《生物化學》總結(jié)要點

1、生物化學復習題第一章 緒論1. 名詞解釋生物化學：生物化學指利用化學的原理和方法，從分子水平研究生物體的化學組成，及其在體內(nèi)的代謝轉(zhuǎn)變規(guī)律，從而闡明生命現(xiàn)象本質(zhì)的一門科學。其研究內(nèi)容包括生物體的化學組成，生物分子的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)及功能生物分子的分解與合成，反應(yīng)過程中的能量變化生物信息分子的合成及其調(diào)控，即遺傳信息的貯存、傳遞和表達。生物化學主要從分子水平上探索和解釋生長、發(fā)育、遺傳、記憶與思維等復雜生命現(xiàn)象的本質(zhì)2. 問答題生物化學的發(fā)展史分為哪幾個階段？生物化學的發(fā)展主要包括三個階段：靜態(tài)生物化學階段（20世紀之前）：是生物化學發(fā)展的萌芽階段，其主要工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的排

2、泄物和分泌物動態(tài)生物化學階段（20世紀初至20世紀中葉）：是生物化學蓬勃發(fā)展的階段，這一時期人們基本弄清了生物體內(nèi)各種主要化學物質(zhì)的代謝途徑功能生物化學階段（20世紀中葉以后）：這一階段的主要研究工作是探討各種生物大分子的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關(guān)系。第二章 蛋白質(zhì)1. 名詞解釋（ 1）蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物（ 2）氨基酸等電點：當氨基酸溶液在某一定ph 時，是某特定氨基酸分子上所帶的正負電荷相等，稱為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的 ph 即為該氨基酸的等電點（ 3）蛋白質(zhì)等電點：當?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一ph 時，蛋白質(zhì)解離形成正負離子的趨

3、勢相等，即稱為兼性離子，凈電荷為0，此時溶液的ph 稱為蛋白質(zhì)的等電點（4） n端與c端：n端（也稱n末端）指多肽鏈中含有游離a -氨基的一端，c端（也稱c末端）指多肽鏈中含有a-竣基的一端（5）肽與肽鍵：肽鍵是由一個氨基酸的a-竣基與另一個氨基酸的a -氨基脫水縮合而形成的化學鍵，許多氨基酸以肽鍵形成的氨基酸鏈稱為肽（ 6）氨基酸殘基：肽鏈中的氨基酸不具有完整的氨基酸結(jié)構(gòu)，每一個氨基酸的殘余部分稱為氨基酸殘基（7）肽單元（肽單位）：多肽鏈中從一個a-碳原子到相鄰a-碳原子之間的結(jié)構(gòu)，具有以下三個基本特征肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)肽平面中的厥基與氧 大多處于相反位置a -碳和-nh間的化學鍵與

4、a -碳和談基碳間的化學鍵是單鍵，可自由旋轉(zhuǎn)（8）結(jié)構(gòu)域：多肽鏈的二級或超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步繞曲折疊而形成的相對獨立的三維實體稱為結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域具有以下特點空間上彼此分隔，具有一定 的生物學功能結(jié)構(gòu)域與分子整體以共價鍵相連，一般難以分離（區(qū)別于蛋白質(zhì)亞基）不同蛋白質(zhì)分子中結(jié)構(gòu)域數(shù)目不同，同一蛋白質(zhì)分子中的幾個結(jié)構(gòu)域 彼此相似或很不相同（ 9）分子病：由于基因突變等原因?qū)е碌鞍踪|(zhì)的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變異，使蛋白質(zhì)的生物學功能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的疾?。?10 ）蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)：蛋白質(zhì)（或亞基）因與某小分子物質(zhì)相互作用而發(fā)生構(gòu)象變化，導致蛋白質(zhì)（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變

5、構(gòu)效應(yīng)（酶的變構(gòu)效應(yīng)稱為別構(gòu)效應(yīng)）（ 11）蛋白質(zhì)的協(xié)同效應(yīng)：一個寡聚體蛋白質(zhì)的一個亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)，其中具有促進作用的稱為正協(xié)同效應(yīng)，具有抑制作用的稱為負協(xié)同效應(yīng)(12)蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失，變性的本質(zhì)是非共價鍵 和二硫鍵的破壞，但不改變蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。造成變性的因素有加熱、乙醇等有機溶劑、強堿、強酸、重金屬離子和生物堿等，變形后蛋白質(zhì)的溶解度降低、 粘度增加，結(jié)晶能力消失、生物活性喪失、易受蛋白酶水解(13)蛋白質(zhì)復性：若蛋白質(zhì)的變性程

6、度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可部分恢復其原有的構(gòu)象和功能，稱為復性2.問答題(1)組成生物體的氨基酸數(shù)量是多少？氨基酸的結(jié)構(gòu)通式、氨基酸的等電點及計算公式？組成生物的氨基酸有 22種，組成人體和大多數(shù)生物的為 20種，結(jié)構(gòu) q。-通式如圖。氨基酸的等電點指當氨基酸溶液在某一定ph時，是某特定氨bu+n-c-h基酸分子上所帶的正負電荷相等，稱為兩性離子，在電場中既不向陽極也直不向陰極移動，此時溶液的 ph即為該氨基酸的等電點，計算公式如下：中性氨基酸pi =l(pk； pk2)2一氨基二竣基氨基酸 pi =1 (pk1 pk2 )二氨基一竣基氨基酸 pi =1( pk2 pk3)(2)蛋白質(zhì)

7、的二級結(jié)構(gòu)有哪幾種形式？其要點包括什么？蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)包括 a -螺旋、3 -折疊、3 -轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種?！?螺旋要點：多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)；每圈螺旋含3.6個氨基酸，螺距為 0.54nm；每個肽鍵的亞胺氫和第四個肽鍵的談基氧形成的氫鍵保持螺旋穩(wěn)定，氫鍵與螺旋長軸基本平行3-折疊要點：多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊形成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈位于鋸齒的上下方；兩段以上的3-折疊結(jié)構(gòu)平行排列，兩鏈間可以順向平行，也可以反向平行；兩鏈間肽鍵之間形成氫鍵，以穩(wěn)固 3 -折疊，氫鍵與螺旋長軸垂直3-轉(zhuǎn)角要點：肽鏈內(nèi)形成 180回折；含4個氨基酸殘基，第一個氨基酸殘基與第

8、四個氨基酸殘基形成氫鍵；第二個氨基酸殘基常為pro (脯氨酸)無規(guī)卷曲要點：沒有確定規(guī)律性的肽鏈結(jié)構(gòu)；是蛋白質(zhì)分子的一些沒有規(guī)律的松散的肽鏈構(gòu)象，對蛋白質(zhì)分子的生物功能有重要作用，可使蛋白質(zhì)在功能上具有可塑性(3)維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力有哪些？維持空間結(jié)構(gòu)的作用力有哪些？維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力(主要的化學鍵)：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵維持空間結(jié)構(gòu)的作用力：氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力等(統(tǒng)稱次級鍵)非化學鍵和二硫鍵(4)簡述蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)；同源蛋白質(zhì)(在不同生物體內(nèi)的作用相同或相似的蛋白質(zhì))的一級結(jié)構(gòu)的種屬差異揭示了進化的歷程，如

