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文檔簡介
1、生物化學(xué)(藥學(xué)用)一些總結(jié)各代謝生理意義EMP1在無氧和缺氧條件下,作為糖分解供能的補(bǔ)充途徑:骨骼肌在劇烈運(yùn)動(dòng)時(shí)的相對(duì)缺氧; 從平原進(jìn)入高原初期;嚴(yán)重貧血、大量失血、呼吸障礙、肺及心血管疾患所致缺氧。2在有氧條件下,作為某些組織細(xì)胞主要的供能途徑:如表皮細(xì)胞,紅細(xì)胞及視網(wǎng) 膜等,由于無線粒體,故只能通過無氧酵解供能。成熟紅細(xì)胞完全依賴糖酵解供能,神經(jīng)、 白細(xì)胞、骨髓等代謝極為活躍,即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。3紅細(xì)胞內(nèi)1,3-二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變成的2,3-二磷酸甘油酸可與血紅蛋白結(jié)合, 使氧氣與血紅蛋白結(jié)合力下降,釋放氧氣。4肌肉中產(chǎn)生的乳酸、丙氨酸(由丙酮酸轉(zhuǎn)變)在肝臟中能作為糖異生的
2、原料,生 成葡萄糖。TCA1是糖在體內(nèi)分解供能的主要途徑: 生成的ATP數(shù)目遠(yuǎn)遠(yuǎn)多于糖的無氧酵解生 成的ATP數(shù)目; 機(jī)體內(nèi)大多數(shù)組織細(xì)胞均通過此途徑氧化供能。2是糖、脂、蛋白質(zhì)氧化供能的最終共同途徑:糖、脂、蛋白質(zhì)的分解產(chǎn)物主要經(jīng) 此途徑徹底氧化分解供能。3是糖、脂、蛋白質(zhì)相互轉(zhuǎn)變的樞紐: 有氧氧化途徑中的中間代謝物可以由糖、脂、蛋白質(zhì)分解產(chǎn)生,某些中間代謝物也可以由此途徑逆行而相互轉(zhuǎn)變。 是三大代謝聯(lián)系的樞紐。HMS1是體內(nèi)生成NADPH的主要代謝途徑NADPH在體內(nèi)可用于: 作為供氫體,參與體內(nèi)的合成代謝:如參與合成脂肪酸、膽固醇等。從乙酰輔酶A合成脂酸、膽固醇;a-酮戊二酸與NADPH
3、及氨生成谷氨酸,谷氨酸可與其他a-酮酸進(jìn)行轉(zhuǎn)氨 基反應(yīng)而生成相應(yīng)的氨基酸。 參與羥化反應(yīng):作為加單氧酶的輔酶,參與對(duì)代謝物的羥化。有些羥化反應(yīng)與生物合成 有關(guān),如從膽固醇合成膽汁酸、類固醇激素等;有些羥化反應(yīng)則與生物轉(zhuǎn)化有關(guān)。 維持巰基酶的活性。 使氧化型谷胱甘肽還原。NADPH是谷胱甘肽還原酶的輔酶,對(duì)維持細(xì)胞中還原型谷胱 甘肽的正常含量進(jìn)而保護(hù)巰基酶的活性及維持紅細(xì)胞膜完整性很重要,并可保持血紅蛋白鐵于二價(jià)。 維持紅細(xì)胞膜的完整性: 由于6-磷酸葡萄糖脫氫酶遺傳性缺陷可導(dǎo)致蠶豆病, 表現(xiàn)為溶 血性貧血。2是體內(nèi)生成5-磷酸核糖的唯一代謝途徑 體內(nèi)合成核苷酸和核酸所需的核糖或脫氧核糖均以5-
4、磷酸核糖的形式提供,其生成方式可 以由G-6-P脫氫脫羧生成,也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P經(jīng)基團(tuán)轉(zhuǎn)移的逆反應(yīng)生成。3提供能量在需要時(shí),NADPH可通過轉(zhuǎn)氫酶的作用,使NAD+還原為NADH,NADH通過呼吸鏈 生成ATP提供能量需要,一分子6-磷酸葡萄糖可獲得36分子ATP。糖異生1在饑餓情況下維持血糖濃度的相對(duì)恒定:在較長時(shí)間饑餓的情況下,空腹或饑餓 時(shí)依賴氨基酸、甘油等異生成糖,以維持血糖水平恒定。 機(jī)體需要靠糖異生作用生成葡萄糖 以維持血糖濃度的相對(duì)恒定。2補(bǔ)充肝糖原,攝入的相當(dāng)一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物,后 者再異生成糖原。合成糖原的這條途徑稱三碳途徑。3回收乳
5、酸分子中的能量:由于乳酸主要是在肌肉組織經(jīng)糖的無氧酵解產(chǎn)生,但肌 肉組織糖異生作用很弱, 且不能生成自由葡萄糖, 故需將產(chǎn)生的乳酸轉(zhuǎn)運(yùn)至肝臟重新生成葡 萄糖后再加以利用。4調(diào)節(jié)酸堿平衡,長期饑餓時(shí),腎糖異生增強(qiáng),腎臟中生成的a-酮戊二酸可轉(zhuǎn)變?yōu)?草酰乙酸,然后經(jīng)糖異生途徑生成葡萄糖, 這一過程可促進(jìn)腎臟中的谷氨酰胺脫氨基, 生成NH3,后者可用于中和H+,故有利于維持酸堿平衡。5糖異生作用還可促進(jìn)脂肪氧化分解供能的作用,當(dāng)體內(nèi)糖不夠時(shí),大量氧化分解 脂肪,會(huì)產(chǎn)生過多的酮體,而酮體必須經(jīng)過TCA才能徹底氧化,此時(shí)糖異生作用對(duì)維持TCA的正常進(jìn)行起主要作用。糖原合成分解1貯存能量:葡萄糖可以糖原的
6、形式貯存。2調(diào)節(jié)血糖濃度:血糖濃度高時(shí)可合成糖原,濃度低時(shí)可分解糖原來補(bǔ)充血糖。3利用乳酸:肝中可經(jīng)糖異生途徑利用糖無氧酵解產(chǎn)生的乳酸來合成糖原。這就是 肝糖原合成的三碳途徑或間接途徑。4攝入體內(nèi)的糖類只有一小部分以糖原形式儲(chǔ)存,肌糖原可供肌肉收縮的需要,肝糖原則是糖的重要來源,對(duì)于依靠葡萄糖為能量來源的組織如紅細(xì)胞、腦細(xì)胞等尤為重要。Cori循環(huán)即乳酸循環(huán),通過Cori循環(huán)回收乳酸分子中的能量,又重新積累了糖原,對(duì)身體能量的利 用很有意義。脂肪酸的3氧化 可提供給機(jī)體大量可利用的能量。酮體的生成及利用1.酮體是聯(lián)系肝與肝外組織之間的一種特殊運(yùn)輸方式。其生理意義在于體內(nèi)脂肪酸氧化供能過程中器官
7、與組織之間的配合協(xié)調(diào)和分工問題。 一方面利用肝特有的強(qiáng)活性脂肪酸 氧化酶系和酮體生成酶系, 快速地氧化分解脂肪酸生成酮體, 再轉(zhuǎn)運(yùn)給肝外組織利用。 另一 方面,因脂肪不溶于水,不容易在血液中運(yùn)輸,而酮體是水溶性物質(zhì)易于運(yùn)出肝, 經(jīng)血液運(yùn) 至其他組織。2.在饑餓或疾病情況下, 為心、腦等重要器官提供必要的能源: 在長期饑餓或某些 疾病情況下,由于葡萄糖供應(yīng)不足,心、腦等器官也可轉(zhuǎn)變來利用酮體氧化分解供能。轉(zhuǎn)氨作用它不僅是體內(nèi)多數(shù)氨基酸脫氨的重要方式, 而且也是機(jī)體合成非必需氨基酸的主要途徑。 臨 床上轉(zhuǎn)氨作用也常作為一些疾病診斷和治療時(shí)必要的參與指標(biāo)。 如心肌梗死患者,血清GOT異常增高,急性傳
8、染性肝炎患者血清GOT和GPT均異常增高。丙氨酸-葡萄糖循環(huán)經(jīng)過此循環(huán),使肌組織中的氨經(jīng)無毒的丙氨酸形式運(yùn)輸?shù)礁危?氨酸的葡萄糖。谷氨酰胺的生成其生成不僅是解氨毒的重要方式, 而且也是氨運(yùn)輸和貯存形式。Gln主要從腦、肌肉等組織 向肝或腎運(yùn)輸氨,在腎,Gin受谷氨酰胺酶的催化作用水解,釋出的氨與腎小管中的酸結(jié)合生成銨鹽由尿排出,這對(duì)調(diào)節(jié)機(jī)體的酸堿平衡有重要作用。而且,Gln可參與體內(nèi)嘌呤、嘧啶和非必需氨基酸的合成。各代謝的關(guān)鍵酶26-磷酸果糖激酶-13丙酮酸激酶TCA循環(huán)丙酮酸脫氫酶復(fù)合體2異檸檬酸合成酶3異檸檬酸脫氫酶4a-酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體 磷酸戊糖途徑糖原合成糖原合成酶糖原分解糖原磷酸
