2024版高考生物一輪總復(fù)習(xí)第3單元細(xì)胞的能量供應(yīng)和利用第7課酶和ATP教師用書_第1頁(yè)
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第7課酶和ATP?學(xué)業(yè)質(zhì)量水平要求?1.通過(guò)關(guān)于酶本質(zhì)的探索和學(xué)習(xí),認(rèn)識(shí)酶的化學(xué)本質(zhì),總結(jié)出酶的作用,并能設(shè)計(jì)實(shí)驗(yàn)證明酶的作用及化學(xué)本質(zhì)。(生命觀念、科學(xué)思維、科學(xué)探究)2.通過(guò)分析與綜合,明確酶的高效性和專一性的含義,并學(xué)會(huì)設(shè)計(jì)實(shí)驗(yàn),探究酶的專一性和溫度、pH等對(duì)酶促反應(yīng)的影響,進(jìn)而明確酶在生產(chǎn)和生活中的應(yīng)用。(科學(xué)探究、科學(xué)思維、社會(huì)責(zé)任)3.基于對(duì)細(xì)胞生命活動(dòng)實(shí)例的分析,結(jié)合ATP的結(jié)構(gòu)特點(diǎn),認(rèn)同結(jié)構(gòu)和功能相適應(yīng)的觀點(diǎn)。(生命觀念、科學(xué)思維)考點(diǎn)一酶的本質(zhì)、作用和特性1.酶本質(zhì)的探索歷程(連線)答案:①—f②—a③—c④—d、e⑤—b2.酶的本質(zhì)及作用化學(xué)本質(zhì)絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)少數(shù)是RNA合成原料氨基酸核糖核苷酸合成場(chǎng)所核糖體主要是細(xì)胞核(真核細(xì)胞)來(lái)源一般來(lái)說(shuō),活細(xì)胞(哺乳動(dòng)物成熟的紅細(xì)胞除外)都能產(chǎn)生酶作用場(chǎng)所細(xì)胞內(nèi)、外或生物體外生理功能催化作用3.酶的作用機(jī)理分析(如下圖)①為有酶催化的反應(yīng)曲線;②為沒有催化劑的反應(yīng)曲線;③為有無(wú)機(jī)催化劑催化的反應(yīng)曲線。4.酶的催化特性(連線)答案:①—b②—a③—c5.比較過(guò)氧化氫在不同條件下的分解(1)實(shí)驗(yàn)過(guò)程。步驟相同處理向4支試管中分別加入2mL過(guò)氧化氫溶液不同處理不處理放在90℃左右的水浴中加熱滴入2滴FeCl3溶液滴入2滴肝臟研磨液現(xiàn)象氣泡基本無(wú)少較多很多帶火星衛(wèi)生香無(wú)復(fù)燃有復(fù)燃復(fù)燃性較強(qiáng)復(fù)燃性很強(qiáng)(2)變量分析。(3)實(shí)驗(yàn)結(jié)論:酶具有催化作用,同無(wú)機(jī)催化劑相比,催化效率更高。6.淀粉酶對(duì)淀粉和蔗糖的水解作用(1)實(shí)驗(yàn)原理。①淀粉和蔗糖都是非還原糖,葡萄糖、果糖、麥芽糖都是還原糖。②斐林試劑能鑒定溶液中有無(wú)還原糖。③淀粉酶能催化淀粉水解為還原糖,不能催化蔗糖水解。(2)實(shí)驗(yàn)步驟。序號(hào)操作步驟試管1試管21注入可溶性淀粉溶液2mL—2注入蔗糖溶液—2mL3注入新鮮的淀粉酶溶液2mL2mL4振蕩混勻,將試管的下半部浸到60℃左右的熱水中,保溫5min5取出試管,各加入2mL斐林試劑,振蕩搖勻6將兩支試管的下半部放進(jìn)盛有熱水的大燒杯中,煮沸1min,觀察顏色變化磚紅色沉淀淡藍(lán)色(3)實(shí)驗(yàn)結(jié)論:淀粉酶只能催化淀粉水解,不能催化蔗糖水解。這說(shuō)明酶具有專一性。1.由活細(xì)胞產(chǎn)生的酶在生物體外沒有催化活性。 (×)2.酶既可以作為催化劑,也可以作為另一個(gè)反應(yīng)的底物。 (√)3.酶提供了反應(yīng)過(guò)程中所必需的活化能。 (×)4.酶活性的發(fā)揮離不開其特定的結(jié)構(gòu)。 (√)5.同一個(gè)體各種體細(xì)胞中酶的種類相同、數(shù)量不同,代謝不同。 (×)6.酶分子在催化反應(yīng)完成后立即被降解成氨基酸。 (×)7.唾液淀粉酶催化反應(yīng)的最適溫度和保存溫度都是37℃。 (×)【教材細(xì)節(jié)命題】1.(必修1P82“探究·實(shí)踐”)已知胃蛋白酶的最適pH為1.5,小腸液的pH為7.6,胃蛋白酶隨食糜進(jìn)入小腸后還能發(fā)揮作用嗎?不能。為什么?因?yàn)闆]有了適宜的pH,胃蛋白酶活性大大下降甚至失活,不再發(fā)揮作用。2.(必修1P85“科學(xué)·技術(shù)·社會(huì)”)溶菌酶為什么具有抗菌消炎的作用?溶菌酶能夠溶解細(xì)菌的細(xì)胞壁,起到抗菌消炎的作用。細(xì)菌性溶菌酶不能(填“能”或“不能”)用于真菌感染。為什么?由于真菌和細(xì)菌細(xì)胞壁的成分不同和酶具有專一性等原因,細(xì)菌性溶菌酶不能用于真菌感染。1.酶相關(guān)模型的構(gòu)建與解讀(1)酶的高效性。①與無(wú)機(jī)催化劑相比,酶的催化效率更高。②酶和無(wú)機(jī)催化劑一樣,只能縮短達(dá)到化學(xué)平衡所需要的時(shí)間,不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)。(2)酶的專一性。①加入酶B的反應(yīng)速率和無(wú)酶條件下的反應(yīng)速率相同,說(shuō)明酶B對(duì)此反應(yīng)無(wú)催化作用。②加入酶A的反應(yīng)速率隨反應(yīng)物濃度的增大明顯加快,說(shuō)明酶A對(duì)此反應(yīng)有催化作用。(3)影響酶活性的因素。圖甲曲線分析:①在一定溫度(pH)范圍內(nèi),隨溫度(pH)的升高,酶的催化作用增強(qiáng),超過(guò)這一范圍,酶的催化作用逐漸減弱。②過(guò)酸、過(guò)堿、高溫都會(huì)使酶變性失活,而低溫只是抑制酶的活性,酶分子的結(jié)構(gòu)未被破壞,溫度升高可恢復(fù)活性。圖乙曲線分析:縱坐標(biāo)為反應(yīng)物剩余量,剩余量越多,生成物越少,反應(yīng)速率越慢;圖示pH=7時(shí),反應(yīng)物剩余量最少,應(yīng)為最適pH;反應(yīng)溶液pH的變化不影響酶作用的最適溫度。(4)底物濃度和酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)的影響。①圖甲:在其他條件適宜、酶量一定的情況下,酶促反應(yīng)速率先隨底物濃度增加而加快,當(dāng)?shù)孜镞_(dá)到一定濃度后,受酶數(shù)量的限制,酶促反應(yīng)速率不再增加。②圖乙:在底物充足、其他條件適宜的情況下,酶促反應(yīng)速率與酶濃度成正比。2.影響因素制約酶活性的機(jī)理(1)高溫、過(guò)酸、過(guò)堿——可破壞酶分子的空間結(jié)構(gòu)而導(dǎo)致酶永久性失活(不可逆轉(zhuǎn))。(2)低溫——僅抑制酶活性,并不破壞酶分子的空間結(jié)構(gòu),當(dāng)溫度適當(dāng)升高時(shí)活性可恢復(fù)。