生物化學(xué)(上冊(cè))

1、 生物化學(xué)1第三章1.P123蛋白質(zhì)：水稻8%，小麥18%，大豆40%，牛肉60%，豬肉50%+2.氨基酸的分類：常見(jiàn)氨基酸或基本氨基酸只有20種氨基酸種類為脂肪族，芳香族，雜環(huán)族。3.中性氨基酸，有鮮味的:谷氨酸4甘氨酸，有甜味，不具手性 P125 5 a稀有氨基酸：沒(méi)有相對(duì)應(yīng)的遺傳密碼 只在極少數(shù)的氨基酸中存在 b必需氨基酸：有些氨基酸在人和非反芻動(dòng)物需要從食物中吸收才能保證正常的生命活動(dòng)的需要 C 限制性氨基酸：賴氨酸（禾谷類） 蛋氨酸（大豆）成年人：蘇，纈氨酸，亮，異亮，苯丙屬芳香，還有色賴蛋（組精半必須，成人合成，嬰兒不能）P1286.非蛋白質(zhì)氨基酸以游離態(tài)存在P1297.兩性解離：

2、即解離出正離子，又解離出負(fù)離子的電荷 .氨基酸的分部解離P1318 氨基酸的等電點(diǎn)：在某個(gè)特定的PH條件下，氨基酸分子在溶液中解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)和數(shù)目是相等的，此時(shí)溶液的。 P133對(duì)側(cè)鏈R基不解離的中性氨基酸來(lái)說(shuō)，它的等電點(diǎn)是pKa1和pKa2的算術(shù)平均值：pI=12（pKa1+ pKa2）酸性氨基酸：等電點(diǎn)時(shí)，谷氨酸主要以兼性離子（A。），【A+】和【A-】很小而且相等：pglu=12（pKa1+ pKa2） P134堿性氨基酸：賴氨酸解離，（A。）是等電PH時(shí)的主要形式:plys=12（pKa2+ pKa3）P1349.烴基化反應(yīng)：看書桑格爾反應(yīng)（2,4-二小基本反應(yīng)）氨基酸氨基

3、的一個(gè)H原子可被烴基取代，例如與2,4-二硝基氟苯在弱堿性溶液中發(fā)生親核芳環(huán)取代反應(yīng)生成二硝基苯基氨基酸，這個(gè)用來(lái)鑒定多肽，蛋白質(zhì)的N末端氨基酸。P137愛(ài)德曼反應(yīng)（異硫氫酸苯酯反應(yīng)），用來(lái)鑒定多肽或蛋白質(zhì)的N端氨基酸 P13710.與茚三酮反應(yīng):看書 茚三酮在弱酸性溶液中與-氨基酸共熱，引起氨基酸脫氫，脫羧反應(yīng)，最后茚三酮與反應(yīng)產(chǎn)物氨和還原茚三酮發(fā)生作用，生成紫色物質(zhì)。P139脯氨酸和羥脯氨酸，與茚三酮反應(yīng)并不釋放NH3，直接生成亮黃色化合物，最大光吸收在440nm天冬酰胺+茚三酮，形成棕色化合物第四章1.肽，多肽:氨基酸通過(guò)肽鍵連接起來(lái)的物質(zhì) 氨基酸殘基：組成多肽的氨基酸因?yàn)閰⑴c了肽鍵的形

4、成，已經(jīng)不是完整的氨基酸，因此稱為。P1622.氨基酸連接的基本方式是肽鍵3.寡肽：把含10個(gè)以上氨基酸殘基的肽鏈稱為寡肽4.N端：蛋白質(zhì)或氨基酸具有游離氨基的一端H3N+ C端：多肽或蛋白質(zhì)具有游離氨基的一端COO- P1625.天然存在的活性肽P167,1686蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的測(cè)定P168 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序(蛋白質(zhì)中氨基酸的排列順序及其二硫鍵的位置，數(shù)目)，（共價(jià)鍵維持蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)）7.蛋白質(zhì)測(cè)序的策略P168，看書測(cè)定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目拆分蛋白質(zhì)分子中的多肽鏈拆分后，單個(gè)多肽鏈可進(jìn)行分離，純化斷開(kāi)多肽鏈內(nèi)的二硫鍵：過(guò)甲酸氧化法，頸基化合物還原法鑒定

