教案生物化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)

第一章蛋白質(zhì)化學(xué)

蛋白質(zhì)的生物學(xué)意義蛋白質(zhì)的元素組成蛋白質(zhì)的氨基酸組成肽蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)的分類蛋白質(zhì)是由許多不同的α-氨基酸按一定的序列通過酰胺鍵（肽鍵）縮合而成的，具有較穩(wěn)定的構(gòu)象并具有一定生物功能的大分子。一、蛋白質(zhì)的生物學(xué)意義1.生物體的組成成分2.酶3.運輸4.運動5.抗體6.干擾素7.遺傳信息的控制8.細胞膜的通透性9.高等動物的記憶、識別機構(gòu)二、蛋白質(zhì)的元素組成C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、S（0~4%）、…N的含量平均為16%——凱氏（Kjadehl）定氮法的理論基礎(chǔ)三、蛋白質(zhì)的氨基酸組成氨基酸是蛋白質(zhì)的基本組成單位。從細菌到人類，所有蛋白質(zhì)都由20種標準氨基酸（20standardaminoacids)組成。（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)通式：19種氨基酸具有一級氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）結(jié)合到α碳原子（Cα），同時結(jié)合到（Cα）上的是H原子和各種側(cè)鏈（R）；Pro具有二級氨基（α-亞氨基酸）不帶電形式

H2N—Cα—HCOOHR+H3N—Cα—HCOO-R兩性離子形式Cα如是不對稱C（除Gly），則：具有兩種立體異構(gòu)體[D-型和L-型]2.具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]（二）氨基酸的分類根據(jù)R的化學(xué)結(jié)構(gòu)（1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys；2）極性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr（2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr（3）雜環(huán)氨基酸：Trp、His（4）雜環(huán)亞氨基酸：Pro根據(jù)R的極性（1）極性氨基酸：1）不帶電：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys；2）帶正電：His、Lys、Arg；3）帶負電：Asp、Glu（2）非極性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp3.根據(jù)酸堿性質(zhì)（記憶）

1中性氨基酸：脂肪族：Gly,Ala,Val,Leu,Ile芳香族：Phe,Tyr,Trp含羥基：Ser,Thr含硫：Cys,Met亞氨基酸：Pro含酰胺基：Asn,Gln2酸性氨基酸：Asp,Glu3堿性氨基酸：Arg,Lys,His必需氨基酸：賴，色，苯丙，甲硫，蘇，纈，亮，異亮（三）氨基酸的重要理化性質(zhì)一般物理性質(zhì)無色晶體，熔點極高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差別較大（極性和非極性），不溶于有機溶劑。兩性解離和等電點氨基酸在水溶液中或在晶體狀態(tài)時都以離子形式存在，在同一個氨基酸分子上帶有能放出質(zhì)子的—NH3+正離子和能接受質(zhì)子的—COO-負離子，為兩性電解質(zhì)。3.化學(xué)性質(zhì)（1）與茚三酮的反應(yīng)：Pro產(chǎn)生黃色物質(zhì)，其它為藍紫色。在570nm（藍紫色）或440nm（黃色）定量測定（幾μg）。調(diào)節(jié)氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解離程度完全相等時，即所帶凈電荷為零，此時氨基酸所處溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點（pI）。H3N—CH—COOHR+在酸性溶液中的氨基酸（pH＜pI）H3N—CH—COO-R+在晶體狀態(tài)或水溶液中的氨基酸（pH=pI）H2N—CH—COO-R在堿性溶液中的氨基酸（pH＞pI）（當氨基酸相互連接成蛋白質(zhì)時，只有其側(cè)鏈基團和末端的α-氨基，α-羧基是可以離子化的。（2）與甲醛的反應(yīng)：氨基酸的甲醛滴定法R—CH—COO-NH3+R—CH—COO-NH2+H+OH-中和滴定HCHOR—CH—COO-NHCH2OHHCHOR—CH—COO-N(CH2OH)2（3）與2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反應(yīng)NO2FO2N+HN—CH—COOHRNO2O2NHN—CH—COOHR+HF弱堿性DNP-氨基酸（4）成鹽反應(yīng)R—CH—COOH+HClNH2R—CH—COOHNH2·HCl（5）?；蜔N基化反應(yīng)R—CH—COOH+RX′NH2R=?；驘N基′R—CH—COOH+HX′NHRX=鹵素（Cl、F）（6）成酯反應(yīng)R—CH—COOH+C2H5OHNH2R—CH—COOC2H5NH2HCl氣當羧基變成乙酯后，羧基的化學(xué)性質(zhì)就被掩蔽了，而氨基的化學(xué)性質(zhì)就突出地顯示出來。（7）酰氯化反應(yīng)Y—NH—CRH—COOH+PCl5?；被醂—NH—CRH—COCl?；被Ｂ仁拱被岬聂然罨?，易于另一氨基酸的氨基結(jié)合，在合成肽的工作上常用。（8）成酰胺反應(yīng)H2N—CHR—COOC2H5+HNH2體外無水H2N—CHR—CONH2+C2H5OH氨基酸酰胺有機體內(nèi)：Asp（Glu）+NH4+Asn（Gln）Asn（Gln）合成酶ATP（9）脫羧反應(yīng)H2N—CHR—COOH脫羧酶CO2+RCH2NH2胺（10）迭氮反應(yīng)H2N-CHR-COOHYHN-CHR-COOH?；被醂HN-CHR-COOCH3?；被峒柞H2NH2（-CH3OH）YHN—CHR—CO—NH—NH2?；被岬碾卵苌颒NO2YHN—CHR—CON3+2H2O?；被岬?、肽