9、 細胞色素c; 一級結(jié)構(gòu)的變化引起分子生物學功能的減退、喪失，造成生理功能的變化，甚至引起疾病；肽鏈的局部斷裂是蛋白質(zhì)的前體激活的重要步驟蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)：變構(gòu)蛋白可以通過空間結(jié)構(gòu)的變化使其能夠更充分、更協(xié)調(diào)地發(fā)揮其功能，完成復雜的生物功能；蛋白質(zhì)的變性與復性與其空間結(jié)構(gòu)關(guān)系密切；蛋白質(zhì)的構(gòu)象改變可影響其功能，嚴重時導致疾病的發(fā)生（蛋白質(zhì)構(gòu)象病，如瘋牛?。?5）簡述蛋白質(zhì)的常見分類方式根據(jù)分子形狀分類：球狀蛋白質(zhì)、纖維狀蛋白質(zhì)、膜蛋白質(zhì)根據(jù)化學組成分類：簡單蛋白質(zhì)、結(jié)合蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)=簡單蛋白質(zhì)+非蛋白質(zhì)組分（輔基） 根據(jù)功能分類：酶、調(diào)節(jié)蛋白、貯存蛋白、轉(zhuǎn)運蛋白、運動蛋白、防御蛋白和毒蛋

10、白、受體蛋白、支架蛋白、結(jié)構(gòu)蛋白、異常蛋白（ 6）簡述蛋白質(zhì)的主要性質(zhì)兩性解離和等電點： 蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和羧基可解離外， 氨基酸殘基側(cè)鏈中某些基團在一定的溶液ph 條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。當?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一ph 時，蛋白質(zhì)解離成正負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為 0，此時溶液的 ph 為蛋白質(zhì)的等電點蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)屬生物大分子，其分子直徑可達1-100nm之間，為膠粒范圍之內(nèi)，因而具有膠體的性質(zhì)蛋白質(zhì)的變性、 沉淀和凝固： 在某些物理和化學因素作用下， 蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞， 從而導致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失， 稱為變性。若變性程度

11、較輕，除去變性因素后蛋白質(zhì)仍可恢復或部分恢復其原有的構(gòu)象及功能，稱為復性。在一定條件下，蛋白疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈因互相纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出，稱為蛋白質(zhì)的沉淀，變性的蛋白易于沉淀，有時蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變性。蛋白質(zhì)變性后的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易溶解于強酸和強堿中，稱為蛋白質(zhì)的凝固作用蛋白質(zhì)的紫外吸收：由于蛋白質(zhì)分子中含有共軻雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有波長的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白質(zhì)濃度成正比（用來測含量）蛋白質(zhì)的顯色反應(yīng)：經(jīng)水解產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生于苛三酮的反應(yīng)；蛋白質(zhì)和多肽分子中的肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色（稱為雙縮月尿反

12、應(yīng)，用以檢測水解程度）第三章 核酸1. 名詞解釋（1）核甘：核昔是由戊糖與含氮堿基經(jīng)脫水縮合而生成的化合物，在大多數(shù)情況下，核昔是由核糖或脫氧核糖的ci3 -羥基與喀咤堿或喋吟堿的 ni或n9進行縮合（生成的化學鍵稱為3 , n糖昔鍵）（ 2）核苷酸：核苷酸是由核苷與磷酸經(jīng)脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核苷酸兩類，由于與磷酸基團羧基縮合的位置不同，分別生成2 -核苷酸、3-核苷酸和5 -核苷酸（最常見為5-核苷酸）（ 3） 核酸的一級結(jié)構(gòu)： 核苷酸通過3 ,5 -磷酸二酯鍵連接成核酸（即多聚核苷酸） ， dna 的一級結(jié)構(gòu)就是指dna 分值中脫氧核糖核苷酸的排列順序及

13、連接方式，rna 的一級結(jié)構(gòu)就是指rna 分子中核糖核苷酸的排列順序及連接方式（ 4） dna 的復性與變性：核酸的變性指核酸雙螺旋區(qū)的多聚核苷酸鏈間的氫鍵斷裂，形成單鏈結(jié)構(gòu)的過程，使之是失去部分或全部生物活性，但其變性并不涉及磷酸二酯鍵的斷裂，所以其一級結(jié)構(gòu)并不改變。能夠引起核酸變性的因素很多，升溫、酸堿度改變、甲醛和尿素都可引起核酸變性。注意， dna 的變性過程是突變性的。復性指變性核酸的互補鏈在適當?shù)臈l件下重新地和成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程（ 5）分子雜交：在退火條件下，不同來源的dna 互補鏈形成雙鏈，或dna 單鏈和 rna 單鏈的互補區(qū)域形成dna-rna 雜合雙鏈的過程稱為分子雜交（

14、6）增色效應(yīng)：核酸變性后，260nm 處的紫外吸收明顯增加，這種現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)（ 7）減色效應(yīng)：核酸復性后，紫外吸收降低，這種現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)（ 8）基因與基因組：基因指遺傳學中dna 分子中最小的功能單位，某物種所含有的全部遺傳物質(zhì)稱為該生物體的基因組，基因組的大小與生物的復雜性有關(guān)（9） tm （熔解溫度）：通常把加熱變形使 dna的雙螺旋結(jié)構(gòu)失去一半時的溫度或紫外光吸收值達到最大值的50%時的溫度稱為 dna的解鏈溫度，又稱熔解溫度或熔點（10） chargaff定律：所有的dna分子中a=t , g=c ,即a/t=g/c=1喋吟的總數(shù)等于喀咤的總數(shù)相等即a+t=g+c含氮基與含酮玻

15、基的堿基總數(shù)相等a+c=g+t同一種生物的所有體細胞dna的堿基組成相同，與年齡、健康狀況、外界環(huán)境無關(guān)，可作為該物種的特征，用不對稱比率（a+t） / （ g+c）衡量親緣越近的生物，其 dna堿基組成越相近，即不對稱比率越相近（11） 11）探針： 在核酸雜交的分析過程中，常將已知順序的核苷酸片段用放射性同位素或熒光標記，這種帶有一定標記的已知順序的核酸片段稱為探針2. 問答題（ 1） dna 和 rna 在化學組成、分子結(jié)構(gòu)、細胞內(nèi)分布和生理功能上的主要區(qū)別是什么？化學組成： dna 的基本單位是脫氧核糖核苷酸， 每一分子脫氧核糖核苷酸包含一分子磷酸，一分子脫氧核糖和一分子含氮堿基， d