(3)酶活性還受某些激活劑或抑制劑的影響,前者可提升酶活性,后者則降低酶活性??枷?|酶的本質(zhì)、作用和特性1.(2022·湖南卷)洗滌劑中的堿性蛋白酶受到其他成分的影響而改變構(gòu)象,部分解折疊后可被正常堿性蛋白酶特異性識(shí)別并降解(自溶)失活。此外,加熱也能使堿性蛋白酶失活,如圖所示。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.堿性蛋白酶在一定條件下可發(fā)生自溶失活B.加熱導(dǎo)致堿性蛋白酶構(gòu)象改變是不可逆的C.添加酶穩(wěn)定劑可提高加堿性蛋白酶洗滌劑的去污效果D.添加堿性蛋白酶可降低洗滌劑使用量,減少環(huán)境污染B解析:由題“部分解折疊后可被正常堿性蛋白酶特異性識(shí)別并降解(自溶)失活”可知,堿性蛋白酶在一定條件下可發(fā)生自溶失活,A正確;由圖可知,加熱導(dǎo)致堿性蛋白酶由天然狀態(tài)變?yōu)椴糠纸庹郫B,部分解折疊的堿性蛋白酶降溫后可恢復(fù)到天然狀態(tài),因此部分加熱導(dǎo)致的堿性蛋白酶構(gòu)象改變是可逆的,B錯(cuò)誤;堿性蛋白酶受到其他成分的影響而改變構(gòu)象,而且加熱也能使堿性蛋白酶失活,會(huì)降低加堿性蛋白酶洗滌劑的去污效果,添加酶穩(wěn)定劑可提高加堿性蛋白酶洗滌劑的去污效果,C正確;酶具有高效性,堿性蛋白酶能使蛋白質(zhì)水解成多肽和氨基酸,具有很強(qiáng)的分解蛋白質(zhì)的能力,可有效地清除汗?jié)n、奶漬、醬油漬等污漬,添加堿性蛋白酶可降低洗滌劑使用量,減少環(huán)境污染,D正確。2.下列有關(guān)酶的敘述,正確的是()A.酶的催化效率比無(wú)機(jī)催化劑更高是因?yàn)槊改芙档头磻?yīng)的活化能B.酶都是在核糖體上合成的,但不一定需要內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體的加工C.在最適溫度和最適pH的條件下,酶對(duì)細(xì)胞代謝的調(diào)節(jié)作用最強(qiáng)D.酶的專一性是指一種酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng)D解析:酶和無(wú)機(jī)催化劑都能降低反應(yīng)的活化能,酶在降低反應(yīng)的活化能方面比無(wú)機(jī)催化劑更顯著,因而催化效率更高,A錯(cuò)誤;酶不都在核糖體上合成,如某些化學(xué)本質(zhì)是RNA的酶,蛋白質(zhì)類酶的合成也不一定需要內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體的參與,B錯(cuò)誤;酶在細(xì)胞代謝中有催化作用,在最適溫度和最適pH的條件下,酶的催化作用最強(qiáng),C錯(cuò)誤;酶的專一性是指一種酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng),D正確。考向2|影響酶活性的因素3.(2022·浙江6月選考)下列關(guān)于研究淀粉酶的催化作用及特性實(shí)驗(yàn)的敘述,正確的是()A.低溫主要通過(guò)改變淀粉酶的氨基酸組成,導(dǎo)致酶變性失活B.稀釋100萬(wàn)倍的淀粉酶仍有催化能力,是因?yàn)槊傅淖饔镁吒咝訡.淀粉酶在一定pH范圍內(nèi)起作用,酶活性隨pH升高而不斷升高D.若在淀粉和淀粉酶混合液中加入蛋白酶,會(huì)加快淀粉的水解速率B解析:低溫可以抑制酶的活性,不會(huì)改變淀粉酶的氨基酸組成,也不會(huì)導(dǎo)致酶變性失活,A錯(cuò)誤;酶具有高效性,故稀釋100萬(wàn)倍的淀粉酶仍有催化能力,B正確;酶活性的發(fā)揮需要適宜條件,在一定pH范圍內(nèi),隨著pH升高,酶活性升高,超過(guò)最適pH后,隨pH增加,酶活性降低甚至失活,C錯(cuò)誤;淀粉酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì),若在淀粉和淀粉酶混合液中加入蛋白酶,淀粉酶會(huì)被水解,則淀粉的水解速率會(huì)變慢,D錯(cuò)誤。4.下圖表示改變某一因素前后,淀粉溶液在唾液淀粉酶的作用下分解產(chǎn)生還原糖的結(jié)果。請(qǐng)據(jù)此分析,改變下列哪種因素才能獲得改變后的結(jié)果?()A.淀粉溶液量 B.pHC.溫度 D.唾液量A解析:改變底物的量,產(chǎn)物的量則會(huì)減少,圖中對(duì)照組的還原糖生成量一直多于實(shí)驗(yàn)組的還原糖生成量,故改變的是淀粉溶液量,即降低了底物的量,A正確;改變pH或溫度(會(huì)影響酶的活性)及改變唾液淀粉酶的量,都會(huì)影響化學(xué)反應(yīng)速率,但不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn),即產(chǎn)物的最終產(chǎn)量不變,B、C、D錯(cuò)誤??键c(diǎn)二(探究·實(shí)踐)探究影響酶活性的因素1.探究溫度對(duì)酶活性的影響(1)實(shí)驗(yàn)原理。溫度影響酶的活性,從而影響淀粉的水解,滴加碘液,根據(jù)是否出現(xiàn)藍(lán)色及藍(lán)色的深淺來(lái)判斷酶的活性。(2)實(shí)驗(yàn)材料。質(zhì)量分?jǐn)?shù)為2%的淀粉酶溶液、體積分?jǐn)?shù)為3%的可溶性淀粉溶液、熱水、蒸餾水、冰塊、碘液(相關(guān)用具省略)。(3)實(shí)驗(yàn)步驟。序號(hào)實(shí)驗(yàn)操作內(nèi)容試管1試管2試管31加入等量的可溶性淀粉溶液2mL2mL2mL2控制不同的溫度條件冰塊(5min)60℃溫水(5min)沸水(5min)3加入等量的新鮮唾液淀粉酶溶液1mL(5min)1mL(5min)1mL(5min)4加入等量的碘液2滴2滴2滴5觀察實(shí)驗(yàn)現(xiàn)象藍(lán)色無(wú)藍(lán)色出現(xiàn)藍(lán)色(4)實(shí)驗(yàn)結(jié)論:溫度過(guò)高、過(guò)低都會(huì)影響酶的活性,適宜溫度下酶的活性最高。2.探究pH對(duì)酶活性的影響(1)實(shí)驗(yàn)原理:2H2O2___過(guò)氧化氫酶___2H2O+O2。pH影響酶的活性,從而影響O2的生成速率,可用帶火星的衛(wèi)生香燃燒的情況來(lái)檢驗(yàn)O(2)實(shí)驗(yàn)材料。質(zhì)量分?jǐn)?shù)為20%的肝臟研磨液、體積分?jǐn)?shù)為3%的過(guò)氧化氫溶液、物質(zhì)的量濃度為0.01mol/L的HCl溶液、物質(zhì)的量濃度為0.01mol/L的NaOH溶液、蒸餾水等。(3)實(shí)驗(yàn)步驟。