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文檔簡介
1、-. z.習(xí)題蛋白質(zhì)化學(xué)選擇題1、蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的主要化學(xué)鍵是 C A氫鍵 B疏水鍵 C肽鍵 D二硫鍵2、蛋白質(zhì)變性后可出現(xiàn)的現(xiàn)象是 D A一級構(gòu)造發(fā)生改變 B構(gòu)型發(fā)生改變C分子量變小 D構(gòu)象發(fā)生改變3、血紅蛋白的氧合曲線呈 A AS形曲線 B拋物線 C雙曲線 D直線4、蛋白質(zhì)變性后出現(xiàn)的變化是D A一級構(gòu)造發(fā)生改變 B溶解度變大 C構(gòu)型發(fā)生改變 D構(gòu)象發(fā)生改變5、每分子血紅蛋白可結(jié)合氧的分子數(shù)為 D A1 2 3 46、不會導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性的方法有A A低溫鹽析 B常溫醇沉淀 C用重金屬鹽沉淀 D用三氯乙酸沉淀7、以下不具有手性碳原子的氨基酸是 D A絲氨酸 B丙氨酸 C亮氨酸 D甘氨酸8、以
2、下氨基酸中,含有吲哚環(huán)的是 C A蛋氨酸 B氨酸 C色氨酸 D組氨酸9、*一蛋白質(zhì)分子中一個氨基酸發(fā)生變化,這個蛋白質(zhì)A A二級構(gòu)造一定改變 B二級構(gòu)造一定不變 C三級構(gòu)造一定改變 D功能一定改變10、煤氣中毒主要是因為煤氣中的一氧化碳 C A、抑制了巰基酶的活性,使巰基酶失活 B、抑制了膽堿酯酶的活性,使乙酰膽堿累積,引起神經(jīng)中毒的病癥C、和血紅蛋白結(jié)合后,血紅蛋白失去了運輸氧的能力,使患者因缺氧而死亡D、抑制了體所有酶的活性,使代反響不能正常進展11、肌紅蛋白的氧合曲線呈A A雙曲線 B拋物線 CS形曲線 D直線12、測定蛋白質(zhì)含量必需有完整的肽鍵的方法是 C A紫外吸收 B凱氏定氮法 C
3、雙縮脲法 D茚三酮反響13、以下氨基酸是必需氨基酸的為C A丙氨酸 B精氨酸 C賴氨酸 D谷氨酰氨14、維持蛋白質(zhì)三級構(gòu)造主要靠 D A德華力 B氫鍵 C鹽鍵 D疏水相互作用15、氨基酸與蛋白質(zhì)共有的性質(zhì)是C A膠體性質(zhì) B變性性質(zhì) C兩性性質(zhì) D雙縮脲反響16、可分開抗體IgG分子的重鏈和輕鏈-S-S-相連的試劑是 B A胃蛋白酶 B巰基乙醇 C尿素 D乙醇胺17、Sanger試劑是指B APITC BDNFB CDNS-C1 D對氯苯甲酸18、蛋白質(zhì)變性是由于 A A氫鍵被破壞 B肽鍵斷裂 C蛋白質(zhì)降解 D水化層被破壞及電荷被中和19、Edman試劑是指 A APITC BDNFB CDN
4、S-C1 D對氯苯甲酸20、以下氨基酸中,含有咪唑基的是 D A蛋氨酸 B氨酸 C色氨酸 D組氨酸21、以下是非必需氨基酸的是 B A亮氨酸 B丙氨酸 C賴氨酸 D異亮氨酸22、氨基酸有的性質(zhì)是 C A膠體性質(zhì) B變性性質(zhì) C兩性性質(zhì) D雙縮脲反響23、蛋白質(zhì)在等電點時,應(yīng)具有的特點是 D A不具有正電荷 B 不具有負電荷 C既不具有正電荷也不具有負電荷 D在電場中不泳動24、以下說法錯誤的選項是 A A. pH增加,血紅蛋白與氧的親和力增加 B. 二氧化碳分壓增加,血紅蛋白與氧的親和力下降C. 氧氣分壓下降,血紅蛋白與氧的親和力下降D. 22解聚成單個亞基,血紅蛋白與氧的親和力降低25、每分
