生物化學(xué)專業(yè)課知識點整理

1、一、糖和糖代謝1.琥珀酸脫氫酶：參與三羧酸循環(huán)和琥珀酸氧化呼吸鏈。三羧酸循環(huán)（P264）：琥珀酸脫氫酶是以FAD為輔基的不需氧脫氫酶，是位于線粒體內(nèi)膜上的膜蛋白。還原型輔基（FADH2）能被膜上自由移動的CoQ氧化，將電子對匯入呼吸鏈。丙二酸（HOOC-CH2-COOH）與琥珀酸結(jié)構(gòu)類似，對琥珀酸脫氫酶有很強的競爭性抑制作用。琥珀酸氧化呼吸鏈（P298）：琥珀酸在琥珀酸脫氫酶作用下脫氫生成延胡索酸，F(xiàn)AD接受兩個氫原子生成FADH2，然后再將氫傳遞給CoQ，生成CoQH2， 此后的傳遞和NADH氧化呼吸鏈相同，整個傳遞過程見書P298。2.琥珀酰輔酶A的作用（P264）：琥珀酰CoA轉(zhuǎn)化成琥珀

2、酸并產(chǎn)生GTP。由琥珀酰輔酶A合成酶催化琥珀酰輔酶A生成高能硫酯鍵的水解，同時，與GDP的磷酸化反應(yīng)相耦連，生成GTP。這是TCA循環(huán)中唯一的一步底物水平上生成高能磷酸鍵的反應(yīng)。實際上，這是前一步反應(yīng)（-酮戊二酸氧化脫羧）生成的高能鍵的能量轉(zhuǎn)移反應(yīng)。反應(yīng)生成琥珀酸、CoASH和GTP。GTP可用于蛋白質(zhì)合成的供能，也可由二磷酸核苷酸激酶催化，將末端磷酸基團轉(zhuǎn)移給ADP，生成ATP。3.底物水平磷酸化：生化反應(yīng)中，由于底物分子能量的重新排布而生成高能化合物，此高能化合物又將高能鍵和磷酸基轉(zhuǎn)移到ADP上，生成ATP的過程。4.磷酸肌酸（P301-P302）：人體儲存能量的方式不是ATP而是磷酸肌酸

3、。肌酸主要存在于肌肉組織中，骨骼肌中含量多于平滑肌，腦組織中含量也較多，肝、腎等其他組織中含量很少。磷酸肌酸生成反應(yīng)：肌酸+ATP磷酸肌酸+ADP5.糖的構(gòu)型構(gòu)象（具體內(nèi)容見課件和教材的各種結(jié)構(gòu)式實例）：以甘油醛為基準(zhǔn)，將醛基寫在上面，醇羥基寫在下面，如果反數(shù)第二個碳上羥基向右，則為D型，反之為L型。D-型及L-型甘油醛，是兩類彼此相似但并不等同的物質(zhì)，只要將它們重疊起來，即可證明它們并非等同而是互為鏡像，不能重疊，這兩類化合物稱為一對對映體。己糖構(gòu)象：椅式，船式。構(gòu)象：是由原子基團圍繞單糖旋轉(zhuǎn)一定位置而形成的。己糖可以形成呋喃型和吡喃型6.氧糖酐鍵、氮糖酐鍵：未找到！7.三羧酸循環(huán)、糖酵解、

4、糖異生及其過程中的酶、糖酵解和糖異生之間的異同、糖酵解中分子結(jié)構(gòu)式（見課件）二、脂肪及其代謝1.脂類的概念：不溶或微溶于水而易溶于乙醚、氯仿、苯等非極性有機溶劑的化合物,一般由醇和脂肪酸組成。2.生物膜的結(jié)構(gòu)組分：生物膜由磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂），膽固醇，糖脂組成。其中，極性頭部由磷酸基、醇基、含氮堿構(gòu)成；疏水尾部由烴鏈構(gòu)成。（生物膜上下兩面為親水磷脂頭部，中間部分為疏水尾部）3.脂肪酸的構(gòu)成及分類：脂肪酸的結(jié)構(gòu)特點是線性不分支。脂肪酸是許多脂的成分：脂質(zhì)化合物種類繁多，結(jié)構(gòu)各異，其中95%左右的是脂肪酸甘油酯，即脂肪。 飽和脂肪酸：軟脂酸（16C）、硬脂酸（18C）脂肪酸 含1個雙鍵（油酸）

5、 不飽和脂肪酸 含2個雙鍵（亞油酸）LA 含3個雙鍵（亞麻酸）ALA 含4個雙鍵（花生四烯酸）（1）必需脂肪酸： 亞油酸和-亞麻酸，稱為必需脂肪酸。（2）皂化值（評估油的質(zhì)量）完全皂化1克油脂所需KOH的毫克數(shù)， （3）酸值（酸敗程度）中和1 克油脂中的游離脂肪酸所消耗的KOH毫克數(shù)。（4）碘值（不飽和鍵的多少） 100克油脂吸收碘的克數(shù)（5）乙酰化值:指1克乙?；挠椭纸獬龅囊宜嵊脷溲趸浿泻蜁r，所需氫氧化鉀的毫克數(shù)?；ㄉ南┧崾求w內(nèi)合成前列腺素的前體?；钚灾舅酔PA，二十碳五烯酸（D5，8，11，14，17）、二十二碳六烯酸DHA（D4，7，10，13，16，19），DHA和EPA是

6、深海魚油的特征脂肪酸。飽和脂肪酸：軟脂酸（棕櫚酸） n-十六酸，16:0硬脂酸，n-十八酸，18:0，花生酸，n-二十酸，20：04.脂肪酸性質(zhì)高等動、植物的脂肪酸有以下共性：(1)生物體中大多數(shù)脂肪酸是偶數(shù)原子脂肪酸。C14-20(2)飽和脂肪酸中最普遍的是軟脂酸和硬脂酸。(3)在高等植物和低溫生活的動物當(dāng)中，不飽和脂肪酸的含量高于飽和脂肪酸的含量。(4)不飽和脂肪酸的熔點比同等鏈長的飽和脂肪酸熔點低。(5)高等動、植物的單不飽和脂肪酸的雙鍵位置一般在C9-10之間，多不飽和脂肪酸中的一個雙鍵一般也在C9-10之間，其它則在C10后隔一個亞甲基。 (6)順式多，反式少，反式的需要標(biāo)記。如C：

