中國藥科大學(xué)2009年藥學(xué)綜合（一）(含答案)考研真題

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2009年藥大藥綜（一）真題詳解

生物化學(xué)

一、選擇題

1、A(脂類中唯一有抗原性的磷脂為心磷脂)

脂類的分類：

1.油脂(fat)

即甘油三酯或稱之為脂酰甘油(triacylglycerol)，是油和脂肪的統(tǒng)稱。一般將常溫下呈液態(tài)的油脂稱為油，而將

其呈固態(tài)時(shí)稱為脂肪。

2.類脂(lipids)

包括磷脂(phospholipids)，糖脂(glycolipid)和膽固醇及其酯(cholesterolandcholesterolester)三大類。

①磷脂是含有磷酸的脂類，包括由甘油構(gòu)成的甘油磷脂(phosphoglycerides)與由鞘氨醇構(gòu)成的鞘磷脂

(sphingomyelin)。在動(dòng)物的腦和卵中，大豆的種子中，磷脂的含量較多。②糖脂是含有糖基的脂類。③還有，膽固醇

及甾類化合物(類固醇)等物質(zhì)主要包括膽固醇、膽酸、性激素及維生素D等。這些物質(zhì)對(duì)于生物體維持正常的新陳代謝

和生殖過程，起著重要的調(diào)節(jié)作用。另外，膽固醇還是脂肪酸鹽和維生素D3以及類固醇激素等的合成原料，對(duì)于調(diào)節(jié)

機(jī)體脂類物質(zhì)的吸收，尤其是脂溶性維生素(A，D，E，K)的吸收以及鈣、磷代謝等均起著重要作用。這三大類類脂是生

物膜的重要組成成分，構(gòu)成疏水性的“屏障”(barrier)，分隔細(xì)胞水溶性成分及將細(xì)胞劃分為細(xì)胞器/核等小的區(qū)室，

保證細(xì)胞內(nèi)同時(shí)進(jìn)行多種代謝活動(dòng)而互不干擾，維持細(xì)胞正常結(jié)構(gòu)與功能等。

分類及生理功能

甘油磷脂基本結(jié)構(gòu)是磷脂酸和與磷酸相連的取代基團(tuán)(X)；

甘油磷脂由于取代基團(tuán)不同又可以分為許多類，其中重要的有：?

膽堿(choline)+磷脂酸——→磷脂酰膽堿(phosphatidylcholine)又稱卵磷脂(lecithin)?

乙醇胺(ethanolamine)+磷脂酸——→磷脂酰乙醇胺(phosphatidylethanolamine)又稱腦磷脂(cephain)?

絲氨酸(serine)+磷脂酸——→磷脂酰絲氨酸(phosphatidylserine)?

甘油(glycerol)+磷脂酸——→磷脂酰甘油(phosphatidylglycerol)?

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肌醇(inositol)+磷脂酸——→磷脂酰肌醇(phosphatidylinositol)?

心磷脂(cardiolipin)是由甘油的C1和C3與兩分子磷脂酸結(jié)合而成。心磷脂是線粒體內(nèi)膜和細(xì)菌

膜的重要成分，而且是唯一具有抗原性的磷脂分子。

2、B獲得2000年諾貝爾生理和醫(yī)學(xué)獎(jiǎng)的是德國科學(xué)家哈拉爾德·楚爾·豪森因發(fā)現(xiàn)人乳突淋瘤病毒引發(fā)

子宮頸癌獲此殊榮，兩名法國科學(xué)家弗朗索瓦絲·巴爾－西諾西和呂克·蒙塔尼因發(fā)現(xiàn)人類免疫缺陷病

毒獲此殊榮。

100、2005年，巴里·馬歇爾(BarryJ.Marshall，澳大利亞)，羅賓·沃倫(J.RobinWarren，澳大利亞)，發(fā)現(xiàn)了幽

門螺旋桿菌以及該細(xì)菌對(duì)消化性潰瘍病的致病機(jī)理。

101、2006年，安德魯·法爾(美國)和克雷格·梅洛(美國)，發(fā)現(xiàn)了RNA(核糖核酸)干擾機(jī)制。

102、2007年，美國科學(xué)家馬里奧·卡佩奇和奧利弗·史密西斯、英國科學(xué)家馬丁·埃文斯。這三位科學(xué)家是因?yàn)?/p>

“在涉及胚胎干細(xì)胞和哺乳動(dòng)物DNA重組方面的一系列突破性發(fā)現(xiàn)”而獲得這一殊榮的。這些發(fā)現(xiàn)導(dǎo)致了一種通常被人

們稱為“基因打靶”的強(qiáng)大技術(shù)。這一國際小組通過使用胚胎干細(xì)胞在老鼠身上實(shí)現(xiàn)了基因變化。

103、2008年，德國科學(xué)家哈拉爾德·楚爾·豪森因發(fā)現(xiàn)人乳突淋瘤病毒引發(fā)子宮頸癌獲此殊榮，兩名法國科學(xué)家弗朗

索瓦絲·巴爾－西諾西和呂克·蒙塔尼因發(fā)現(xiàn)人類免疫缺陷病毒獲此殊榮。

104、2009年，美國加利福尼亞舊金山大學(xué)的伊麗莎白?布萊克本(ElizabethH.Blackburn)、美國巴爾的摩約翰?

