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文檔簡介
6.常見食品蛋白質(zhì)與新蛋白質(zhì)7.食品蛋白在加工和貯藏中的教學(xué)目掌握蛋掌握蛋白質(zhì)的一般性掌握蛋白質(zhì)的功能了解蛋白質(zhì) 中的變重點重點和蛋白質(zhì)變蛋白質(zhì)功能緒蛋白質(zhì)的元素分蛋白質(zhì)的元素組(1)C、H、O、N和少量的S元素;(2)微量金屬元素P、Fe、Zn和50—55%6—7%
20—23O0.2—0.3% 約16N緒蛋白質(zhì)在生物體系中起 作 酶是蛋由20種氨基酸(aminoacid)構(gòu)成的聚緒蛋白質(zhì)的分僅有氨基酸組成的蛋白結(jié)合蛋氨基酸與非蛋白質(zhì)組分復(fù)非蛋白質(zhì)組分稱為輔衍生蛋經(jīng)酶或化學(xué)方法處理的蛋緒結(jié)合蛋白質(zhì)包 脂蛋白(蛋黃蛋白質(zhì)、幾種肌漿蛋白質(zhì)金屬蛋白(血紅蛋白、肌紅蛋白和幾種酶緒根據(jù)大體上的結(jié)構(gòu)形式分含有相互纏繞的多肽緒根據(jù)蛋白質(zhì)的功能分結(jié)構(gòu)肌肉、骨骼、皮肽等動物組織中含有結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)(角蛋白、膠原白、彈性蛋白等),它們的功能有生物活性的蛋酶是活性白中重要的類,已鑒出的200種以上,它們都是高度專一性的催化劑。其他生物活性蛋白質(zhì)包括結(jié)構(gòu)蛋、調(diào)節(jié)代謝反應(yīng)的激素蛋白(胰島素生長激)、收縮蛋白(肌球蛋白、肌動蛋白和微管蛋白)、傳遞蛋白質(zhì)血紅蛋白、肌紅蛋白、鐵傳遞蛋白)、抗體蛋白、 白、 )白毒素和敏以及些類的生。緒食品蛋能特性的蛋白質(zhì)。乳、肉(包括魚和家禽)、蛋、谷物、豆類和油料是食第一節(jié)氨基酸是組成蛋白質(zhì)(Protein,簡寫Pr)兩兩種形游離氨基單獨存在蛋白態(tài)氨以蛋白質(zhì)分子形式從化學(xué)的角度上從化學(xué)的角度上講,氨基酸(Amino上氨基(NH2)基(-COOH)的化合物總稱第一節(jié)氨基和羧基結(jié)合的原子稱為α-碳原子,天然蛋白質(zhì)α-氨基酸 β-氨基(R:“Radical”游離基的略語,表示氨基酸固有的原子第一節(jié)氨基結(jié)合在α-碳原子以外的游離氨基,稱為β-氨基當1分子內(nèi)含有2個以上氨基或羧基時,要根據(jù)其結(jié)合 氨基酸的元素組成及食品中的主要氨氨基酸元四種四種元C、H、O、N;只有兩種氨基酸有硫(S)元素,即Cys和Met第一節(jié)甘氨酸(Gly 丙氨酸(Ala 纈氨酸( 亮氨酸(Leu異亮氨酸(第一節(jié)絲氨酸(Ser 蘇氨酸(天冬氨酸( 谷氨酸(Glu天冬酰胺(Asn 第一節(jié)組氨酸(His 賴氨酸(Lys精氨酸(半胱氨酸( 蛋氨酸(Met第一節(jié)苯丙氨酸(Phe 酪氨酸(Tyr色氨酸(Try 第一節(jié)還有一類氨基酸也是很主要的,它們分別是Cys、HylHyp胱氨酸( 羥脯氨酸(羥賴氨酸(第一節(jié)特殊氨基酸和低聚肌β-丙氨豌高肌β-丙氨豌高絲氨茶葉、腦γ-氨基酪氨肝高半胱胡蘿蒜黃章魚章魚、?;堑谝还?jié)氨基酸的分按照羧基和氨基數(shù)目分堿性氨基三 Lys、Arg、中性氨基余下十五
酸性氨基酸Asp、第一節(jié)Gly、Ala、Vel 五脂肪醇氨基酸:Ser、 二
