大連理工大學(xué) 生物化學(xué)-修志龍-綜合習(xí)題測(cè)試二

糖的概念及其分類糖類的元素組成、化學(xué)本質(zhì)及生物學(xué)作用旋光異構(gòu)單糖、二糖、寡糖和多糖的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)糖聚合物及其代表和它們的生物學(xué)功能糖蛋白的生物活性糖的鑒定原理糖苷、糖苷鍵、氨基糖、肽聚糖、脂多糖、糖蛋白、蛋白聚糖、凝集素二、基本問題同一種單糖的α型和β型是對(duì)映體。由于酮類無還原性所以酮糖亦無還原性。果糖是左旋的，因此它屬于構(gòu)型。糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個(gè)還原端所以它們都有還原性。從熱力學(xué)上講葡萄糖的船式構(gòu)象比椅式構(gòu)象更穩(wěn)定。一切有旋光性的糖都有變旋現(xiàn)象。α淀粉酶和β淀粉酶的區(qū)別在于α淀粉酶水解α糖苷鍵，β淀粉酶水解β糖苷鍵糖對(duì)于生物體來說所起的作用就是作為能量物質(zhì)和結(jié)構(gòu)物質(zhì)。天然葡萄糖只能以一種構(gòu)型存在，因此也只有一種旋光度。構(gòu)成淀粉纖維素和半纖維素的基本單位都是葡萄糖蔗糖是由一分子和一分子組成它們之間通過糖苷鍵相連。糖苷是指糖的和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛或縮酮等形式的化合物。糖原和支鏈淀粉結(jié)構(gòu)上很相似都由許多組成它們之間通過和兩直鏈淀粉遇碘呈色，支鏈淀粉遇碘呈色，糖原遇碘呈、糖蛋白中糖鏈的主要作用是。、單糖的構(gòu)型只與有關(guān)，而單糖旋光的方向和程度則由、葡萄糖上的醛基被還原后生成，可引起人類的糖蛋白中糖肽鍵是指糖與蛋白質(zhì)的結(jié)合，糖肽鍵是指糖與蛋白質(zhì)的三、選擇題自然界通過光合作用生成大量的植物干物質(zhì)，其中含量最高的是凝集素是一類蛋白質(zhì)它們能專一地識(shí)別某個(gè)氨基酸殘基或特定肽段序列某個(gè)糖基或特定寡糖鏈某個(gè)核糖核苷酸或特定寡核糖核苷酸序列某個(gè)脫氧核糖核苷酸或特定寡脫氧核糖核苷酸序列蔗糖與麥芽糖的區(qū)別在于麥芽糖是單糖蔗糖是單糖蔗糖含果糖麥芽糖含果糖生物體內(nèi)脂質(zhì)的分類，其代表脂及特性生物膜的化學(xué)組成和結(jié)構(gòu)“流體鑲嵌模型”的要點(diǎn)基本概念甘油三酯、皂化作用、碘值、鞘脂、鞘磷脂、卵磷脂、腦磷脂、脂質(zhì)體、生物膜、內(nèi)在膜蛋胞吞作用一、判斷題自然界中常見的不飽和脂酸多具有反式結(jié)構(gòu)。磷脂是中性脂。磷脂和糖脂都屬于兩親化合物植物油的必需脂酸含量豐富，所以植物油比動(dòng)物油營(yíng)養(yǎng)價(jià)值高。人類的必需脂肪酸是十六碳的各級(jí)不飽和脂肪酸膜的脂質(zhì)由甘油脂類和鞘脂類兩大類脂質(zhì)所組成人體的增加對(duì)于防止動(dòng)脈粥樣硬化有一定的作用磷脂水溶液經(jīng)超聲波處理后可以生成脂質(zhì)體。除了膜脂脂肪酰鏈的長(zhǎng)度外，影響膜脂流動(dòng)性的主要因素是。磷脂酶水解磷脂生成磷脂酸。膽固醇是生物膜的主要成分，可調(diào)節(jié)生物膜的流動(dòng)性心堿脂是一種在中性下帶正電荷的磷脂生物膜上有許多膜固有蛋白，他們的跨膜肽段大多呈α螺旋結(jié)構(gòu)層的磷脂組成是基本一致的作為膜脂的鞘糖脂的功能主要與能量代謝有關(guān)生物膜中脂質(zhì)的流動(dòng)性受膽固醇含量的影響磷脂的代謝轉(zhuǎn)化主要是與三酯酰甘油的合成和利用有關(guān)生物膜的基本結(jié)構(gòu)是脂雙層其中的二個(gè)單層的脂質(zhì)組成大體上是相同的酶在水解一分子時(shí)使個(gè)由細(xì)胞外進(jìn)入細(xì)胞內(nèi)細(xì)胞內(nèi)達(dá)到細(xì)胞外脂質(zhì)體不是一種細(xì)胞器生物膜是離子與極性分子的通透屏障，但水分子是例外磷脂酰膽堿卵磷脂分子中生物膜內(nèi)的蛋白質(zhì)朝向分子內(nèi)側(cè)。