第3章蛋白質(zhì)化學01(功能-氨基酸-肽-分類)

第三章蛋白質(zhì)化學蛋白質(zhì)是所有生物中非常重要的結構分子和功能分子，幾乎所有的生命現(xiàn)象和生物功能都是蛋白質(zhì)作用的結果，因此，蛋白質(zhì)是現(xiàn)代生物技術，尤其是基因工程，蛋白質(zhì)工程、酶工程等研究的重點和歸宿點。

蛋白質(zhì)-“Protein”——第一重要.

生老病死，萬物輪回(蛋白質(zhì)層次)生（誕生、生長）：在蛋白質(zhì)（酶）控制（催化）下的老細胞計劃性凋亡和新細胞的再生（細胞新陳代謝）、活細胞物質(zhì)的代謝。老？蛋白質(zhì)功能的普遍衰退(?)。病——個別蛋白質(zhì)的功能障礙。死？蛋白質(zhì)功能的全部停止,分解。蛋白質(zhì)——生物功能分子3.1蛋白質(zhì)的重要性和一般組成蛋白質(zhì)的功能與分布單細胞生物胞外酶鞭毛-蛋白質(zhì)（運動器官）細胞壁-糖、脂、肽細胞膜-載運蛋白、酶蛋白細胞質(zhì)-酶蛋白（催化物質(zhì)代謝）細胞核-酶蛋白（催化遺傳）多細胞動物個體層次毛發(fā)、皮膚-角蛋白骨骼牙齒-鈣+膠原蛋白食道（口、胃、腸）-消化酶（細胞外）血管中-免疫蛋白（Antibody）

激素蛋白器官層次巨噬細胞細胞水平提問：為什么人體細胞會有不同的形狀呢？細胞內(nèi)有支撐體？細胞內(nèi)絲網(wǎng)狀骨架蛋白（決定細胞形狀及運動）；地衣細胞帶有綠色熒光的骨架蛋白質(zhì)食物－酵母細胞細胞粘連物質(zhì)-膠原蛋白結構蛋白,均為纖維狀；功能蛋白,大多為球狀；細胞膜—載體蛋白（物質(zhì)、信號）、酶細胞質(zhì)(包括細胞器)—酶（物質(zhì)代謝）、信號傳遞細胞核—酶（遺傳）、結構蛋白（染色體骨架）細胞質(zhì)(包括細胞器)—酶（物質(zhì)代謝）、信號傳遞蛋白質(zhì)的功能（1）酶：生物系統(tǒng)中幾乎所有的化學反應都是在酶的催化下進行的。而生物系統(tǒng)中所有的酶都是蛋白質(zhì)。（2）物質(zhì)運輸（血紅蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖運輸載體、電子傳遞體）（3）貯藏（卵清蛋白、種子蛋白、酪蛋白）（4）細胞運動（肌肉收縮的肌球蛋白、肌動蛋白、微生物表面纖毛鞭毛）（5）防御（抗體、皮膚的角蛋白、血凝蛋白）（6）接受、傳遞信息（受體蛋白，味覺蛋白）

光受體蛋白：存在于視網(wǎng)膜視桿細胞中，感受光信號刺激（7）調(diào)節(jié)蛋白：激素（胰島素、甲狀腺激素）（8）毒素蛋白：蛇毒、蝎毒。（9）調(diào)節(jié)、控制細胞生長、分化、和遺傳信息的表達（組蛋白、阻遏蛋白）（10）機械支持：骨骼和皮膚有較高的拉力強度正是由于其存在。膠原蛋白、腱、結締組織。結構成分（結締組織的膠原蛋白、血管和皮膚的彈性蛋白、膜蛋白）

蛋白質(zhì)的一般組成元素組成蛋白質(zhì)是一類含氮有機化合物，除含有碳、氫、氧外，還有氮和少量的硫。某些蛋白質(zhì)還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、碘、碘、鋅和銅等。這些元素在蛋白質(zhì)中的組成百分比約為：

碳53％氫7％氧23％

氮16%

硫1％其他微量蛋白質(zhì)的含氮量蛋白氮占生物組織中所有含氮物質(zhì)的絕大部分。因此，可以將生物組織的含氮量近似地看作蛋白質(zhì)的含氮量。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量接近于16%，所以，可以根據(jù)生物樣品中的含氮量來計算蛋白質(zhì)的大概含量：蛋白質(zhì)含量=每克生物樣品中含氮的克數(shù)

