生物化學習題-第二章蛋白質(zhì)化學

1、第二章蛋白質(zhì)化學一、知識要點（一）氨基酸的結構蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，其組成單位是氨基酸。組成蛋白質(zhì)的氨基酸有 20 種，均為-氨基酸。每個氨基酸的-碳上連接一個羧基，一個氨基，一個氫原子和一個側(cè)鏈 R基團。20 種氨基酸結構的差別就在于它們的 R 基團結構的不同。根據(jù) 20 種氨基酸側(cè)鏈 R 基團的極性，可將其分為四大類：非極性 R 基氨基酸（8 種）；不帶電荷的極性 R 基氨基酸（7 種）；帶負電荷的 R 基氨基酸（2 種）；帶正電荷的 R 基氨基酸（3 種）。（二）氨基酸的性質(zhì)氨基酸是兩性電解質(zhì)。由于氨基酸含有酸性的羧基和堿性的氨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。有些氨基酸的側(cè)鏈還含

2、有可解離的基團，其帶電狀況取決于它們的 pK 值。由于不同氨基酸所帶的可解離基團不同，所以等電點不同。PI 的定義。除甘氨酸外，其它都有不對稱碳原子，所以具有 D-型和 L-型 2 種構型，具有旋光性，天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是 L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在 280nm 處有最大吸收值，大多數(shù)蛋白質(zhì)都具有這些氨基酸，所以蛋白質(zhì)在 280nm 處也有特征吸收，這是紫外吸收法定量測定蛋白質(zhì)的基礎。氨基酸的-羧基和-氨基具有化學反應性，另外，許多氨基酸的側(cè)鏈還含有羥基、氨基、羧基等可解離基團，也具有化學反應性。較重要的化學反應有：（1）茚三酮反應，除脯氨酸外，所有的-氨基

3、酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應，生成藍紫色化合物，脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物。（2）Sanger反應，-NH2與 2,4-二硝基氟苯作用產(chǎn)生相應的DNB-氨基酸。（3）Edman反應，-NH2與苯異硫氰酸酯作用產(chǎn)生相應的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反應和Edmen反應均可用于蛋白質(zhì)多肽鏈N端氨基酸的測定。氨基酸通過肽鍵相互連接而成的化合物稱為肽，由 2 個氨基酸組成的肽稱為二肽，由 3個氨基酸組成的肽稱為三肽，少于 10 個氨基酸肽稱為寡肽，由 10 個以上氨基酸組成的肽稱為多肽。（三）蛋白質(zhì)的結構蛋白質(zhì)是具有特定構象的大分子，為研究方便，將蛋白質(zhì)結構分為四個結構水

4、平，包括一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。一般將二級結構、三級結構和四級結構稱為三維構象或高級結構。一級結構指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的-氨基和另一個氨基酸的 -之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，所以整個肽單位是一個剛性的平面結構。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或 N 端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或 C端。蛋白質(zhì)的二級結構是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結構。最基本的二級結構類型有-螺旋結構和 -折疊結構，此外還有 -轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)。右手 -螺旋結構是在纖維蛋白和球蛋

5、白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結構,每圈螺旋含有 3.6 個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。-折疊結構也是一種常見的二級結構，在此結構中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為 0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結構。結構域是介于二級結構和三級結構之間的一種結構層次，是指蛋白質(zhì)亞基結構中明顯分開的緊密球狀結構區(qū)域。超二級結構是指蛋白質(zhì)分子 中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)則的三級結構聚集體。蛋白質(zhì)的三級結構是整個多肽鏈的三維構象，它是在二級結構的基礎上，多肽鏈進一步折疊卷曲形成復雜的

6、球狀分子結構。具有三級結構的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白，這類蛋白質(zhì)的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結構，分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子，幾乎所有的極性 R 基都分布在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團則被埋在分子內(nèi)部，不與水接觸。蛋白質(zhì)分子中側(cè)鏈 R 基團的相互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級結構起著重要作用。蛋白質(zhì)的四級結構指數(shù)條具有獨立的三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結構。在具有四級結構的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級結構的皚鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個亞基或亞基單獨存在都不具有活性。四級結構涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互

7、關系。維持蛋白質(zhì)空間結構的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和范德華力等非共價鍵，又稱次級鍵。此外，在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質(zhì)構象方面也起著重要作用。蛋白質(zhì)的空間結構取決于它的一級結構，多肽鏈主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復雜的三維結構（即正確的空間結構）所需要的全部信息。（四）蛋白質(zhì)結構與功能的關系不同的蛋白質(zhì)，由于結構不同而具有不同的生物學功能。蛋白質(zhì)的生物學功能是蛋白質(zhì)分子的天然構象所具有的性質(zhì)，功能與結構密切相關。1一級結構與功能的關系蛋白質(zhì)的一級結構與蛋白質(zhì)功能有相適應性和統(tǒng)一性，可從以下幾個方面說明：（1）一級結構的變異與分子病蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密

8、切相關，一級結構的變化往往導致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個核苷酸的突變導致該蛋白分子中-鏈第 6 位谷氨酸被纈氨酸取代。這個一級結構上的細微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導致紅細胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。（2）一級結構與生物進化研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細胞色素 C 的一級結構，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關系越遠差異越大。（3）蛋白質(zhì)的激活作用在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之后才具

