第3章 蛋白質的結構與功能

第3章

蛋白質Protein

蛋白質-英文為“Protein”——第一重要.

英[pr??ti:n]美[pro?'ti:n]“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷的自我更新?！?/p>

——恩格斯《反杜林論》1878年蛋白質存在于所有的（？）生物細胞中，是構成生物體最基本的結構物質和功能物質。蛋白質是生命活動的物質基礎，它參與了幾乎所有的生命活動過程。3.1蛋白質在生命活動中的重要作用生老病死，萬物輪回(蛋白質層次)生（誕生、生長）：在蛋白質（酶）控制（催化）下的老細胞計劃性凋亡和新細胞的再生（細胞新陳代謝）、活細胞物質的代謝。老？蛋白質功能的普遍衰退(?)。病——個別蛋白質的功能障礙。死？蛋白質功能的全部停止,分解。蛋白質——生物功能分子單細胞生物胞外酶鞭毛-蛋白質（運動器官）細胞壁-糖、脂、肽細胞膜-載運蛋白、酶蛋白細胞質-酶蛋白（催化物質代謝）細胞核-酶蛋白（催化遺傳）多細胞動物個體層次毛發(fā)、皮膚、指甲-角蛋白骨骼、牙齒-鈣+膠原蛋白肌肉-肌球蛋白和肌絲蛋白食道（口、胃、腸）-消化酶（細胞外）血管中-免疫蛋白（Antibody）

激素蛋白器官層次巨噬細胞細胞水平提問：為什么人體細胞會有不同的形狀呢？細胞內有支撐體？細胞內絲網狀骨架蛋白（決定細胞形狀及運動）；地衣細胞帶有綠色熒光的骨架蛋白質食物－酵母細胞細胞粘連物質-膠原蛋白結構蛋白,均為纖維狀；功能蛋白,大多為球狀；細胞膜—載體蛋白（物質、信號）、酶細胞質(包括細胞器)—酶（物質代謝）、信號傳遞細胞核—酶（遺傳）、結構蛋白（染色體骨架）細胞質(包括細胞器)—酶（物質代謝）、信號傳遞蛋白質分布廣泛、功能多樣1.催化功能-酶2.調控功能-激素、基因調控因子3.轉運功能-膜蛋白、血紅蛋白4.運動功能-鞭毛、肌肉蛋白5.結構成分-皮、毛、骨、牙、細胞骨架6.防御功能-免疫球蛋白（抗體、補體）蛋白質分布廣泛、功能多樣7.信號傳遞-受體8.營養(yǎng)貯存-卵清蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、酪蛋白9.異常作用-毒素3.2蛋白質的分類依據蛋白質的外形分類球狀蛋白質：globularprotein外形接近球形或橢圓形，溶解性較好，能形成結晶，大多數蛋白質屬于這一類。纖維狀蛋白質：fibrousprotein分子類似纖維或細棒。它又可分為可溶性纖維狀蛋白質和不溶性纖維狀蛋白質。膜蛋白質：membraneprotein依據蛋白質的組成分類簡單蛋白(simpleprotein)結合蛋白(conjugatedprotein)。3.3蛋白質的化學組成3.3.1元素組成蛋白質是一類含氮有機化合物碳50％氫7％氧23％氮16%

硫0-3％其他微量蛋白質的含氮量蛋白氮占生物組織中所有含氮物質的絕大部分。因此，可以將生物組織的含氮量近似地看作蛋白質的含氮量。由于大多數蛋白質的含氮量接近于16%，所以，可以根據生物樣品中的含氮量來計算蛋白質的大概含量：蛋白質含量（克%）=每克生物樣品中含氮的克數

6.25凱氏定氮法3.3.2蛋白質的基本單位

----氨基酸

(AminoAcid)

蛋白質水解蛋白質和多肽的肽鍵與一般的酰胺鍵一樣可以被酸堿或蛋白酶催化水解，酸或堿能夠將多肽完全水解，酶水解一般是部分水解.完全水解得到各種氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。最后得到各種氨基酸的混合物（結合蛋白還有其他成分）。所以，氨基酸是蛋白質的基本結構單元。3.3.2.1氨基酸的基本結構和構型地球上天然形成的氨基酸有300

種以上，但是構成蛋白質的氨基酸只有20余種,且都是α-氨基酸（可能還存在更多的）。什么是α-氨基酸？----C-C-C-C-COOH

γβα----C-C-C-C(NH2)-COOHα-氨基酸----C-C-C(NH2)-C-COOHβ-氨基酸----C-C(NH2)-C-C-COOHγ-氨基酸十九種氨基酸的通式3.3.2.2氨基酸的分類