6.25【凱氏定氮】樣品與濃硫酸共熱。含氮有機物即分解產(chǎn)生氨（消化），氨又與硫酸作用，變成硫酸銨。經(jīng)強堿堿化使之分解放出氨，借蒸汽將氨蒸至酸液中，根據(jù)此酸液被中和的程度可計算得樣品之氮含量。3.2、氨基酸組成蛋白質(zhì)的氨基酸中除脯氨酸外，其他均具有如下結構通式。一氨基酸的結構和分類各種氨基酸的區(qū)別在于側鏈R基的不同。20種基本氨基酸按R的極性可分為非極性氨基酸、極性氨基酸、酸性氨基酸和堿性氨基酸。-氨基酸可變部分不變部分Aminoacid地球上天然形成的氨基酸有300種以上，但是構成蛋白質(zhì)的氨基酸只有20種,且都是α-氨基酸（可能還存在更多的）。什么是α-氨基酸？----C-C-C-C-COOH

γβα----C-C-C-C(NH2)-COOHα-氨基酸----C-C-C(NH2)-C-COOHβ-氨基酸----C-C(NH2)-C-C-COOHγ-氨基酸氨基酸的結構

甘氨酸

Glycine

脂肪族氨基酸按R基化學結構分類氨基酸的結構

脂肪族氨基酸甘氨酸

Glycine丙氨酸

Alanine氨基酸的結構

甘氨酸

Glycine丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine

脂肪族氨基酸氨基酸的結構

甘氨酸

Glycine丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine

脂肪族氨基酸氨基酸的結構

甘氨酸

Glycine丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine異亮氨酸

Ileucine

脂肪族氨基酸氨基酸的結構

絲氨酸

Serine

含羥基氨基酸氨基酸的結構

絲氨酸

Serine蘇氨酸

Threonine

含羥基氨基酸氨基酸的結構

甲硫氨酸

Methionine

含硫氨基酸氨基酸的結構

甲硫氨酸

Methionine半胱氨酸

Cysteine含硫氨基酸氨基酸的結構

天冬氨酸

Aspartate

酸性氨基酸氨基酸的結構

天冬氨酸Aspartate谷氨酸

Glutamate

酸性氨基酸氨基酸的結構

天冬酰胺Asparagine

含酰胺氨基酸氨基酸的結構

天冬酰胺Asparagine谷氨酰胺

Glutamine

含酰胺氨基酸氨基酸的結構

堿性氨基酸精氨酸

Arginine氨基酸的結構

堿性氨基酸精氨酸

Arginine賴氨酸

Lysine氨基酸的結構

堿性氨基酸精氨酸

Arginine賴氨酸

Lysine組氨酸

Histidine氨基酸的結構

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine氨基酸的結構

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine氨基酸的結構

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸Trytophan氨基酸的結構

脯氨酸

Proline

亞氨基酸按照R基的極性分類（1）非極性氨基酸9種，包括：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸氨酸、脯氨酸。這類氨基酸的R基都是疏水性的，在維持蛋白質(zhì)的三維結構中起著重要作用。（2）不帶電荷的極性氨基酸6種，絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。這類氨基酸的側鏈都能與水形成氫鍵，因此很容易溶于水。

酪氨酸的-OH磷酸化是一個十分普遍的調(diào)控機制，Ser和Thr的-OH往往與糖鏈相連，Asn和Gln的-NH2很容易形成氫鍵，因此能增加蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性。（3）帶負電荷的aa(酸性aa)2種，Glu、Asp在pH6～7時，谷氨酸和天冬氨酸的第二個羧基解離，因此，帶負電荷。

（4）帶正電荷的aa(堿性aa)3種，Arg、Lys、His。在pH＝7時帶凈正電荷。非編碼的蛋白質(zhì)氨基酸也稱修飾氨基酸，是在蛋白質(zhì)合成后，由基本氨基酸修飾而來。Prothrombin(凝血酶原)中含有δ-羧基谷氨酸，能結合Ca2+。結締組織中最豐富的蛋白質(zhì)膠原蛋白含有大量4-羥脯氨酸和5-羥賴氨酸。（1）4-羥脯氨酸（2）5-羥賴氨酸（3）6-N-甲基賴氨酸（存在于肌球蛋白中）（4）γ-羧基谷氨酸。（5）Tyr的衍生物：3.5-二碘酪氨酸、甲狀腺素（6）鎖鏈素：由4個Lys組成（彈性蛋白中）。