序號(hào)實(shí)驗(yàn)操作內(nèi)容試管1試管2試管31加入等量的過(guò)氧化氫酶溶液2滴2滴2滴2加入等量的不同pH的溶液1mL蒸餾水1mL0.01mol/L的HCl溶液1mL0.01mol/L的NaOH溶液3加入等量的體積分?jǐn)?shù)為3%的過(guò)氧化氫溶液2mL2mL2mL4觀察實(shí)驗(yàn)現(xiàn)象有大量氣泡產(chǎn)生無(wú)氣泡產(chǎn)生無(wú)氣泡產(chǎn)生5將帶火星的衛(wèi)生香插入試管內(nèi)液面的上方燃燒劇烈不燃燒不燃燒(4)實(shí)驗(yàn)結(jié)論:過(guò)酸、過(guò)堿都會(huì)影響酶的活性,適宜pH下酶的活性最高。1.酶活性最高時(shí)的溫度不適合酶的保存。 (√)2.溫度和pH通過(guò)影響酶活性,進(jìn)而影響酶促反應(yīng)速率;底物濃度和酶濃度也能影響酶促反應(yīng)速率,但并未改變酶活性。 (√)3.低溫能降低酶活性的原因是其破壞了酶的空間結(jié)構(gòu)。 (×)4.若探究溫度對(duì)淀粉酶活性的影響,可選擇過(guò)氧化氫溶液作為底物。 (×)5.溫度過(guò)高、低溫都能使酶活性降低,二者的作用原理不同。 (√)1.實(shí)驗(yàn)材料選擇時(shí)的注意事項(xiàng)(1)在探究溫度對(duì)酶活性的影響實(shí)驗(yàn)中,不能選擇過(guò)氧化氫和過(guò)氧化氫酶作為實(shí)驗(yàn)材料,因?yàn)檫^(guò)氧化氫在常溫下就能分解,加熱的條件下分解會(huì)加快,從而影響實(shí)驗(yàn)結(jié)果。(2)在探究pH對(duì)酶活性的影響實(shí)驗(yàn)中,不宜選用淀粉和淀粉酶作為實(shí)驗(yàn)材料,因?yàn)樵谒嵝詶l件下淀粉分解也會(huì)加快,從而影響實(shí)驗(yàn)結(jié)果。2.實(shí)驗(yàn)步驟和結(jié)果檢測(cè)的注意事項(xiàng)(1)在探究溫度對(duì)酶活性的影響實(shí)驗(yàn)中,底物和酶溶液應(yīng)先分別在預(yù)設(shè)的溫度中保溫一段時(shí)間后再混合,保證反應(yīng)從一開始就是預(yù)設(shè)的溫度。(2)在探究pH對(duì)酶活性的影響實(shí)驗(yàn)中,宜先保證酶的最適溫度(排除溫度干擾),且將酶溶液的pH調(diào)至實(shí)驗(yàn)要求的pH后再讓反應(yīng)物與酶接觸,不宜在未達(dá)到預(yù)設(shè)pH前,讓反應(yīng)物與酶接觸。(3)若選擇淀粉和淀粉酶來(lái)探究溫度對(duì)酶活性的影響,檢測(cè)底物被分解的試劑宜選用碘液,不能選用斐林試劑,因?yàn)橛渺沉衷噭╄b定時(shí)需要水浴加熱,而該實(shí)驗(yàn)需嚴(yán)格控制溫度??枷?|影響酶活性的因素的基礎(chǔ)實(shí)驗(yàn)分析1.(2023·廣東深圳模擬)紅平菇對(duì)纖維素的降解是菌絲分泌纖維素酶作用的結(jié)果,纖維素酶活性影響菌株對(duì)培養(yǎng)基質(zhì)的降解能力,影響紅平菇的生產(chǎn)周期。某研究團(tuán)隊(duì)研究了溫度對(duì)紅平菇纖維素酶活性的影響,結(jié)果如下圖所示。下列分析錯(cuò)誤的是()A.纖維素酶活性的測(cè)定可以用單位時(shí)間內(nèi)纖維素的降解量表示B.該實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明40℃為紅平菇纖維素酶的最適溫度C.高溫或低溫對(duì)酶活性的影響機(jī)理不同D.為指導(dǎo)生產(chǎn),還可在此實(shí)驗(yàn)基礎(chǔ)上測(cè)定pH等因素對(duì)纖維素酶活性的影響B(tài)解析:酶活性可以用單位時(shí)間內(nèi)反應(yīng)物的降解量或產(chǎn)物的生成量來(lái)表示,A正確;該實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明纖維素酶的最適溫度在30℃到50℃之間,不一定是40℃,B錯(cuò)誤;高溫破壞酶的空間結(jié)構(gòu),低溫沒有破壞酶的空間結(jié)構(gòu),只是抑制了酶活性,C正確;為指導(dǎo)生產(chǎn),還需要在此實(shí)驗(yàn)基礎(chǔ)上測(cè)定pH等因素對(duì)纖維素酶活性的影響,才能確定適合紅平菇生長(zhǎng)的最適條件,D正確。2.(2021·海南卷)某種酶的催化反應(yīng)速率隨溫度和時(shí)間變化的趨勢(shì)如圖所示。據(jù)圖分析,下列有關(guān)敘述錯(cuò)誤的是()A.該酶可耐受一定的高溫B.在t1時(shí),該酶催化反應(yīng)速率隨溫度升高而增大C.不同溫度下,該酶達(dá)到最大催化反應(yīng)速率時(shí)所需時(shí)間不同D.相同溫度下,在不同反應(yīng)時(shí)間該酶的催化反應(yīng)速率不同D解析:由題圖可知,該酶在70℃條件下仍具有一定的活性,故該酶可以耐受一定的高溫,A正確;由圖可知,在t1時(shí),酶促反應(yīng)速率隨溫度升高而增大,B正確;由題圖可知,在不同溫度下,該酶達(dá)到最大催化反應(yīng)速率(曲線變平緩)時(shí)所需時(shí)間不同,其中70℃達(dá)到該溫度下的最大反應(yīng)速率時(shí)間最短,C正確;相同溫度下,不同反應(yīng)時(shí)間內(nèi)該酶的反應(yīng)速率可能相同,如達(dá)到最大反應(yīng)速率(曲線平緩)之后的反應(yīng)速率相同,D錯(cuò)誤??枷?|實(shí)驗(yàn)的拓展和應(yīng)用3.某同學(xué)欲通過(guò)下圖所示的裝置進(jìn)行與酶有關(guān)的實(shí)驗(yàn)研究,下列分析正確的是()A.若不同濾紙片上分別附有等量過(guò)氧化氫酶、Fe3+,則該裝置可用于探究酶的專一性B.該裝置可用于探究溫度對(duì)過(guò)氧化氫酶活性的影響C.酶促反應(yīng)速率可用濾紙片進(jìn)入燒杯液面到浮出燒杯液面的時(shí)間(t3-t1)來(lái)表示D.該裝置不能用于探究pH對(duì)酶活性的影響C解析:若濾紙片上分別附有過(guò)氧化氫酶、Fe3+,自變量是不同的催化劑,可用來(lái)探究酶的高效性,A錯(cuò)誤;過(guò)氧化氫在高溫下分解會(huì)加快,故不能選擇過(guò)氧化氫溶液來(lái)探究溫度對(duì)酶活性的影響,B錯(cuò)誤;該裝置可以用來(lái)探究pH對(duì)酶活性的影響,D錯(cuò)誤。4.(2021·湖北卷)使酶的活性下降或喪失的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。酶的抑制劑主要有兩種類型:一類是可逆抑制劑(與酶可逆結(jié)合,酶的活性能恢復(fù));另一類是不可逆抑制劑(與酶不可逆結(jié)合,酶的活性不能恢復(fù))。已知甲、乙兩種物質(zhì)(能通過(guò)透析袋)對(duì)酶A的活性有抑制作用。實(shí)驗(yàn)材料和用具:蒸餾水,酶A溶液,甲物質(zhì)溶液,乙物質(zhì)溶液,透析袋(人工合成半透膜),試管,燒杯等。為了探究甲、乙兩種物質(zhì)對(duì)酶A的抑制作用類型,提出以下實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)思路。