7、1D9，trans(7)細(xì)菌所含的脂肪酸種類比高等動、植物少。 5.油脂氫化后的優(yōu)點及缺點：優(yōu)點：穩(wěn)定性，顏色變淺，風(fēng)味改變，便于運輸和貯存，制造起酥油、人造奶油等。缺點：多不飽和脂肪酸含量，脂溶性維生素被破壞，雙鍵的位移和反式異構(gòu)體的產(chǎn)生。6.脂蛋白：要點：血漿脂蛋白血漿脂蛋白主要由蛋白質(zhì)、甘油三脂、磷脂、膽固醇及其脂組成，但不同的脂蛋白的蛋白質(zhì)和脂類的組成比例及含量各不相同，各種脂蛋白的功能亦不相同。（1）低密度脂蛋白ICM：含脂類最多80%-90%，含蛋白質(zhì)最少1%。（2）高密度脂蛋白HDL：含脂類50%，含蛋白質(zhì)最多占50%。7.磷脂類：脂肪酸+醇（甘油，鞘氨醇）+磷酸+含N堿基磷脂：

8、組成生物膜-細(xì)胞膜（雙分子層），線粒體膜等。磷脂有兩種構(gòu)型，分別是D型和L型，L型比較穩(wěn)定。磷脂的磷酸基和膽堿親水，其余部分親脂。8.結(jié)構(gòu)式：磷脂酰膽堿（卵磷脂）（PC）HOCH2CH2N+（CH3）3 （膽堿）磷脂酰乙醇胺（腦磷脂）（PE）HOCH2CH2N+H3（乙醇胺）亞油酸:CH3 (CH2)4 CH= CHCH2CH=CH (CH2)7 COOH 18:29，12 磷脂結(jié)構(gòu)式：鞘氨醇結(jié)構(gòu)式：9.脂代謝過程：1g脂肪在體內(nèi)徹底氧化功能約38KJ,而1g糖徹底氧化僅功能16.7KJ。甘油氧化分解產(chǎn)生能量情況：消耗：活化 -1ATP生成：17.5或19.5個ATP凈生成：16.5或18.5

9、個ATP脂酰COA：反應(yīng)不可逆脂酰COA的載體是肉堿（L-羥-三甲氨基丁酸），脂酰COA必須與肉堿結(jié)合成脂酰肉堿才能進入線粒體基質(zhì)。反應(yīng)由肉堿脂酰轉(zhuǎn)移酶催化。脂肪酸-氧化的能量產(chǎn)生：1分子軟脂酸經(jīng)過活化的過程生成軟脂酰COA，消耗了兩個ATP軟脂酰COA經(jīng)過7次-氧化生成8個乙酰COA和7個FADH2 + 7個（NADH+H+）1分子軟脂酸徹底氧化共生成（1.5*7）+（2.5*7）+（10*8）=108分子ATP，再減去脂肪酸活化時消耗ATP的2個高能磷酸鍵凈生成106分子ATP。 10.酮體酮體的生成場所：肝臟（肝線粒體）。肝內(nèi)生酮肝外用。酮體的生成原料: 乙酰COA（主要來自脂肪酸的氧化

10、）。關(guān)鍵酶：HMG CoA合成酶酮體的生成途徑：酮體的氧化途徑：酮體生成的生理意義：1. 酮體具水溶性，能透過血腦屏障及毛細(xì)血管壁，是輸出脂肪能源的一種形式。2. 長期饑餓時，酮體供給腦組織50%-70%的能量。3. 禁食，應(yīng)激及糖尿病時，心、腎、骨骼肌攝取酮體代替葡萄糖供能，節(jié)省葡萄糖以供腦和紅細(xì)胞所需，并可防止肌肉蛋白的過度消耗。 11.糖轉(zhuǎn)化脂肪酸從生物化學(xué)的角度說明為什么攝入糖量過多容易發(fā)胖人體攝入的糖，首先用來氧化分解提供能量，如果攝入了過量的糖，那么多余的糖就會轉(zhuǎn)化成脂肪儲存在體內(nèi)，就會導(dǎo)致肥胖。葡萄糖在人體內(nèi)是如何轉(zhuǎn)化為脂肪酸的？肝臟是人體合成脂肪酸的主要部位，其合成能力最強，約

11、比脂肪大8-9倍。合成原料來源：碳源主要來自糖氧化分解，-氧化和氨基酸氧化分解產(chǎn)生乙酰COA，它們都存在于線粒體中。線粒體中的乙酰COA。需通過檸檬酸-丙酮酸循環(huán)（檸檬酸穿梭系統(tǒng)）運到胞漿中，才能供脂肪酸合成所需。ATP、NADPH、HCO3- (二氧化碳)及Mn2+等，其中NADPH主要來自胞漿中的磷酸戊糖途徑，其次是檸檬酸穿梭系統(tǒng)。具體合成途徑TCA：12. 乙酰COA可以進入哪些代謝途徑？糖酵解過程：葡萄糖分解代謝生成乙酰COA。甘油的氧化分解過程：脂肪氧化分解產(chǎn)生乙酰COA。脂肪酸的-氧化分解酮體的生成和利用氨基酸分解代謝，生糖氨基酸、生酮氨基酸，進入TCA循環(huán)的碳骨架徹底氧化過程:T

12、CA三羧酸循環(huán)（檸檬酸循環(huán)）氧化磷酸化等途徑都有乙酰COA的參與。13脂質(zhì)過氧化相關(guān)名詞自由基：自由基也稱游離基，是指含有奇數(shù)價電子并因此在一個軌道上具有一個未（不）成對電子的原子或原子團?？寡趸瘎悍簿哂羞€原性而能抑制靶分子自動氧化即抑制自由基鏈反應(yīng)的物質(zhì)稱為抗氧化劑。三、蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)的降解代謝1.氨基酸等電點：使得氨基酸分子所帶靜電荷為零時，溶液的pH值，記作pI2.肌球蛋白的ATP酶活性：肌球蛋白可以用胰蛋白酶裂解成兩個片段，輕酶解肌球蛋白 （LMM）和重酶解肌球蛋白（HMM）。LMM能形成粗絲，無ATP酶活性，不能與肌動蛋白結(jié)合；HMM有ATP酶活性，能結(jié)合肌動蛋白，但不能形成粗絲。