非蛋白質(zhì)氨基酸生物體內(nèi)存在大量的氨基酸中間代謝產(chǎn)物，它們不是蛋白質(zhì)的結構單元，但在生物體內(nèi)具有很多生物學功能，如尿素循環(huán)中的L-瓜氨酸和L-鳥氨酸。

（1）L-型α–氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸L-鳥氨酸

（2）D-型氨基酸：D-Glu、D-Ala（肽聚糖中）、D-Phe（短桿菌肽S）

（3）β-、γ-、δ-氨基酸。β-Ala（泛素的前體）、γ-氨基丁酸（神經(jīng)遞質(zhì)）。氨基酸的旋光性除甘氨酸外，氨基酸均含有一個手性-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常數(shù)之一，是鑒別各種氨基酸的重要依據(jù)。氨基酸的溶解性P75表3-7。

氨基酸的光吸收構成蛋白質(zhì)的20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，但在遠紫外區(qū)(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。酪氨酸的max＝275nm;苯丙氨酸的max＝257nm;色氨酸的max＝280nm;【兩性離子】同一a.a.分子上帶有能放出質(zhì)子的-NH3＋正離子和能接受質(zhì)子的-COO-負離子，故稱～?！镜入婞c】調(diào)節(jié)溶液的pH值使得其中a.a.分子的氨基和羧基的解離度完全相等時，即氨基酸溶液所帶靜電荷為0，在電場中即不向陽極移動也不向陰極移動這時溶液pH值稱為氨基酸的等電點pI。二氨基酸的離解性質(zhì)氨基酸在結晶形態(tài)或在水溶液中，并不是以游離的羧基或氨基形式存在，而是離解成兩性離子。在兩性離子中，氨基是以質(zhì)子化(-NH3+)形式存在，羧基是以離解狀態(tài)(-COO-)存在。在不同的pH條件下，兩性離子的狀態(tài)也隨之發(fā)生變化。PH1710凈電荷+10-1正離子兩性離子負離子

等電點PIpI是氨基酸的重要常數(shù)之一，物質(zhì)在pI的溶解度最小，這是分離純化物質(zhì)的重要手段。氨基酸在等電點狀態(tài)下，溶解度最小。pH>pI時，氨基酸帶負電荷，-COOH解離成-COO-，電場中向正極移動。

pH=pI時，氨基酸凈電荷為零。pH<pI時，氨基酸帶正電荷，-NH2加氫成-NH3+，電場中向負極移動?，F(xiàn)以Ala為例介紹如何計算pI

K1和K2為解離常數(shù)

等電點時，aa的凈電荷為0。也就是[Ala-]=[Ala+]

推導得：[H]2=K1·K2等電點時氫離子濃度用I表示。I2=K1·K2

pI=1/2(pK1+pK2)氨基酸的等電點側鏈不含離解基團的中性氨基酸，其等電點是它的pK’1和pK’2的算術平均值.pI=(pK’1+pK’2)/2對于側鏈含有可解離基團的氨基酸，其pI值也決定于兩性離子兩邊的pK’值的算術平均值。

酸性氨基酸：pI=(pK’1+pK’R-COO-

)/2

堿性氨基酸：pI=(pK’2+pK’R-NH2)/2

對于R基不解離的氨基酸而言，計算起來非常簡單：

pI＝（pK1+pK2）/2若是R基解離的，氨基酸就有了多級解離，這種情況按下面的步驟來計算：

a由pK’值判斷解離順序?？偸莗K1<pK2<pK3<…，即誰pK’值小，誰先解離。

b按照解離順序正確寫出解離方程式：簡式，注意解離基團的正確寫法。

c找出呈電中性的物質(zhì)，其左右pK值的平均值就是氨基酸的等電點：

pI＝（pK左+pK右）/2四

氨基酸的化學性質(zhì)1．-氨基參與的反應（1）與甲醛發(fā)生羥甲基化反應用途：可以用來直接測定氨基酸的濃度。四

氨基酸的化學性質(zhì)1．-氨基參與的反應（2）與亞硝酸反應用途：范斯來克法定量測定氨基酸的基本反應。四,氨基酸的化學性質(zhì)1．-氨基參與的反應（3）?；磻猛荆河糜诒Ｗo氨基以及肽鏈的氨基端測定等。四