5、子肌紅蛋白可結(jié)合氧的分子數(shù)為 A A1 B2 C3 D426、以下氨基酸中,堿性氨基酸是 D A蛋氨酸 B氨酸 C絲氨酸 D賴氨酸27、人體代生成-氨基丁酸的氨基酸是B A氨酸 B谷氨酸 C谷氨酰胺 D賴氨酸28、為獲得不變性的蛋白質(zhì),常用的方法為 D A. 常溫醇沉淀 B. 用苦味酸沉淀 C. 用重金屬鹽沉淀 D. 低溫鹽析29、以下氨基酸中,極性最強的氨基酸是 A A酪氨酸 B氨酸 C絲氨酸 D纈氨酸二、填空題1、蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的主要形式有螺旋、折疊、轉(zhuǎn)角、無規(guī)則卷曲。2、氨基酸在等電點pI時,以_兼性_離子形式存在,在pHpI時以_陰_離子存在,在pHpI時以_陽_離子存在。3、組成蛋白
6、質(zhì)的20種根本氨基酸中,含硫的氨基酸有蛋甲硫氨酸、半胱氨酸。4、Gly的pKa1為2.34,pKa2為9.60,則其等電點pI為5.97。5、蛋白質(zhì)的最大紫外吸收波長是280nm。6、肌紅蛋白的氧合曲線是雙曲線型曲線,而血紅蛋白的氧合曲線S-型曲線。7、抗體就是免疫球蛋白。8、蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能歸根到底取決于以一級構(gòu)造為根底的三級構(gòu)造。9、蛋白質(zhì)是由氨基酸通過肽鍵相連而成的大分子物質(zhì)。10、高濃度的鹽溶液使蛋白質(zhì)沉淀的方法叫鹽析。11、因為蛋白質(zhì)分子中的phe、tyr、trp三種氨基酸的共軛雙鍵有紫外吸收能力,通??捎米贤夥止夤舛确y定蛋白質(zhì)的含量。12、Glu的pK1為2.19, pK2為4
7、.25,pK3為9.67,其等電點為6.96。13、目前,測定蛋白質(zhì)構(gòu)象的常用方法是*-射線衍射法。14、Asp的pKa值為2.09、3.86、9.82,其等電點為3.48,它在pH7的緩沖液中電泳時,移動方向為朝向正極。15、胰島素是由2條肽鏈,共51個氨基酸組成的蛋白質(zhì),分子中有3對二硫鍵。16、對哺乳動物而言,必需氨基酸有8種,其中為堿性氨基酸的是lys。17、維持蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的主要作用力是肽鍵,維持蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的主要作用力為氫鍵,而持蛋白質(zhì)三和四級構(gòu)造的主要作用力是疏水作用。18、合成血紅蛋白中血紅素的亞基有4條,分為 和兩種。肌紅蛋白由1肽鏈組成。三、判斷題1、一般情況下,亮氨酸
8、的疏水性比丙氨酸弱。 2、大多數(shù)蛋白質(zhì)的主要帶電基團并不是由于它的N-末端的氨基和C-末端的羧基形成的。 3、胰島素是由兩個基因分別合成A鏈和B鏈,然后再通過氧化連接而成。 4、在水溶液中,蛋白質(zhì)溶解度最小的pH值通常就是它的等電點。 5、Ser和Tyr經(jīng)脫氨后都產(chǎn)生-酮酸,所以都是生糖氨基酸。 6、蛋白質(zhì)的氨基酸順序一級構(gòu)造在很大程度上決定了它的構(gòu)象高級構(gòu)造。 7、天然氨基酸都具有一個不對稱-碳原子。 8、變性蛋白質(zhì)溶解度降低是因為蛋白質(zhì)分子中的電荷被中和以及除去了蛋白質(zhì)外面的水化層所致。 9、在很高或很低的pH值時,氨基酸才主要以非離子化形式存在。 10、水溶液中蛋白質(zhì)分子外表的氫原子相互