13、（王鏡巖 P219）3.肽鍵的特點：1.肽鍵的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì) 2.與碳原子相連的N和C所形成的化學(xué)鍵可以自由旋轉(zhuǎn) 3.肽鍵中C-N鍵所相連的四個碳原子基本處于一個平面上4.蛋白質(zhì)變性：天然蛋白質(zhì)受物理、化學(xué)因素等的影響時，生物活性喪失，溶解度降低，不對稱性增高，以及其它的物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生改變，這種過程稱蛋白質(zhì)的變性。影響因素：物理因素：高溫、高壓、射線化學(xué)因素：強酸、堿，重金屬鹽等主要特征：生物活性改變實質(zhì)：實質(zhì)-蛋白質(zhì)分子中的次級鍵被破壞，引起天然構(gòu)象解體。不涉及共價鍵（肽鍵，二硫鍵等）的斷裂，一級結(jié)構(gòu)保持完好。5.血紅蛋白的氧合曲線：王鏡巖 教材 261頁6.蛋白質(zhì)定量法（甲醛滴

14、定 凱氏定氮法）（1）甲醛滴定：A.為- NH2的反應(yīng)B.在常溫，中性條件，甲醛與- NH2很快反應(yīng)，生成羥甲基衍生物，釋放氫離子。通過甲醛保護氨基酸中的氨基，測得-氨基酸的含量。應(yīng)用：氨基酸定量分析甲醛滴定法（間接滴定）（2）凱氏定氮法：每克樣品含氮量6.25100=100g樣品蛋白質(zhì)含量（克%）7.蛋白質(zhì)膠體特性：蛋白質(zhì)溶液是分散系統(tǒng)：分散相是蛋白質(zhì)分子顆粒，分散介質(zhì)是水 。形成膠體條件：分子大?。?100nm;水化作用極性基團表面吸附水，形成水化膜電荷作用 PHPI Pr帶同種電荷相斥。8.氨基酸分解主要途徑:9.蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu):多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步扭曲折疊形成一個多少有點球形的

15、緊密結(jié)構(gòu)，其中的穩(wěn)定作用力是一些次級鍵（副鍵）糖蛋白連接鍵：糖肽鍵：N-糖肽鍵 O-糖肽鍵二硫鍵氧化斷裂：過甲酸氧化法，將二硫鍵中的兩個半胱氨酸(C-S-S-C)氧化成為兩個半胱氨酸磺酸（C-SO3H），該過程為不可逆氧化，僅用于測序及結(jié)構(gòu)研究中。（李憲臻 教材 94頁）10.蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu):很多蛋白質(zhì)是以三級結(jié)構(gòu)的球狀蛋白質(zhì)的聚集體形式存在的。這些球狀蛋白質(zhì)通過非共價鍵彼此締合在一起，這樣的聚集體成為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)，每個球狀蛋白質(zhì)稱為亞基或亞單位。11.沉淀蛋白原理（重金屬沉淀蛋白）當(dāng)溶液pH大于等電點時，蛋白質(zhì)顆粒帶負(fù)電荷，這樣它易與重金屬離子（二價Hg、二價Pb、二價Cu、一價Ag等）

16、結(jié)合成不溶性鹽而沉淀。蛋白質(zhì)合成（肽鏈的形成）原核生物肽鏈的特點呼吸鏈中傳遞電子的順序（生物氧化）NAD+:NAD+ FMN(Fe-S) CoQ b(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2FAD: FAD(Fe-S) CoQ b(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2肽平面：組成肽基的4個原子和2個相鄰的Ca原子傾向于共平面，形成所謂多肽主鏈的酰胺平面也稱肽基平面或肽平面。酶聯(lián)免疫法：超二級結(jié)構(gòu):在蛋白質(zhì)分子中特別是在球狀蛋白質(zhì)分子中經(jīng)常可以看到由若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)元件（主要是螺旋和折疊片）組合在一起，彼此相互作用，形成種類不多的、有規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)組合或二級結(jié)構(gòu)串，在多種蛋白質(zhì)中充當(dāng)三級結(jié)

17、構(gòu)的構(gòu)件，稱為超二級結(jié)構(gòu)。鹽析：當(dāng)離子強度增加到足夠高時，eg.飽和或半飽和程度，很多蛋白質(zhì)從水溶液中沉淀出來，這種現(xiàn)象叫鹽析。結(jié)構(gòu)域：多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)或超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成三級結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，稱為結(jié)構(gòu)域。親和層析：Pr分子與一些小配體分子可與非共價鍵結(jié)合（特異性強）-螺旋結(jié)構(gòu)：結(jié)構(gòu)特點：A.多肽鏈 B.每隔3.6 Aa盤繞成螺旋 （每圈有3.6 Aa殘基）C.每個Aa與其它側(cè)面第四個Aa形成氫鍵D.有左手螺旋和右手螺旋，自然界為右手多，螺旋0.54nm右旋E.相鄰螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵 ，氫鍵平行于縱中心軸F.R側(cè)鏈伸出螺旋外側(cè)G.軸間距0.54/3.60.15

18、 nm離子交換層析：是一種用離子交換樹脂做支持劑的層析法，分兩類：陰離子交換劑：陽離子交換劑：一碳單位：指只含有一個碳原子的有機基團，這些基團通常由其載體攜帶參加代謝反應(yīng)。聯(lián)合脫氨基：轉(zhuǎn)氨基和直接脫氨基結(jié)合起來脫氨基，從而使氨基酸脫去氨基并氧化為-酮酸的過程。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系例1 鐮刀形貧血病患者血紅細(xì)胞合成了一種不正常的血紅蛋白（Hb-S）它與正常的血紅蛋白（Hb-A）的差別：僅僅在于鏈的N-末端第6位殘基發(fā)生了變化（Hb-A）第6位殘基是極性谷氨酸殘基，（Hb-S）中換成了非極性的纈氨酸殘基使血紅蛋白細(xì)胞收縮成鐮刀形，輸氧能力下降，易發(fā)生溶血。這說明了蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的高度統(tǒng)