請(qǐng)完善該實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)思路,并寫出實(shí)驗(yàn)預(yù)期結(jié)果。(1)實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)思路取________支試管(每支試管代表一個(gè)組),各加入等量的酶A溶液,再分別加等量____________________,一段時(shí)間后,測(cè)定各試管中酶的活性。然后將各試管中的溶液分別裝入透析袋,放入蒸餾水中進(jìn)行透析處理。透析后從透析袋中取出酶液,再測(cè)定各自的酶活性。(2)實(shí)驗(yàn)預(yù)期結(jié)果與結(jié)論若出現(xiàn)結(jié)果①:____________________________________________________。結(jié)論①:甲、乙均為可逆抑制劑。若出現(xiàn)結(jié)果②:____________________________________________________。結(jié)論②:甲、乙均為不可逆抑制劑。若出現(xiàn)結(jié)果③:____________________________________________________。結(jié)論③:甲為可逆抑制劑,乙為不可逆抑制劑。若出現(xiàn)結(jié)果④:__________________________________________________。結(jié)論④:甲為不可逆抑制劑,乙為可逆抑制劑。解析:(1)由題可知,實(shí)驗(yàn)?zāi)康氖翘骄考住⒁覂煞N物質(zhì)對(duì)酶A的抑制作用類型,則實(shí)驗(yàn)的自變量為甲、乙物質(zhì)的有無(wú),因變量為酶A的活性,實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)應(yīng)遵循對(duì)照與單一變量原則,故可設(shè)計(jì)實(shí)驗(yàn)如下:取2支試管各加入等量的酶A溶液,再分別加等量甲物質(zhì)溶液、乙物質(zhì)溶液(單一變量和對(duì)照原則);一段時(shí)間后,測(cè)定各試管中酶的活性。然后將各試管中的溶液分別裝入透析袋,放入蒸餾水中進(jìn)行透析處理;透析后,從透析袋中取出酶液,測(cè)定各自的酶活性。(2)由題可知,物質(zhì)甲和物質(zhì)乙對(duì)酶A的活性有抑制,但作用機(jī)理未知,且透析前有物質(zhì)甲和乙的作用,透析后無(wú)物質(zhì)甲和物質(zhì)乙的作用,前后對(duì)照可推測(cè)兩種物質(zhì)的作用機(jī)理,可能的情況有:①甲、乙均為可逆抑制劑,則酶的活性能恢復(fù),故透析后,兩組的酶活性均比透析前酶的活性高。②甲、乙均為不可逆抑制劑,則兩組中酶的活性均不能恢復(fù),故透析前后,兩組的酶活性均不變。③甲為可逆抑制劑,乙為不可逆抑制劑,則甲組中酶活性可以恢復(fù),而乙組不能恢復(fù),故加甲物質(zhì)溶液組,透析后酶活性比透析前高;加乙物質(zhì)溶液組,透析前后酶活性不變。④甲為不可逆抑制劑,乙為可逆抑制劑,則甲組中酶活性不能恢復(fù),而乙組能恢復(fù),故加甲物質(zhì)溶液組,透析前后酶活性不變;加乙物質(zhì)溶液組,透析后酶活性比透析前高。答案:(1)2甲物質(zhì)溶液、乙物質(zhì)溶液(2)透析后,兩組的酶活性均比透析前酶的活性高透析前后,兩組的酶活性均不變加甲物質(zhì)溶液組,透析后酶活性比透析前高;加乙物質(zhì)溶液組,透析前后酶活性不變加甲物質(zhì)溶液組,透析前后酶活性不變;加乙物質(zhì)溶液組,透析后酶活性比透析前高考點(diǎn)三ATP1.ATP的組成元素:C、H、O、N、P。2.ATP的分子結(jié)構(gòu)(1)分子結(jié)構(gòu)式:A—P~P~P(簡(jiǎn)寫)。(2)組成圖解(填出各部分名稱)。由結(jié)構(gòu)式可看出,ATP的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)可用“一、二、三”來(lái)總結(jié),即一個(gè)腺苷、二個(gè)特殊的化學(xué)鍵、三個(gè)磷酸基團(tuán)。3.ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化(1)轉(zhuǎn)化基礎(chǔ):ATP的化學(xué)性質(zhì)不穩(wěn)定,末端磷酸基團(tuán)具有較高的轉(zhuǎn)移勢(shì)能。(2)ATP和ADP的相互轉(zhuǎn)化過(guò)程比較比較內(nèi)容ATP水解ATP合成反應(yīng)式ATP酶ADP+Pi+能量ADP+Pi+能量→ATP酶ATP水解酶ATP合成酶場(chǎng)所活細(xì)胞內(nèi)多種場(chǎng)所細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)、線粒體、葉綠體(植物細(xì)胞)能量轉(zhuǎn)化放能吸能能量來(lái)源ATP的水解呼吸作用、光合作用能量去向用于各項(xiàng)生命活動(dòng)儲(chǔ)存在ATP中4.ATP為主動(dòng)運(yùn)輸供能(以Ca2+主動(dòng)運(yùn)輸為例)(1)參與Ca2+主動(dòng)運(yùn)輸?shù)妮d體蛋白是一種能催化ATP水解的酶。當(dāng)膜內(nèi)側(cè)的Ca2+與其相應(yīng)位點(diǎn)結(jié)合時(shí),酶活性被激活。(2)在載體蛋白的作用下,ATP分子的末端磷酸基團(tuán)脫離下來(lái)與載體蛋白結(jié)合,這一過(guò)程伴隨著能量的轉(zhuǎn)移,即載體蛋白的磷酸化。(3)載體蛋白磷酸化導(dǎo)致其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,使Ca2+的結(jié)合位點(diǎn)轉(zhuǎn)向膜外側(cè),將Ca2+釋放到膜外。1.ATP與ADP時(shí)刻不停地進(jìn)行相互轉(zhuǎn)化。 (√)2.ATP水解釋放的能量可用于細(xì)胞內(nèi)的放能反應(yīng)。 (×)3.無(wú)氧條件下,光合作用是葉肉細(xì)胞產(chǎn)生ATP的唯一來(lái)源。 (×)4.DNA與ATP中所含元素的種類相同。 (√)5.ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式為A—P~P~P,“A”代表腺苷,“P”代表磷酸基團(tuán)。 (√)【教材細(xì)節(jié)命題】1.(必修1P87正文)人體內(nèi),在劇烈運(yùn)動(dòng)時(shí),每分鐘約有0.5kg的ATP轉(zhuǎn)化為ADP,以供運(yùn)動(dòng)之需,但人體內(nèi)ATP總含量并沒有太大變化,請(qǐng)分析原因:ATP與ADP時(shí)刻不停地快速地發(fā)生相互轉(zhuǎn)化,并且處于動(dòng)態(tài)平衡之中。2.(必修1P89閱讀材料拓展)“銀燭秋光冷畫屏,輕羅小扇撲流螢。天階夜色涼如水,臥看牽??椗恰!