9、形成氫鍵。 11、自然界的蛋白質(zhì)和多肽均由L-型氨基酸組成。 12、蛋白質(zhì)的變性過程是蛋白質(zhì)一級構(gòu)造被破壞從而導(dǎo)致理化性質(zhì)和生物活性改變的過程。 13、蛋白質(zhì)的肽鏈和亞基是同義的。 14、因為蛋白質(zhì)分子中的雜環(huán)族氨基酸的共軛雙鍵有紫外吸收能力,通常可用紫外分光光度法測定蛋白質(zhì)的含量。 15、蛋白質(zhì)等電點是指蛋白質(zhì)處于凈電荷為零時溶液的PH值。 16、蛋白質(zhì)的功能由蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造或四級構(gòu)造執(zhí)行,所有一級構(gòu)造的細微改變不會影響蛋白質(zhì)的功能。 17、半必需氨基酸是指人需要量很少,所以是可有可無的一類氨基酸。 18、由氨基酸通式可知,組成蛋白質(zhì)的20中氨基酸均為-氨基酸。 19、脯氨酸是一種含亞氨基
10、的氨基酸。 20、人體可以合成Arg,所以它是非必需氨基酸。 21、由于各種氨基酸都有在280nm的光吸收特征,據(jù)此可以作為紫外吸收法定性檢測蛋白質(zhì)的依據(jù)。 22、谷胱甘肽分子中含有巰基,故能參與體一些氧化復(fù)原反響。 23、蛋白質(zhì)的生理價值主要決定于必需氨基酸的總量。 24、具有四級構(gòu)造的蛋白質(zhì),當它的每個亞基單獨存在時仍能保持蛋白質(zhì)原有的生物活性。25、變性后的蛋白質(zhì)其分子量也發(fā)生改變。 26、氨基酸間通過肽鍵連接而形成蛋白質(zhì)。 27生物體只有蛋白質(zhì)才含有氨基酸。 28、人體中只含有20種氨基酸而不含有其他氨基酸。 29、蛋白質(zhì)分子中個別氨基酸的取代未必會引起蛋白質(zhì)活性的改變。 30、Lys
11、為必需氨基酸,動物和植物都不能合成,但微生物能合成。 31、可以采用透析和超過濾的方法別離蛋白質(zhì)。 四、名詞解釋1、構(gòu)造域:肽鏈分子在二級或三級構(gòu)造的根底上形成的特定區(qū)域。2、肽鍵:是由一個氨基酸的氨基與另一氨基酸的羧基縮合失去1分子水而形成的化學(xué)鍵。3、蛋白質(zhì)二級構(gòu)造:是指蛋白質(zhì)肽鏈在一級構(gòu)造的根底上按照一定方式規(guī)則的折疊形成的空間構(gòu)造。4、波爾效應(yīng):血液中CO2濃度的增加、降低細胞的pH,引起紅細胞血紅蛋白氧親和力下降,促進血紅蛋白釋放氧;反之,高濃度的氧氣或者增加氧分壓,都將促進脫氧血紅蛋白分子釋放H+和二氧化碳。這些相互有關(guān)的現(xiàn)象稱為波爾效應(yīng)。5、信號肽:常指新合成多肽鏈中用于指導(dǎo)蛋白
12、質(zhì)跨膜轉(zhuǎn)移定位的N末端的一段疏水氨基酸序列約2030個,有時不一定在N末端。完成功能后被水解。6、必需氨基酸:指人或其他脊椎動物自己不能合成,需要從飲食中獲得的氨基酸,1分包括lys、trp、val、phe、thr、leu、Ile、met共8種。7、別構(gòu)效應(yīng):又稱變構(gòu)效應(yīng),當*些寡聚蛋白與別構(gòu)效應(yīng)劑發(fā)生作用時,可以通過蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化來改變蛋白的活性,這種改變可以是活性的增加或減少。變構(gòu)效應(yīng)劑可以是蛋白質(zhì)本身的作用物,也可以是作用物以外的物質(zhì)。8、pI:指氨基酸處于正負電荷數(shù)相等即凈電荷為零兼性離子狀態(tài)時溶液的pH值。9、蛋白質(zhì)的變性:天然蛋白質(zhì)分子受到*些物理、化學(xué)因素,如熱、聲、光、脲、酸
