生物化學試題庫與答案

1、生物化學試題庫蛋白質化學一、填空題1 .構成蛋白質的氨基酸有 種，一般可根據氨基酸側鏈（&的 大小分為 側鏈氨基酸和 側鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側鏈基團的共同特怔是具有 性；而后一類 氨基酸側鏈（或基團）共有的特征是具有 性。堿性氨基酸（6 7時荷正電）有兩種，它們分別是 氨基酸和 氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是 氨基酸和 氨基酸。2 .紫外吸收法（280）定量測定蛋白質時其主要依據是因為大多數可溶性蛋白質分 子中含有 氨基酸、氨基酸或 氨基酸。3 .絲氨酸側鏈特征基團是一；半胱氨酸的側鏈基團是;組氨酸的側鏈基團是O這三種氨基酸三字母代表符號分別是一4 .氨基酸與水合印三酮

2、反應的基團是 ,除脯氨酸以外反應產物的顏色是;因為脯氨酸是 一亞氨基酸，它與水合印三酮的反應則顯示 色。5 .蛋白質結構中主鍵稱為一鍵，次級鍵有、1;次級鍵中屬于共價鍵的是鍵。6 .鐮刀狀貧血癥是最早認識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子亞基的第六位氨酸被 氨酸所替代，前一種氨基酸為性側鏈氨基酸，后者為 性側鏈氨基酸，這種微小的差異導致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。7 .反應的主要試劑是 ；在寡肽或多肽序列測定中，反應的主要特點是。8 .蛋白質二級結構的基本類型有、和。其中維持前三種二級結構穩(wěn)定鍵的次級鍵為鍵。此外多肽鏈中決定這些結構的形成與存在的根本性因

3、與有關。而當我肽鏈中出現脯氨酸殘基的時候，多肽鏈的-螺旋往往會O9 .蛋白質水溶液是一種比較穩(wěn)定的親水膠體，其穩(wěn)定性主要因素有兩個，分別是 ft。10 .蛋白質處于等電點時，所具有的主要特等是 、。11 .在適當濃度的-航基乙醇和8M月尿溶液中，（牛）喪失原有活性。這主要是因為酶的 被破壞造成的。其中-前基乙醇可使酶分子中的鍵破壞。而8M月尿可使 鍵破壞。當用透析方法去除-航基乙醇和月尿的情況下，酶又恢復原有催化功能，這種現象稱為 12 .細胞色素C,血紅蛋白的等電點分別為 10和7.1 ,在8.5的溶液中它們分別荷 的電性是、。13 .在生理條件下，蛋白質分子中 氨酸和 氨酸殘基的側鏈幾乎完

4、全帶負電，而 氨酸、氨酸或氨酸殘基側鏈完全荷正電（假設該蛋白質含有這些氨基酸組分）。14 .包含兩個相鄰肽鍵的主肽鏈原子可去示為 ,單個肽平面及包含的原子可表示為。15 .當氨基酸溶液的=時，氨基酸（主要）以 離子形式存在；當 時，氨基酸（主要）以 離子形式存在；當時，氨基酸（主要） 以 離子形式存在。16 .側鏈含一的氨基酸有L和三種鏈側鏈含一的氨基酸是氨基酸。17 .人體必需氨基酸是指人體自身不能合成的、必須靠食物提供的氨基酸。這些氨 基酸包括、>、等/I種O18 .蛋白質變性的主要原因是 被破壞；蛋白質變性后的主要 特征是;變性蛋白質在去除致變因素 后仍能（部分）恢復原有生物活性，

5、表明 沒被破壞。這是因為一 級結構含有 的結構信息，所以蛋白質分子構象恢復后仍能表現原有生物功能。19 .鹽析作用是指;鹽溶作用是指O20 .當外界因素（介質的、電場電壓、介質中離子強度、溫度等）確定后，決定 蛋白質在電場中泳動速度快慢的主要因素是 和。二、選擇填空題1 .側鏈含有咪嚏基的氨基酸是（）A、甲硫氨酸 B 、半胱氨酸C 、精氨酸 D 、組氨酸2 .為8時，荷正電的氨基酸為（）A 、 B 、 C 、 D 、3 .精氨酸的尸2.17、2=9.04 （3）A、1/2（2.17+9.04）BC、1/2（9.04+12,48）D4 .谷氨酸的 1=2.19（）、2=9.67（3=12.48

6、(月瓜基)()、1/2(2.17+12.48)、1/3 (2.17+9。04+12。48)3)、3=4.25()()A、1/2 （2.19+9。67）BC、1/2（2.19+4.25）D5.氨基酸不具有的化學反應是（）A、肺反應 B 、異硫氟酸苯酯反應、1/2 (9.67+4.25 )、1/3(2.17+9.04+9.67)C、黃三酮反應 D、雙縮月尿反應6 .當層析系統(tǒng)為正丁醇：冰醋酸：水 =4 ： 1 ： 5時，用紙層析法分離苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和蘇氨酸（T）時則它們的值之間關系應為：（）A、F>A>T B、F>T>AC 、A>F>TD 、T&g

7、t;A>F7 .氨基酸與亞硝酸反應所釋放的N2氣中，氨基酸的貢獻是（）A、25% B 、50% C 、80% D 、100%8 .寡肽或多肽測序時下列試劑中最好的是（）A、2, 4-二硝基氟苯B 、肺 C 、異硫氟酸苯酸D 、丹酰氯9 .下列敘述中不屬于蛋白質一般結構內容的是（）A、多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數目、排列次序B、多肽鏈中氨基酸殘基的鍵鏈方式C、多肽鏈中主肽鏈的空間走向，如 -螺旋D、胰島分子中A鏈與B鏈間含有兩條二硫鍵，分別是A77, A201910 .下列敘述中哪項有誤（）A 、蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數目、排列次序在決定它的二級結構三級結構乃至四級結構中起重要作