9、有生物活性，如酶原的激活。2蛋白質(zhì)空間結構與功能的關系蛋白質(zhì)的空間結構與功能之間有密切相關性，其特定的空間結構是行使生物功能的基礎。以下兩方面均可說明這種相關性。（1）.核糖核酸酶的變性與復性及其功能的喪失與恢復核糖核酸酶是由 124 個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在 8mol/L 脲中用-巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去 -巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構象，同時酶活性又恢復。（2）血紅蛋白的變構現(xiàn)象血紅蛋白是一個四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液中運輸氧。

10、研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與O2結合，就會引起該亞基構象發(fā)生改變，并引起其它三個亞基的構象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結合，說明變化后的構象最適合與氧結合。從以上例子可以看出，只有當?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當空間構象存在時才具有生物活性。（五）蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的 R 基團。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點。當?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的 pH 大于 pI時，蛋白質(zhì)分子帶負電荷，pH 小于 pI 時，蛋白質(zhì)帶正電荷，pH 等于 pI 時，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。蛋白

11、質(zhì)分子表面帶有許多親水基團，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當這些穩(wěn)定因素被破壞時，蛋白質(zhì)會產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學因素作用時，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級結構的次級鍵遭到破壞而造成天然構象的解體，但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有

12、些變性是不可逆的。當變性條件不劇烈時，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復到原有的天然構象，恢復或部分恢復其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復性。（六）測定蛋白質(zhì)分子量的方法1凝膠過濾法凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質(zhì)分子量范圍，在此范圍內(nèi)，分子量的對數(shù)和洗脫體積之間成線性關系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質(zhì)為標準，進行凝膠層析，以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對它們的分子量的對數(shù)作圖，繪制出標準洗脫曲線。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進行凝膠層析，根據(jù)其所用的洗脫體積，從標準洗脫曲線上可求出此未知蛋白質(zhì)對應的分子量。2SDS-

13、聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質(zhì)在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS（十二烷基磺酸鈉）是一種去污劑，可使蛋白質(zhì)變性并解離成亞基。當?shù)鞍踪|(zhì)樣品中加入 SDS 后，SDS 與蛋白質(zhì)分子結合，使蛋白質(zhì)分子帶上大量的強負電荷，并且使蛋白質(zhì)分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質(zhì)分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決于蛋白質(zhì)分子量的大小，蛋白質(zhì)分子在電泳中的相對遷移率和分子質(zhì)量的對數(shù)成直線關系。以標準蛋白質(zhì)分子質(zhì)量的對數(shù)和其相對遷移率作圖，得到標準曲線，根據(jù)所測樣品的相對遷移率，從標準曲線上便可查出其分子質(zhì)量。3沉降法（超速離心法）沉降

14、系數(shù)（S）是指單位離心場強度溶質(zhì)的沉降速度。S 也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質(zhì)溶液經(jīng)高速離心分離時，由于比重關系，蛋白質(zhì)分子趨于下沉，沉降速度與蛋白質(zhì)顆粒大小成正比，應用光學方法觀察離心過程中蛋白質(zhì)顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質(zhì)的沉降速度。根據(jù)沉降速度可求出沉降系數(shù)，將 S 帶入公式，即可計算出蛋白質(zhì)的分子質(zhì)量。M =RTSD(1 V)單位：g/mol1 S= 1 x 10-13 秒-16（沉降系數(shù)）R: 氣體常數(shù) 8.314 J/mol.度；D:擴散系數(shù) cm2 s-1：偏微比容 (蛋白質(zhì)為 0.74ml.g 1):溶劑密度二、習（一）名詞解釋1 兩性離子（dipolarion）

15、2 必需氨基酸（essential amino acid）3 等電點(isoelectric point,pI)4 稀有氨基酸(rare amino acid)5 非蛋白質(zhì)氨基酸(nonprotein amino acid)6 構型(configuration)7 蛋白質(zhì)的一級結構(protein primary structure)8 構象(conformation)9 蛋白質(zhì)的二級結構(protein secondary structure)10結構域(domain)11蛋白質(zhì)的三級結構(protein tertiary structure)12氫鍵(hydrogen bond)13蛋白質(zhì)

16、的四級結構(protein quaternary structure)14離子鍵(ionic bond)15超二級結構(super-secondary structure)16疏水鍵(hydrophobic bond)17范德華力( van der Waals force)題18鹽析(salting out)19鹽溶(salting in)20蛋白質(zhì)的變性(denaturation)21蛋白質(zhì)的復性(renaturation)22蛋白質(zhì)的沉淀作用(precipitation)23凝膠電泳（gel electrophoresis）24層析（chromatography）(二)填空題（二）填空題1

17、 氨；羧基；2 16 ；6.253 谷氨酸；天冬氨酸；絲氨酸；蘇氨酸 半胱氨酸4 苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收5 負極6 組氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸7 -螺旋結構；-折疊結構8 C=O；N=H；氫；0.54nm； 3.6；0.15nm；右9 脯氨酸；羥脯氨酸10極性；疏水性11藍紫色；脯氨酸12肽鍵；二硫鍵；氫鍵；次級鍵；氫鍵；離子鍵；疏水鍵；范德華力13表面的水化膜；同性電荷14谷胱甘肽；巰基；還原劑15增加；鹽溶；減小；沉淀析出；鹽析；蛋白質(zhì)分離16帶電荷量；分子大??；分子形狀；方向；速率17兩性離子；最小18FDNB 法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman 降解法（苯異硫氫酸酯法）1