氨基酸的化學性質(zhì)1．-氨基參與的反應（4）烴基化反應用途：是鑒定多肽N-端氨基酸的重要方法。二硝基復苯四

氨基酸的化學性質(zhì)1．-氨基參與的反應（4）烴基化反應用途：是鑒定多肽N-端氨基酸的重要方法。苯異硫氰酸四,氨基酸的化學性質(zhì)1．-氨基參與的反應（5）生成西佛堿的反應用途：是多種酶促反應的中間過程。氮原子與碳原子用雙鍵連結形成的一類化合物四,氨基酸的化學性質(zhì)1．-氨基參與的反應（6）脫氨基和轉氨基反應用途：酶催化的反應。四,氨基酸的化學性質(zhì)

氨基酸與堿作用生成相應的鹽。氨基酸的堿金屬鹽能溶于水,而重金屬鹽則不溶于水。2．

-羧基參與的反應（1）成鹽反應用途：四,氨基酸的化學性質(zhì)1．-氨基參與的反應（2）形成酯的反應用途：合成氨基酸?；苌锏闹匾虚g體。2．

-羧基參與的反應四,氨基酸的化學性質(zhì)（3）形成酰氯的反應用途：這是使氨基酸羧基活化的一個重要反應。用于合成肽。2．

-羧基參與的反應四,氨基酸的化學性質(zhì)（4）疊氮化反應用途：常作為多肽合成活性中間體。2．

-羧基參與的反應四,氨基酸的化學性質(zhì)（5）脫羧反應用途：酶催化的反應。2．

-羧基參與的反應四,氨基酸的化學性質(zhì)(1)與茚三酮反應用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。3．-氨基和羧基共同參與的反應茚三酮水合茚三酮四,氨基酸的化學性質(zhì)（2）成肽反應用途：是多肽和蛋白質(zhì)生物合成的基本反應。3．-氨基和羧基共同參與的反應4．側鏈基團的化學性質(zhì)(1)巰基（-SH）的性質(zhì)作用：這些反應可用于巰基的保護。4．側鏈基團的化學性質(zhì)(1)巰基（-SH）的性質(zhì)作用：與金屬離子的螯合性質(zhì)可用于體內(nèi)解毒。4．側鏈基團的化學性質(zhì)(1)巰基（-SH）的性質(zhì)作用：氧化還原反應可使蛋白質(zhì)分子中二硫鍵形成或端裂。胱氨酸4．側鏈基團的化學性質(zhì)(1)巰基（-SH）的性質(zhì)作用：可用于比色法定量測定半胱氨酸的含量。硝基苯甲酸二硫化合物(DTNB)4．側鏈基團的化學性質(zhì)（2）羥基的性質(zhì)作用：可用于修飾蛋白質(zhì)。二異丙基氟磷酸酯4．側鏈基團的化學性質(zhì)（3）咪唑基的性質(zhì)組氨酸含有咪唑基，它的pK2值為6.0，在生理條件下具有緩沖作用。組氨酸中的咪唑基能夠發(fā)生多種化學反應?？梢耘cATP發(fā)生磷酰化反應，形成磷酸組氨酸，從而使酶活化。組氨酸的咪唑基也能發(fā)生烷基化反應。生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或喪失氨基酸的合成目前氨基酸的合成方法有5種：（1）直接發(fā)酵法；（2）添加前體發(fā)酵法；（3）酶法；（4）化學合成法；（5）蛋白質(zhì)水解提取法。通常將直接發(fā)酵法和添加前體發(fā)酵法統(tǒng)稱為發(fā)酵法。合成方法氨基酸的合成通過對菌株的誘變處理，產(chǎn)生的新微生物某代謝物在體內(nèi)積累，從而達到生產(chǎn)的目的。直接發(fā)酵法以葡萄糖，氨等為原料。應用直接發(fā)酵法生產(chǎn)氨基酸產(chǎn)量最大的是谷氨酸，其次是賴氨酸，其余可以生產(chǎn)的品種有蘇氨酸、異亮氨酸、結氨酸、精氨酸。組氨酸、脯氨酸、鳥氨酸、瓜氨酸等。1.直接發(fā)酵法氨基酸的化學合成又稱為微生物轉化法。這種方法使用葡萄糖作為發(fā)酵碳源、能源，再添加特異的前體物質(zhì)，以避免氨基酸合成途徑的反饋抑制作用，經(jīng)微生物作用將其有效地轉化為目的氨基酸。目前成功地用鄰氨基苯甲酸作為前體，工業(yè)生產(chǎn)色氨酸；用甘氨酸作為前體工業(yè)化生產(chǎn)絲氨酸。2．添加前體發(fā)酵法氨基酸的化學合成用微生物產(chǎn)生的酶作催化劑，直接使底物轉化為目標氨基酸。具有工藝簡單，周期短、耗能低、專一性強、收率高等特點。3、酶法氨基酸的化學合成反丁烯二酸＋NH3－－L-天冬氨酸