為親水端，氨基酸植物油在常溫下一般為液態(tài)，這是因?yàn)樗鼈兒写罅康牡木壒省?nèi)質(zhì)網(wǎng)分為兩種類型，一種是粗糙型內(nèi)質(zhì)網(wǎng)，為的場(chǎng)所；另一種為光滑型內(nèi)質(zhì)網(wǎng)，與和合成關(guān)系密切。脂類是由和等所組成的酯類及其衍生物。甘油三酯是由一分子甘油與三分子脂酸所組成的酯任何一個(gè)甘油三酯分子總是包含三個(gè)相同的脂酰基甘油三酯可以制造肥皂甘油三酯在氯仿中是可溶的脂肪的堿水解稱為生物膜的厚度在①左右；②左右；③左右；④左右。膜固有蛋白與膜質(zhì)的相互作用主要通過：①離子鍵；②疏水鍵；③氫鍵；④生物膜的基本結(jié)構(gòu)是：①磷脂雙層兩側(cè)各附著不同蛋白質(zhì)；②磷脂形成片層結(jié)構(gòu)，蛋白質(zhì)位于各個(gè)片層之間；③蛋白質(zhì)為骨架，二層磷脂分別附著于蛋白質(zhì)的兩側(cè)；④磷脂雙層為骨架，蛋白質(zhì)附著于表面或插入磷脂雙層中。、氫鍵、范德華力和離子鍵、范德華力、離子鍵和疏水相互作用作用于卵磷脂的產(chǎn)物、磷脂酶作用于磷脂的產(chǎn)物、磷脂酶作用于卵磷脂的產(chǎn)物、磷脂酶作用于磷脂的產(chǎn)物動(dòng)物細(xì)胞質(zhì)中游離的濃度大約是細(xì)胞外的類二十碳烷的主要前體是前列腺素亞油酸花生四烯酸棕櫚酸下述化合物中不屬于膽固醇衍生物的是雌性激素膽酸黃體酮前列腺素正常細(xì)胞質(zhì)膜上磷脂酰絲氨酸的分布已知細(xì)胞質(zhì)膜中脂分子組成的復(fù)雜性遠(yuǎn)遠(yuǎn)超過它們作為單純的生物或物理屏障所需的程度你認(rèn)為這有什么生物學(xué)意義?蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（一級(jí)、二級(jí)、高級(jí)結(jié)構(gòu)的概念及形式）?蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)測(cè)定的一般步驟?蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)及分離純化和純度鑒定的方法?蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系?基本概念、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)及功能胰蛋白酶等；分解代謝：氧化脫氨，聯(lián)合脫氨，氨的轉(zhuǎn)運(yùn)，尿素循環(huán)，氨基酸衍生物的生理功能，氨基酸代謝缺陷癥，生糖氨基酸，生酮氨基酸；合成代謝：氨基酸合成途徑，重要氨基酸衍生物的生物合成，谷胱甘肽的生理功能，生()蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)及功能實(shí)例：凝血酶、鐮刀性貧血癥、胰島素，可變氨基酸、不變、蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)及功能()蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)：二面角、肽平面；()蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的研究方法；()蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)及功能實(shí)例：朊蛋白。蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)及功能()蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：穩(wěn)定鍵；()蛋白質(zhì)的變性、特點(diǎn)及本質(zhì)、化學(xué)性質(zhì)變化；()蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性：包涵體復(fù)性；()蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)及功能實(shí)例：肌紅蛋白；股右手超螺旋、主要氨基酸、穩(wěn)定鍵。、蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)及功能()蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：寡聚蛋白、蛋白聚體、穩(wěn)定鍵；()別構(gòu)效應(yīng)：別構(gòu)劑，協(xié)同效應(yīng)、正協(xié)同效應(yīng)、負(fù)協(xié)同效應(yīng)；()蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)及功能實(shí)例：血紅蛋白，血紅蛋白氧和作用(、蛋白質(zhì)的分離純化、定性、定量分析()蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：()蛋白質(zhì)的分離純化：初分離：沉淀、超濾（透析）()蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)；()蛋白質(zhì)沉降：沉降系數(shù)；()蛋白質(zhì)的檢測(cè)定量檢測(cè)：定定性檢測(cè)：活性檢測(cè)：酶活，體外活性（培養(yǎng)實(shí)驗(yàn)，酶聯(lián)免疫分析體內(nèi)活加保護(hù)劑后動(dòng)干，低溫保存。一、判斷題似，因此這兩種蛋白的氧結(jié)合曲線也是十分相似的。二硫鍵既可用氧化劑，也可用還原劑進(jìn)行斷裂。所有α氨基酸中的α碳原子都是一個(gè)不對(duì)稱的碳原子。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)可以定義為一些特定的三級(jí)結(jié)構(gòu)的肽鏈通過共價(jià)鍵形成的大分子體兩個(gè)或幾個(gè)二級(jí)結(jié)構(gòu)單元被連接多肽連接在一起，組成有特殊的幾何排列的局部空間結(jié)一個(gè)化合物如果能和茚三酮反應(yīng)生成紫色，說明這個(gè)化合物是氨基酸、肽和蛋白質(zhì)。雖然在非哺乳動(dòng)物中出現(xiàn)自由的氨基酸和由氨基酸構(gòu)成的多肽。但在哺乳動(dòng)物中最近顯示也含有某些自由的氨基酸。雙縮脲反應(yīng)是肽和蛋白質(zhì)特有的反應(yīng)，所以二肽也有雙縮脲反應(yīng)。測(cè)定變構(gòu)酶的分子量可以用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電泳。胰蛋白酶只斷裂賴氨酸或精氨酸的羧基參與形成的肽鍵。蛋白質(zhì)中的α—螺旋幾乎全都是左手的。三個(gè)字母代表的氨基酸是谷氨酰胺自然界中的蛋白質(zhì)和多肽物質(zhì)均由型氨基酸被洗脫下來的氨基酸是。天然蛋白質(zhì)中只含種型氨基酸和無型之分的甘氨酸這種氨基酸的殘基膠原蛋白質(zhì)由三條左旋螺旋形成的右懸螺旋，其螺旋周期為。有機(jī)溶劑沉淀蛋白質(zhì)時(shí)，介電常數(shù)的增加使離子間的靜電作用的減弱而致。蛋白質(zhì)變性主要由于氫鍵的破壞這一概念是由提出來的。條件下，蛋白質(zhì)與充分結(jié)合后平均每個(gè)氨基酸所帶電荷約為個(gè)負(fù)電荷。構(gòu)成蛋白質(zhì)的種氨基酸都會(huì)有不對(duì)稱碳原子。多肽鏈的共價(jià)主鏈形式可以是雙鏈或單鏈，，苯丙氨酸是人體必需氨基酸蛋白質(zhì)中的α螺旋都是右手螺旋，因?yàn)橛沂致菪容^穩(wěn)定。賴氨酸、精氨酸和組氨酸都是堿性氨基酸，在時(shí)攜帶正電荷。煮熟的雞蛋易于消化是由于其蛋白質(zhì)的變性。一個(gè)氨基酸殘基就是一個(gè)肽單位。亮氨酸的疏水性比纈氨酸強(qiáng)。“必需氨基酸”是指合成蛋白質(zhì)必不可少的一些氨基酸。維系蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵。蛋白質(zhì)中的α—螺旋幾乎全都是左手的。蛋白質(zhì)的定義為以肽鍵相連的型氨基酸的高分子聚合物。條件下，蛋白質(zhì)與充分結(jié)合后平均每個(gè)氨基酸所帶電荷約為個(gè)負(fù)電荷。蛋白質(zhì)變性主要由于氫鍵的破環(huán)這一概念是由提出來的。