18、9沉降法；凝膠過濾法；SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法（SDS-PAGE 法）20不動；向正極移動；向負極移動；21兩性離子；負；223.2223氫鍵；24C；a；b2516 672； 66 687；2650 圈；27nm1蛋白質(zhì)多肽鏈中的肽鍵是通過一個氨基酸的_羧基_基和另一氨基酸的_氨基_基連接而形成的。2大多數(shù)蛋白質(zhì)中氮的含量較恒定，平均為_16_%，如測得 1 克樣品含氮量為 10mg,則蛋白質(zhì)含量為_%。3在 20 種氨基酸中，酸性氨基酸有_天冬氨酸_和_谷氨酸_2 種，具有羥基的氨基酸是_絲氨酸_和_蘇氨酸_，能形成二硫鍵的氨基酸是_半胱氨酸_.4蛋白質(zhì)中的_酪氨酸_、_色氨酸_和_苯

19、丙氨酸_3 種氨基酸具有紫外吸收特性，因而色氨酸 使蛋白質(zhì)在 280nm 處有最大吸收值。5精氨酸的 pI 值為 10.76,將其溶于 pH7 的緩沖液中，并置于電場中，則精氨酸應向電場的_陰極_方向移動。6組成蛋白質(zhì)的 20 種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是_組氨酸_，含硫的氨基酸有_半胱氨酸_和_甲硫氨酸_。7蛋白質(zhì)的二級結構最基本的有兩種類型，它們是_螺旋_和_折疊_。8-螺旋結構是由同一肽鏈的_羰基氧_和_亞氨基_間的_氫鍵_鍵維持的，螺距為_0.54nm_,每圈螺旋含_3.6_個氨基酸殘基，每個氨基酸殘基沿軸上升高度為_0.15nm_。天然蛋白質(zhì)分子中的-螺旋大都屬于_右手_手螺旋。

20、9在蛋白質(zhì)的-螺旋結構中，在環(huán)狀氨基酸_脯氨酸_羥脯氨酸_存在處局部螺旋結構中斷。10球狀蛋白質(zhì)中有_親水_側(cè)鏈的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結合，而有_疏水_側(cè)鏈的氨基酸位于分子的內(nèi)部。11氨基酸與茚三酮發(fā)生氧化脫羧脫氨反應生成_紫色_色化合物，而_脯氨酸_與茚三酮反應生成黃色化合物。12維持蛋白質(zhì)的一級結構的化學鍵有_肽鍵_和_二硫鍵_；維持二級結構靠_氫鍵_鍵；維持三級結構和四級結構靠_次級鍵_鍵，其中包括_疏水作用_、_范德華力_、_離子鍵_和_.13穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體的因素是_水化層_和_電荷層_。14 GSH 的中文名稱是 _谷胱甘肽_，它的活性基團是 _，它的生化功能是_。15加入

21、低濃度的中性鹽可使蛋白質(zhì)溶解度_增大_，這種現(xiàn)象稱為_鹽溶_，而加入高濃度的中性鹽，當達到一定的鹽飽和度時，可使蛋白質(zhì)的溶解度_減小_并_沉淀_,這種現(xiàn)象稱為_鹽溶_,蛋白質(zhì)的這種性質(zhì)常用于_蛋白質(zhì)的提純_。16用電泳方法分離蛋白質(zhì)的原理，是在一定的 pH 條件下，不同蛋白質(zhì)的_帶電荷量_、_相對分子質(zhì)量_和_極性_不同，因而在電場中移動的_方向_和_快慢_不同，從而使蛋白質(zhì)得到分離。17氨基酸處于等電狀態(tài)時，主要是以_兼性離子_形式存在，此時它的溶解度最小。18鑒定蛋白質(zhì)多肽鏈氨基末端常用的方法有_和_。FDNB 法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman 降解法（苯異硫氫酸酯法）19測定蛋白質(zhì)

22、分子量的方法有_、_和_。沉降法；凝膠過濾法；SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法（SDS-PAGE 法）20今有甲、乙、丙三種蛋白質(zhì)，它們的等電點分別為 8.0、4.5 和 10.0,當在 pH8.0 緩沖液中，它們在電場中電泳的情況為：甲_不移動_，乙_陰極_，丙_陽極_。21當氨基酸溶液的 pH=pI 時，氨基酸以_兼性離子_離子形式存在，當 pHpI 時，氨基酸以_負_離子形式存在。22谷氨酸的pK1(-COOH)2.19, pK2 (-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25,谷氨酸的等電點為_3.22_。23天然蛋白質(zhì)中的螺旋結構，其主鏈上所有的羰基氧與亞氨基氫都參與了鏈內(nèi)

23、_氫鍵_鍵的形成，因此構象相當穩(wěn)定。24將分子量分別為 a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三種蛋白質(zhì)混合溶液進行凝膠過濾層析，它們被洗脫下來的先后順序是_cab_。25肌紅蛋白的含鐵量為 0.34%，其最小分子量是_164.7_.血紅蛋白的含鐵量也是 0.34%，但每分子含有 4 個鐵原子，血紅蛋白的分子量是_.16 672； 66 687；26一個-螺旋片段含有 180 個氨基酸殘基，該片段中有_50_圈螺旋？該-螺旋片段的軸長為_27nm_.(三) 選擇題C：5 種氨基酸中只有賴氨酸為堿性氨基酸，其等電點為 9.74,大于生理 pH 值，所以帶正電荷。2B：人（

