蛋白質(zhì)的發(fā)現(xiàn)與研究發(fā)展

1、.：.；科學(xué)技術(shù)史論文蛋白質(zhì)的發(fā)現(xiàn)與研討開展系 別 生物與環(huán)境工程學(xué)院 專業(yè)班級(jí) T08生物工程 姓 名 孟云 學(xué) 號(hào) T0843121 日 期 2021年12月9日 蛋白質(zhì)的發(fā)現(xiàn)與研討開展摘要蛋白質(zhì)是一種復(fù)雜的有機(jī)化合物，舊稱“朊run)。氨基酸是組成蛋白質(zhì)的根本單位，氨基酸經(jīng)過脫水縮合連成肽鏈。蛋白質(zhì)是由一條或多條多肽鏈組成的生物大分子，每一條多肽鏈有二十至數(shù)百個(gè)氨基酸殘基-R不等；各種氨基酸殘基按一定的順序陳列。蛋白質(zhì)的氨基酸序列是由對(duì)應(yīng)基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種根本氨基酸，在蛋白質(zhì)中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯后修飾而發(fā)生化學(xué)構(gòu)造的變化，從而對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)展激活或調(diào)控。多個(gè)蛋白

2、質(zhì)可以一同，往往是經(jīng)過結(jié)合在一同構(gòu)成穩(wěn)定的蛋白質(zhì)復(fù)合物，折疊或螺旋構(gòu)成一定的空間構(gòu)造，從而發(fā)揚(yáng)某一特定功能。合成多肽的細(xì)胞器是細(xì)胞質(zhì)中糙面型內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的核糖體。 食入的蛋白質(zhì)在體內(nèi)經(jīng)過消化被水解成氨基酸被吸收后，重新合成人體所需蛋白質(zhì)，同時(shí)新的蛋白質(zhì)又在不斷代謝與分解，時(shí)辰處于動(dòng)態(tài)平衡中。因此，食物蛋白質(zhì)的質(zhì)和量、各種氨基酸的比例，關(guān)系到人體蛋白質(zhì)合成的量，尤其是青少年的生長(zhǎng)發(fā)育、孕產(chǎn)婦的優(yōu)生優(yōu)育、老年人的安康長(zhǎng)壽，都與膳食中蛋白質(zhì)的量有著親密的關(guān)系。 關(guān)鍵詞：蛋白質(zhì) 氨基酸 生長(zhǎng)發(fā)育 目錄序文1一、蛋白質(zhì)的構(gòu)造2二、蛋白質(zhì)的性質(zhì)2三、蛋白質(zhì)的發(fā)現(xiàn)3四、蛋白質(zhì)的折疊過程4五、蛋白質(zhì)的研討和意義5

3、科學(xué)技術(shù)史論文 序文隨著人類基因組方案的實(shí)施和推進(jìn)，生命科學(xué)研討已進(jìn)入了后基因組時(shí)代。在這個(gè)時(shí)代，生命科學(xué)的主要研討對(duì)象是功能基因組學(xué)，包括構(gòu)造基因組研討和蛋白質(zhì)組研討等。雖然如今已有多個(gè)物種的基因組被測(cè)序，但在這些基因組中通常有一半以上基因的功能是未知的。雖然蛋白質(zhì)的可變性和多樣性等特殊性質(zhì)導(dǎo)致了蛋白質(zhì)研討技術(shù)遠(yuǎn)遠(yuǎn)比核酸技術(shù)要復(fù)雜和困難得多，但正是這些特性參與和影響著整個(gè)生命過程。 一：蛋白質(zhì)的構(gòu)造蛋白質(zhì)是以氨基酸為根本單位構(gòu)成的生物大分子。一級(jí)構(gòu)造：蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的陳列順序，以及二硫鍵的位置。二級(jí)構(gòu)造：蛋白質(zhì)分子局區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向環(huán)繞和折疊的方式。三級(jí)構(gòu)造：蛋白質(zhì)的二級(jí)構(gòu)造根