痹?shī)中描述的螢火蟲發(fā)光的原理是螢火蟲尾部細(xì)胞中的熒光素接受ATP提供的能量后被激活,在熒光素酶的催化作用下,激活的熒光素與氧發(fā)生化學(xué)反應(yīng),形成氧化熒光素而發(fā)光。1.概括ATP與核苷酸的關(guān)系2.比較以下四種結(jié)構(gòu)中“A”的含義結(jié)構(gòu)“A”的名稱“A”的分子組成①腺苷腺嘌呤和核糖②腺嘌呤脫氧核苷酸1分子腺嘌呤、1分子脫氧核糖和1分子磷酸③腺嘌呤核糖核苷酸1分子腺嘌呤、1分子核糖和1分子磷酸④腺嘌呤—3.ATP的再生和利用圖解4.ATP產(chǎn)生量與O2供給量的關(guān)系分析(1)A點(diǎn)為無(wú)氧條件下,細(xì)胞可通過(guò)無(wú)氧呼吸分解有機(jī)物,產(chǎn)生少量ATP。(2)AB段隨O2供給量增多,有氧呼吸明顯加強(qiáng),ATP產(chǎn)生量逐漸增多。(3)BC段O2供給量超過(guò)一定范圍后,ATP的產(chǎn)生量不再增加,此時(shí)的限制因素可能是酶、ADP、磷酸基團(tuán)等??枷?|ATP的結(jié)構(gòu)和功能1.(2022·浙江1月選考改編)下列關(guān)于腺苷三磷酸分子的敘述,正確的是()A.由1個(gè)脫氧核糖、1個(gè)腺嘌呤和3個(gè)磷酸基團(tuán)組成B.分子中與磷酸基團(tuán)相連接的化學(xué)鍵稱為特殊化學(xué)鍵C.在水解酶的作用下不斷地合成和水解D.是細(xì)胞中吸能反應(yīng)和放能反應(yīng)的紐帶D解析:1分子的ATP是由1分子核糖、1分子腺嘌呤和3分子磷酸基團(tuán)組成的,A錯(cuò)誤;ATP分子的結(jié)構(gòu)式可以簡(jiǎn)寫成A—P~P~P,磷酸基團(tuán)與磷酸基團(tuán)相連接的化學(xué)鍵是一種特殊的化學(xué)鍵,B錯(cuò)誤;在水解酶的作用下ATP水解,在合成酶的作用下ADP和磷酸吸收能量合成ATP,C錯(cuò)誤;吸能反應(yīng)一般與ATP的分解相聯(lián)系,放能反應(yīng)一般與ATP的合成相聯(lián)系,故吸能反應(yīng)和放能反應(yīng)之間的紐帶就是ATP,D正確。2.ATP是腺嘌呤核苷的衍生物,下圖是ATP的分子結(jié)構(gòu)圖,下列分析正確的是()A.圓圈內(nèi)所示為含氮堿基腺嘌呤B.方框內(nèi)所示為腺嘌呤核糖核苷酸C.細(xì)胞合成蛋白質(zhì)時(shí)利用①斷裂釋放的能量D.②在光合作用過(guò)程中容易形成但不易斷裂A解析:ATP由腺嘌呤、核糖、磷酸基團(tuán)(三個(gè))構(gòu)成,有兩個(gè)特殊的化學(xué)鍵(圖中①②)。圖中圓圈內(nèi)為腺嘌呤,A正確;腺嘌呤與核糖一起形成方塊內(nèi)的結(jié)構(gòu),即腺苷,B錯(cuò)誤;合成蛋白質(zhì)時(shí),利用ATP中遠(yuǎn)離A的那個(gè)磷酸基團(tuán)脫離,即②斷裂供能,C錯(cuò)誤;光合作用過(guò)程中,ATP中遠(yuǎn)離A的那個(gè)磷酸基團(tuán)容易結(jié)合,也容易脫離,光反應(yīng)階段ADP與Pi利用光能形成ATP,而暗反應(yīng)階段ATP水解(即②斷裂)供能,D錯(cuò)誤。考向2|ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化3.(2022·湖北黃岡模擬)下圖表示ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化過(guò)程,下列相關(guān)敘述錯(cuò)誤的是()A.圖中的M指的是腺嘌呤,N指的是核糖B.食物為ATP充電指的是呼吸作用分解來(lái)自食物中的有機(jī)物產(chǎn)能C.運(yùn)動(dòng)時(shí)肌肉細(xì)胞中ATP的充電速率遠(yuǎn)高于其放能速率D.ATP的“充電”和“放能”所需要的酶不同C解析:根據(jù)題圖判斷,M指的是腺嘌呤,N指的是核糖,A正確;食物中穩(wěn)定的化學(xué)能轉(zhuǎn)化成ATP中活躍的化學(xué)能,需通過(guò)呼吸作用來(lái)完成,B正確;ATP的合成和分解速率始終處于一種動(dòng)態(tài)平衡狀態(tài),C錯(cuò)誤;酶具有專一性,故ATP的合成和分解所需要的酶不同,D正確?!疽族e(cuò)提醒】ATP理解的兩點(diǎn)提醒(1)ATP不等同于能量:ATP是與能量有關(guān)的一種高能磷酸化合物,水解時(shí)會(huì)釋放出大量的能量。(2)ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化不可逆:從物質(zhì)方面來(lái)看是可逆的,但從酶、進(jìn)行的場(chǎng)所、能量等方面來(lái)看是不可逆的?!久}動(dòng)態(tài)】酶和ATP是細(xì)胞代謝有序進(jìn)行的必備物質(zhì)和條件?!懊浮钡膬?nèi)容主要包括酶的化學(xué)本質(zhì)、作用特性以及對(duì)相關(guān)實(shí)驗(yàn)的分析和設(shè)計(jì);“ATP”的內(nèi)容主要包括ATP的結(jié)構(gòu)及其在能量供應(yīng)系統(tǒng)中的作用。從近年的高考看,該專題主要以選擇題的形式從“酶在代謝中的作用”角度考查酶的本質(zhì)、種類、作用特性以及與其他生理過(guò)程的聯(lián)系,另外還常以實(shí)驗(yàn)題的形式考查與酶特性有關(guān)的實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)。預(yù)計(jì)2024年高考中該專題仍將從物質(zhì)與能量的視角考查酶的作用原理與ATP的結(jié)構(gòu)及其功能。1.(2022·全國(guó)卷)某種酶P由RNA和蛋白質(zhì)組成,可催化底物轉(zhuǎn)化為相應(yīng)的產(chǎn)物。為探究該酶不同組分催化反應(yīng)所需的條件。某同學(xué)進(jìn)行了下列5組實(shí)驗(yàn)(表中“+”表示有,“-”表示無(wú))。實(shí)驗(yàn)組①②③④⑤底物+++++RNA組分++-+-蛋白質(zhì)組分+-+-+低濃度Mg2++++--高濃度Mg2+---++產(chǎn)物+--+-根據(jù)實(shí)驗(yàn)結(jié)果可以得出的結(jié)論是()A.酶P必須在高濃度Mg2+條件下才具有催化活性B.蛋白質(zhì)組分的催化活性隨Mg2+濃度升高而升高C.在高濃度Mg2+條件下RNA組分具有催化活性D.在高濃度Mg2+條件下蛋白質(zhì)組分具有催化活性C解析:第①組中,酶P在低濃度Mg2+條件下,有產(chǎn)物生成,說(shuō)明酶P在該條件下具有催化活性,A錯(cuò)誤;第③組和第⑤組對(duì)照,無(wú)關(guān)變量是底物和蛋白質(zhì)組分,自變量是Mg2+濃度,無(wú)論是高濃度Mg2+條件下還是低濃度Mg2+條件下,兩組均沒有產(chǎn)物生成,說(shuō)明蛋白質(zhì)組分無(wú)催化活性,B、D錯(cuò)誤;第②組和第④組對(duì)照,無(wú)關(guān)變量是底物和RNA組分,自變量是Mg2+濃度,第④組在高濃度Mg2+條件下有產(chǎn)物生成,第②組在低濃度Mg2+條件下沒有產(chǎn)物生成,說(shuō)明在高濃度Mg2+條件下RNA組分具有催化活性,C正確。