13、等的影響,生物活性喪失,溶解度下降,物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生變化。蛋白質(zhì)的變性作用只是三維構(gòu)象的改變,而不涉及一級構(gòu)造的改變。10、蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造:指一條多肽鏈在二級構(gòu)造超二級構(gòu)造及構(gòu)造域的根底上,進一步的盤繞、折疊,從而產(chǎn)生特定的空間構(gòu)造,或者說三級構(gòu)造是指多肽鏈中所有原子的空間排布。五、問答題把一個氨基酸結(jié)晶參加pH7.0的純水中,得到pH6.0的溶液,問此氨基酸的pI值是大于6.0?小于6.0?還是等于6.0?假設(shè)一個氨基酸結(jié)晶參加pH7.0的純水中,得到pH8.0的溶液,問此氨基酸的pI值是大于8.0?小于8.0?還是等于8.0?說明理由。答:把一個氨基酸結(jié)晶參加pH7.0的純水中,得到pH
14、6.0的溶液,pH下降,溶液中H濃度增加,說明氨基酸解離釋放了H,所以此時氨基酸帶負電荷,只有加酸才能使氨基酸的解離平衡向凈電荷為零的方向移動,而參加酸后溶液的pH一定小于6.0,2分所以此氨基酸的pI值是小于6.0。1分假設(shè)一個氨基酸結(jié)晶參加pH7.0的純水中,得到pH8.0的溶液,此氨基酸的pI值是大于8.0。1分原理同上。2、什么是肽酶,什么是外肽酶?蛋白質(zhì)消化過程中有哪些肽酶與外肽酶,各自的作用位點有何不同?答:外肽酶是指從肽鏈的N-或C-端向逐個水解下氨基酸的酶,對于水解肽鏈中間肽鍵的酶則稱為肽酶。外肽酶有氨肽酶作用于氨基末端肽鍵、羧肽酶A能釋放除Pro、Arg和Lys之外的所有C-
15、末端殘基、羧肽酶B只作用于以堿性氨基酸為羧基末端的肽鍵;肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶作用于Arg、Lys羧基參與形成的肽鍵、胰凝乳蛋白酶作用于Trp、Tyr、Phe羧基參與形成的肽鍵、胃蛋白酶專一性不強等。3、以下各種氨基酸的pK值請問各種氨基酸的等電點pI是多少,并判斷在pH7.0時可能帶的凈電荷(,)及其電泳時的移動方向(陰極,陽極)。pK1pK2pK3pI所帶電荷pH=7.0電泳方向Ile2.369.686.02陽極Glu2.194.259.673.22陽極Lys2.188.9510.539.74 陰極4、簡述什么是蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造、二級構(gòu)造、三級構(gòu)造和四級構(gòu)造,其主要作用力分別是什么?答:
16、P815、有一個 A 肽,經(jīng)酸解分析得知為 Lys、His、Asp、Glu2、Ala 以及 Val、Tyr 、兩個 NH3 分子組成。當 A 肽與 FDNB 試劑反響后得 DNP-Asp;當用羧肽酶處理后得游離纈氨酸。如果我們在實驗中將A 肽用胰蛋白酶降解時,得到兩種肽,其中一種Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr在 pH6.4 時,凈電荷為零,另一種His、Glu 以及 Val可給除 DNP-His,在 pH6.4 時,帶正電荷。此外,A 肽用糜蛋白酶降解時,也得到兩種肽,其中一種Asp、Ala、Tyr在 pH6.4 時全中性,另一種Lys、His、Glu2以及 Val在 pH6.4 時帶正電荷。問 A 肽的氨基酸序列如何?答:N末端分析:FDNB 法得:Asp;C末端分析:羧肽酶法得:Val;胰蛋白酶只斷裂賴氨酸或精氨酸殘基的羧基形成的肽鍵,得到的是以 Arg 和 L
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