蛋白質(zhì)基材料

關(guān)于蛋白質(zhì)基材料第七章蛋白質(zhì)基材料目的和要求了解蛋白質(zhì)的來源、組成、性質(zhì)、改性及應(yīng)用，重點(diǎn)掌握蛋白質(zhì)的化學(xué)改性。內(nèi)容和要點(diǎn)7.1蛋白質(zhì)概述7.2大豆蛋白7.3蠶絲蛋白7.4蜘蛛絲蛋白第2頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述（1）蛋白質(zhì)的存在蛋白質(zhì)是生物體內(nèi)主要的生物分子，存在于所有生物體內(nèi)，是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)。蛋白質(zhì)主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)在細(xì)胞和生物體的生命活動(dòng)過程中，起著十分重要的作用。各種生物功能和生命現(xiàn)象都是通過蛋白質(zhì)來實(shí)現(xiàn)的，生物體的主要機(jī)能，如消化、排泄、運(yùn)動(dòng)以及對(duì)刺激的反應(yīng)和繁殖都與蛋白質(zhì)有關(guān)。蛋白質(zhì)還參與基因表達(dá)的調(diào)節(jié)，以及細(xì)胞中氧化還原、電子傳遞、神經(jīng)傳遞乃至學(xué)習(xí)和記憶等多種生命活動(dòng)過程。2012年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)-

G蛋白偶聯(lián)受體第3頁,共56頁，2024年2月25日，星期天諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)-G蛋白偶聯(lián)受體G蛋白是一類可以與生物小分子GDP（二磷酸鳥苷）或GTP（三磷酸鳥苷）結(jié)合，具有特征性GTP酶活性的蛋白質(zhì)。在動(dòng)物體內(nèi)，最重要的一類是“三聚體G蛋白”。這類G蛋白是生物體內(nèi)信息傳遞的重要媒介，可以接收上游信號(hào)，并把這些信號(hào)傳遞給下游的諸如腺苷酸環(huán)化酶、磷脂酶C等效應(yīng)器，產(chǎn)生多種第二信使，并通過級(jí)聯(lián)放大最終產(chǎn)生各種生理效應(yīng)。在信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)的途徑上，三聚體G蛋白的上游是一類具有七個(gè)跨膜區(qū)域的細(xì)胞膜受體蛋白，它們就是G蛋白偶聯(lián)受體。這些蛋白質(zhì)橫跨在細(xì)胞的邊界-細(xì)胞膜之上，一面可以接觸外面世界的信號(hào)，一面可以與細(xì)胞內(nèi)部的物質(zhì)發(fā)生作用，他們是細(xì)胞外信息進(jìn)入細(xì)胞內(nèi)的橋梁。第4頁,共56頁，2024年2月25日，星期天諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)-G蛋白偶聯(lián)受體雖然這些微小的蛋白質(zhì)看不見摸不著，但是它們與我們的日常生活息息相關(guān)，如果沒有G蛋白偶聯(lián)受體，人類根本無法生存下去。如果沒有視紫質(zhì)，我們將看不見光線；如果沒有嗅覺受體，我們將聞不見氣味；如果沒有β-腎上腺素受體，我們將無法調(diào)節(jié)血糖；如果沒有毒蕈堿受體，乙酰膽堿將無法將心跳速度限定在合理范圍內(nèi)；如果沒有5-羥色胺受體，我們甚至無法感受幸?！?頁,共56頁，2024年2月25日，星期天諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)-G蛋白偶聯(lián)受體諾獎(jiǎng)的產(chǎn)生：源自（萊夫科維茨）上個(gè)世紀(jì)60年代末起開始研究促腎上腺皮質(zhì)激素。在成功分離得到了這種重要激素的受體，并成功地解析了它的作用機(jī)制十余年之后，他所帶領(lǐng)的研究團(tuán)隊(duì)第一次克隆到了編碼這個(gè)受體的基因（科比爾卡）。很快他們發(fā)現(xiàn)這種受體的結(jié)構(gòu)與之前發(fā)現(xiàn)的光受體視紫質(zhì)有些許類似。第6頁,共56頁，2024年2月25日，星期天諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)-G蛋白偶聯(lián)受體“這兩種感受完全不同類型的刺激受體會(huì)不會(huì)是有聯(lián)系的？”他們靈光一閃的念頭使得G蛋白偶聯(lián)受體家族被建立起來，因?yàn)樗麄冎滥I上腺皮質(zhì)激素受體與光受體結(jié)構(gòu)類似，且都與G蛋白相互作用，當(dāng)時(shí)人們所知道的類似的受體還有三十多個(gè)——這些受體擁有相似的，埋藏在細(xì)胞膜內(nèi)的跨膜區(qū)域，但是暴露在細(xì)胞內(nèi)與細(xì)胞外的部分千差萬別。這個(gè)家族的建立大大推動(dòng)了人類對(duì)細(xì)胞信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑的認(rèn)識(shí)。第7頁,共56頁，2024年2月25日，星期天諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)-G蛋白偶聯(lián)受體科比爾卡2011年在此領(lǐng)域又取得了另一項(xiàng)重大突破：他和他的研究團(tuán)隊(duì)通過X射線晶體衍射的手段解出了β-腎上腺素受體被激素激活、向細(xì)胞發(fā)送信號(hào)時(shí)的結(jié)構(gòu)—這是幾十年來腎上腺皮質(zhì)激素受體研究的又一重要成果，一方面為為G蛋白偶聯(lián)受體信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑的作用機(jī)制提供了最直接的實(shí)驗(yàn)證據(jù)，一方面也為將來的研究提供了更多值得參考的細(xì)節(jié)。一項(xiàng)前后進(jìn)行了43年的杰出研究最終獲得了諾貝爾獎(jiǎng)，功夫不負(fù)有心人?？茖W(xué)，是值得奉獻(xiàn)一生的事業(yè)。第8頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述（2）蛋白質(zhì)的化學(xué)組成

