《生物化學(xué)》酶.doc

精品文檔習(xí)題酶一、選擇題1具有生物催化劑特征的核酶(ribozyme)其化學(xué)本質(zhì)是（ B ）A蛋白質(zhì) BRNA CDNA D糖蛋白2下列關(guān)于酶活性中心的敘述正確的是（ A ）A所有酶都有活性中心 B所有酶的活性中心都含有輔酶C酶的活性中心都含有金屬離子 D所有抑制劑都作用于酶活性中心。 3酶催化作用對(duì)能量的影響在于（ B ）A增加產(chǎn)物能量水平 B降低活化能 C降低反應(yīng)物能量水平 D增加活化能4酶原作為酶的前體，其特性為（ B ）A有活性 B無(wú)活性 C提高活性 D降低活性5如果有一酶促方反應(yīng)，S=1/2Km，v等于（B ） A0.25Vmax B0.33Vmax C0.50Vmax D0.75Vmax 6 一種酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑將有的動(dòng)力學(xué)效應(yīng)是（ A ） AKm值增加，Vmax不變 BKm值減小，Vmax不變 CKm值不變，Vmax增大 DKm值不變，Vmax減小7Km值與底物親和力大小關(guān)系為（ A ） AKm值越小，親和力越大 BKm值越大，親和力越大 CKm值與底物親和力無(wú)關(guān) D1/Km越小，親和力越大 8乳酸脫氫酶屬于（ A ） A氧化還原酶類 B 轉(zhuǎn)移酶類 C水解酶類 D異構(gòu)酶類 9轉(zhuǎn)氨酶的輔酶是（D ） ANAD+ BNADP+ CFAD D磷酸吡哆醛10輔酶不具有的功能是（D ） A轉(zhuǎn)移基團(tuán) B傳遞氫和電子 C某些物質(zhì)分解代謝時(shí)的載體 D決定酶的專一性11酶原激活的生理意義是（C ） A加速代謝 B促進(jìn)生長(zhǎng) C避免自身?yè)p傷 D保護(hù)酶的活性12某種酶活性需要以SH為必需集團(tuán)，能保護(hù)此酶不被氧化的物質(zhì)是（ B ） ACys BGSH（谷胱甘肽） C尿素 D乙醇13下列符合“誘導(dǎo)鍥合”學(xué)說(shuō)的是（B ） A酶與底物的關(guān)系如鎖鑰關(guān)系 B酶活性中心有可變性，在底物的影響下其空間構(gòu)象發(fā)生一定的改變，才能與底物進(jìn)行反應(yīng) C底物類似物不能誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象的改變 D底物和酶不直接接觸，而是以輔酶為橋梁進(jìn)行接觸，底物與酶的結(jié)構(gòu)發(fā)生一定變化并聯(lián)結(jié)在一起14米氏方程能很好的解釋 （ C ） A. 多酶體系反應(yīng)過(guò)程的動(dòng)力學(xué)過(guò)程 B. 多底物酶促反應(yīng)過(guò)程的動(dòng)力學(xué)過(guò)程C. 單底物單產(chǎn)物酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)過(guò)程 D. 非酶促簡(jiǎn)單化學(xué)反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)過(guò)程15酶的比活力是指 （B ） A. 以某種酶的活力作為1來(lái)表示其他酶的相對(duì)活力 B. 每毫克蛋白的酶活力單位數(shù)C. 任何純酶的活力與其粗酶的活力比 D. 每毫升反應(yīng)混合液的活力單位16一種酶的非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑會(huì)有的動(dòng)力學(xué)效應(yīng)是（D ）AKm值和Vmax都減小 BKm值減小，Vmax不變 CKm值不變，Vmax增大 DKm值不變，Vmax減小17對(duì)于具有正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶，V達(dá)到Vmax的10時(shí)的S與V達(dá)到Vmax的90時(shí)的S之比可能為（ B ） A1：500 B1：100 C1：1 D1：318下列有關(guān)酶的概念哪一項(xiàng)是正確的（D ） A. 所有蛋白質(zhì)都有酶活性 B. 其底物都是有機(jī)化合物C. 其催化活性都需有特異的輔助因子 D. 一些酶的活性是可以調(diào)節(jié)控制的二、填空題1、根據(jù)酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為 立體專一性 、 幾何專一性 和 底物專一性 。