絲酪絲甲硫谷組苯丙賴色甘十肽經(jīng)胰蛋白酶部分水解后，溶液中將有兩種肽段存在蛋白質(zhì)可解離的基團(tuán)都來自其側(cè)鏈上的基團(tuán)蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)和它所含的酸性氨基酸殘基和堿性氨基酸殘基的數(shù)目比例有關(guān)今有四種蛋白質(zhì)，其分子體積由大到小的順序是在凝膠過濾柱層析過程中，最先洗脫出來的蛋白質(zhì)一般應(yīng)該是蛋白質(zhì)溶液出現(xiàn)沉淀與蛋白質(zhì)變性存在必然的關(guān)系。二、填空題是側(cè)鏈則帶部分正電荷。脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生色的物質(zhì)，而其它氨基酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生通?？捎米贤夥止夤舛确y(cè)定蛋白質(zhì)的含量，這是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子中的、和三種氨基酸的共軛雙鍵有紫外吸收能力。年提出了固相合成肽的方法，因而獲得年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。常用的拆開蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的方法有法，常用的試劑為。法，常用的試劑為。一般來說，球狀蛋白質(zhì)的性氨基酸側(cè)鏈位于分子內(nèi)部，性氨基酸側(cè)鏈位于分子表面。實(shí)驗(yàn)室中常用的測(cè)定相對(duì)分子質(zhì)量的方法有、和等。羧肽酶不能水解端是殘基、殘基和殘基的肽鍵。確定蛋白質(zhì)中二硫鍵的位置，一般先采用，然后用技術(shù)分離水解后的混合免疫球蛋白分子是由條一樣的輕鏈和一樣的重鏈組成，它們之間共有對(duì)二硫鍵來維持整個(gè)分子結(jié)構(gòu)。穩(wěn)定原膠原的三股螺旋力的有和此外，其氨基酸三聯(lián)體的每第三個(gè)位置原膠原蛋白分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)是一種三股螺旋，這是一種結(jié)構(gòu)，其中每一股又是一已知三種超二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本組合形式。印跡法的原理是用鑒定蛋白質(zhì)的一種方法。根據(jù)等電點(diǎn)的不同進(jìn)行的蛋白質(zhì)分離的電泳法是。))形成球蛋白的作用力按其重要程度依次為、、(尿素是一種蛋白質(zhì)變性劑，其主要作用是其作用機(jī)制為。肽鍵平面上共有個(gè)原子，最初認(rèn)識(shí)這種平面結(jié)肌紅蛋白分子中的輔基含有——離子（金屬在正常狀態(tài)下，該離子的化合價(jià)為——三、選擇題測(cè)定小肽氨基酸順序的最好方法是氨肽酶法苯異硫氰酸法法某蛋白質(zhì)的為，在的緩沖液中進(jìn)行自由界面電泳，其泳動(dòng)方向?yàn)檠t蛋白的輔基是血紅素鐵原卟啉鐵原卟啉Ⅸ鐵原卟啉血紅蛋白的氧合曲線向右移動(dòng)是由于分壓的減少分壓的減少分壓的增加分壓的增加煤氣中毒主要是因?yàn)槊簹庵械囊谎趸己脱t蛋白結(jié)合后，血紅蛋白失去了運(yùn)輸氧的功能，使患者因缺氧而死。以上說法都不對(duì)凝膠電泳測(cè)定蛋白質(zhì)的相對(duì)分子質(zhì)量是根據(jù)各種蛋白質(zhì)在一定條件下所帶凈電荷的不同分子大小不同分子極性不同溶解度不同以上說法都不對(duì)若用電泳分離、和三種二肽，在下列哪個(gè)條件下電泳~~~①總是和蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)緊密聯(lián)系的；③有時(shí)和蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)有關(guān)，有時(shí)無關(guān)。