霍普金斯醫(yī)學(xué)院的卡羅爾?格雷德(CarolW.Greider)、美國哈佛醫(yī)學(xué)院的杰克?紹斯塔克(JackW.Szostak)因發(fā)現(xiàn)端粒

和端粒酶保護(hù)染色體的機(jī)理而獲此殊榮。伊麗莎白?布蘭克波恩來自美國加利福尼亞舊金山大學(xué)，于1948年出生于澳大

利亞。來自巴爾的摩約翰-霍普金斯醫(yī)學(xué)院的卡羅爾?格雷德出生于1961年。另外，杰克?紹斯塔克來自霍華德休斯醫(yī)學(xué)

研究所，他于1952年出生于英國倫敦。

105、2010年，國生理學(xué)家羅伯特·愛德華茲因?yàn)樵谠嚬軏雰悍矫娴难芯揩@得2010年諾貝爾生理學(xué)或醫(yī)學(xué)獎(jiǎng)。

3．B(鐮刀型細(xì)胞貧血癥是由于血紅蛋白分子的缺陷造成的)（同2010年選擇題第5題）

4．B(倒L型結(jié)構(gòu))

(1974年用X射線晶體衍射法測(cè)出第一個(gè)tRNA——酵母苯丙氨酸t(yī)RNA晶體的三維結(jié)構(gòu)，分子全貌象

倒寫的英文字母L，呈扁平狀，長(zhǎng)60埃，厚20埃（圖2），它是在tRNA二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，通過氨基

酸接受莖與TΨC莖以及D莖與反密碼莖間折疊成右手反平行雙螺旋)

5、D（b、c1、c、a、a3、O2）

呼吸鏈：線粒體內(nèi)膜上存在多種酶與輔酶組成的電子傳遞鏈，可使還原當(dāng)量中的氫傳遞到氧生成水。

呼吸鏈(respiratorychain)是由一系列的遞氫反應(yīng)(hydrogentransferreactions)和遞電子反應(yīng)(eletron

transferreactions)按一定的順序排列所組成的連續(xù)反應(yīng)體系，它將代謝物脫下的成對(duì)氫原子交給氧生成

水，同時(shí)有ATP生成。實(shí)際上呼吸鏈的作用代表著線粒體最基本的功能，呼吸鏈中的遞氫體(hydrogencarrier)

和遞電子體(electroncarrier)就是能傳遞氫原子或電子的載體，由于氫原子可以看作是由質(zhì)子和核外電子

組成的，所以遞氫體也是遞電子體，遞氫體和遞電子體的本質(zhì)是酶、輔酶、輔基或輔因子。

呼吸鏈又稱電子傳遞鏈，是由一系列電子載體構(gòu)成的，從NADH或FADH2向氧傳遞電子的系統(tǒng)。

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還原型輔酶通過呼吸鏈再氧化的過程稱為電子傳遞過程。其中的氫以質(zhì)子形式脫下，電子沿呼吸鏈

轉(zhuǎn)移到分子氧，形成粒子型氧，再與質(zhì)子結(jié)合生成水。放出的能量則使ADP和磷酸生成ATP。電子傳遞

和ATP形成的偶聯(lián)機(jī)制稱為氧化磷酸化作用。整個(gè)過程稱為氧化呼吸鏈或呼吸代謝。

在葡萄糖的分解代謝中，一分子葡萄糖共生成10個(gè)NADH和2個(gè)FADH2，其標(biāo)準(zhǔn)生成自由能是613

千卡，而在燃燒時(shí)可放出686千卡熱量，即90％貯存在還原型輔酶中。呼吸鏈?zhǔn)惯@些能量逐步釋放，

有利于形成ATP和維持跨膜電勢(shì)。

原核細(xì)胞的呼吸鏈位于質(zhì)膜上，真核細(xì)胞則位于線粒體內(nèi)膜上。

構(gòu)成

呼吸鏈包含15種以上組分，主要由4種酶復(fù)合體和2種可移動(dòng)電子載體構(gòu)成。其中復(fù)合體Ⅰ、Ⅱ、

Ⅲ、Ⅳ、輔酶Q和細(xì)胞色素C的數(shù)量比為1：2：3：7：63：9。

1.復(fù)合體Ⅰ即NADH：輔酶Q氧化還原酶復(fù)合體，由NADH脫氫酶（一種以FMN為輔基的黃素蛋白）

和一系列鐵硫蛋白（鐵—硫中心）組成。它從NADH得到兩個(gè)電子，經(jīng)鐵硫蛋白傳遞給輔酶Q。鐵硫蛋

白含有非血紅素鐵和酸不穩(wěn)定硫，其鐵與肽類半胱氨酸的硫原子配位結(jié)合。鐵的價(jià)態(tài)變化使電子從FMNH2

轉(zhuǎn)移到輔酶Q。

2.復(fù)合體Ⅱ由琥珀酸脫氫酶（一種以FAD為輔基的黃素蛋白）和一種鐵硫蛋白組成，將從琥珀酸

得到的電子傳遞給輔酶Q。

3.輔酶Q是呼吸鏈中唯一的非蛋白氧化還原載體，可在膜中迅速移動(dòng)。它在電子傳遞鏈中處于中

心地位，可接受各種黃素酶類脫下的氫。

復(fù)合體Ⅲ輔酶Q：細(xì)胞色素C氧化還原酶復(fù)合體，是細(xì)胞色素和鐵硫蛋白的復(fù)合體，把來自輔酶Q

的電子，依次傳遞給結(jié)合在線粒體內(nèi)膜外表面的細(xì)胞色素C。

細(xì)胞色素類都以血紅素為輔基，紅色或褐色。將電子從輔酶Q傳遞到氧。根據(jù)吸收光譜，可分為

三類：a,b,c。呼吸鏈中至少有5種：b、c1、c、a、a3(按電子傳遞順序)。細(xì)胞色素aa3以復(fù)合物形式

存在，又稱細(xì)胞色素氧化酶，是最后一個(gè)載體，將電子直接傳遞給氧。從a傳遞到a3的是兩個(gè)銅原子，

有價(jià)態(tài)變化。

復(fù)合體IV：細(xì)胞色素C氧化酶復(fù)合體。將電子傳遞給氧。

6、C（α1-4和α1-6）

糖原（glycogen）（C6H10O5）n又稱肝糖，動(dòng)物淀粉，由葡萄糖結(jié)合而成的支鏈多糖，其糖苷鏈為α型。

淀粉是葡萄糖的高聚體，在餐飲業(yè)又稱芡粉，通式是(C6H10O5)n，水解到二糖階段為麥芽糖，化學(xué)式是

（C12H22O11），完全水解后得到葡萄糖，化學(xué)式是（C6H12O6）。淀粉有直鏈淀粉和支鏈淀粉兩類。淀粉是

植物體中貯存的養(yǎng)分，貯存在種子和塊莖中，各類植物中的淀粉含量都較高。

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7、B（α脂蛋白）

2.高密度脂蛋白（HDL），即α脂蛋白是血清中顆粒密度最大的一組脂蛋白，亦稱為a1脂蛋白，比較富含磷脂質(zhì)，在

血清中的含量約為300mg／dl。其蛋白質(zhì)部分，A－Ⅰ約為75％，A－Ⅱ約為20％。主要作用是將肝臟以外組織

中的膽固醇轉(zhuǎn)運(yùn)到肝臟進(jìn)行分解代謝。HDL被認(rèn)為是抗動(dòng)脈粥樣硬化因子。HDL主要由肝和小腸合成。肝合成

的新生HDL以磷脂和ApoAⅠ為主。在LCAT作用下，游離膽固醇變成膽固醇酯，脂蛋白則變成成熟球形HDL3，再經(jīng)