蛋白質(zhì)一般含碳50%~55%、氫6%~8%、氧20%~23%、氮15%~18%、硫0~4%，特種蛋白質(zhì)還含有銅、鐵、磷、鉬、鋅、碘等元素，因此蛋白質(zhì)分子的組成較為復(fù)雜。蛋白質(zhì)的含氮量較為穩(wěn)定，平均為16%，所以在分析生物制品時(shí)均以這個(gè)平均值為估測(cè)值。組成蛋白質(zhì)的單體為氨基酸類。

第9頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述氨基酸有兩種旋光體。氨基酸除最簡(jiǎn)單的甘氨酸外都具有旋光性。一般蛋白質(zhì)中僅有一種旋光體，即L-異構(gòu)體。

D-型的旋光體僅見于細(xì)菌體中。氨基酸類的突出性質(zhì)既取決于其所帶有的側(cè)鏈，更主要的是取決于氨基和羧基的空間結(jié)構(gòu)。

L-型

D-型

第10頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述（3）氨基酸及其性質(zhì)名稱殘基結(jié)構(gòu)中性氨基酸甘氨酸GLYH-丙氨酸AlaCH3-纈氨酸*Val(CH3)2CH-亮氨酸*Leu(CH3)2CHCH2-異亮氨酸*IleC2H5CH(CH3)-苯丙氨酸*PheC6H5CH2-半胱氨酸CysHSCH2-蘇氨酸*ThrCH3CH(OH)-谷酰胺GlnH2NCO(CH2)2-第11頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述中性氨基酸天冬酰胺AsnH2NCOCH2-蛋氨酸*MetH3CS(CH2)2-絲氨酸SerHOCH2-脯氨酸Pro-CH2CH2CH2-酪氨酸Tyr色氨酸*Try第12頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述名稱殘基結(jié)構(gòu)酸性氨基酸天冬氨酸AspHO2CCH2-谷氨酸GluHO2C(CH2)2-堿性氨基酸賴氨酸*LysH2N(CH2)4-精氨酸Arg組氨酸His第13頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述等電點(diǎn)中性氨基酸含有一個(gè)羧基和一個(gè)氨基，沒有可離解的側(cè)鏈，所以呈兩性，形成一種內(nèi)鹽式的結(jié)構(gòu)，這種分子同時(shí)具有兩種離子的性質(zhì)，又稱為兩性離子。正負(fù)離子濃度相等，在電場(chǎng)內(nèi)，不顯示離子的移動(dòng)，這時(shí)相應(yīng)的pH稱為氨基酸的等電點(diǎn)。第14頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述茚三酮反應(yīng)第15頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述VanSlyke(范斯萊克)法-氨基酸定量和蛋白水解程度的測(cè)定Sanger(森格爾)反應(yīng)-測(cè)定多肽或蛋白質(zhì)中氨基酸的排列順序第16頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述牛胰島素的結(jié)構(gòu)甘氨酸苯丙氨酸天冬酰胺丙氨酸半胱氨酸第17頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述（4）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，包括二硫鍵的位置。其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序。一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，它包含了決定蛋白質(zhì)分子所有結(jié)構(gòu)層次構(gòu)象的全部信息。蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)研究的內(nèi)容包括蛋白質(zhì)的氨基酸組成、氨基酸排列順序和二硫鍵的位置、肽鏈數(shù)目、末端氨基酸的種類等。二肽：一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基失水形成的產(chǎn)物。所形成的酰胺鍵稱為肽鍵。多肽：多個(gè)相同或不相同的氨基酸失水彼此用酰胺鍵（多個(gè)肽鍵）結(jié)合而形成的化合物。第18頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述