5、多肽鏈的N-末端和C-末端殘基，N-末端用二硫基氟苯法，DNS法，苯異硫氰酸酯法，氨肽酶法測(cè)定各肽段的氨基酸序列，最常用Edman降解法 筆記本題目8.用于蛋白質(zhì)的氨基酸組成分析的水解方法主要是酸水解，同時(shí)輔以堿水解 P171第五章1.構(gòu)型：手性碳原子所連接的4個(gè)不同的原子或者是基團(tuán)，它在空間的兩種不同的排列（構(gòu)型的變化涉及到共價(jià)鍵的變化與氫鍵無(wú)關(guān)）構(gòu)象：一個(gè)由幾個(gè)碳原子構(gòu)成的分子，因?yàn)橐恍﹩捂I的旋轉(zhuǎn)而形成的不同碳原子上面各取代基團(tuán)或者是原子的空間排列（它的變化不涉及到共價(jià)鍵的破壞，只是需要單鍵的旋轉(zhuǎn)，會(huì)涉及到氫鍵等次級(jí)鍵的破壞）2.穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力：P201，圖3.酰胺平面與a-碳

6、原子的二面角 P205 酰胺平面，由于肽鍵形成過(guò)程中，它具有了部分雙鍵性質(zhì)，部分雙鍵性質(zhì)就固定了跟肽鍵相連的原子，共六個(gè)原子固定在一個(gè)平面上，這個(gè)平面。 肽單元：肽鍵中的4個(gè)原子和它相連的2個(gè)a碳原子所形成的結(jié)構(gòu)單位4.二級(jí)結(jié)構(gòu)，蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)：具有一定規(guī)則的氫鍵結(jié)構(gòu)的多肽鏈的主鏈的空間排布 P2075.影響a螺旋的因素：甘氨酸（破壞a螺旋的氨基酸）異亮氨酸，天門冬酰胺，蘇氨酸脯氨酸（最大的破壞者）極性氨基酸看書 a-螺旋（用smr表示，m是總共原子個(gè)數(shù)，r是右旋，I是左旋）結(jié)構(gòu)的特征：多肽鏈的主鏈環(huán)繞中心軸，螺旋式的上升，每隔3.6個(gè)氨基酸殘基，螺旋上升一圈，相當(dāng)于向上平移了0.54個(gè)納米高

7、度螺旋上升的時(shí)候，每個(gè)氨基酸殘基旋轉(zhuǎn)180度，相當(dāng)于向上平移0.15個(gè)納米每個(gè)氨基酸殘基上的亞氨基和位于它前面的第四個(gè)氨基酸殘基上的羧基形成氫鍵在a螺旋體中氨基酸殘基上的R基團(tuán)升到螺旋的外側(cè)，成為螺旋狀的排列天然蛋白質(zhì)中，a-螺旋往往是有手性的，而且往往是呈右手螺旋的 P209 6.B轉(zhuǎn)角和B凸起 P211 B折疊結(jié)構(gòu)的要點(diǎn)：整個(gè)肽鏈由多個(gè)肽段形成，并且是一種折疊式的結(jié)構(gòu)，這種折疊是比較的伸展的，比a-螺旋要伸展的多，兩個(gè)軸心距離a-螺旋大得多；H鍵，B折疊里H鍵與主鏈的關(guān)系是垂直的（a是平行的）；R基團(tuán)它是交錯(cuò)的排列在B折疊的上方和下方(a.R基團(tuán)復(fù)式狀排列在螺旋的外)； 7. B轉(zhuǎn)角:多肽