16、na 的含氮堿基有腺嘌 吟（a）、鳥喋吟（g）、胞喀咤（c）、胸腺喀咤（t）四種；rna的基本單位是核糖核甘酸，每一分子核糖核甘酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮堿 基，rna的含氮堿基有腺喋吟（a）、鳥喋吟（g）、胞喀咤（c）、尿喀咤（u）四種。分子結(jié)構(gòu)：dna為雙鏈分子，其中大多數(shù)是是鏈狀結(jié)構(gòu)大分子，也有少部分呈環(huán)狀；rna為單鏈分子。細胞內(nèi)分布：dna90%以上分布于細胞核，其余分布于核外如線粒體、葉綠體、質(zhì)粒等；rna在細胞核和細胞液中都有分布。生理功能：dna分子包含有生物物種的所有遺傳信息；rna主要負責dna遺傳信息的翻譯和表達，分子量要比dna小得多，某些病毒 rna也可

17、作為遺傳信息的載體（ 2）簡述dna 雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點及生物學意義dna雙螺旋結(jié)構(gòu)白要點： dna分子由兩條多聚脫氧核糖核甘酸鏈（ dna單鏈）組成。兩條鏈沿著同一根軸平行盤繞，形成右手雙螺旋結(jié)構(gòu)。螺旋中兩 條鏈的方向相反，其中一條鏈的方向為5-3,另一條鏈的方向3-5。堿基位于螺旋的內(nèi)側(cè)，磷酸和脫氧核糖位于螺旋外側(cè)，堿基環(huán)平面與軸垂直，糖基環(huán)平面與堿基環(huán)平面呈 90角。螺旋橫截面的直徑為2nm,每條鏈相鄰堿基平面之間的距離為0.34nm,每10個核酸形成一個螺旋，其螺距高度為 3.4nm。維持雙螺旋的力是鏈間的堿基對所形成的氫鍵，堿基的互相結(jié)合具有嚴格的配對規(guī)律，嘌呤堿基的總數(shù)等于嘧啶堿

18、基的總數(shù)生物學意義：雙螺旋結(jié)構(gòu)模型提供了 dna 復制的機理，解釋了遺傳物質(zhì)自我復制的機制。模型是兩條鏈，而且堿基互補。 復制之前， 氫鍵斷裂，氫鍵斷裂，兩條鏈彼此分開，每條鏈作為一個模板復制除一條新的互補鏈，這樣就得到了兩對鏈，解決了遺傳復制中樣板的分子基礎(chǔ)（ 3） dna 的三級結(jié)構(gòu)在原核生物和真核生物中各有什么特征？絕大多數(shù)原核生物的 dna 都是共價封閉的環(huán)狀雙螺旋，如果再進一步盤繞則形成麻花狀的超螺旋三級結(jié)構(gòu)。真核生物中，雙螺旋的 dna 分子圍繞一蛋白質(zhì)八聚體進行盤繞，從而形成特殊的串珠狀結(jié)構(gòu)，稱為核小體，屬于dna 的三級結(jié)構(gòu)（ 4）細胞內(nèi)含哪幾種主要的rna ？其結(jié)構(gòu)和功能是什

19、么？細胞內(nèi)的主要rna 是 mrna 、 trna 和 rrna 。mrna ：單鏈 rna ，功能是將dna 的遺傳信息傳遞到蛋白質(zhì)合成基地核糖核蛋白體trna ：單鏈核酸，但在分子中的某些局部部位也可形成雙螺旋結(jié)構(gòu)，保守性最強。二級結(jié)構(gòu)由于局部雙螺旋的形成而呈現(xiàn)三葉草形，三級結(jié)構(gòu)由三葉草形折疊而成，呈倒 l 型。功能是將氨基酸活化搬運到核糖體，參與蛋白質(zhì)的合成rrna ：細胞中含量最多（ rna 總量的 80%） ，與蛋白質(zhì)組成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場所。在原核生物中，有5s、 16s、 23s， 16s 的 rrna 參與構(gòu)成蛋白體的小亞基，5s和23s的rrna參與構(gòu)成核蛋白體

20、的大亞基；在真核生物中，rrna有四種5s、5.8s、18s、28s,其中18s參與構(gòu)成核蛋白體小亞基，其余參與構(gòu)成核蛋白體大亞基（ 5）簡述trna 的二級結(jié)構(gòu)要點trna的二級結(jié)構(gòu)呈三葉草形，包含以下區(qū)域：氨基酸接受區(qū)：包含 trna的3-末端和5-末端，3-末端的最后三個核甘酸殘基都是cca , a為核甘，氨基酸可與之形成酯，該去區(qū)在蛋白質(zhì)合成中起攜帶氨基酸的作用反密碼區(qū)：與氨基酸接受區(qū)相對的一般含有七個核甘酸殘基的區(qū)域，中間的三個核甘酸殘基稱為反密碼子二氫尿喀咤區(qū)：該區(qū)域含有二氫尿喀咤twc區(qū)：該區(qū)與二氫尿喀咤區(qū)相對，假尿喀咤核昔-胸腺喀咤核糖核昔組成環(huán)（t3c）由7個核甘酸組成，通過

21、由5對堿基組成的雙螺旋區(qū)（t3c臂）與trna其余部分相連，除個別例外，幾乎所有的trna在此環(huán)中都含有 tc可變區(qū)：位于反密碼去與 t3c之間，不同的trna在該區(qū)域中變化較大（ 6）簡述核酸的主要性質(zhì)一般理化性質(zhì)：固體 dna為白色纖維狀固體，rna為白色粉末狀固體，均溶于水，不溶于一般的有機溶劑，在70%乙醇中形成沉淀，具有很強的旋光性， dna 粘度較大， rna 粘度小得多兩性和等電點： 由于核酸分子中既具有酸性基團， 有具有堿性基團， 因而核酸具有兩性性質(zhì)。 dna 的等電點為4 至 4.5，rna 的等電點 2 至 2.5（ rna 存在核苷酸內(nèi)的分子內(nèi)氫鍵，促進電離）紫外吸收：

22、核酸的吸收峰為260nm左右的紫外線核酸的水解：核酸的水解有堿水解和酶水解兩種方式，前者通過在堿性條件下沒有選擇性地斷裂磷酸二酯鍵完成，后者可采用dna水解酶或rna水解酶，可以有選擇性地切斷磷酸二酯鍵（限制性核酸內(nèi)切酶）或者沒有選擇性地切斷核酸的變性：核酸的變性本質(zhì)上是氫鍵的斷裂，變成單鏈結(jié)構(gòu)。dna的熱變性過程是突變的，在很窄的溫度區(qū)間內(nèi)完成，其熔解溫度滿足2.44（tm69.3）=100（g+c） ； rna 由于只有局部的雙螺旋區(qū)，所以變性行為引起的性質(zhì)變化不明顯核酸的復性：在適當條件下，變性核酸的互補鏈能夠重新結(jié)合成雙螺旋結(jié)構(gòu)，dna的生物活性只能得到部分恢復，且出現(xiàn)減色效應(yīng)，將熱變

