教程四章酶學(xué)

主要內(nèi)容（學(xué)時(shí)6主要內(nèi)容（學(xué)時(shí)6要點(diǎn)：介紹酶的概念、作用特點(diǎn)和分類、命名討論酶的結(jié)構(gòu)特征與催化功能的關(guān)系，以及。重點(diǎn)：酶的作用機(jī)制、化學(xué)組成與結(jié)構(gòu)、影響因難點(diǎn)對(duì)酶促反應(yīng)的影思考PBL思考PBL思考酶與生命、酶與人類生活的關(guān)目錄第一目錄第一第八酶的概念及作用特酶的命名和分（課堂討論（課堂討論酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)及影響因酶活力測(cè)課堂討——專題酶的概課堂討——專題酶的概念和催化特酶的概念及其演化酶催化作用特點(diǎn)有哪些酶學(xué)預(yù)習(xí)思考題§4-什么是酶？酶概念的衍生酶催化作用特點(diǎn)有哪些酶與一般催化劑作用的共同點(diǎn)有哪些酶專一性類型有哪幾類常用蛋白酶作用位點(diǎn)是什么§4-2酶的命名法有哪兩種？各有何優(yōu)缺點(diǎn)國際酶委會(huì)將酶分為幾大類第一酶的概念及作用特一第一酶的概念及作用特一酶的概由生物細(xì)胞產(chǎn)生的、以蛋白質(zhì)為主要成分的生物催化劑酶是由活細(xì)胞制造的并具有催化活性的蛋白質(zhì)或RNA二酶及生物催化劑概念的發(fā)三酶催化作用的特四酶專一性類二、酶及生物催化劑概念的發(fā)二、酶及生物催化劑概念的發(fā)克隆酶、遺傳修飾蛋白質(zhì)工程新蛋白質(zhì)類(天然酶、生物工程酶生物催化核酸類：Ribozyme;模擬生物催化抗體酶PNASDNA催PNASDNA催化——人工構(gòu)建出具磷酸酶活性的摘要最近新的研究，來自美國伊利伊大學(xué)烏爾班納-香檳分校的化學(xué)教ScottSilverma和同事們?nèi)斯ず铣沙瞿軌蛘撐臉?biāo)題為"CatalyticDNAwithphosphataseactivity".三酶作用的特與三酶作用的特與一般催化劑的共同點(diǎn)加快反應(yīng)速度，本身的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)在反應(yīng)前后不變只能催化熱力學(xué)上允許進(jìn)行的反應(yīng)只能縮短達(dá)到平衡的時(shí)間，不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)降低反應(yīng)活化四、酶專一性四、酶專一性類1結(jié)構(gòu)專一類別：絕對(duì)專一性和相對(duì)專一2立體異構(gòu)專一類別：旋光異構(gòu)專一性和幾何異構(gòu)專一絕對(duì)專一性和相對(duì)專一絕對(duì)專一絕對(duì)專一性和相對(duì)專一絕對(duì)專一有的酶對(duì)底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)要求非常格，只作用于一種底物，不作用于其它任何物質(zhì)相對(duì)專一有的酶對(duì)底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)要求比上絕對(duì)專一性略低一些，它們能作用于一類化合物或一化學(xué)鍵有的酶只作用于一定的鍵，而對(duì)1）鍵專一兩端的基團(tuán)并無嚴(yán)格要求2）基團(tuán)專一另一些酶，除要求作用于一定的以外，對(duì)鍵兩端的基團(tuán)還有一定要求，往往是對(duì)其中個(gè)基團(tuán)要求嚴(yán)格，對(duì)另一個(gè)基團(tuán)則要求不嚴(yán)格消化道內(nèi)幾種蛋白酶的專一消化道內(nèi)幾種蛋白酶的專一氨肽羧肽（芳香（堿性（丙胃消化消化道蛋白酶作用的專一第二酶的命名和分一命名：習(xí)慣命第二酶的命名和分一命名：習(xí)慣命名；系統(tǒng)命二國際系統(tǒng)分類法及編國際生物化學(xué)會(huì)酶學(xué)委員會(huì)Commsion）將酶3.水解6.合成分成六大類：1.氧還原酶4.裂合2.移換5.異構(gòu)每一種酶有一個(gè)編號(hào),如乙醇脫氫大亞亞亞序習(xí)慣命名法(1)習(xí)慣命名法(1)、根據(jù)其催化底物來命名(2)、根據(jù)所催化反應(yīng)的性質(zhì)來命名(3)、結(jié)合上述兩個(gè)原則來命名(4)、在這些命名基礎(chǔ)上加上酶的來優(yōu)點(diǎn)：簡(jiǎn)單、方缺點(diǎn)：粗糙、不系2、國際系統(tǒng)命2、國際系統(tǒng)命名例如習(xí)慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨系統(tǒng)名稱:L-丙氨酸：-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶催化的反應(yīng)丙酮-酮戊二谷氨++丙氨二酶的分二酶的分氧化-還原轉(zhuǎn)移轉(zhuǎn)移裂合裂合異構(gòu)異構(gòu)合成合成核酶（催化核酸實(shí)例RNA——切割rRNA前體2）P——加工tRNA核酶（催化核酸實(shí)例RNA——切割rRNA前體2）P——加工tRNA前體3）23SrRNA——轉(zhuǎn)肽酶活性'BB3 指具有催化功能的1970年后期發(fā)現(xiàn)了少數(shù)1970年后期發(fā)現(xiàn)了少數(shù)酶，除蛋白質(zhì)外，還有參與反應(yīng)，而且必不可少例如E.coli核糖核酸酶1982年研究發(fā)現(xiàn).