9、化酶糖異生丙酮酸羧化酶(需生物素)2磷酸烯醇式丙酮酸PEP羧激酶31,6 -二磷酸果糖磷酸酶-146 -磷酸葡萄糖磷酸酶脂肪分解甘油三酯脂肪酶,又稱為激素敏感脂肪酶HSL脂肪酸的3氧化肉堿脂肪酰轉(zhuǎn)移酶I脂肪酸的合成乙酰CoA羧化酶(需生物素)甘油磷脂的合成途徑中的甘油二酯合成途徑脂肪酰甘油轉(zhuǎn)移酶同時(shí)又為肌組織提供了生成丙代謝名稱關(guān)鍵酶糖酵解EMP己糖激酶(肝中為葡萄糖激酶)HMS或HMP6-磷酸葡萄糖脫氫酶酮體的生成HMG-CoA合成酶膽固醇合成 初級(jí)膽汁酸合成HMG-CoA還原酶7a-羥化酶尿素循環(huán)精氨酸代琥珀酸縮合酶合成多胺鳥氨酸脫羧酶E.coli生物合成CTP ATC酶,即Asp轉(zhuǎn)氨甲酰
10、基酶 合成核苷酸 磷酸核糖焦磷酸激酶/PRPP合成酶 合成嘌呤 磷酸核糖酰胺轉(zhuǎn)移酶含金屬的蛋白質(zhì)/酶名稱 所含金屬及其他1嗜熱菌蛋白酶Fe和CaFe為酶活力所必需、Ca與酶熱穩(wěn)定性有關(guān)Fe2+或Fe3+Cytaa3鐵卟啉、Cu2+Zn2+Mg2+Mn2+Ca2+、也需ClK+、Mn2+或Mg2+K+、Mg2+、Na+Mo3+(鉬)、Fe、Cu2+11 GSH過氧化物酶Se(硒) 具有專一性的水解酶類酶名稱斷裂肽鍵的特異性1羧肽酶A是一類肽鏈外切酶,可特異性水解脂肪族或芳香族AA構(gòu)成的C-末端肽鍵(除Pro、Arg和Lys之外所有的C-末端肽鍵)2羧肽酶B是一類肽鏈外切酶,可特異性水解由堿性AA
11、Arg和Lys為C-末端AA殘基的肽鍵3胰蛋白酶4糜蛋白酶斷裂Arg和Lys的羧基COOH參與形成的肽鍵(胰凝乳蛋白酶)斷裂Phe、Trp和Tyr芳香族AA(又可叫疏水性AA)的羧基COOH參與形成的肽鍵5嗜熱菌蛋白酶專一性較差,常用于斷裂較短的多肽鏈或大肽段6胃蛋白酶斷裂由酸性AAAsp、Glu的羧基COOH由芳香族AAPhe、Tyr的氨基NH2二者構(gòu)成的肽鍵 或兩側(cè)殘基都是疏水性AA,如PhePhe7彈性蛋白酶脂肪族AA的羧基COOH參與形成的肽鍵8金葡菌蛋白酶(Glu蛋白酶)在磷酸緩沖液pH7.8中裂解,斷裂Glu和Asp的羧基COOH參與形成的肽鍵在NH4HCO3緩沖液pH7.8或醋酸
12、銨緩沖液pH4.0中裂解,只斷裂Glu的羧基COOH參與形成的肽鍵9梭狀芽孢桿菌只斷裂Arg的羧基COOH參與形成的肽鍵9溴化氰CNBr只斷裂Met的羧基COOH參與形成的肽鍵11羥胺NH2OH專一斷裂AsnGly之間的肽鍵也可斷裂AsnLeu、AsnAla,但為部分裂解12氨肽酶是一類肽鏈外切酶,從肽鍵的N端開始逐個(gè)切掉AA激素作用原理共兩大類 細(xì)胞膜受體包括4Tyr激酶相關(guān)受體途徑 細(xì)胞內(nèi)受體一cAMP作用模式1激素類別:許多肽類、蛋白質(zhì)類、兒茶酚胺類2基本作用機(jī)理: 激素與受體結(jié)合后, 引起靶細(xì)胞膜上腺苷酸環(huán)化酶活性改變, 環(huán) 化酶催化ATP分解而生成cAMP,cAMP作為第二信使,產(chǎn)生
13、許多生理效應(yīng)。3受體調(diào)節(jié)系統(tǒng)組成: 受體R,在膜外側(cè);G-調(diào)節(jié)蛋白即G蛋白;腺苷酸環(huán) 化酶C,后兩者在膜內(nèi)側(cè)。4G蛋白:由a、B、丫二種亞基組成。G蛋白分為激活型Gs和抑制型Gi兩種, 區(qū)別在a亞基分為激活型as和抑制型ai兩種。G蛋白的作用機(jī)制(以激活為例):在無激素時(shí),幾乎所有的Gs蛋白均處于結(jié)合著GDP的無活性的形式。3、 丫兩種亞基與a亞基結(jié)合抑制了其活性。 當(dāng)激素結(jié)合到受體上時(shí), 激 素受體復(fù)合物 (注:不是空載的受體而是復(fù)合物!)結(jié)合到Gs蛋白上,使結(jié)合在Gs蛋白上的GDP釋放,GTP進(jìn)入蛋白。接著,結(jié)合著GTP的a亞基與B、丫亞基解離分開, 從而具有活性,as可活化腺苷酸環(huán)化酶。
14、PS:G蛋白的a亞基結(jié)合GTP后具有GTP酶活性,激活腺苷酸環(huán)化酶后,水解其結(jié)合的GTP變成GDP和Pi,重新成為a-GDP,即與B、丫亞基結(jié)合,成為無活性狀態(tài)。5腺苷酸環(huán)化酶的作用:催化ATP分解而生成cAMP。6cAMP的生理作用:主要是通過cAMP依賴性蛋白激酶來實(shí)現(xiàn)。A蛋白激酶的結(jié)構(gòu):蛋白激酶由兩種亞基組成四聚體(每種亞基兩個(gè))。1催化亞基具有催化蛋白質(zhì)磷酸化的作用2細(xì)胞色素Cyt3細(xì)胞色素氧化酶4羧肽酶cAM用模式; 2調(diào)節(jié)亞基是催化亞基的抑制劑沒有cAMP時(shí),該酶處于四聚體狀態(tài),催化亞基與調(diào)節(jié)亞基結(jié)合,酶呈抑制狀態(tài)。B cAMP激活蛋白激酶機(jī)制:cAMP存在時(shí),可與調(diào)節(jié)亞基結(jié)合,使
15、調(diào)節(jié)亞基變構(gòu)而脫 落,與催化亞基分開,從而催化亞基發(fā)揮作用使蛋白激酶活化。7蛋白激酶的生理作用3個(gè)1催化酶的磷酸化一一重點(diǎn)例子:糖原磷酸化酶b經(jīng)蛋白激酶激活后磷酸化成為有活性的磷酸化酶a,從而促使糖原分解;而糖原合成酶磷酸化則活性受到抑制,從而抑制 了糖原的合成。2其他功能蛋白質(zhì)的磷酸化3cAMP使蛋白質(zhì)磷酸化后可促進(jìn)活化的轉(zhuǎn)錄因子的形成,控制特異基因的轉(zhuǎn)錄,合成特異的蛋白質(zhì),產(chǎn)生特異的細(xì)胞效應(yīng)。二IP3級(jí)聯(lián)反應(yīng)1激素類別:促甲狀腺釋放激素、促性腺激素、某些生長因子2基本作用機(jī)理:激素與受體結(jié)合后,一種與受體結(jié)合的G蛋白(稱為Gp蛋白) 會(huì)將其結(jié)合的GDP轉(zhuǎn)換成GTP。Gp-GTP而后轉(zhuǎn)移并結(jié)
16、合于與膜結(jié)合的磷脂酶C(PLC), 使PLC活化,PLC催化細(xì)胞膜上的磷脂酰4,5二磷酸(PIP2)分解為肌醇二磷酸(IP3)和 甘油二酯(DAG或DG),二者作為第二信使,產(chǎn)生許多生理效應(yīng)。3肌醇三磷酸IP3的作用機(jī)制一一當(dāng)細(xì)胞被激活生成IP3時(shí),IP3可開放內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上 的鈣通道使腔內(nèi)的Ca2+流出,促使內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)的Ca2+釋放到胞漿,并由Ca2+作為信息傳 導(dǎo)者激動(dòng)細(xì)胞的生理反應(yīng)。4DAG的作用機(jī)制DAG是蛋白激酶C(PKC)的生理激活劑。PKC是一個(gè)很重要的蛋白激酶,它可使很多種不同的蛋白質(zhì)磷酸化而表現(xiàn)出多種效應(yīng),如它可使某些轉(zhuǎn)錄因子磷酸化,從而調(diào)節(jié)細(xì)胞分裂。三Ca2+作用方式1激素類別:腎