4、底上借助各種次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子構(gòu)造的空間構(gòu)象。四級(jí)構(gòu)造：多亞基蛋白質(zhì)分子中各個(gè)具有三級(jí)構(gòu)造的多肽鏈，以適當(dāng)?shù)姆绞骄酆纤鶚?gòu)成的蛋白質(zhì)的三維構(gòu)造。用約20種氨基酸作原料，在細(xì)胞質(zhì)中的核糖體上，將氨基酸分子相互銜接成肽鏈。一個(gè)氨基酸分子的氨基，脫去一分子水而銜接起來，這種結(jié)合方式叫做脫水縮合。經(jīng)過縮合反響，在羧基和氨基之間構(gòu)成的銜接兩個(gè)氨基酸分子的那個(gè)鍵叫做肽鍵。由肽鍵銜接構(gòu)成的化合物稱為肽。二：蛋白質(zhì)的性質(zhì)具有兩性 蛋白質(zhì)是由-氨基酸經(jīng)過肽鍵構(gòu)成的高分子化合物，在蛋白質(zhì)分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸類似，蛋白質(zhì)也是兩性物質(zhì)。 可發(fā)生水解反響 蛋白質(zhì)在酸、堿或酶的作用下發(fā)生水解反響

5、，經(jīng)過多肽，最后得到多種-氨基酸。 蛋白質(zhì)水解時(shí)，應(yīng)找準(zhǔn)構(gòu)造中鍵的“斷裂點(diǎn)，水解時(shí)肽鍵 如：蛋白質(zhì) nH2NCH2COOH 找到“斷裂點(diǎn)就可以確定蛋白質(zhì)水解的產(chǎn)物 例如某蛋白質(zhì)水解 可得三種-氨基酸，為H2NCH2COOH、 溶水具有膠體的性質(zhì) 有些蛋白質(zhì)可以溶解在水里例如雞蛋白能溶解在水里構(gòu)成溶液。具有膠體性質(zhì)。 蛋白質(zhì)的分子直徑到達(dá)了膠體微粒的大小109107m時(shí)，所以蛋白質(zhì)具有膠體的性質(zhì)。 參與電解質(zhì)可產(chǎn)生鹽析作用 少量的鹽如硫酸銨、硫酸鈉等能促進(jìn)蛋白質(zhì)的溶解，如向蛋白質(zhì)水溶液中參與濃的無機(jī)鹽溶液，可使蛋白質(zhì)的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析 這樣鹽析出的蛋白質(zhì)仍舊可以溶解在

6、水中，而不影響原來蛋白質(zhì)的性質(zhì)，因此鹽析是個(gè)可逆過程利用這個(gè)性質(zhì)，采用鹽析方法可以分別提純蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)的變性 在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作作用下，蛋白質(zhì)會(huì)發(fā)生性質(zhì)上的改動(dòng)而凝結(jié)起來這種凝結(jié)是不可逆的，不能再使它們恢復(fù)成原來的蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的這種變化叫做變性 蛋白量變性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用因此蛋白質(zhì)的變性凝固是個(gè)不可逆過程 呵斥蛋白量變性的緣由 物理要素包括：加熱、加壓、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波等： 化學(xué)要素包括：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬鹽、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。 顏色反響 蛋白質(zhì)可以跟許多試劑發(fā)生顏色反響例如在雞蛋白溶液中滴入濃硝酸，那么雞蛋白溶液呈黃色

7、這是由于蛋白質(zhì)含苯環(huán)構(gòu)造與濃硝酸發(fā)生了顏色反響的緣故還可以用雙縮脲試劑對(duì)其進(jìn)展檢驗(yàn),該試劑遇蛋白量變紫. 蛋白質(zhì)在灼燒分解時(shí)，可以產(chǎn)生一種燒焦羽毛的特殊氣味 利用這一性質(zhì)可以鑒別蛋白質(zhì)三：蛋白質(zhì)的發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)是荷蘭 HYPERLINK baike.baidu/view/66827.htm t _blank 科學(xué)家格里特在1838年發(fā)現(xiàn)的。他察看到有生命的東西分開了蛋白質(zhì)就不能生存。蛋白質(zhì)是生物體內(nèi)一種極重要的高分子有機(jī)物，占人體干重的54%。蛋白質(zhì)主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合陳列不同而組成各種類型的蛋白質(zhì)。人體中估計(jì)有10萬種以上的蛋白質(zhì)。生命是物質(zhì)運(yùn)動(dòng)的高級(jí)方式，這種運(yùn)動(dòng)方式是經(jīng)過蛋白質(zhì)來