常見的蛋白質氨基酸基本氨基酸標準氨基酸編碼氨基酸

（根據R基分類）

非極性氨基酸（8）

FW

極性、不帶電荷的氨基酸（7）

QNY

帶正電荷的氨基酸（3）

KR

帶負電荷的氨基酸（2）

DE

3.3.2.3蛋白質中氨基酸的修飾非編碼氨基酸

4-羥脯氨酸5-羥賴氨酸6-N-甲基賴氨酸γ-羧基谷氨酸吡咯賴氨酸硒代半胱氨酸

3.3.2.4非蛋白質氨基酸

除了參與組成蛋白質的常見和不常見的20-30種氨基酸外，還有其它150多種不參與組成蛋白質的氨基酸，這些氨基酸大多數是蛋白質中存在的L型α-氨基酸的衍生物。但也有一些β-，γ-，δ-氨基酸，甚至有些是D-型氨基酸

鳥氨酸瓜氨酸每種氨基酸都有專用的縮寫名課后作業(yè)：熟記20種基本氨基酸的三字符、單字符和結構式與性質（下次考試）。3.3.2.5氨基酸的主要理化性質（1）氨基酸的光吸收特征

可見光區(qū)：無吸收遠紫外和紅外區(qū)：都吸收近紫外（200—400nm）區(qū)：TyrTrpPhe

紫外吸收光譜原因：-C=C-C=C-C=C-C=C-

酪氨酸（Tyr）max＝278nm苯丙氨酸(Phe)max＝259nm色氨酸(Trp)max＝279nm紫外檢測法（280nm）手性-碳原子(不對稱C)，都具有旋光性。（2）旋光性

旋光度相反比旋光度是氨基酸的重要物理常數之一，是鑒別各種氨基酸的重要依據Gly沒有旋光性，其它19種AA都是L-型。（3）氨基酸的兩性解離及等電點

氨基酸同時含有氨基和羧基

根據酸堿質子理論，氨基酸在水中的偶極離子既起酸又起堿的作用，是一類兩性電解質

氨基酸的等電點

當溶液濃度為某一pH值時，氨基酸主要以兼性離子的形式存在，分子中所含的正負電荷數目正好相等，凈電荷為0。這一pH值即為氨基酸的等電點，簡稱pI。在等電點時，氨基酸在電場中既不向正極也不向負極移動，即氨基酸處于兩性離子狀態(tài)。

COO-H3N+水溶后等電荷狀態(tài)總電荷0加酸總電荷“+”H+H+

H+COOHCOO-H3N+水溶后等電荷狀態(tài)總電荷0加堿OH－OH－OH－總電荷“-”H2NH2O在不同的pH條件下，兩性離子的狀態(tài)發(fā)生變化。對中性AA來說：pH<pIpIpH>pI凈電荷+10-1正離子兼性離子負離子等電點PI側鏈不含離解基團的中性氨基酸，其等電點是它的pK’1和pK’2的算術平均值：pI=(pK’1+pK’2)/2

同樣，對于側鏈含有可解離基團的氨基酸，其pI值也決定于兩性離子兩邊的pK’值的算術平均值。酸性氨基酸：pI=(pK’1+pK’R-COO-

)/2

堿性氨基酸：pI=(pK’2+pK’R-NH2)/2精氨酸的pK1（COOH）值為2.17，pK2值為9.04，pK3值為12.98，其pI（等電點時的pH值）為（）。天冬氨酸的pK1（COOH）值為1.88，pK2（COOH）值為3.65，pK3（NH2）值為9.60，其pI值為

（）。

等電點的作用：1、判斷AA在某一pH時的帶電狀況2、判斷AA在電場中的移動方向（4）氨基酸的化學反應A、α-氨基參加的反應a、與2，4-二硝基氟苯反應NO2FO2N+H2N—CH—COOHRNO2O2NHN—CH—COOHR+HF弱堿性DNP-氨基酸（黃色）DNFBSanger法測定N末端氨基酸基礎DNFB又叫Sanger試劑b、與水合茚三酮反應弱酸加熱①形成紫色絡合物，可鑒定某化合物是否有可能是AA