17、上腺素、其他一些激素2基本作用機(jī)理:腎上腺素與細(xì)胞膜上的受體結(jié)合后可使膜上的受體依賴性的鈣通 道開放,使細(xì)胞內(nèi)液的Ca2+升高;還有一些激素通過啟動(dòng)IP3級(jí)聯(lián)反應(yīng),使細(xì)胞內(nèi)液的Ca2+升高,Ca2+作為第二信使,產(chǎn)生許多生理效應(yīng)。3Ca2+的作用機(jī)制發(fā)揮第二信使作用,主要通過鈣調(diào)蛋白CaM實(shí)現(xiàn)。4關(guān)于鈣調(diào)蛋白CaM1基本性質(zhì):1)是一種酸性蛋白質(zhì),其中酸性氨基酸殘基約占1/4,其酸性氨基 酸殘基中的COOH可與Ca2+結(jié)合,一分子CaM可與4分子Ca2+結(jié)合。2)一般CaM與其控制的酶相連。2作用機(jī)制:CaM與Ca2+結(jié)合后引起構(gòu)型改變,其構(gòu)型改變會(huì)改變與它相連的 酶的活性,細(xì)胞中存在著許多:
18、CaM-Ca2+活化的蛋白激酶,通過這條通路Ca2+表現(xiàn)出 許多細(xì)胞效應(yīng)。四Tyr激酶相關(guān)受體途徑1激素類別:胰島素及一些生長因子2基本作用機(jī)理:激素與細(xì)胞膜上的受體作用后,受體的單體形成二聚體,受體胞 漿結(jié)構(gòu)域有Tyr激酶的活性,當(dāng)它們形成二聚體時(shí)互相磷酸化(多個(gè)Tyr殘基磷酸化), 并因而激活從細(xì)胞膜傳遞到細(xì)胞核的信息通路, 最終活化轉(zhuǎn)錄因子而啟動(dòng)細(xì)胞某些特異蛋白 的生物合成。3Ras通路從細(xì)胞膜傳遞到細(xì)胞核的信息通路中較重要的一條。Ras基本性質(zhì)是一類蛋白質(zhì),存在于所有真核細(xì)胞中,其分子量較小,是 一種單亞基的GTP結(jié)合蛋白,具有GTPase活性。Ras通路其他兩種重要成分生長因子受體結(jié)
19、合蛋白GRB和SOS蛋白。 信息傳導(dǎo)機(jī)制當(dāng)GRBSOS與活化的受體結(jié)合后,它們就促進(jìn)與它們結(jié)合 的Ras蛋白將分子中的GDP轉(zhuǎn)換成GTP,RasGTP而后可激活一個(gè)SerThr型的蛋 白激酶-Raf。Raf活化后又可促進(jìn)其他激酶的磷酸化,最后使轉(zhuǎn)錄因子活化,并連接到基 因的激素反應(yīng)元件而促進(jìn)其調(diào)控基因的轉(zhuǎn)錄。五細(xì)胞內(nèi)受體1激素類別:腎上腺皮質(zhì)激素;性腺激素;甲狀腺素。A此類激素共同特點(diǎn):均為脂溶性激素,易通過細(xì)胞膜,與細(xì)胞內(nèi)受體結(jié)合。B此類激素受體特點(diǎn):一般說,性腺激素受體在細(xì)胞核, 而腎上腺皮質(zhì)激素受體在細(xì)胞漿。 這類受體均有鋅指結(jié)構(gòu)域,還均與熱休克蛋白HSPS形成復(fù)合物,HSPS是分子伴侶
20、的一 種。2基本作用機(jī)理:以糖皮質(zhì)激素為例。糖皮質(zhì)激素的受體存在于胞漿,與HSPS復(fù)合物結(jié)合后封閉了其核靶向標(biāo)記, 當(dāng)糖皮質(zhì)激素結(jié)合到受體的特殊部位時(shí),HSPS就脫離受 體,核靶向標(biāo)記暴露,受體轉(zhuǎn)動(dòng)進(jìn)入細(xì)胞核。受體進(jìn)入細(xì)胞核后形成二聚體并結(jié)合到DNA的糖皮質(zhì)激素反應(yīng)元件,使其控制的基因開始轉(zhuǎn)錄。結(jié)構(gòu)單位1931Engelhardt發(fā)現(xiàn)磷酸化作用與呼吸作用的偶聯(lián)1933Krebs & Henselen發(fā)現(xiàn)尿素循環(huán)1937Krebs提出了TCA循環(huán)的假說1950Pauling & Corey提出了a-角蛋白和a-螺旋結(jié)構(gòu)學(xué)說19521954Zamenik發(fā)現(xiàn)了核糖體是蛋白質(zhì)合成的部位1953Was
21、ton & Crick提出了DNA結(jié)構(gòu)的雙螺旋結(jié)構(gòu)模型1953定Sanger & Thompson完成了胰島素A鏈及B鏈的氨基酸序列測定1956A.Kornberg發(fā)現(xiàn)了DNA聚合酶1957Sutherland發(fā)現(xiàn)了cAMP1958Crick提出分子遺傳的中心法則19581959S.B.Weiss & Hursitz發(fā)現(xiàn)了DNA指導(dǎo)的RNA聚合酶1959K.L.Sinsermer發(fā)現(xiàn)了 $X174噬菌體是由單鏈DNA構(gòu)成的1961Jacob & monod提出操縱子學(xué)說1961M.Nirenberg & H.Matthei發(fā)現(xiàn)Phe的遺傳密碼1965中國生化學(xué)家人工合成了牛胰島素1968Oka
22、zaki提出DNA不連續(xù)復(fù)制學(xué)說19701972Khorana人工合成了酵母丙氨酸t(yī)RNA的基因1972Singer提出液態(tài)鑲嵌模型1979A.Rich & A.H.J.Wang發(fā)現(xiàn)左手螺旋DNA,命名為Z-DNA1981中國科學(xué)家完成了酵母丙氨酸t(yī)RNA的合成生化概念1.生物化學(xué)是生命的科學(xué),是研究生物體的化學(xué)組成和生命過程中的化學(xué)變化規(guī)律的一門科學(xué)。生化大事表年代人物事件1859Charles Darwin出版物種起源1869Friedrich Miescher發(fā)現(xiàn)DNA1877Willy Kuhe提出使用“enzyme”一詞1886C.A.MacMunn發(fā)現(xiàn)細(xì)胞色素1893Wilhelm
23、 Ostwald證明了酶是催化劑1894Emil Frischer證明了酶的專一性1897Cabriel Bertrand提出了co enzyme一詞1903Neuberg首先使用“生物化學(xué)”一詞1904Knoop指出FA的3-氧化作用1911Funk分離出具有VB活性的結(jié)晶,并提出了“Vitamin1912Neuberg提出發(fā)酵的化學(xué)途徑19251930Levene弄清了單核苷酸的結(jié)構(gòu)并證明了單核苷酸是核酸的一詞2.糖是多羥基醛或多羥基酮及其聚合物和衍生物的總稱。3.單糖不能水解成更小分子的糖。4.二糖由兩分子單糖縮合而成的最簡單的低聚糖。5.乳糖一一由一分子3-D-半乳糖與一分子a-D-葡
24、萄糖以1.4糖苷鍵縮合而成的二糖。6.蔗糖一一由一分子a-D-葡萄糖的半縮醛羥基與一分子3-D-果糖的半縮酮羥基以1.2糖苷鍵連接而成的二糖。7.麥芽糖兩分子的葡萄糖以1.4糖苷鍵連接而成的二糖。8.寡糖是由單糖縮合而成的短鏈結(jié)構(gòu),一般含26個(gè)單糖分子。9.多糖由許多單糖分子縮合而成的長鏈結(jié)構(gòu),分子量都很大,均無甜味,也 無還原性。10.均一多糖由一種單糖縮合而成的多糖,也稱同聚多糖,如淀粉、糖原、纖 維素、幾丁質(zhì)等。11.不均一多糖由不同類型的單縮合而成的多糖,也稱雜聚多糖,如肝素、透 明質(zhì)酸等。12.粘多糖是一類含氮的不均一多糖, 其化學(xué)組成通常為糖醛酸及氨基己糖或 其衍生物,有的還含有硫