23、性的dna驟然冷卻時，dna 不可能復性，緩慢冷卻可以復性，分子量越大復性越困難，濃度越大，復性越困難核酸的分子雜交：在退火條件下，不同來源的dna互補鏈能夠形成雙鏈或者dna單鏈和rna單鏈的互補區(qū)形成dna-rna雜合雙鏈含氮堿基的性質(zhì)：存在酮式-烯醇式或氨式-亞胺式的互變異構(gòu)，具有芳環(huán)、氨、酮、烯醇等相應(yīng)的化學性質(zhì)，并且具有弱堿性第四章 酶1. 名詞解釋（ 1）酶：酶是一類具有高效性和專一性的生物催化劑（ 2）單酶（單純蛋白酶）：除了蛋白質(zhì)外，不含有其他物質(zhì)的酶，如脲酶等一般水解酶（ 3）全酶（結(jié)合蛋白酶）：含酶蛋白（脫輔酶，決定反應(yīng)底物的種類，即酶的專一性）和非蛋白小分子物質(zhì)（傳遞氫、

24、電子、基團，決定反應(yīng)的類型、性質(zhì)）的酶。酶蛋白與輔助因子單獨存在時，沒有催化活力，兩部分結(jié)合稱為全酶（ 4）輔酶：與酶蛋白結(jié)合較松、容易脫離酶蛋白、可用透析法除去的小分子有機物或金屬離子等輔助因子，如輔酶i 和輔酶 ii（ 5）輔基：與酶蛋白結(jié)合較為緊密、不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學處理才能與蛋白分開的小分子物質(zhì)，如細胞色素氧化酶中的鐵卟啉 輔酶可輔基之間沒有嚴格的界限，只是輔酶和輔基與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同（ 6）單體酶：一般是由一條肽鏈組成，但有的也是由多條肽鏈組成的酶類（胰凝乳蛋白酶，3 肽鏈，以二硫鍵連接） ，一般催化水解反應(yīng)（ 7）寡聚酶：寡聚酶是由兩個或兩個以上的亞基組成

25、的酶，亞基可以相同也可以不同，亞基之間以次級鍵結(jié)合，彼此容易分開，多數(shù)寡聚酶在代謝中起調(diào)節(jié)作用（ 8）多酶體系（多酶復合物）：由幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成，通常是系列反應(yīng)中 2-6 個功能相關(guān)的酶組成，有利于一系列反應(yīng)的連續(xù)進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調(diào)控（ 9）酶的專一性：一種酶只能作用于一種物質(zhì)物質(zhì)或者結(jié)構(gòu)相似的一類物質(zhì)，促使其發(fā)生一定的化學反應(yīng)，這種現(xiàn)象稱為酶的專一性。酶的專一性包括結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性兩類。結(jié)構(gòu)專一性有相對專一性包括鍵專一性（只能作用于一定的鍵，對鍵兩邊的基團沒有要求） 、基團專一性（除要求一定的鍵之外，對鍵一端的集團也有要求） 和絕對專一性（對

26、于底物的化學結(jié)構(gòu)要求非常嚴格，只作用于一種底物）兩類。立體異構(gòu)專一性（超專一）指當?shù)孜镉辛Ⅲw異構(gòu)體時，酶只能作用于其中的一種，對其對映體則沒有作用（ 10 ）誘導契合學說：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶構(gòu)象的改變，使酶的催化和結(jié)合部位達到活性部位所需的方位，從而底物能與酶結(jié)合，進行酶催化下的化學反應(yīng)（11）中間產(chǎn)物學說：當酶催化某一化學反應(yīng)時，酶首先與底物結(jié)合，形成中間符合產(chǎn)物（es）,然后生成產(chǎn)物（p）,并釋放酶，即e+s?es-e+p（ 12 ）酶的活性部位：酶分子中與底物直接結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學反應(yīng)的部位，有底物結(jié)合部位和催化部位組成，前者負責

27、與底物的結(jié)合，后者負責催化底物鍵的斷裂，決定酶促反應(yīng)的類型，即酶的催化性質(zhì)。酶活中心的體積占酶總體積的比例很小，是三維實體（即在一級結(jié)構(gòu)上相距很遠，但在空間結(jié)構(gòu)上很近） ，通常處于分子表面的一個裂縫內(nèi)，具有柔韌和可運動性（ 13 ）必需基團：必需基團指參與構(gòu)成酶活性中心和維持酶的特定構(gòu)象所必需的基團，既包含活性中心的必需基團，也包括活性中心之外的必需基團（ 14 ）酶促反應(yīng)動力學：指研究酶促反應(yīng)的速度以及影響此速度的各種因素的科學。前者體現(xiàn)酶的活力，后者體現(xiàn)影響酶的活力的因素。（ 15 ）抗體酶：抗體酶是抗體的高度選擇性和酶的高度催化作用結(jié)合的產(chǎn)物，本質(zhì)上是一類具有催化活性的免疫球蛋白在可變區(qū)

28、賦予了酶的屬性，所以也稱為催化性抗體。他是用事先設(shè)計好的抗原按照一般單克隆抗體制備的程序獲得具有催化反應(yīng)活性的抗體，一般情況下這些抗體具有酶反應(yīng)的特征。（ 16）核酶：指具有催化活性的 rna ，按照作用底物分類，分為催化分子內(nèi)反應(yīng)的核酶（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶）和催化分子間反應(yīng)的核酶。所以說 rna 是一種既能攜帶遺傳信息，又具有生物催化功能的生物分子（ 17 ）同工酶：指有機體內(nèi)催化同一種化學反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成有所不同的一組酶，這類酶通常由兩個或以上的肽鏈聚合而成，它們的生理性質(zhì)及理化性質(zhì)不同2. 問答題（ 1）酶作為催化劑有哪些特點？酶作為催化劑的特點：酶的催化作

29、用具有高效性、高度專一性，同時酶易失活、活性收到調(diào)節(jié)、控制，有些酶需要輔助因子，反應(yīng)條件溫和酶和一般催化劑的共性：只能催化熱力學上允許進行的反應(yīng)，自身不參與反應(yīng)，不能改變平衡常數(shù)（2）闡述酶的化學本質(zhì)絕大多數(shù)酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)（只有有催化作用的蛋白質(zhì)才成為酶），少數(shù)為rna。單純酶只含有蛋白質(zhì)；結(jié)合酶含有蛋白質(zhì)和非蛋白小分子物質(zhì)，其蛋白質(zhì)和輔助因子單獨存在時沒有催化作用。輔助因子可以是小分子有機化合物或金屬離子，分為輔酶和輔基兩類，輔酶可用物理方法除去，輔基只能通過化學處理除去，但二者間沒有明顯界限。通常一種酶蛋白只有與某一特定的輔酶結(jié)合才能成為有活性的全酶，并且一種輔酶可以與多種不同的酶蛋