8、用B、主肽鏈的折疊單位肽平面之間相關一個C碳原子C、蛋白質變性過程中空間結構和一級結構被破壞，因而喪失了原有生物活性D、維持蛋白質三維結構的次級鍵有氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水力和范德華力11 .蛋白質變性過程中與下列哪項無關（）A、理化因素致使氫鍵破壞B 、疏水作用破壞C、蛋白質空間結構破壞D 、蛋白質一級結構破壞，分子量變小12 .加入下列試劑不會導致蛋白質變性的是（）A、尿素（月尿）B、鹽酸月瓜C 、十二烷基磺酸 D、硫酸錢13 .血紅蛋白的氧合動力學曲線呈 S形，這是由于（）A、氧可氧化（n）,使之變?yōu)椋ㄌ铮〣、第一個亞基氧合后構象變化，引起其余亞基氧合能力增強C、這是變構效應的顯著特點，

9、它有利于血紅蛋白質執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮D、亞基空間構象靠次級鍵維持，而亞基之間靠次級鍵締合，構象易變14 .下列因素中主要影響蛋白質-螺旋形成的是（）A、堿性氨基酸的相近排列B 、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在15 .蛋白質中多肽鏈形成-螺旋時，主要靠哪種次級鍵維持（）A、疏水鍵 B 、肽鍵 C 、氫鍵 D 、二硫鍵16 .關于蛋白質結構的敘述，哪項不恰當（）A、胰島素分子是由兩條肽鏈構成，所以它是多亞基蛋白，具有四級結構B、蛋白質基本結構（一級結構）中本身包含有高級結構的信息，所以在生物 體系中，它具有特定的三維結構C 、非級性氨基酸側鏈的疏水性基團，避開水相，相互聚集的

10、傾向，對多肽鏈在二級結構基礎上按一定方式進一步折疊起著重要作用D 、亞基間的空間排布是四級結構的內容，亞基間是非共價締合的17 有關亞基的描述，哪一項不恰當（ ）A 、每種亞基都有各自的三維結構B 、亞基內除肽鍵外還可能會有其它共價鍵存在C 、一個亞基（單位）只含有一條多肽鏈D 、亞基單位獨立存在時具備原有生物活性18關于可溶性蛋白質三級結構的敘述，哪一項不恰當（ ）A 、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內部B 、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內部C 、羧基、氨基、胍基等可解離基團多位于分子表面D 、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內部19 蛋白質三級結構形成的驅動力是（C 、氫

11、鍵D 、離子鍵）、肽鍵破壞D 、亞基的解聚）、血紅蛋白 D 、肌紅蛋白A 、范德華力 B 、疏水作用力20引起蛋白質變性原因主要是（A 、三維結構破壞BC 、膠體穩(wěn)定性因素被破壞21 以下蛋白質中屬寡聚蛋白的是（A 、胰島素B 、 C22 .下列測定蛋白質分子量的方法中，哪一種不常用（）A、法B、滲透壓法 C、超離心法 D、凝膠過濾（分子篩）法23 .分子結構式為2 的氨基酸為（）A、絲氨酸 B 、蘇氨酸C 、半胱氨酸 D 、賴氨酸24 .下列氨基酸中為酪氨酸的是（0 ）A 工 Q I2-1B 、一一2+C 0T2+- D、中33、3 S 2 - 2 -+一25 .變構效應是多亞基功能蛋白、寡

12、聚酶及多酶復合體的作用特征，下列動力學曲線中哪種一般是別構酶（蛋白質）所表現的:26 .關于二級結構敘述哪一項不正確（）A 、右手-螺旋比左手 -螺旋穩(wěn)定，因為左手-螺旋中構型氨基酸殘基側鏈空間位阻大，不穩(wěn)定；B、一條多肽鏈或某多肽片斷能否形成-螺旋，以及形成的螺旋是否穩(wěn)定與它的氨基酸組成和排列順序有極大關系；C、多聚的異亮氨基酸 R基空間位阻大，因而不能形成 -螺旋；D、-折疊在蛋白質中反平行式較平行式穩(wěn)定，所以蛋白質中只有反平行式。27 .根據下表選出正確答案:樣品液中蛋白質的組分印質的;昌白質分子量（）A6.240E，4.530C7.860D 8.3808.6條件下電泳一定時間，最靠近陽

13、極的組分一般是（）；©柱層析時，最先洗脫出來的組分應該是（）。28 .前胰島素原信號肽的主要特征是富含下列哪類氨基酸殘基（）A、堿性氨基酸殘基B、酸性氨基酸殘基C、羥基氨基酸殘基D、親水性氨基酸殘基29 .蛋白質三維結構的構象特征主要取決于（）A、氨基酸的組成、順序和數目 B 、氫鍵、鹽鍵、范德華力和疏水力C、溫度、和離子強度等環(huán)境條件D、肽鏈間或肽鏈內的二硫鍵30 .雙縮月尿法測定禾谷類作物樣品中的蛋白質含量時，加入少量的四氯化碳（4）其主要作用是（）A、促進雙縮月尿反應B 、消除色素類對比色的干擾C、促進難溶性物質沉淀D、保持反應物顏色的穩(wěn)定31 .醋酸纖維薄膜電泳時，下列說法不