這種自我剪切靠自己前體rRNA①②ThomasUniversityofColoradoatBoulder,USA大腸桿菌RNaseP對(duì)前大腸桿菌RNaseP對(duì)前體tRNA的剪切加SidneyAltmanNewHaven,CT,核酶的發(fā)1982年核酶的發(fā)1982年R.Cech等人發(fā)現(xiàn)四膜蟲細(xì)rRNA前體具有自我剪接功能，將這種具有催化性的天然RNA稱為核酶—Ribozyme1983年，Altman等人發(fā)現(xiàn)核糖核酸酶P的RNA組具有加工tRNA前體的催化功能。而RNaseP中的蛋白組Cech與Altman因此獲得1989年度諾貝爾化學(xué)核酶的核酶的發(fā)現(xiàn)，改變了有關(guān)酶的概念，即“是具有生物催化功能的生物大分子（蛋白質(zhì)RNA）酶分兩大類①主要由蛋白質(zhì)組成——蛋白類酶（P酶②主要由核糖核酸組成——核酸類酶（R酶課堂討課堂討——專題酶的結(jié)構(gòu)與功酶分子結(jié)構(gòu)的主要特點(diǎn)是什么簡(jiǎn)述酶誘導(dǎo)契合學(xué)說的要點(diǎn)§4-預(yù)習(xí)§4-預(yù)習(xí)思考什么叫酶活性中心？其組成是什么什么叫酶原的激活？其生理意義是什么什么叫差示標(biāo)記法第三酶的化學(xué)組成與結(jié)第三酶的化學(xué)組成與結(jié)—、酶的化學(xué)本質(zhì)與組酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)酶分子的結(jié)二三四酶的活性基團(tuán)的鑒酶原的激酶的化學(xué)本質(zhì)酶的化學(xué)本質(zhì)—一、酶的化學(xué)本質(zhì)及類單純蛋白質(zhì)一、酶的化學(xué)本質(zhì)及類單純蛋白質(zhì)酶據(jù)酶分組成分酶蛋白金屬離結(jié)合蛋白質(zhì)酶輔助因單體寡聚多酶復(fù)合據(jù)酶蛋特征分二酶二酶分子的結(jié)酶的活性中活性中心的組活性中心的特必需基酶的活性中酶的活性中2、活性中心的組成結(jié)合基團(tuán)——直接與底物結(jié)合的部催化基團(tuán)——促使底物轉(zhuǎn)化成產(chǎn)3、活性中心的特點(diǎn)由幾個(gè)AA組成，通常不在一條肽鏈上，空間上鄰近7種AA頻率最高：SerHisCysTyrAspGlu4、必需基團(tuán)參與構(gòu)成酶的活性中心和維持酶的特定構(gòu)象所必需的基團(tuán)為酶分子的必需基團(tuán)。全酶——4類殘基：接觸殘基、輔助殘基、結(jié)構(gòu)殘基、非貢獻(xiàn)殘實(shí)例；胰凝乳蛋白酶羧肽酶酶分子的酶分子的結(jié)構(gòu)特..催化部催化部..調(diào)控部調(diào)控部酶活性中心的必需基酶活性中心的必需基.Cys的巰基等OCOCCOCOOO.Cys的巰基等OCOCCOCOOOCC胰胰活性中心重要基團(tuán)His57Asp102羧肽羧肽羧肽酶活性中心示意為羧肽酶活性中心示意為Tyr為Arg為Glu為底三、酶的三、酶的活性基團(tuán)的鑒活酶的專一性研酶分子的化學(xué)修飾差示標(biāo)記法，親和標(biāo)記X-射線衍射RRA.非示標(biāo)R差R(底物RBRRA.非示標(biāo)R差R(底物RB差標(biāo)RR親和標(biāo)記根據(jù)酶與親和標(biāo)記根據(jù)酶與底物特異結(jié)合的性質(zhì)，設(shè)計(jì)或合成一種含有反應(yīng)基團(tuán)的底物類似物作為活性部位基團(tuán)的標(biāo)記試劑。這種試劑象底物一樣進(jìn)入活性部位，接近結(jié)合位點(diǎn)，并以其活潑的化學(xué)基團(tuán)與活性部位的某一基團(tuán)共價(jià)結(jié)合，而指示出酶活性部位的特征X-..四酶原的激酶原——四酶原的激酶原——生物體自身合成的、沒有活性酶前體酶原的激活——酶原在一定條件下，從活性轉(zhuǎn)變成有活性的過程（1）避免對(duì)細(xì)胞的自身消（2）酶原到達(dá)特定部位才發(fā)揮作原酶胰蛋白胰蛋白酶原原酶胰蛋白胰蛋白酶原的激活示意胰蛋白酶對(duì)各種胰臟蛋白酶的胰蛋白酶對(duì)各種胰臟蛋白酶的激活作胰蛋白酶六酶彈性蛋白酶胰凝乳蛋胰蛋白彈性蛋白胰凝乳蛋白羧肽酶羧肽..§4-§4-預(yù)習(xí)思考什么是酶的中間產(chǎn)物學(xué)說酶作用機(jī)理常見的有哪幾種假說簡(jiǎn)述酶誘導(dǎo)契合學(xué)說的要點(diǎn)簡(jiǎn)述酶高效催化機(jī)理酶分子中常見的親核基團(tuán)有哪幾種第四酶作用機(jī)一酶的催化第四酶作用機(jī)一酶的催化作用與分子活化酶作用機(jī)理——中間產(chǎn)物學(xué)二三酶作用機(jī)理的幾種假四酶作用專一性機(jī)五酶高效催化機(jī)一酶的催化作用與分子活化活化分一酶的催化作用與分子活化活化分子：分子所能量高于或等于分分平均能量活化能：由常態(tài)轉(zhuǎn)成活化態(tài)所需要的反應(yīng)過量E1P+二、酶催化的中間產(chǎn)物學(xué)ES二、酶催化的中間產(chǎn)物學(xué)ESPE能反應(yīng)過E1P+活化能降===酶促反活化能降===酶促反應(yīng)+EPE+P反應(yīng)方向主要取決于反應(yīng)自由能變化G而反應(yīng)速度快慢,則主要取決于反應(yīng)的活化能E反應(yīng)反應(yīng)過程中能的變.酶.酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與物分子通過短程非共價(jià)力(如氫鍵,離子鍵和疏水鍵等)的作用，形成E-S反應(yīng)中其結(jié)果使底物的價(jià)鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化，起到激活底物分子和降低過渡態(tài)活化能作用。