25、酸,也稱為糖胺聚糖。其中重要的是透明質(zhì)酸、硫酸軟骨素、肝素 等。13.結(jié)合糖也稱糖復(fù)合物或復(fù)合糖,指糖和蛋白質(zhì)、脂質(zhì)等非糖物質(zhì)結(jié)合的復(fù) 合分子。14.糖蛋白是糖與蛋白質(zhì)以共價(jià)鍵結(jié)合的復(fù)合分子, 其中糖的含量一般小于蛋 白質(zhì),糖和蛋白質(zhì)結(jié)合的方式有O連接和N連接。15.蛋白聚糖是一類由糖與蛋白質(zhì)結(jié)合形成的非常復(fù)雜的大分子糖復(fù)合物,其中蛋白質(zhì)含量一般小于多糖。16.糖脂是糖類通過其還原末端以糖苷鍵與脂類連接起來的化合物,組成和總體性質(zhì)以脂為主體。17.脂多糖是糖與脂類結(jié)合形成的復(fù)合物,以糖為主體成分,革蘭氏陰性菌細(xì) 胞壁內(nèi)的脂多糖一般由外低聚糖鏈、核心多糖及脂質(zhì)三部分組成。18.淀粉是高等植物的貯
26、存多糖,是供給人體能量的主要營養(yǎng)物質(zhì)。天然淀粉 有直鏈淀粉和支鏈淀粉兩種成分。19.糊精一一淀粉經(jīng)酸、熱或a-淀粉酶不完全水解時(shí)形成的一類中間鏈長的多糖。20.糖原是動(dòng)物體內(nèi)的貯存多糖,主要存在于肝及肌肉中,是由a-D-葡萄糖構(gòu)成的同聚多糖,遇碘產(chǎn)生紅色。21.葡聚糖又稱右旋糖酐,是酵母菌及某些細(xì)菌中的貯存多糖,是由多個(gè)葡萄糖縮合而成的同聚多糖,葡萄糖之間幾乎均為a-1,6連接,臨床上可作為代血漿。22.纖維素是由許多3-D-葡萄糖借1,4-糖苷鍵連接而成的直鏈同聚多糖,是 構(gòu)成植物細(xì)胞壁和支撐組織的重要成分。23.瓊膠一一又稱瓊脂,是一些海藻所含的多糖,其單糖組成為L-及D-半乳糖,化學(xué)結(jié)構(gòu)
27、是D-半乳糖以a-1,3-糖苷鍵連接成短鏈,再與L-半乳糖以1,4-糖苷鍵相連,L-半乳糖C6結(jié)合一硫酸基。24.幾丁質(zhì)一一又稱甲殼素或殼多糖,是由N-乙酰氨基葡萄糖通過3-1,4糖苷鍵連接起來的同聚多糖。25.透明質(zhì)酸由D-葡萄醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖交替組成。 其結(jié)構(gòu)為葡萄糖 醛酸與N-乙酰氨基葡萄糖以3-1,3鍵連接成二糖單位, 后者再以3-1,4鍵同另一二糖單位 連成線性結(jié)構(gòu)。26.硫酸軟骨素是體內(nèi)最多的粘多糖,為軟骨的主要成分,其結(jié)構(gòu)是一類二糖 的聚合物,有降血脂和緩和的抗凝血作用。27.肝素是動(dòng)物體內(nèi)一種天然抗凝血物質(zhì),其組成是硫酸氨基葡萄糖、葡萄糖 醛酸和艾杜糖醛酸的硫酸酯。是動(dòng)
28、物體內(nèi)一種天然的抗凝血物質(zhì)。28.肽聚糖又稱胞壁質(zhì),是構(gòu)成細(xì)菌細(xì)胞壁基本骨架的主要成分,是一種多糖 與氨基酸相連接的多糖復(fù)合物。29.脂類是由脂肪酸與醇作用生成的酯及其衍生物,統(tǒng)稱為脂質(zhì)或脂類,是動(dòng) 物和植物體的重要組成成分。30.單脂是由各種高級(jí)脂肪酸與甘油或高級(jí)一元醇所生成的酯。31.復(fù)脂是除了含有脂肪酸和各種醇以外還含有糖、磷酸及膽堿等物質(zhì)的脂類。32.脂肪又稱真脂或中性脂肪, 是甘油與三分子高級(jí)脂肪酸組成的脂肪酸甘油三酯,化學(xué)名稱為三脂酰甘油,或稱為甘油三酯。33.脂肪酸是長鏈羧酸的總稱,由脂肪水解得到故稱為脂肪酸。天然脂肪酸大多數(shù)為偶數(shù)碳原子,是生物體內(nèi)脂類的重要組成部分,可分為飽和
29、脂肪酸和不飽和脂肪酸。34.必需脂肪酸維持動(dòng)物體正常生長所必需的,而動(dòng)物體內(nèi)不能合成、或合成量太少不能滿足需要而必須依靠食物供應(yīng)的不飽和脂肪酸, 包括有亞油酸、 亞麻酸和花生四 烯酸。35.蠟是高級(jí)脂肪酸與高級(jí)一元醇所生成的酯,不溶于水,熔點(diǎn)較高,不易水 解,一般為固體,在動(dòng)物體內(nèi)多存在于分泌物中,主要起保護(hù)作用。36.磷脂是含有磷酸基的復(fù)合脂類,可分為甘油磷脂和鞘氨醇磷脂兩大類。37.甘油磷脂甘油的兩個(gè)羥基和脂肪酸結(jié)成酯,第三個(gè)羥基被磷酸酯化,生成物為磷脂酸,磷脂酸的磷酸基再連接其它醇羥基化合物的羥基,即組成不同的甘油磷脂。38.卵磷脂即磷脂酰膽堿,是磷脂酸結(jié)構(gòu)中的磷酸基團(tuán)與膽堿相連接所成的
30、酯。為白色油脂狀物質(zhì),極易吸水,具有抗脂肪肝的作用。39.腦磷脂即即磷脂酰膽胺, 是磷脂酸結(jié)構(gòu)中的磷酸基團(tuán)與膽胺相連接所成的酯。與血液凝固有關(guān)。40.磷脂酰絲氨酸又稱絲氨酸磷脂, 是磷脂酸結(jié)構(gòu)中的磷酸基團(tuán)與絲氨酸的羥基相連接所成的酯。41.磷脂酰肌醇又稱肌醇磷脂, 是磷脂酸結(jié)構(gòu)中的磷酸基團(tuán)與肌醇 (環(huán)己六醇)相連接所成的酯。42.心磷脂又稱二磷脂酰甘油, 是由2分子磷脂酸與1分子甘油結(jié)合而成的磷脂。大量存在于心肌,有助于線粒體膜的結(jié)構(gòu)蛋白同細(xì)胞色素C的連接。43.鞘氨醇磷脂簡稱(神經(jīng))鞘磷脂,由(神經(jīng))鞘氨醇、脂肪酸、磷酸及膽堿(或膽胺)各一分子組成,是一種不含甘油的磷脂。44.腦苷脂一一是腦
31、細(xì)胞膜的重要組分,由俟己糖、脂肪酸(最普遍的是a-羥基二十四烷酸) 和鞘氨醇各一分子組成。 重要代表有葡萄糖腦苷脂、 半乳糖腦苷脂和硫酸腦苷 脂。45.神經(jīng)節(jié)苷脂是一類酸性糖脂,它的極性頭部含有唾液酸,即N-乙酰神經(jīng)胺酸,故帶有酸性。幾乎所有的神經(jīng)節(jié)苷脂都有一個(gè)葡萄糖基與神經(jīng)酰胺以糖苷鍵相連, 此外還有半乳糖、唾液酸和N-乙酰-D-半乳糖胺。46.萜類是異戊二烯的衍生物,有線狀的也有環(huán)狀的,都含有兩個(gè)以上的異戊 二烯殘基,植物中多數(shù)萜類是其特有油類的主要成分。47.膽汁酸是膽酸的衍生物, 各種膽酸或去氧膽酸均可與甘氨酸或牛磺酸以酰 胺結(jié)合,形成各種結(jié)合膽酸,稱為膽汁酸。48.氨基酸一一分子中a
32、-碳原子上含有氨基的有機(jī)酸,是組成蛋白質(zhì)的基本單位, 天然蛋白質(zhì)中有約20種氨基酸。49.基本氨基酸天然存在的氨基酸有約180種,但組成蛋白質(zhì)的氨基酸有20種,稱為基本氨基酸。50.肽鍵-是由一分子氨基酸的a-羧基與另一分子氨基酸的a-氨基縮合脫水而成,是蛋白質(zhì)分子中的基本化學(xué)鍵,也稱為酰胺鍵。51.肽氨基酸通過肽鍵相連而成的化合物。52.寡肽十個(gè)氨基酸以下組成的肽。53.谷胱甘肽GSH由谷氨酸、甘氨酸和胱氨酸殘基組成的三肽化合物,廣泛 分布于體內(nèi),有還原型G-SH和氧化型G-S-S-G,多以G-SH型存在。它與VitC、E等構(gòu) 成體內(nèi)抗氧化系統(tǒng), 保護(hù)許多含巰基蛋白質(zhì)、 酶和生物膜等免于因氧