一個氨基酸的α-羧基和另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合而成的化合物。氨基酸之間脫水后形成的鍵稱肽鍵（酰胺鍵）。

當兩個氨基酸通過肽鍵相互連接形成二肽，在一端仍然有游離的氨基和另一端有游離的羧基，每一端連接更多的氨基酸。氨基酸能以肽鍵相互連接形成長的、不帶支鏈的寡肽（25個氨基酸殘基以下）和多肽（多于25個氨基酸殘基）。多肽仍然有游離的α-氨基和α-羧基。肽鏈寫法：游離α-氨基在左，游離α-羧基在右，氨基酸之間用“-”表示肽鍵。H2N-絲氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOHSer-Leu-Phe（S-L-F）（一）谷胱甘肽（GSH）H2N-CHCH2CH2CO—COOHγ-GluNHCHCO—CH2SHCysNHCH2COOHGly2GSHGSSG（二）催產(chǎn)素和升壓素

均為9肽，第3位和第9位氨基酸不同。催產(chǎn)素使子宮和乳腺平滑肌收縮，具有催產(chǎn)和促使乳腺排乳作用。升壓素促進血管平滑肌收縮，升高血壓，減少排尿。（三）促腎上腺皮質(zhì)激素（ACTH）39肽，活性部位為第4~10位的7肽片段：

Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly。（四）腦肽腦啡肽具有強烈的鎮(zhèn)痛作用（強于嗎啡），不上癮。Met-腦啡肽Tyr-Gly-Gly-Phe-MetLeu-腦啡肽Tyr-Gly-Gly-Phe-Leuβ-內(nèi)啡肽（31肽）具有較強的嗎啡樣活性與鎮(zhèn)痛作用。（五）膽囊收縮素（六）胰高血糖素由胰島α-細胞分泌（β-細胞分泌胰島素），29肽。胰高血糖素調(diào)節(jié)維持血糖濃度。五、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)是氨基酸以肽鍵相互連接的線性序列。在蛋白質(zhì)中，多肽鏈折疊形成特殊的形狀（構(gòu)象）（conformation）。在結(jié)構(gòu)中，這種構(gòu)象是原子的三維排列，由氨基酸序列決定。蛋白質(zhì)有四種結(jié)構(gòu)層次：一級結(jié)構(gòu)（primary），二級結(jié)構(gòu)（secondary），三級結(jié)構(gòu)（tertiary）和四級結(jié)構(gòu)（quaternary）（不總是有）。（一）蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)（化學(xué)結(jié)構(gòu)）一級結(jié)構(gòu)就是蛋白質(zhì)分子中氨基酸殘基的排列順序，即氨基酸的線性序列。在基因編碼的蛋白質(zhì)中，這種序列是由mRNA中的核苷酸序列決定的。一級結(jié)構(gòu)中包含的共價鍵（covalentbonds）主要指肽鍵（peptidebond）和二硫鍵（disulfidebond）HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr–Leu-Val-Cys-GlyGlu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOHB鏈15710151920212530HGly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-AsnOH15102015A鏈711621SSSS牛胰島素的化學(xué)結(jié)構(gòu)—S————S——一級結(jié)構(gòu)確定的原則：將大化小，逐段分析，制成兩套肽片段，找出重疊位點，排出肽的前后位置，最后確定蛋白質(zhì)的完整序列。目前往往采用從待測蛋白質(zhì)的基因序列反推出蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。（二）蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)（構(gòu)象、高級結(jié)構(gòu)）——蛋白質(zhì)分子中所有原子在三維空間的排列分布和肽鏈的走向。由于羰基碳-氧雙鍵的靠攏，允許存在共振結(jié)構(gòu)（resonancestructure），碳與氮之間的肽鍵有部分雙鍵性質(zhì)，由CO-NH構(gòu)成的肽單元呈現(xiàn)相對的剛性和平面化，肽鍵中的4個原子和它相鄰的兩個α-碳原子多處于同一個平面上。Cα—C—N—CαOH—CN—O-H+CαCα氨基的H與羰基的O幾乎總是呈反式（trans）而不是順式（cis）。蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的原因：1）酰胺平面；2）R的影響。1.蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)——指蛋白質(zhì)多肽鏈本身的折疊和盤繞方式（1）α-螺旋（α-helix）Pauling和Corey于1965年提出。結(jié)構(gòu)要點：1）螺旋的每圈有3.6個氨基酸，螺旋間距離為0.54nm，每個殘基沿軸旋轉(zhuǎn)100°。2）每個肽鍵的羰基氧與遠在第四個氨基酸氨基上的氫形成氫鍵（hydrogenbond），氫鍵的走向平行于螺旋軸，所有肽鍵都能參與鏈內(nèi)氫鍵的形成?！狢—(NH—C—CO)3N—OHHR3.613(ns)3)R側(cè)鏈基團伸向螺旋的外側(cè)。RRRRRRRRR螺旋的橫截面4）Pro的N上缺少H，不能形成氫鍵，經(jīng)常出現(xiàn)在α-螺旋的端頭，它改變多肽鏈的方向并終止螺旋。（2）β-折疊結(jié)構(gòu)（β-pleatedsheet）是一種肽鏈相當伸展的結(jié)構(gòu)。肽鏈按層排列，依靠相鄰肽鏈上的羰基和氨基形成的氫鍵維持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。肽鍵的平面性使多肽折疊成片，氨基酸側(cè)鏈伸展在折疊片的上面和下面。CαCαCαCαCαCαRRRRRRNNCNNCCC平行反平行β-折疊片中，相鄰多肽鏈平行或反平行（較穩(wěn)定）。（3）β-轉(zhuǎn)角（β-turn）為了緊緊折疊成緊密的球蛋白，多肽鏈常常反轉(zhuǎn)方向，成發(fā)夾形狀。一個氨基酸的羰基氧以氫鍵結(jié)合到相距的第四個氨基酸的氨基氫上。N—1CH—CC2CHN—HO=C3CHNC—4CH—NRRHOHRROHOβ-轉(zhuǎn)角經(jīng)常出現(xiàn)在連接反平行β-折疊片的端頭。（4）自由回轉(zhuǎn)沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結(jié)構(gòu)。酶的活性部位。2.超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域*超二級結(jié)構(gòu)是指若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象單元彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)至三級結(jié)構(gòu)層次的一種過渡態(tài)構(gòu)象層次。結(jié)構(gòu)域是球狀蛋白質(zhì)的折疊單位。多肽鏈在超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步繞曲折疊成緊密的近似球行的結(jié)構(gòu)，具有部分生物功能。對于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個以上結(jié)構(gòu)域締合而成三級結(jié)構(gòu)。3.蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)——指多肽鏈上的所有原子（包括主鏈和側(cè)鏈）在三維空間的分布。肌紅蛋白4.蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)——多肽亞基（subunit）的空間排布和相互作用。亞基間以非共價鍵連接。血紅蛋白共價鍵次級鍵化學(xué)鍵

