生物化學(xué)與分子生物學(xué)03-1酶的熱力學(xué)和動(dòng)力學(xué)酶

生物化學(xué)與分子生物學(xué)前言本電子課件依據(jù)《生物化學(xué)與分子生物學(xué)》第八版設(shè)計(jì)制作。選擇的制作軟件主要為MicrosoftPowerPoint。本課件主要為便于師生的教與學(xué)，使用對(duì)象主要為醫(yī)學(xué)院校的生物化學(xué)教師和醫(yī)學(xué)類專業(yè)的五年制學(xué)生，以及研究生入學(xué)考試準(zhǔn)備和各種資格考試時(shí)醫(yī)學(xué)生物化學(xué)的復(fù)習(xí)使用。第八版《生物化學(xué)與分子生物學(xué)》的參編單位有全國(guó)21所高等院校。課件光盤由華中科技大學(xué)同濟(jì)醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)與分子生物學(xué)系與生物化學(xué)第八版編委會(huì)共同設(shè)計(jì)制作，由人民衛(wèi)生出版社出版發(fā)行。版權(quán)所有，未經(jīng)許可，不得隨便翻刻銷售發(fā)行，違者必究。孫軍、查錫良、藥立波教授負(fù)責(zé)本課件總體設(shè)計(jì)；華中科技大學(xué)同濟(jì)醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)與分子生物學(xué)系陳娟、袁萍、段秋紅、尹燕華、盧濤、劉琳、周潔、張穎、田俊、熊宇芳等老師參與了課件設(shè)計(jì)和制作的具體工作；教材全體編委在課件制作過(guò)程中提出了寶貴的修改意見(jiàn)并進(jìn)行了審定，在此一并致謝。由于我們水平有限，本課件的缺點(diǎn)再所難免，敬請(qǐng)使用者批評(píng)指正，以便今后修訂。目錄第01章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能第02章核酸的結(jié)構(gòu)與功能第03章酶第04章聚糖的結(jié)構(gòu)與功能第05章維生素和無(wú)機(jī)鹽第06章糖代謝第07章脂類代謝第08章生物氧化第09章氨基酸代謝第10章核苷酸代謝第11章非營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)代謝第12章物質(zhì)代謝的整合與調(diào)節(jié)第13章真核基因與基因組第14章DNA的生物合成第15章DNA損傷與修復(fù)第16章RNA的生物合成第17章蛋白質(zhì)的生物合成第18章基因表達(dá)調(diào)控第19章細(xì)胞信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)的分子機(jī)制第20章常用分子生物學(xué)技術(shù)的原理及其應(yīng)用第21章DNA重組和重組DNA技術(shù)第22章基因結(jié)構(gòu)與功能分析技術(shù)第23章癌基因、腫瘤抑制基因與生長(zhǎng)因子第24章疾病相關(guān)基因的鑒定與基因功能研究第25章基因診斷與基因治療第26章組學(xué)與醫(yī)學(xué)生物化學(xué)/Biochemistry概念、理論、研究、應(yīng)用Conception,theory,research,andapplication ——邏輯和自學(xué)