二級(jí)結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈借助于氫鍵沿一維方向排列成具有周期性結(jié)構(gòu)的構(gòu)象，是多肽鏈局部的空間結(jié)構(gòu)。二級(jí)結(jié)構(gòu)主要有α-螺旋、β-折疊、無規(guī)卷曲、β-轉(zhuǎn)角等幾種形式，它們是構(gòu)成蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的基本要素。第19頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)

α-螺旋結(jié)構(gòu)β-折疊結(jié)構(gòu)第20頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述

超二級(jí)結(jié)構(gòu)介于蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)之間的空間結(jié)構(gòu)，指相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，排列形成規(guī)則的、在空間結(jié)構(gòu)上能夠辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體，并充當(dāng)三級(jí)結(jié)構(gòu)的構(gòu)件?；拘问接?/p>

-螺旋聚集體(

型)、

-折疊聚集體(

型)以及

-螺旋和

-折疊的聚集體(

型)。(a)

型(b)

型(c)

型第21頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述

三級(jí)結(jié)構(gòu)主要針對(duì)球狀蛋白質(zhì)而言，是指多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)、超二級(jí)結(jié)構(gòu)以及結(jié)構(gòu)域的基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折疊形成的復(fù)雜球狀分子結(jié)構(gòu)。穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非共價(jià)鍵或次級(jí)鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵（離子鍵），也包括共價(jià)二硫鍵。穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的各種作用力①鹽鍵；②氫鍵；③疏水作用；④范德華力；⑤二硫鍵第22頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述

四級(jí)結(jié)構(gòu)四級(jí)結(jié)構(gòu)是指在亞基和亞基之間通過疏水作用等次級(jí)鍵結(jié)合成為有序排列的特定的空間結(jié)構(gòu)。四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中每個(gè)球狀蛋白質(zhì)稱為亞基，亞基通常由一條多肽鏈組成，有時(shí)含兩條以上的多肽鏈，單獨(dú)存在時(shí)一般沒有生物活性。穩(wěn)定四級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力與穩(wěn)定三級(jí)結(jié)構(gòu)的沒有本質(zhì)區(qū)別。血紅蛋白四級(jí)結(jié)構(gòu)示意圖

第23頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述（5）蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的大分子化合物，其理化性質(zhì)一部分與氨基酸相似，如兩性電離、等電點(diǎn)、呈色反應(yīng)、成鹽反應(yīng)等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、膠體性質(zhì)、變性等。蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)大分子溶液在一定溶劑中超速離心時(shí)可發(fā)生沉降。沉降速度與向心加速度之比值即為蛋白質(zhì)的沉降系數(shù)S。分子愈大，沉降系數(shù)愈高，故可根據(jù)沉降系數(shù)來分離和鑒定蛋白質(zhì)。第24頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述蛋白質(zhì)的變性：蛋白質(zhì)在某些物理或化學(xué)因素作用下，其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞，從而導(dǎo)致理化性質(zhì)改變和生物學(xué)活性的喪失，如酶失去催化活力、激素喪失活性等，稱之為蛋白質(zhì)的變性。變性蛋白質(zhì)只是空間構(gòu)象發(fā)生破壞，一般認(rèn)為蛋白質(zhì)變性本質(zhì)是次級(jí)鍵、二硫鍵的破壞，并不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)的變化。引起蛋白質(zhì)變性的原因可分為物理和化學(xué)因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波作用等；化學(xué)因素有強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉（SDS）等。第25頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.1蛋白質(zhì)概述蛋白質(zhì)的沉淀