14、正確的一項是（）A、點樣前醋酸纖維薄膜必須用純水浸泡一定的時間，使處于濕潤狀態(tài)B、以血清為樣品，8.6條件下，點樣的一端應置于電泳槽的陰極一端C、電泳過程中保持恒定的電壓（90110V）可使蛋白質組分有效分離D、點樣量太多時，蛋白質組分相互粘聯，指印譜帶會嚴重拖尾，結果不易分析三、是非判斷（用“對”、“錯”表示，并填入括號中）1 .胰島素分子中含有兩條多肽鏈，所以每個胰島素分子是由兩個亞基構成（）2 .蛋白質多肽鏈中氨基酸的種類數目、排列次序決定它的二級、三級結構，即一級結構含有高級結構的結構信息。（）3 .肽鍵中相關的六個原子無論在二級或三級結構中，一般都處在一個剛性平面內。（ ）4 .構成

15、天然蛋白質的氨基酸，具 4構型和L-型普遍存在。（）5 .變構效應是蛋白質及生物大分子普遍的性質，它有利于這些生物大分子功能的調節(jié)。（）6 .功能蛋白質分子中，只要個別氨基酸殘基發(fā)生改變都會引起生物功能的喪失。（）7 .具有四級結構的蛋白質，當它的每個亞基單獨存在時仍能保持蛋白質有的生物活性。（）8 .胰島素分子中含有 A77,人019和A611三個二硫鍵，這些屬于二級結構的內容。（）9 .-折疊是主肽鏈相當伸展的結構， 因此它僅存在于某些纖維狀蛋白質中。（）10 .在（核糖核酸酶）分子中存在 12、119側鏈的咪嚏基及413由于多肽鏈是按特定方式折疊成一定空間結構，這三個在一級結構上相距甚遠

16、的氨基酸殘基才彼此靠近構成的催化中心。（）11 .變性后的蛋白質電泳行為不會改變（）12 .沉降系數S是蛋白質以及核酸分子量大小常用的表示單位。（）13 .調節(jié)溶液的值對鹽析分離蛋白質影響不大。（）14 .酚試劑法測定蛋白質的靈敏度較高，但由于不同蛋白質含有酪氨酸的量不盡相同，會使測定結果往往帶來較大偏差。（）15 .重金屬鹽對人畜的毒性，主要是重金屬離子會在人體內與功能蛋白質結合引起 蛋白質變性所致。（）16 .利用蛋白質系數計算粗蛋白含量時對不同的生物樣品都一樣（即為 6.25）。（ ）17 .胰蛋白酶作用時對肽鍵端氨基酸殘基的要求是賴氨酸或精氨酸，這種專一性可 稱為基團專一性。（）18

17、.同源蛋白質中，保守性較強的氨基酸殘基在決定蛋白質三維結構與功能方面起 重要作用，因此致死性突變常常與它們的密碼子突變有關。（）O II19 .肽平面或酰胺平面是因為- Cl、結構中 0的 電子離域或說是,雜化N的 孤對電子與0 共軻后引起的。（）20 .有兩種蛋白質 A和B的等電點分別是6.5和7.2 ,在為8.5的條件下同一靜電 場中A一定比B向異極泳動速度快。（）21 .多肽鏈出現1800回折的地方會形成轉角，其中甘氨酸和脯氨酸常出現在-轉角處，因為其側鏈較短，對 4-1氫鍵形成空間位阻小。（）22 .苯丙氨酸疏水性比繳氨酸強（）23 .由于靜電作用，在等電點時氨基酸的溶解度最小（）24

18、 .滲透壓法、超離心法、凝膠過濾法及（聚丙稀酰胺凝膠電泳）法都是利用蛋白質的物理化學性質來測定蛋白質的分子量的（）25 .當某種蛋白質分子的酸性氨基酸殘基數目等于堿性氨基酸殘基數目時，此蛋白質的等電點為7.0 （）26 .蛋白質的亞基（或稱為亞單位）和肽是同義詞（）四、解釋下列名詞1 .二面角2.蛋白質一級結構3.蛋白質二級結構4 .蛋白質三級結構5.蛋白質四級結構6.超二級結構7 .別構效應8.同源蛋白質9.簡單蛋白質10.結合蛋白質11.蛋白質變性作用12.蛋白質鹽析作用13.蛋白質分段鹽析14.結構域15.寡聚蛋白16.構象17.構型18.肽單位19.肽平面20.一螺旋21.一折疊或一折

19、疊片22.超二級結構23.轉角24.蛋白質的變性作用25.蛋白質的復性作用26.亞基五、問答題1 .組成蛋白質的20種氨基酸依據什么分類？各類氨基酸的共同特性是什么？這種分類在生物學上有何重要意義？2 .蛋白質的基本結構與高級結構之間存在的關系如何？3 .反應所有的試劑和反應的特點如何？4 .何謂蛋白質等電點？等電點時蛋白質的存在特點是什么？5 .何謂鹽析？分段鹽析粗分蛋白質的原理是什么？6 .哪些因素可引起蛋白質變性？變性后蛋白質的性質有哪些改變？7 .蛋白質分離分析技術常用的有哪幾種，簡述凝膠過濾、電泳基本原理。8 .有哪些沉淀蛋白質的方法？其中鹽析和有機溶劑沉淀法有何區(qū)別或特點？9 .澳

20、化鼠在多肽裂解中的作用部位，和裂解產物的末端氨酸殘基為何物？10 .舉例說明蛋白質一級結構與功能關系。11 .舉例說明蛋白質變構效應與意義。12 . 一樣品液中蛋白質組分為 A （30）、B （20）、C （60）,分析說明用100凝膠過濾 分離此樣品時，各組分被洗脫出來的先后次序。13 .多聚賴氨酸（）在 7時呈無規(guī)線團，在10時則呈 螺旋；而多聚的谷氨 酸酸（）在7時也呈無規(guī)線團，而在 4時則呈 螺旋，為什么？14 .簡述胰蛋白酶原激活過程。15 .-螺旋的特征是什么？如何以通式表示？16 .高濃度的硫酸俊（5時）可使麥清蛋白沉淀析出，弁用于初步分離該種蛋白的早期步，簡要說明其原理。17