8、鏈上的第一個(gè)氨基酸殘基上的Tang基氧原子與第四個(gè)氨基酸殘基上的亞氨基形成H鍵而形成的一種環(huán)狀結(jié)構(gòu) 8. B轉(zhuǎn)角的特點(diǎn)：B轉(zhuǎn)角是由H鍵引起的；使B轉(zhuǎn)角的正向拐了個(gè)大彎 9.P214-215 10.超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域 P220 超二級(jí)結(jié)構(gòu)：相互鄰近的二級(jí)結(jié)構(gòu)常常在空間折疊中彼此之間相互作用形成一種規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)的聚合體，這樣。 結(jié)構(gòu)域:在較大的蛋白質(zhì)分子或者是亞基中，其三維結(jié)構(gòu)往往可以形成兩個(gè)或者是多個(gè)空間上可以明顯區(qū)分的區(qū)域，這種相對(duì)獨(dú)立的三維結(jié)構(gòu)實(shí)體就是。 P222 11.球狀蛋白質(zhì)與三級(jí)結(jié)構(gòu)，蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)：包括側(cè)鏈基團(tuán)在內(nèi)的所有原子的空間排布（次級(jí)鍵維持） P224 12亞基締合和四級(jí)結(jié)

9、構(gòu)，四級(jí)結(jié)構(gòu)：由多條肽鏈組成，寡聚蛋白各個(gè)亞基的異體排布和亞基之間的相互作用。（不包括亞基內(nèi)部）（共價(jià)鍵，二硫鍵，次級(jí)鍵） 13.球狀蛋白的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，筆記本第六章 1.P258 人體內(nèi)正常功能的血紅蛋白第七章 1.蛋白質(zhì)的重要理化性質(zhì) 筆記本 蛋白質(zhì)變性概念：天然蛋白質(zhì)是由于受到某些物理或化學(xué)因素的影響，由鹽鍵，H鍵等次級(jí)鍵維持的高級(jí)結(jié)構(gòu)遭到破壞，分子結(jié)構(gòu)受到改變，使得其物理，化學(xué)或生物化學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變的作用稱為蛋白質(zhì)變性作用 影響因素：物理：加熱，紫外線，X射線，超聲波，激烈的震蕩；化學(xué)：強(qiáng)酸，強(qiáng)堿，尿素，蛌，重金屬鹽，三氯乙酸，磷鎢酸 變性后的性質(zhì)變化：物理：黏度增加，溶解度減少，旋光值改

10、變，滲透壓減少，不容易結(jié)晶；結(jié)構(gòu)改變：蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)遭到破壞，由緊密的，有序的結(jié)構(gòu)，變成無(wú)序的，松散的結(jié)構(gòu)，一些側(cè)鏈基團(tuán)往往容易暴露出來(lái)，化學(xué)性質(zhì)的改變?nèi)菀妆幻杆?；生物學(xué)活性改變，變性改變，可以導(dǎo)致生物學(xué)活性降低，或者是完全的喪失蛋白質(zhì)的沉淀：由于蛋白質(zhì)顆粒表面帶有電荷，也含有水膜，因此蛋白質(zhì)在溶液中是穩(wěn)定的，當(dāng)除去這兩個(gè)因素后，蛋白質(zhì)就發(fā)生沉淀 復(fù)性：變形以后的蛋白質(zhì)恢復(fù)它的天然構(gòu)象 變性的實(shí)際意義：用加熱的方法消毒殺菌 2.蛋白質(zhì)沉淀 P300鹽溶：在低濃度的中性鹽，隨著中濃度增加，球蛋白溶解度增加 鹽析法：加入大量的中性鹽，使蛋白質(zhì)沉淀析出的現(xiàn)象 3.凝膠過(guò)濾法測(cè)定相對(duì)分子質(zhì)量 （瓊脂糖，葡聚糖） P297 當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)在凝膠柱通過(guò)的時(shí)候，分子量小的可以擴(kuò)散進(jìn)入凝膠顆粒的網(wǎng)格中，下進(jìn)的速度慢，分子量大的被擋在凝膠外，只能在凝膠顆?？障堕g通過(guò)，下行速度快，當(dāng)用洗脫液洗脫的時(shí)候，分子量大的先下來(lái)，分子量小的后下來(lái)，當(dāng)分子量為1000-15000時(shí)，洗脫體積與分子量的體積呈直線關(guān)系，若用已知分子量標(biāo)準(zhǔn)的蛋白質(zhì)在凝膠上層析時(shí)，可以精確的測(cè)定洗脫體積，做一條標(biāo)準(zhǔn)直線。未知分子量蛋白質(zhì)在相同條件下進(jìn)行凝