生物化學(xué)課件：酶的 作用機理

第三章酶第三節(jié)酶的作用機理Enzyme酶的催化機理一、酶與活化能碰撞、有效碰撞、活化分子、活化能：活化分子所有的最低能量(Ea)與分子的平均能量(EA)之差。分子由常態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)榛罨癄顟B(tài)所需要的能量稱為活化能。酶的催化機理一、酶與活化能酶的催化機理二、酶與底物作用機理中間產(chǎn)物學(xué)說催化機理目前較滿意的解釋是：中間產(chǎn)物學(xué)說又叫

過渡態(tài)學(xué)說中間產(chǎn)物學(xué)說酶與底物通過形成中間產(chǎn)物使反應(yīng)沿一個低活化能的途徑進行。E+SESE+P酶的催化機理二、酶與底物作用機理中間產(chǎn)物學(xué)說酶的催化機理二、酶與底物作用機理底物S與酶結(jié)合形成中間產(chǎn)物ES

S與E的結(jié)合導(dǎo)致分子中某些化學(xué)鍵發(fā)生變化，呈不穩(wěn)定狀態(tài)，亦即活化態(tài)，使反應(yīng)活化能降低。復(fù)合物ES轉(zhuǎn)變成酶與產(chǎn)物的復(fù)合物EPEP裂解，生成產(chǎn)物中間產(chǎn)物學(xué)說酶的催化機理二、酶與底物作用機理中間產(chǎn)物學(xué)說酶的催化機理二、酶與底物作用機理酶的催化機理鎖鑰學(xué)說(Lockandkey)1890年EmilFischer提出。酶和底物的結(jié)合狀如鑰匙與鎖的關(guān)系。底物分子或其一部分象鑰匙一樣，專一地楔入到酶的活性中心部位，即底物分子進行化學(xué)反應(yīng)的部位與酶分子活性中心具有緊密互補的關(guān)系。二、酶與底物作用機理酶的催化機理此學(xué)說很好地解釋了酶的立體異構(gòu)專一性，但不能解釋酶的活性中心既適合于可逆反應(yīng)的底物，又適合于產(chǎn)物，也不能解釋酶專一性中的所有現(xiàn)象。二、酶與底物作用機理酶的催化機理誘導(dǎo)契合學(xué)說(Inducedfit)1958年D.E.Koshland提出。酶分子活性中心的結(jié)構(gòu)原來并非和底物的結(jié)構(gòu)互相吻合，但酶的活性中心是柔性的而非剛性的。二、酶與底物作用機理酶的催化機理

當(dāng)?shù)孜锱c酶相遇時，可誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象發(fā)生相應(yīng)的變化，其上有關(guān)的各個基團達到正確的排列和定向，因而使底物和酶能完全契合。當(dāng)反應(yīng)結(jié)束產(chǎn)物從酶分子上脫落下來后，酶的活性中心又恢復(fù)成原來的構(gòu)象。二、酶與底物作用機理對于雙分子反應(yīng)，底物結(jié)合到酶的活性中心

(1)鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)兩底物分子相鄰近，大大提高了底物的有效濃度——鄰近效應(yīng)底物分子還在活性中心“定向”排布，有利于原子軌道的重疊——軌道定向，使分子間反應(yīng)近似于分子內(nèi)反應(yīng)

酶催化的高效性的機理酶催化的高效性

(2)“張力”和“形變”底物與酶結(jié)合酶分子構(gòu)象變化底物分子的敏感鍵

產(chǎn)生“張力”和“形變”敏感鍵斷裂誘導(dǎo)有利于

酶催化的高效性的機理酶催化的高效性

(3)酸堿催化酶活性部位上的某些基團可以作為質(zhì)子供體或受體對底物進行酸或堿催化?！釅A催化如His的咪唑基在中性條件下，有一半是酸形式、一半是堿形式。因此既可進行酸催化，又可進行堿催化。所以咪唑基是酶分子最有效、最活潑的一個功能基團。

酶催化的高效性的機理酶催化的高效性酶活性部位上的某些基團可以作為質(zhì)子供體或受體對底物進行酸或堿催化?！釅A催化有時，酶活性部位上有幾個基團分別作為質(zhì)子供體和受體，同時進行酸堿催化?！釅A共同催化

(3)酸堿催化酶催化的高效性的機理酶催化的高效性

(4)形成共價中間物某些酶可以和底物形成共價中間物，使反應(yīng)的活化能大大降低。共價催化的最一般形式是：酶的親核基團對底物中的碳原子進行攻擊，形成共價中間物。酶催化的高效性的機理酶催化的高效性如胰凝乳蛋白酶chymotrypsin酶催化的高效性的機理酶催化的高效性

(5)活性中心是低介電區(qū)某些酶的活性中