21、.用陽離子交換柱層析一氨基酸混合液（洗脫劑：3.25, 0.2N檸檬酸鈉），其結果如下：各洗脫峰的面積大小或高度有何含義？比先洗脫出來的原因？洗脫劑流出體積18 .為什么雞蛋清可用作鉛中毒或汞中毒的解毒劑?六、計算題1 .測得一種蛋白質分子中殘基占分子量的0.29%,計算該蛋白質的最低分子量（注:的分子量為204）。2 . 一種蛋白質按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%異亮氨酸，計算該蛋白質最低分子量。（注：兩種氨基酸的分子量都是131）。3 .某種氨基酸=2.4,-Nl+9.6, N+H=10.6,計算該種氨基酸的等電點（）。4 .某種四肽=2.4 ,-Nl+ H=9.8 ,側鏈Nl+

22、H=10.6 側鏈=4.2 ,試計算此種多肽的等電點（）是多少？5 .有一種多肽，其側鏈上竣基 30個（=4.3）,喀嚏基有10個（=7）,-N+ H（=10）,設C末端 竣基=3.5 , N末端氨基=9.5 ,計算此多肽的。6 .已知氨基酸平均分子量為120o有一種多肽的分子量是 15120,如果此多肽完全以 -螺旋形式存在，試計算此-螺旋的長度和圈數。答案：一、填空 1. 20 非極性極性疏水親水賴精天冬 2. 色苯丙酪3.- N 4. 氨基紫紅亮黃 5.肽氫鍵二硫鍵疏水作用（鍵）范德華力二硫鍵 6. 谷繳極 非極 7.異硫氟酸苯酯從端依次對氨基酸進行分析鑒定8.-螺旋-折疊 轉角無規(guī)卷曲

23、 氫 氨基酸種類數目排列次序中斷 9.分子表面的水化膜同性電荷斥力10.溶解度最低電場中無電泳行為 11.空間結構 二硫 氫 復性12.正電負電13.谷天冬賴精細15. b a c二、選擇填空1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 1112 13 14 15 16 1718 19 20 22 23 24 25 26三、判斷題 1. x 2. V 3. V 4. x 5. V 6. x 7. x 8. x 9. x 10. V 11. X 12. V 13. X 14. V 15. V 16. X 17. V 18. V 19. V 20. X 21. X 22. V六、計算題1 .解：殘基蛋

24、白質=0.29%,蛋白質=64138。2 .解：異亮氨酸/亮氨酸=2.481.65% = 1.5/1 =3/2所以，在此蛋白質中的亮氨酸至少有2個，異亮氨酸至少有 3個。由此推理出：1.65% = 2X （131 18） /蛋白質答案：蛋白質=13697o3.答案：=10.14. 答案：=7.05 .解：要計算多肽的等電點，首先應該找到靜電荷為零的分子狀態(tài)。在此多肽中最多可以帶有（30+1）個單位負電荷，而正電荷最多只有（ 15+10+1）個，相差 了 5個電荷。要想讓正負電荷數相等，只能讓 30個竣基（側鏈一=4.3）少帶5 個負電荷（ 一=3.5,它比側鏈一易于解離，難于接受質子），即在3

25、0個側鏈一 中有25個處于解離狀態(tài)（），5個不解離（）。因此：=+ （堿/酸）=4.3+ （25/5） =5.0。6 .解：答案：肽鏈長度=43.92（）;該蛋白質（或多肽）分子量=14640一、選擇題1 .分子中各組分的連結方式是：A、 B、 C、 D、 E、2 .決定攜帶氨基酸特異性的關鍵部位是：A、3'末端 B、T C環(huán) C、二氫尿喘咤環(huán) D、額外環(huán) E、反密碼子 環(huán)3 .構成多核甘酸鏈骨架的關鍵是：A、2' , 3'磷酸二酯鍵 B、2' , 4'磷酸二酯鍵C、2' , 5'磷酸二酯鍵 D、3' , 4磷酸二酯鍵E、3

26、9; , 5'磷酸二酯鍵4 .含稀有堿基較多的核酸是：A、核B 、線粒體C、D、 E 、5 .有關的敘述哪項絕對錯誤：A、A= TB 、G= CC、D、C總E、，6 .真核細胞帽結構最多見的是：A、m7 B、m7 C、m7D、m7 E、m77 .變性后，下列那一項變化是正確的 ？A 、對260紫外吸收減少B 、溶液粘度下降C 、磷酸二酯鍵斷裂D 、核昔鍵斷裂E 、喋吟環(huán)破裂8 .雙鏈的較高是由于下列哪組核甘酸含量較高所致：A、A+ GB 、C+ TC 、A+ TD 、G+ CE 、A+ C9 .復性的重要標志是：A、溶解度降低B 、溶液粘度降低C、紫外吸收增大D、紫外吸收降低、填空題1

27、 .核酸可分為 和 兩大類，前者主要存在于真核細胞的和原核細胞 部位，后者主要存在于細胞的 部位。2 .構成核酸的基本單位是 ,由、和 3個部分組成.3 .在和中，核甘酸殘基以 互相連接，形成不分枝的鏈狀分子。 由于含氮堿基具有 ,所以核甘酸和核酸在 處有最大紫外吸收值。4 .細胞的主要包括 、和 3 類，其中含量最 多的是,分子量最小的是,半壽期最短的5 .核外主要有、和 o6 .中常見的堿基是、和。7 .常見的堿基有、和 o其中 喀咤的氫鍵結合性質類似于中的 O8 .在含和的試管中加入稀的溶液，室溫放置24小時后，被水解了。9 .核昔中，核糖及脫氧核糖與堿基間的糖音鍵是 鍵。10 .雙螺旋