三酶作用機(jī)理的幾種三酶作用機(jī)理的幾種假鎖鑰學(xué)張力學(xué)誘導(dǎo)極化學(xué)誘導(dǎo)契合學(xué)（1）鎖鑰學(xué)說（1）鎖鑰學(xué)說認(rèn)為整個(gè)酶分子天然構(gòu)象具有剛性結(jié)構(gòu)酶表面具有特定的形狀。酶與底物的合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一(2)張力學(xué)這是一個(gè)形成內(nèi)酯的反應(yīng)。(2)張力學(xué)這是一個(gè)形成內(nèi)酯的反應(yīng)。R＝CH3時(shí)，其反應(yīng)速比R＝H的情況快315倍由于-CH3體積比較大，與反應(yīng)基團(tuán)之間產(chǎn)生一種立(3)誘導(dǎo)極化學(xué)（4）誘導(dǎo)（4）誘導(dǎo)契合學(xué)該學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘才形成了互補(bǔ)形狀四酶四酶作用專一性的機(jī)酶分子活性中心部位，一般都含有多個(gè)具催化活性的手性中心，這些手性中心對(duì)底物分子構(gòu)型取向起著誘導(dǎo)和定向的作用，使反應(yīng)可以按單一方向進(jìn)行。酶能夠區(qū)分對(duì)稱分子中等價(jià)的潛手性基團(tuán)“三點(diǎn)“三點(diǎn)結(jié)合”的催化理認(rèn)為酶與底物有這種情況下酶作用專一性機(jī)鎖酶作用專一性機(jī)鎖鑰學(xué)說theory)：將酶的活性中比喻作鎖孔，底物分子象鑰匙，底物能專一性地插到酶的活性中心誘導(dǎo)契合學(xué)說(induced-hypothesis)：酶的活性心在結(jié)構(gòu)上具柔性，底物接近活性中心時(shí)，可誘導(dǎo)酶蛋白構(gòu)象發(fā)生變化，這樣就使酶活性中心有關(guān)基團(tuán)正確排列和定向，使之與底物成互補(bǔ)形狀有機(jī)的結(jié)合而Fischer提Fischer提酶專一性的“鎖鑰學(xué)說提出提出酶專一性的“誘導(dǎo)契合學(xué)說誘導(dǎo)誘導(dǎo)契合酶催化的獨(dú)特性1．酶反酶催化的獨(dú)特性1．酶反應(yīng)分兩P387-388北僅僅涉及電子轉(zhuǎn)移，轉(zhuǎn)換數(shù)s-涉及電子、質(zhì)子或其它基團(tuán)轉(zhuǎn)移速率s-（大多數(shù)屬于酶的催化作用由氨基酸側(cè)鏈上功能基團(tuán)和輔酶為媒酶分子大，底物小結(jié)構(gòu)對(duì)穩(wěn)定活性部位必要。酶具有4個(gè)有利條活性部位有1個(gè)以上的催化基團(tuán)，能協(xié)同催有結(jié)合部2個(gè)或多個(gè)底物參加反應(yīng)時(shí)，有1個(gè)以上的底物結(jié)合部酶與底物結(jié)合后，底物分子中的鍵產(chǎn)生張五、酶高效催化機(jī)鄰近與定向效2五、酶高效催化機(jī)鄰近與定向效2誘導(dǎo)契合與底物扭曲變345共價(jià)催酸堿催金屬離子催化作6、微環(huán)境影實(shí)例:1.鄰1.鄰近效應(yīng)和定向效在酶促反應(yīng)中，底物分子結(jié)合到酶的活使酶促反應(yīng)具有高效率和專一性特點(diǎn)底物底物和酶的定向效底物底物和酶的鄰近效例咪唑和對(duì)-硝基苯酚乙酸酯的反應(yīng)是一雙分子氨解反應(yīng)OCOCN +例咪唑和對(duì)-硝基苯酚乙酸酯的反應(yīng)是一雙分子氨解反應(yīng)OCOCN +例實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明，分子內(nèi)咪唑基參與的氨解反速度比相應(yīng)的例實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明，分子內(nèi)咪唑基參與的氨解反速度比相應(yīng)的分子間反應(yīng)速度倍。說咪唑基與酯基的相對(duì)位置對(duì)水解反應(yīng)速度具很大的影響與反應(yīng)過渡與反應(yīng)過渡狀態(tài)結(jié)合作按歷程進(jìn)行的反應(yīng)，反應(yīng)速度與成的過渡狀態(tài)穩(wěn)定性密切相關(guān)在酶催化的反應(yīng)中，與酶的活性中心形成復(fù)合物的實(shí)際上是底物形成的過渡狀多功能催化作酶的活性中心部位，一般都含有多個(gè)起化作用的基團(tuán)，這些基團(tuán)在空間有特殊的排列和取向，可以對(duì)底物價(jià)鍵的形變和極化及底物基團(tuán)的位置等起到多功能催化作酶的活性中心部位，一般都含有多個(gè)起化作用的基團(tuán)，這些基團(tuán)在空間有特殊的排列和取向，可以對(duì)底物價(jià)鍵的形變和極化及底物基團(tuán)的位置等起到協(xié)同作用，從而使底物達(dá)到最佳反應(yīng)狀態(tài)NONOHHHOOHOCHCHH33CO共價(jià)催催化共價(jià)催催化劑通過與底物形成反應(yīng)活酶中參與共價(jià)催化的主要基團(tuán)的羥基某些輔酶，如焦磷酸硫胺素和酸－堿酸－堿催酶分子中可以作為廣義酸、酶分子中可以作為廣義酸、堿的基酶分子中可作為親核酶分子中可作為親核基團(tuán)和酸堿催化的功能基金屬離子催金屬離子催化作提高水的親核性金屬離子可以和水分子的OH-結(jié)合使水顯示出更大的親核催化性能電荷屏蔽作電荷屏蔽作用是酶中金屬離子的一個(gè)重要功能多種激酶(如磷酸轉(zhuǎn)移酶)的底物是Mg2+－ATP復(fù)合物OPOP電荷屏蔽作電荷屏蔽作用是酶中金屬離子的一個(gè)重要功能多種激酶(如磷酸轉(zhuǎn)移酶)的底物是Mg2+－ATP復(fù)合物OPOPO-OOOAO--OHOHMgHOHHH電子傳遞電子傳遞中間許多氧化-還原子，它們作為酶NAG:N-乙酰氨NAG:N-乙酰氨基葡萄NAM:N-乙酰氨基葡萄糖乳溶菌酶催化的反溶菌溶菌EDFCBA酶切位溶菌酶-底物復(fù)合EDFCBA酶切位溶菌酶-底物復(fù)合 溶菌溶菌溶菌溶菌 （極性 （極性區(qū) （非極性區(qū)溶菌酶活性中心與底物結(jié)合示意溶菌酶底物溶菌酶底物D環(huán)變形模（廣義酸堿催化HO（廣義酸堿催化HOE溶菌酶催化反應(yīng)機(jī)H羧肽羧肽底中心Zn2+的中心Zn2+的中心作羧肽酶活性羧肽酶活性中心必需基團(tuán)底物間的結(jié)羧肽酶活性羧肽酶活性中心的共價(jià)催化機(jī)核糖核糖核酸酶核糖核糖核酸酶RNase-底物復(fù)合RNase-底物復(fù)合核糖核糖核酸鏈?zhǔn)躌Nase水解的位核糖核糖核酸酶RNase活性中心的RNase活性中心的酸堿催化機(jī)A.