2.(2021·北京卷)ATP是細(xì)胞的能量“通貨”,關(guān)于ATP的敘述錯(cuò)誤的是()A.含有C、H、O、N、PB.必須在有氧條件下合成C.胞內(nèi)合成需要酶的催化D.可直接為細(xì)胞提供能量[思維培養(yǎng)]B解析:ATP中含有腺嘌呤、核糖與磷酸基團(tuán),故元素組成為C、H、O、N、P,A正確;在無(wú)氧條件下,無(wú)氧呼吸過(guò)程中也能合成少量ATP,B錯(cuò)誤;ATP合成過(guò)程中需要ATP合成酶的催化,C正確;ATP是生物體的直接能源物質(zhì),可直接為細(xì)胞提供能量,D正確。1.(生活、學(xué)習(xí)和實(shí)踐情境)某小組為了解某種加酶洗衣粉對(duì)蛋白質(zhì)的水解作用,將完全相同的蛋白塊置于等量適宜濃度的該洗衣粉溶液中,蛋白塊消失所需的時(shí)間與溫度的關(guān)系如圖所示。下列有關(guān)敘述正確的是()A.該洗衣粉水解脂肪的最適溫度也是45℃B.B、C兩點(diǎn)催化效率相同且均低于A點(diǎn)的原理相同C.若改變?cè)撓匆路廴芤旱膒H,則A點(diǎn)會(huì)向左或向右移動(dòng)D.若減小該洗衣粉溶液的濃度,A、B、C三點(diǎn)均向上移動(dòng)D解析:分析題圖可知,該洗衣粉中的蛋白酶水解蛋白質(zhì)的最適溫度是45℃,由于實(shí)驗(yàn)沒有涉及溫度對(duì)該洗衣粉中脂肪酶活性的影響,故無(wú)法得出該洗衣粉水解脂肪的最適溫度,A錯(cuò)誤;B、C兩點(diǎn)雖催化效率相同,但低于A點(diǎn)的原理不同,30℃時(shí)蛋白酶的活性受到抑制,酶的空間結(jié)構(gòu)沒有發(fā)生不可逆變化,而60℃時(shí)蛋白酶的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生不可逆改變,B錯(cuò)誤;在不同pH條件下,酶的最適溫度不變,即改變?cè)撓匆路廴芤旱膒H,A點(diǎn)不會(huì)向左或向右移動(dòng),C錯(cuò)誤;減小該洗衣粉溶液的濃度,相當(dāng)于減小其中的酶濃度,催化一定量的底物時(shí),酶濃度越小,反應(yīng)速率越慢,蛋白塊消失所需的時(shí)間越長(zhǎng),故A、B、C三點(diǎn)均向上移動(dòng),D正確。2.(科學(xué)實(shí)驗(yàn)與探究情境)米胚芽是天然的脂肪酶抑制劑原料,從中提取的脂肪酶抑制劑可作為一種良好的減肥藥物。為探討該脂肪酶抑制劑的抑制機(jī)理,研究者進(jìn)行了實(shí)驗(yàn)探究:將底物乳液、抑制劑和胰脂肪酶按3種順序加入,反應(yīng)相同時(shí)間后測(cè)定和計(jì)算對(duì)酶促反應(yīng)的抑制率,結(jié)果如圖所示。下列說(shuō)法錯(cuò)誤的是()順序1:底物乳液與胰脂肪酶反應(yīng)10min后,加入抑制劑;順序2:抑制劑與胰脂肪酶混合預(yù)熱10min后,加入底物乳液進(jìn)行反應(yīng)。A.上述反應(yīng)應(yīng)該在溫度為37℃、pH為7.6左右的條件下進(jìn)行B.順序3應(yīng)該是底物乳液與抑制劑混合預(yù)熱10min后,加入胰脂肪酶進(jìn)行反應(yīng)C.該脂肪酶抑制劑主要通過(guò)與酶結(jié)合,阻礙底物—酶的結(jié)合達(dá)到抑制作用D.該脂肪酶抑制劑通過(guò)抑制脂肪酶發(fā)揮作用,阻止脂肪的消化,起到減肥作用C解析:本實(shí)驗(yàn)的目的是探討該脂肪酶抑制劑的抑制機(jī)理,實(shí)驗(yàn)的自變量是抑制劑使用順序的不同,因變量是抑制率的變化,而溫度和pH均為無(wú)關(guān)變量,實(shí)驗(yàn)過(guò)程中要求無(wú)關(guān)變量相同且適宜,因此,該實(shí)驗(yàn)需要在37℃、pH為7.6左右的條件下進(jìn)行,A正確;結(jié)合以上分析可知,該實(shí)驗(yàn)的自變量是抑制劑、底物和酶的加入順序變化,因此,順序3應(yīng)該是底物乳液與抑制劑混合預(yù)熱10min后,加入胰脂肪酶進(jìn)行反應(yīng),B正確;根據(jù)實(shí)驗(yàn)結(jié)果可知,順序3的抑制率最高,這說(shuō)明該脂肪酶抑制劑主要通過(guò)與底物結(jié)合,進(jìn)而阻礙底物—酶的結(jié)合來(lái)達(dá)到抑制作用,C錯(cuò)誤;該脂肪酶抑制劑通過(guò)抑制脂肪酶與底物的結(jié)合,進(jìn)而發(fā)揮阻止脂肪的消化,減少了脂肪分解產(chǎn)物的吸收,因而可起到減肥作用,D正確。課時(shí)質(zhì)量評(píng)價(jià)(七)(建議用時(shí):40分鐘)一、選擇題:每小題給出的四個(gè)選項(xiàng)中只有一個(gè)符合題目要求。1.(2022·山東青島模擬)ATP、GTP、CTP和UTP是細(xì)胞內(nèi)的四種高能磷酸化合物,它們徹底水解的產(chǎn)物只有堿基不同。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.ATP不是細(xì)胞內(nèi)唯一的直接能源物質(zhì)B.一分子GTP中含有2個(gè)特殊的化學(xué)鍵C.CTP中的“C”是由胞嘧啶和脫氧核糖構(gòu)成的D.UTP徹底水解的產(chǎn)物中有堿基尿嘧啶C解析:ATP是細(xì)胞內(nèi)的直接能源物質(zhì),但不是唯一的,題干信息顯示GTP、CTP和UTP也可以直接提供能量,A正確;ATP、GTP、CTP和UTP是細(xì)胞內(nèi)的四種高能磷酸化合物,它們徹底水解的產(chǎn)物只有堿基不同,說(shuō)明1分子GTP、CTP和UTP的組成成分也包含3分子磷酸基團(tuán)、2分子特殊的化學(xué)鍵、1分子堿基、1分子核糖,B正確;CTP中的“C”是由胞嘧啶和核糖構(gòu)成的,C錯(cuò)誤;UTP徹底水解的產(chǎn)物有尿嘧啶、磷酸和核糖,D正確。2.(2023·廣東廣州模擬)酪氨酸酶可催化酪氨酸轉(zhuǎn)化為多巴醌,引起果蔬褐變。螺旋藻多糖可與酪氨酸競(jìng)爭(zhēng),結(jié)合于酪氨酸酶的活性位點(diǎn),其機(jī)制如圖甲所示。某科研團(tuán)隊(duì)研究了不同濃度螺旋藻多糖對(duì)酪氨酸酶促反應(yīng)速率的影響,實(shí)驗(yàn)結(jié)果如圖乙所示。據(jù)此分析下列表述錯(cuò)誤的是()A.螺旋藻多糖與酪氨酸的部分結(jié)構(gòu)相似B.螺旋藻多糖可被酪氨酸酶催化產(chǎn)生多巴醌C.添加螺旋藻多糖可抑制果蔬的褐變D.