28、每盤旋一圈有 對核甘酸，高度為 ,直徑 為。11 .組成的兩條多核甘酸鏈是 的，兩鏈的堿基順序 , 其中 與 配對，形成 個氫鍵，與 配對，形成 個 氫鍵。12 .由于連接互補堿基的兩個糖音鍵弁非彼此處于對角線的兩端，在雙螺旋的 表面形成較寬的 和較窄的。13 .維持雙螺旋結構的主要作用力是 、。14 .核酸變性時，260紫外吸收顯著升高，稱為 ;變性的復性時， 紫外吸收回復到原來水平，稱為 。15 .熱變性呈現出 ,同時伴隨 從60增大，吸光度增幅中點所對應的 溫度叫做,用符號 表示，其值的大小與中 堿基對含量呈正相關。16 .在水溶液中熱變性后，如果將溶液迅速冷卻，則大部分保持 狀態(tài)， 若

29、使溶液緩慢冷卻，則重新形成 o17 .稀有核音 中的糖音鍵是 連接。18 . 一般以 存在，鏈中自身互補的反平行序列形成 結構，這 種結構與它們間的單鏈組成 結構。19 .病毒和噬菌體只含一種核酸，有的只有,另一些只 有。20 .染色質的基本結構單位是 ,由 核心和它外側盤繞的 組成，核心由 各兩分子組成，核小體之間由 相互連接，弁結合有。21 .的二級結構呈 型，三級結構呈 型，其3'末端有一共 同堿基序列,其功能是。22 .真核 細胞的帽子由 組成，其尾部由 組成，帽 子的功能是,尾巴的功能是。23 .含氧的堿基有烯醇式和酮式兩種互變異構體，在生理條件下，主要以 式存在，這有利于

30、形成。三、是非題1 是生物遺傳物質，則不是。2 同種生物體不同組織中的，其堿基組成也不同。3 核小體是構成染色體的基本單位。4多核苷酸鏈內共價鍵斷裂叫變性。5 的值和含量有關，含量高則高。6 真核生物的 5' 端有一個多聚A 的結構。7 分子含有等摩爾數的A、 G、 T、 C。8 真核細胞的全部定位于細胞核。9 . B-代表細內的基本構象，在某些情況下，還會呈現 A型，Z型和三股螺旋 的局部構象。10 構成分子中局部雙螺旋的兩個片段也是反向平行的。11 復性后分子中的兩條鏈并不一定是變性之前的兩條互補鏈。12 自然界的都是雙鏈的，都是單鏈的。四、名詞解釋反密碼子規(guī)則 核酸的變性核酸的復

31、性退火 增色效應 減色效應發(fā)夾結構分子雜交 的解鏈 （ 溶解 ） 溫度 堿基堆積力 超螺旋 的一級結構 的二級結構五、問答題1 核酸的組成和在細胞內的分布如何 ?2核酸分子中單核苷酸間是通過什么鍵連接起來的？什么是堿基配對？3 簡述和分子的立體結構，它們各有哪些特點？穩(wěn)定結構的力有哪些？4 下列三種中，哪個的值最高？哪個的值最低？為什么？A、B 、 C 、5 將下列分子加熱變性，再在各自的最適溫度下復性，哪種復性形成原來結構的可能性更大？為什么？A、B 、6 真核和原核各有何異同特點 ?六、計算題1 由結核分枝桿菌提純出含有 15.1 （按摩爾計算）的腺嘌呤的樣品，計算其它堿基的百分含量。2

32、.計算分子量為3 X 107的雙螺旋分子的長度，含有多少螺旋（按一對脫氧核苷酸的平均分子量為 618 計算）？3 .人體有1014個細胞，每個體細胞含有6.4 X 109對核甘酸，試計算人體的總長度（） 。答 案：一、選擇題1 2 3 4 5 6 7 8 9二、填空題1. 細胞核 類（擬）核細胞質 2. 核苷酸 戊糖 含氮堿基 磷酸 3. 3' 5' 磷酸二酯鍵共軛雙鍵 260 4.5.線粒體 葉綠體 質粒 6. 腺嘌呤 鳥嘌呤 尿嘧啶 胞嘧啶 7. 腺嘌呤 鳥嘌呤 胸腺嘧啶胞嘧啶 胸腺 尿嘧啶 8.9. 10. 10 3.42 11. 反平行 互補 G C 三 A T 二 1

33、2. 大溝 （槽） 小溝 （槽）13. 氫鍵 堿基堆積力 反離子作用 14. 增色效應 減色效應 15. 協同性解鏈 ( 溶解 ) 溫度 16. 單鏈 雙螺旋 17.18. 單鏈 雙螺旋 發(fā)夾或莖環(huán) 19.20. 核小體 組蛋白 H 2A H2B H3 H4 H 1 21. 三葉草倒 L 結合氨基酸22.m7多聚腺苷酸參與起始和保護 保護 23. 酮式氫鍵三、是非題 1.X 2 . X3.，4. X5. X6. X7. X8. X9. V10, V11. V 12. x四、略。五、問答題1 . 核酸由和組成。在真核細胞中，主要分布于細胞核內，另外葉綠體、線粒體和質粒中也有；主要分布在細胞核和細