Asp、 二第一節(jié)按照側(cè)鏈基團非極非極Ala MetPheTry極極性不帶 Thr Asn 帶正帶正Lys、Arg、帶負帶負Glu、第一節(jié)Val、Leu、Ile、Phe、Met、Try、Lys、Thr 嬰兒、生理功能缺陷 第一節(jié)物理性晶形甘氨酸(Gly),292 乙酸,16.5第一節(jié)于乙醚等非極性溶劑中,而均能溶于強酸堿溶液中。比比旋光其其中:α—旋光度 C—濃度L-長度 D-鈉光波長5896第一節(jié)其其中A或D-C-克分子濃度L-吸收杯內(nèi)徑長度ε-克分子消光系數(shù)I0-入射光強度I-透射光強度。第一節(jié)D.甜味Lys-HCl+2,Gln+1,Val+1,Glu-2Na+1,Arg-咸味AA:Asp-2Na+3,Glu-2Na+3,His-鮮味AA:Glu-Na+3,Asp-第一節(jié)例如:D-Try的甜度可達蔗糖的40倍,而D-Asn比蔗糖又如:一種新型甜料劑——阿斯帕特(Aspartame)第一節(jié)具有以下幾點特點關(guān)于L-AA,重點是Glu-Na(俗稱味精,MSG),幾點說明第一節(jié)純度很高的Glu-Na是沒有鮮味的,只有在NaCl存在下Glu-Na才有鮮味,因此稱Glu-Na為NaCl的助鮮劑特特鮮味精:味精+肌苷酸或鳥苷酸核苷酸稱為味精的助鮮化學(xué)性 緩沖AA具有緩沖作用AA兩(MP)特別AA兩水水的介電常數(shù)升第一節(jié)1.1.3.2.2AA的解離曲線和等AAAA值使AAAI第一節(jié)1.1.3.2.4化學(xué)幾點說R基團上含有N元素的AA,如His、Try、Arg、Lys,還有Pro和Hyp能與HNO2發(fā)生定量反應(yīng),不能確定N元素來自AA(-NH2),這是Va-Sle法測定氨基氮的基礎(chǔ)??梢源_定Pr的水解程度,因為只有A的氨基(-NH2)樣品用量較多第一節(jié)與水合茚三酮的紫色化合說明茚三酮在溫度過高時,本身氧AA與一些離子(如Zn+2等)反應(yīng)生成絡(luò)合物第一節(jié) AA在特定酶的作用下生成伯胺,并放出CO2氣體第一節(jié) -氨基丁生成的CO2氣體,采用氣勃氏氣體分析儀測壓換算-氨基丁脫氨AA在特定酶作用下,脫去氨基,生成酮基酸,如Gluα-酮戊二第一節(jié)一般AA茚三酮法:用0.5%茚三酮溶液,噴霧在濾紙上,吹干成為紫紅色吲哚醌法(各種AA與吲哚醌反應(yīng)生產(chǎn)不同顏色紅色:Leu、 淺紅 紫色:Ile、Cys、Arg;桔黃 綠:Trp;蘭綠 咖啡色 蘭紫:Met、Glu、SerLys;蘭色:Phe、Asp、Ala、Pro、特殊呈色反酚基的顯色反應(yīng)①米倫氏反應(yīng)試劑—HNO3.HNO2.Hg+.Hg2+第一節(jié) 酚衍生 鄰醌圬衍生②福林氏反應(yīng)(Follin):試劑—鎢酸鈉、檸檬酸、磷酸等Tyr+福林試劑 →鉬蘭(鎢蘭)。鄰-硝醌酸鈉衍生第一節(jié)Trp生成的黃色比Tyr生成的顏色胍基反應(yīng)(Arg)一坂口反應(yīng):試劑—α–萘酚OH
櫻桃吲哚環(huán)顯色反應(yīng)(Trp)一乙醛酸反應(yīng):濃硫(H2SO4)第一節(jié)Trp+乙醛 生成紫色說明:濃(H2SO4)要順壁加入,使之不相混,否則會破壞重氮苯黃酸鹽(鮮紅色第一節(jié)巰基的顯色反應(yīng)CySHCySH+OH-→CySH-OH+Na2S+Na2S+ →PbS↓PbS+HClH2SPb(Cl)2臭雞蛋味說明:Met不能發(fā)生此反 〔Fe(CN)5NO〕2-CySH→〔Fe(CN)5NO·SH〕→〔Fe(CN)5NOS〕3-說明:沒有此反應(yīng),但可以加KN或巰基乙醇把C還原成CSH,行此反應(yīng)。第二節(jié)指氨基酸通過共價鍵(肽鍵)連接而成第二節(jié)肽鍵不同于C-N單鍵和C=N雙鍵肽鍵具有部分單鍵性質(zhì)同時又有雙鍵肽鍵不能自由旋肽單位是剛性平肽單位平面有一定的鍵長和鍵肽鍵(-CO-NH-),又稱為酰胺第二節(jié)一級結(jié)構(gòu)概1、氨基酸在鏈中的排列順序是隨機2、蛋白質(zhì)中二肽或三肽的氨基酸順序全部或幾乎全部的可能排列存3、在同一肽鏈中未發(fā)現(xiàn)周期性的重復(fù)順序(如BB或BDBD)也極少發(fā)現(xiàn)有三個以上相同的氨基酸連續(xù)排列(如AAAA或BBBB),4564、關(guān)于二硫鍵的位置和數(shù)目沒有明顯的規(guī)第二節(jié)α-螺旋定定義:多肽鏈主鏈骨架中的若干肽段各自沿著某個軸盤旋折迭,并以氫鍵維持,從而形成具有規(guī)律的構(gòu)象螺旋的形如果一系列如果一系列C的成對二面角(,)螺旋分為整數(shù)螺旋和非整數(shù)螺旋;左旋和右旋螺旋①α-系螺旋:氫鍵形成封閉環(huán)的方式封閉環(huán)包含的原子數(shù)=3n+4(n=1、2、3 