8、實(shí)現(xiàn)的，所以蛋白質(zhì)有極其重要的生物學(xué)意義。人體的生長(zhǎng)、發(fā)育、運(yùn)動(dòng)、遺傳、繁衍等一切生命活動(dòng)都離不開蛋白質(zhì)。生命運(yùn)動(dòng)需求蛋白質(zhì)，也離不開蛋白質(zhì)。 人體內(nèi)的一些生理活性物質(zhì)如胺類、神經(jīng)遞質(zhì)多肽類激素、抗體、酶、核蛋白以及細(xì)胞膜上、血液中起“載體作用的蛋白都離不開蛋白質(zhì)，它對(duì)調(diào)理生理功能，維持新陳代謝起著極其重要的作用。人體運(yùn)動(dòng)系統(tǒng)中肌肉的成分以及肌肉在收縮、作功、完成動(dòng)作過程中的代謝無不與蛋白質(zhì)有關(guān)，分開了蛋白質(zhì)，體育鍛煉就無從談起。 在生物學(xué)中，蛋白質(zhì)被解釋為是由氨基酸借肽鍵聯(lián)接起來構(gòu)成的多 HYPERLINK baike.baidu/view/64661.htm t _blank 肽，然后由多

9、肽銜接起來構(gòu)成的物質(zhì)。通俗易懂些說，它就是構(gòu)成人體組織器官的支架和主要物質(zhì)，在人體生命活動(dòng)中，起著重要作用，可以說沒有蛋白質(zhì)就沒有生命活動(dòng)的存在。每天的飲食中蛋白質(zhì)主要存在于瘦肉、蛋類、豆類及魚類中。 蛋白質(zhì)缺乏：成年人：肌肉消瘦、肌體免疫力下降、貧血，嚴(yán)重者將產(chǎn)生水腫。未成年人：生長(zhǎng)發(fā)育停滯、貧血、智力發(fā)育差，視覺差。蛋白質(zhì)過量：蛋白質(zhì)在體內(nèi)不能儲(chǔ)存，多了肌體無法吸收，過量攝入蛋白質(zhì)，將會(huì)因代謝妨礙產(chǎn)生蛋白質(zhì)中毒甚至于死亡。在18世紀(jì)，安東尼奧弗朗索瓦Antoine Fourcroy和其他一些研討者發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)是一類獨(dú)特的生物分子，他們發(fā)現(xiàn)用酸處置一些分子可以使其凝結(jié)或絮凝。當(dāng)時(shí)他們留意到的例

10、子有蛋清、血液、血潔白蛋白、纖維素和小麥面筋里的蛋白質(zhì)。荷蘭化學(xué)家Gerhardus Johannes Mulder對(duì)普通的蛋白質(zhì)進(jìn)展元素分析發(fā)現(xiàn)幾乎一切的蛋白質(zhì)都有一樣的實(shí)驗(yàn)公式。用“蛋白質(zhì)這一名詞來描畫這類分子是由Mulder的協(xié)作者永斯貝采利烏斯于1838年提出。Mulder隨后鑒定出蛋白質(zhì)的降解產(chǎn)物，并發(fā)現(xiàn)其中含有為氨基酸的亮氨酸，并且得到它非常接近正確值的分子量為131Da。 對(duì)于早期的生物化學(xué)家來說，研討蛋白質(zhì)的困難在于難以純化大量的蛋白質(zhì)以用于研討。因此，早期的研討任務(wù)集中于可以容易地純化的蛋白質(zhì)，如血液、蛋清、各種毒素中的蛋白質(zhì)以及消化性和代謝酶獲取自屠宰場(chǎng)。1950年代后期，