：蛋白質(zhì)分子凝聚并從溶液中析出的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)沉淀。變性蛋白質(zhì)一般易于沉淀，但也可不變性而使蛋白質(zhì)沉淀；在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)也可不發(fā)生沉淀。蛋白質(zhì)所形成的親水膠體顆粒具有兩種穩(wěn)定因素，即顆粒表面的水化層和電荷。若無外加條件，不致于互相凝聚。然而除掉這兩個(gè)穩(wěn)定因素（如調(diào)節(jié)溶液pH至等電點(diǎn)或加入脫水劑），蛋白質(zhì)便容易凝聚析出。引起蛋白質(zhì)沉淀的主要方法：鹽析、重金屬鹽沉淀蛋白質(zhì)、生物堿試劑以及某些酸類沉淀蛋白質(zhì)、有機(jī)溶劑沉淀蛋白質(zhì)、加熱凝固第26頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.2大豆蛋白（1）來源與組成大豆蛋白質(zhì)是大豆的主要組分，是資源豐富、品質(zhì)優(yōu)良、加工易得并且價(jià)格低廉的植物性蛋白質(zhì)，約占全球植物蛋白蘊(yùn)藏和消費(fèi)總量的60%，被譽(yù)為“生長(zhǎng)著的黃金”。大豆最主要的組分是蛋白質(zhì)、油脂、碳水化合物、粗纖維和水分。其中，蛋白質(zhì)含量約為36%，油脂19%，碳水化合物22.5%，纖維5%，水分12%，灰分5.5%。大豆蛋白主要成分為大豆球蛋白和大豆乳清蛋白，其中，大豆球蛋白占90%，主要由2S、7S、11S和15S四種球蛋白亞基組成，其中2S約為8%、7S約35%、11S約52%、15S約5%，視品種和產(chǎn)地不同而不同

。第27頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.2大豆蛋白（2）大豆蛋白的提取

根據(jù)加工過程和蛋白質(zhì)組分含量的不同，大豆的加工可分為大豆粉（SF）、大豆?jié)饪s蛋白（SPC）、大豆分離蛋白（SPI）和大豆渣（SD），前三者是大豆蛋白質(zhì)的主要產(chǎn)物，而大豆渣是副產(chǎn)物。大豆粉分為全脂大豆粉和脫脂大豆粉，用作工業(yè)原料的主要是后者。脫脂大豆粉又分為烘烤的脫脂大豆粉和低變性脫脂大豆粉，它是大豆經(jīng)過清洗、干燥、榨油（或抽提）、脫皮、脫除溶劑、粉碎、過篩等加工工序后所得的粉末。第28頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.2大豆蛋白大豆渣是大豆經(jīng)榨油（或抽提）、并且分離出大豆?jié)饪s蛋白或大豆分離蛋白后剩余的殘?jiān)４蠖節(jié)饪s蛋白是指從高質(zhì)、干凈、完整和脫皮大豆中除去大豆油和水溶性非蛋白部分后，含有不少于70%（干基）的大豆蛋白質(zhì)。大豆分離蛋白是指從高質(zhì)、干凈、完整和脫皮大豆中除去大豆油和水溶性非蛋白部分后，含有不少于90%（干基）的大豆蛋白質(zhì)。