19、一性。活性肽功能(谷胱甘肽)A.解毒功能B.保護巰基酶（或蛋白質(zhì)）C.可消除自由基（抗氧化作用）D.協(xié)助氨基酸的吸收蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)解析步驟膠原蛋白三級結(jié)構(gòu)特點免疫球球蛋白結(jié)構(gòu)特點：（王鏡巖 教材276頁）由四條多肽鏈組成的，兩條大的鏈成稱為重鏈或H鏈，兩條小的鏈稱為輕鏈或L鏈。尿素循環(huán)：四、酶1、輔酶Q：泛醌、亦簡稱Q。是許多酶的輔酶。是脂溶性醌類化合物，而且分子較小，可在線粒體內(nèi)膜的磷脂雙分子層的疏水區(qū)自由擴散。2、丙酮酸氧化脫羧相關(guān)的酶：丙酮酸脫氫氧化酶系：3種酶+6種輔因子三種酶：E1-丙酮酸脫羧酶（也叫丙酮酸脫氫酶） E2-二氫硫辛酸乙?；D(zhuǎn)移酶 E3-二氫硫鋅酰胺脫氫酶六種輔助因子：

20、焦磷酸硫胺素（TPP)、硫辛酸、 COASH、FAD、NAD+、Mg2+3、酶催化反應(yīng)的專一性：酶的作用具有高度的專一性(特異性)。一種酶只能作用某一類或一種特定的物質(zhì)底物。4、反應(yīng)活化能：活化能的定義是一定溫度下1mol底物全部進入活化態(tài)所需要的自由能，單位是J/mol。5、酶的活性中心：（1）、定義：酶分子中能直接與底物結(jié)合，并進一步起催化功能的特殊部位。（2）、活性中心：結(jié)合部位；催化部位。結(jié)合部位：酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。催化部位：酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。6、輔基：與酶蛋白結(jié)合牢固

21、，不能用透析等物理方法去除的輔助因子。輔酶：與酶蛋白結(jié)合松散，能用透析等物理方法去除的輔助因子。7、競爭性抑制劑：酶的競爭性抑制：某些抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。當(dāng)抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應(yīng)中心之外，其結(jié)果是酶促反應(yīng)被抑制了。竟?fàn)幮砸种仆ǔ？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底物的競爭能力來消除。8、變構(gòu)酶：非催化部位與某些化合物以共價鍵可逆結(jié)合，引起酶分子構(gòu)象發(fā)生改變，進而改變酶的活性狀態(tài)，這一過程稱為酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)。具有這種調(diào)節(jié)作用的酶稱為別構(gòu)酶。9、同工酶：能催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)組成有所不同的一組酶。10、酶原：有的酶在生物體內(nèi)合

22、成后不能自折疊，而合成出來的只是它的無活性酶的前體，稱為酶原。11、酶原激活：酶原在一定條件下轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程稱為酶原激活。機制：酶蛋白分子內(nèi)的一處或幾處發(fā)生斷裂，使分子的構(gòu)象發(fā)生一定的改變，從而形成酶的活性中心，使沒有活性的酶原轉(zhuǎn)變成有活性的酶分子。酶原激活性質(zhì)：共價鍵斷裂、不可逆性。（消化系統(tǒng)中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶）、血液凝固系統(tǒng)中的酶）。12、固定化酶：酶本身還是溶于水的，只是是用物理的或化學(xué)的方法使酶與水不溶性大分子載體結(jié)合或把酶包埋在其中，使得酶在水中溶性凝膠或半透膜的微囊體從而導(dǎo)致流動性降低。13、寡聚酶：相同亞基；不同亞基：雙功能、專一性、只有底物載體亞基

23、。14、誘導(dǎo)酶：當(dāng)細(xì)胞加入特定誘導(dǎo)物后產(chǎn)生的酶叫誘導(dǎo)酶。15、結(jié)構(gòu)酶：指細(xì)胞中天然存在的酶，含量穩(wěn)定，受外界影響小。16、抑制劑：酶在不變性的情況下，由于必需基團或活性中心化學(xué)性質(zhì)的改變而引起的酶活性的降低或喪失，成為酶的抑制作用，能引起這種抑制作用的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。17、激活劑：凡能提高酶活性的物質(zhì)，大部分是離子or簡單的有機化合物。18、米氏方程計算：ES生成速度：k1（E-ES）SES分解速度：k2ES+k3ES以上兩個速度相等：k1（E - ES）S = k2ES+k3ES（米氏常數(shù)）Vmax=k3 E當(dāng)S Km時，當(dāng)S Km時，當(dāng)S=Km時，Km是ES分解速度（K2+K3）與形成

24、速度（K1）的比值，它包含ES解離趨勢（K2K1）和產(chǎn)物形成趨勢（K3K1）。Ks是底物常數(shù)，只反映ES解離趨勢（底物親和力），1/Ks可以準(zhǔn)確表示酶與底物的親和力大小。只有當(dāng)K1 、K2K3時，KmKs，因此，1/Km只能近似地表示底物親和力的大小。底物親和力大不一定反應(yīng)速度大（反應(yīng)速度更多地與產(chǎn)物形成趨勢K3K1有關(guān)）。19、Km的物理意義：（1）、當(dāng)反應(yīng)速度v=1/2 Vmax時， Km = S，Km的物理意義是：當(dāng)反應(yīng)速度達到最大反應(yīng)速度一半時底物的濃度。（2）、Km是酶的特征常數(shù)之一。一般只與酶的性質(zhì)、底物種類及反應(yīng)條件有關(guān)，與酶的濃度無關(guān)。米氏方程計算例題：1、設(shè)定達到最大反應(yīng)速度

25、的0.9倍時，所需底物濃度為S0.9 S0.9=9Km 同理有：S0.8=4Km S0.7=2.33Km S0.6=1.5Km S0.5=1Km S0.1=1/9Km S0.9 /S0.1=81 S0.7/S0.1=21已知S，求V。 2）已知V，求S。 a 由所要求的反應(yīng)速度（應(yīng)達到Vmax的百分?jǐn)?shù)），求出應(yīng)當(dāng)加入底物的合理濃度。b 由已知的底物濃度，求出該條件下的反應(yīng)速度。答：eg1 若要求反應(yīng)速度到達Vmax的99%，其底物濃度應(yīng)為：99%=100%S/（Km+S） S=99Kmeg2 若要求反應(yīng)速度達到Vmax的90%，其底物濃度應(yīng)為：90%=100%S/（Km+S） S=9Km20、