酶分子中的電荷中繼B.加上底物A.酶分子中的電荷中繼B.加上底物后，從Ser轉(zhuǎn)移一個(gè)質(zhì)子給帶正電荷的咪唑基通過帶負(fù)電荷的Asp靜電相互作用被穩(wěn)胰凝乳蛋白酶反應(yīng)的詳細(xì)機(jī)制胰凝乳蛋白酶反應(yīng)的詳細(xì)機(jī)制結(jié)合底形成共ES復(fù)合質(zhì)子供C-N鍵斷胰凝乳蛋白酶反應(yīng)的詳細(xì)機(jī)胰凝乳蛋白酶反應(yīng)的詳細(xì)機(jī)制氨基產(chǎn)物釋R-水親核攻羧基產(chǎn)物釋絲氨酸蛋絲氨酸蛋白酶的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)與作用機(jī)絲氨酸蛋白酶的結(jié)構(gòu)特絲氨酸蛋白酶類：包括胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶(胰肽酶E)、枯草桿菌蛋白酶和其他相關(guān)酶。稱為絲氨酸蛋白酶它們有共同的、涉及特有的反應(yīng)性絲氨酸殘基的作用機(jī)制；二異苯氟磷酸(DIPF)是絲氨酸蛋它只能與活性部位的Ser殘基結(jié)合，從而導(dǎo)致酶的失活，這就證明了這個(gè)絲氨酸殘基是酶活性胰蛋胰蛋白酶一性ThespecificityofserineproteasesisdeterminedbytheThespecificityofserineproteasesisdeterminedbythestructuralfeaturesofasubstratebindingpocket都有口袋狀活性中心。整個(gè)分子呈橢球這三種酶這三種酶的分子量大約是kD，有相似的順序和三維空間構(gòu)，整個(gè)分子呈橢球形。這里所示是它們的類似口袋的活性部位這是乳構(gòu)這是乳構(gòu)催化催化三聯(lián)體在三種胰臟酶中都存絲氨酸蛋白酶的作用機(jī)當(dāng)?shù)孜?肽)的主鏈同酶結(jié)合并靠絲氨酸蛋白酶的作用機(jī)當(dāng)?shù)孜?肽)的主鏈同酶結(jié)合并靠近催化三聯(lián)體時(shí)，專一性的契入到酶的口袋中，催化三聯(lián)體的Asp102指向7，并通過氫鍵使其穩(wěn)定。酶與底物的相互作用使敏感鍵的羰基碳定向，接近5的氧原子部3、絲氨酸蛋3、絲氨酸蛋白酶進(jìn)化上的關(guān)來自同一組織(胰臟)，都是內(nèi)肽酶。這三種gene)在進(jìn)化過程中通過同源趨異進(jìn)化碼的產(chǎn)生的三個(gè)基因這這是因?yàn)樵诨钚圆课坏腟er附近都含有相同的氨基酸--Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro-在它們的三級(jí)結(jié)構(gòu)中都含有相同的、恒定的組合順序（相同的電荷轉(zhuǎn)換系統(tǒng)枯枯草桿菌蛋白酶和小麥胚芽絲氨酸羧肽酶Ⅱ（一種外肽酶）也是絲氨酸蛋白酶，彼此之間以及與胰凝乳蛋白酶之間在一級(jí)或三級(jí)結(jié)然而，這兩種酶在它們的活性部位上具有與胰臟酶相似的催化三聯(lián)體。但這三種酶活性位相應(yīng)的催化三聯(lián)體的順序是不同:在胰凝乳蛋白酶中在枯草在胰凝乳蛋白酶中在枯草桿菌蛋白酶中在小麥胚芽絲氨酸羧肽酶Ⅱ中它們不可能是從一個(gè)共同的祖先蛋(ancestorprotein)進(jìn)化而來的。這些酶顯然構(gòu)了一個(gè)異源趨同進(jìn)化子evolution)的§4-§4-預(yù)習(xí)思考什么是酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)什么是酶反應(yīng)初速度影響酶作用的主要因素有哪些米氏方程推導(dǎo)方法有哪些什么是Km？Km的意義是什么雙底物反應(yīng)常見類型有哪幾種抑制類型有哪幾種？動(dòng)力學(xué)特征有哪些不同抑制條件下的米氏方程是什么第五酶促反第五酶促反應(yīng)的動(dòng)力一、酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的定二、酶反應(yīng)初速三、影響酶作用的因1、酶濃2、底物濃3、4溫5、激活6、抑制一、酶促反應(yīng)動(dòng)一、酶促反應(yīng)動(dòng)力研究酶促反應(yīng)的速度以及影響反應(yīng)速度的各種因的學(xué)科二、反應(yīng)初速久的一段時(shí)間內(nèi)得的反應(yīng)速度斜率=[P]/t=V（初速度t三、影響酶作三、影響酶作用的因v1、酶濃度的影[E與v成正比[E]增加，v加快2、底物濃度對(duì)酶反應(yīng)速度2、底物濃度對(duì)酶反應(yīng)速度的影酶反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系曲（Michaelis—Menten曲線米氏方程的提出及推米氏常數(shù)的意米氏常數(shù)的測(cè)底物濃度對(duì)酶促底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影米程米程單分子酶促反應(yīng)的米氏方程及S單分子酶促反應(yīng)的米氏方程及SPEkSVv米氏方程SKmk