30、白結(jié)合，組成具 有不同專一性的全酶（3）酶的專一性有哪幾類？如何解釋酶的專一性？酶的專一性分為結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性。結(jié)構(gòu)專一性包括相對專一性和絕對專一性。相對專一性包括鍵專一性（只作用于一定的鍵，不對基團有要求）和基團專一性（不但對鍵有要求，也對基團有要求）；絕對專一性指酶只作用于一種底物，對其化學結(jié)構(gòu)要求非常嚴格。立體異構(gòu)專一性是當?shù)孜镉辛Ⅲw異構(gòu)體時，酶只對其中的一種有作用，對其對映體則沒有作用（4）輔基和輔酶有何不同？在酶催化反應(yīng)中它們起什么作用？輔酶與酶蛋白結(jié)合較松，容易脫離酶蛋白，可用透析法除去小分子有機物。輔基與酶蛋白結(jié)合較緊，不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學處理才能分開酶

31、蛋白和輔基。輔酶和輔基在酶促反應(yīng)中起傳遞氫、電子、基團的作用，決定反應(yīng)的類型和性質(zhì)（5）根據(jù)國際酶學委員會的建議，如何對酶進行統(tǒng)一分類和命名？根據(jù)國際酶學委員會的規(guī)定，按酶促反應(yīng)的類型，將酶分為6大類：氧化還原酶（編號 1）、轉(zhuǎn)移酶（編號 2）、水解酶（編號 3）、裂合酶（編號 4）、異構(gòu)酶（編號5）、合成酶（編號6）根據(jù)底物中被作用的基團或鍵的特點將每一大類分成若干個亞類，每個亞類按正整數(shù)順序編號每個亞類仍可分為亞亞類， 按照正整數(shù)順序編號按照酶在亞亞類中的排號確定第四個數(shù)字每個酶的分類編號由四個數(shù)字組成，中間用“.”隔開，并在編號之前冠以 e.c.（6）根據(jù)國際酶學委員會的建議，酶分為哪幾

32、大類？每一大類催化的化學反應(yīng)的特點是什么？請指出以下幾種酶分別屬于那一大類酶：a.葡糖磷酸異構(gòu)酶 b.蛋白酶c.丙酮酸竣化酶、d.脂肪酶琥珀酸脫氫酶 e.淀粉酶f.谷丙轉(zhuǎn)氨酶g.多酚氧化酶h.膽堿轉(zhuǎn)乙酰酶i.醇脫氫酶j.草酰乙酸脫竣酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酎酶大類編 號名稱催化的反應(yīng)包含編號1氧化還原酶類a-2h+b （輔酶）-a+b-2hb-2h+o 2-bo+h2od. g. i.2轉(zhuǎn)移酶類a-x+b -a+b-xc. f. h.3水解酶類a-b+ h 2oaoh+bhb. e. l.4裂合酶類a-b =a+bj.5異構(gòu)酶類a -ba.6合成酶類a+b+atp-a-b+adp （需能合

33、成）k.（7）試述酶催化的作用機理酶是催化劑，因此遵循一般催化劑的規(guī)律，即能加速化學反應(yīng)速率，具有微量高效性；只能加速熱力學上可能的反應(yīng)；只能縮短平衡達到的時間，不改 變平衡點；對正反應(yīng)和逆反應(yīng)有同等的催化作用酶加速反應(yīng)的本質(zhì)一一降低活化能：反應(yīng)體系中活化分子越多，化學反應(yīng)速率越快。酶通過降低活化能，間 接增加活化分子數(shù)，使得化學反應(yīng)加速酶的催化方式一一過渡態(tài)理論：在酶促反應(yīng)中，酶和底物首先生成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，之后分解成為產(chǎn)物和酶，反應(yīng)中間產(chǎn)物具有比e+s 更低的能量，因此活化能降低，反應(yīng)加速（ 8）闡述酶具有高效催化的分子機理（闡述與酶高催化效率有關(guān)的因素）底物和酶的臨近效應(yīng)和定向效應(yīng)：臨

34、近效應(yīng)是指底物與酶結(jié)合性成中間復合物以后，使底物之間和底物間、酶的催化基團與底物之間集合于同一分子而使有效濃度得以極大提高，使分子間的反應(yīng)變成了近似分子內(nèi)的反應(yīng)，使反應(yīng)速率大大增加促進底物過渡態(tài)形成的非共價作用： 酶的的活性中心的某些基團或離子可以使反應(yīng)底物分子內(nèi)中的某些基團的電子云密度增加或降低， 產(chǎn)生 “電子張力” ，使敏感的一端更加敏感，底物分子發(fā)生形變，底物比較接近它的過渡態(tài)，形成相互契合的酶-底物復合物，降低了反應(yīng)活化能，使反應(yīng)易于發(fā)生誘導契合學說：酶分子具有一定的柔韌性，其作用的專一性不僅取決于酶和底物的正確結(jié)合，也取決于酶的催化基團有正確的空間取位。當?shù)孜锱c酶的結(jié)合部位結(jié)合時，產(chǎn)

35、生相互誘導，使得酶的構(gòu)象發(fā)生變化，酶與底物完全契合，反應(yīng)發(fā)生酶促反應(yīng)的機理：酶促反應(yīng)有酸堿催化、共價催化和金屬離子催化三種機理。酸堿催化過程中，酶瞬間向反應(yīng)物提供質(zhì)子或者接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)、加速反應(yīng)。共價催化中，親核或親電子催化劑能放出電子或吸收電子并作用底物形成正電荷中心或負電荷中心，形成不穩(wěn)定的共價中間絡(luò)合物（ 9）闡述酶活性部位的組成與特點酶的活性中心由結(jié)合部位和催化部位組成，結(jié)合部位負責與底物的結(jié)合，決定酶的專一性，催化部位負責催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化性質(zhì)。活性部位的共同特點：活性部位只占酶分子總體積相當小的一部分酶的活性部位具有三維實體，在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠，但在

36、空間結(jié)構(gòu)上可能很接近底物和酶的活性部位有誘導契合作用酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內(nèi)底物通過次級鍵較弱的力結(jié)合到酶上酶的活性部位具有柔韌性和可運動性，酶變性過程中，活性部位最先被破壞（ 10 ）影響酶催化反應(yīng)速度的因素有哪些？這些因素如何影響酶促反應(yīng)速度？第一，抑制劑的影響作用。抑制劑指能夠使酶的必需基團的化學性質(zhì)改變而降低酶活性甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì)。抑制劑的影響作用可分為失活作用和變性作用，失活作用指使酶蛋白變性而引起活性喪失的作用；抑制作用指使酶的必需基團的化學性質(zhì)改變，但酶未變性，而引起酶活力的降低或喪失，分為可逆抑制作用（包括競爭性抑制作用、非競爭性抑制作用、反競爭性抑制

