生物化學(xué)：酶催化作用機制

第五章酶知識點回顧酶的概念及催化的特點：高效、專一酶的命名與分類酶的化學(xué)本質(zhì)：蛋白質(zhì)酶的結(jié)構(gòu)與功能活性部位(結(jié)合部位與催化部位)別構(gòu)部位(調(diào)節(jié)部位)酶原及酶原激活同功酶酶催化具有高效率和專一性酶催化作用的機制（酶和底物的相互作用和變化過程）第三節(jié)酶催化作用機制酶作用機制的兩個核心問題1、酶作用的專一性2、酶作用的高效性酶催化作用的本質(zhì)降低反應(yīng)活化能(一)、酶對底物作用的專一性

1、鎖鑰假說∶

認為底物或底物分子的一部分象鑰匙那樣，專一地楔入到酶的活性中心部位(鎖)，即底物分子的反應(yīng)部位與酶分子活性中心具有固定地緊密互補的關(guān)系。

“鎖鑰假說”鎖鑰假說的缺陷酶是一個剛性的分子酶與底物的結(jié)構(gòu)互補是固定這個假說不能解釋酶活性中心的結(jié)構(gòu)與底物和產(chǎn)物結(jié)構(gòu)都吻合的現(xiàn)象。2、誘導(dǎo)契合學(xué)說(機制)∶

該學(xué)說認為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補形狀。

誘導(dǎo)誘導(dǎo)契合機制A.靠近-定向（電性吸引、疏水作用）

酶與底物靠近

定向

酶與底物相互誘導(dǎo)變形

契合形成中間產(chǎn)物

產(chǎn)物脫離靠近定向底物酶B.誘導(dǎo)契合誘導(dǎo)互補性結(jié)構(gòu)變化契合能否契合—專一性的由來C.反應(yīng)催化和產(chǎn)物脫離酶復(fù)原－催化劑反應(yīng)催化產(chǎn)物脫離

鎖鑰假說∶酶分子剛性固定的互補誘導(dǎo)契合機制∶酶分子柔性誘導(dǎo)形成的動態(tài)互補

(二)、酶高效催化作用的有關(guān)因素1、鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)鄰近效應(yīng)：底物在酶的活性部位集中而使酶的催化活性增加的效應(yīng)。

定向效應(yīng)：底物的反應(yīng)基團之間以及與酶活性中心的催化基團之間相互嚴格的定向，使底物分子中參與反應(yīng)的基團相互接近，活化能降低。普通化學(xué)反應(yīng)隨機碰撞（受濃度、碰撞角度、幾率等因素影響）酶的活性中心鄰近作用提高了酶的活性中心底物（A,B)的濃度定向作用縮短了底物之間及與催化基團間的距離

降低活化能，提高反應(yīng)速度鄰近--定向作用AB酶2、張力或形變

酶分子中某些基團可使底物分子的敏感鍵中電子云密度的增加或減少從而產(chǎn)生“電磁張力”使敏感鍵更敏感，底物分子發(fā)生形變，促進反應(yīng)進行。

3、共價催化作用某些酶能與底物形成一個反應(yīng)活性很高的共價中間復(fù)合物（不穩(wěn)定）,使活化能大大降低。（1)親核催化：酶提供一個電子對給底物。

(2)親電催化：酶從底物奪取一個電子對。

4、酸堿催化

指廣義的酸堿催化(質(zhì)子轉(zhuǎn)移）。 酶活性中心的一些基團（氨基、羧基、酚羥基、咪唑基）可作為質(zhì)子供體或受體對底物進行催化，從而加快反應(yīng)速度。酸催化(－OH、－NH3+、＝NH+、-COOH、－SH)A-

:

H+EHE-H2OEH+OH-+H+AH+B+堿催化(失電子態(tài))A-

:

B++E-COO-A-+E-COOH

E-COO-

+H+5、金屬離子參與催化

(1)通過結(jié)合底物幫助定向

(2)通過可逆地改變自身氧化態(tài)來調(diào)節(jié)氧化還原反應(yīng)

(3)通過靜電穩(wěn)定或屏蔽負電荷6、活性中心部位的微環(huán)境效應(yīng)

酶活性中心多半靠近位于疏水微環(huán)境地凹陷中，疏水環(huán)境中介電常數(shù)較低，故在疏水環(huán)境中兩個帶電物（底物、酶中心）之間的作用力顯著增加，從而使反應(yīng)速度加快。7、多元催化協(xié)同效應(yīng)不同酶起主要作用的因素可能不同，各自都有特點。