34、胞質中，另外葉綠體和線粒體中也有。2 . 核酸中核苷酸之間是通過3' 5' 磷酸二酯鍵相連接的。 堿基配對是指在核酸中和 (U) 之間以氫鍵相連的結合方式。3 雙螺旋結構模型特點：兩條反平行的多核苷酸鏈形成右手雙螺旋；糖和磷酸在外側形成螺旋軌跡，堿基伸向內部，并且堿基平面與中心軸垂直，雙螺旋結構上有大溝和小溝；雙螺旋結構直徑2，螺距3.4 ，每個螺旋包含 10 個堿基對； A和 T 配對， G 和 C 配對，A、 T 之間形成兩個氫鍵，G、 C 之間形成三個氫鍵。三級結構為線狀、環(huán)狀和超螺旋結構。穩(wěn)定結構的作用力有：氫鍵，堿基堆積力，反離子作用。中立體結構最清楚的是，的二級結構

35、為三葉草型，的三級結構為倒“ L ”型。維持立體結構的作用力主要是氫鍵。4 最高 a 最低 c 的對多， a 的對少5 復性成原來結構可能性最大，因為它是單一重復序列。6 . 真核的特點是： (1) 在 5'末端有 “帽子結構”m7G(5') ； (2)在鏈的3' 末端，有一段多聚腺苷酸（） 尾巴；（ 3）一般為單順反子，即一條只含有一條肽鏈的信息，指導一條肽鏈的形成； （ 4 ）的代謝半衰期較長（幾天） 。原核的特點： （ 1） 5' 末端無帽子結構存在； 3' 末端不含結構； （ 3 ）一般為多順反子結構，即一個中常含有幾個蛋白質的信息，能指導幾個蛋

36、白質的合成； （ 4 ）代謝半衰期較短（小于10分鐘） 。六、1. 15.1% 34.9% 2.1.65 X 10-3 4854 個 3 . 2.2 X 1011Km糖類化學一、填空題1. 纖維素是由組成 , 它們之間通過糖苷鍵相連。2. 常用定量測定還原糖的試劑為試劑和試劑。3. 人血液中含量最豐富的糖是 , 肝臟中含量最豐富的糖是 , 肌肉中含量最豐富的糖是。4. 乳糖是由一分子和一分子組成 , 它們之間通過糖苷鍵相連。5. 鑒別糖的普通方法為試驗。6. 蛋白聚糖是由和共價結合形成的復合物。7. 糖苷是指糖的和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛（ 或縮酮 ） 等形式的化合物。8. 判斷一個糖的

37、型和型是以碳原子上羥基的位置作依據。9. 多糖的構象大致可分為、 、和四種類型, 決定其構象的主要因素是。二、是非題1 . 果糖是左旋的，因此它屬于構型。2 . 從熱力學上講, 葡萄糖的船式構象比椅式構象更穩(wěn)定。3 . 糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端, 所以它們都有還原性。4 . 同一種單糖的a -型和B -型是對映體。5 . 糖的變旋現象是指糖溶液放置后 , 旋光方向從右旋變成左旋或從左旋變成右旋。6 . 葡萄糖的對映體為葡萄糖, 后者存在于自然界。7 .葡萄糖甘露糖和果糖生成同一種糖脎。8 .糖鏈的合成無模板,糖基的順序由基因編碼的轉移酶決定。9 .醛式葡萄糖變成環(huán)狀后無還原性。1

38、0 . 肽聚糖分子中不僅有型氨基酸, 而且還有型氨基酸。三、選擇題1 . 下列哪種糖無還原性?A. 麥芬糖B. 蔗糖C. 阿拉伯糖D. 木糖E. 果糖2 .環(huán)狀結構的己醛糖具立體異構體的數目為A.4B.3C.18D.32E.643 .下列物質中哪種不是糖胺聚糖 ？A. 果膠B. 硫酸軟骨素C. 透明質酸D. 肝素E. 硫酸粘液素4 .下圖的結構式代表哪種糖？A. a葡萄糖B. B葡萄糖C. a半乳糖D. B半乳糖E. a果糖5 .下列有關葡萄糖的敘述,哪個是錯的？A. 顯示還原性B. 在強酸中脫水形成5-羥甲基糠醛C. 莫利希（）試驗陰性D. 與苯肺反應生成朕E. 新配制的葡萄糖水溶液具比旋光

39、度隨時間而改變6 .糖胺聚糖中不含硫的是A. 透明質酸B. 硫酸軟骨素C. 硫酸皮膚素D. 硫酸角質素E. 肝素7 . 下列哪種糖不能生成糖脎?A. 葡萄糖B. 果糖C. 蔗糖D. 乳糖E. 麥芽糖8 . 下列四種情況中 , 哪些尿能和班乃德() 試劑呈陽性反應?(1) . 血中過高濃度的半乳糖溢入尿中 ( 半乳糖血癥)(2) .正常膳食的人由于飲過量的含戊醛糖的混合酒造成尿中出現戊糖( 戊糖尿 )(3) .尿中有過量的果糖(果糖尿)(4) .實驗室的技術員錯把蔗糖加到尿的樣液中A.1,2,3B.1,3C.2,4D.4E.1,2,3,49 . a -淀粉酶水解支鏈淀粉的結果是(1) .完全水解

40、成葡萄糖和麥芽糖(2) .主要產物為糊精(3) .使a -1,6糖昔鍵水解(4) .在淀粉-1,6- 葡萄糖苷酶存在時 ,完全水解成葡萄糖和麥芽糖A.1,2,3B.1,3C.2,4D.4E.1,2,3,410 . 有關糖原結構的下列敘述哪些是正確的 ?(1) .有a -1,4糖昔鍵(2) .有a -1,6糖昔鍵(3) .糖原由a葡萄糖組成(4) .糖原是沒有分支的分子A.1,2,3B.1,3C.2,4D.4E.1,2,3,4四、問答與計算1. 大腸桿菌糖原的樣品 25, 用 2 1 H 24水解。水解液中和后, 再稀釋到10。最終溶液的葡萄糖含量為 2.35 。分離出的糖原純度是多少 ?上述化