37、作用）和不可逆抑制作用，兩者可以用能否使用透析、超濾等物理方法除去抑制劑使酶復性區(qū)別，可逆抑制可以用物理方法除去抑制劑，不可逆抑制不能物理方法除去抑制劑。第二，溫度對酶作用的影響。每種酶有自身的酶反應(yīng)最適溫度，溫度的影響具有兩面性，即反應(yīng)速率隨著溫度升高而加快，但酶的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)在高溫下出現(xiàn)熱變性現(xiàn)象。第三， ph 對酶作用的影響。酶的活力受ph 的影響，在一定 ph 下，酶表現(xiàn)出最大活力，高于或低于該ph ，酶的活性均受到影響。過酸或過堿的環(huán)境使酶的空間結(jié)構(gòu)破壞，引起酶構(gòu)象的改變，酶活性喪失；當 ph 改變不是很劇烈時，酶的活性受到影響，但未變性； ph 影響維持酶空間結(jié)構(gòu)的有關(guān)基團的解離第四

38、，激活劑的影響。激活劑能夠提高酶活性，大部分是無機離子或簡單的有機物第五，酶濃度的影響。在底物足夠過量而其他條件固定的條件下，若反應(yīng)系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質(zhì)及其他不利于酶發(fā)揮作用的因素，酶促反應(yīng)的反應(yīng)速率與酶的濃度成正比（ 11）如何區(qū)別競爭性抑制劑、非競爭性抑制劑和反競爭性抑制劑？并分別簡述它們的動力學特點競爭性抑制：抑制劑（i）與底物（s）競爭酶的結(jié)合部位，從而影響了底物與酶的正常結(jié)合，抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物類似，抑制程度取決于底物及抑制劑的相對濃度，抑制作用可以通過增加底物濃度解除。其動力學特點是vmax不變，（1達到vmax時所需的底物濃度增大，km變大并隨i的增加而增加，雙倒數(shù)作圖直

39、線交于縱軸。非競爭性抑制：底物和抑制劑同時和酶結(jié)合，兩者沒有競爭作用，但中間的三元復合物不能分解為產(chǎn)物，酶活性降低，抑制劑結(jié)構(gòu)與底物沒有共同之處，抑制劑與酶活性部位以外的基團結(jié)合，抑制作用不能通過增加底物濃度解除。動力學特點：vmax減小，km不變，雙倒數(shù)作圖交于橫軸。反競爭性抑制：抑制劑與 es 復合物結(jié)合，形成eis ，不能與酶直接結(jié)合，但三元復合物不能轉(zhuǎn)換為產(chǎn)物，從而抑制酶的活性。動力學特點：vmax 減小km減小雙倒數(shù)作圖呈一組平行線 第五章 糖代謝1. 名詞解釋（ 1）糖酵解：1mol 葡萄糖變成2mol 丙酮酸并伴隨atp 生成的過程稱為糖酵解，有時也稱1mol 葡萄糖到 2mol

40、 乳酸的過程為糖酵解，分為糖裂解階段、醛氧化成酸階段和丙酮酸的繼續(xù)氧化階段（ 2）三羧酸循環(huán)：由乙酰coa 與草酰乙酸縮合形成檸檬酸開始，經(jīng)反復脫氫、脫羧再生成草酰乙酸循環(huán)反應(yīng)稱為三羧酸循環(huán)，也稱為檸檬酸循環(huán)和kerbs 循環(huán)（ 3）磷酸戊糖途徑：磷酸己糖經(jīng)過以磷酸戊糖為代表的中間產(chǎn)物形成磷酸核糖和nadph 的過程稱為磷酸戊糖途徑，主要存在于細胞質(zhì)中（ 4）糖異生作用：對于植物來說指光合作用，即在植物的葉綠體重在光能驅(qū)動下二氧化碳和水合成葡萄糖，放出氧氣的過程；對于動物來說，指由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變成葡萄糖或糖原的過程，原料為乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等，部位為肝臟和腎臟（ 5）糖原的合成作用：

41、由葡萄糖合成糖原的過程稱為糖原合成作用，包括活化、縮合和分支三個階段，為需能過程（ 6）糖原異生：由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)樘窃倪^程稱為糖原異生過程2. 問答題（ 1）寫出糖酵解的產(chǎn)能步驟，并進行能量計算。產(chǎn)能過程：葡萄糖經(jīng)過活化產(chǎn)生6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖變構(gòu)成為6-磷酸果糖6-磷酸果糖活化為1,6-二磷酸果糖1,6-二磷酸葡萄糖裂解形成兩分子磷酸二羥丙酮磷酸二羥丙酮異構(gòu)成為3-磷酸甘油醛3-磷酸甘油醛脫氫加磷酸形成1,3-二磷酸甘油酸1,3-二磷酸甘油酸脫去 pi產(chǎn)能形成3-磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸異構(gòu)生成 2-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸脫水形成磷酸烯醇式丙酮磷酸烯醇式丙酮脫去pi產(chǎn)能得到丙酮酸

42、能量計算：當以葡萄糖為起始物時，、各得到2分子atp,在和各消耗1分子atp,共產(chǎn)生2分子atp;當以細胞內(nèi)多糖為起始物時，在、各得到2分子atp,在消耗1分子atp,共產(chǎn)生3分子atp（ 2）寫出三羧酸酸循環(huán)產(chǎn)能步驟，并進行能量計算。三羧酸循環(huán)的第一階段為糖酵解，一分子葡萄糖產(chǎn)生2分子 atp， 2分子 nadh ， 2 分子h+， 2 分子丙酮酸，等價于7 分子atp。第二階段為脫碳脫氫階段，由丙酮酸形成乙酰coa ，同時 1 分子丙酮酸生成1 分子 nadh 和 1 分子 co2。第三階段包括10步反應(yīng)，實現(xiàn)草酰乙酸的循環(huán)，過程為：草酰乙酸和乙酰coa形成檸檬酸-檸檬酸變構(gòu)為異檸檬酸-異

43、檸檬酸脫氫（有 1分子nadh和1分子h+形成）生成草酰琥珀酸-草酰琥珀酸脫竣（生成co2）生成.酮戊二酸-a -酮戊二酸脫氫（有1分子nadh和1分子h+形成）脫竣（生成 co2）形成琥珀酰coa-琥珀酰coa形成琥珀酸（有1分子gtp生成，等價于1分子atp）-琥珀酸脫氫（有 fadh 2形成）形成延胡索酸-延胡索酸加水形成蘋果酸 -蘋果酸脫氫生成（有1分子nadh和1分子h+形成）草酰乙酸。1 分子葡萄糖生成的 2 分子丙酮酸經(jīng)三羧酸循環(huán)生成20 分子 atp， 葡萄糖生成丙酮酸的過程中產(chǎn)生7分子 atp， 丙酮酸轉(zhuǎn)化成乙酰輔酶a 生成 5分子 atp，整個徹底氧化過程產(chǎn)生32 分子at