螺旋藻多糖可降低酪氨酸酶促反應(yīng)的速率B解析:據(jù)圖可知,螺旋藻多糖與酪氨酸均可與酪氨酸酶結(jié)合,說(shuō)明螺旋藻多糖與酪氨酸的部分結(jié)構(gòu)相似,A正確;酪氨酸酶可催化酪氨酸轉(zhuǎn)化為多巴醌,而螺旋藻多糖不能被催化為多巴醌,B錯(cuò)誤;分析題意可知,酪氨酸酶可催化酪氨酸轉(zhuǎn)化為多巴醌,引起果蔬褐變,而添加的螺旋藻多糖能夠與酪氨酸競(jìng)爭(zhēng)性結(jié)合酪氨酸酶結(jié)合位點(diǎn),從而使多巴醌的生成減少,可抑制果蔬的褐變,C正確;根據(jù)題圖可知,螺旋藻多糖對(duì)酪氨酸酶活性的影響發(fā)生在一定范圍內(nèi),螺旋藻多糖濃度越高,酪氨酸酶的活性則越低,即螺旋藻多糖可降低酪氨酸酶促反應(yīng)的速率,D正確。3.(2021·海南卷)研究人員將32P標(biāo)記的磷酸注入活的離體肝細(xì)胞,1~2min后迅速分離得到細(xì)胞內(nèi)的ATP。結(jié)果發(fā)現(xiàn)ATP的末端磷酸基團(tuán)被32P標(biāo)記,并測(cè)得ATP與注入的32P標(biāo)記磷酸的放射性強(qiáng)度幾乎一致。下列有關(guān)敘述正確的是()A.該實(shí)驗(yàn)表明,細(xì)胞內(nèi)全部ADP都轉(zhuǎn)化成ATPB.32P標(biāo)記的ATP水解產(chǎn)生的腺苷沒有放射性C.32P在ATP的3個(gè)磷酸基團(tuán)中出現(xiàn)的概率相等D.ATP與ADP相互轉(zhuǎn)化速度快,且轉(zhuǎn)化主要發(fā)生在細(xì)胞核內(nèi)B解析:根據(jù)題意可知,該實(shí)驗(yàn)不能說(shuō)明細(xì)胞內(nèi)全部ADP都轉(zhuǎn)化成ATP,A錯(cuò)誤;根據(jù)“結(jié)果發(fā)現(xiàn)ATP的末端磷酸基團(tuán)被32P標(biāo)記,并測(cè)得ATP與注入的32P標(biāo)記磷酸的放射性強(qiáng)度幾乎一致”可知,32P標(biāo)記的ATP水解產(chǎn)生的腺苷沒有放射性,B正確;根據(jù)題意可知,放射性幾乎只出現(xiàn)在ATP的末端磷酸基團(tuán)中,C錯(cuò)誤;該實(shí)驗(yàn)不能說(shuō)明ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化主要發(fā)生在細(xì)胞核內(nèi),D錯(cuò)誤。4.(2022·廣東卷)某同學(xué)對(duì)蛋白酶TSS的最適催化條件開展初步研究,結(jié)果見下表。下列分析錯(cuò)誤的是()組別pHCaCl2溫度/℃降解率/%①9+9038②9+7088③9-700④7+7058⑤5+4030注:+/-分別表示有/無(wú)添加,反應(yīng)物為Ⅰ型膠原蛋白A.該酶的催化活性依賴于CaCl2B.結(jié)合①②組的相關(guān)變量分析,自變量為溫度C.該酶催化反應(yīng)的最適溫度70℃,最適pH9D.尚需補(bǔ)充實(shí)驗(yàn)才能確定該酶是否能水解其他反應(yīng)物C解析:分析②③組可知,沒有添加CaCl2,降解率為0,說(shuō)明該酶的催化活性依賴于CaCl2,A正確;分析①②組變量可知,pH均為9,都添加了CaCl2,溫度分別為90℃、70℃,故自變量為溫度,B正確;②組酶的活性最高,此時(shí)pH為9,溫度為70℃,但由于溫度梯度、pH梯度較大,不能說(shuō)明最適溫度為70℃,最適pH為9,C錯(cuò)誤;該實(shí)驗(yàn)的反應(yīng)物為Ⅰ型膠原蛋白,要確定該酶能否水解其他反應(yīng)物還需補(bǔ)充實(shí)驗(yàn),D正確。5.(2021·湖南卷)某些蛋白質(zhì)在蛋白激酶和蛋白磷酸酶的作用下,可在特定氨基酸位點(diǎn)發(fā)生磷酸化和去磷酸化,參與細(xì)胞信號(hào)傳遞,如圖所示。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.這些蛋白質(zhì)磷酸化和去磷酸化過(guò)程體現(xiàn)了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能相適應(yīng)的觀點(diǎn)B.這些蛋白質(zhì)特定磷酸化位點(diǎn)的氨基酸缺失,不影響細(xì)胞信號(hào)傳遞C.作為能量“通貨”的ATP能參與細(xì)胞信號(hào)傳遞D.蛋白質(zhì)磷酸化和去磷酸化反應(yīng)受溫度的影響B(tài)解析:通過(guò)蛋白質(zhì)磷酸化和去磷酸化改變蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu),進(jìn)而來(lái)實(shí)現(xiàn)細(xì)胞信號(hào)的傳遞,體現(xiàn)了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能相適應(yīng)的觀點(diǎn),A正確;如果這些蛋白質(zhì)特定磷酸化位點(diǎn)的氨基酸缺失,將會(huì)使該位點(diǎn)無(wú)法磷酸化,進(jìn)而影響細(xì)胞信號(hào)的傳遞,B錯(cuò)誤;根據(jù)題干信息可知,進(jìn)行細(xì)胞信息傳遞的蛋白質(zhì)需要磷酸化才能起作用,而ATP為其提供了磷酸基團(tuán)和能量,從而參與細(xì)胞信號(hào)傳遞,C正確;溫度會(huì)影響蛋白激酶和蛋白磷酸酶的活性,進(jìn)而影響蛋白質(zhì)磷酸化和去磷酸化反應(yīng),D正確。6.熒光素酶可以催化熒光素氧化成氧化熒光素,在熒光素氧化的過(guò)程中會(huì)發(fā)出熒光。研究人員用不同條件處理熒光素酶后,測(cè)定酶濃度與發(fā)光強(qiáng)度的關(guān)系如下圖所示。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.高濃度NaCl溶液經(jīng)稀釋后酶的活性可以恢復(fù)B.高溫和Hg2+處理使酶活性降低的原因相同C.用Mg2+處理熒光素酶可以減少其用量D.Mg2+處理可使熒光素酶催化熒光素氧化時(shí)的活化能升高D解析:高濃度NaCl可使蛋白質(zhì)發(fā)生鹽析,溶液經(jīng)稀釋后酶的活性可以恢復(fù),A正確;高溫和Hg2+處理都會(huì)使酶空間結(jié)構(gòu)發(fā)生不可逆的改變,酶活性永久性降低,B正確;Mg2+處理熒光素酶后,在較低熒光素酶濃度下就能達(dá)到較高發(fā)光強(qiáng)度,進(jìn)而可以減少其用量,C正確;Mg2+處理熒光素酶催化熒光素氧化時(shí),能更顯著地降低活化能,D錯(cuò)誤。7.(2022·山東日照三模)磷酸肌酸(C~P)是一種存在于肌肉和其他興奮性組織(如腦和神經(jīng))中的高能磷酸化合物,它和ATP在一定條件下可以相互轉(zhuǎn)化。細(xì)胞在急需供能時(shí),在酶的催化下,磷酸肌酸的磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到ADP分子上,余下部分為肌酸(C),可以在短時(shí)間內(nèi)維持細(xì)胞中ATP含量的相對(duì)穩(wěn)定。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.1分子ATP水解后可得1分子腺苷、1分子核糖和3分子磷酸B.