41、合物中(1)哪個是半縮酮形式的酮糖？(2)哪個是叱喃戊糖?昔？(4)哪個是a醛糖？3.五只試劑瓶中分別裝的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液 瓶中裝的是哪種糖液,可用什么最簡便的化學方法鑒別 ？ 答案：一填空題1 葡萄糖 B -1 , 423葡萄糖 糖原糖原4葡萄糖半乳糖 B -1 , 456糖胺聚糖蛋白質7半縮醛(或半縮酮)羥基8離埃基最遠的一個不對稱(3)哪個是糖，但不知哪只9螺旋 帶狀 皺折 無規(guī)卷曲 糖鏈的一級結構 二是非題1錯2錯3錯4錯5錯6錯7對8對9對10對三選擇題1B 2 D 3A 4C 5C 6A 7c 8A 9c 10A四問答與計算1 84.6 %2(1) C (2)

42、D(3) E (4) B3用下列化學試劑依次鑒別(1)碘 I2(2)試劑或試劑(3)漠水(4),甲基間苯二酚核糖一黃色或紅色褪色綠色葡萄糖一黃色或紅色褪色一果糖一黃色或紅色一蔗糖一一淀粉藍色或紫紅色一、填空題1 .酶是 產生的，具有催化活性的 。2 .從自我剪切的中發(fā)現了具有催化活性的 ,稱之為 這是對酶概念的重要發(fā)展。3 .結合酶是由 和 兩部分組成，其中任何一部分都催化活性，只有 才有催化活性。4 .有一種化合物為A B,某一酶對化合物的A, B基團及其連接的鍵都有嚴格的要求，稱為 ,若對A基團和鍵有要求稱 為 ,若對A, B之間的鍵合方式有要求則稱 為。5 .酶發(fā)生催化作用過程可表示為E

43、+S -E S -E +P ,當底物濃度足夠大 時，酶都轉變?yōu)?此時酶促反應速成度為 。6 .競爭性抑制劑使酶促反應的 而。7 .磺胺類藥物能抑制細菌生長，因為它是 結構類似物，能 性地抑制 酶活性。8 .當底物濃度遠遠大于，酶促反應速度與酶濃度 。9 .對酶活力的影響，主要是由于它 和。10 . 溫度對酶作用的影響是雙重的： O11 .同工酶是一類 酶，乳酸脫氫酶是由種亞基組成的四聚體，有 種同工酶。12 . 與 酶 高 催 化 效 率 有 關 的 因 素有、和活性中心的。13 .對于某些調節(jié)酶來說，、V對S作圖是S形曲線是因為底物結合到酶 分子上產生的一種 效應而引起的。14 .測定酶活力

44、時要求在特定的 和 條件下，而且酶 濃度必須 底物濃度。15 .解釋別構酶變構機理，主要有 和 兩種。16 .能催化多種底物進行化學反應的酶有 個值，該酶最適底物 的值。17 .與化學催化劑相比，酶具有 、和 等催化特性。18 .在某一酶溶液中加入G - S H能提出高此酶活力，那么可以推測 基可能是酶活性中心的必需基團。19 . 影 響 酶 促 反 應 速 度 的 因 素 有、20.從酶蛋白結構看，僅具有三級結構的酶為 ,具有四級結構的酶 ,而在系列反應中催化一系列反應的一組酶 為。二、選擇題1有四種輔因子(1) ， (2) ， ( 3 )磷酸吡哆素， ( 4)生物素，屬于轉移基團的輔酶因子

45、為：A 、 (1)(3) B 、 (2)(4) C 、 (3)(4) D 、 (1)(4)2哪一種維生素具有可逆的氧化還原特性：A 、硫胺素B 、核黃素C 、生物素D 、泛酸3含B 族維生素的輔酶在酶促反應中的作用是：A 、傳遞電子、質子和化學基團 B 、穩(wěn)定酶蛋白的構象C 、提高酶的催化性質D 、決定酶的專一性4有機磷農藥作為酶的抑制劑是作用于酶活性中心的：A 、巰基B 、羥基C5從組織中提取酶時，最理想的結果是：A 、蛋白產量最高BC 、酶活力單位數值很大D6同工酶鑒定最常用的電泳方法是：A 、紙電泳BC、醋酸纖維薄膜電泳D7酶催化底物時將產生哪種效應A、提高產物能量水平BC 、提高反應所

46、需活化能 D8下列不屬于酶催化高效率的因素為：A 、對環(huán)境變化敏感B 、共價催化D 、咪唑基、轉換系數最高、比活力最高、一聚丙烯酰胺凝膠電泳、聚丙烯酰胺凝膠電泳、降低反應的活化能、降低反應物的能量水平C 、靠近及定向 D 、微環(huán)境影響9米氏常數：A、隨酶濃度的增加而增加B 、隨酶濃度的增加而減小C、隨底物濃度的增加而增大D 、是酶的特征常數10 .下列哪種輔酶結構中不含腺甘酸殘基：A、B 、 C 、輔酶Q D 、輔酶A11 .下列那一項符合“誘導契合”學說：A、酶與底物的關系如鎖鑰關系B、酶活性中心有可變性，在底物的影響下其空間構象發(fā)生一定的改變，才能 與底物進行反應。C、底物的結構朝著適應活

47、性中心方向改變而酶的構象不發(fā)生改變。D、底物類似物不能誘導酶分子構象的改變12 .下列各圖屬于非競爭性抑制動力學曲線是：13.關于米氏常數的說法，哪個是正確的?A、飽和底物濃度時的速度BC、飽和底物濃度的一半D、在一定酶濃度下，最大速度的一半、速度達最大速度一半時的底物濃度14 .酶的競爭性抑制劑具有下列哪種動力學效應：A、不變，增大B、不變，減小C、增大，不變D、減小，K m不變15 .下面關于酶的描述，哪一項不正確:A、所有的酶都是蛋白質 B 、酶是生物催化劑C 、酶具有專一性D、酶是在細胞內合成的，但也可以在細胞外發(fā)揮催化功能16 .催化下列反應的酶屬于哪一大類:1 , 6一二磷酸果糖3