第29頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.2大豆蛋白（3）大豆蛋白的性質(zhì)溶解特性：溶液的pH值為9以上時(shí)，大部分SPI能溶解于水中；當(dāng)pH值為4.64（大豆蛋白的等電點(diǎn)）時(shí)，其溶解度最小。pH值低于6.5時(shí)，11S球蛋白的溶解度比7S降低的快，可用來分離提純11S與7S級(jí)分。聚集-解聚：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)所處的環(huán)境發(fā)生變化時(shí)，7S和11S球蛋白在水溶液中將發(fā)生可逆或不可逆的聚集-解聚轉(zhuǎn)變。引起聚集-解聚的因素很多，如酸堿度、離子強(qiáng)度、溫度、加熱時(shí)間、共存物以及超聲波處理等。第30頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.2大豆蛋白變性：當(dāng)大豆蛋白質(zhì)受到外界各種因素的作用時(shí)，維持其高級(jí)結(jié)構(gòu)的氫鍵或次級(jí)鍵遭到破壞，其分子原有的特殊構(gòu)象發(fā)生轉(zhuǎn)變，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)的物理、化學(xué)及生物學(xué)特性發(fā)生變化，即大豆蛋白質(zhì)的變性。蛋白質(zhì)變性后最顯著的特征是溶解度降低，因而測(cè)定其溶解度即可以衡量蛋白質(zhì)的變性程度。吸水和保水性：所謂吸水性是指干燥蛋白質(zhì)在一定溫度下達(dá)到水分平衡時(shí)的含水量。保水性是指離心分離后蛋白質(zhì)中殘留的水分含量。大豆蛋白的吸水性和保水性除與自身結(jié)構(gòu)特征有關(guān)外，還與所處環(huán)境的pH值有關(guān)。第31頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.2大豆蛋白凝膠性：凝膠性是指蛋白質(zhì)形成膠體狀結(jié)構(gòu)的好壞程度。凝膠的形成伴隨著蛋白質(zhì)的變性。蛋白質(zhì)凝膠形成的先決條件是蛋白質(zhì)分子、分子束或者聚集體之間以及蛋白質(zhì)和水分子之間的相互作用使體系形成三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。

乳化性和起泡性：大豆蛋白質(zhì)是表面活性劑，能使水和油的表面張力降低，還能降低水與空氣的表面張力，使之發(fā)生乳化。大豆蛋白的乳化性有兩種作用，一是促進(jìn)油-水型乳狀液的形成，二是使乳狀液穩(wěn)定。大豆蛋白質(zhì)的分散液在攪拌時(shí)會(huì)形成泡沫，使體積增大。這種泡沫主要是由許多空氣小滴被一層表面活化的可溶性蛋白薄膜包裹著的群體所形成，它降低了空氣和水的表面張力。第32頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.2大豆蛋白（4）大豆蛋白的改性物理改性機(jī)械處理、擠壓、冷凍、加熱、輻射、超聲波處理

化學(xué)改性（1）酸、堿、鹽作用下的改性（2）?；男裕?）磷酸化改性（4）蛋白質(zhì)的交聯(lián)酶法改性第33頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.2大豆蛋白（5）大豆蛋白的應(yīng)用大豆蛋白塑料

1）小分子增塑的大豆蛋白塑料--水、甘油、多羥基醇

2）大豆蛋白/高分子共混塑料—天然高分子、合成高分子

3）化學(xué)改性大豆蛋白塑料--交聯(lián)、?；?、引入-NCO膠黏劑

膜材料

纖維材料生物醫(yī)用材料

第34頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白（1）蠶絲蛋白的來源蠶絲來源---蠶蠶：蠶蛾科昆蟲的一種。幼蟲成熟后吐絲做繭，在繭里變成蛹，蛹變成蠶蛾。有家蠶、柞蠶、蓖麻蠶等多種。蠶絲是織綢緞的原料。第35頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白第36頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白（2）蠶絲的組成蠶絲主要由絲素和絲膠兩部分組成，絲素和絲膠都是蛋白質(zhì)，它們占繭絲總重量的90%以上，此外還含有少量的無機(jī)物、脂臘、色素和碳水化合物等。絲素絲膠脂臘、色素?zé)o機(jī)物桑蠶絲70~8020~300.6~1.00.7~1.7柞蠶絲79.6~81.311.9~12.60.9~1.41.5~2.3蓖麻蠶絲80.215.51.52.7

幾種蠶絲的組分含量

第37頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白絲素蛋白的組成絲素蛋白是蠶絲中主要的組成部分，約占蠶絲總質(zhì)量的70%以上。絲素蛋白中包括18種氨基酸，其中較為簡(jiǎn)單的甘氨酸、丙氨酸和絲氨酸約占總組成的85%，三者的摩爾比為4:3:1，并且按一定的序列結(jié)構(gòu)排列成較為規(guī)整的鏈段，這些鏈段大多在絲素蛋白的結(jié)晶區(qū)域；而帶有較大側(cè)基的苯丙氨酸，酪氨酸、色氨酸等主要存在于非晶區(qū)域。絲素蛋白中，帶親水基團(tuán)的絲氨酸、酪氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、賴氨酸和精氨酸等約占氨基酸重量的30%，酸性氨基酸多于堿性氨基酸。第38頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白