2、 Km 是酶的特征常數(shù)，表征酶的催化效率。3、酶是生物催化劑，其特點(diǎn)是 專一性 、 高效性 、 溫和性 。4、酶的化學(xué)本質(zhì)是 蛋白質(zhì) 和 RNA 。5、影響酶促反應(yīng)速度的因素有 PH 、 溫度 、 底物濃度 、 酶量 、 離子強(qiáng)度 等。三、判斷題1抑止劑對(duì)酶的抑止作用是通過(guò)使酶變性從而導(dǎo)致失活。 （ N ）2米氏常數(shù)只與酶的種類有關(guān)，而與酶的濃度無(wú)關(guān)。 （ Y ）3酶分子中形成活性中心的氨基酸的殘基在其一級(jí)結(jié)構(gòu)的位置上并不相連，而在空間結(jié)構(gòu)上卻處于相近位置。 （ Y ）4如果加入足夠的底物，即使存在非競(jìng)爭(zhēng)性抑制，酶催化反應(yīng)也能達(dá)到正常的Vmax。（N ）5酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無(wú)關(guān)。 （ Y ）6對(duì)于酶的催化活性來(lái)說(shuō)，酶蛋白的一級(jí)結(jié)構(gòu)是必需的，而與酶蛋白的構(gòu)象關(guān)系不大。（N ）7固定化酶是指無(wú)需提取直接固定在細(xì)胞內(nèi)的酶。 （ N ）8當(dāng)?shù)孜锾幱陲柡蜖顟B(tài)時(shí)，酶促反應(yīng)的速度與酶的濃度成正比。 （ Y ）9固定化酶有很多優(yōu)點(diǎn)，但其很難作用于水不溶性底物。 （ Y ） 10對(duì)于多酶體系，正調(diào)節(jié)物一般是別構(gòu)酶的底物，負(fù)調(diào)節(jié)物一般是別構(gòu)酶的直接產(chǎn)物或代謝序列的最終產(chǎn)物。 （ Y ） 11酶和底物的關(guān)系比喻為鎖和鑰匙的關(guān)系是很恰當(dāng)?shù)摹?（ N ） 12酶原激活過(guò)程實(shí)際就是酶活性中心形成或暴露的過(guò)程。 （ Y ） 13米氏常數(shù)（Km）是與反應(yīng)系統(tǒng)的酶濃度無(wú)關(guān)的一個(gè)常數(shù)。 （ Y ）14本質(zhì)為蛋白質(zhì)的酶是生物體內(nèi)唯一的催化劑。 （ N ）15一種酶有幾種底物就有幾種Km值。 （ N ）16酶的催化作用具有一定的專一性。 （ Y ）17Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無(wú)關(guān)。 （ Y ）四、名詞解釋1、 酶活力： 酶活力也稱為酶活性，是指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力。2、酶的活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的區(qū)域叫酶的活性中心2、 酶原酶的無(wú)活性前體：有些酶合成之后是沒(méi)有活性的，需要酶原的激活，無(wú)活性的酶是有活性酶的酶原酶活性前體4、同工酶：來(lái)源于同一種系、機(jī)體或細(xì)胞的同一種酶具有不同的形式。催化同一化學(xué)反應(yīng)而化學(xué)組成不同的一組酶。5、固定化酶：水溶性酶經(jīng)物理或化學(xué)方法處理后，成為不溶于水的但仍具有酶活性的一種酶的衍生物。在催化反應(yīng)中以固相狀態(tài)作用于底物。6、米氏常數(shù)Km在酶促反應(yīng)中，某一給定底物的動(dòng)力學(xué)常數(shù)，是由反應(yīng)中每一步反應(yīng)的速度常數(shù)所合成的。7、誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)為說(shuō)明底物與酶結(jié)合的特性，在鎖鑰學(xué)說(shuō)的基礎(chǔ)上提出的一種學(xué)說(shuō)。底物與酶活性部位結(jié)合，會(huì)引起酶發(fā)生構(gòu)象變化，使兩者相互契合，從而發(fā)揮催化功能。8、核酶： 是具有催化功能的RNA分子,是生物催化劑。9、組成酶： 細(xì)胞內(nèi)以相對(duì)恒定量存在的酶，其含量不受組織、介質(zhì)的組成和生長(zhǎng)條件的影響。