3、酶法天冬氨酸酶氨基酸的化學合成L-天冬氨酸＋H2O－－L-丙氨酸＋CO2

3、酶法天冬氨酸--脫羧酶氨基酸的化學合成

-氯-L-丙氨酸＋H2S--L-半胱氨酸＋HCl3、酶法半胱氨酸脫硫基酶氨基酸的化學合成甘氨酸＋甲醛--－L-絲氨酸3、酶法絲氨酸轉羥甲基酶氨基酸的化學合成

甘氨酸＋乙醛－－L-蘇氨酸

3、酶法蘇氨酸醛縮酶氨基酸的化學合成醛與氫氰酸和氨反應得到氰氨化物，經(jīng)水解得到外消旋的氨基酸。4.化學合成法（1）Strecker合成法氨基酸的化學合成-酮酸與氨作用，生成亞胺，再還原成外消旋的氨基酸。

4.化學合成法（2）還原氨化法氨基酸的化學合成此法是先制得-溴代羧酸，再在封管內(nèi)或高壓釜內(nèi)和氨氣反應得到外消旋氨基酸。

4.化學合成法（3）-溴代羧酸氨化法氨基酸的化學合成丙二酸酯經(jīng)亞硝化、催化氫化得到乙酰氨基丙二酸酯。在不同反應條件下，可以進一步得到各種氨基酸

4.化學合成法（4）丙二酸酯合成法a.乙酰氨基丙二酸酯合成氨基酸的化學合成丙二酸酯溴化后與鄰苯二甲酰亞胺鉀反應得到鄰苯二甲酰亞胺基丙二酸酯。它作為中間體，可以進一步與多種試劑發(fā)生反應制得不同的氨基酸4.化學合成法（4）丙二酸酯合成法b.溴代丙二酸酯合成法氨基酸的化學合成通?？梢允瓜w與一個具有光學活性的化合物反應得到非對映體，然后利用二者的物理或化學性質(zhì)的不同進行分離。常用的光學活性化合物有生物堿（如馬錢子堿）或有機酸（如酒石酸）等。L-氨基酸+純手性堿（或酸）L-氨基酸鹽分離D-氨基酸D-氨基酸鹽5.外消旋氨基酸的拆分(1)化學法氨基酸的化學合成5.外消旋氨基酸的拆分（2）酶解法氨基酸的化學合成不對稱加成途徑通過加成試劑（一般是加氫）的選擇性加成而實現(xiàn)的合成途徑,例如Corey法合成手性純氨基酸6．氨基酸的不對稱合成（1）應用不對稱前體合成法氨基酸的化學合成不對稱取代途徑通過試劑（一般是烷基化）的選擇性取代而實現(xiàn)的合成途徑6．氨基酸的不對稱合成（1）應用不對稱前體合成法氨基酸的化學合成此法的關鍵是制備一種具有特殊空間結構的加氫催化劑，這種催化劑能夠識別底物分子的潛手性面，使氫原子只能從一個方向進行加成，得到光學純異構體。6．氨基酸的不對稱合成

（2）應用不對稱催化劑合成法氨基酸的化學合成反應基本過程6．氨基酸的不對稱合成

（2）應用不對稱催化劑合成法氨基酸的應用1，醫(yī)藥工業(yè)