②Pro和Hpro無游離氨基，只能形成黃色化合物（440nm）3.4

蛋白質的化學結構3.4.1

蛋白質的氨基酸組成3.4.2

蛋白質中氨基酸的連接方式一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個氨基酸組成的肽則稱為多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基（酰）。蛋白質與多肽并無嚴格的界線，通常是將分子量在6000道爾頓以上的多肽稱為蛋白質。蛋白質分子量變化范圍很大,從大約6000到1000000道爾頓甚至更大。蛋白質——月示——胨——多肽——肽——AA1*1045*1032*1031000200100-500在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序通常在多肽鏈的一端含有一個游離的-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的-羧基，稱為羧基端或C-端。氨基酸的順序是從N-端的氨基酸殘基開始，以C-端氨基酸殘基為終點的排列順序。如上述五肽可表示為Ser-Val-Tyr-Asp-Gln

肽鍵中C-N鍵具有部分雙鍵性質，因此組成酰胺平面的原子處于同一平面肽的物理化學性質

肽中α-羧基的pK值比游離氨基酸中大，α-氨基比游離氨基酸中的小等電點

α-羧基α-氨基側鏈基團

在生物體中，多肽最重要的存在形式是作為蛋白質的亞單位。但是，也有許多分子量比較小的多肽以游離狀態(tài)存在。這類多肽通常都具有特殊的生理功能，常稱為活性肽。如：腦啡肽；激素類多肽；抗生素類多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。

γ

CO----NH-CH-CO--NH-CH2-COOH（CH2）２

CH2

HCNH2

SH

COOH

還原型谷胱甘肽

Glu------Cys------GlySH還原型谷胱甘肽

Glu------Cys------GlyS

SGlu------Cys------Gly

氧化型谷胱甘肽

Glu------Cys------GlyS

SGlu------Cys------Gly

氧化型谷胱甘肽

L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val

L-OrnL-Orn

L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu

短桿菌肽S(環(huán)十肽)

由細菌分泌，含有D-AA和一些不常見AA，如鳥氨酸（Ornithine,Orn）。

3.4.3蛋白質的一級結構3.4.3.1蛋白質的一級結構的概念(Primarystructure)（1）組成蛋白質的多肽鏈數目.（2）多肽鏈的氨基酸順序，（3）多肽鏈內或鏈間二硫鍵的數目和位置。其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質生物功能的基礎。

蛋白質氨基酸順序的測定是蛋白質化學研究的基礎。自從1953年F.Sanger測定了胰島素的一級結構以來，現在已經有上千種不同蛋白質的一級結構被測定。

胰島素：

A鏈：21個AAB鏈：30個AA

兩個鏈間二硫鍵一個鏈內二硫鍵A鏈21

B鏈301.樣品必需純（>97%以上）2.知道蛋白質的分子量3.知道蛋白質由幾個亞基組成4.測定蛋白質的AA組成并根據分子量計算每種AA的個數5.測定水解液中的氨量計算酰胺的含量前提(1)測定蛋白質分子中多肽鏈的數目通過測定末端氨基酸殘基的摩爾數與蛋白質分子量之間的關系，即可確定多肽鏈的數目。(2)

多肽鏈的拆分幾條多肽鏈借助非共價鍵連接在一起，稱為寡聚蛋白質，血紅蛋白為四聚體，烯醇化酶為二聚體?？捎?mol/L尿素或6mol/L鹽酸胍處理，即可分開多肽鏈(亞基)。(3)

斷開二硫鍵在8mol/L尿素或6mol/L鹽酸胍存在下，用過量的-巰基乙醇處理，使二硫鍵還原為巰基，然后用烷基化試劑保護生成的巰基，防止重新被氧化。(4)測定每條多肽鏈的AA組成，并計算出AA成分的分子比

(5)分析多肽鏈的N-末端和C-末端(6)多肽鏈斷裂成多個肽段采用兩/多種不同的斷裂方法將多肽

斷裂成兩套或多套肽段，并將其分離。(7)測定每個肽段的氨基酸順序(8)確定肽段在多肽鏈中的次序

利用兩/多套肽段的AA順序彼此間的交錯重疊，拼湊出整條多肽鏈的AA順序。(9)確定原多肽鏈中二硫鍵的位置。3.5蛋白質的高級結構Protein蛋白質的三維結構二級結構三級結構四級結構（超二級結構和結構域）3.5.1蛋白質結構的層次構型：原子的連接方式構象：原子的空間排布蛋白質的二級結構(SecondaryStructure)肽鏈的主鏈在空間的排列蛋白質的三級結構(TertiaryStructure)所有原子都參與蛋白質的四級結構(QuaternaryStructure）多條肽鏈3.5.2肽單位平面和二面角3.5.2.1肽單位平面結構的特征