第二節(jié)第二節(jié)第二節(jié)②γ-系螺旋:氫鍵形成封閉環(huán)的方式封閉環(huán)包含的原子數(shù)=3n+5(n=1、2、 螺旋用螺旋用SN表示S-表示每一圈包含的AA殘基數(shù)N-表示氫鍵封閉環(huán)的原子典型的α-右手螺即:3.613-螺旋第二節(jié)11每隔3.6個AA殘基上升一圈 ?,每個AA殘基沿軸旋轉(zhuǎn)1000,上升1.5?。 二面角:φ=-480,5703相鄰螺旋之間形成氫第二節(jié)殘基的羰基氧原子與第五個A(4)氫鍵的取向與螺旋軸幾乎平行。(5)R基團位于α-螺旋體的外β-折迭結(jié)構(gòu)(β-片層結(jié)構(gòu)β-折迭結(jié)構(gòu)的形若干條肽鏈或一條肽鏈的若干肽段平行排列,相鄰主骨鏈之間靠氫鍵系的一種結(jié)構(gòu)折迭的種正平行β-折迭 相二面角φ=-反平行β-折迭 相反面角φ=-第二節(jié)第二節(jié)第二節(jié)第二節(jié)第二節(jié)β-折迭結(jié)構(gòu)的特①折迭時平面間的距離為0.7?;當空間展開時為 R 第二第二節(jié)肽鏈的折疊受到側(cè)鏈R基的各種限1肽鍵的硬度2帶正電或負電的R3肽鏈中疏水基和親水基位置和第二節(jié)無規(guī)卷曲(無規(guī)線團,自由折迭等它的二面角(φ,ψ),當以任意角度存在時就組成了無發(fā)夾結(jié)構(gòu)(β-轉(zhuǎn)角,U形轉(zhuǎn)折第二節(jié)只有在第三個AA殘基為Gly的情況下,Ⅱ型才存在Pro是α-螺旋體的最大破壞者,而是β-轉(zhuǎn)角的最好生成者第二節(jié)蛋白 無規(guī)則卷曲/還原血紅 蛋胰凝乳蛋白酶免疫球蛋核糖核酸酶A大豆11S球蛋
0
0-0
第二節(jié)超二級結(jié)在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次上,超二級結(jié)構(gòu)高于二級結(jié)構(gòu), αα是由兩股或三股α-螺旋彼此纏繞而成左手超螺旋,重第二節(jié)圖2-13超二級結(jié)構(gòu)的基本形 (d)βββ第二節(jié)磷酸丙糖異構(gòu) 酸激圖2-14兩種含有β-第二節(jié)定義:一條多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,由于其順序相隔較遠的氨R蛋白定義:一條多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,由于其順序相隔較遠的氨R圖2-19卵溶菌酶的三級結(jié)第二節(jié)圖2-22胰島素的三級結(jié)第二節(jié)圖2-20肌紅蛋白(Mb)三級結(jié)第二節(jié) 圖2-21磷酸丙糖異構(gòu)酶和 第二節(jié)球狀蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)有如下特征在球狀蛋白質(zhì)分子中,一條多肽鏈往往是通過一部分α-螺旋,一部分-折迭,一部分β-轉(zhuǎn)角和一部分無規(guī)卷曲,從而形成緊密的球狀在球狀蛋白質(zhì)分子中,大多數(shù)非極性側(cè)鏈總是埋藏在分子的內(nèi)部形,而大多數(shù)極性鏈總是 于分子的表面形成親區(qū)。極性基團的類和目、排布就決定了蛋白質(zhì)的功能。