蛋白質(zhì)是兩性介質(zhì)，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，其：針對(duì)配基的生物學(xué)特異性的蛋白質(zhì)分離方法，是：胰島素原是由一條“連接肽”通過堿性氨基酸殘基連接其它二條鏈的C端和N端，這一為穩(wěn)定原膠原三股螺旋結(jié)構(gòu)，三聯(lián)體的每第三個(gè)氨基酸的位置必須是：分離含有二硫鍵的肽段可以用：①—電泳；②對(duì)角線電泳；③瓊脂糖電泳。聚丙烯酰胺電泳完全是根據(jù)蛋白質(zhì)的（）來分離不同蛋白質(zhì)的。溶解度最大、生物功能最強(qiáng)、易從溶液中析出、分子表面沒有電荷分布下列哪種層析最常用于分析蛋白質(zhì)純度：、離子交換層析、紙層析、凝膠排阻層析、疏水層析直接法、間接法、質(zhì)譜法、連接法免疫球蛋白是一種什么蛋白？、和血紅蛋白結(jié)合后，血紅蛋白失去了運(yùn)輸氧的功能，使患者因缺氧而死。每個(gè)蛋白質(zhì)分子必定具有的結(jié)構(gòu)是什么？、密度梯度離心、聚丙烯酰胺凝膠電泳、凝膠排阻層析、親和層析蛋白質(zhì)在處于等電點(diǎn)時(shí)的溶解度最小最大與等電點(diǎn)沒有關(guān)系在接近中性條件下，即可為氫離子受體，也可為氫離子供體的基團(tuán)是英國(guó)科學(xué)家完成牛胰島素的氨基酸序列測(cè)定工作和中國(guó)科學(xué)家完成牛胰島素的人工合成工作分別在生成谷氨酸。用胰凝乳蛋白酶處理原來五肽生成兩個(gè)肽段及游離谷氨酸。試從上述實(shí)驗(yàn)結(jié)果寫出該五肽的氨基酸順序。指出從分子排組層析柱上洗脫下列蛋白質(zhì)時(shí)的洗脫順序。為什么？分離蛋白質(zhì)的范圍是蛋白胰凝乳蛋白酶原血清清蛋白。列出蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)和超二級(jí)結(jié)構(gòu)的各三種基本類型。谷胱甘肽簡(jiǎn)述四種從混合物中分離制備一種蛋白質(zhì)的技術(shù)方法及原理。氨基酸殘基的平均分子量為。某一蛋白質(zhì)的多肽鏈在一些區(qū)段為α螺旋構(gòu)象，在另一些區(qū)段為β折疊構(gòu)象。該蛋白質(zhì)的分子量，多肽鏈外形的長(zhǎng)度為×一系列分析結(jié)果如下：()用胰凝乳蛋白酶消化后，從產(chǎn)物中分出一個(gè)純四肽，其組成為、、、的兩個(gè)三肽及一個(gè)二肽。此二肽被出自由天冬氨酸。請(qǐng)列出這多肽的氨基酸排列順序并說明之原因。環(huán)得到甘氨酸的信號(hào)，第二循環(huán)得到胱氨酸和谷氨酸的信號(hào)，第三循環(huán)得到亮氨酸苯丙的組成，得到其中的一條為——谷氨酸，半胱氨酸，亮氨酸，脯氨酸，并在?酶的概念、結(jié)構(gòu)、作用特點(diǎn)、國(guó)際分類、命名?影響酶促反應(yīng)的因素（米氏方程的推導(dǎo)）?酶的提純與活力鑒定的基本方法?酶活力概念、米氏方程以及酶活力的測(cè)定方法、酶活力、酶的活力單位、酶的比活力、酶的轉(zhuǎn)換數(shù)();酸合成酶，含有專一性非酶蛋白亞基的寡聚酶乳糖合成酶，具有底物載體亞基的寡聚酶、酶的分子組成：?jiǎn)渭兠浮⒔Y(jié)合酶、酶的輔助因子，酶的活性中心，酶活性中心的確、酶的作用機(jī)理：降低反應(yīng)活化能，中間復(fù)合物，高效性（趨近效應(yīng)、定向效應(yīng)，張、酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)：、米氏方程雙倒數(shù)作圖；不可逆性抑制作用：以共價(jià)鍵方式與酶的必需基團(tuán)進(jìn)行不可逆結(jié)合而使酶喪失活性，非專一性；專一性，型—專一性限制，—自殺性底物；競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑動(dòng)力學(xué)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑動(dòng)力學(xué)反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑動(dòng)力學(xué)、根據(jù)米氏方程，轉(zhuǎn)換數(shù)值越大的酶反應(yīng)速度越大。