11、Armour Hot Dog Co.公司純化了一公斤純的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免費(fèi)提供應(yīng)全世界科學(xué)家運(yùn)用。目前，科學(xué)家可以從生物公司購(gòu)買越來越多的各類純蛋白質(zhì)。 著名化學(xué)家萊納斯鮑林勝利地預(yù)測(cè)了基于氫鍵的規(guī)那么蛋白質(zhì)二級(jí)構(gòu)造，而這一想象最早是由威廉阿斯特伯里于1933年提出。隨后，Walter Kauzman在總結(jié)本人對(duì)變性的研討成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研討任務(wù)的根底上，提出了蛋白質(zhì)折疊是由疏水相互作用所介導(dǎo)的。1949年，弗雷德里克桑格初次正確地測(cè)定了胰島素的氨基酸序列，并驗(yàn)證了蛋白質(zhì)是由氨基酸所構(gòu)成的線性不具有分叉或其他方式多聚體。原子分辨率的蛋白質(zhì)構(gòu)造首先

12、在1960年代經(jīng)過X射線晶體學(xué)獲得解析；到了1980年代，NMR也被運(yùn)用于蛋白質(zhì)構(gòu)造的解析；近年來，冷凍電子顯微學(xué)被廣泛用于對(duì)于超大分子復(fù)合體的構(gòu)造進(jìn)展解析。截至到2021年2月，蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫(kù)中已存有接近50,000個(gè)原子分辨率的蛋白質(zhì)及其相關(guān)復(fù)合物的三維構(gòu)造的坐標(biāo)。四：蛋白質(zhì)的折疊過程對(duì)蛋白質(zhì)折疊機(jī)理的研討，對(duì)保管蛋白質(zhì)活性，維持蛋白質(zhì)穩(wěn)定性和包涵體蛋白質(zhì)折疊復(fù)性都具有重要的意義。早在上世紀(jì)30年代，我國(guó)生化界先驅(qū)吳憲教授就對(duì)蛋白質(zhì)的變性作用進(jìn)展了闡釋，30年后，Anfinsen經(jīng)過對(duì)核糖核酸酶A的經(jīng)典研討闡明去折疊的蛋白質(zhì)在體外可以自發(fā)的進(jìn)展再折疊，僅僅是序列本身曾經(jīng)包括了蛋白質(zhì)正確折疊的

13、一切信息，并提出蛋白質(zhì)折疊的熱力學(xué)假說，為此Anfinsen獲得1972年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。這一實(shí)際有兩個(gè)關(guān)鍵點(diǎn)：1蛋白質(zhì)的形狀處于去折疊和天然構(gòu)象的平衡中；2 天然構(gòu)象的蛋白質(zhì)處于熱力學(xué)最低的能量形狀。雖然蛋白質(zhì)的氨基酸序列在蛋白質(zhì)的正確折疊中起著中心的作用，各種各樣的要素，包括信號(hào)序列，輔助因子，分子伴侶，環(huán)境條件，均會(huì)影響蛋白質(zhì)的折疊，新生蛋白質(zhì)折疊并組裝成有功能的蛋白質(zhì)，并非都是自發(fā)的，在多數(shù)情況下是需求其它蛋白質(zhì)的協(xié)助 ，曾經(jīng)鑒定了許多參與蛋白質(zhì)折疊的折疊酶和分子伴侶，蛋白質(zhì)“自發(fā)折疊的經(jīng)典概念發(fā)生了轉(zhuǎn)變和更新，但這并不與折疊的熱力學(xué)假說相矛盾，而是在動(dòng)力學(xué)上完善了熱力學(xué)觀念。在蛋白質(zhì)的

14、折疊過程中，有許多作用力參與，包括一些構(gòu)象的空間妨礙，范德華力，氫鍵的相互作用，疏水效應(yīng)，離子相互作用，多肽和周圍溶劑相互作用產(chǎn)生的熵驅(qū)動(dòng)的折疊，但對(duì)于蛋白質(zhì)獲得天然構(gòu)造這一復(fù)雜過程的特異性，我們還知之甚少，許多實(shí)驗(yàn)和實(shí)際的任務(wù)都在加深我們對(duì)折疊的認(rèn)識(shí)，但是問題依然沒有處理。 在折疊的機(jī)制研討上早期的實(shí)際以為，折疊是從變性形狀經(jīng)過中間形狀到天然形狀的一個(gè)逐漸的過程，并對(duì)折疊中間體進(jìn)展了深化研討，以為折疊是在熱力學(xué)驅(qū)動(dòng)下按單一的途徑進(jìn)展的。后來的研討闡明折疊過程存在實(shí)驗(yàn)可測(cè)的多種中間體，折疊經(jīng)過有限的途徑進(jìn)展。新的實(shí)際強(qiáng)調(diào)在折疊的初始階段存在多樣性，蛋白質(zhì)經(jīng)過許多的途徑進(jìn)入折疊漏斗folding