肽鍵一級結(jié)構(gòu)氫鍵二硫鍵二、三、四級結(jié)構(gòu)疏水鍵鹽鍵范德華力三、四級結(jié)構(gòu)（三）蛋白質(zhì)分子中的共價鍵與次級鍵六、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)分子具有多樣的生物學(xué)功能，需要一定的化學(xué)結(jié)構(gòu)，還需要一定的空間構(gòu)象。（一）蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系1.種屬差異蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的種屬差異十分明顯，但相同部分氨基酸對蛋白質(zhì)的功能起決定作用。根據(jù)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)上的差異，可以斷定它們在親緣關(guān)系上的遠近。2.分子病——蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)的氨基酸排列順序與正常有所不同的遺傳病。鐮狀細胞貧血（sick-cellanemia）從患者紅細胞中鑒定出特異的鐮刀型或月牙型細胞。β-鏈1234567Hb-AVal-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys…Hb-SVal-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys…Val取代Glu含氧-HbAO2O2粘性疏水斑點含氧HbS脫氧HbS疏水位點血紅蛋白分子凝集（二）蛋白質(zhì)構(gòu)象與功能的關(guān)系別（變）構(gòu)作用：含亞基的蛋白質(zhì)由于一個亞基的構(gòu)象改變而引起其余亞基和整個分子構(gòu)象、性質(zhì)和功能發(fā)生改變的作用。因別構(gòu)而產(chǎn)生的效應(yīng)稱別構(gòu)效應(yīng)。血紅蛋白是別構(gòu)蛋白，O2結(jié)合到一個亞基上以后，影響與其它亞基的相互作用。七、蛋白質(zhì)的性質(zhì)（一）蛋白質(zhì)的相對分子量蛋白質(zhì)相對分子量在10000~1000000之間。測定分子量的主要方法有滲透壓法、超離心法、凝膠過濾法、聚丙烯酰胺凝膠電泳等。最準確可靠的方法是超離心法（Svedberg于1940年設(shè)計）：蛋白質(zhì)顆粒在25~50*104g離心力作用下從溶液中沉降下來。*沉降系數(shù)（s）：單位（cm）離心場里的沉降速度。

s=————vω2xv=沉降速度（dx/dt）ω=離心機轉(zhuǎn)子角速度（弧度/s）

x=蛋白質(zhì)界面中點與轉(zhuǎn)子中心的距離（cm）沉降系數(shù)的單位常用S，1S=1×10-13（s）（二）蛋白質(zhì)的兩性電離及等電點蛋白質(zhì)在其等電點偏酸溶液中帶正電荷，在偏堿溶液中帶負電荷，在等電點pH時為兩性離子。電泳：帶電顆粒在電場中移動的現(xiàn)象。分子大小不同的蛋白質(zhì)所帶凈電荷密度不同，遷移率即異，在電泳時可以分開。1.自由界面電泳：蛋白質(zhì)溶于緩沖液中進行電泳。2.區(qū)帶電泳：將蛋白質(zhì)溶液點在浸了緩沖液的支持物上進行電泳，不同組分形成帶狀區(qū)域。（1）紙上電泳：用濾紙作支持物。（2）凝膠電泳：用凝膠（淀粉、瓊脂糖、聚丙烯酰胺）作支持物。1）圓盤電泳：玻璃管中進行的凝膠電泳。+—2）平板電泳：鋪有凝膠的玻板上進行的電泳。-+等電聚焦電泳：當?shù)鞍踪|(zhì)在其等電點時，凈電荷為零，在電場中不再移動。++－－－－+－－－－－5.06.07.0穩(wěn)定pH梯度5.06.07.0穩(wěn)定pH梯度通電++－－－－+－－－－－++－－－－+－－－－－++－－－－+－－－－－++－－－－+－－－－－（三）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)布郎運動、丁達爾現(xiàn)象、電泳現(xiàn)象，不能透過半透膜，具有吸附能力蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定的原因：1）表面形成水膜（水化層）；

2）帶相同電荷。++++++（四）蛋白質(zhì)的沉淀反應(yīng)1.加高濃度鹽類（鹽析）：加鹽使蛋白質(zhì)沉淀析出。分段鹽析：調(diào)節(jié)鹽濃度，可使混合蛋白質(zhì)溶液中的幾種蛋白質(zhì)分段析出。血清球蛋白（50%(NH4)2SO4飽和度），清蛋白（飽和(NH4)2SO4)。2.加有機溶劑3.加重金屬鹽4.加生物堿試劑單寧酸、苦味酸、鉬酸、鎢酸、三氯乙酸能沉淀生物堿，稱生物堿試劑。（五）蛋白質(zhì)的變性天然蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響，其共價鍵不變，但分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性的空間排列發(fā)生變化，致使其原有性質(zhì)發(fā)生部分或全部喪失，稱為蛋白質(zhì)的變性。變性蛋白質(zhì)主要標志是生物學(xué)功能的喪失。溶解度降低，易形成沉淀析出，結(jié)晶能力喪失，分子形狀改變，肽鏈松散，反應(yīng)基團增加，易被酶消化。變性蛋白質(zhì)分子互相凝集為固體的現(xiàn)象稱凝固。有些蛋白質(zhì)的變性作用是可逆的，其變性如不超過一定限度，經(jīng)適當處理后，可重新變?yōu)樘烊坏鞍踪|(zhì)。反應(yīng)名稱試劑顏色反應(yīng)有關(guān)基團有此反應(yīng)的蛋白質(zhì)或氨基酸雙縮脲反應(yīng)NaOH、CuSO2紫色或粉紅色二個以上肽鍵所有蛋白質(zhì)米倫反應(yīng)HgNO3、Hg(NO3)2及HNO3混合物紅色