、米氏常數(shù)值是一個(gè)與酶濃度無關(guān)的特征常數(shù)，但表觀值受酶濃度的影響。、對(duì)一個(gè)正協(xié)同別構(gòu)酶而言，當(dāng)增加正調(diào)節(jié)物濃度時(shí)，協(xié)同性減少。、在結(jié)構(gòu)上與底物無關(guān)的各種代謝物有可能改變酶的值。、一個(gè)酶的非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑不可能與底物結(jié)合在同一個(gè)部位。、一個(gè)酶催化正反應(yīng)和逆反應(yīng)的或值可以不同但比值通常是相同的、和印跡兩種方法都是應(yīng)用抗體檢測(cè)抗原的實(shí)驗(yàn)手段、在底物的濃度達(dá)到無限大又沒有任何效應(yīng)劑存在的條件下，酶催化反應(yīng)、抑制劑不與底物競(jìng)爭(zhēng)酶結(jié)合部位，則不會(huì)表現(xiàn)為競(jìng)爭(zhēng)性抑制。、酶反應(yīng)最適p不僅取決于酶分子的解離情況，同時(shí)也取決于底物分子的解離情、酶的最適與酶的等電點(diǎn)是兩個(gè)不同的概念，但兩者之間有相關(guān)性，兩個(gè)數(shù)、酶反應(yīng)的專一性取決于其輔助因子的結(jié)構(gòu)。、酶影響它所催化反應(yīng)的平衡。、酶促反應(yīng)的米氏常數(shù)與所催化反應(yīng)的底物無關(guān)。、用酶水解蛋白質(zhì)不會(huì)引起水解產(chǎn)物的消旋。、值越大，表示酶與底物的親和力越大。、測(cè)定變構(gòu)酶的分子量可以用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電、酶要表現(xiàn)其催化活性只要有活性中心就可以了。、表現(xiàn)為底物和自由酶之間第二個(gè)順序的速度常數(shù)。對(duì)酶活力的影響除了過酸、過堿導(dǎo)致酶變性而失活外，主要是通過影響酶或底一個(gè)型不可逆抑制劑所具有的主要結(jié)構(gòu)特征是和。（）非競(jìng)爭(zhēng)性抑制的酶反應(yīng)中。有一類不可逆抑制劑具有被酶激活的性質(zhì)，被稱為型不可逆抑制劑，又可被磺胺類藥物能抑制細(xì)菌生長(zhǎng)。因?yàn)樗墙Y(jié)構(gòu)類似物能競(jìng)爭(zhēng)性抑制葉酸合使酶具有高效催化的因素是?；前匪幠芤种萍?xì)菌生長(zhǎng)，因?yàn)樗堑慕Y(jié)構(gòu)類似物，能樣地抑制抑制劑不改變酶促反應(yīng)。抑制劑不改變酶促反應(yīng)。酶的專一性分為兩大類：和?！＿@種作用被稱之為——，催化這步反應(yīng)的酶往往是——。三、選擇題,增加的結(jié)合能被用來降低增加的結(jié)合能被用來增加；,增加的結(jié)合能被用來降低反應(yīng)活化能增加的結(jié)合能被用來增加反應(yīng)活化能。蛋白質(zhì)磷酸化時(shí)，需要：①蛋白質(zhì)水解酶；②蛋白質(zhì)激酶；③磷酸化酶。根據(jù)國(guó)際系統(tǒng)命名法原則，以下哪一個(gè)有可能是蛋白激酶的編號(hào)：在酶的抑制作用中，抑制活力時(shí)的抑制劑濃度等于值適用于：①競(jìng)爭(zhēng)性抑制；②非競(jìng)爭(zhēng)性抑制；③不可逆抑制；④所有可逆性抑制。磷酸果糖激酶（—磷酸果糖——激酶）和果糖二磷酸酶（果糖—，—二磷酸酯①同工酶，兩個(gè)不同蛋白質(zhì)催化同一反應(yīng)；②兩個(gè)不同蛋白質(zhì)催化不同反應(yīng)；③一個(gè)雙功能酶，同一個(gè)蛋白質(zhì)具有兩種酶活性。米氏方程雙倒數(shù)作圖的縱軸截距所對(duì)應(yīng)的動(dòng)力學(xué)常數(shù)為：①Km;②V;③Km/V;④V/Km。①結(jié)合能增大；②增加的結(jié)合能被用來降低反應(yīng)活化能；③增加的結(jié)合能被用來降低；④增加的結(jié)合能被用來增大在酶的可逆抑制劑中，不影響酶二級(jí)常數(shù)的是：有聯(lián)系，在結(jié)構(gòu)上也有相互聯(lián)系，形成復(fù)合體；③上述兩種情況都存在。