LPL作用轉(zhuǎn)變成HDL2。

LDL低密度脂蛋白，即β脂蛋白。血漿脂蛋白的一種,是血液中膽固醇的主要載體。其核心約由1500個(gè)膽固醇酯

分子組成。膽固醇之中最常見的酯酰基是亞油酸。疏水核心外面包圍著磷酸脂和未酯化的膽固醇膽固醇?xì)?，殼層中?/p>

含apoB-100，它被靶細(xì)胞所識(shí)別。LDL的功能是轉(zhuǎn)運(yùn)膽固醇到外圍組織，并調(diào)節(jié)這些部血漿脂蛋白位的膽

固醇從頭合成。食物中維生素E主要在動(dòng)物體內(nèi)小腸上部吸收,在血液中主要由β-脂蛋白攜帶,運(yùn)輸至

各組織。

CM乳糜微粒，由小腸合成，運(yùn)輸外源性TG及膽固醇酯。

VLDL極低密度脂蛋白：是運(yùn)輸內(nèi)源性甘油三酯的主要形式

8、B（胃蛋白酶）

胃蛋白酶在對(duì)蛋白或多肽進(jìn)行剪切時(shí)，具有一定的氨基酸序列特異性。例如，它傾向于剪切氨基端或

羧基端為芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵；而如果往某一肽鍵氨基端數(shù)

第三個(gè)氨基酸為堿性氨基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時(shí)，則不能有

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效地對(duì)此肽鍵進(jìn)行剪切。這種剪切特異性在pH值為1.3時(shí)表現(xiàn)得更為明顯：只傾向于剪切氨基端

胰蛋白酶為蛋白質(zhì)水解酶，能選擇地水解蛋白質(zhì)中由賴氨酸(Lys)或精氨酸(Arg)的羧基所構(gòu)成的肽鏈

天冬氨酸蛋白酶

它們的活性中心是由兩個(gè)天冬氨酸殘基所組成，如由胃膜分泌的胃蛋白酶、腎臟中的血管緊張素釋放酶及細(xì)胞溶酶

體中的某些組織蛋白酶等。

絲氨酸蛋白酶

其活性中心除絲氨酸外還包括組氨酸和天冬氨酸殘基，如胰臟所分泌的各種內(nèi)肽酶和與凝血、溶血纖維、補(bǔ)體

系統(tǒng)有關(guān)的各種蛋白酶。

酸水解用6MHCl或4MH2SO4，105℃回流20小時(shí)即可完全水解。酸水解不引起氨基酸的消旋，但色氨酸完

全被破壞，絲氨酸和蘇氨酸部分破壞，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如樣品含有雜質(zhì)，在酸水解過

程中常產(chǎn)生腐黑質(zhì)，使水解液變黑。用3mol/L對(duì)甲苯磺酸代替鹽酸，得到色氨酸較多，可像絲氨酸和蘇氨酸

一樣用外推法求其含量。

9、B（N氨甲基天冬氨酸）

嘧啶從頭合成途徑從頭合成途徑是指利用一些簡(jiǎn)單的前體物逐步合成嘧啶核苷酸的過程。該過程主要在肝

臟的胞液中進(jìn)行。同位素示蹤實(shí)驗(yàn)證明，嘧啶核苷酸從頭合成的原料來自天冬氨酸、谷氨酰胺和CO2

2．從頭合成途徑的過程嘧啶核苷酸從頭合成途徑首先生成UMP，其合成過程如下：

（1）尿嘧啶核苷酸的合成：嘧啶環(huán)的合成由6步反應(yīng)完成。第一步是生成氨基甲酰磷酸。肝細(xì)胞中存在兩種氨基甲酰磷酸

合成酶（CPS）。在肝細(xì)胞線粒體中氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-1）催化生成氨基甲酰磷酸用于合成尿素；而肝細(xì)胞液中存在

氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ（CPS-Ⅱ）以Gln，CO2，ATP為原料合成氨基甲酰磷酸。后者在天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶的催化下，轉(zhuǎn)移一

分子天冬氨酸，從而合成氨甲酰天冬氨酸，然后再經(jīng)脫氫、脫羧、環(huán)化等反應(yīng)，合成第一個(gè)嘧啶核苷酸，即UMP。

（2）CTP的合成：UMP經(jīng)尿苷酸激酶和二磷酸核苷激酶的連續(xù)催化從ATP兩次轉(zhuǎn)移磷酸基生成UTP。并在CTP合成酶作用下，

消耗1分子ATP，接受谷氨酰胺氨基轉(zhuǎn)變?yōu)镃TP。

（3）脫氧胸腺嘧啶核苷酸（dTMP或TMP）的生成：脫氧胸腺嘧啶核苷酸是DNA特有的組分。dTMP是由dUMP經(jīng)甲基化而生

成，反應(yīng)由胸苷酸合酶（thymidylatesynthase）催化，N5，N10-甲烯四氫葉酸作為甲基供體，反應(yīng)后生成的二氫葉酸再經(jīng)二

氫葉酸還原酶的作用，生成四氫葉酸。四氫葉酸攜帶的一碳單位一方面作為嘌呤從頭合成的前體，另一方面又能參與脫氧胸苷

酸的合成，與各種核苷酸合成代謝都密切相關(guān)。dUMP在體內(nèi)經(jīng)兩條途徑生成：主要經(jīng)dCMP脫氨基生成，也可經(jīng)dUDP水解除去