在球狀蛋白質(zhì)分子的表面,往往有一個內(nèi)陷的空穴,此穴往往是疏水區(qū),容納一個或二個小分子的配體或大分子的一部分球狀蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu),主要是由鹽第二節(jié)圖2-24溶菌酶的結(jié)構(gòu)第二節(jié)(d)細胞色素c3;(e)、(f)分別為木瓜蛋白酶結(jié)構(gòu)域1和2圖2-25第二節(jié)結(jié)構(gòu)定義定義:蛋白質(zhì)分子中某些空間區(qū)域相鄰的氨基酸殘基在二級結(jié)構(gòu)和二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,進一步組合成的具有某些功能的結(jié)構(gòu)圖2-23結(jié)構(gòu)第二節(jié)從結(jié)構(gòu)形成的角度來看,一條長的多肽鏈先折疊從功能的角度來看,很多由多個結(jié)構(gòu)域組成的蛋第二節(jié)蛋白質(zhì)分子的四級定定義:幾條或幾十條完整的,具有一級、二級、三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈在一起而形成的寡聚蛋白質(zhì),就叫做蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。每一個多稱之為蛋白質(zhì)的亞基亞單位一般是由一條多肽鏈組成的,但也有由幾條多肽鏈構(gòu)成多肽鏈以二硫鍵相連均一四級結(jié)非均一四級結(jié)圖2-26a四級結(jié)構(gòu)模第二節(jié)α-螺 β-轉(zhuǎn)角或無 β-折圖2-27圖2-27四級結(jié)構(gòu)立體排第二節(jié)為180~210kDa聚體為180~210kDa βllS球蛋白是大 中的主要貯藏蛋白,分子量360kD,是由12個亞基構(gòu)成的寡聚蛋白,聚合度在2000左右 B 第二節(jié)圖2-28(以β鏈為頂部的俯視圖第二節(jié)? ?三、氨基酸形成肽鏈時,不同種類氨基酸的排列順序四、肽鏈的盤曲、折疊方式及其形成的空間結(jié)構(gòu)千差萬二硫第二節(jié)二硫5、穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用范德華蛋白質(zhì)形成二級、三級和四級結(jié)構(gòu),并使之保持穩(wěn)定的相互作用力包括兩類:①蛋白質(zhì)分子內(nèi)固有的作用力,所產(chǎn)生的分子內(nèi)相互作用(即范德華相互作用和空間相互作用);②范德華空間相互空間相互金屬離蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)氫疏水相互作靜電相互作第二節(jié)6、蛋白質(zhì)的物理蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)(酸堿性、水解、顏色反應(yīng)、第三節(jié)蛋白質(zhì)1、蛋白質(zhì)變性變性:氫鍵等次級鍵破壞,空間構(gòu)分子組成不變,分子量不變,即肽鍵不斷裂水解作用:肽鍵斷裂,即一級結(jié)構(gòu)破壞
,從有序到無序第三節(jié)蛋白質(zhì)2、蛋白質(zhì)變性
化學(xué)性質(zhì)的改
生物性能的改
抗原性生物功第三節(jié)蛋白質(zhì)食品蛋白質(zhì)變性后通常引起溶解度降低或失去溶解性,從而影響白質(zhì)的功能特性或加工特性。種況,變是需宜中胰抑制的熱變性可著提動時的消化生效部變性蛋白則天然狀態(tài)更易消化,或具有更的 性、起泡性和膠性。第三節(jié)蛋白質(zhì)在某些情況下例如,有的蛋白質(zhì)在加熱時發(fā)生變性,冷卻后,又可二硫鍵的斷裂第三節(jié)蛋白質(zhì)物理因3、影響蛋白質(zhì)變物理因熱在加熱條件下,肽鍵產(chǎn)生熱振蕩,導(dǎo)致維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的鍵破壞,天然構(gòu)象變性速率取決于溫度。