kK米氏常數(shù)k1推導(dǎo)原則：從酶被底物飽和的現(xiàn)象出發(fā)，按“穩(wěn)態(tài)平衡”假說的設(shè)想進(jìn)行推導(dǎo)，[ES]分解速度SPkk2ESk3ESk1EtESS[ES]生成速度v1，[ES]分解速度SPkk2ESk3ESk1EtESS[ES]生成速度v1米當(dāng)酶反應(yīng)體系處于恒態(tài)時(shí)EtSESSk2k1EtESSk2ESk3ES即ESk1k2則KESESSES令mtk1EtSES經(jīng)整理得 Smvk3ESk，所由于酶促反應(yīng)速度由[ES]決定，3Ek3Etk3Etvt將（2）代入（1）得Sv所以當(dāng)[Et]=[ES]時(shí)將（4）代入（3），則酶反應(yīng)速酶反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系曲米氏常數(shù)的意米氏常數(shù)的意當(dāng)v=Vmax/2時(shí)，Km=[S]（Km的單位為濃度單位）Km為反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度①測(cè)定Km，可鑒別酶②判斷酶的最適底可近似表示酶和底物親合力，Km愈小，E對(duì)S的親合力愈大Km愈大，E對(duì)S的親合力愈小③已知Km可計(jì)算任意[s]時(shí)的v，或任何v下的[s]（應(yīng)用米氏方程，用Km的倍數(shù)表示④了解體內(nèi)[S]水⑤判斷反應(yīng)方⑥推測(cè)代謝途⑦判斷抑制類Km是酶在一定條件下的特征物理常數(shù)練習(xí)題：已知某酶的Km值為0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反應(yīng)速到最大反應(yīng)速度的80％時(shí)底物的濃度應(yīng)為多少米氏常數(shù)的測(cè)基本原：將米氏米氏常數(shù)的測(cè)基本原：將米氏方程變化成相當(dāng)y=ax+b的直線方程，再用作圖法求出Km例：雙倒數(shù)作圖法（Lineweaver-Burk法米氏方程的雙倒數(shù)形式1—v=——11—+—酶動(dòng)力酶動(dòng)力學(xué)的雙倒數(shù)圖Vmax、Km和反應(yīng)級(jí)Vmax、Km和反應(yīng)級(jí)數(shù)的關(guān)系根據(jù)米﹣曼氏方程S]﹥﹥Km時(shí),那么v＝Vmax。此時(shí)v不S],反應(yīng)遵循的是零級(jí)反零級(jí)反混合級(jí)反當(dāng)[S]﹤﹤Km么v≈(Vmax/Km)[S]。這就是說，v反映的是一級(jí)速度方程v＝（k'＝Vmax/Km一級(jí)反多(雙)底物酶促動(dòng)多(雙)底物酶促動(dòng)力學(xué)——（自學(xué)通常酶催化反應(yīng)涉及兩個(gè)(少數(shù)情況下三個(gè)A+B—P+Q約60%的已知生物化學(xué)反應(yīng)屬于雙底物酶促反雙底物反應(yīng)以下面兩種可能路線進(jìn)行1)．順序反應(yīng)所有底物必須在反1)．順序反應(yīng)所有底物必須在反應(yīng)發(fā)生前以及產(chǎn)物釋放之前與酶結(jié)合反應(yīng)稱為順序反應(yīng)。在反應(yīng)中,被轉(zhuǎn)移的基團(tuán)直接從底物A進(jìn)到底物生成產(chǎn)物P和Q。這樣的反應(yīng)又叫單置換(取代)反應(yīng)順序反應(yīng)有序順序反應(yīng)和隨機(jī)順序反應(yīng)兩種機(jī)制有序順序反應(yīng)（如圖A和B分別是先導(dǎo)底物和后隨底物,Q是A的產(chǎn)物,最后被釋放A和Q競(jìng)爭(zhēng)同游離E結(jié)合,但A和B則不會(huì)（或Q和B也不會(huì)依賴NAD＋和NADP＋的脫氫酶服從有序順次的雙底物反應(yīng)機(jī)制隨機(jī)順序反應(yīng)（如圖A和B兩個(gè)底物無論哪個(gè)先同酶結(jié)合都沒關(guān)系；同樣產(chǎn)物和Q誰先釋放也不重要。某些激酶例如肌酸激酶服從隨機(jī)順反應(yīng)機(jī)制，也有某些脫氫酶反應(yīng)亦屬于此類2).乒乓反這2).乒乓反這種反應(yīng)中，所有底物加入之前,一種產(chǎn)物被釋的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)叫做乒乓反應(yīng)第一個(gè)底物A的功能基團(tuán)(X)被酶從底物上置換產(chǎn)生第一個(gè)產(chǎn)物P和一個(gè)穩(wěn)定的酶形式F(相當(dāng)于E―X)反應(yīng)第二階段X被第二種底物B從酶分子上取代生成第二個(gè)產(chǎn)物Q,酶也恢復(fù)到最初的形式這樣的反應(yīng)因此而叫做雙置換(取代)反應(yīng)注意:乒乓反應(yīng)中,底物A和B并不彼此在酶分子上相遇許多酶,包括轉(zhuǎn)氨酶、某些黃素酶都具乒乓反應(yīng)機(jī)制a有序順序反圖4-a有序順序反圖4-b.隨機(jī)順序反c.乒乓反返雙底物動(dòng)力(自學(xué)乒乓機(jī)制·max〔A〕·〔BB〕K+AB〔A·〔雙底物動(dòng)力(自學(xué)乒乓機(jī)制·max〔A〕·〔BB〕K+AB〔A·〔〔Amm順序機(jī)制〔A〕〔B KB〔A++．