24、或哺乳動物）的必需氨基酸包括賴氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸 8 種，酪氨酸不是必需氨基酸。3A：酪氨酸和苯丙氨酸在 280nm 處的克分子消光系數(shù)分別為 540 何 120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有較大吸收，而且大多數(shù)蛋白質(zhì)中都含有酪氨酸。肽鍵的最大吸收在 215nm,半胱氨酸的硫原子在 280nm 和 215nm 均無明顯吸收。4D：在此 4 種氨基酸中，只有賴氨酸的 R 基團可接受氫質(zhì)子，作為堿，而其它 3 種氨基酸均無可解離的 R 側(cè)鏈。5B：氨基酸的-碳上連接的是亞氨基而不是氨基，所以實際上屬于一種亞氨基酸，而其它氨基酸的 -碳上都連接有氨基，是氨基

25、酸。6B：天然蛋白質(zhì)的-螺旋結構的特點是，肽鏈圍繞中心軸旋轉(zhuǎn)形成螺旋結構，而不是充分伸展的結構。另外在每個螺旋中含有 3.6 個氨基酸殘基，螺距為 0.54nm,每個氨基酸殘基上升高度為 0.15nm,所以 B 不是-螺旋結構的特點。7C：蛋白質(zhì)處于等電點時，凈電荷為零，失去蛋白質(zhì)分子表面的同性電荷互相排斥的穩(wěn)定因素，此時溶解度最??；加入少量中性鹽可增加蛋白質(zhì)的溶解度，即鹽溶現(xiàn)象；因為蛋白質(zhì)中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；變性蛋白質(zhì)的溶解度減小而不是增加，因為蛋白質(zhì)變性后，近似于球狀的空間構象被破壞，變成松散的結構，原來處于分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈暴露于分子表面，減小了

26、與水分子的作用，從而使蛋白質(zhì)溶解度減小并沉淀。8C：甘氨酸的-碳原子連接的 4 個原子和基團中有 2 個是氫原子，所以不是不對稱碳原子，沒有立體異構體，所以不具有旋光性。9B：雙縮脲反應是指含有兩個或兩個以上肽鍵的化合物（肽及蛋白質(zhì)）與稀硫酸銅的堿性溶液反應生成紫色（或青紫色）化合物的反應，產(chǎn)生顏色的深淺與蛋白質(zhì)的含量成正比，所以可用于蛋白質(zhì)的定量測定。茚三酮反應是氨基酸的游離的-NH 與茚三酮之間的反應；凱氏定氮法是測定蛋白質(zhì)消化后產(chǎn)生的氨；紫外吸收法是通過測定蛋白質(zhì)的紫外消光值定量測定蛋白質(zhì)的方法，因為大多數(shù)蛋白質(zhì)都含有酪氨酸，有些還含有色氨酸或苯丙氨酸，這三種氨基酸具有紫外吸收特性，所以

27、紫外吸收值與蛋白質(zhì)含量成正比。10D：靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基參與形成的肽鍵；羧肽酶是從肽鏈的羧基端開始水解肽鍵的外肽酶；氨肽酶是從肽鏈的氨基端開始水解肽鍵的外肽酶；胰蛋白酶可以專一地水解堿性氨基酸的羧基參與形成的肽鍵。11A：蛋白質(zhì)的等電點是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)的正電荷桌能總數(shù)與負電荷總數(shù)相等時的 pH 值。蛋白質(zhì)鹽析的條件是加入足量的中性鹽，如果加入少量中性鹽不但不會使蛋白質(zhì)沉淀析出反而會增加其溶解度，即鹽溶。在等電點時，蛋白質(zhì)的凈電荷為零，分子間的凈電斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白質(zhì)應調(diào) pH 至等電點。12A：在蛋白質(zhì)的空間結構

28、中，通常是疏水性氨基酸的側(cè)鏈存在于分子的內(nèi)部，因為疏水性基團避開水相而聚集在一起，而親水側(cè)鏈分布在分子的表面以充分地與水作用；蛋白質(zhì)的一級結構是多肽鏈中氨基酸的排列順序，此順序即決定了肽鏈形成二級結構的類型以及更高層次的結構；維持蛋白質(zhì)空間結構的作用力主要是次級鍵。13E：脯氨酸是亞氨基酸,參與形成肽鍵后不能再與C=O 氧形成氫鍵，因此不能形成-螺旋結構;氨基酸殘基的支鏈大時，空間位阻大，妨礙螺旋結構的形成；連續(xù)出現(xiàn)多個酸性氨基酸或堿性氨基酸時，同性電荷會互相排斥，所以不能形成穩(wěn)定的螺旋結構。14C：-折疊結構是一種常見的蛋白質(zhì)二級結構的類型，分為平行和反平行兩種排列方式，所以題中 C 項的說

29、法是錯誤的。在-折疊結構中肽鏈處于曲折的伸展狀態(tài)，氨基酸殘基之間的軸心距離為 0.35nm, 相鄰肽鏈（或同一肽鏈中的幾個肽段）之間形成氫鍵而使結構穩(wěn)定。15C：蛋白質(zhì)二級結構的兩種主要類型是-螺旋結構和 -折疊結構。在 -螺旋結構中肽鏈上的所有氨基酸殘基均參與氫鍵的形成以維持螺旋結構的穩(wěn)定。在 -折疊結構中，相鄰肽鏈或肽段之間形成氫鍵以維持結構的穩(wěn)定，所以氫鍵是維持蛋白質(zhì)二級結構穩(wěn)定的主要作用力。離子鍵、疏水鍵和范德華力在維持蛋白質(zhì)的三級結構和四級結構中起重要作用，而二硫鍵在穩(wěn)定蛋白質(zhì)的三級結構中起一定作用。16E：肽鍵是連接氨基酸的共價鍵，它是維持蛋白質(zhì)一級結構的作用力；而硫鍵是 2 分子