15、 funnel，從而折疊在整體上被描畫成一個(gè)漏斗樣的圖像，折疊的動(dòng)力學(xué)過程被以為是部分折疊的蛋白質(zhì)整體上的進(jìn)展性裝配，并且伴隨有自在能和熵的變化，蛋白質(zhì)最終尋覓到本人的正確的折疊構(gòu)造，這一實(shí)際稱為能量圖景energy landscape，如圖3所示，漏斗下方的凹凸反映蛋白質(zhì)構(gòu)象瞬間進(jìn)入部分自在能最小區(qū)域。 能量圖景The energy landscape的表示圖，高度代表能量尺度，寬度代表構(gòu)象尺度，在漏斗funnel的下方存在別的低能量形狀，共存的不同能量形狀的蛋白質(zhì)種類也降到最小。 這一實(shí)際以為構(gòu)造同源的蛋白質(zhì)可以經(jīng)過不同的折疊途徑構(gòu)成類似的天然構(gòu)象，人酸性成纖維生長(zhǎng)因子hFGF-1和蠑螈酸

16、性成纖維生長(zhǎng)因子nFGF-1氨基酸序列具有約80%同源性，并且具有構(gòu)造同源性12個(gè)折疊反向平行陳列構(gòu)成折疊桶，在鹽酸胍誘導(dǎo)去折疊的過程中，hFGF-1可以監(jiān)測(cè)到具有熔球體樣的折疊中間體，而nFGF-1經(jīng)由兩態(tài)天然形狀到變性形狀去折疊，沒有檢測(cè)到中間體的存在，折疊的動(dòng)力學(xué)研討也闡明兩種蛋白采用不同的折疊機(jī)。對(duì)于同一蛋白質(zhì)，采用的浸透壓調(diào)理劑osmolytes不同，蛋白質(zhì)疊的途徑也不一樣，闡明不同的浸透壓調(diào)理劑對(duì)蛋白質(zhì)的穩(wěn)定效應(yīng)不同。這兩個(gè)例子都闡明折疊機(jī)制的復(fù)雜性，也與上面所引見的實(shí)際相吻合。五：蛋白質(zhì)的研討和意義1蛋白質(zhì)組學(xué)研討的研討意義和背景 隨著人類基因組方案的實(shí)施和推進(jìn)，生命科學(xué)研討已進(jìn)

17、入了后基因組時(shí)代。在這個(gè)時(shí)代，生命科學(xué)的主要研討對(duì)象是功能基因組學(xué)，包括構(gòu)造基因組研討和蛋白質(zhì)組研討等。雖然如今已有多個(gè)物種的基因組被測(cè)序，但在這些基因組中通常有一半以上基因的功能是未知的。目前功能基因組中所采用的戰(zhàn)略，如基因芯片、基因表達(dá)序列分析(Serial analysis of gene expression, SAGE)等，都是從細(xì)胞中mRNA的角度來思索的，其前提是細(xì)胞中mRNA的程度反映了蛋白質(zhì)表達(dá)的程度。但現(xiàn)實(shí)并不完全如此，從DNA mRNA 蛋白質(zhì)，存在三個(gè)層次的調(diào)控，即轉(zhuǎn)錄程度調(diào)控(Transcriptional control )，翻譯程度調(diào)控(Translational

18、 control)，翻譯后程度調(diào)控(Post-translational control )。從mRNA角度思索，實(shí)踐上僅包括了轉(zhuǎn)錄程度調(diào)控，并不能全面代表蛋白質(zhì)表達(dá)程度。實(shí)驗(yàn)也證明，組織中mRNA豐度與蛋白質(zhì)豐度的相關(guān)性并不好，尤其對(duì)于低豐度蛋白質(zhì)來說，相關(guān)性更差。更重要的是，蛋白質(zhì)復(fù)雜的翻譯后修飾、蛋白質(zhì)的亞細(xì)胞定位或遷移、蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)相互作用等那么幾乎無法從mRNA程度來判別。毋庸置疑，蛋白質(zhì)是生理功能的執(zhí)行者，是生命景象的直接表達(dá)者，對(duì)蛋白質(zhì)構(gòu)造和功能的研討將直接闡明生命在生理或病理?xiàng)l件下的變化機(jī)制。蛋白質(zhì)本身的存在方式和活動(dòng)規(guī)律，如翻譯后修飾、蛋白質(zhì)間相互作用以及蛋白質(zhì)構(gòu)象等問題，仍

