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文檔簡介
班級學號姓名密封裝訂線班級學號姓名密封裝訂線密封裝訂線密封裝訂線課程代碼6231040課程名稱生物化學A考試時間90分鐘題號一二三四五六七八九十總成績得分閱卷教師簽字:一、單項選擇題(每小題1分,共20分)1、變旋現象是哪種基團的碳原子引起的?(B)A、羰基碳B、異頭碳C、酮基碳D、醛基碳2、糖蛋白中蛋白質與糖分子結合最常見的基團是(A)A、—OHB、-SHC、-COOHD、-CH33、下列結構式中,哪個是βD吡喃葡萄糖的結構式?(A)A、 B、C、 D、4、碳原子數相同的脂肪酸,不飽和的與飽和的相比,其熔點(A)A、較低B、較高C、相同D、變化不定5、保護巰基酶免遭氧化而失活的化合物是(C)A、胱氨酸B、二價陽離子C、谷胱甘肽D、尿素6、下列哪一種氨基酸在生理條件下含有可解離的極性側鏈。(C)A、AlaB、LeuC、LysD、Phe7、脫氧核糖含量的測定采用(B)A、地衣酚法B、二苯胺法C、福林-酚法D、費林滴定法8、下列磷脂中哪一個含有膽堿?(C)A、腦磷脂B、心磷脂C、卵磷脂D、磷脂酸9、下列關于凝膠過濾的敘述哪一項是正確的?(D)A、凝膠過濾主要基于蛋白質的帶電荷多少而進行分離的B、凝膠過濾中所帶電荷數越多的蛋白質越先流出C、凝膠過濾不能用于分子量的測定D、凝膠過濾中分子量大的分子最先流出10、在研究和模擬生物膜時常使用的人工膜是(A)A、脂質體B、核糖體C、微粒體D、線粒體11、下列哪種酶對于堿性氨基酸羧基參與形成的肽鍵具有最強的專一性(D)A、羧肽酶AB、胃蛋白酶C、彈性蛋白酶D、胰蛋白酶12、氨基酸和蛋白質所共有的性質是(D)A、沉淀反應B、雙縮脲反應C、膠體性質D、兩性性質13、下列哪種物質不是由核酸與蛋白質結合而成的復合物。(C)A、病毒B、核糖體C、線粒體內膜D、蛋白質生物合成起始物14、全酶是指(C)A、酶的輔助因子以外的部分B、酶的無活性前體C、一種需要輔助因子的酶,并且已具備各種成分D、一種酶-抑制劑復合物15、原核生物與真核生物核糖體上都有(B)A、18SrRNAB、5SrRNAC、5.8SrRNAD、28SrRNA16、丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制效應是(D)A、Vmax降低,Km不變B、Vmax降低,Km降低C、Vmax不變,Km降低D、Vmax不變,Km增加17、熱變性后的DNA(B)A、形成三股螺旋B、紫外吸收增強C、磷酸二酯鍵斷裂D、堿基組成發(fā)生變化18、血液凝固的過程是凝血酶原和血纖蛋白原(B)A、變性的過程B、激活的過程C、變構的過程D、重新組合的過程19、跨膜蛋白與膜脂在膜內結合部分的氨基酸殘基(C)A、大部分是酸性B、大部分是堿性C、大部分是疏水性D、大部分是糖基化20、直鏈淀粉的構象是(A)A、螺旋狀B、帶狀C、環(huán)狀D、折疊狀二、判斷題(答案正確的填“√”,錯誤的填“×”。每小題1分,共10分)1、用堿水解RNA和DNA時可得到2’、3’-核苷酸。(2、Km是酶的特征常數,只與酶的性質有關,而與酶的底物無關。(×)3、核苷酸分子中核糖為吡喃型結構。(×)4、磺胺類藥物治病原理是直接殺死細菌。(×)5、磷酸化是最常見的酶促化學修飾反應,一般是耗能的。(√)6、膽汁酸是固醇的衍生物,是一種重要的乳化劑。(√)7、溶液的pH值可以影響氨基酸的等電點。(×)8、D-甘露糖和D-半乳糖都是葡萄糖的差向異構體,所以它們也是一對差向異構體。(×)9、蛋白質的亞基和肽鏈表示的相同含義。(×)10、天然存在的不飽和脂肪酸通常是順式結構。(√)三、填空題(每空1分,共10分)1、谷氨酸的pK1(α-COOH)=2.19,pK2(α-NH3+)=9.67,pKR(R基)=4.25,其pI值應是(3.22)。2、血紅蛋白與氧的結合過程呈現(協同)效應,這是通過血紅蛋白的(變構)作用來實現的。3、哺乳動物的必需脂肪酸主要是指(亞油酸)和(亞麻酸)。4、皂化價為200的甘油三酯,其分子量應該是(840)。5、假尿嘧啶核苷的糖苷鍵是(C-C)連接。6、EC3.1.1.11應為(水解酶)酶類。7、Tm值高的DNA分子中,(G+C)百分含量高;Tm值低的DNA分子中,(A+T)百分含量高。四、名詞解釋(每小題2分,,共20分)1、Chargaff法則:即堿基等比定律,闡述DNA堿基組成特點。所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等(A=T),鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等(G=C),既嘌呤的總含量相等(A+G=T+C)。DNA的堿基組成具有種的特異性,但沒有組織和器官的特異性。另外,生長和發(fā)育階段營養(yǎng)狀態(tài)和環(huán)境的改變都不影響DNA的堿基組成。