有的酶存在多種同工酶形式，這些同工酶所催化的反應(yīng)：③完全相同，但由于每種同工酶活性不同，反應(yīng)的平衡常數(shù)可以不相同。在羧肽酶的活性部位存在一個(gè)緊密結(jié)合的離子，這個(gè)離子的作用是：米氏常數(shù)與下列哪些因素?zé)o關(guān)：進(jìn)行酶活力測(cè)定時(shí)：、底物濃度必須等于酶濃度、酶濃度必須大于底物濃度、底物濃度必須極大于酶濃度、與底物濃度無關(guān)、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑、不可逆抑制劑、競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑酶促反應(yīng)的初速度與什么有關(guān)？、與酶濃度成正比、與底物濃度無關(guān)、與成正比、與溫度成正比一種酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑將有下列哪種動(dòng)力學(xué)效應(yīng)？下列酶和蛋白中，哪些具有別構(gòu)作用？、磷酸葡萄糖異構(gòu)酶、天冬氨酸轉(zhuǎn)甲酰酶已知某種酶的值為，試問要使此酶所催化的反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度下列關(guān)于酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的敘述哪些是正確的？、抑制劑結(jié)構(gòu)與底物的結(jié)構(gòu)相似、對(duì)無影響、增加底物濃度可減弱抑制劑的作用、使值變小非競(jìng)爭(zhēng)抑制作用與競(jìng)爭(zhēng)抑制作用不同點(diǎn)在于前者：、不影響→、提高底物濃度時(shí)仍然降低、抑制劑與酶活性中心以外的基因結(jié)合、值不變下列哪種酶的巰基參與催化肽鍵斷裂反應(yīng)()達(dá)到反應(yīng)平衡時(shí)，決定酶催化反應(yīng)中底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物比率的參數(shù)是能催化蛋白質(zhì)的谷氨酸及天冬氨酸的羧基側(cè)肽鍵斷裂反應(yīng)的酶是雙倒數(shù)作圖法和求抑制劑的作圖法分別采用對(duì)于作圖和對(duì)作圖對(duì)于作圖和對(duì)作圖對(duì)于作圖和對(duì)作圖對(duì)于作圖和對(duì)作圖在含金屬酶中最常見的金屬是對(duì)于一個(gè)正協(xié)同效應(yīng)別構(gòu)酶當(dāng)有激活劑（正調(diào)節(jié)物）存在下，其協(xié)同性親核催化中酶蛋白上最常見的提供親核基團(tuán)的殘基是抑制劑。簡(jiǎn)要說明可用于判斷和確定酶活性中心的一些主要方法。在酶的純化過程中必須考慮盡量減少酶活性的損失，因此操作過程通常需要在低溫下進(jìn)行，如果純化一個(gè)熱穩(wěn)定（耐溫）的酶，是否不需要在低溫條件下操作？請(qǐng)簡(jiǎn)一個(gè)可逆抑制劑對(duì)酶的抑制常數(shù)是否就等于當(dāng)酶的活性被抑制到時(shí)的抑制劑濃度請(qǐng)你通過對(duì)一個(gè)競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和一個(gè)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的酶動(dòng)力學(xué)分析對(duì)上述問題做出解答簡(jiǎn)述如何測(cè)定一個(gè)酶的值。核酶()?水溶性維生素的生理功能和缺乏病?脂溶性維生素的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)和功能一、判斷題呤二核苷酸中都含有腺嘌呤殘基維生素是一種天然的抗氧化劑。維生素的輔酶形式是。磷酸吡哆醛只作為轉(zhuǎn)氨酶的輔酶起作用。所有的維生素是輔酶的組成部分。