對許多反應(yīng)來說,溫度每升高1℃,轉(zhuǎn)化速率約增加21,速率可增加60倍左右,因為水活性、pH、離子強度和離子種類等。即使蛋白質(zhì)用溫和方法脫水,如冷凍干燥法仍然可引起某些蛋白質(zhì)變性。蛋白質(zhì)(或酶)在干燥條件下比含水分時熱變性第三節(jié)蛋白質(zhì)為1蛋白熱變性溫度蛋白為1蛋白熱變性溫度蛋白熱變性溫度牛蛋α-乳清血紅β-乳球雞蛋大豆球蛋肌紅燕麥球第三節(jié)蛋白質(zhì)靜高壓力誘導(dǎo)蛋白質(zhì)變性的原因主要是蛋白質(zhì)的柔性和可壓縮性。盡管氨基酸殘基是被緊密地包裹在球狀蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部,但是仍然存在一些恒定的。壓力引起的蛋白質(zhì)變性是高度可逆的高壓導(dǎo)致的蛋白質(zhì)變性不會損害蛋白質(zhì)中的必須氨基酸味,也不會導(dǎo) 化合物的形成第三節(jié)蛋白質(zhì) 泛關(guān)注,例如滅菌和膠凝化。在200--1000MPa高壓下滅菌,使細胞 大豆球蛋白或3%肌動球蛋白在1OO—700MPa 壓下,于25℃加壓30min,則可形成凝膠,其質(zhì)地比熱凝膠柔軟 壓也常用于牛的嫩化加工,一般處理壓力為100—300MPa。壓力加工,目前是一種 第三節(jié)蛋白質(zhì)剪性。在加工面包或其他食品的面團時,產(chǎn)生的剪切力使蛋白質(zhì)變性,主要是因為β螺旋的破壞導(dǎo)致了蛋白質(zhì)的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的改變。輻芳香族氨基酸殘基吸收紫外若能量高,能打斷二硫鍵,導(dǎo)致構(gòu)象變食品進行一般的輻射保鮮時,輻射對食品蛋白質(zhì)的影響極小。原因:1.量低;2.食品中水的裂解減少了其他物質(zhì)第三節(jié)蛋白質(zhì)冷界面作蛋白質(zhì)物理變性技術(shù)的應(yīng)用輻射等技術(shù)確實現(xiàn)在研究的第三節(jié)蛋白質(zhì)ppH等有機溶尿素和鹽酸胍 尿素和鹽酸胍優(yōu)先和變性蛋白質(zhì)結(jié) 促進疏水氨基酸殘基在水相中增溶,也降低了疏水相互第三節(jié)蛋白質(zhì)表面活性SDS(十二烷基硫酸鈉),強有力的蛋白質(zhì)變性劑破壞了蛋白質(zhì)的疏水相互作用,促使天然蛋白質(zhì)伸展,非極性基團于水介質(zhì)中,導(dǎo)致了天然與變性蛋白質(zhì)之間的平衡移動,引起蛋第三節(jié)蛋白質(zhì)4乙醇改變水的介電常數(shù),改變靜電作非極性側(cè)鏈 中比在水中更易溶解 疏水區(qū),削弱或打斷疏水相互作促溶低濃度(離子強度≤0.2)靜電中和作用穩(wěn)定了蛋白質(zhì)的結(jié)較高的濃度(>1mol/L)離子特異效第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能脂糖脂糖蛋白
構(gòu) 食品品其他成其他成蛋白質(zhì)的兩解離及等蛋白質(zhì)的兩解離及等電蛋白質(zhì)膠體質(zhì)及沉淀作第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能面制 肉制 糖飲 仿肉食 嬰幼兒食第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能蛋白質(zhì)的功能性質(zhì): 、保藏 和消費期間影響蛋白質(zhì)在食品系中的性能的那些蛋白質(zhì)的物理和化學(xué)性質(zhì)第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能食品蛋白質(zhì)在食品體系中的功Functionalrolesoffoodproteinsinfood第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能食品體 分子水第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能溶解 水合界面性膠凝