——LogicandLIY(LearnItYourself)第三章:酶

酶的熱力學(xué)和動(dòng)力學(xué)第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme什么是酶酶（德語(yǔ)：Enzym，源于希臘語(yǔ)：ενζυμον，“在酵里面”；又稱酵素），指具有生物催化功能的高分子物質(zhì)。目前將生物催化劑分為兩類:酶、核酶（脫氧核酶）酶學(xué)研究簡(jiǎn)史公元前兩千多年，我國(guó)已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動(dòng)的結(jié)果。1878年，Kühne首次提出Enzyme一詞。1897年，EduardBuchner用不含細(xì)胞的酵母提取液，實(shí)現(xiàn)了發(fā)酵（獲得1907年的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)）。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶(deoxyribozyme)，證明了尿素酶的蛋白質(zhì)本質(zhì)（獲得1946年度諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)）。In1965,DavidChiltonPhillips的實(shí)驗(yàn)室得到第一個(gè)酶（溶菌酶）的X-衍射3D結(jié)構(gòu)。1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念（獲1989年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)）。1995年，JackW.Szostak研究室首先報(bào)道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。酶催化反應(yīng)體系底物酶先生產(chǎn)物在酶的催化反應(yīng)體系中，反應(yīng)物分子被稱為底物，底物通過(guò)酶的催化轉(zhuǎn)化為另一種分子，即產(chǎn)物。酶在工業(yè)和人們的日常生活中的應(yīng)用也非常廣泛。例如，藥廠用特定的合成酶來(lái)合成抗生素；加酶洗衣粉通過(guò)分解蛋白質(zhì)和脂肪來(lái)幫助除去衣物上的污漬和油漬。酶和蛋白質(zhì)Protein絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)核算也可以是酶不是所有蛋白質(zhì)都是酶NucleicacidEnzyme核酶長(zhǎng)期以來(lái)認(rèn)為所有酶都是蛋白質(zhì)，直到1982年，ThomasCechandSydneyAltman首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念（獲1989年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)）。RNA世界假說(shuō)：生命進(jìn)化的早期，沒(méi)有蛋白質(zhì)（酶），某些RNA可以催化RNA的復(fù)制——也就是說(shuō)RNA是唯一的遺傳物質(zhì)，是生命的源頭。酶的不同形式:單體酶(monomericenzyme)：僅具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的酶。寡聚酶(oligomericenzyme)：由多個(gè)相同或不同亞基以非共價(jià)鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzymesystem)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進(jìn)化過(guò)程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。同工酶(isoenzyme)：催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。定義同工酶根據(jù)國(guó)際生化學(xué)會(huì)的建議，同工酶是由不同基因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉(zhuǎn)錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。同工酶存在于同一種屬或同一個(gè)體的不同組織或同一細(xì)胞的不同亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)中，它使不同的組織、器官和不同的亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)具有不同的代謝特征。這為同工酶用來(lái)診斷不同器官的疾病提供了理論依據(jù)。乳酸脫氫酶的同工酶M(骨骼肌型)和H(心肌型)舉例1由LDHA和LDHB基因分別編碼M型和H型亞基后來(lái)還發(fā)現(xiàn)了第三種LDHC/LDHX基因僅在睪丸中表達(dá)人心肌、腎和紅細(xì)胞中以LDH1和LDH2最多骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多肺、脾、胰、甲狀腺、腎上腺和淋巴結(jié)等組織中以LDH3最多HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

無(wú)機(jī)分子：有機(jī)分子全酶(holoenzyme)輔酶輔基金屬離子單純酶(simpleenzyme)結(jié)合酶(conjugatedenzyme)酶的組份指空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近的具有特定空間結(jié)構(gòu)的局部區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。酶的活性位點(diǎn)（Activesite）酶的活性位點(diǎn)（Activesite）酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)。必需基團(tuán)(essentialgroup)活性位點(diǎn)內(nèi)的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(tuán)(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象和（或）作為調(diào)節(jié)劑的結(jié)合部位所必需?；钚晕稽c(diǎn)外的必需基團(tuán)底物（Substrat）e活性位點(diǎn)外必須基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)（Bindinggroup）催化基團(tuán)（Catalyticgroups)活性位點(diǎn)（Activesite）底物+酶酶底物復(fù)合物酶底物+酶底物復(fù)合物鎖匙模型

-EmilFischer(1890)誘導(dǎo)契合模型-DanielE.KoshlandJr.(1958)誘導(dǎo)契合作用使酶與底物密切結(jié)合酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過(guò)程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合(induced-fit)

。舉例：己糖激酶活性中心的誘導(dǎo)契合己糖激酶催化己糖磷酸化的過(guò)程中發(fā)生的劇烈構(gòu)象變化。注：并非所有的酶都發(fā)生劇烈的構(gòu)象變化一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴Ｃ傅奶禺愋?specificity)酶促反應(yīng)的高度的特異性根據(jù)酶對(duì)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以下3種類型：絕對(duì)特異性(absolutespecificity)：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。相對(duì)特異性(relativespecificity)：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。立體結(jié)構(gòu)特異性(stereospecificity)：作用于立體異構(gòu)體中的一種。立體結(jié)構(gòu)特異性（stereo-specificity）第二節(jié)

酶反應(yīng)的熱力學(xué)和動(dòng)力學(xué)

ThermodynamicsandKineticsofEnzyme-CatalyzedReaction酶反應(yīng)的熱力學(xué)和動(dòng)力學(xué)沒(méi)有酶的美軍裝備了酶的美軍熱力學(xué)：反應(yīng)是否可能（戰(zhàn)略）動(dòng)力學(xué)：反應(yīng)如何進(jìn)行（戰(zhàn)役）？過(guò)渡態(tài)（TransitionState）理論..底物產(chǎn)物過(guò)渡態(tài)DG（自由能）自由能（DG）化學(xué)反應(yīng)進(jìn)程DG