33、化而喪失正常的生化功 能。54.多肽十個(gè)氨基酸以上組成的肽。55.氨基酸殘基一一多肽鏈中的氨基酸,由于參與肽鍵的形成,已非原來完整的分 子,稱為氨基酸殘基。56.蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)一一蛋白質(zhì)是由不同的氨基酸種類、數(shù)量和排列順序,通過肽 鍵及少量的二硫鍵而構(gòu)成的高分子含氮化合物。57.肽鏈末端分析-測定一個(gè)多肽或蛋白質(zhì)分子的N-末端和C-末端氨基酸,從而確定組成或肽鏈的氨基酸序列或蛋白質(zhì)分子的肽鏈數(shù)目的方法。58.蛋白質(zhì)構(gòu)象指蛋白質(zhì)分子中原子和基團(tuán)在三維空間上的排列、分布及肽鍵的走向。又稱為空間結(jié)構(gòu)、立體結(jié)構(gòu)、高級(jí)結(jié)構(gòu)和三維構(gòu)象等。59.次級(jí)鍵在蛋白質(zhì)分子中,除了主鏈的肽鍵外,還有氫鍵、疏水鍵、鹽鍵
34、、 配位鍵等,統(tǒng)稱為次級(jí)鍵,其鍵能較小,穩(wěn)定性差,但在蛋白質(zhì)分子中為數(shù)眾多。對(duì)維持蛋 白質(zhì)分子的空間構(gòu)象極為重要。60.氫鍵由連接在一個(gè)電負(fù)性大的原子上的氫與另一個(gè)電負(fù)性大的原子相互 作用而形成的作用力。61.疏水鍵由兩個(gè)非級(jí)性基團(tuán)因避開水相而群集在一起的作用力。62.鹽鍵是蛋白質(zhì)分子中帶正電荷基團(tuán)和負(fù)電荷基團(tuán)之間靜電吸引所形成的化學(xué)鍵,又稱離子鍵。63.配位鍵是兩個(gè)原子、由單方面提供共同電子對(duì)所形成的化學(xué)鍵。64.二硫鍵是兩個(gè)硫原子間所形成的化學(xué)鍵, 在蛋白質(zhì)分子中它是兩個(gè)Cys側(cè)鏈的巰基脫氫而成。對(duì)穩(wěn)定蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)和空間構(gòu)象起重要作用。65.蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈的主鏈骨架中若干肽單
35、位, 各自沿一定的軸盤 旋或折疊,并以氫鍵為主要次級(jí)鍵而形成的有規(guī)則的構(gòu)象,有a-螺旋、3-折疊、3-轉(zhuǎn)角等。66.肽單位(肽平面)一一肽鍵與相鄰的兩個(gè)a-碳原子所組成的基團(tuán)。67.a螺旋一一是蛋白質(zhì)中最常見、含量最豐富的二級(jí)結(jié)構(gòu)。多肽鏈按右手方向盤繞形成右手螺旋。相鄰螺圈之間形成氫鍵,氫鍵是由肽鍵的上NH氫和它后面第四個(gè)殘基上的C=O氧之間形成的,氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。68.3片層指兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈鍘向聚集在一起,相鄰肽鏈 主鏈上的NH和C=O之間形成有規(guī)則的氫鍵。69.3轉(zhuǎn)角一一指伸展的肽鏈形成180的回折,即U型轉(zhuǎn)折結(jié)構(gòu),它由四個(gè)連續(xù)的氨基酸殘基組成,第一個(gè)氨基酸殘基
36、的C=O與第四個(gè)氨基酸殘基的N-H之間形成氫鍵以維持構(gòu)象。70.無規(guī)線團(tuán)蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)中因肽鍵平面不規(guī)則排列而形成的無規(guī)律構(gòu)象。71.超二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中,尤其是球狀蛋白質(zhì)中還觀察到由a-螺旋、3-折疊和3-轉(zhuǎn)角等組合在一起,彼此相互作用,形成有規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體,作為三級(jí)結(jié) 構(gòu)的單元,稱為超二級(jí)結(jié)構(gòu)。72.蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中所有原子或基團(tuán)的空間排列,即多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上, 由氨基酸殘基側(cè)鏈基團(tuán)的相互作用使多肽鏈進(jìn)一步盤旋和折疊,導(dǎo)致整個(gè)分子形成不規(guī)則的特定構(gòu)象。73.結(jié)構(gòu)域?qū)τ诜肿恿枯^大的蛋白質(zhì), 多肽鏈往往以超二級(jí)結(jié)構(gòu)為單元組成兩 個(gè)或兩個(gè)以上相對(duì)獨(dú)立的區(qū)域,再形成三級(jí)結(jié)構(gòu)
37、,這些相對(duì)獨(dú)立的區(qū)域稱為結(jié)構(gòu)域。74.蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)由兩個(gè)或兩個(gè)以上的亞基之間相互作用,彼此以非共價(jià)鍵相聯(lián)而形成更復(fù)雜的構(gòu)象。75.亞基許多有生物學(xué)活性的蛋白質(zhì)是由兩條或多條肽鏈構(gòu)成,肽鏈之間通過非共價(jià)鍵聯(lián)系, 每條肽鏈都有自己的一、 二、三級(jí)結(jié)構(gòu), 蛋白質(zhì)中每條肽鏈都稱為一個(gè)亞基。76.血紅蛋白是一種含鐵的結(jié)合蛋白, 每個(gè)分子均由4個(gè)亞基組成, 分為相同的2個(gè)a和3亞基,每個(gè)亞基結(jié)合一個(gè)血紅素,其功能為運(yùn)輸02和C02。77.血紅素是一種含鐵的吡咯衍生物,其基本結(jié)構(gòu)為4個(gè)吡咯或氫化吡咯環(huán), 通過4個(gè)甲川基(CH=)在吡咯環(huán)的a位相互連接起來,并與鐵絡(luò)合而形成血紅素。78.蛋白質(zhì)變構(gòu)現(xiàn)象蛋白質(zhì)
38、由于受某些因素的影響,其一級(jí)結(jié)構(gòu)不變而空間構(gòu)象發(fā)生一定的變化,導(dǎo)致其生物學(xué)功能的改變,又稱別構(gòu)現(xiàn)象。變構(gòu)效應(yīng)又稱別構(gòu)效應(yīng),指具有兩個(gè)或多個(gè)亞基的蛋白質(zhì),由于非活性部位和特異的 效應(yīng)物結(jié)合,從而引起其構(gòu)象改變而導(dǎo)致其生物學(xué)活性變化的現(xiàn)象。79.蛋白質(zhì)變性作用某些物理的和化學(xué)的因素使蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象發(fā)生 改變或破壞, 導(dǎo)致其生物活性的喪失和一些理化性質(zhì)的改變, 這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作 用。80.蛋白質(zhì)復(fù)性變性的蛋白質(zhì), 當(dāng)除去變性因素后, 又恢復(fù)其生物活性的現(xiàn)象。81.蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)使蛋白質(zhì)所帶正負(fù)電荷相等,凈電荷為零時(shí)溶液的pH。82.蛋白質(zhì)的沉淀在蛋白質(zhì)溶液中加入適當(dāng)試劑,破壞其水化層