30、半胱氨酸的巰基脫氫氧化形成的共價鍵，它可以存在于 2 條肽鏈之間也可以由存在于同一條肽鏈的 2 個不相鄰的半胱氨酸之間，它在維持蛋白質(zhì)三級結構中起一定作用，但不是最主要的。離子鍵和氫鍵都是維持蛋白質(zhì)三級結構穩(wěn)定的因素之一，但此項選擇不全面，也不確切。次級鍵包括氫鍵、離子鍵、疏水鍵和范德華力，所以次項選擇最全面、確切。17A：用凝膠過濾柱層析分離蛋白質(zhì)是根據(jù)蛋白質(zhì)分子大小不同進行分離的方法，與蛋白質(zhì)分子的帶電狀況無關。在進行凝膠過濾柱層析過程中，比凝膠網(wǎng)眼大的分子不能進入網(wǎng)眼內(nèi)，被排阻在凝膠顆粒之外。比凝膠網(wǎng)眼小的顆粒可以進入網(wǎng)眼內(nèi)，分子越小進入網(wǎng)眼的機會越多，因此不同大小的分子通過凝膠層析柱時

31、所經(jīng)的路程距離不同，大分子物質(zhì)經(jīng)過的距離短而先被洗出，小分子物質(zhì)經(jīng)過的距離長，后被洗脫，從而使蛋白質(zhì)得到分離。18A：蛋白質(zhì)的變性是其空間結構被破壞，從而引起理化性質(zhì)的改變以及生物活性的喪失，但其一級結構不發(fā)生改變，所以肽鍵沒有斷裂。蛋白質(zhì)變性的機理是維持其空間結構穩(wěn)定的作用力被破壞，氫鍵、離子鍵和疏水鍵都是維持蛋白質(zhì)空間結構的作用力，當這些作用力被破壞時空間結構就被破壞并引起變性，所以與變性有關。19A：蛋白質(zhì)的一級結構即蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序決定蛋白質(zhì)的空間構象，因為一級結構中包含著形成空間結構所需要的所有信息，氨基酸殘基的結構和化學性質(zhì)決定了所組成的蛋白質(zhì)的二級結構的類型以及三級

32、、四級結構的構象；二硫鍵和次級鍵都是維持蛋白質(zhì)空間構象穩(wěn)定的作用力，但不決定蛋白質(zhì)的構象；溫度及 pH 影響蛋白質(zhì)的溶解度、解離狀態(tài)、生物活性等性質(zhì)，但不決定蛋白質(zhì)的構象。20B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氫質(zhì)子也可以接受氫質(zhì)子，所以即是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。由氨基酸組成的蛋白質(zhì)分子上也有可解離基團，如谷氨酸和天冬氨酸側(cè)鏈基團的羧基以及賴氨酸的側(cè)鏈氨基，所以也是兩性電解質(zhì)，這是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的性質(zhì)；膠體性質(zhì)是蛋白質(zhì)所具有的性質(zhì)，沉淀反應是蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)被破壞產(chǎn)生的現(xiàn)象；變性是蛋白質(zhì)的空間結構被破壞后性質(zhì)發(fā)生改變并喪失生物活性的現(xiàn)象，這三種現(xiàn)象均與氨基酸無關。21E： 氨基酸分子

33、上的正電荷數(shù)和負電荷數(shù)相等時的 pH 值是其等電點，即凈電荷為零，此時在電場中不泳動。由于凈電荷為零，分子間的凈電斥力最小，所以溶解度最小。22B：蛋白質(zhì)的一級結構是指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，蛋白質(zhì)中所含氨基酸的種類和數(shù)目相同但排列順序不同時，其一級結構以及在此基礎上形成的空間結構均有很大不同。蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞是蛋白質(zhì)二級結構的內(nèi)容，所以 B 項正確。1在生理 pH 條件下，下列哪種氨基酸帶正電荷？CA丙氨酸D蛋氨酸B酪氨酸E異亮氨酸C賴氨酸2下列氨基酸中哪一種是非必需氨基酸？BA亮氨酸D蛋氨酸B酪氨酸E蘇氨酸C賴氨酸3蛋白質(zhì)的組成成分中，在 280nm 處有最大吸收值的

34、最主要成分是：AA酪氨酸的酚環(huán)C肽鍵B半胱氨酸的硫原子D苯丙氨酸4下列 4 種氨基酸中哪個有堿性側(cè)鏈？DA脯氨酸B苯丙氨酸C異亮氨酸D賴氨酸5下列哪種氨基酸屬于亞氨基酸？BA絲氨酸B脯氨酸C亮氨酸D組氨酸6下列哪一項不是蛋白質(zhì)-螺旋結構的特點？BA天然蛋白質(zhì)多為右手螺旋B肽鏈平面充分伸展C每隔 3.6 個氨基酸螺旋上升一圈。D每個氨基酸殘基上升高度為 0.15nm.7下列哪一項不是蛋白質(zhì)的性質(zhì)之一？CA處于等電狀態(tài)時溶解度最小C變性蛋白質(zhì)的溶解度增加8下列氨基酸中哪一種不具有旋光性？CB加入少量中性鹽溶解度增加D有紫外吸收特性ALeuBAlaCGlyDSerEVal9在下列檢測蛋白質(zhì)的方法中，