絲素蛋白的結(jié)構(gòu)關(guān)于絲素蛋白的分子鏈?zhǔn)怯蓡我环肿渔溄M成還是由兩個(gè)或兩個(gè)以上亞單元連接而成，目前尚無定論。絲素蛋白的聚集態(tài)結(jié)構(gòu)由結(jié)晶態(tài)和無定形態(tài)兩部分組成，其中結(jié)晶區(qū)占纖維總量的50%~60%。絲素蛋白分子鏈主要包括三種構(gòu)象：無規(guī)線團(tuán)、

-螺旋和

-折疊鏈結(jié)構(gòu)。它有三種結(jié)晶，分別為SilkI

（

-螺旋和

-折疊構(gòu)象交替堆積而成，正交晶系）、SilkII（由“丙氨酸-甘氨酸”重復(fù)單元形成，正交晶系）和SilkIII（聚甘氨酸的三螺旋構(gòu)象，六邊形晶系）。第39頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白

絲膠蛋白的組成及結(jié)構(gòu)絲膠蛋白包在絲素蛋白的外部，約占蠶絲總質(zhì)量的25%左右，它可以溶解于熱水中。絲膠蛋白的氨基酸組成與絲素蛋白相仿，但各氨基酸的含量卻明顯不同。絲膠蛋白在絲素蛋白的外圍呈層狀分布，按照在水中溶解速度的差異，由外向內(nèi)依次分為絲膠I、絲膠II、絲膠III和絲膠IV。絲膠I為非結(jié)晶物質(zhì)，而絲膠II、III、IV則為結(jié)晶物質(zhì)，絲膠II和絲膠III具有不同的結(jié)晶結(jié)構(gòu)。絲膠蛋白分子的構(gòu)象呈現(xiàn)復(fù)合螺旋和

-折疊的混合形式，其中

-折疊約占23.3%~35.6%，并且難溶的絲膠級(jí)分中，

-折疊的比例較高。第40頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白（3）蠶絲蛋白的性質(zhì)物理性質(zhì)蠶絲的應(yīng)力-應(yīng)變曲線中存在著明顯的屈服點(diǎn)，就屈服應(yīng)力和斷裂強(qiáng)度而言，桑蠶絲比羊毛要高得多。蠶絲纖維在形成過程中，受到拉伸和吐絲口的擠壓作用，因而不但分子鏈較為伸直、取向度較高，而且分子鏈之間的排列也較為整齊，故而具有較高的斷裂強(qiáng)度和較低的斷裂延伸率。蠶絲不溶于水，但是能吸收相當(dāng)?shù)乃郑耐瑫r(shí)體積膨脹，而且膨脹的主要表現(xiàn)為直徑變粗，長(zhǎng)度變化不明顯。第41頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白化學(xué)性質(zhì)酸堿能引起蠶絲蛋白的水解，水解程度主要由溶液的pH值、溫度和反應(yīng)時(shí)間決定。蠶絲蛋白對(duì)氧化劑和還原劑的作用敏感性很低，常用亞硫酸鈉、亞硫酸氫鈉等還原劑對(duì)蠶絲進(jìn)行漂白脫色處理。蠶絲的耐光性較差，在日光照射下容易泛黃。蠶絲的耐熱性較好。175℃時(shí)開始逐步失重，顏色由白變黃，至280℃時(shí)完全變黑。蠶絲的導(dǎo)熱性很低，比棉、麻、羊毛的保暖性都好。第42頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白（4）蠶絲蛋白的改性接枝改性化學(xué)引發(fā)實(shí)現(xiàn)烯類單體在絲素蛋白纖維表面上的接枝聚合

金屬離子及還原劑引發(fā)體系

非金屬化合物引發(fā)體系

光酶劑引發(fā)體系

化學(xué)交聯(lián)改性：提高和改良絲素蛋白膜的力學(xué)性能共混改性：聚丙烯腈/絲素蛋白、纖維素/絲素蛋白

第43頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.3蠶絲蛋白（5）蠶絲蛋白的應(yīng)用紡織領(lǐng)域：真絲服裝食品方面：降壓、預(yù)防“老年性中風(fēng)”和癡呆癥、促進(jìn)胰島