39、或雙電子層, 使分子互相聚集成較大的顆粒從溶液中析出的現(xiàn)象。83.鹽溶作用蛋白質(zhì)溶液中加入低濃度的中性鹽后, 可使蛋白質(zhì)的溶解度增 加, 稱為鹽溶作用。84.鹽析作用蛋白質(zhì)溶液中加入高濃度的中性鹽后,因破壞蛋白質(zhì)的水化層并中和其電荷,促使蛋白質(zhì)顆粒相互聚集而沉淀,稱為鹽析作用。85.茚三酮反應(yīng)氨基酸在微酸性(pH5)溶液中與茚三酮共熱,氨基酸發(fā)生氧 化、脫氧、 脫羧, 生成的氨再與被還原的茚三酮反應(yīng)生成紫色化合物,稱此反應(yīng)為茚三酮反 應(yīng)。86.雙縮脲反應(yīng)是肽和蛋白質(zhì)所特有的一個(gè)顏色反應(yīng), 一般含兩個(gè)或兩個(gè)以上 肽鍵的化合物與Cu2+反應(yīng)生成紫紅色或藍(lán)紫色的復(fù)合物。87.抗原凡能刺激機(jī)體免疫系統(tǒng)
40、產(chǎn)生特異免疫反應(yīng)的物質(zhì),統(tǒng)稱為抗原。88.抗體抗原刺激機(jī)體產(chǎn)生能與抗原特異結(jié)合的蛋白質(zhì),稱為抗體。89.免疫反應(yīng)抗原與抗體結(jié)合所起的反應(yīng)。90.變態(tài)反應(yīng)異常情況下,免疫反應(yīng)伴有組織損傷或出現(xiàn)功能紊亂,稱為變態(tài)反應(yīng)或過敏反應(yīng)。91.半抗原一些小分子物質(zhì)本身不具有抗原性, 但與蛋白質(zhì)結(jié)合后而具有抗原性,為類小分子物質(zhì)稱為半抗原。92.核酸是含有磷酸基團(tuán)的重要生物大分子。由于最初從細(xì)胞核分離出來,又具有酸性,故稱為核酸。93.核苷戊糖與堿基縮合而成的糖苷。94.核苷酸核苷中戊糖的羥基磷酸酯化后形成核苷酸。95.核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指構(gòu)成核酸的各個(gè)單核苷酸之間連接鍵的性質(zhì)以及組成中核苷酸的數(shù)目和排列順序。
41、96.Z-DNA是DNA的另一種穩(wěn)定構(gòu)型, 其結(jié)構(gòu)特點(diǎn)是磷原子連接線呈左旋鋸齒形,整個(gè)分子呈細(xì)而長的伸展?fàn)顟B(tài),表面只有一條淺淺的溝。97.堿基互補(bǔ)配對(duì)規(guī)則在DNA的雙螺旋分子中,A必然與T形成一個(gè)堿基對(duì),C必然與G形成一個(gè)堿基對(duì)。98.超螺旋由2個(gè)或幾個(gè)單螺旋體, 再螺旋化或互相盤繞形成的復(fù)雜螺旋結(jié)構(gòu)。99.核小體是組成真核生物染色質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位,一個(gè)典型的核小體是由4種蛋白H2A、H2B、H3、H4各兩分子組成的八聚體, 加組蛋白H1以及約200bp的DNA構(gòu)成的復(fù)合物。100.核蛋白體由幾十種蛋白質(zhì)和幾種RNA組成的,是蛋白質(zhì)生物合成的場 所。101.核蛋白體RNArRNA,是一類分子量
42、較大的RNA,與蛋白質(zhì)結(jié)合構(gòu)成 核糖體。102.轉(zhuǎn)運(yùn)RNAtRNA,是一類分子量較小的RNA,在蛋白質(zhì)生物合成過程 中具有轉(zhuǎn)運(yùn)AA的作用, 主要功能是轉(zhuǎn)運(yùn)活化的AA到核糖體上, 并以正確的位置合成多肽 鏈。103.信使RNAmRNA,是以DNA為模板轉(zhuǎn)錄的一種ssRNA分子, 其功能 是轉(zhuǎn)錄DNA上的遺傳信息并指導(dǎo)蛋白質(zhì)的生物合成。104.單順反子一個(gè)mRNA分子只為一種多肽編碼。105.多順反子一個(gè)mRNA分子可作為多種多肽和蛋白肽鏈合成的模板。106.克原子磷消光系數(shù)e(p)107.增色效應(yīng)核酸變性時(shí),e(p)值顯著升高的現(xiàn)象。108.減色效應(yīng)在一定條件下,變性的核酸可以復(fù)性,此時(shí)e(p)
43、值又回復(fù)至原 來水平,這種現(xiàn)象叫減色效應(yīng)。109.核酸的變性有些理化因素會(huì)破壞核酸分子間的氫鍵和堿基堆積力,使核酸分子的空間結(jié)構(gòu)改變,從而引起核酸理化性質(zhì)和生物學(xué)功能改變。110.DNA熔點(diǎn)TmDNA熱變性的過程是一種“躍變”過程,即變性作用是在一個(gè)很狹窄的臨界溫度范圍內(nèi)突然引起并很快完成,通常把e(p)值達(dá)到最高值的1/2時(shí) 的溫度稱為“熔點(diǎn)”,用Tm表示。111.復(fù)性變性DNA在適當(dāng)條件下,可使兩條彼此分開的鏈重新由氫鍵連接 而形成雙螺旋結(jié)構(gòu),這一過程叫復(fù)性。112.Southern印跡法將凝膠電泳分離的DNA片段變性后,轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上,再進(jìn)行雜交。113.Northern印跡法將凝
44、膠電泳分離的RNA片段變性后, 轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上,再進(jìn)行雜交。114.Western印跡法根據(jù)抗原和抗體可以結(jié)合的原理, 利用硝酸纖維素膜作為載體進(jìn)行雜交也可以分析蛋白質(zhì),稱為Western印跡法。115.酶是生物體內(nèi)一類具有催化活性和特定空間構(gòu)象的生物大分子,包括蛋白質(zhì)和核酸。116.抗體酶是一類專一作用于抗原分子的有催化活性的、有特殊生物學(xué)功能的蛋白質(zhì)。117.氧化還原酶催化底物氧化還原的一類酶的總稱,屬于復(fù)合蛋白酶類。118.轉(zhuǎn)換酶催化功能基團(tuán)的轉(zhuǎn)移反應(yīng)。119.水解酶催化水解反應(yīng)。120.裂合酶催化從底物上稱去一個(gè)基團(tuán)而形成雙鍵的反應(yīng)或其逆反應(yīng)。121.異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相
45、互轉(zhuǎn)變。122.合成酶催化一切必須與ATP分解相偶聯(lián),并由兩種物質(zhì)(雙分子)合成一種物質(zhì)的反應(yīng)。123.酶作用專一性一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵,以促進(jìn)一定的化學(xué)變化,生成一定的產(chǎn)物。124.底物受酶催化的化合物稱為該酶的底物。125.誘導(dǎo)契合酶分子與底物的契合是動(dòng)態(tài)的結(jié)合,當(dāng)酶分子與底物分子接近時(shí),酶蛋白受底物分子的誘導(dǎo), 其構(gòu)象發(fā)生有利于同底物結(jié)合的變化, 酶與底物在些基礎(chǔ)上 互補(bǔ)契合,進(jìn)行反應(yīng)。126.單純酶只由蛋白質(zhì)構(gòu)成的酶。127.結(jié)合酶結(jié)構(gòu)中除含有蛋白質(zhì)外,還含有非蛋白質(zhì)部分的酶。128.全酶在結(jié)合酶中,酶蛋白與輔因子結(jié)合成的完整分子稱為全酶,只有全酶才有催化活性,將酶蛋
46、白和輔助因子分開后均無催化活性。129.單體酶只有一條多肽鏈的酶,大多是催化水解反應(yīng)的酶,分子量較小。130.寡聚酶由幾條至幾十條多肽鏈亞基組成的酶。131.多酶體系在細(xì)胞內(nèi)某一代謝過程中,由幾個(gè)酶形成的反應(yīng)鏈體系,便于一系列反應(yīng)的連續(xù)進(jìn)行, 但有些多酶體系中的酶, 在胞質(zhì)中以可溶性形式各自作為獨(dú)立單體 存在,其之間沒有結(jié)構(gòu)上的聯(lián)系。132.多酶復(fù)合體些多酶體系,其結(jié)構(gòu)化程度較高,體系中各個(gè)酶彼此有機(jī)地組合在一起,精巧地鑲嵌成一定的結(jié)構(gòu),稱為多酶復(fù)合體。133.輔酶酶的輔助因子中,與酶蛋白結(jié)合比較疏松,一般為非共價(jià)結(jié)合,并可用透析方法除去的稱為輔酶。134.輔基酶的輔助因子中,與酶蛋白結(jié)合比較