維生素除主要由食物攝取外，人體自身也可以合成一定種類和數(shù)量的維生素維生素是一種抗氧化劑，對(duì)線粒體膜上的磷脂有抗自由基的作用。吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇的磷酸酯都可作為轉(zhuǎn)氨酶的輔酶。二、填空題()和生物素。三、選擇題輔酶Q是：下列種輔酶中，哪一種既可以傳遞乙?；挚梢詡鬟f氫：、脫氫酶的輔酶、蛋白質(zhì)的變性劑?核苷酸的結(jié)構(gòu)、分類及性質(zhì)?和一級(jí)結(jié)構(gòu)的概念和二級(jí)結(jié)構(gòu)要特點(diǎn)；的三級(jí)結(jié)構(gòu)?核酸的主要理化特性基本概念、核酸研究的歷史：人類基因組計(jì)劃、蛋白質(zhì)組學(xué)；、核酸功能：證明；、核酸性質(zhì)：水解，酸、堿、酶（核酸外切酶，牛脾磷酸二酯酶、蛇毒磷酸二酯酶；內(nèi)切一、判斷題在變性過程中總是對(duì)豐富區(qū)先解鏈。真核細(xì)胞中只存在于細(xì)胞核中。雙螺旋的兩條鏈方向一定是相反的。是包括變性、復(fù)性和延伸三個(gè)步驟的循環(huán)反應(yīng)。曾兩次榮獲諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。雙螺旋分子的變性定義為紫外吸收的增加。由于比多了一個(gè)羥基，因此就能自我催化發(fā)生降解。核酸的變性不涉及共價(jià)鍵的斷開。在細(xì)胞中，和各占一定的比例，占細(xì)胞總量最多的是。質(zhì)粒是一種環(huán)形，只在細(xì)菌中發(fā)現(xiàn)，而在酵母中卻沒有。溶液的值與核酸的紫外吸收無關(guān)。溶液的與核酸的紫外吸收無關(guān)。所有核酸的復(fù)制都是在堿基互補(bǔ)配對(duì)的原則下進(jìn)行。人是最高等生物其基因組的堿基對(duì)數(shù)目是動(dòng)物界中最大的核酸在的緩沖液中電泳時(shí)，是從正極向負(fù)極運(yùn)動(dòng)的核酸降解成單核苷酸時(shí)，紫外吸收值下降二、填空題細(xì)胞核內(nèi)除了外，還發(fā)現(xiàn)至少有二類小分子，它們是核小分子和限制性內(nèi)切酶特異識(shí)別和切割分子中的回文結(jié)構(gòu)，形成的末端有粘性末端雜交是用——鑒定——染色質(zhì)中的主要是以與結(jié)合成復(fù)合體的形式存在，并形成串珠的()三、選擇題包括中國(guó)在內(nèi)，有很多國(guó)家科學(xué)家參與的人類基因組計(jì)劃，到目前為止的進(jìn)展情況是什么①僅完成對(duì)染色體的遺傳圖譜和物理圖譜；④測(cè)定了人基因組全序列，分析了它們代表的遺傳信息，已經(jīng)了解大部分基因的功能。形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的堿基配對(duì)，除了和外，還有：細(xì)胞質(zhì)中主要有三種：、、，其相對(duì)含量是：①;②;③。決定雙螺旋結(jié)構(gòu)的主要作用力是：、疏水相互作用、范德華力、離子鍵、氫鍵根據(jù)模型，求每一微米雙螺旋含核苷酸的平均數(shù)是多少？、核苷酸間的磷酸二脂鍵斷裂、形成三股螺旋、處的光吸收下降、堿基對(duì)的含量直接影響值合成儀合成種片斷時(shí)，用的原料是()種種種脫氧核苷的衍生物真核生物的帽子結(jié)構(gòu)中與多核苷酸鏈通過三個(gè)磷酸基聯(lián)接的方式是含有胸腺嘧啶的種類是用雙脫氧末端終止法（即測(cè)序法）測(cè)定,核酸內(nèi)切酶活性’到’外切酶活性請(qǐng)你盡可能多地列舉生物功能的種類凝膠電泳是生物化學(xué)中常用的實(shí)驗(yàn)方法，請(qǐng)說明其原理和基本的試驗(yàn)步驟。如果有一個(gè)從大腸桿菌中提取的樣品，內(nèi)有染色體、質(zhì)粒和，請(qǐng)圖示電泳的結(jié)果。說明聚合酶鏈?zhǔn)椒磻?yīng)的基本原理及其在生物學(xué)研究中的意義。描述染色質(zhì)中的核小體結(jié)構(gòu)。列舉種區(qū)別單鏈和雙鏈的實(shí)驗(yàn)方法堿基的的百分組成。粘性末端五、寫出下列生物分子結(jié)構(gòu)式半胱氨酸胸腺嘧啶核糖