10、多酶體系（多酶復(fù)合體）： 在完整細(xì)胞內(nèi)的某一代謝過(guò)程中，由幾種不同的酶聯(lián)合組成的一個(gè)結(jié)構(gòu)和功能的整體，催化一組連續(xù)的密切相關(guān)的反應(yīng)。11、酶原激活： 某些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)沒(méi)有活性，這些沒(méi)有活性的酶的前身稱為酶原,使酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚悦傅淖饔梅Q為酶原激活五、問(wèn)答題1、 舉例說(shuō)明酶的結(jié)構(gòu)和功能之間的相互關(guān)系。大多數(shù)酶的主要成分是蛋白質(zhì),蛋白質(zhì)是由氨基酸組成.之間有一種稱為多肽鏈的結(jié)構(gòu)進(jìn)行連接.主要是用作催化不同的物質(zhì).例如人的胃中就有胃蛋白酶的協(xié)助消化作用.這是一種高效的催化劑,比很多無(wú)機(jī)催化劑的效率高很多.2、 pH影響酶反應(yīng)速度的三種可能原因是什么?PH可能可以影響酶蛋白的結(jié)構(gòu)，酶活性部位的解離狀態(tài)，輔酶的解離以及底物分子的解離，從而影響酶與底物的結(jié)合以及對(duì)底物的催化能力。3、 脲酶的Km值為25mM，為使其催化尿素水解的速度達(dá)到最大速度的95%，反應(yīng)系統(tǒng)中尿素濃度應(yīng)為多少?寫出計(jì)算過(guò)程。解：0.95Vmax = VmaxS/Km + S 0.95Km + 0.95S = S0.05S = 0.95KmS = 19KmS = 475 mM所以反應(yīng)系統(tǒng)中 尿素濃度為475 mM 4、 溫度對(duì)酶反應(yīng)速度的雙重影響是什么?一是反應(yīng)速率隨著溫度的升高而升高，二是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)在較高溫度下的熱變性。5、 什么是可逆的抑制作用？有哪幾種類型？相應(yīng)Km及Vmax的變化情況？可逆抑制作用是通過(guò)非共價(jià)方式同酶結(jié)合。由于是通過(guò)非共價(jià)結(jié)合，很容易通過(guò)透析或者凝膠過(guò)濾等方法從酶溶液中除去?？赡嬉种谱饔梅譃槿悾?、競(jìng)爭(zhēng)性抑制 2、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制 3、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制競(jìng)爭(zhēng)性抑制：Km增大，Vmax不變反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：Vmax和Km降低，Vmax/Km比值不變非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：1、純粹非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：Vmax降低，Km保持不變 2、混合非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：Vmax降低，Km升高或者降低6、 當(dāng)一酶促反應(yīng)進(jìn)行的速度為Vmax的80時(shí)，在Km和S之間有何關(guān)系？據(jù)米氏方程V=Vmax S/(Km+S)，有Km=1/4S。7、已知工業(yè)生產(chǎn)L-蘋果酸是采用富馬酸酶催化富馬酸加水形成L-蘋果酸，現(xiàn)從100 ml 的粗酶液中取2 ml，用凱氏定氮法測(cè)得含蛋白氮04 mg 。再取1 ml 酶液，以富馬酸為底物反應(yīng)10分鐘形成了 20mol蘋果酸。酶活力單位；以每分鐘能轉(zhuǎn)化1 mol 富馬酸的酶量為一個(gè)活力單位。試問(wèn)： 1計(jì)算該酶液中的蛋白含量和富馬酸酶的比活力 2總活力及理論最大反應(yīng)速度 （以100 ml 酶液計(jì)）。解： m = 0.40.162100= 125 mg比活力： (2010100)/125 = 1.6 zV/mg總活力：2010100 = 200 zVVmax = 10020/10 = 200 zV 7、 試簡(jiǎn)述Km的意義及應(yīng)用（1）Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度。（2）Km值越小