磷酸生成dUMP。

尿素合成

生物以二氧化碳、水、天冬氨酸和氨等化學(xué)物質(zhì)合成尿素。促使尿素合成的代謝途徑是一種合成代謝，叫做尿素

循環(huán)。此過程耗費(fèi)能量，卻很必要。因?yàn)榘庇卸?，且是常見的新陳代謝產(chǎn)物，必須被消除。肝臟在合成尿素時(shí)，需要N-乙酰

谷氨酸作為調(diào)節(jié)。

尿素的生物合成是一個(gè)循環(huán)的過程。在反應(yīng)開始時(shí)消耗的鳥氨酸在反應(yīng)末又重新生成，整個(gè)循環(huán)中沒有鳥氨酸、瓜氨酸、精氨

酸代琥珀酸或精氨酸的凈丟失或凈增加。只消耗了氨、C02、ATP和天冬氨酸。

尿素分子中兩個(gè)氨基，一個(gè)來自氨，另一個(gè)來自天冬氨酸，而天冬氨酸又可由其它氨基酸通過轉(zhuǎn)氨基作用生成。由此可見，尿

素分子中的兩個(gè)氨基雖然來源不同但均直接或間接來自各種氨基酸的氨基。

從以上鳥氨酸循環(huán)可以看出，形成一分子尿素可清除兩分子氨和一分子C02。尿素屬中性無毒物質(zhì)，所以尿素的合成不僅可消

除氨的毒性，還可減少C02溶于血液所產(chǎn)生的酸性。

機(jī)體在將有毒的氨轉(zhuǎn)換成尿素的過程是消耗能量的，合成氨甲酰磷酸時(shí)消耗了兩分子ATP，而在合成精氨琥珀酸時(shí)表面上雖然

消耗了一分子ATP，但由于生成了AMP和焦磷酸，這一過程實(shí)際上是水解了兩個(gè)高能磷酸鍵。所以相當(dāng)于消耗了兩分子ATP，

因此生成一分子尿素實(shí)際上共消耗四分子ATP.

尿素合成的總反應(yīng)可表示如下：

NH3+CO2+天冬氨酸+3ATP+2H2O尿素+延胡索酸+2ADP+AMP+4Pi

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10、D（磷酸化酶a(四聚體)）

肌肉糖元磷酸化酶的酶促化學(xué)修飾是研究得比較清楚的一個(gè)例子。該酶有兩種形式，即無活性的磷酸化酶b

和有活性的磷酸化酶a。磷酸化酶b是二聚體，分子量約為85，000Da。它在酶的催化下，使每個(gè)亞基分別

接受ATP供給的一個(gè)磷酸基團(tuán)，轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿峄竌，后者具有高活性。兩分子磷酸化酶a二聚體可以再聚合

成活性較低的(低于高活性的二聚體)磷酸化酶a四聚體。

酶專題

酶的特性

1、高效性：酶的催化效率比無機(jī)催化劑更高，使得反應(yīng)速率更快；

2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質(zhì)水解成多肽；

3、多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；

4、溫和性：是指酶所催化的化學(xué)反應(yīng)一般是在較溫和的條件下進(jìn)行的。

5、活性可調(diào)節(jié)性：包括抑制劑和激活劑調(diào)節(jié)、反饋抑制調(diào)節(jié)、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)和變構(gòu)調(diào)節(jié)等。

6.有些酶的催化性與輔因子有關(guān)。

7.易變性，由于大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，因而會(huì)被高溫、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等破壞。

酶的活力

酶活力單位（U,activeunit）：

酶活力單位的量度。1961年國際酶學(xué)會(huì)議規(guī)定：1個(gè)酶活力單位是指在特定條件（25℃，其它為最適條件）

下，在1min內(nèi)能轉(zhuǎn)化1μmol底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中1μmol的有關(guān)基團(tuán)的酶量。

比活（specificactivity）:每分鐘每毫克酶蛋白在25℃下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)。比活是酶純度的測(cè)量。

活化能（activationenergy）:將1mol反應(yīng)底物中所有分子由基態(tài)轉(zhuǎn)化為過度態(tài)所需要的能量。

活性部位（activesite）:酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基部分。

活性部位通常位于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域或亞基之間的裂隙或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空

間上靠得很緊的一些氨基酸殘基組成。

酶活測(cè)定

初速度(initialvelocity)：酶促反應(yīng)最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應(yīng)可

以忽略不計(jì)。

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米氏方程（Michaelis-Mententequation）:表示一個(gè)酶促反應(yīng)的起始速度（υ）與底物濃度([s])關(guān)系的速度方程：

υ=υmax[s]/(Km+[s])

米氏常數(shù)（Michaelisconstant）:對(duì)于一個(gè)給定的反應(yīng)，使酶促反應(yīng)的起始速度（υ0）達(dá)到最大反應(yīng)速度（υmax）

一半時(shí)的底物濃度。

催化常數(shù)（catalyticnumber）(Kcat):也稱為轉(zhuǎn)換數(shù)。是一個(gè)動(dòng)力學(xué)常數(shù)，是在底物處于飽和狀態(tài)下一個(gè)酶（或

一個(gè)酶活性部位）催化一個(gè)反應(yīng)有多快的測(cè)量。

催化常數(shù)等于最大反應(yīng)速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）?；蚴敲磕γ富钚圆课幻棵腌娹D(zhuǎn)化為產(chǎn)物的底物的

量（摩[爾]）。

雙倒數(shù)作圖（double-reciprocalplot）:那稱為L(zhǎng)ineweaver_Burk作圖。一個(gè)酶促反應(yīng)的速度的倒數(shù)（1/V）對(duì)底

物度的倒數(shù)（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數(shù)和最大反應(yīng)速度的倒數(shù)。

酶活調(diào)節(jié)

競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用（competitiveinhibition）：通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑通常與正

常的底物或配體競(jìng)爭(zhēng)同一個(gè)蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。

非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用（noncompetitiveinhibition）:抑制劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一

種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。

反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用（uncompetitiveinhibition）:抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合而不與游離的酶結(jié)合的一種酶

促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。

很大一類復(fù)雜的蛋白質(zhì)物質(zhì)[enzyme;ferment],在促進(jìn)可逆反應(yīng)(如水解和氧化)方面起著像催化劑一樣的作用。在