48、-磷酸甘油醛+磷酸二羥丙酮A、水解酶 B 、裂解酶C 、氧化還原酶D 、轉移酶17 .下列哪一項不是輔酶的功能:、轉移基團A、傳遞氫C、決定酶的專一性、某些物質分解代謝時的載體18 .下列關于酶活性中心的描述，哪一項是錯誤的：A、活性中心是酶分子中直接與底物結合，弁發(fā)揮催化功能的部位B、活性中心的基團按功能可分為兩類，一類是結合基團，一類是催化基團C、酶活性中心的基團可以是同一條肽鏈但在一級結構上相距很遠的基團D、不同肽鏈上的有關基團不能構成該酶的活性中心19 .下列哪一種抑制劑不是瑚珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑：A、乙二酸 B 、丙二酸 C 、丁二酸 D 、碘乙酸20 .酶原激活的實質是：A、激

49、活劑與酶結合使酶激活B 、酶蛋白的別構效應C、酶原分子空間構象發(fā)生了變化而一級結構不變D、酶原分子一級結構發(fā)生改變從而形成或暴露出活性中心21 .酶原激活的生理意義是：A、加速代謝B、恢復酶活性C、生物自我保護的方式D、保護酶的方式22 一個簡單的米氏酶催化反應，當 S<< 時：A 、反應速度最大B 、底物濃度與反應速度成正比C 、增加酶濃度，反應速度顯著變大D 、 S 濃度增加，值也隨之變大23下列哪一項不能加速酶促反應速度：A 、底物濃集在酶活性中心B 、使底物的化學鍵有適當方向C 、升高反應的活化能D 、提供酸性或堿性側鏈基團作為質子供體或受體24關于酶的抑制劑的敘述正確的是

50、：A 、酶的抑制劑中一部分是酶的變性劑B 、酶的抑制劑只與活性中心上的基團結合C 、酶的抑制劑均能使酶促反應速度下降D 、酶的抑制劑一般是大分子物質25胰蛋白酶原經腸激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，這一步驟是A 、誘導契合B 、酶原激活C 、反饋調節(jié)D 、同促效應26酶的比活力是指：A 、任何純酶的活力與其粗酶的活力比 B 、每毫克蛋白的酶活力單位數C 、每毫升反應混合液的活力單位D 、以某種酶的活力作為 1 來表示其他酶的相對活力27泛酸是下列哪一過程的輔酶組成成分：A 、脫羧作用 B 、乙酰化作用 C 、脫氫作用 D 、氧化作用28 下列哪一種維生素是輔酶A 的前體：A 、核黃素B

51、 、泛酸C 、鈷胺素 D 、吡哆胺29 下列那種維生素衍生出 :A 、維生素B1B 、維生素B2C 、維生素B5D 、生物素30 .某一酶的動力學資料如下圖，它的為:-3 -2 -1 0 1 2 3 1/SA、2 B 、3 C 、0.33 D 、0.5三、是非題1 .測定酶活力時，底物的濃度不必大于酶的濃度。2 .酶促反應的初速度與底物濃度無關。3 .當底物處于飽和水平時，酶促反應的速度與酶濃度成正比。4 .酶有幾種底物時，其值也不相同。5 .某些調節(jié)酶的的 S形曲線表明，酶與少量底物的結合增加了酶對后續(xù) 底物的親和力。6 .在非競爭性抑制劑存在下，加入足夠量的底物，酶促反應能夠達到正常的.o

52、7 .如果有一個合適的酶存在，達到過渡態(tài)所需的活化能就減少。8 .從自我剪切的中發(fā)現了有催化活性的，稱之為核酶。9 .同工酶指功能相同、結構相同的一類酶。10 .最適溫度是酶特征的物理常數，它與作用時間長短有關。11 .酶促反應中，酶飽和現象是普遍存在的。12 .轉氨酶的輔酶是叱哆醛。13 .酶之所以有高的催化效率是因為它可提高反應活化能。14 對于多酶體系，正調節(jié)物一般是別構酶 的底物，負調節(jié)物一般是別構酶的直接產物或代謝序列的最終產物15 對共價調節(jié)酶進行共價修飾是由非酶蛋白進行的。16 反競爭性抑制作用的特點是值變小，也變小。17 別構酶調節(jié)機制中的齊變模型更能解釋負協同效應。四、計算題

53、1 某底物在溶液中的濃度為 0.001, 而其活性中心的濃度的為 100, 求活性中心的濃度比溶液中的的濃度高多少倍？2 酶作 用 于 某底 物 的 米 氏 常數 為 0.005, 其反 應 速度 分別 為 最 大反 應 速 度 90%,50%,10%時，底物濃度應為多少？3催化焦磷酸水解的酶的分子量為120 000 , 由六個相同的亞基組成，純酶的比活力為3600酶，它的一個活力單位（UI）規(guī)定為：15分鐘內在37c標準條件下水解10微摩爾焦磷酸的酶量。求： （ 1）每酶在每秒鐘 內水解多少摩爾底物。（ 2）每酶中有多少摩爾的活性中心？（假設每個亞基上有一個活性中心） 。 （3） 酶的轉換系數4 稱取 25 的蛋白酶粉配制成25 酶液， 從中取出 0.1, 以酪蛋白 為底物用酚比色法測定酶活力，結果表明每小時產生1500以