磷酸肌酸可作為能量的存儲(chǔ)形式,但不能直接為肌肉細(xì)胞供能C.劇烈運(yùn)動(dòng)時(shí),肌肉細(xì)胞中磷酸肌酸與肌酸含量的比值會(huì)有所下降D.細(xì)胞中的磷酸肌酸對(duì)于維持ATP含量的相對(duì)穩(wěn)定具有重要作用A解析:1分子ATP初步水解可得到1分子ADP和1分子磷酸,ATP徹底水解后得到1分子腺嘌呤、1分子核糖和3分子磷酸,A錯(cuò)誤;磷酸肌酸可作為能量的存儲(chǔ)形式,但不能直接為肌肉細(xì)胞供能,直接能源物質(zhì)是ATP,B正確;劇烈運(yùn)動(dòng)時(shí),消耗ATP加快,ADP轉(zhuǎn)化為ATP的速率也加快,磷酸肌酸的磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到ADP分子上,產(chǎn)生肌酸,導(dǎo)致磷酸肌酸和肌酸含量的比值會(huì)有所下降,C正確;由題意可知,細(xì)胞中的磷酸肌酸對(duì)于維持ATP含量的穩(wěn)定具有重要作用,D正確。8.除了溫度和pH對(duì)酶活性有影響外,一些抑制劑也會(huì)影響酶的催化效果。下圖為酶作用機(jī)理及兩種抑制劑影響酶活性的機(jī)理的示意圖。下列說(shuō)法不正確的是()A.用胰蛋白酶處理生物膜可改變其通透性B.酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng),與酶的自身結(jié)構(gòu)有關(guān)C.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可以改變酶的結(jié)構(gòu),使酶不適于結(jié)合底物分子D.競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑降低酶活性的機(jī)理與高溫、低溫對(duì)酶活性抑制的機(jī)理相同D解析:用胰蛋白酶處理生物膜,膜蛋白被分解,故可改變膜的通透性,A正確。由圖可知,酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng),與酶的自身結(jié)構(gòu)有關(guān),B正確。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶活性位點(diǎn)以外的其他位點(diǎn)結(jié)合,通過(guò)改變酶的結(jié)構(gòu)使酶不適于結(jié)合底物分子,C正確。競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和底物爭(zhēng)奪酶的同一活性部位,使酶和底物的結(jié)合機(jī)會(huì)減少,從而降低酶對(duì)底物的催化反應(yīng)速率;高溫通過(guò)改變酶的空間結(jié)構(gòu)降低酶的活性,低溫只是抑制酶的活性,在低溫下,酶的空間結(jié)構(gòu)沒有改變,D錯(cuò)誤。9.蛋白激酶A(PKA)由兩個(gè)調(diào)節(jié)亞基和兩個(gè)催化亞基組成,其活性受cAMP(腺苷酸環(huán)化酶催化ATP環(huán)化形成)調(diào)節(jié)(如下圖)。活化的PKA催化亞基能將ATP上的磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到特定蛋白質(zhì)的絲氨酸或蘇氨酸殘基上進(jìn)行磷酸化,改變這些蛋白的活性。下列有關(guān)說(shuō)法錯(cuò)誤的是()A.調(diào)節(jié)亞基具有結(jié)合cAMP的結(jié)構(gòu)域,催化亞基包含活性位點(diǎn)B.蛋白質(zhì)的絲氨酸或蘇氨酸殘基上進(jìn)行磷酸化的過(guò)程伴隨著ATP的水解C.ATP不僅是生物的直接供能物質(zhì),還是合成cAMP、DNA等物質(zhì)的原料D.cAMP與調(diào)節(jié)亞基結(jié)合,使調(diào)節(jié)亞基和催化亞基分離,釋放出高活性的催化亞基C解析:活化的調(diào)節(jié)亞基與非活化的催化亞基可在cAMP的作用下產(chǎn)生無(wú)活性的調(diào)節(jié)亞基和游離態(tài)、活化的催化亞基,說(shuō)明調(diào)節(jié)亞基具有結(jié)合cAMP的結(jié)構(gòu)域,催化亞基包含活性位點(diǎn),A正確;據(jù)題干的信息可知,活化的PKA催化亞基可將ATP上的磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到特定蛋白質(zhì)的絲氨酸或蘇氨酸殘基上進(jìn)行磷酸化,改變這些蛋白的活性,ATP上的磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移的過(guò)程即是ATP的水解過(guò)程,B正確;腺苷酸環(huán)化酶催化ATP環(huán)化形成cAMP,故ATP不僅是生物的直接供能物質(zhì),還是合成cAMP的原料,但ATP水解后形成的AMP(腺嘌呤核糖核苷酸)是合成RNA的原料,C錯(cuò)誤;cAMP與調(diào)節(jié)亞基結(jié)合,使調(diào)節(jié)亞基和催化亞基分離,釋放出高活性的催化亞基,D正確。10.乳糖酶能催化乳糖水解,有兩項(xiàng)與此相關(guān)的實(shí)驗(yàn),除自變量外,其他實(shí)驗(yàn)條件均設(shè)置為最適條件,實(shí)驗(yàn)結(jié)果如下表所示。下列有關(guān)敘述正確的是()實(shí)驗(yàn)一(乳糖濃度為10%)酶濃度01%2%4%5%相對(duì)反應(yīng)速率02550100200實(shí)驗(yàn)二(酶濃度為2%)乳糖濃度05%10%20%30%相對(duì)反應(yīng)速率025506565A.實(shí)驗(yàn)一若繼續(xù)增加酶濃度,相對(duì)反應(yīng)速率不再增大B.實(shí)驗(yàn)一若增加乳糖濃度,相對(duì)反應(yīng)速率將降低C.實(shí)驗(yàn)二若繼續(xù)增加乳糖濃度,相對(duì)反應(yīng)速率不再增大D.實(shí)驗(yàn)二若適當(dāng)提高反應(yīng)溫度,相對(duì)反應(yīng)速率將增大C解析:實(shí)驗(yàn)一若繼續(xù)增加酶濃度,相對(duì)反應(yīng)速率可能繼續(xù)增大,也可能不變,A錯(cuò)誤;實(shí)驗(yàn)一若增加乳糖濃度,相對(duì)反應(yīng)速率將升高或不變,B錯(cuò)誤;由實(shí)驗(yàn)二可知,乳糖濃度為20%和30%時(shí),相對(duì)反應(yīng)速率相等,所以若繼續(xù)增加乳糖濃度,相對(duì)反應(yīng)速率不再增大,C正確;由題干信息可知,實(shí)驗(yàn)二已為最適溫度,若適當(dāng)提高反應(yīng)溫度,酶的活性會(huì)降低,相對(duì)反應(yīng)速率將減小,D錯(cuò)誤。二、非選擇題11.回答下

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