許多工業(yè)過程中是有用的(如發(fā)酵、皮革鞣制及干酪生產(chǎn))

酶是一種有機(jī)的膠狀物質(zhì)，由蛋白質(zhì)組成，對(duì)于生物的化學(xué)變化起催化作用，發(fā)酵就是靠它的作用：～原。

影響酶活力的因素

米契里斯（Michaelis）和門坦（Menten）根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說推導(dǎo)出酶促反應(yīng)速度方程式，即米-門公式（具體參考《環(huán)境工程微生

物學(xué)》第四章微生物的生理）。由米門公式可知：酶促反應(yīng)速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。

（1）酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響

從米門公式和酶濃度與酶促反應(yīng)速度的關(guān)系圖解可以看出：酶促反應(yīng)速度與酶分子的濃度成正比。當(dāng)?shù)孜锓肿?/p>

濃度足夠時(shí)，酶分子越多，底物轉(zhuǎn)化的速度越快。但事實(shí)上，當(dāng)酶濃度很高時(shí)，并不保持這種關(guān)系，曲線逐漸趨向平緩。

根據(jù)分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。

2）底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響

在生化反應(yīng)中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時(shí)，酶促反應(yīng)速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增

加而增加。當(dāng)所有的酶與底物結(jié)合生成中間產(chǎn)物后，即使在增加底物濃度，中間產(chǎn)物濃度也不會(huì)增加，酶促反應(yīng)速度也

不增加。

還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應(yīng)速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應(yīng)速度就

大。

在實(shí)際測(cè)定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應(yīng)速度并沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：

高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴(kuò)散性，從而降低了酶促反應(yīng)速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無

活性的中間產(chǎn)物，不能釋放出酶分子，從而也會(huì)降低反應(yīng)速度。

（3）溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響

各種酶在最適溫度范圍內(nèi)，酶活性最強(qiáng)，酶促反應(yīng)速度最大。在適宜的溫度范圍內(nèi)，溫度每升高10℃，酶促反應(yīng)

速度可以相應(yīng)提高1～2倍。不同生物體內(nèi)酶的最適溫度不同。如，動(dòng)物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物

體內(nèi)各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、

產(chǎn)氣桿菌等體內(nèi)的葡萄糖異構(gòu)酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85～94℃?？梢?，一些芽

孢桿菌的酶的熱穩(wěn)定性較高。過高或過低的溫度都會(huì)降低酶的催化效率，即降低酶促反應(yīng)速度。

最適溫度在60℃以下的酶，當(dāng)溫度達(dá)到60～80℃時(shí)，大部分酶被破壞，發(fā)生不可逆變性；當(dāng)溫度接近100℃時(shí)，

酶的催化作用完全喪失。

（4）pH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響

酶在最適pH范圍內(nèi)表現(xiàn)出活性，大于或小于最適pH，都會(huì)降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個(gè)方面：①改變底物分子和

酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結(jié)合；②過高或過低的pH都會(huì)影響酶的穩(wěn)定性，進(jìn)而使酶遭受不可逆破壞。

（5）激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響

能激活酶的物質(zhì)稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機(jī)陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②

無機(jī)陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機(jī)化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性

谷胱甘肽等。許多酶只有當(dāng)某一種適當(dāng)?shù)募せ顒┐嬖跁r(shí)，才表現(xiàn)出催化活性或強(qiáng)化其催化活性，這稱為對(duì)酶的激活作用。

而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài)，這種酶稱為酶原。它必須經(jīng)過適當(dāng)?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪呋钚浴?/p>

（6）抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響

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能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應(yīng)速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化

碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對(duì)-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活

性劑等。

對(duì)酶促反應(yīng)的抑制可分為競(jìng)爭(zhēng)性抑制和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)爭(zhēng)先與酶的活性中心結(jié)合，從而降低

酶促反應(yīng)速度，這種作用稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制。競(jìng)爭(zhēng)性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復(fù)酶的活

性。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點(diǎn)結(jié)合后，底物仍可與酶活性中心結(jié)合，

但酶不顯示活性，這種作用稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制是不可逆的，增加底物濃度并不能解除對(duì)酶活性的抑制。

與酶活性中心以外的位點(diǎn)結(jié)合的抑制劑，稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。

有的物質(zhì)既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。

酶的化學(xué)組成

按照酶的化學(xué)組成可將酶分為單純酶和結(jié)合酶兩大類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈，結(jié)合酶分子中則

除了多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機(jī)物。結(jié)合酶的蛋白質(zhì)部

分稱為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白質(zhì)部分統(tǒng)稱為輔助因子(cofactor)，兩者一起組成全酶(holoenzyme)；只有全酶才

有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質(zhì)部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價(jià)鍵相連的

稱為輔基(prostheticgroup)，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價(jià)鍵相連的稱為輔酶

(coenzyme)，可用上述方法把兩者分開。表4-1為以金屬離子作結(jié)合酶輔助因子的一些例子。表4-2列出含B族維生素

的幾種輔酶(基)及其參與的反應(yīng)。

結(jié)合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩(wěn)定酶分子的構(gòu)象上起作用；

有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應(yīng)中作為氫(H+和e)或某些化學(xué)基團(tuán)的載體，起傳遞氫或化

學(xué)基團(tuán)的作用。體內(nèi)酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，從表4—1中已見到幾種酶均用某種相同的金屬離子

作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催

化反應(yīng)的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應(yīng)過程中氫(H+和e)及一些特殊化學(xué)基團(tuán)的運(yùn)

載。

酶的活性中心

酶屬生物大分子，分子質(zhì)量至少在1萬以上，大的可達(dá)百萬。酶的催化作用有賴于酶分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的

完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導(dǎo)致酶活性喪失。一個(gè)值得注意的問題是酶所催化的反應(yīng)物即底物（substrate），

卻大多為小分物質(zhì)它們的分子質(zhì)量比酶要小幾個(gè)數(shù)量級(jí)。

酶的活性中心（activecenter）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶

活性中心的氨基酸殘基的側(cè)鏈存在不同的功能基團(tuán)，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的

不同部位。有的基團(tuán)在與底物結(jié)合時(shí)起結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)的作用，有的在催化反應(yīng)中起催化基團(tuán)(catalytic

group)的作用。但有的基團(tuán)既在結(jié)合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團(tuán)統(tǒng)稱為必需基團(tuán)