26、米氏方程作圖：1、Lineweaver-Burk 雙倒數(shù)作圖法則選擇不同的S測定相應(yīng)的V，以1/V對1/S作圖，繪出直線，外推至與橫軸相交，橫軸截距（-X）即為1/Km值，Km= - 1/X缺點：實驗點過分集中于直線的左端，不準(zhǔn)確。2、Eadie-Hofstee VV/S作圖法V-V/S作圖法：VKmV/S+Vmax以V對V/S作圖,得一直線,縱軸截距Vmax,橫軸截距Vmax/Km.斜率為-Km。21、米氏方程局限性：實驗點過分集中于直線的左端，不準(zhǔn)確。22、影響酶活的因素：（1）、pH對酶反應(yīng)速度V的影響最適pH：大部分酶的活動受其環(huán)境PH的影響。在一定pH下，酶反應(yīng)具有最大速度。高于or

27、低于此值，反應(yīng)速度下降。影響原因：酶是蛋白質(zhì)，過酸過堿影響酶蛋白的構(gòu)象，使酶有一定變性失活。當(dāng)pH改變不是很劇烈時，酶雖不變性，但活力受影響。（2）、溫度對酶反應(yīng)速度V的影響最適溫度：在其兩側(cè)，反應(yīng)速度v比較低。（鐘形曲線）。影響原因：溫度過高，加快速度；溫度過高增加到一定值，酶的高級結(jié)構(gòu)將發(fā)生變化或變性，導(dǎo)致酶活性降低甚至喪。（3）、酶濃度對酶反應(yīng)速度V的影響若底物濃度足夠大，足以使酶飽和，所以，V與酶濃度成正比。條件：酶純度高 對不含抑制物的粗酶制劑。推導(dǎo)： V=VmaxS/Km+S 因為Vmax= K3E所以V= K3ES/ Km+S V= K3S/ Km+S*E結(jié)論：當(dāng)S不變，V正比于

28、E。（4）、激活劑對酶反應(yīng)速度V的影響激活作用無活性的酶 有活性的酶（5）、抑制劑對酶反應(yīng)速度V的影響、酶的競爭性抑制：加入競爭性I，Vmax不變。km升高。A. 抑制程度與I成正比，與S成反比 I一定，增加S，可減少抑制程度。 S一定，增加I，可增加抑制程度。B. 在一定I和S下， Ki越大，抑制作用越小，Km值愈大，抑制程度愈大。、酶的非競爭性抑制加入非競爭性抑制劑，Vmax降低，km不變。抑制程度決定于I和Ki，與底物的Km和S無關(guān)。、酶的反競爭性抑制劑酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合。加入反競爭性抑制劑，Vmax降低。km降低。、三種競爭性抑制劑的比較加入競爭性抑制劑，Vmax不

29、變。km升高。加入非競爭性抑制劑，Vmax降低。km不變。加入反競爭性抑制劑，Vmax降低。km降低。五、核酸及相關(guān)代謝核酸：結(jié)構(gòu)：核酸（DNA和RNA）是一種線性多聚核苷酸，它的基本結(jié)構(gòu)單元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸組成, 而核苷則由戊糖和堿基形成。DNA與RNA結(jié)構(gòu)相似，但在組成成份上略有不同。性質(zhì)：核酸的兩性性質(zhì)及等電點：與蛋白質(zhì)相似，核酸分子中既含有酸性基團（磷酸基）也含有堿性基團（氨基），因而核酸也具有兩性性質(zhì)。由于核酸分子中的磷酸是一個中等強度的酸，而堿性（氨基）是一個弱堿，所以核酸的等電點比較低。如DNA的等電點為44.5，RNA的等電點為22.5。RNA的等電點比DNA低

30、的原因，是RNA分子中核糖基2-OH通過氫鍵促進了磷酸基上質(zhì)子的解離。DNA沒有這種作用。用別嘌呤醇治療痛風(fēng)（簡答）：黃嘌呤氧化酶（XO）主要存在于肝、小腸和腎中，能將黃嘌呤氧化為尿酸，人類和其他靈長類排泄尿酸于尿中，但是大多數(shù)的N是形成尿素的。而鳥，爬行動物和昆蟲N的主要排泄形式是尿酸。尿酸的水溶性較差，因此尿酸過多容易引起結(jié)晶而沉積于關(guān)節(jié)、軟組織、軟骨及腎等處（結(jié)石），導(dǎo)致痛風(fēng)。痛風(fēng)多見于成年男性，原因可能是嘌呤代謝酶缺陷，另外，進食高嘌呤飲食，體內(nèi)核酸大量分解（白血病，惡性腫瘤等）及腎疾病導(dǎo)致尿酸排泄障礙均可導(dǎo)致尿酸升高。別嘌呤醇是黃嘌呤氧化酶的競爭性抑制劑，因此被用于痛風(fēng)的治療。合成嘌

31、呤環(huán)的氨基酸：天冬氨酸 CO2 甘氨酸 甲酸鹽（一碳單位）谷氨酰胺的酰胺基mRNA帽子結(jié)構(gòu)：真核細(xì)胞mRNA的3-末端有一段長達200個核苷酸左右的聚腺苷酸(polyA)，稱為 “尾結(jié)構(gòu)” ，5 -末端有一個甲基化的鳥苷酸，稱為“ 帽結(jié)構(gòu)” 。有義鏈：編碼鏈（或正鏈）：雙鏈DNA中無轉(zhuǎn)錄活性的鏈。反義鏈：模板鏈（或負(fù)鏈）：雙鏈DNA中具有轉(zhuǎn)錄活性的鏈?；蛑亟M鍵：終止密碼：提供轉(zhuǎn)錄終子信號的DNA序列稱為終止子。密碼子UAA、UAG、UGA并不編碼任何氨基酸，起著終止肽鏈合成的作用，因此成為終止密碼子。-鵝膏蕈堿：抑制真核生物RNA聚合酶活性。核苷酸結(jié)構(gòu)：A： T：（結(jié)構(gòu)式）C G：嘧啶的合成