功能
粘組織第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能的固有性質(zhì)。是蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)-溶劑相概氮溶解氮溶解性指標(NSI)、水評價指第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能氨基酸組溫 pH 離子強
分子親疏水第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能影響蛋白質(zhì)溶當pH=pI時,蛋白質(zhì)的溶解度最低利用這一性質(zhì)進行蛋白質(zhì)提取 第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能離子強低離子強度(<0.5)—鹽溶高離子強度 —鹽第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能溫一般降低蛋白質(zhì)的溶解第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能脫脂堿浸固液分殘干脫脂堿浸固液分殘干酸沉飼固液分乳水廢中滅干(3)第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能(3)第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能pro溫 蛋白質(zhì)鹽的種 離子強水化時第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能2蛋白質(zhì)中含有極性和非極性基團,在油水兩相之間形成種致密的界面膜,能夠降低油水界面的界面張力,從而性止體系中油滴 ,提高體系的穩(wěn)定性評價指標 活性指數(shù)穩(wěn)定性指數(shù)第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能蛋白質(zhì)起蛋白質(zhì)起泡性評分布、起泡能力密度強度、氣泡平均直徑和直穩(wěn)定性等指標表示。常用的是起泡力和沫穩(wěn)定
指蛋白質(zhì)在汽-液界面形成堅韌的薄膜使大量氣并入和穩(wěn)定的能第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能有有效起泡劑必須滿快速吸附至氣-水界易于在界面上展開和重通過分子間相互作用形成粘合性蛋白質(zhì)作為發(fā)泡劑的條件是具有表面活性劑的性質(zhì)第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能3膠凝性:蛋白質(zhì)分子構(gòu)象改變或部分伸展,發(fā)生變性,單個變性的蛋質(zhì)分子逐 形成可以容納水等物質(zhì)的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)凝膠形成機第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能凝溶凝溶如:豆?jié){、牛奶、蛋清第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能狀態(tài)存在。