?（活化能）反應(yīng)進(jìn)程中過(guò)渡態(tài)是最不穩(wěn)定的狀態(tài)過(guò)渡態(tài)和中間產(chǎn)物的差別過(guò)渡態(tài)非常不穩(wěn)定，一般不能被跟蹤到和被分離..底物產(chǎn)物過(guò)渡態(tài)DGrxn自由能（DG）化學(xué)反應(yīng)進(jìn)程中間產(chǎn)物過(guò)渡態(tài)（TransitionState）理論..底物產(chǎn)物過(guò)渡態(tài)DG（自由能）自由能（DG）化學(xué)反應(yīng)進(jìn)程DG

?（活化能）酶降低了反應(yīng)的活化能酶促反應(yīng)（二）酶-底物復(fù)合物的形成有利于底物轉(zhuǎn)變成過(guò)渡態(tài)酶底物復(fù)合物E+SE+PES(過(guò)渡態(tài))（一）酶促反應(yīng)具有極高的效率一、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy或Gibbsenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。在反應(yīng)前后沒(méi)有質(zhì)和量的變化；只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。酶與一般催化劑的共同點(diǎn)：酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)：研究各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等。一、底物濃度對(duì)反應(yīng)速率影響的作圖呈矩形雙曲線在其他因素不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速率的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。[S]V單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)；酶促反應(yīng)速率一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來(lái)表示；反應(yīng)速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以內(nèi)）時(shí)的反應(yīng)速率底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度。研究前提：當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)：反應(yīng)速率與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。[S]VVmax隨著底物濃度的增高：反應(yīng)速率不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)。[S]VVmax當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度：反應(yīng)速率不再增加，達(dá)最大速率；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)[S]VVmax中間產(chǎn)物（過(guò)渡態(tài)）解釋酶促反應(yīng)中底物濃度和反應(yīng)速率關(guān)系的最合理學(xué)說(shuō)是中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)：

E+S

k1k2k3ESE+P（一）米－曼氏方程式揭示單底物反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)特性1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速率與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡(jiǎn)稱米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速率Vmax：最大反應(yīng)速率(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]

Km+[S]＝──E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速率取決于慢反應(yīng)即V=k3[ES]——

(1)S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階段，S的濃度可認(rèn)為不變即[S]=[St]。米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：米－曼氏方程式推導(dǎo)過(guò)程：ES的生成速率=ES的分解速率k2+k3=Km

（米氏常數(shù)）

k1令：則(2)變?yōu)?([Et]－[ES])[S]=

Km[ES]——(2)=([Et]－[ES])[S]k2+k3[ES]k1整理得：k1([Et]－[ES])[S]=

k2[ES]+k3[ES]當(dāng)反應(yīng)處于穩(wěn)態(tài)時(shí)：當(dāng)?shù)孜餄舛群芨?，將酶的活性中心全部飽和時(shí)，即[Et]=[ES]，反應(yīng)達(dá)最大速率Vmax=

k3[ES]=

k3[Et](5)[ES]=

───[Et][S]Km+[S](3)

整理得:將(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]Km+[S]V=

────將(3)代入(1)得k3[Et][S]Km+[S](4)V=

────（二）Km與Vm是有意義的酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)參數(shù)Km值的推導(dǎo)Km與Vmax的意義當(dāng)反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時(shí)：Km值的推導(dǎo)Km=[S]Km值等于酶促反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L。2=Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2Km與Vmax的意義定義：Km等于酶促反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時(shí)的底物濃度。意義：Km是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、底物和反應(yīng)環(huán)境（如，溫度、pH、離子強(qiáng)度）有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)。Km可近似表示酶對(duì)底物的親和力；同一酶對(duì)于不同底物有不同的Km值。Km值

Vmax意義：Vmax=k3[E]定義：Vm是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速率，與酶濃度成正比。如果酶的總濃度已知，可從Vmax計(jì)算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)，即動(dòng)力學(xué)常數(shù)k3。酶的催化效率和轉(zhuǎn)換數(shù)酶的催化效率可用酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)