35、哪一種取決于完整的肽鏈？BA凱氏定氮法B雙縮尿反應C紫外吸收法D茚三酮法10下列哪種酶作用于由堿性氨基酸的羧基形成的肽鍵？DA糜蛋白酶B羧肽酶C氨肽酶D胰蛋白酶11下列有關蛋白質(zhì)的敘述哪項是正確的？AA蛋白質(zhì)分子的凈電荷為零時的 pH 值是它的等電點B大多數(shù)蛋白質(zhì)在含有中性鹽的溶液中會沉淀析出C由于蛋白質(zhì)在等電點時溶解度最大，所以沉淀蛋白質(zhì)時應遠離等電點D以上各項均不正確12下列關于蛋白質(zhì)結構的敘述，哪一項是錯誤的？ AA氨基酸的疏水側(cè)鏈很少埋在分子的中心部位B電荷的氨基酸側(cè)鏈常在分子的外側(cè)，面向水相C蛋白質(zhì)的一級結構在決定高級結構方面是重要因素之一D蛋白質(zhì)的空間結構主要靠次級鍵維持13下列哪

36、些因素妨礙蛋白質(zhì)形成-螺旋結構？EAA脯氨酸的存在C酸性氨基酸的相鄰存在E以上各項都是B氨基酸殘基的大的支鏈D堿性氨基酸的相鄰存在14關于-折疊片的敘述，下列哪項是錯誤的？B CA-折疊片的肽鏈處于曲折的伸展狀態(tài)B的結構是借助于鏈內(nèi)氫鍵穩(wěn)定的C有的-折疊片結構都是通過幾段肽鏈平行排列而形成的D基酸之間的軸距為 0.35nm14C：-折疊結構是一種常見的蛋白質(zhì)二級結構的類型，分為平行和反平行兩種排列方式，所以題中 C 項的說法是錯誤的。在-折疊結構中肽鏈處于曲折的伸展狀態(tài)，氨基酸殘基之間的軸心距離為 0.35nm, 相鄰肽鏈（或同一肽鏈中的幾個肽段）之間形成氫鍵而使結構穩(wěn)定。15維持蛋白質(zhì)二級結

37、構穩(wěn)定的主要作用力是：CA鹽鍵B疏水鍵C氫鍵D二硫鍵16維持蛋白質(zhì)三級結構穩(wěn)定的因素是：EA肽鍵B二硫鍵C離子鍵D氫鍵E次級鍵17凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)時，從層析柱上先被洗脫下來的是：B AA分子量大的C電荷多的B分子量小的D帶電荷少的18. 下列哪項與蛋白質(zhì)的變性無關？AA. 肽鍵斷裂C離子鍵被破壞B氫鍵被破壞D疏水鍵被破壞19蛋白質(zhì)空間構象的特征主要取決于下列哪一項？AA多肽鏈中氨基酸的排列順序C鏈內(nèi)及鏈間的二硫鍵B次級鍵D溫度及 pH20下列哪個性質(zhì)是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的？BA膠體性質(zhì)C沉淀反應B兩性性質(zhì)D變性性質(zhì)E雙縮脲反應21氨基酸在等電點時具有的特點是： ECA不帶正電荷CA 和

38、BE在電場中不泳動22蛋白質(zhì)的一級結構是指：BB不帶負電荷D溶解度最大A蛋白質(zhì)氨基酸的種類和數(shù)目C蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞(四) 是非判斷題B蛋白質(zhì)中氨基酸的排列順序D包括 A,B 和 C() 1氨基酸與茚三酮反應都產(chǎn)生藍紫色化合物。) 2因為羧基碳和亞氨基氮之間的部分雙鍵性質(zhì)，所以肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。) 3所有的蛋白質(zhì)都有酶活性。1錯：脯氨酸與茚三酮反應產(chǎn)生黃色化合物，其它氨基酸與茚三酮反應產(chǎn)生藍色化合物。2對：在肽平面中，羧基碳和亞氨基氮之間的鍵長為 0.132nm，介于 CN 單鍵和 CN 雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。3錯：蛋白質(zhì)具有重要的生物功能，有些蛋白質(zhì)是酶，可

39、催化特定的生化反應，有些蛋白質(zhì)則具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白質(zhì)都具有酶的活性。4錯：-碳和羧基碳之間的鍵是 CC 單鍵，可以自由旋轉(zhuǎn)。5對：在 20 種氨基酸中，除甘氨酸外都具有不對稱碳原子，所以具有 L-型和 D-型 2 種不同構型，這兩種不同構型的轉(zhuǎn)變涉及到共價鍵的斷裂和從新形成。6錯：由于甘氨酸的-碳上連接有 2 個氫原子，所以不是不對稱碳原子，沒有 2 種不同的立體異構體，所以不具有旋光性。其它常見的氨基酸都具有不對稱碳原子，因此具有旋光性。7錯：必需氨基酸是指人（或哺乳動物）自身不能合成機體又必需的氨基酸，包括 8 種氨基酸。其它氨基酸人體自身可以合成，稱為