32、：嘧啶核苷酸的嘧啶環(huán)是由氨甲酰磷酸和天冬氨酸合成的。稀有堿基（選擇）：大多數(shù)為甲基化堿基，tRNA中含有較多的稀有堿基。DNA：尿嘧啶（U）*、5-羥甲基尿嘧啶、5-甲基胞嘧啶、5-羥甲基胞嘧啶、N6-甲基腺嘌呤RNA：5,6-二氫尿嘧啶、5-甲基尿嘧啶，即胸腺嘧啶（T）、4-硫尿嘧啶、5-甲氧基尿嘧啶、N4-乙酰基胞嘧啶、2-硫胞嘧啶、1-甲基鳥嘌呤、N6 ，N6-二甲基腺嘌呤、N6-異戊烯基腺嘌呤、1-甲基鳥嘌呤、N1，N2，N7-三甲基鳥嘌呤、次黃嘌呤、1-甲基次黃嘌呤?；匚男蛄校寒?dāng)DNA的一段多聚嘧啶核苷酸或多聚嘌呤核苷酸組成鏡像重復(fù)，即可回折產(chǎn)生H-DNA，該重復(fù)序列又稱為H回文結(jié)構(gòu)

33、。回文序列見生物化學(xué)李憲臻P191核小體：染色質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位是核小體。核小體是有直徑為110A55A組蛋白核心和盤繞其上的DNA構(gòu)成3.5位磷酸二酯鍵：分子雜交：熱變性的DNA單鏈，在復(fù)性時并不一定與同源DNA互補鏈形成雙螺旋結(jié)構(gòu)，它也可以與在某些區(qū)域有互補序列的異源DNA單鏈形成雙螺旋結(jié)構(gòu)。這樣形成的新分子稱為雜交DNA分子。DNA單鏈與互補的RNA鏈之間也可以發(fā)生雜交。超螺旋：DNA分子的兩端是固定的，或者是環(huán)狀分子，這種額外的張力就不能釋放掉，DNA分子本身就會發(fā)生扭曲，用以抵消張力，這種扭曲稱為超螺旋，是雙螺旋的螺旋。岡崎片段：真核：100-200bp；原核：1000-2000bp單

34、順反子：真核細(xì)胞基因轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物為單順反子(monocistron)，即一個結(jié)構(gòu)基因轉(zhuǎn)錄、翻譯成一個mRNA分子，一條多肽鏈。（真核生物mRNA通常是單順反子）多順反子：出現(xiàn)于原核生物，即若干個基因由一個啟動子控制，轉(zhuǎn)錄在一條mRNA上。（原核生物mRNA通常是多順反子）增色效應(yīng)：天然狀態(tài)的DNA在完全變性后，紫外吸收值增加，這種現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。限制性內(nèi)切酶：在細(xì)菌細(xì)胞內(nèi)存在的一類能識別并水解外源雙鏈DNA的核酸內(nèi)切酶，可用于特異切割DNA,常作為工具酶。DNA變性（的本質(zhì)）：是指在一些物理或化學(xué)因素的作用下，核酸的二級結(jié)構(gòu)遭到破壞，螺旋變成單鏈的過程。Tm值：通常將引起DNA變性的溫度稱為熔點

35、，用Tm表示。（G-C含量越高，Tm值越高，這是G-C對比A-T對更穩(wěn)定的緣故。經(jīng)驗公式：G-C%=（Tm-69.3）X2.44）拓?fù)洚悩?gòu)酶:催化DNA的拓?fù)溥B環(huán)數(shù)發(fā)生變化的酶，在DNA重組修復(fù)和其它轉(zhuǎn)變方面起重要作用。（拓?fù)洚悩?gòu)酶可分為兩類：類型的酶能使DNA的一條鏈發(fā)生斷裂和再連接，反應(yīng)無需供給能量；類型的酶能使DNA的兩條鏈同時發(fā)生斷裂和再連接，當(dāng)它引入超螺旋時需要由ATP供給能量）三聯(lián)體密碼：決定蛋白質(zhì)中氨基酸順序的核苷酸順序，由3個連續(xù)的核苷酸組成的密碼子構(gòu)成。逆轉(zhuǎn)錄:以RNA為模板，按照RNA中的核苷酸順序合成DNA的過程稱為逆轉(zhuǎn)錄，由逆轉(zhuǎn)錄酶催化進行。DNA熱變性的特點：在一個狹

36、窄的溫度范圍內(nèi)發(fā)生并迅速完成。DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的特點：DNA分子由兩條DNA單鏈組成。DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)是分子中兩條DNA單鏈之間基團相互識別和作用的結(jié)果。雙螺旋結(jié)構(gòu)是DNA二級結(jié)構(gòu)的最基本形式。（1）DNA分子由兩條多聚脫氧核糖核苷酸鏈(簡稱DNA單鏈)組成。兩條鏈沿著同一根軸平行盤繞，形成右手雙螺旋結(jié)構(gòu)。螺旋中的兩條鏈方向相反，即其中一條鏈的方向為53，而另一條鏈的方向為35。（2）嘌呤堿和嘧啶堿基位于螺旋的內(nèi)側(cè)，磷酸和脫氧核糖基位于螺旋外側(cè)。堿基環(huán)平面與螺旋軸垂直，糖基環(huán)平面與堿基環(huán)平面成90角。（3）雙螺旋的平均直徑為2 nm，兩個相鄰的堿基對之間相距的高度，即堿基堆積距離為0.34n