來(lái)表示。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是指在酶被底物飽和的條件下，每個(gè)酶分子每秒鐘將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)。定義:當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。意義:可用來(lái)比較每單位酶的催化能力。1.雙倒數(shù)作圖法(doublereciprocalplot)，又稱為林-貝氏(Lineweaver-Burk)作圖法Vmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數(shù)（三）Ｋm值與Ｖmax值可以通過(guò)作圖法求取-1/Km1/Vmax1/[S]1/V2.Hanes作圖法在林－貝氏方程基礎(chǔ)上，兩邊同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax[S][S]/V-Km

Km/Vm1/Vmax二、底物足夠時(shí)酶濃度對(duì)反應(yīng)速率的影響呈直線關(guān)系在酶促反應(yīng)系統(tǒng)中，當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟪^(guò)酶的濃度，酶被底物飽和時(shí)，反應(yīng)速率達(dá)最大速率。此時(shí)，反應(yīng)速率和酶濃度變化呈正比關(guān)系。當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速率與酶濃度成正比。關(guān)系式為：V=k3[E]0V[E]當(dāng)[S]>>[E]時(shí)，Vmax=k3[E]酶濃度對(duì)反應(yīng)速率的影響三、溫度的影響具有雙重性溫度對(duì)酶促反應(yīng)速率具有雙重影響。酶促反應(yīng)速率最快時(shí)反應(yīng)體系的溫度稱為酶促反應(yīng)的最適溫度(optimumtemperature)。溫度對(duì)淀粉酶活性的影響酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應(yīng)進(jìn)行的時(shí)間有關(guān)。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。溫度回升后，酶又恢復(fù)其活性。四、pH改變酶和底物分子解離狀態(tài)影響反應(yīng)速率酶催化活性最高時(shí)反應(yīng)體系的pH稱為酶促反應(yīng)的最適pH(optimumpH)。pH對(duì)某些酶活性的影響酶的最適pH最適pH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液種類與濃度、以及酶純度等因素的影響。五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應(yīng)速率酶的抑制劑(inhibitor)酶的抑制區(qū)別于酶的變性：

抑制劑對(duì)酶有一定選擇性引起變性的因素對(duì)酶沒(méi)有選擇性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。抑制作用的類型不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition)競(jìng)爭(zhēng)性抑制(competitiveinhibition)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制(non-competitiveinhibition)反競(jìng)爭(zhēng)性抑制(uncompetitiveinhibition)根據(jù)抑制劑和酶結(jié)合的緊密程度不同，酶的抑制作用分為：

概念抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。不可逆（一）不可逆性抑制劑主要與酶共價(jià)結(jié)合分類：特異針對(duì)基團(tuán)的試劑和底物結(jié)構(gòu)不類似底物類似物自殺底物和底物類似，但需要被催化后才發(fā)揮抑制作用有機(jī)磷化合物路易士氣失活的酶羥基酶失活的酶酸巰基酶失活的酶酸BAL巰基酶BAL與砷劑結(jié)合物注：不可逆并不代表不可救。特異針對(duì)基團(tuán)的試劑活性位點(diǎn)的絲氨酸底物類似物結(jié)合活性位點(diǎn)不可逆改變活性位點(diǎn)自殺底物類似底物，能結(jié)合到活性中心（但還不抑制酶活），被酶催化發(fā)生正常的酶反應(yīng)生成中間產(chǎn)物，中間產(chǎn)物導(dǎo)致酶活性的不可逆抑制，是更好的酶活性相關(guān)藥物的候選者青霉素是1928年被ScottishdoctorAlexanderFleming發(fā)現(xiàn)的抗生素，是細(xì)菌細(xì)胞壁合成的抑制劑(theNobelprizeinMedicine).（二）可逆性抑制作用競(jìng)爭(zhēng)性抑制非競(jìng)爭(zhēng)性抑制反競(jìng)爭(zhēng)性抑制類型概念抑制劑通常以非共價(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的抑制劑與底物競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合酶的活性中心

有些抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，從而阻礙酶－底物復(fù)合物的形成。這種抑制作用稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。定義競(jìng)爭(zhēng)性抑制+IEIE+SE+PESIS+++ESIESEIPEE競(jìng)爭(zhēng)性抑制特點(diǎn)I與S結(jié)構(gòu)類似，競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心；抑制程度取決于抑制劑與酶的相對(duì)親和力及底物濃度；動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax不變，表觀K