ABmmmm3、pH對(duì)酶反應(yīng)速度的影3、pH對(duì)酶反應(yīng)速度的影vpH的影在一定pH的影在一定下酶具有最大催化活性,常稱此為最pH..4、溫度與酶反應(yīng)速4、溫度與酶反應(yīng)速度的關(guān)v溫溫度的影另一方面,溫度升高,酶因此大多數(shù)溫度的影另一方面,溫度升高,酶因此大多數(shù)酶都有一最適溫度最適溫0條件下,反應(yīng)速度最大5、激活劑5、激活劑對(duì)酶作用的影凡是能提高酶活性的物質(zhì)，稱為酶的激活劑6、抑制劑對(duì)酶作用的影6、抑制劑對(duì)酶作用的影凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活力甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì)，叫酶的抑制劑類型：不可逆抑(1)競(jìng)爭(zhēng)性抑?？赡嬉址歉?jìng)爭(zhēng)性抑反競(jìng)爭(zhēng)性抑應(yīng)用：研制殺蟲劑、藥研究酶的作用機(jī)理，確定代謝途抑制劑抑制劑對(duì)酶活性的影不可不可逆抑可逆可逆抑抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)方式結(jié)合，起酶活性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以通過透析等方法被除去，并且能部分或全部情況，又可以分為兩抑制劑類型和特非專一性抑制劑類型和特非專一性不可逆抑不可逆抑專一性不可逆抑(1)競(jìng)爭(zhēng)性抑可逆抑(2)非競(jìng)爭(zhēng)性抑(3)反競(jìng)爭(zhēng)性抑不可逆不可逆抑制劑與酶共價(jià)結(jié)這類抑制劑與酶的某些基團(tuán)以共價(jià)鍵方式結(jié)合除去。該抑制作用是降低了酶的Vmax，故有時(shí)稱作非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用這類抑制劑：有機(jī)磷化合物、有機(jī)汞有機(jī)砷、氰化物、烷化劑非專一性不非專一性不可逆抑制抑制劑作用于酶分子中的一類或幾類基團(tuán)，這些基團(tuán)中包含了必需基團(tuán)，因而引起酶失活類型專一性不可逆抑制專一性不可逆抑制實(shí)例：有機(jī)磷殺蟲OXO-OO--Ser--Ser-神經(jīng)神經(jīng)毒氣二異丙基氟磷酸（DIFP）是一種有機(jī)磷化合物，它能使活性部位具絲氨酸(Ser)的一類水解酶失活。這類酶根據(jù)反應(yīng)專一性稱為絲氨酸蛋白酶或絲氨酸酯酶。P與Ser殘基反應(yīng)產(chǎn)生二異丙基磷酸-絲氨酸，從而抑制該酶的活性根據(jù)乙根據(jù)乙酰膽堿酯酶活性部位的結(jié)構(gòu)設(shè)計(jì)解除神經(jīng)氣毒害的藥物為改善對(duì)疾病的治療提供了有效的手段胰凝蛋白酶胰凝蛋白酶活性部位絲氨酸的鑒DIFP曾用來鑒定胰凝蛋白酶活性部位Ser殘基該酶的27個(gè)絲氨酸殘基中只有一個(gè)殘基能有效地攻擊DIFP的氟磷酸，形成一種穩(wěn)定的磷酸酯當(dāng)放射性32P標(biāo)記的DIFP用于該反應(yīng)時(shí)每摩爾的胰乳蛋白酶分子中參入1摩爾的磷酸化合物，使酶失活被置換的胰凝乳蛋白酶用酸部分水解，分離到具有-32y順序的放射性肽。當(dāng)該酶的氨基酸順序完全測(cè)定后，可以鑒定出這個(gè)被置換的絲氨酸殘基就是。用P或其他類似的化合物產(chǎn)生的失活作用亦可用于其他水解酶活性部位絲氨酸殘基的檢測(cè)?；钚圆课换钚圆课恢赶騽╝ctive-sitedirectedreagents）親和標(biāo)記物lables）是一類比普通置換試劑有用的專一性不可逆抑制劑。這些親和標(biāo)記物在一些的活性部位結(jié)構(gòu)研究中起到過十分重要的作用主要是能與﹣SH結(jié)合，使酶失活。例如對(duì)氯汞苯甲酸：酶-SHCl-Hg-苯環(huán)-酶-S-Hg-苯環(huán)-COOH烷化劑如碘乙酸(IH2)、碘乙酰胺(I-2)也能抑制含﹣SH的酶的活性，也能與酶活性中心的的咪唑基共價(jià)結(jié)合而使酶失活；氰化物能同含鐵卟啉的酶的Fe2+結(jié)合，使酶失活，竟?fàn)幮跃範(fàn)幮砸?竟.竟竟?fàn)幮跃範(fàn)幮砸志範(fàn)幘範(fàn)幮砸指?jìng)爭(zhēng)性抑制作P+實(shí)例：磺胺藥物的藥用機(jī)競(jìng)爭(zhēng)性抑制作P+實(shí)例：磺胺藥物的藥用機(jī)--對(duì)氨基苯磺酰對(duì)氨基苯甲葉蝶對(duì)氨基苯甲谷氨0246802468競(jìng)爭(zhēng)性抑競(jìng)爭(zhēng)性抑制曲非竟?fàn)幮苑蔷範(fàn)幮砸置缚赏瑫r(shí)與底物及抑制劑結(jié)合，引起酶分構(gòu)象變化，并導(dǎo)致酶活性下降以稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。..非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作P+實(shí)例：重金屬離子（Cu2+、Hg2+、Ag+、金屬絡(luò)合劑（EDTA、F-、CN-、N3-競(jìng)競(jìng)非競(jìng)爭(zhēng)性抑02468非競(jìng)爭(zhēng)性抑02468非競(jìng)爭(zhēng)性非競(jìng)爭(zhēng)性抑制曲反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作P+反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作P+反競(jìng)爭(zhēng)性反競(jìng)爭(zhēng)性抑制曲有無抑制劑有無抑制劑存在時(shí)酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)方§4-預(yù)習(xí)思考§4-預(yù)習(xí)思考§4-§4-什么叫酶活力？