肽鍵中C-N鍵具有部分雙鍵性質，因此組成酰胺平面的原子處于同一平面

共振形式肽鍵的特點是氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共軛作用。肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉。組成肽鍵的原子處于同一平面（肽平面）。鍵長及鍵角一定。在大多數情況下，以反式結構存在。3.5.2.2酰胺平面與α－碳原子的二面角多肽鏈＝通過可旋轉的α-碳原子連接的酰胺平面鏈但這種旋轉是受到限制的3.5.3維持蛋白質分子構象的化學鍵影響蛋白質三維結構的因素內力（內因）蛋白質分子內各原子間作用力外力（外因）與溶劑及其他溶質作用力內因為主，外因通過改變內因起作用蛋白質分子內部的作用力肽鍵、二硫鍵、酯鍵、配位鍵氫鍵、疏水作用、范德華力、離子鍵（1)離子鍵(Electrastaticattraction)又稱鹽鍵，一種具有相反電荷的兩個基團之間的庫侖作用。這種鍵可以解離。（2)氫鍵(Hydrogenbond)氫鍵是由兩個負電性原子對氫原子的靜電引力所形成。X—H…Y它是質子給予體X-H和質子接受體Y之間的一種特殊類型的相互作用。（3)范德華力

(vanderWaalsforce)

這是一種普遍存在的作用力，是原子、基團或分子之間比較弱的、非特異性的作用力。（4）疏水作用

(HydrophobicInteractions)

非極性側鏈在極性溶劑水中為了避開水相而彼此靠近所產生的一種作用力。主要存在蛋白質的內部結構。蛋白質和酶的表面通常具有極性鏈或區(qū)域高分子的蛋白質可形成分子內疏水鏈、疏水腔或疏水縫隙，可以穩(wěn)定生物大分子的高級結構。二硫鍵(DisulfideBond)：由含硫氨基酸形成。在蛋白質分子中，起著穩(wěn)定肽鏈空間結構的作用。二硫鍵被破壞，蛋白質的生物活性喪失。配位鍵(Metal-ionCoordination)：兩個原子之間形成的共價鍵，共用電子對由其中的一個原子提供。金屬離子與蛋白質的結合往往是配位鍵，例如：鐵氧還蛋白。酯鍵(EsterBond)：在蛋白質分子中，絲氨酸和蘇氨酸的羥基與氨基酸的羧基縮合成酯，形成酯鍵。磷酸與含羥基氨基酸縮合形成磷酸酯鍵。

鍵能肽鍵

二硫鍵離子鍵

氫鍵疏水鍵

范德華力

90kcal/mol3kcal/mol1kcal/mol1kcal/mol0.1kcal/mol這四種鍵能遠小于共價鍵，稱次級鍵次級鍵微弱但卻是維持蛋白質三維結構中主要的作用力,原因何在?數量巨大3.5.4二級結構

蛋白質的二級(Secondary)結構是指肽鏈的主鏈在空間的排列,或規(guī)則的幾何走向、旋轉及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構象及鏈內或鏈間形成的氫鍵。主要有-螺旋、-折疊、-轉角、無規(guī)卷曲、-螺旋、環(huán)等。規(guī)則的二級結構3.5.4.1-螺旋結構1951年Paulling和

Gorey提出

螺距為0.54nm含3.6個氨基酸殘基13個原子3.613每個AA殘基占0.15nm轉1000肽鏈內形成氫鍵（1和5,2和6）通常，蛋白質分子為右手-螺旋右手α螺旋空間位阻較小，符合立體化學的要求，在肽鏈折疊中容易形成，構象穩(wěn)定

影響α螺旋形成的因素：①R基的大?。狠^大的難形成，如多聚Ile②R基的電荷性質：不帶電荷易形成③Pro：（1）-NH參與環(huán)的形成，C

-N不能旋轉（2）無法提供質子，不能形成鏈內氫鍵④Gly：R基為H，自由度太大3.5.4.2-折疊Paulling和Gorey提出-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列

-pleatedsheet在-折疊中兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm-折疊結構的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內氫鍵的交聯，氫鍵與鏈的長軸接近垂直-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。