Tyr黃色反應(yīng)濃HNO3及NH3黃色、橘色

Tyr、Phe乙醛酸反應(yīng)(Hopking-Cole反應(yīng))乙醛酸試劑及濃H2SO4紫色

Trp坂口反應(yīng)(Sakaguchi反應(yīng))α-萘酚、NaClO紅色胍基Arg酚試劑反應(yīng)(Folin-Cioculteu反應(yīng))堿性CuSO4及磷鎢酸-鉬酸藍色酚基、吲哚基Tyr茚三酮反應(yīng)茚三酮藍色自由氨基及羧基α-氨基酸

（六）蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)—OHN本章較全面地介紹了蛋白質(zhì)化學(xué)的基本知識，重點闡述了氨基酸和蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能間的依存關(guān)系。在學(xué)習(xí)氨基酸的結(jié)構(gòu)時應(yīng)聯(lián)系有機化學(xué)的羧酸結(jié)構(gòu)，在學(xué)習(xí)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)時應(yīng)聯(lián)系氨基酸的結(jié)構(gòu)，再將氨基酸的結(jié)構(gòu)和特性與蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和特性聯(lián)系起來。認識蛋白質(zhì)的重要生物學(xué)意義。提要蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)1.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)*組成蛋白質(zhì)的多肽鏈數(shù)目.*多肽鏈的氨基酸順序多肽鏈內(nèi)或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質(zhì)生物功能的基礎(chǔ)。書寫從N-末端到C-末端。用AA的3字母縮寫符號或單字母符號連續(xù)排列2.蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)主鏈折疊產(chǎn)生的，由氫鍵維系的有規(guī)則的構(gòu)象。不包括與肽鏈其他區(qū)段的相互關(guān)系及側(cè)鏈構(gòu)象。常見的有：α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲等A．多肽鏈的主鏈圍繞一個“中心軸”螺旋上升，每隔3.6個AA上升一圈，螺距0.54nm，每個肽鍵的C＝O與前面第4個肽鍵的N-H之間成氫鍵。B．螺圈間氫鍵的取向與中心軸平行，是維系α-螺旋的主要作用力。C．R側(cè)鏈在螺旋的外側(cè)D.

蛋白質(zhì)分子多為右手

-螺旋。

-螺旋

-折疊的結(jié)構(gòu)特征A.是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列為折疊片，肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊。

-sheet

-折疊B．相鄰肽鏈上的-CO-與-NH形成氫鍵，氫鍵幾乎垂直于肽鏈，維持片層間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。C．肽鏈的R側(cè)鏈基團在肽平面上、下交替出現(xiàn)。

-轉(zhuǎn)角

-turnβ-彎曲發(fā)夾結(jié)構(gòu)β-轉(zhuǎn)角是多肽主鏈回轉(zhuǎn)180℃所形成的部分，它改變肽鏈的走向。由四個AA殘基組成;β-轉(zhuǎn)角的第一個氨基酸殘基的-C=O和第四個殘基的–N-H形成氫鍵，維系β-轉(zhuǎn)角的穩(wěn)定。β-轉(zhuǎn)角中Gly與Pro出現(xiàn)頻率高。這類結(jié)構(gòu)主要存在于球狀蛋白分子中。無規(guī)卷曲（Randomcoil，自由回轉(zhuǎn)）指不能納入明確的二級結(jié)構(gòu)的多肽區(qū)段。雖然這些區(qū)段存在少數(shù)柔性的無序區(qū)段，但往往既不是卷曲，也非無規(guī)。角蛋白Keratin

-角蛋白主要由

-螺旋構(gòu)象的多肽鏈組成。螺旋由二硫鍵交聯(lián)起來，一般認為每四個螺圈有一個二硫鍵。三股右手α-螺旋纏繞成原纖維，“9＋2”形成電纜式結(jié)構(gòu)－微原纖維，成百根微原纖維結(jié)合成的纖維束(大纖維φ=200nm)結(jié)構(gòu)。一根毛發(fā)周圍是一怪鱗狀細胞，中間為皮層細胞(φ=20μm），大纖維沿軸向排列。角蛋白的二硫鍵與燙