(essentialgroup)。它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個(gè)在酶分子表面、具有三維空間結(jié)構(gòu)的孔穴或裂隙，以容納

進(jìn)入的底物與之結(jié)合（圖4-1）并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，這個(gè)區(qū)域即稱為酶的活性中心。

而酶活性中心以外的功能集團(tuán)則在形成并維持酶的空間構(gòu)象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團(tuán)。對(duì)需

要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。酶催化反應(yīng)的特異性實(shí)際上決定于酶活性中心的結(jié)合基團(tuán)、

催化基團(tuán)及其空間結(jié)構(gòu)。

同工酶

同工酶(isoenzyme)的概念：即同工酶是一類催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫原性各

不相同的一類酶。它們存在于生物的同一種族或同一個(gè)體的不同組織，甚至在同一組織、同一細(xì)胞的不同細(xì)胞器中。

至今已知的同工酶已不下幾十種，如己糖激酶，乳酸脫氫酶等，其中以乳酸脫氫酶（Lacticaciddehydrogenase,LDH）

研究得最為清楚。人和脊柱動(dòng)物組織中，有五種分子形式，它們催化下列相同的化學(xué)反應(yīng)：

五種同工酶均由四個(gè)亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，兩型亞基的氨基酸組成不同，由

兩種亞基以不同比例組成的四聚體，存在五種LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2(LDH3)、H1M3(LDH4)和

M4(LDH5)。

別構(gòu)酶

別構(gòu)酶(allostericenzyme)往往是具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的多亞基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也稱催化

位點(diǎn)（catalyticsite）外；還有別構(gòu)位點(diǎn)(allostericsite)．后者是結(jié)合別構(gòu)劑(allestericeffector)的位置，當(dāng)

它與別構(gòu)劑結(jié)合時(shí)，酶的分子構(gòu)象就會(huì)發(fā)生輕微變化，影響到催化位點(diǎn)對(duì)底物的親和力和催化效率。若別構(gòu)劑結(jié)合使酶

與底物親和力或催化效率增高的稱為別構(gòu)激活劑(allostericactivator)，反之使酶底物的r親和力或催化效率降低的

稱為別構(gòu)抑制劑(allostericinhibitor)。酶活性受別構(gòu)劑調(diào)節(jié)的作用稱為別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)作用．別

構(gòu)酶的催化位點(diǎn)與別構(gòu)位點(diǎn)可共處一個(gè)亞基的不同部位，但更多的是分別處于不同亞基上．在后一種情況下具催化位點(diǎn)

的亞基稱催化亞基，而具別構(gòu)位點(diǎn)的稱調(diào)節(jié)亞基。多數(shù)別構(gòu)酶處于代謝途徑的開端，而別構(gòu)酶的別構(gòu)劑往往是一些生理

性小分子及該酶作用的底物或該代謝途徑的中間產(chǎn)物或終產(chǎn)物。故別構(gòu)酶的催化活性受細(xì)胞內(nèi)底物濃度、代謝中間物或

終產(chǎn)物濃度的調(diào)節(jié)。終產(chǎn)物抑制該途徑中的別構(gòu)酶稱反饋抑制(feedbackinhibition)．說明一旦細(xì)胞內(nèi)終產(chǎn)物增多，

它作為別構(gòu)抑制劑抑制處于代謝途徑起始的酶，及時(shí)調(diào)整該代謝途徑的速度，以適應(yīng)細(xì)胞生理機(jī)能的需要。別構(gòu)酶在細(xì)

胞物質(zhì)代謝上的調(diào)節(jié)中發(fā)揮重要作用。故別構(gòu)酶又稱調(diào)節(jié)酶。（regulatoryenzyme）

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糖和脂肪代謝酶系中某些變構(gòu)酶及其變構(gòu)效應(yīng)劑

代謝途徑變構(gòu)酶激活變構(gòu)劑抑制變構(gòu)劑

糖氧化分解已糖激酶G-6-P

磷酸果糖激酶AMP、ADP、FDP、PiATP、檸檬酸

丙酮酸激酶FDPATP、乙酸CoA

異檸檬酸脫氫酶AMPATP、長(zhǎng)鏈脂酰CoA

檸檬酸合成酶ADP、AMPATP

糖異生果糖-1，6-二磷酸酶AMP

丙酮酸羥化酶乙酰CoA、ATP

脂肪酸合成乙酰CoA羥化酶檸檬酸、異檸檬酸長(zhǎng)鏈脂酰CoA

修飾酶：體內(nèi)有些酶需在其它酶作用下，對(duì)酶分子結(jié)構(gòu)進(jìn)行修飾后才具催化活性，這類酶稱為修飾酶

（modificationenzyme）。其中以共價(jià)修飾為多見，如酶蛋白的絲氨酸，蘇氨酸殘基的功能基團(tuán)-OH

可被磷酸化，這時(shí)伴有共價(jià)鍵的修飾變化生成，故稱共價(jià)修飾(covalentmodification)。由于這種修

飾導(dǎo)致酶活力改變稱為酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)(covalentmodificationregulation)。體內(nèi)最常見的共價(jià)修

飾是酶的磷酸化與去磷酸化，此外還有酶的乙?；c去乙?；?、尿苷酸化與去尿苷酸化、甲基化與去甲

基化。由于共價(jià)修飾反應(yīng)迅速，具有級(jí)聯(lián)式放大效應(yīng)所以亦是體內(nèi)調(diào)節(jié)物質(zhì)代謝的重要方式。如催化糖

原分解第一步反應(yīng)的糖原磷酸化酶存在有活性和無活性兩種形式，有活性的稱為磷酸化酶a，無活性的

稱為磷酸化酶b，這兩種形式的互變就是通過酶分子的磷酸化與去磷酸化的過程（詳見糖代謝章）

表9－2某些酶的酶促化學(xué)修飾調(diào)節(jié)

酶類反應(yīng)類型效應(yīng)