47、牢固,一般以共價(jià)鍵結(jié)合,不能用透析方法除去的稱為輔基。135.酶活性中心酶的催化活力只集中表現(xiàn)在少數(shù)特異氨基酸殘基的某一區(qū)域,這些特異氨基酸殘基比較集中并構(gòu)成一定構(gòu)象,此結(jié)構(gòu)區(qū)域與酶活性直接相關(guān)稱為酶的 活性中心。所以,酶的活性中心是酶與底物結(jié)合并發(fā)揮其催化作用的部位。136.活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)酶的活性中心內(nèi)的一些化學(xué)基團(tuán),是酶發(fā)揮催化作用與底物直接作用的有效基團(tuán),稱為活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)。137.活性中心外的必需基團(tuán)酶活性中心外還有一些基團(tuán),雖不與底物直接作用,卻與維持整個(gè)分子的空間構(gòu)象有關(guān), 這些基團(tuán)可使活性中心的各個(gè)有關(guān)基團(tuán)保持最適的 空間位置,間接地對(duì)酶的催化作用發(fā)揮其必不可少的作用
48、,稱為活性中心外的必需基團(tuán)。138.酶原細(xì)胞內(nèi)最初合成和分泌的、無催化活性的酶前體,經(jīng)過激活才表現(xiàn)出催化能力。139.酶原激活酶原在一定條件下,經(jīng)酶或其他小分子物質(zhì)的作用,使其構(gòu)象發(fā)生改變, 由無活性轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。 其激活機(jī)制主要是分子內(nèi)肽鏈的一處或多處 斷裂同時(shí)使分子構(gòu)象發(fā)生一定程度的改變從而形成酶活性中心所必要的構(gòu)象。140.活化能是指在一定溫度下,1mol反應(yīng)物達(dá)到活化狀態(tài)所需要的自由能, 單位是J/mol。141.“趨近”效應(yīng)指A與B兩個(gè)底物分子結(jié)合在酶分子表面的某一狹小的局部區(qū)域,其反應(yīng)基團(tuán)互相靠近,從而降低了活化能,這種效應(yīng)稱為“趨近”效應(yīng)。142.共價(jià)催化作用某些酶與底
49、物結(jié)合形成一個(gè)反應(yīng)活性很高的共價(jià)中間物,此中間物很易變成過渡態(tài), 因而反應(yīng)的活化能大大降低, 底物可以越過較低的“能閾”而形 成產(chǎn)物。143.酸堿催化作用酶分子中如咪唑基、酚羥基、巰基等幾個(gè)功能基團(tuán)可作為 質(zhì)子供體或質(zhì)子受體在酶促反應(yīng)中發(fā)揮作用。144.最適底物一種酶催化幾種底物進(jìn)行反應(yīng),其中Km最小的底物就是該酶 的最適底物,最適底物與酶的親和力最大。145.中間產(chǎn)物酶催化底物進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)時(shí),首先要與底物結(jié)合,形成酶底物E-S復(fù)合中間絡(luò)合物,而后進(jìn)一步轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物和酶,這種中間絡(luò)合物稱為中間產(chǎn)物。146.核酶指具有生物催化活性的RNA分子。147.米氏方程是一個(gè)酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系式,
50、表示為V=VmS/(Km+S)其中S為底物濃度,Km為米氏常數(shù),V為反應(yīng)的最初速度,Km為反應(yīng)的最大速度。148.米氏常數(shù)Km是一個(gè)酶促反應(yīng)中某一特定底物的動(dòng)力學(xué)常數(shù),在數(shù)值中等于當(dāng)酶反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。(也即其物理意義)149.酶的最適pH大多數(shù)酶的活性受pH影響較大, 在一定pH下酶表現(xiàn)出最大活力,高于或低于此pH活力均下降,稱此pH為酶的最適pH。150.激活劑凡能提高酶活性的物質(zhì)都稱為激活劑。151.失活作用大多數(shù)酶是蛋白質(zhì),凡可使酶蛋白變性而引起酶活力喪失的作用稱為失活作用。152.酶抑制抑制劑與酶活性部位結(jié)合,引起酶活力下降或使酶活性完全喪失的過程。但并不引起
51、酶蛋白的變性。153.酶抑制劑能對(duì)酶起抑制作用的物質(zhì)。154.不可逆抑制抑制劑與酶的必需基團(tuán)以共價(jià)健結(jié)合而引起酶活性喪失,不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶活力。155.可逆抑制抑制劑與酶的必需基團(tuán)以非共價(jià)健結(jié)合而引起酶活性喪失,可以用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶活力。156.自殺底物有些專一性不可逆抑制劑在與酶作用時(shí),通過酶的催化作用,其中某一基團(tuán)被活化, 使抑制劑與酶發(fā)生共價(jià)結(jié)合從而抑制了酶活性。 此類抑制劑稱為自殺 底物。157.競爭性抑制有些抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物的結(jié)構(gòu)很相似,能和底物一樣競爭 與酶結(jié)合, 抑制劑與酶結(jié)合后, 大大降低了酶的催化能力, 這種抑制作用可用增
52、加底物的方 法解除。158.非競爭性抑制有些抑制劑與酶結(jié)合和底物與酶的結(jié)合不在同一部位,抑 制劑、底物與酶可結(jié)合成三元是間復(fù)合物,從而降低酶活性,使反應(yīng)不能進(jìn)行。159.反競爭性抑制一一抑制劑I不與游離酶E結(jié)合,卻和酶底物E-S中間復(fù)合體成EIS,但EIS不能釋放產(chǎn)物。160.酶活力是指在一定條件下,催化化學(xué)反應(yīng)的能力,通常用催化反應(yīng)的速 度來表示。161.酶比活力是指每mg蛋白所具有的酶活力, 一般用單位/mg蛋白(U/mg蛋白)表示,有時(shí)也用每g酶制劑或每ml酶制劑含有多少個(gè)活力單位來表示(U/g或U/ml)。它是酶制品純度的一個(gè)衡量標(biāo)準(zhǔn)。162.酶活力國際單位一個(gè)酶活力國際單位是指在特定