某單鏈蛋白質分子量為20000，肽鏈長14.63nm,由α螺旋和β折疊組成，問該肽鏈中多少個AA形成α螺旋，多少個AA形成β折疊？3.5.4.3β轉角

β轉角在蛋白質分子中，肽鏈出現1800回折。在-轉角部分，由四個氨基酸殘基組成;彎曲處的第一個氨基酸殘基的-C=O和第四個殘基的–N-H之間形成氫鍵，形成一個不很穩(wěn)定的環(huán)狀結構。Ⅰ型：第三個AA羧基的氧原子和第一及第二個AA的羧基氧不在一側Ⅱ型：第三個AA羧基的氧原子和第一及第二個AA的羧基氧在一側這類結構主要存在于球狀蛋白分子中。多數處在蛋白質分子的表面。3.5.4.4無規(guī)卷曲

泛指不能歸入明確的二級結構如折疊片和螺旋的多肽片斷毛發(fā)的結構

一根毛發(fā)周圍是一層鱗狀細胞(scaIecell)，中間為皮層細胞(corticalcelI)。皮層細胞橫截面直徑約為20m。在這些細胞中，大纖維沿軸向排列。所以一根毛發(fā)具有高度有序的結構。毛發(fā)性能就決定于—螺旋結構以及這樣的組織方式。大纖維鱗狀細胞皮層細胞微纖維微纖維原纖維

α螺旋卷發(fā)(燙發(fā))的生物化學基礎(—角蛋白在濕熱條件下可以伸展轉變?yōu)椤獦嬒?，但在冷卻干燥時又可自發(fā)地恢復原狀。這是因為—角蛋白的側鏈R基一般都比較大，不適于處在—構象狀態(tài)，此外—角蛋白中的螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯，這些交聯鍵也是當外力解除后使肽鏈恢復原狀(—螺旋構象)的重要力量。這就是卷發(fā)行業(yè)的生化基礎。燙發(fā)時還原劑絲心蛋白(fibroin)：蠶絲和蜘蛛絲。特點：反平行式折疊片抗張強度高質地柔軟不能拉伸3.5.5超二級結構超二級結構：若干相鄰的二級結構單元按照一定規(guī)律有規(guī)則組合在一起，相互作用，形成在空間構象上可彼此區(qū)別的二級結構組合單位。

、

3.5.6結構域結構域：二級或超二級結構基礎上形成的特定區(qū)域。結構域存在的原因：1、局域分別折疊比整條肽鏈折疊在動力學上更為合理2、結構域與結構域之間由肽鏈連接，有利于結構的調整3.5.7三級結構：

三級結構是由二級結構元件構建成的總三維結構，包括一級結構中相距較遠的肽段之間的幾何相互關系和側鏈在三維空間中彼此間的相互關系

維系這種特定結構的力主要有氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力等。尤其是疏水鍵，在蛋白質三級結構中起著重要作用。肌紅蛋白

153AA3.5.8四級結構蛋白質的四級結構(QuaternaryStructure）是指由多條各自具有一、二、三級結構的肽鏈通過非共價鍵連接起來的結構形式各個亞基在這些蛋白質中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關系。這種蛋白質分子中，最小的單位通常稱為亞基或亞單位Subunit，它一般由一條肽鏈構成，無生理活性；由二硫鍵連在一起的兩條或兩條以上的肽鏈也為一個亞基。維持亞基之間的化學鍵主要是疏水力。由多個亞基聚集而成的蛋白質常常稱為寡聚蛋白。亞基單獨沒有生物功能

亞基血紅蛋白血紅蛋白四亞基兩兩相同，分別稱為α1、α2、β1、β2；血紅蛋白研究對象：幾個亞基，相同否？怎樣連接

作用力：

穩(wěn)定四級結構的作用力：結構互補（極性）和非共價鍵

主要由疏水相互作用驅動締合3.6多肽、蛋白質結構

與功能的關系Protein3.6.1多肽的結構和功能

3.6.2同功能蛋白質結構的物種差異與保守性

1、同源蛋白質：來自不同生物體執(zhí)行同一或相似功能的蛋白質稱同源蛋白質；

2、同源蛋白質的氨基酸序列具有明顯的相似性，稱為序列同源性。

3、不變殘基

4、可變殘基細胞色素C與系統(tǒng)樹

104個殘基，26個不變殘基

來自任兩個物種的細胞色素C的序列間的氨基酸差異數目與這些物種間的系統(tǒng)發(fā)生差異是成比例的，也即在進化位置上相差愈遠，其氨基酸序列之間的差別愈大。