2、肽單位:是蛋白質或多肽二級結構折疊的基礎,由于肽鍵具有部分雙鍵的性質,限制了肽鏈主鏈原子的旋轉,使包括肽鍵在內的六個原子都位為同一個平面上,即以肽平面作為結構單位進一步折疊形成α-螺旋、β-折疊等空間結構。3、核小體:真核細胞DNA的三級結構,DNA雙螺旋進一步折疊是以八聚體組蛋白(H2AH2BH3H4)2為核心,DNA雙鏈盤繞1.75圈,約146bp,而組蛋白H1和連接DNA將核小體串聯在一起。通過這種方式DNA被壓縮,核小體是染色質的基本結構單位。4、構型:在立體化學中,因分子中存在不對稱中心而產生的異構體中的原子或取代基團的空間排列關系。有D型和L型兩種。構型的改變要有共價鍵的斷裂和重新組成,從而導致光學活性的變化。5、酶的活性中心:在酶大分子中,只有少數特異的氨基酸殘基參與底物結合及催化作用。這些特異的氨基酸殘基比較集中的區(qū)域,與酶活力直接相關的區(qū)域,即直接與底物結合,并催化底物發(fā)生化學反應的部位稱為酶的活性中心或活性部位。6、限制性核酸內切酶:是一類能從DNA分子中間水解磷酸二酯鍵,從而切斷雙鏈DNA的核酸水解酶。它們的切點大多很嚴格,要求專一的核苷酸順序識別順序。7、非競爭性抑制作用:抑制劑不僅與游離酶結合,而且可以同時與底物和酶結合,兩者沒有競爭。但形成的中間物EI和ESI不能分解成產物,因此酶活降低,這種抑制使Km不變,Vm變小。8、SDS法:在聚丙烯酰胺凝膠系統中引進SDS(十二烷基硫酸鈉),SDS會與變性的蛋白帶負電荷,由于多肽結合SDS的量與多肽的分子量成正比而與其序列無關,因此SDS多肽復合物在凝膠電泳中的遷移率只與多肽的大小有關,蛋白質的遷移率和分子量的對數呈線性關系,進而測定蛋白質分子量。9、分子雜交:不同的DNA片段之間,DNA片段與RNA片段之間,如果彼此間的核苷酸排列順序互補也可以復性,形成新的雙螺旋結構。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核苷酸相互結合的過程稱為分子雜交。10、中間產物學說:在酶催化的反應中,首先是酶與底物形成穩(wěn)定的酶-底物中間復合物,當底物分子在酶作用下發(fā)生化學變化后,中間復合物再分解成產物和酶。這是酶催化作用的本質,使底物的價鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化,起到激活底物分子和降低過渡態(tài)活化能作用。五、問答題(共4題,共計40分)1、試述分子間作用力對生物大分子結構與功能的重要性(本小題10分)生物大分子結構的形成和維持,必需依靠化學作用力的產生,包括共價作用力和非共價作用力。生物大分子的功能體現也離不開化學作用力的參與。(1)生物大分子一級結構的形成和穩(wěn)定是必需依賴共價作用力的,如蛋白質的肽鍵、核酸的磷酸二酯鍵、多糖的糖苷鍵等,一旦共價鍵斷裂必然影響生物分子的結構,進而影響生物學功能。(2)生物大分子空間結構的折疊和穩(wěn)定主要是依賴非共價作用力,即次級鍵,包括氫鍵、范德華引力、疏水作用力、鹽鍵等,雖然作用力很弱,但數目多,對結構的穩(wěn)定起著重要作用。如蛋白質二級結構的形成和穩(wěn)定主要依賴氫鍵,三級結構和四極結構主要靠疏水作用力,蛋白質的變性現象都是次級鍵被破壞,空間結構改變,進而影響生物學功能。(3)生物分子在執(zhí)行生物學功能時也必需依靠各種作用力的產生和改變,如酶的催化能力、高效性、酶與底物的識別與結合,酶的酸堿催化和共價催化等。2、試比較糖蛋白和蛋白聚糖在結構和功能上的不同。(本小題10分)(1)糖蛋白是以蛋白質為主體的糖-蛋白質復合物,在肽鏈的特定殘基上共價結合若干寡糖鏈,寡糖鏈一般由2-15個單糖構成。寡糖鏈與肽鏈的連接方式有兩種,一種是它的還原末端以O-糖苷鍵與肽鏈的絲氨酸或蘇氨酸殘基的側鏈羥基結合,另一種是以N-糖苷鍵與側鏈的天冬酰胺殘基的側鏈氨基結合。寡糖鏈常為雜糖鏈,鏈的末端常常是唾液酸。(2)糖蛋白在體內分布十分廣泛,許多酶、激素、運輸蛋白、結構蛋白等都是糖蛋白。糖成分的存在對糖蛋白的分布、功能、穩(wěn)定性等都有影響。糖蛋白具有高粘度,可作為機體潤滑劑;保護蛋白質,防止蛋白水解酶的作用;形成機體防護體系,防止細菌、病毒侵襲;識別外來細胞;具有運載功能;具有腫瘤特異性抗原活性等。(3)蛋白聚糖是以糖胺聚糖為主體的糖蛋白質復合物。蛋白聚糖以蛋白質為核心,以糖胺聚糖鏈為主體,在同一條核心蛋白肽鏈上,密集地結合著幾十條至千百條糖胺聚糖糖鏈,形成瓶刷狀分子。每條糖胺聚糖鏈由100到200個單糖分子構成,具有二糖重復序列,一般無分支。糖胺聚糖主要借O-糖苷鍵與核心蛋白的絲氨酸或蘇氨酸羥基結合。核心蛋白的氨基酸組成和序列也比較簡單,以絲氨酸和蘇氨酸為主(可占50%),其余氨基酸以甘氨酸、丙氨酸、
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