53、條件下,在1min內(nèi)能轉(zhuǎn)化1mol底物的酶量,或是轉(zhuǎn)化底物中1mol的有關(guān)基團(tuán)的酶量。163.同工酶是指能催化相同的化學(xué)反應(yīng),但分子結(jié)構(gòu)不同的一類酶,它不僅 存在于同一機(jī)體的不同組織中, 也存在于同一細(xì)胞的不同亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)中, 它們在生理上、 免 疫上、理化性質(zhì)上都存在著很多差異。164.誘導(dǎo)酶指當(dāng)細(xì)胞中加入特定誘導(dǎo)物質(zhì)而誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶,酶含量在誘導(dǎo)物 存在下顯著增高,這種誘導(dǎo)物是該酶底物類似物或底物本身。165.共價(jià)調(diào)節(jié)酶調(diào)節(jié)劑通過共價(jià)鍵與酶分子結(jié)合,以增、減分子上的基團(tuán)從 而調(diào)節(jié)酶的活性狀態(tài)與非活性狀態(tài)的相互轉(zhuǎn)化。166.酶的變構(gòu)效應(yīng)調(diào)節(jié)物與酶分子中的變構(gòu)中心結(jié)合引起酶構(gòu)象的變化,使 酶活性中
54、心對(duì)底物的結(jié)合與催化作用受到影響, 從而影響酶的反應(yīng)速度, 些效應(yīng)稱為酶的變 構(gòu)效應(yīng)。167.正變構(gòu)效應(yīng)酶產(chǎn)生變構(gòu)效應(yīng)后,導(dǎo)致酶的激活。168.負(fù)變構(gòu)效應(yīng)酶產(chǎn)生變構(gòu)效應(yīng)后,導(dǎo)致酶的抑制。169.協(xié)同效應(yīng)變構(gòu)酶分子中,一個(gè)亞單位的活性部位與底物結(jié)合后,影響其 他亞單位上的活性部位與底物結(jié)合的親合力,稱為協(xié)同效應(yīng)。170.變構(gòu)酶的正負(fù)協(xié)同效應(yīng)變構(gòu)酶分子中,一個(gè)亞單位的活性部位與底物結(jié)合后,引起其他亞單位上的活性部位與底物結(jié)合的親合力增加的現(xiàn)象叫“正協(xié)同效應(yīng)”,反之叫“負(fù)協(xié)同效應(yīng)”。171.同種效應(yīng)變構(gòu)酶分子中,一個(gè)亞單位的活性部位與底物結(jié)合后,影響其 他亞單位上的活性部位與該底物結(jié)合。172.異種
55、效應(yīng)變構(gòu)酶分子中,一個(gè)亞單位的活性部位與底物結(jié)合后,影響其 他亞單位上的活性部位與其他調(diào)節(jié)物分子的結(jié)合。173.固定化酶是借助于物理和化學(xué)的方法把酶束縛在一定空間內(nèi)并仍具有催 化活性的酶制劑。174.激素是由內(nèi)分泌以及具有內(nèi)分泌功能的一些組織所產(chǎn)生的微量化學(xué)信息 分子,通過體液運(yùn)送至特定作用部位,調(diào)節(jié)控制各種物質(zhì)代謝或生理功能。175.生物氧化人體在生命活動(dòng)過程中,通過糖、脂肪和蛋白質(zhì)三大營養(yǎng)素在 生物細(xì)胞中氧化分解,最終徹底氧化成二氧化碳和水,并釋放能量的過程。176.生物氧化體系代謝物分子中的氫先經(jīng)脫氫酶激活而脫出,脫下的氫再經(jīng) 一個(gè)或幾個(gè)是間傳遞體及氧化酶按一定的順序傳遞,最終與分子氧結(jié)
56、合成水。177.呼吸鏈整個(gè)氫(或電子)的傳遞過程,又稱為電子傳遞體系。178.輔酶ICoI也寫作NAD+,全稱為“煙酰胺腺嘌呤二核苷酸”,是一些氧化還原酶的輔酶,其主要是傳遞電子和氫。179.輔酶nCoH也寫作NADP+,全稱為“煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸”,是一些氧化還原酶的輔酶,其主要是傳遞電子和氫。180.輔酶ACoA,是酰基轉(zhuǎn)移酶的輔酶,由泛酸巰基乙胺通過PPi和AMP結(jié)合而成,在代謝中起攜帶和傳遞?;淖饔?。181.黃素蛋白是一類氧化還原酶, 含有核黃素, 其輔基有兩種:FMN和FAD, 黃素蛋白的作用是催化底物脫氫或傳遞氫。182.鐵硫蛋白一一是存在于線粒體內(nèi)膜上的一類與傳遞電子有關(guān)
57、的蛋白質(zhì),含有 非血紅素鐵和對(duì)酸不穩(wěn)定的硫。183.鐵硫中心鐵硫蛋白分子中所含的鐵和硫構(gòu)成活性中心,稱為鐵硫中心。184.泛醌一一是一種黃色脂溶性醌類化合物,是呼吸鏈中輇不與蛋白質(zhì)結(jié)合的電子載體,在呼吸鏈有傳遞過程中,它接受黃素蛋白和鐵硫蛋白復(fù)合物傳遞來的氫,Q被還原成氫醌型QH2,可再將電子傳遞給細(xì)胞色素體系,將質(zhì)子留在環(huán)境中,而本身又氧化成 醌型。185.細(xì)胞色素是廣泛分布于需氧生物細(xì)胞線粒體內(nèi)膜的一類色素蛋白,其輔 基為含鐵卟啉衍生物,在呼吸鏈中,依靠鐵原子化合價(jià)的可逆變化而傳遞電子。186.細(xì)胞色素氧化酶是細(xì)胞色素a和a3的總稱,兩者結(jié)合緊密不易分離, 其分子中含鐵卟啉和銅原子,在呼吸
58、鏈中直接以分子氧為電子受體。187.雙加氧酶又叫轉(zhuǎn)氧酶, 催化2個(gè)氧原子直接加到底物分子特定的雙鍵上, 使該底物分子分解成兩部分。188.單加氧酶催化在底物分子中加1個(gè)氧原子的反應(yīng),又稱為羥化酶或混合 功能氧化酶。189.需氧脫氫酶是一種黃素酶,催化底物脫氫, 脫下的氫以氧為直接受氫體,生成H2O2。190.不需氧脫氫酶是一種黃素酶,催化底物脫氫,脫下的氫不以氧為直接受 氫體,經(jīng)輔酶的傳遞最終與氧結(jié)合成水。191.高能化合物指化合物進(jìn)行水解反應(yīng)時(shí)伴隨的標(biāo)準(zhǔn)自由能變化等于或大于ATP水解生成ADP的標(biāo)準(zhǔn)自由能變化的化合物。192.底物磷酸化有些物質(zhì)的代謝過程中, 當(dāng)?shù)孜锓肿悠鸹瘜W(xué)變化時(shí), 因脫氫
59、、 脫水等作用使能量在分子內(nèi)部重新分布而形成高能磷酸化合物,然后將高能磷酸基團(tuán)移給ADP形成ATP,這種合成ATP的方式稱為底物磷酸化。193.氧化磷酸化一一在生物氧化過程中,代謝物脫出的氫或電子沿呼吸鏈向氧傳 遞的過程中, 逐步釋放的自由能用于ADP與無機(jī)磷酸化合生成ATP。這種氧化過程放能和ADP磷酸化截獲能量的偶聯(lián)作用稱為氧化磷酸化。194.P/0比值一一在一定時(shí)間內(nèi),每消耗1mol氧原子所形成的ATP摩爾數(shù),用來表示氧的消耗量與ATP的生成量的定量關(guān)系。195.解耦聯(lián)劑能拆開氧化磷酸化中氧化過程和磷酸化之間的能量耦聯(lián)作用的 化合物,如2,4-二硝基酚DNP。196.糖酵解途徑簡稱EMP
60、,指葡萄糖或糖原在無氧或缺氧條件下, 經(jīng)一系列 酶催化的化學(xué)變化,最終產(chǎn)生乳酸并釋放能量的過程。197.乳酸循環(huán)肌肉中部分葡萄糖經(jīng)EMP生成乳酸,經(jīng)血液循環(huán)進(jìn)入肝臟, 在其中通過糖異生作用重新合成葡萄糖,再隨血液循環(huán)運(yùn)至肌肉,重新分解成乳酸的過程, 也叫Cori循環(huán)。198.巴斯德效應(yīng)一一生物體內(nèi)許多組織細(xì)胞中,在供氧充足的條件下EMP受到抑制,結(jié)果葡萄糖酵解減慢,乳酸的生成減少,這種糖的有氧氧化對(duì)EMP的抑制作用稱為巴斯德效應(yīng)。199.磷酸己糖旁路HMS是生物體內(nèi)糖有氧分解的方式之一,反應(yīng)由6分子G-6-P直接脫氫,一次脫羧生成五碳糖,五碳糖再經(jīng)一系列反應(yīng)最后產(chǎn)生5分子六碳糖,重新進(jìn)入循環(huán)。
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