19、依賴于直接對(duì)蛋白質(zhì)的研討來處理。雖然蛋白質(zhì)的可變性和多樣性等特殊性質(zhì)導(dǎo)致了蛋白質(zhì)研討技術(shù)遠(yuǎn)遠(yuǎn)比核酸技術(shù)要復(fù)雜和困難得多，但正是這些特性參與和影響著整個(gè)生命過程。 2蛋白質(zhì)組學(xué)研討的戰(zhàn)略和范圍 蛋白質(zhì)組學(xué)一經(jīng)出現(xiàn)，就有兩種研討戰(zhàn)略。一種可稱為“竭澤法，即采用高通量的蛋白質(zhì)組研討技術(shù)分析生物體內(nèi)盡能夠多乃至接近一切的蛋白質(zhì)，這種觀念從大規(guī)模、系統(tǒng)性的角度來對(duì)待蛋白質(zhì)組學(xué)，也更符合蛋白質(zhì)組學(xué)的本質(zhì)。但是，由于蛋白質(zhì)表達(dá)隨空間和時(shí)間不斷變化，要分析生物體內(nèi)一切的蛋白質(zhì)是一個(gè)難以實(shí)現(xiàn)的目的。另一種戰(zhàn)略可稱為“功能法，即研討不同時(shí)期細(xì)胞蛋白質(zhì)組成的變化，如蛋白質(zhì)在不同環(huán)境下的差別表達(dá)，以發(fā)現(xiàn)有差別的蛋白質(zhì)

20、種類為主要目的。這種觀念更傾向于把蛋白質(zhì)組學(xué)作為研討生命景象的手段和方法。 早期蛋白質(zhì)組學(xué)的研討范圍主要是指蛋白質(zhì)的表達(dá)方式Expression profile, 隨著學(xué)科的開展，蛋白質(zhì)組學(xué)的研討范圍也在不斷完善和擴(kuò)展。蛋白質(zhì)翻譯后修飾研討已成為蛋白質(zhì)組研討中的重要部分和宏大挑戰(zhàn)。蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的研討也已被納入蛋白質(zhì)組學(xué)的研討范疇。而蛋白質(zhì)高級(jí)構(gòu)造的解析即傳統(tǒng)的構(gòu)造生物學(xué)，雖也有人試圖將其納入蛋白質(zhì)組學(xué)研討范圍，但目前仍獨(dú)樹一幟。 3蛋白質(zhì)組學(xué)研討技術(shù) 可以說，蛋白質(zhì)組學(xué)的開展既是技術(shù)所推進(jìn)的也是受技術(shù)限制的。蛋白質(zhì)組學(xué)研討勝利與否，很大程度上取決于其技術(shù)方法程度的高低。蛋白質(zhì)研討技術(shù)遠(yuǎn)比基因技術(shù)復(fù)雜和困難。不僅氨基酸殘基種類遠(yuǎn)多于核苷酸殘基20/ 4, 而且蛋白質(zhì)有著復(fù)雜的翻譯后修飾，如磷酸化和糖基化等，給分別和分析蛋白質(zhì)帶來很多困難。此外，經(jīng)過表達(dá)載體進(jìn)展蛋白質(zhì)的體外擴(kuò)增和純化也并非易事，從而難以制備大量的蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)組學(xué)的興起對(duì)技術(shù)有了新的需求和挑戰(zhàn)。蛋白質(zhì)組的研討本質(zhì)上是在細(xì)胞程度上對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)展大規(guī)模的平行分別和分析，往往要同時(shí)處置成千上萬種蛋白質(zhì)。因此，開展高通量、高靈敏度、高準(zhǔn)確性的研討技術(shù)平臺(tái)是如今