44、p 。（3）淀粉是通過什么途徑可以一步一步降解為co2和水，及其反應(yīng)部位。淀粉在細胞外經(jīng)過胞外水解酶的作用得到單糖，再經(jīng)胞內(nèi)降解的作用生成1-磷酸葡萄糖，參與到糖酵解和三羧酸循環(huán)中。其中胞外分解中三種酶的作用部位是：a -淀粉酶在淀粉分子內(nèi)部任意水解a -1,4糖昔鍵；3 -淀粉酶從非還原端開始，水解 a -1,4糖昔鍵，依次水解下一個3 -麥芽糖單位；脫支酶水解a -淀粉酶和3 -淀粉酶作用后剩下的極限糊精中的a -1,6糖昔鍵。（ 4）簡述糖酵解的生物學意義糖酵解是機體缺氧時的主要供能方式，如劇烈運動和在高原環(huán)境中時糖酵解是某些厭氧生物或機體供氧充足情況下少數(shù)組織的能量來源，如成熟紅細 胞

45、、神經(jīng)組織、白細胞、骨髓、腫瘤細胞等肝臟的糖酵解途徑的主要功能是為其他代謝提供合成原料（ 5）簡述三羧酸循環(huán)的生物學意義三竣酸循環(huán)是糖類、脂肪和蛋白質(zhì)的共同氧化途徑三竣酸循環(huán)是三大物質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐，其中間酸是合成其他化合物的碳骨架（ 6）磷酸戊糖途徑分為哪兩個階段，并簡述其生物學意義。磷酸戊糖途徑分為氧化階段（脫碳產(chǎn)能）和非氧化階段（重組）。氧化階段過程為：6-磷酸葡萄糖月氫（有 1分子nadh和1分子h+形成）形成6-磷酸葡萄糖酸， 6-磷酸葡萄糖酸脫氫脫碳（有1 分子 nadh 、 1 分子 h+、 1 分子 co2 形成）5-磷酸核酮糖。非氧化階段過程為：5-磷酸核酮糖異構(gòu)化形成5-磷

46、酸核糖，5-磷酸核酮糖差向異構(gòu)為5-磷酸木酮糖， 5-磷酸核糖與5-磷酸木酮糖反應(yīng)得到7-磷酸景天酮糖和3-磷酸甘油醛，7-磷酸景天酮糖和3-磷酸甘油醛反應(yīng)得到6-磷酸果糖和4-磷酸赤蘚糖意義： 產(chǎn)物磷酸核糖用于dna 、 rna 的合成， 木酮糖參與光合作用固定co2， 各種單糖用于合成各多糖提供 nadph 作為供氫體參與多種代謝反應(yīng)，為體內(nèi)代謝反應(yīng)提供還原力（ 7）簡述乙醛酸循環(huán)的生物學意義乙醛酸循環(huán)的意義不在于產(chǎn)能，而在于使得油料作物種子能夠利用自身的油脂產(chǎn)生能量和維持以乙酸為食的原始細菌的生存（ 8）簡述糖原的合成過程活化階段（由葡萄糖生成udpg的過程，耗能）：葡萄糖與atp反應(yīng)形

47、成6-磷酸葡萄糖和 adp, 6-磷酸葡萄糖異構(gòu)為1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)槟蚋识姿崞咸烟牵╱dpg）縮合階段：udpg與引物（麥芽糖等）在糖原合酶的催化下生成比引物多一個糖單位的分子和udp當直鏈長度達到12葡萄糖殘基以上時，在分支酶的催化下，將距離鏈末端 67個葡萄糖殘基組成的寡糖鏈由a -1,4-糖昔鍵轉(zhuǎn)變?yōu)椤?1,6-糖昔鍵，使糖原出現(xiàn)分支第六章 生物氧化 1. 名詞解釋（ 1）新陳代謝：反之生物與周圍環(huán)境進行物質(zhì)與能量交換的過程，是物質(zhì)代謝和能量代謝的有機統(tǒng)一；包括同化作用（需能的生物小分子合成生物大分子）和異化總用（釋放能量的生物大分子分解為生物小分子），其中物質(zhì)的交換

48、過程稱為物質(zhì)代謝，能量的交換過程稱為能量代謝；具有如下特點：由酶催化，反應(yīng)條件溫和諸多反應(yīng)有嚴格順序，彼此協(xié)調(diào)對周圍環(huán)境的高度適應(yīng)（2）高能化合物：在生化反應(yīng)中，某些化合物隨水解反應(yīng)或集團基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)可釋放出大量的自由能，稱為高能化合物，其水解反應(yīng)agv5kcal/mol(3)生物氧化：營養(yǎng)物質(zhì)在生物體內(nèi)經(jīng)過氧化分解最終生成co2和h2o,并釋放能量的過程。與體外氧化具有如下相同點：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧化還原，反應(yīng)的一般規(guī)律；物質(zhì)在體內(nèi)氧化的需氧量、最終產(chǎn)物和釋放的能量總量相同。不同點：生物氧化在體內(nèi)溫和環(huán)境經(jīng)酶催化逐步釋放能量，體外氧化能量一次性突然釋放；生物氧化中代謝

49、物脫下的氫與氧結(jié)合形成水，有機酸脫竣產(chǎn)生二氧化碳；體外氧化氧直接與碳和氫結(jié)合生成co2和h2o(4)呼吸鏈：代謝物脫下的成對氫原子通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應(yīng)逐步傳遞,最終與氧結(jié)合生成水， 這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈，又稱電子傳遞鏈,由遞氫體和電子傳遞體組成(5)氧化磷酸化：氧化磷酸化是體內(nèi)(6)底物磷酸化：底物磷酸化是體內(nèi)(7)磷氧比：指物質(zhì)氧化時，每消耗atp生成的一種方式，是指在呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯(lián)的adp磷酸化，形成 atp,又稱為偶聯(lián)磷酸化atp生成的一種方式，是底物分子內(nèi)部能量的重新排布，生成高能鍵，使1mol氧原子所對應(yīng)消耗的無機磷酸摩爾數(shù)，即生成 atp的摩爾數(shù)adp磷

50、酸化形成 atp的過程2.問答題(1)生物體的新陳代謝有哪些共同的特點？研究代謝有哪些主要方法？新陳代謝的共同特點：由酶催化，反應(yīng)條件溫和諸多反應(yīng)有嚴格順序，彼此協(xié)調(diào)對周圍環(huán)境的高度適應(yīng)。研究代謝的主要方法：活體內(nèi)(in vivo)和活體外實驗(in vitro),前者在正常生理條件下，在神經(jīng)、體液調(diào)節(jié)機制下的整體代謝情況，后者是利用組織勻漿、分離的組織切片或體外培養(yǎng)的細胞、細胞器以及細胞提取物同位素示蹤：追蹤代謝過程中被同位素標記的中間產(chǎn)物及標記位置代謝途徑阻斷：采用抗代謝物或酶的阻斷抑制劑抑制某一環(huán)節(jié)，觀察被抑制后的情況突變體研究方法：利用基因和酶的對應(yīng)關(guān)系觀察基因突變使酶的缺失和底物的堆