糖無磷酸化酶磷酸化／脫磷酸激活/抑制

磷酸化酶b激酶磷酸化／脫磷酸激活/抑制

磷酸化酶磷酸酶磷酸化／脫磷酸抑制/激活

糖元合成酶磷酸化／脫磷酸抑制/激活

丙酮酸脫羥酶磷酸化／脫磷酸抑制/激活

脂肪酶（脂肪細(xì)胞）磷酸化／脫磷酸激活/抑制

谷氨酰胺合成酶（大腸桿菌）腺苷化／脫腺苷抑制/激活

黃嘌呤氧化（脫氫）酶－SH/-S-S-脫氫/氧化

胰高血糖素是一種促進(jìn)分解代謝的激素。胰高血糖素具有很強(qiáng)的促進(jìn)糖原分解和糖異生作用，使血糖明顯升高，1mol/L

的激素可使3×106mol/L的葡萄糖迅速從糖原分解出來。胰高血糖素通過cAMP-PK系統(tǒng)，激活肝細(xì)胞的磷酸化酶，

加速糖原分解。糖異生增強(qiáng)是因?yàn)榧に丶铀侔被徇M(jìn)入肝細(xì)胞，并激活糖異生過程有關(guān)的酶系。胰高血糖素還可激活脂

肪酶，促進(jìn)脂肪分解，同時(shí)又能加強(qiáng)脂肪酸氧化，使酮體生成增多。胰高血糖素產(chǎn)生上述代謝效應(yīng)的靶器官是肝，切除

肝或阻斷肝血流，這些作用便消失。

二、名詞解釋

1、操縱子：指啟動(dòng)基因、終止基因和一系列緊密連鎖的結(jié)構(gòu)基因的總稱。

原核生物大多數(shù)基因表達(dá)調(diào)控是通過操縱子機(jī)制實(shí)現(xiàn)的。操縱子通常由2個(gè)以上的編碼序列與啟動(dòng)序列、操縱序列以及其

他調(diào)節(jié)序列在基因組中成簇串聯(lián)組成。啟動(dòng)序列是RNA聚合酶結(jié)合并起動(dòng)轉(zhuǎn)錄的特異DNA序列。多種原核基因啟動(dòng)序列特定

區(qū)域內(nèi)，通常在轉(zhuǎn)錄起始點(diǎn)上游-10及-35區(qū)域存在一些相似序列，稱為共有序列。大腸桿菌及一些細(xì)菌啟動(dòng)序列的共有序列在

-10區(qū)域是TATAAT，又稱Pribnow盒（PribnowBox），在-35區(qū)域?yàn)門TGACA。這些共有序列中的任一堿基突變或變異都會(huì)

影響RNA聚合酶與啟動(dòng)序列的結(jié)合及轉(zhuǎn)錄起始。因此，共有序列決定啟動(dòng)序列的轉(zhuǎn)錄活性大小。操縱序列是原核阻遏蛋白的結(jié)

合位點(diǎn)。當(dāng)操縱序列結(jié)合阻遏蛋白時(shí)會(huì)阻礙RNA聚合酶與啟動(dòng)序列的結(jié)合，或使RNA聚合酶不能沿DNA向前移動(dòng)，阻遏轉(zhuǎn)

錄，介導(dǎo)負(fù)性調(diào)節(jié)。原核操縱子調(diào)節(jié)序列中還有一種特異DNA序列可結(jié)合激活蛋白，使轉(zhuǎn)錄激活，介導(dǎo)正性調(diào)節(jié)。

乳糖操縱子包括調(diào)節(jié)基因、啟動(dòng)基因、操縱基因和結(jié)構(gòu)基因。

大腸桿菌的lac操縱子受到兩方面的調(diào)控：一是對(duì)RNA聚合酶結(jié)合到啟動(dòng)子上去的調(diào)控（陽性）；二是對(duì)操縱基因的調(diào)控（陰

性）。

在含葡萄糖的培養(yǎng)基中大腸桿菌不能利用乳糖，只有改用乳糖時(shí)才能利用乳糖的調(diào)控機(jī)理是：當(dāng)在培養(yǎng)基中只有乳糖時(shí)由于乳

糖是lac操縱子的誘導(dǎo)物，它可以結(jié)合在阻遏蛋白的變構(gòu)位點(diǎn)上，使構(gòu)象發(fā)生改變，破壞了阻遏蛋白與操縱基因的親和力，不

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能與操縱基因結(jié)合，于是RNA聚合酶結(jié)合于啟動(dòng)子，并順利地通過操縱基因，進(jìn)行結(jié)構(gòu)基因的轉(zhuǎn)錄，產(chǎn)生大量分解乳糖的酶，

這就是當(dāng)大腸桿菌的培養(yǎng)基中只有乳糖時(shí)利用乳糖的原因。

在含乳糖的培養(yǎng)基中加入葡萄糖時(shí)，不能利用乳糖的原因，即在lac操縱子的調(diào)控中，有降解物基因活化蛋白（CAP），當(dāng)它特

異地結(jié)合在啟動(dòng)子上時(shí)，能促進(jìn)RNA聚合酶與啟動(dòng)子結(jié)合，促進(jìn)轉(zhuǎn)錄（由于CAP的結(jié)合能促進(jìn)轉(zhuǎn)錄，稱為陽性調(diào)控方式）。但

游離的CAP不能與啟動(dòng)子結(jié)合，必須在細(xì)胞內(nèi)有足夠的cAMP時(shí)，CAP首先與cAMP形成復(fù)合物，此復(fù)合物才能與啟動(dòng)子相結(jié)合。

葡萄糖的降解產(chǎn)物能降低細(xì)胞內(nèi)cAMP的含量，當(dāng)向乳糖培養(yǎng)基中加入葡萄糖時(shí)，造成cAMP濃度降低，CAP便不能結(jié)合在啟動(dòng)

子上。此時(shí)即使有乳糖存在，RNA聚合酶不能與啟動(dòng)子結(jié)合，雖已解除了對(duì)操縱基因的阻遏，也不能進(jìn)行轉(zhuǎn)錄，所以仍不能利

用乳糖。

2、結(jié)構(gòu)域

結(jié)構(gòu)域是位于超二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)間的一個(gè)層次。結(jié)構(gòu)域是在蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨(dú)立折疊單元，其通