37、m，兩個核苷酸之間的夾角為36，因此，沿中心軸每旋轉(zhuǎn)一周有10個核苷酸。每一轉(zhuǎn)的高度（即螺矩）為3.4 nm。（4）兩條DNA鏈相互結(jié)合以及形成雙螺旋的力是鏈間的堿基對所形成的氫鍵。堿基的相互結(jié)合具有嚴(yán)格的配對規(guī)律，即腺嘌呤（A）與胸腺嘧啶（T）結(jié)合，鳥嘌呤（G）與胞嘧啶（C）結(jié)合，這種配對關(guān)系，稱為堿基互補。A和T之間形成兩個氫鍵，G與C之間形成三個氫鍵。在DNA分子中，嘌呤堿基的總數(shù)與嘧啶堿基的總數(shù)相等。給一條已知的DNA鏈的長度會推算堿基數(shù)、螺旋數(shù)雙螺旋的平均直徑為2 nm，兩個相鄰的堿基對之間相距的高度，即堿基堆積距離為0.34nm，兩個核苷酸之間的夾角為36，因此，沿中心軸每旋轉(zhuǎn)一周

38、有10個核苷酸。每一轉(zhuǎn)的高度（即螺矩）為3.4 nm。DNA和RNA在一級結(jié)構(gòu)的相同之處和不同之處：DNA的一級結(jié)構(gòu)就是指將脫氧核苷酸按照有序的順序排列起來而形成的原始脫氧核苷酸鏈。RNA的一級結(jié)構(gòu)就是指將核糖核苷酸按照有序的順序排列起來而形成的原始核糖核苷酸鏈。也就是說二者的區(qū)別即為堿基的不同DNA由脫氧核糖核苷酸組成，大多數(shù)以氫鍵連接成雙鏈；單鏈形成脫氧核糖-磷酸-脫氧核糖鍵RNA由核糖核苷酸組成，大多數(shù)以單鏈形式存在，形成核糖-磷酸-核糖健。 基本單位 堿基五碳糖 結(jié)構(gòu)DNA脫氧核苷酸ATCG脫氧核糖雙鏈（規(guī)則的雙螺旋結(jié)構(gòu)，有空間結(jié)構(gòu)）RNA核糖核苷酸AUCG核糖 單鏈（較短，松散、無空

39、間結(jié)構(gòu)） 核苷酸所參與的生物學(xué)的功能(1) 作為核酸DNA和RNA合成的基本原料；(2)體內(nèi)的主要能源物質(zhì)，如ATP、GTP等；(3)參與代謝和生理性調(diào)節(jié)作用，如cAMP是細(xì)胞內(nèi)第二信號分子，參與細(xì)胞內(nèi)信號傳遞；(4) 作為許多輔酶的組成部分，如腺苷酸是構(gòu)成NAD+、NADP+、FAD等的重要部分；(5) 活化中間代謝物的載體，如UDPG是合成糖原等的活性原料，SAM是活性甲基的載體等。真核生物的DNA復(fù)制1、真核生物染色體有多個復(fù)制起點;多復(fù)制眼，呈雙向復(fù)制，多復(fù)制子。2、岡崎片段長約200bp。3、真核生物DNA復(fù)制速度比原核慢，速度為10003000bp/min(僅為原核生物的1/201

40、/50）。4、真核生物染色體在全部復(fù)制完之前起點不再重新開始復(fù)制；而在快速生長的原核生物染色體DNA復(fù)制中，起點可以連續(xù)發(fā)動復(fù)制。真核生物快速生長時，往往采用更多的復(fù)制起點。真核生物有多種DNA聚合酶,DNA聚合酶（）是真正的復(fù)制酶。真核生物線性染色體兩端有端粒結(jié)構(gòu)。RPA：真核生物的單鏈結(jié)合蛋白；RNaseH1和MF-1切除RNA引物，DNA聚合酶填補缺口。所需酶如：聚合酶種類與特點DNA聚合酶DNA聚合酶DNA聚合酶DNA聚合酶DNA聚合酶定位細(xì)胞核細(xì)胞核線粒體細(xì)胞核細(xì)胞核亞基數(shù)目41221外切酶活性3 5外切酶3 5外切酶5 3 外切酶引物合成酶活性持續(xù)合成能力中等低高有PCNA時高高抑

41、制劑蚜腸霉素雙脫氧TTP雙脫氧TTP蚜腸霉素蚜腸霉素功能引物合成修復(fù)線粒體DNA合成核DNA合成修復(fù)半保留復(fù)制：以親代DNA雙鏈為模板以堿基互補方式合成子代DNA，這樣新形成的子代DNA中，一條鏈來自親代DNA，而另一條鏈則是新合成的，這種復(fù)制方式叫半保留復(fù)制。（DNA的半保留復(fù)制的生物學(xué)意義：DNA的半保留復(fù)制表明DNA在代謝上的穩(wěn)定性，是保證親代的遺傳信息穩(wěn)定地傳遞給后代必要措施。）六、生物氧化1、氧化呼吸鏈（圖見P297）（1）、NADH氧化呼吸鏈：人體大多數(shù)大多數(shù)脫氫酶都以NAD+為輔酶，脫氫酶催化底物SH2脫下的氫交給NAD+生成NADH和H+，在NADH脫氫酶作用下，NADH和H+

42、將兩個氫原子傳給FMN，生成FMNH2，再將氫傳至CoQ，生成CoQ H2，此時兩個氫原子解離成2H+2e-，2H+游離于介質(zhì)中，2e-經(jīng)Cyt b、 Cyt c1、 Cyt c、 Cyt aa3傳遞，最后將2e-傳遞給1/2O2，并于介質(zhì)中游離的2H+結(jié)合生成水。（文字描述）簡略描述：（1）脫氫 （2）遞氫（傳遞） （3）受氫其遞氫體或遞電子體的排列順序為：NAD+ FMN (Fe-S)CoQb(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2 丙酮酸、-酮戊二酸、異檸檬酸、蘋果酸、-羥丁酸、-羥脂酰CoA和谷氨酸脫氫后經(jīng)此呼吸鏈遞氫（2）、琥珀酸氧化呼吸鏈（圖見P298）琥珀酸在琥珀酸脫氫酶作用下

43、生成延胡索酸，F(xiàn)AD接受兩個氫原子生成FAD H2，然后再將請傳遞給CoQ，生成CoQ H2，此后的和傳遞和NADH氧化呼吸鏈相同。（3）、FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）呼吸鏈：簡略描述：（1）脫氫 （2）遞氫（傳遞） （3）受f氫 生成2個ATP其遞氫體或遞電子體的排列順序為： FAD (Fe-S)CoQb(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2 。琥珀酸、3-磷酸甘油（線粒體）和脂酰CoA脫氫后經(jīng)此呼吸鏈遞氫。 2、氧化磷酸化：將生化氧化中釋放的自由能轉(zhuǎn)移，而使ADP形成高能ATP的作用。類型：（生物體內(nèi)通過生化氧化合成ATP的方式有兩種）（1）、電子傳遞磷酸化：呼吸鏈進行的同時，伴隨AT