51、積對突變體的影響(2)簡述生物氧化的特點。生物氧化體外氧化具有如下相同點：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧化還原，反應(yīng)的一般規(guī)律；物質(zhì)在體內(nèi)氧化的需氧量、最終產(chǎn)物和釋放的能量總量相同。不同點：生物氧化在體內(nèi)溫和環(huán)境經(jīng)酶催化逐步釋放能量，體外氧化能量一次性突然釋放；生物氧化中代謝物脫下的氫與氧結(jié)合形成水，有機酸脫竣產(chǎn)生二氧化碳；體外氧化氧直接與碳和氫結(jié)合生成co2和h2o(3)呼吸鏈中如何確定傳遞體的順序？請寫出呼吸鏈中復合體i、輔酶 q、復合體h、復合體出、細胞色素c、復合體iv傳遞氫原子和電子的順序。傳遞體的順序由下列實驗確定：標準氧化和還原電位拆開和重組特異抑制劑阻斷還原狀態(tài)呼吸

52、鏈緩慢給氧。電子、氫傳遞順序：(4)簡述氧化磷酸化作用機制。氧化磷酸化中，對 nadh鏈，有三個偶聯(lián)部位(atp生成部位)，p/o比為2.5,即產(chǎn)生2.5molatp ;對琥珀酸鏈中，有兩個偶聯(lián)部位p/o比為1.5,即產(chǎn)生1.5molatp。當電子經(jīng)過呼吸鏈傳遞時，可將質(zhì)子從線粒體內(nèi)膜的基質(zhì)側(cè)泵到內(nèi)膜胞漿側(cè)，產(chǎn)生膜內(nèi)外電化學梯度儲存能量，當質(zhì)子順濃度梯度回流時，驅(qū)動adp 與 pi 形成 atp第七章 脂代謝1. 名詞解釋：（ 1）脂肪動員：貯存于脂肪細胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶（ hsl ）的催化下水解并釋放出脂肪酸，供給全身各組織細胞攝取利用的過程稱為脂肪動員（2）脂肪酸的3氧化：在原

53、核生物細胞質(zhì)和真核生物線粒體基質(zhì)中，脂肪酸的3-c原子的共價鍵斷開，c原子被氧化形成?；?，分解出一個乙酰coa的過程稱為脂肪酸的氧化（3）酮體：脂肪酸在肝臟中氧化分解所生成的乙酰乙酸、3-羥丁酸和丙酮三種中間產(chǎn)物統(tǒng)稱為酮體（ 4）胰脂肪酶：胰腺分泌的一種脂肪酶，在小腸水解食物甘油三酯的c-1 和 c-3 位脂鍵，生成脂肪酸和甘油一脂。（ 5 ）血漿脂蛋白：由脂類與載脂蛋白構(gòu)成，是脂類在血漿中的存在形式和轉(zhuǎn)運形式。（ 6 ）載脂蛋白：血漿脂蛋白中的蛋白質(zhì)成分。（ 7 ） cm ：即乳糜微粒，一種血漿脂蛋白，形成于小腸黏膜，功能是轉(zhuǎn)運來自食物的外源性甘油三酯。（ 8 ）脂蛋白脂酶：位于毛細血管內(nèi)皮

54、細胞表面，催化cm 、 vldl 的甘油三酯水解生成脂肪酸和甘油。（ 9 ） vldl ：即極低密度脂蛋白，一種血漿脂蛋白，形成于肝臟，功能是轉(zhuǎn)運肝臟合成的內(nèi)源性甘油三酯。（ 10 ）激素敏感性脂酶：位于脂肪細胞內(nèi)的一種脂肪酶，是催化脂肪動員的關(guān)鍵酶，其活性受多種激素的調(diào)節(jié)。（ 11）脂肪肝：脂肪在肝臟內(nèi)積累過多形成脂肪肝，這時肝臟被脂肪細胞所浸滲，形成非功能性脂肪組織。（ 12） hmg coa 還原酶：位于滑面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上，催化 nadh 還原 hmg coa 生成甲羥戊酸，是催化膽固醇合成的關(guān)鍵酶。2. 問答題（ 1）簡述三脂酰甘油的水解及甘油的氧化三脂酰甘油的水解過程即脂肪動員過程，甘油三

55、酯在激素敏感脂肪酶（ hsl ）的催化下水解并釋放出脂肪酸，甘油只能在肝臟中異生為糖或參與糖代謝氧化，脂肪酸則可以提供給各處細胞降解產(chǎn)能。甘油經(jīng)甘油激酶的催化，在atp 的供能下形成3-磷酸甘油，經(jīng)脫氫酶的催化形成磷酸二羥丙酮，參與到糖酵解過程形成丙酮酸，最終經(jīng)三竣酸循環(huán)徹底氧化分解為co2和h2o,此為氧化途徑之一?；蛘?-磷酸甘油逆向進行糖酵解過程，得到葡萄糖參與到糖的氧化分解過程中，此為另一條氧化途徑（2） 1mol 硬脂酸徹底氧化可產(chǎn)生多少mol atp （寫出計算過程）？硬脂酸含有18個c原子，可以進行8次3氧化，得到9分子乙酰輔酶 a （等價于27分子atp）, 9分子乙酰coa

56、（經(jīng)三竣酸循環(huán)得到90分子atp）,去掉活化消耗2分子atp,每一次3氧化中產(chǎn)生1分子fadh2 （相當于1.5分子atp）和1分子nadh，共8次，有8x （1.5+2.5） =32分子atp產(chǎn)生。因而共計 產(chǎn)生 90+32-2=120 分子 atp（ 3）簡述血漿脂蛋白及其分類與功能不同血漿脂蛋白的形成場所不同，功能不同，代謝過程也不同：cm形成于小腸黏膜，功能是轉(zhuǎn)運來自食物的甘油三酯。 vldl形成于肝臟，功能是轉(zhuǎn)運肝臟合成的甘油三酯。 ldl是在血漿中由vldl轉(zhuǎn)化而來的，功能是從肝臟向肝外組織轉(zhuǎn)運膽固醇。 hdl主要形成于肝臟，少量形成于小腸，功能是從肝外 組織向肝臟轉(zhuǎn)運膽固醇。(4)試述脂肪酸3氧化含義、場所、過程及所需酶3氧化：脂肪酸分解代謝途徑之一，脂肪酸通過該途徑氧化降解成乙酰coa,反應(yīng)主要發(fā)生在 3碳原子上。脂肪酸氧化有多條途徑，其中最主