常都是幾個(gè)超二級(jí)結(jié)構(gòu)單元的組合。在較大的蛋白質(zhì)分子中，由于多肽鏈上相鄰的超二級(jí)結(jié)構(gòu)緊密聯(lián)系，進(jìn)

一步折疊形成一個(gè)或多個(gè)相對(duì)獨(dú)立的致密的三維實(shí)體，即結(jié)構(gòu)域。

3、氧化磷酸化

氧化磷酸化是物質(zhì)在體內(nèi)氧化時(shí)釋放的能量供給ADP與無機(jī)磷合成ATP的偶聯(lián)反應(yīng)。主要在線粒體中進(jìn)行。

4、單核苷酸多態(tài)性

主要是指在基因組水平上由單個(gè)核苷酸的變異所引起的DNA序列多態(tài)性。

5、分子伴侶

存在于原核生物和真核生物細(xì)胞質(zhì)以及細(xì)胞器中可協(xié)助新生肽鏈正確折疊的一類蛋白質(zhì)。

三、簡(jiǎn)答題

1、什么是酶原激活？試舉例說明酶原激活的機(jī)制。

答：某些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)沒有活性，這些沒有活性的酶的前身稱為酶原(zymogen),使酶原轉(zhuǎn)

變?yōu)橛谢钚悦傅淖饔梅Q為酶原激活(zymogenactivation)。

本質(zhì)是切斷酶原分子中特異肽鍵或去除部分肽段，即酶原在一定條件下被打斷一個(gè)或幾個(gè)特殊的肽

鍵，從而使酶構(gòu)象發(fā)生一定的變化，形成具有活性的三維結(jié)構(gòu)的過程。（注：由無活性狀態(tài)轉(zhuǎn)變成活性

狀態(tài)是不可逆的。）

2、請(qǐng)寫出丙氨酸糖異生為葡萄糖的生物化學(xué)過程？簡(jiǎn)述人體由兩種主要調(diào)節(jié)血糖水平的激素對(duì)糖異生過程中

的調(diào)控方式。

答：丙氨酸脫氨基變成丙酮酸和氨

激素調(diào)節(jié)糖異生作用對(duì)維持機(jī)體的恒穩(wěn)狀態(tài)十分重要，激素對(duì)糖異生調(diào)節(jié)實(shí)質(zhì)是調(diào)節(jié)糖異生和糖酵解這

兩個(gè)途徑的調(diào)節(jié)酶以及控制供應(yīng)肝臟的脂肪酸，更大量的脂肪酸的獲得使肝臟氧化更多的脂肪酸，也就促進(jìn)

葡萄糖合成，胰高血糖素促進(jìn)脂肪組織分解脂肪，增加血漿脂肪酸，所以促進(jìn)糖異生；而胰島素的作用則正

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相反。胰高血糖素和胰島素都可通過影響肝臟酶的磷酸化修飾狀態(tài)來調(diào)節(jié)糖異生作用，胰高血糖素激活腺苷

酸環(huán)化酶以產(chǎn)生cAMP，也就激活cAMP依賴的蛋白激酶，后者磷酸化丙酮酸激酶而使之抑制，這一酵解途

徑上的調(diào)節(jié)酶受抑制就刺激糖異生途徑，因?yàn)樽柚沽姿嵯┐际奖嵯虮徂D(zhuǎn)變。胰高血糖素降低2，6－

二磷酸果糖在肝臟的濃度而促進(jìn)1，6－二磷酸果糖轉(zhuǎn)變?yōu)?磷酸果糖，這是由于2，6－二磷酸果糖是果糖二

磷酸酶的別位抑制物，又是6磷酸果糖激酶的別位激活物，胰高血糖素能通過cAMP促進(jìn)雙功能酶（6—磷

酸果糖激酶2/果糖2，6－二磷酸酶）磷酸化。這個(gè)酶經(jīng)磷酸化后就滅活激酶部位卻活化磷酸酶部位，因而2，

6－二磷酸果糖生成減少而被水解為6—磷酸果糖增多。這種由胰高血糖素引致的2，6－二磷酸果糖下降的結(jié)

果是6—磷酸果糖激酶1活性下降，果糖二磷酸酶活性增高，果糖二磷酸轉(zhuǎn)變?yōu)?—磷酸果糖增多，有利糖異

生而胰島素的作用正相反。

除上述胰高血糖素和胰島素對(duì)糖異生和糖酵解的短快調(diào)節(jié)，它們還分別誘導(dǎo)或阻遏糖異生和糖酵解的調(diào)

節(jié)酶，胰高血糖素/胰島素比例高誘導(dǎo)大量磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖6-磷酸酶等糖異生酶合成而阻遏葡

萄糖激酶和丙酮酸激酶的合成。

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生理學(xué)

一、名詞解釋

1、閾電位：這個(gè)足以使膜上Na+通道突然大量開放的臨界膜電位值，稱為閾電位。

2、心肌自律細(xì)胞：竇房結(jié)細(xì)胞和浦肯野細(xì)胞除了具有興奮性、傳導(dǎo)性之外，還具有自動(dòng)發(fā)生節(jié)律性興

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奮及節(jié)律性的細(xì)胞，稱為心肌自律性細(xì)胞。

3、腎糖閾：尿中開始出現(xiàn)葡萄糖時(shí)最低血糖濃度。

4、EPSP：興奮性突觸后電位。是指興奮突觸的活動(dòng)，在突觸后神經(jīng)元中所產(chǎn)生的去極化性質(zhì)的膜電位變化。

（EPSP：excitatorypostsynapticpotential）

5、旁分泌：內(nèi)分泌泌細(xì)胞分泌的激素進(jìn)入組織，彌散至鄰近的靶細(xì)胞，調(diào)節(jié)其機(jī)能，此方式稱旁分泌。

二、填充題。

1、血液凝固的三個(gè)基本過程包括：凝血酶原激活物的形成，轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘哪?，轉(zhuǎn)變?yōu)椴蝗苄缘睦w

維蛋白。

（①凝血酶原激活物（prothrombinactivator）的形成；②凝血酶原激活物在鈣離子的參與下使凝血酶

原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘哪福╰hrombin）；③可溶性的纖維蛋白原（fibrinogen）在凝血酶的作用下轉(zhuǎn)變?yōu)?/p>