氨基酸輸液

必需氨基酸：蘇氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸半必需氨基酸：精氨酸、組氨酸是幼兒所必需的。治療藥劑1.Arg：對治療高氨血癥、肝機能障礙等疾病頗有效果；2.Asp：鉀鎂鹽可用于恢復疲勞；治療低鉀癥心臟病、肝病、糖尿病等。3.Cys：能促進毛發(fā)的生長，可用于治療禿發(fā)癥；甲酯鹽酸鹽可用于治療支氣管炎等；4.His：可擴張血管，降低血壓，用于心絞痛，心功能不全等疾病的治療。2.化學工業(yè)維生素B6:可采用Ala或Asp為原料合成。葉酸：需要用Glu為原料合成。氨基酸表面活性劑：?；劝彼徕c、十六烷基-L-賴氨酰-L-賴氨酸甲酯二鹽酸、月桂酰-L-精氨酸乙酯鹽酸等具有較強的抗菌殺菌活性，且無刺激性。聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作為合成皮革的表面處理劑；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯與磷酸高級烷基酯結合得到化合物可作為可塑劑，穩(wěn)定劑等。3，食品工業(yè)營養(yǎng)強化劑；谷氨酸鈉－味精；天冬氨酸鈉：可用于清涼飲料，能增加清涼感并使香味濃厚爽口；天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM4，農(nóng)業(yè)殺蟲劑：刀豆氨酸、5-羥色氨酸可使南方毛蟲拒食而死；半胱氨酸可殺死黃瓜蠅；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸鹽具有較強的殺蚜蟲和殺螨效果；殺菌劑：N-月桂酰纈氨酸可作為治療稻瘟??；-1，4環(huán)己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；除草劑：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；5，化妝品工業(yè)氨基酸能調(diào)節(jié)皮膚pH的變動，對細菌的防護作用，也可作為皮膚、毛發(fā)的營養(yǎng)成分，增加皮膚、毛發(fā)的光澤。防止皮膚干燥的自然保濕因子的主要成分是甘氨酸、羥基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、絲氨酸等游離氨基酸。在化妝品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些維生素，可防止皮膚老化。3.3多肽一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。一、多肽的結構由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個氨基酸組成的肽則稱為多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基。在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序通常在多肽鏈的一端含有一個游離的-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的-羧基，稱為羧基端或C-端。氨基酸的順序是從N-端的氨基酸殘基開始，以C-端氨基酸殘基為終點的排列順序。如上述五肽可表示為：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln二、肽鍵肽鍵的特點是氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用。組成肽鍵的原子處于同一平面。肽鍵肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉。在大多數(shù)情況下，以反式結構存在。肽的結構三多肽的性質(zhì)1、旋光性一般短肽的旋光度等于其各個氨基酸的旋光度的總和。蛋白質(zhì)水解得到的各種短肽，只要不發(fā)生消旋作用，也具有旋光性。

2、肽的酸堿性質(zhì)在pH0～14范圍內(nèi)，肽鍵中的亞氨基不解離，因此肽的酸堿性質(zhì)主要取決于Ｎ端α-NH２和C端α－COOH以及側鏈Ｒ上可解離的基團。在長肽或蛋白質(zhì)中，可解離基團主要是側鏈基團。肽中的末端α－COOHpK值比游離a.a中的大一些，而末端α－NH3＋的pK值比游離氨基酸中的小一些，R基變化不大。

多肽的等電點，隨著肽鏈內(nèi)酸性氨基酸殘基數(shù)的增加而下降，隨著肽鏈內(nèi)堿性氨基酸殘基數(shù)的增加而上升。3、肽的化學反應和游離氨基酸一樣，肽的α-羧基，α-氨基和側鏈R基上的活性基團都能發(fā)生與游離氨基酸相似的反應。四，天然存在的重要多肽在生物體中，多肽最重要的存在形式是作為蛋白質(zhì)的亞單位。但是，也有許多分子量比較小的多肽以游離狀態(tài)存在。這類多肽通常都具有特殊的生理功能，常稱為活性肽。如：腦啡肽；激素類多肽；抗生素類多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。谷胱甘肽γ-GluCysGly還原型谷胱甘肽氧化型谷胱甘肽γ-肽鍵GSSG氧化型谷胱甘肽谷胱甘肽γ-Glu—Cys—Gly廣泛存在于動、植、微生物細胞內(nèi)，在細胞內(nèi)參與氧化還原過程，清除內(nèi)源性過氧化物和自由基，維護蛋白質(zhì)活性中心的巰基處于還原狀態(tài)。

+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-

Met-腦啡肽+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-Leu-腦啡肽具有鎮(zhèn)痛作用。1982年，中科院上海生化所用蛋白質(zhì)工程技術合成了Leu---腦啡肽.