44、P的產(chǎn)生，這種ATP的生成方式，叫做電子傳遞磷酸化。（2）、底物水平磷酸化：生化反應(yīng)中，由于底物分子能量重新排布而生成高能化合物，此生成高能化合物又將高能鍵和磷酸鍵轉(zhuǎn)移到ADP上，生成ATP的過程。3、高能磷酸鍵：（百度）指磷酸化合物中具有高能的磷酸鍵。（1）、高能鍵：生物化學(xué)過程中有些化合物的個別化學(xué)鍵的自由能很高，發(fā)生水解或基團轉(zhuǎn)移機會很強，這種自由能很高的化學(xué)鍵成為高能鍵，用“”表示。（2）、高能化合物：含有高能鍵的化合物。（3）、高能磷酸鍵的類型：磷氧鍵型：磷酸酐鍵：（各種多磷酸核苷類化合物，如：ATP、ADP）；混合酐鍵：（由磷酸與羧酸脫水生成的酐鍵，主要有1，3-二磷酸甘油酸等化合

45、物）；烯醇磷酸鍵：見于磷酸烯醇式丙酮酸中。氮氧鍵型：磷酸胍鍵：見于磷酸肌酸，磷酸精氨酸中。硫氧鍵型：3-磷酸腺苷-5-磷酰硫酸甲硫鍵型：S-腺苷甲硫氨酸4、磷氧比：一對電子通過呼吸鏈傳至氧所產(chǎn)生ATP的個數(shù)。NADH-Q:P/O=2.5ATPFAD H2 ：P/O=1.5ATP5、呼吸鏈：是由一系列遞氫體和遞電子體按一定的順序排列所組成的連續(xù)反應(yīng)系統(tǒng)，他將代謝物脫下的成對的氫原子傳遞給氧并生成水，同時有ATP生成。這種H和電子的傳遞體稱為電子傳遞鏈，又稱呼吸鏈。6、自由能：（百度）在熱力學(xué)當(dāng)中，自由能指的是在某一個熱力學(xué)過程中，系統(tǒng)減少的內(nèi)能中可以轉(zhuǎn)化為對外做功的部分，它衡量的是：在一個特定的

46、熱力學(xué)過程中，系統(tǒng)可對外輸出的“有用能量”?？煞譃楹ツ坊羝澴杂赡芎图妓棺杂赡?。7、NADPH的主要功能：（百度）在很多生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)中起遞氫體的作用，具有重要的意義。它是煙酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）中與腺嘌呤相連的核糖環(huán)系2-位的磷酸化衍生物，參與多種合成代謝反應(yīng)，如脂類、脂肪酸和核苷酸的合成。這些反應(yīng)中需要NADPH作為還原劑、氫負(fù)離子的供體，NADPH是NADP+的還原形式。NADPH通常作為生物合成的還原劑，并不能直接進入呼吸鏈接受氧化。只是在特殊的酶的作用下，NADPH上的H被轉(zhuǎn)移到NAD+上，然后以NADH的形式進入呼吸鏈。NADPH是在光合作用光反應(yīng)階段形成的，與ATP一

47、起進入碳反應(yīng)，參與CO2的固定。NADPH的形成是在葉綠體類囊體膜上完成的。NADPH作為供氫體可參與體內(nèi)多種代謝反應(yīng)：1.NADPH是體內(nèi)許多合成代謝的供氫體，包括二氫葉酸、四氫葉酸、L-蘋果酸變丙酮酸、血紅素變膽色素、單加氧酶系、鞘氨醇、膽固醇、脂肪酸、皮質(zhì)激素和性激素等的生物合成；2.NADPH+H*參與體內(nèi)羥化反應(yīng)，參與藥物、毒素和某些激素的生物轉(zhuǎn)化；3.NADPH用于維持谷胱甘肽(GSH)的還原狀態(tài)，作為GSH還原酶的輔酶，對于維持細(xì)胞中還原性GSH的含量起重要作用。七、維生素定義：參與生物生長發(fā)育和代謝所必需的一類小分子有機化合物，由于體內(nèi)不能合成或合成不足，所以必須由食物供給。（

48、重點）輔酶與輔基的來源及生理作用：4、5是老師舉的例子大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脫羧酶的輔酶，在體內(nèi)參與糖代謝過程中-酮酸的氧化脫羧反應(yīng)。FMN和FAD：即黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黃素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作為脫氫酶的輔基，在酶促反應(yīng)中作為遞氫體（雙遞氫體）。NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，輔酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，輔酶），是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作為脫氫酶的輔酶，在酶促反應(yīng)中起遞氫體的作用，為單遞

49、氫體。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是Vit B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作為氨基轉(zhuǎn)移酶，氨基酸脫羧酶，半胱氨酸脫硫酶等的輔酶。 CoA：泛酸（遍多酸）在體內(nèi)參與構(gòu)成輔酶A（CoA）。CoA中的巰基可與羧基以高能硫酯鍵結(jié)合，在糖、脂、蛋白質(zhì)代謝中起傳遞?；淖饔茫酋；傅妮o酶。生物素：是羧化酶的輔基，在體內(nèi)參與CO2的固定和羧化反應(yīng)。FH4：由葉酸衍生而來。四氫葉酸是體內(nèi)一碳單位基團轉(zhuǎn)移酶系統(tǒng)中的輔酶。Vit B12衍生物：Vit B12分子中含金屬元素鈷，故又稱為鈷胺素。Vit B12在體內(nèi)有多種活性形式，如5-脫氧腺苷鈷胺素、甲基鈷胺素等。其中，5-脫氧腺苷鈷胺素參與構(gòu)成變位酶的輔酶，甲基鈷胺素則是甲基轉(zhuǎn)移酶的輔酶。3、分類：（1）、按在機體內(nèi)作用方式：（2）