素的分泌、解酒保肝化妝品方面：營(yíng)養(yǎng)、保濕日化和環(huán)保領(lǐng)域：生物降解塑料、涂層醫(yī)藥領(lǐng)域：手術(shù)縫線、藥物緩釋、抗凝血活性醫(yī)學(xué)材料領(lǐng)域：人造皮膚、人造血管、人工肌腱和韌帶、人造骨骼及人造牙齒、蠶絲隱形眼鏡及角膜生物技術(shù)領(lǐng)域：固定化酶載體制作生物傳感器第44頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.4蜘蛛絲蛋白（1）蜘蛛絲蛋白的來源蜘蛛絲蛋白的來源---蜘蛛蜘蛛：節(jié)肢動(dòng)物門/蛛形綱/蜘蛛目。外形特征是8只腳，身體呈圓形或長(zhǎng)圓形，分為頭胸部和腹部，中間有細(xì)的腹柄相連。蜘蛛絲突出的性能主要表現(xiàn)在強(qiáng)度高、彈性好、斷裂伸長(zhǎng)大、初始模量大、斷裂功大，而且耐腐蝕、抗酶解，是迄今為止所知道的最強(qiáng)韌的材料，被譽(yù)為“生物鋼”。第45頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.4蜘蛛絲蛋白例如：大腹圓蛛大囊狀腺、小囊狀腺、葡萄狀腺、梨狀腺、管狀腺、鞭毛狀腺、集合狀腺大囊狀腺分泌出牽引絲（拖絲）、放射狀絲以及構(gòu)成蜘蛛網(wǎng)骨架的框絲；小囊狀腺分泌出牽引絲、框絲；葡萄狀腺分泌出捕獲絲；管狀腺分泌出包卵的卵繭絲；鞭毛狀腺分泌出蜘蛛網(wǎng)的橫絲；梨狀腺分泌出附著盤；而集合狀腺分泌出橫絲表面的粘性物質(zhì)。第46頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.4蜘蛛絲蛋白（2）蜘蛛絲蛋白的組成蜘蛛絲的主要成分與蠶絲一樣，為蛋白質(zhì)，基本組成單元為氨基酸。不同種類的蜘蛛以及同一蜘蛛的不同腺體所分泌出的蛛絲的氨基酸組成存在著較大的差別。所有蜘蛛絲最重要的組成單元均為小側(cè)基的甘氨酸、丙氨酸和絲氨酸。與蠶絲明顯不同的是，蜘蛛絲中還含有較多的谷氨酸、脯氨酸等大側(cè)基的氨基酸。第47頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.4蜘蛛絲蛋白（3）蜘蛛絲蛋白的結(jié)構(gòu)蜘蛛絲與蠶絲在結(jié)構(gòu)上有著相似之處，都是由結(jié)晶區(qū)和非結(jié)晶區(qū)交替排列而成，其結(jié)晶度約為蠶絲的55%~60%。蜘蛛絲的分子構(gòu)象主要為β-折疊構(gòu)象，分子鏈沿著纖維軸線的方向呈反平行排列，相互之間以氫鍵結(jié)合，形成柵片狀的β片層結(jié)構(gòu)并相互重疊在一起而構(gòu)成結(jié)晶區(qū)，結(jié)晶區(qū)主要為丙氨酸鏈段。柵片之間為非結(jié)晶區(qū)，其距離不固定，在0.93~1.57nm之間，主要由甘氨酸、丙氨酸以外的大側(cè)基氨基酸組成。第48頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.4蜘蛛絲蛋白

蜘蛛絲高強(qiáng)高韌的原因結(jié)晶區(qū)的多肽鏈分子間以氫鍵結(jié)合，分子間作用力很大，沿著纖維軸線方向排列的晶區(qū)結(jié)構(gòu)使纖維在外力作用時(shí)有較多的分子鏈能承受外力作用，故而蜘蛛絲具有很高的強(qiáng)度。在非結(jié)晶區(qū)大分子多呈β-轉(zhuǎn)角狀，當(dāng)受到拉伸時(shí)，會(huì)形成

-轉(zhuǎn)角螺旋狀，從而賦予蜘蛛絲良好的彈性。沿著纖維軸線方向排列的晶態(tài)

-折疊鏈柵片還具有多功能的鉸鏈作用，在非結(jié)晶區(qū)域內(nèi)形成一個(gè)模量較高的薄殼。第49頁,共56頁，2024年2月25日，星期天7.4蜘蛛絲蛋白（4）蜘蛛絲蛋白的性能蜘蛛絲光滑、透明，耐紫外