比活力和活力單位酶活力測(cè)定方法有哪幾種什么是多酶體系什么是別構(gòu)酶、別構(gòu)效應(yīng)什么是同工酶？舉例說明什么是抗體酶什么是核酶？舉例說明什么是齊變模型？什么是序變模型第六酶活力的測(cè)一、酶促反應(yīng)第六酶活力的測(cè)一、酶促反應(yīng)速度的測(cè)二、酶活——初速度的概三、酶活力的表示方四、酶活力測(cè)定方法：終點(diǎn)動(dòng)力學(xué)酶促反應(yīng)初速度的酶促反應(yīng)初速度的概斜率=[P]/t=V（初速度t酶活力的表示方活力單位（active量度酶催化能力大習(xí)慣單位酶活力的表示方活力單位（active量度酶催化能力大習(xí)慣單位國際單位底物(或產(chǎn)物)變化/單位1μmoL變化量/分Katal（Kat）：1moL變化1Kat=/秒比活力（specific量度酶純總活力單比活力U(或mg蛋總蛋白mg轉(zhuǎn)換系數(shù)量度轉(zhuǎn)換效底物（μmoL）/秒·每個(gè)酶分酶活力測(cè)定方終酶活力測(cè)定方終點(diǎn)法酶反應(yīng)進(jìn)行到一定時(shí)間后終止其反應(yīng)再用化學(xué)或物理方法測(cè)定產(chǎn)物或反應(yīng)物量的變化動(dòng)力學(xué)法:連續(xù)測(cè)定反應(yīng)過程中產(chǎn)物\底物或輔的變化量，直接測(cè)定出酶反應(yīng)的初速度酶的轉(zhuǎn)換數(shù)酶的轉(zhuǎn)換數(shù)酶的轉(zhuǎn)化數(shù)kcat是它的最大催化活性的一種量度kcat定義為：當(dāng)酶被底物飽和時(shí),每分子的酶在單位轉(zhuǎn)換數(shù)也稱為酶的分子活性activity)對(duì)于在簡(jiǎn)單的米-對(duì)于在簡(jiǎn)單的米-曼氏方程情形下(只有一種ES復(fù)合物),假定反應(yīng)混合物中的酶濃度([ET]在飽和的[S]下[E0])是已知道Vmaxv＝Vmax揭示了轉(zhuǎn)換數(shù)。因此k2＝Vmax/[ET]＝kcat代表了酶的動(dòng)力學(xué)效應(yīng)溶菌酶需要2秒鐘才能使底物的糖苷鍵裂解為什么要計(jì)算為什么要計(jì)算反映出細(xì)胞每一種酶都有最適合的kcat和Km值環(huán)境、體內(nèi)被酶正常遭遇到的底物濃度以及被催化的反應(yīng)等①在細(xì)胞內(nèi)，不同酶的催化效率的比較需要選②常數(shù)Km由于它自身的原因也不很令人滿意③對(duì)于討論酶的催化效率來說，最有用的參數(shù)根據(jù)米氏方程的推當(dāng)[S]<<Km,[E]第七酶的多樣一、多酶第七酶的多樣一、多酶體系二、別構(gòu)酶(allosteric三、共價(jià)調(diào)節(jié)酶(covalentregulatory四、酶原(enzymogen或proenzyme)的激五、同工酶六、抗體酶一、多酶體系和多酶復(fù)一、多酶體系和多酶復(fù)合在一個(gè)連續(xù)的反應(yīng)鏈中起作用，即前一個(gè)反應(yīng)的產(chǎn)物是后一個(gè)反應(yīng)的底物，在完整細(xì)胞內(nèi)的某一代謝過程中，由幾個(gè)酶形成的反應(yīng)體系，稱為多酶體system）如果體系中幾種酶彼有機(jī)地組合在一起。精巧地鑲嵌成一定的結(jié)構(gòu)，即形成多酶復(fù)合體。這種結(jié)構(gòu)即能提高反應(yīng)途徑的效率，又能增強(qiáng)調(diào)控的準(zhǔn)確多酶復(fù)合體示意二、酶的別構(gòu)（二、酶的別構(gòu)（變構(gòu)）效應(yīng)和別構(gòu)概念：酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價(jià)結(jié)合后導(dǎo)致酶分子發(fā)生構(gòu)象改變，進(jìn)而改變酶的活性狀態(tài)，稱為酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)。具有這種調(diào)節(jié)作用的酶稱別構(gòu)酶(allostericenzyme)。如別構(gòu)導(dǎo)致酶活性增加的物質(zhì)稱為正效應(yīng)物或別構(gòu)激活劑反之稱負(fù)效應(yīng)物e或別構(gòu)抑制劑。別構(gòu)調(diào)節(jié)普遍存在于生物界，許多代謝途徑的關(guān)鍵酶利用別構(gòu)調(diào)節(jié)來控制，研究別構(gòu)調(diào)控有重要的生物學(xué)意義。實(shí)例：天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰（anspartate別構(gòu)酶活性調(diào)節(jié)機(jī)理：序變模型和齊變模酶的別構(gòu)（變構(gòu)）效應(yīng)示意效應(yīng)中酶的別構(gòu)（變構(gòu)）效應(yīng)示意效應(yīng)中別構(gòu)酶的反饋調(diào)控機(jī)—DEACB關(guān)鍵（產(chǎn)物或中間產(chǎn)物a--非調(diào)節(jié)a--非調(diào)節(jié)別構(gòu)酶與米氏酶的動(dòng)力學(xué)曲線比1--非調(diào)節(jié)2--正1--非調(diào)節(jié)2--正協(xié)同別構(gòu)3--負(fù)協(xié)同別構(gòu)正力學(xué)曲線比ATCase所催化的反氨甲酰磷氨甲ATCase所催化的反氨甲酰磷氨甲酰天冬氨天冬氨-+催化(C)亞基催化(C)亞基調(diào)節(jié)(R)亞基（regulativeE.coli的ATCase的亞基排ATCase半分（3ATCase半分（33Tase的半分子結(jié)PATCase的別構(gòu)過渡作AATCase-ATCase的別構(gòu)過渡作AATCase- R