為單純蛋白質(zhì)(僅由氨基酸殘基組成)與綴合蛋白質(zhì)(除氨基酸殘基外還有金屬離子、有機小分子等化學(xué)成分,又稱全酶)。全酶:

6、全酶中的蛋白質(zhì)部分稱為脫輔酶,非蛋白質(zhì)部分稱為輔因子。脫輔酶和輔因子單獨存在時均無催化活性.只有由二者結(jié)合而成的全酶分子才具有催化活性c屬于有機分子的輔因子稱為輔酶。與脫輔酶結(jié)合強叫輔基,結(jié)合松弛叫輔酶。透析可去除的小分子有機物(輔酶)透析去不掉的(輔基)酶的類型:單體酶(三級結(jié)構(gòu)):只有一條肽鏈的酶稱為單體酶。屬于這類酶為數(shù)不多,而且常常為水解酶。寡聚酶(四級結(jié)構(gòu)):有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。多酶復(fù)合物:幾個酶嵌合而成的復(fù)合物稱為多酶復(fù)合物。酶的活性部位:必需基團:酶分子中與酶活性密切相關(guān)的基團稱為必需基團?;钚灾行模╝ctivesite):有些必需基團在一級結(jié)構(gòu)上可能相距甚遠,但

7、在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近,集中在一起形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域,能與底物特異的結(jié)合,并將底物轉(zhuǎn)化成產(chǎn)物。結(jié)合基團(專一性):作用是與底物結(jié)合使底物與酶形成復(fù)合物。催化基團(活性):作用是影響底物中某些化學(xué)鍵的穩(wěn)定性,催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng),使之轉(zhuǎn)化成產(chǎn)物。頻率最高的活性中心的氨基酸殘基:Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。I話惟申廳總外鯛騎療基.同工酶:指具有催化相同的化學(xué)反應(yīng),但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)、免疫學(xué)性質(zhì)都不同的一組酶。底物濃度對反應(yīng)速度的影響加:心宀一:*抑制劑:凡使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活力甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì),稱為抑制劑(

8、I)。其作用稱為抑制作用抑制作用一般分為不可逆抑制作用(與酶的必需基團以共價鍵結(jié)合.永久失活)和可逆抑制作用(與酶蛋白以非共價鍵結(jié)合,暫時性喪失)。可逆抑制劑:(1)競爭性抑制劑(2)非競爭性抑制劑(3)反競爭性抑制劑最適溫度:在該溫度下,酶的活力最強最適pH:在該pH值下,酶促反應(yīng)速率最大三、核酸核酸的組成:C、H、0、N、P(恒定9-10%)DNA的結(jié)構(gòu):DNA是由數(shù)量龐大的4種脫氧核苷酸通過3,5-磷酸二酯讎接而成的,DNA的一級結(jié)構(gòu)就是指這些脫氧核苷酸在分子中的排列順序。雙螺旋結(jié)構(gòu)的維系力:1.堿基對間的氫鍵2. 上下堿基對的堆積力3. 環(huán)境中的正離子RNA的結(jié)構(gòu)和功能tRNA-級結(jié)構(gòu)

9、特點:1)RNA中最小的,由60-90個核苷酸組成2)含有最多的稀有堿基,每個平均含有7-15個稀有堿基3)其3端有CCA-OH4)其5端一般是pGtRNA二級結(jié)構(gòu)特點:呈三葉草型,由四環(huán)和四臂組成。tRNA三級結(jié)構(gòu)特點:呈“倒L”型核酸在260nm處有強的紫外吸收。增色效應(yīng):當(dāng)核酸發(fā)生變性后,260nm處紫外吸收會明顯增加,此現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)(核酸變性,雙螺旋結(jié)構(gòu)解開260nm吸收會明顯增加)。當(dāng)核酸發(fā)生復(fù)性后,260nm處紫外吸收會明顯下降,此現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)。解鏈溫度(熔解溫度或熔點,Tm):雙鏈DNA50%發(fā)生變性的溫度。影響Tm的因素:(1)DNA序列的復(fù)雜性越小,Tm的溫度范圍越?。?)G-C含量越高(三鍵),Tm的值越大(

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