40、非必需氨基酸。8對：蛋白質(zhì)的一級結構是蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，不同氨基酸的結構和化學性質(zhì)不同，因而決定了多肽鏈形成二級結構的類型以及不同類型之間的比例以及在此基礎上形成的更高層次的空間結構。如在脯氨酸存在的地方-螺旋中斷，R 側(cè)鏈具有大的支鏈的氨基酸聚集的地方妨礙螺旋結構的形成，所以一級結構在很大程度上決定了蛋白質(zhì)的空間構象。9錯：一氨基一羧基氨基酸為中性氨基酸，其等電點為中性或接近中性，但氨基和羧基的解離度，即 pK 值不同。10錯：蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)空間結構的破壞，這是由于維持蛋白質(zhì)構象穩(wěn)定的作用力次級鍵被破壞所造成的，但變性不引起多肽鏈的降解，即肽鏈不斷裂。11對：有些蛋白質(zhì)是

41、由一條多肽鏈構成的，只具有三級結構，不具有四級結構，如肌紅蛋白。12對：血紅蛋白是由 4 個亞基組成的具有 4 級結構的蛋白質(zhì)，當血紅蛋白的一個亞基與氧結合后可加速其它亞基與氧的結合，所以具有變構效應。肌紅蛋白是僅有一條多肽鏈的蛋白質(zhì)，具有三級結構，不具有四級結構，所以在與氧的結合過程中不表現(xiàn)出變構效應。13錯：Edman 降解法是多肽鏈 N 端氨基酸殘基被苯異硫氫酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，經(jīng)層析鑒定可知 N 端氨基酸的種類，而余下的多肽鏈仍為一條完整的多肽鏈，被回收后可繼續(xù)進行下一輪 Edman 反應，測定 N 末端第二個氨基酸。反應重復多次就可連續(xù)測出多肽鏈的氨基酸順序。FD

42、NB 法（Sanger 反應）是多肽鏈 N 末端氨基酸與 FDNB（2,4-二硝基氟苯）反應生成二硝基苯衍生物（DNP-蛋白），然后將其進行酸水解，打斷所有肽鍵，N 末端氨基酸與二硝基苯基結合牢固，不易被酸水解。水解產(chǎn)物為黃色的 N 端 DNP-氨基酸和各種游離氨基酸。將 DNP-氨基酸抽提出來并進行鑒定可知N 端氨基酸的種類，但不能測出其后氨基酸的序列。14對：大多數(shù)氨基酸的-碳原子上都有一個自由氨基和一個自由羧基，但脯氨酸和羥脯氨酸的-碳原子上連接的氨基氮與側(cè)鏈的末端碳共價結合形成環(huán)式結構，所以不是自由氨基。15對：蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的大分子，有些氨基酸的R側(cè)鏈具有可解離基團，如羧基、氨

43、基、咪唑基等等。這些基團有的可釋放H+ ,有的可接受H+,所以使得蛋白質(zhì)分子即是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。蛋白質(zhì)分子中可解離R基團的種類和數(shù)量決定了蛋白質(zhì)提供和接受H+ 的能力，即決定了它的酸堿性質(zhì)。16對：在具有四級結構的蛋白質(zhì)分子中，每個具有三級結構的多肽鏈是一個亞基。17錯：具有兩個或兩個以上肽鍵的物質(zhì)才具有類似于雙縮脲的結構，具有雙縮脲反應，而二肽只具有一個肽鍵，所以不具有雙縮脲反應。18錯：二硫鍵是由兩個半胱氨酸的巰基脫氫氧化而形成的，所以兩個半胱氨酸只能形成一個二硫鍵。19對：鹽析引起的蛋白質(zhì)沉淀是由于大量的中性鹽破壞了蛋白質(zhì)膠體的穩(wěn)定因素（蛋白質(zhì)分子表面的水化膜及所帶同性電荷互相排

44、斥），從而使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀，但并未破壞蛋白質(zhì)的空間結構，所以不引起變性。根據(jù)不同蛋白質(zhì)鹽析所需的鹽飽和度分段鹽析可將蛋白質(zhì)進行分離和純化。20錯：蛋白質(zhì)的空間結構包括二級結構、三級結構和四級結構三個層次，三級結構只是其中一個層次。21錯：維持蛋白質(zhì)三級結構的作用力有氫鍵、離子鍵、疏水鍵、范德華力以及二硫鍵，其中最重要的是疏水鍵。22錯：具有四級結構的蛋白質(zhì)，只有所有的亞基以特定的適當方式組裝在一起時才具有生物活性，缺少一個亞基或單獨一個亞基存在時都不具有生物活性。23錯：蛋白質(zhì)變性是由于維持蛋白質(zhì)構象穩(wěn)定的作用力（次級鍵和而硫鍵）被破壞從而使蛋白質(zhì)空間結構被破壞并山個喪失生物活性的現(xiàn)象

45、。次級鍵被破壞以后，蛋白質(zhì)結構松散，原來聚集在分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈伸向外部，減弱了蛋白質(zhì)分子與水分子的相互作用，因而使溶解度將低。24錯：蛋白質(zhì)二級結構的穩(wěn)定性是由鏈內(nèi)氫鍵維持的，如-螺旋結構和 -折疊結構中的氫鍵均起到穩(wěn)定結構的作用。但并非肽鏈中所有的肽鍵都參與氫鍵的形成，如脯氨酸與相鄰氨基酸形成的肽鍵，以及自由回轉(zhuǎn)中的有些肽鍵不能形成鏈內(nèi)氫鍵。() 4-碳和羧基碳之間的鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。) 5多數(shù)氨基酸有 D-和 L-兩種不同構型，而構型的改變涉及共價鍵的破裂。) 6所有氨基酸都具有旋光性。) 7構成蛋白質(zhì)的 20 種氨基酸都是必需氨基酸。) 8蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序在很大程度