R R PALA(N-磷乙酰PALA(N-磷乙酰-L-天冬氨酸)結(jié)合到ATCase活性中心的模ATCase變構(gòu)效應(yīng)的動(dòng)力學(xué)特 ATP（正效應(yīng)劑 ATCase變構(gòu)效應(yīng)的動(dòng)力學(xué)特 ATP（正效應(yīng)劑 R R RCTP（負(fù)效應(yīng)劑 低催化活性構(gòu) 高催化活性構(gòu)T(tense)- CCCRRRRRRCCC別構(gòu)酶的序變模(KNF模型SSSSSSSS依別構(gòu)酶的序變模(KNF模型SSSSSSSS依次序變別構(gòu)酶的齊變模（MWC模型T狀態(tài)（對(duì)稱亞基SSSS別構(gòu)酶的齊變模（MWC模型T狀態(tài)（對(duì)稱亞基SSSSSSSSR狀態(tài)（對(duì)稱亞基對(duì)稱亞對(duì)稱亞齊步變?nèi)?、酶的共價(jià)修某些酶可以通過其它酶三、酶的共價(jià)修某些酶可以通過其它酶對(duì)其多肽鏈上某些基團(tuán)進(jìn)行可逆的價(jià)修飾，使其處于活性與非活性的互變狀態(tài)，從而調(diào)節(jié)酶活。這類酶稱為共價(jià)修飾酶。目前發(fā)現(xiàn)有數(shù)百種酶被翻譯后都要進(jìn)行共價(jià)修飾，其中一部分處于分支代謝途徑，成為對(duì)代謝流量起調(diào)節(jié)作用的關(guān)鍵酶或限速酶。由于這種調(diào)節(jié)的生理意義廣泛，反應(yīng)靈敏，節(jié)約能量，機(jī)制多樣，在體內(nèi)顯得十分靈活，加之它們常受激素甚至神經(jīng)的指令，導(dǎo)致級(jí)聯(lián)放大反應(yīng)，所以日益引人注EEDc-ACBGH反應(yīng)類共價(jià)修被修飾的氨基酸殘磷酸共反應(yīng)類共價(jià)修被修飾的氨基酸殘磷酸共腺苷酰尿苷酰S-腺苷-同S-腺苷-甲基級(jí)聯(lián)系統(tǒng)調(diào)糖原分解示意胰高血糖（極微量1、腺苷酸環(huán)化（無活性級(jí)聯(lián)系統(tǒng)調(diào)糖原分解示意胰高血糖（極微量1、腺苷酸環(huán)化（無活性1意義：由速、效率極腺苷酸環(huán)化酶（活性2、2R、3、蛋白激（無活性3蛋白激酶（活性44、磷酸化酶激（無活性磷酸化酶激酶（活性55、磷酸化酶（無活性磷酸化a（活性66、糖1-磷酸葡萄葡萄（大量葡萄6-磷酸葡萄課堂討——專課堂討——專題酶動(dòng)力什么是酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)？影響酶作用的主因素有哪些酶抑制類型有哪幾種？動(dòng)力學(xué)特征有哪些課堂討課堂討——專題活的關(guān)酶與生命、酶與人類PBL討論四、酶（見前面體內(nèi)四、酶（見前面體內(nèi)合成出來的酶，有時(shí)不具有生物活性，經(jīng)過蛋白水解酶專一作用后，構(gòu)象發(fā)生變化，形成活性中心，變成有活性的酶。這個(gè)不具活性的蛋白質(zhì)稱為酶原（zymogen或proenzyme），這個(gè)過程稱為酶原的激活該變化過程，是生物體的一種調(diào)控機(jī)。這種調(diào)作用的特點(diǎn)是，蛋白質(zhì)是不可逆的無活性狀態(tài)轉(zhuǎn)變成活性狀實(shí)例：消化系統(tǒng)蛋白酶原的激凝血機(jī)制（自學(xué)原酶胰蛋白胰蛋白酶原原酶胰蛋白胰蛋白酶原的激活示意胰蛋白酶對(duì)各種胰臟蛋白酶的胰蛋白酶對(duì)各種胰臟蛋白酶的激活作胰蛋白酶六酶胰凝乳蛋彈性蛋白酶胰蛋白彈性蛋白胰凝乳蛋白羧肽酶羧肽五、酶的多種分子形式五、酶的多種分子形式——同工概念：存在于同一種屬或不同種屬，同一個(gè)體的不同組織或一組織、同一細(xì)胞，具有不同分子形式但卻能催化相同的化學(xué)應(yīng)的一組酶，稱之為同工酶（isoenzyme）。乳酸脫氫酶是研究的最多的同工酶生物學(xué)功能 遺傳的標(biāo)和個(gè)體發(fā)育及組織分化密切相3)適應(yīng)不同組織或不同細(xì)胞器在代謝上的不同需在各學(xué)科中的應(yīng)乳酸脫氫酶同工酶形成示意ab結(jié)構(gòu)基乳酸脫氫酶工酶電泳圖多亞乳酸脫氫酶同工酶形成示意ab結(jié)構(gòu)基乳酸脫氫酶工酶電泳圖多亞四聚不同組織中LDH同工酶的電泳圖+不同組織中LDH同工酶的電泳圖+-原心腎肝骨骼血同工酶在各學(xué)科中的應(yīng)同工酶在各學(xué)科中的應(yīng)遺傳學(xué)和分類學(xué)：提供了一種精良的判別遺傳標(biāo)志的工具發(fā)育學(xué)：有效地標(biāo)志細(xì)胞類型及細(xì)胞在不同條件下的分化況，以及個(gè)體發(fā)育和系統(tǒng)發(fā)育的關(guān)系生物化學(xué)和生理學(xué)：根據(jù)不同器官組織中同工酶的動(dòng)力學(xué)底物專一性、輔助因子專一性、酶的變構(gòu)性等性質(zhì)的差異，從而解釋它們代謝功能的差別。（4）醫(yī)學(xué)和臨床診斷：體內(nèi)同工酶的變化，可看作機(jī)體組織傷，或遺傳缺陷，或腫瘤分化的的分子標(biāo)志六、抗體抗體酶六、抗體抗體酶（abzyme）又稱催化抗體指通過一系列化學(xué)與生物技術(shù)制備出的具有催化活性的抗體它具有相應(yīng)免疫學(xué)性質(zhì)外，還類似于酶能催化某種活化反應(yīng).抗體與酶相似，都是蛋白質(zhì)分子，酶與底物的結(jié)合及抗體抗原的結(jié)合都是高度專一的，但這兩種結(jié)合的基本區(qū)別是酶與能的過渡態(tài)分子相結(jié)合，而抗體則與抗原（基態(tài)分子）相結(jié)合利用抗體能與抗原特異結(jié)合的原理可用過渡態(tài)類似物作為半抗原來