細胞色素C的氨基酸序列差異可用于核對各個物種之間的分類學關系以及繪制系統(tǒng)樹或稱進化樹。

狗人猴

馬騾

鯨兔豬袋鼠企鵝雞鴨響尾蛇龜蒼蠅蛾脈孢菌屬念珠菌屬面包酵母菌小麥牛蛙金槍魚動物爬行動物兩棲動物魚哺乳動物鳥昆蟲植物脊椎動物從細胞色素C的一級結構看生物進化3.6.3蛋白質前體激活

3.6.4一級結構變異與分子病

分子?。河捎诨蛲蛔?，導致蛋白質中的氨基酸種類發(fā)生變化，并引起功能降低或喪失。

鐮刀型貧血癥鐮刀狀貧血病—血液中大量出現鐮刀紅細胞，患者因此缺氧窒息正常細胞鐮刀形細胞它是最早認識的一種分子病。流行于非洲，死亡率極高，大部分患者童年時就夭折，活過童年的壽命也不長，它是由于遺傳基因突變導致血紅蛋白分子結構的突變。正常型

---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys---β鏈

谷氨酸鐮刀型

---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys---β鏈

纈氨酸谷A（極性）纈A（非極性）(了解)由于纈氨酸上的非極性基團與相鄰非極性基團間在疏水力作用下相互靠攏，并引發(fā)所在鏈扭曲為束狀，整個蛋白質由球狀變?yōu)殓牭缎?，與氧結合功能喪失，導致病人窒息甚至死亡，但病人可抗非洲瘧疾。

3.6.5血紅蛋白變構

和運輸氧的功能

(hemoglobinHb)

亞基血紅蛋白四亞基兩兩相同，分別稱為α1、α2、β1、β2；肌紅蛋白

血紅蛋白α

血紅蛋白β氨基酸序列大不相同，功能相似（載氧），空間結構相似結構決定功能血紅蛋白的變構與功能之間的關系：變構脫氧血紅蛋白氧合血紅蛋白對氧的親和力低對氧的親和力高(R)relaxedstate(T)tensestate

血中氧分子的運送：Lung氧分子HemoglobinMyoglobinMuscle靜脈動脈環(huán)境氧高時Hb快速吸收氧分子環(huán)境氧低時Hb迅速釋放氧分子釋放氧分子后Hb變回

Tstate任何一個亞基接受氧分子后，會增進其它亞基吸附氧分子的能力3.6.6蛋白質的變性和復性3.6.6.1變性和變性因素

定義：蛋白質的次級鍵破壞,天然結構解體,引起生物活性喪失,溶解度降低以及其它理化常數改變，但一級結構沒有變化

變性因素：物理因素如熱、紫外線照射、高壓和表面張力；化學因素如有機溶劑、脲、胍、酸、堿、重金屬陽離子、生物堿等

3.6.6.3復性：當變性因素除去后，變性蛋白質重新回復到天然結構的現象.

3.6.6.4變性的利用和預防

3.6.6.5新生肽的折疊分子伴侶1.蛋白質的功能是由空間構象決定的2.蛋白質的空間構象是由關鍵部位的氨基酸順序決定的3.關鍵部位氨基酸的變化會引起功能發(fā)生變化3.7蛋白質的物理化學性質3.7.1

蛋白質的兩性電離及等電點為什么蛋白質具有兩性（酸、堿性）？含有酸堿氨基酸殘基堿/酸越大pI

？

越小pI通常在6.0左右3.7.2蛋白質的電泳蛋白質顆粒電泳時，遷移率由以下因素決定：所帶電荷分子量分子形狀3.7.3蛋白質分子的大小及分子量測定蛋白質的分子量一般在一萬至一百萬道爾頓(1)SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法測定相對分子質量十二烷基磺酸鈉原態(tài)蛋白質變性？磺酸基極性親水烷基親油（蛋白質疏水區(qū)）凝膠法只適于球狀蛋白分子測量蛋白質混合樣(2)凝膠過濾法60000~80000轉/分重力60萬～80萬倍(3)沉降速度法3.7.4蛋白質的膠體性質膠體溶液的特點是什么？分子直徑在1-100nm內，溶于水，且不易聚集沉淀（穩(wěn)定）。大多數球狀蛋白，分子直徑在膠體溶液范圍。溶于水，能形成穩(wěn)定的膠體溶液。蛋白質膠體溶液的穩(wěn)定