46、上決定了它的構象。) 9一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，因為-COOH和-NH2 的解離度相同。) 10蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)立體結構的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。) 11蛋白質(zhì)是生物大分子，但并不都具有四級結構。) 12血紅蛋白和肌紅蛋白都是氧的載體，前者是一個典型的變構蛋白，在與氧結合過程中呈現(xiàn)變構效應，而后者卻不是。) 13. 用 FDNB 法和 Edman 降解法測定蛋白質(zhì)多肽鏈 N-端氨基酸的原理是相同的。) 14并非所有構成蛋白質(zhì)的 20 種氨基酸的-碳原子上都有一個自由羧基和一個自由氨基。) 15蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)主要取決于肽鏈上可解離的 R 基團。) 16在具有四級結

47、構的蛋白質(zhì)分子中，每個具有三級結構的多肽鏈是一個亞基。) 17所有的肽和蛋白質(zhì)都能和硫酸銅的堿性溶液發(fā)生雙縮尿反應。) 18一個蛋白質(zhì)分子中有兩個半胱氨酸存在時，它們之間可以形成兩個二硫鍵。) 19鹽析法可使蛋白質(zhì)沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白質(zhì)的分離制備。) 20蛋白質(zhì)的空間結構就是它的三級結構。) 21維持蛋白質(zhì)三級結構最重要的作用力是氫鍵。)22具有四級結構的蛋白質(zhì)，它的每個亞基單獨存在時仍能保存蛋白質(zhì)原有的生物活性。)23變性蛋白質(zhì)的溶解度降低，是由于中和了蛋白質(zhì)分子表面的電荷及破 壞了外層的水膜所引起的。)24蛋白質(zhì)二級結構的穩(wěn)定性是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的，肽鏈上每個肽鍵都參與氫

48、鍵的形成。18錯：二硫鍵是由兩個半胱氨酸的巰基脫氫氧化而形成的，所以兩個半胱氨酸只能形成一個二硫鍵。19對：鹽析引起的蛋白質(zhì)沉淀是由于大量的中性鹽破壞了蛋白質(zhì)膠體的穩(wěn)定因素（蛋白質(zhì)分子表面的水化膜及所帶同性電荷互相排斥），從而使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀，但并未破壞蛋白質(zhì)的空間結構，所以不引起變性。根據(jù)不同蛋白質(zhì)鹽析所需的鹽飽和度分段鹽析可將蛋白質(zhì)進行分離和純化。20錯：蛋白質(zhì)的空間結構包括二級結構、三級結構和四級結構三個層次，三級結構只是其中一個層次。21錯：維持蛋白質(zhì)三級結構的作用力有氫鍵、離子鍵、疏水鍵、范德華力以及二硫鍵，其中最重要的是疏水鍵。22錯：具有四級結構的蛋白質(zhì)，只有所有的亞基以

49、特定的適當方式組裝在一起時才具有生物活性，缺少一個亞基或單獨一個亞基存在時都不具有生物活性。23錯：蛋白質(zhì)變性是由于維持蛋白質(zhì)構象穩(wěn)定的作用力（次級鍵和而硫鍵）被破壞從而使蛋白質(zhì)空間結構被破壞并山個喪失生物活性的現(xiàn)象。次級鍵被破壞以后，蛋白質(zhì)結構松散，原來聚集在分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈伸向外部，減弱了蛋白質(zhì)分子與水分子的相互作用，因而使溶解度將低。24錯：蛋白質(zhì)二級結構的穩(wěn)定性是由鏈內(nèi)氫鍵維持的，如-螺旋結構和 -折疊結構中的氫鍵均起到穩(wěn)定結構的作用。但并非肽鏈中所有的肽鍵都參與氫鍵的形成，如脯氨酸與相鄰氨基酸形成的肽鍵，以及自由回轉(zhuǎn)中的有些肽鍵不能形成鏈內(nèi)氫鍵。（五）問答題1什么是蛋白質(zhì)的

50、一級結構？為什么說蛋白質(zhì)的一級結構決定其空間結構？2什么是蛋白質(zhì)的空間結構？蛋白質(zhì)的空間結構與其生物功能有何關系？3蛋白質(zhì)的螺旋結構有何特點？4蛋白質(zhì)的折疊結構有何特點？5舉例說明蛋白質(zhì)的結構與其功能之間的關系。6什么是蛋白質(zhì)的變性作用和復性作用？蛋白質(zhì)變性后哪些性質(zhì)會發(fā)生改變？7簡述蛋白質(zhì)變性作用的機制。8蛋白質(zhì)有哪些重要功能9下列試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化學的研究中：CNBr、異硫氰酸苯酯、丹黃酰氯、脲、6mol/LHCl、-巰基乙醇、水合茚三酮、過甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一個最適合完成以下各項任務？（1）測定小肽的氨基酸序列。（2）鑒定肽的氨基末端殘基。（3）不含二硫鍵的蛋白質(zhì)的可逆變性；如有二硫鍵存在時還需加什么試劑？（4）在芳香族氨基酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。（4）在蛋氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。（5）在賴氨酸和精氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。10根據(jù)蛋白質(zhì)一級氨基酸序列可以預測蛋白質(zhì)的空間結構。假設有下列氨基酸序列（如圖）：151015Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-202527Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Al