如:奶酪、豆腐、新鮮的魚肉禽有一定的形狀、彈性第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能九、風(fēng)味結(jié)風(fēng)蛋風(fēng)蛋白蛋蛋白 風(fēng)良好風(fēng)味載 與不良風(fēng)味結(jié)第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能蛋白質(zhì)與風(fēng)味之間的相互作蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合包括物理吸附和化學(xué)吸物理吸附:范德華力和毛細管吸化學(xué)吸附:靜電吸附、氫鍵結(jié)合和共價結(jié)第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能影響蛋白質(zhì)與風(fēng)味結(jié)合的因鹽:鹽溶類鹽由于使疏水相互作用去穩(wěn)定,降低風(fēng)味結(jié)合,而鹽析類提高風(fēng)味結(jié)合pH:堿性效果一般優(yōu)于酸溫度:溫度對風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合影響非常小,這是因為結(jié)合過程是熵驅(qū)動,酶:蛋白質(zhì)經(jīng)酶徹底水解將會降低它對揮發(fā)性物質(zhì)的結(jié)合第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能 蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)改性修飾技術(shù)就是利用化學(xué)因素或物理因素或生物因素物改化改酶改方不影響其營養(yǎng)價值的物改化改酶改方蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)的改性超聲波改性:超聲波的瞬態(tài)空化作用使能量密度高度,故能 瞬間作用產(chǎn)生高壓、高溫等一系列物理效應(yīng),從而使蛋白質(zhì)分子發(fā)生了結(jié)構(gòu)的變化,改變蛋蛋白質(zhì)的改性熱改性:高溫條件下大豆分離蛋白的高溶解性是由于7S11S之間的亞基通過二硫鍵重新結(jié)合,疏水作用力使得疏水性基團向新聚合物中間 ,形成可溶性聚合物,因此蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)的改性基大量,溶劑化能力增強,蛋白質(zhì)溶解性提高。靜 壓改 壓均質(zhì)改 脈沖電場改蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)的改性通過化學(xué)試劑作用,使蛋白質(zhì)中部分肽鍵斷裂或者引入各種功能基團,如在蛋白質(zhì)中引入帶負電荷基團、親水、親油基團、巰基等,生產(chǎn)出多種具有特殊加工功能特性的蛋蛋白質(zhì)的改性酰 糖基脫酰
共價交水解及氧蛋白質(zhì)的改性堿處脫脂大豆粉→浸泡→水磨→重磨→水洗→用石灰水配成堿但產(chǎn)品有時帶有生石灰味,廢渣的后處理環(huán)保問題均棘手。近年來,對濃堿高溫下可能生成賴氨酰丙氨酸的毒性問題也提及過,在堿性試劑作用下,氨基酸由L型轉(zhuǎn)D型可能性增加,成酸處
蛋白質(zhì)的改性優(yōu)點蛋白質(zhì)的改性琥珀?;鞯鞍踪|(zhì)分子的親核基團(如氨基或羥基等)①增加凈負電荷;②改變結(jié)構(gòu);③提高蛋白質(zhì)成亞單蛋白質(zhì)的改性乙?;瘜⒋姿狒氲降鞍踪|(zhì)結(jié)構(gòu)的氨基上即成為乙?;鞍祝堰@種反應(yīng)叫做乙?;饔茫阴;饔媚苁拐被x子轉(zhuǎn)移到帶電的中性殘基上,從而得到一個凈負電荷,反應(yīng)條件是:蛋白質(zhì)的-NH2和乙酸酐在pH7.2~7.8作用下,生成乙?;暗鞍踪|(zhì)的改性磷酸化 蛋白質(zhì)的磷酸化是選擇地利用蛋白質(zhì)側(cè)鏈的活性基團。如蘇氨酸,絲氨酸的-OH及賴氨酸的ε-NH2分別接進一個磷酸基團,使之變成蘇氨酸磷酸酯、絲氨酸磷酸酯和賴氨酸磷酸酯,從而引進大量的磷酸根基團,磷酸根基團的引進增加了蛋白質(zhì)的電負性,提蛋白質(zhì)的改性糖基化作蛋白質(zhì)的改性酶、A.S1.中性蛋白酶、堿性蛋白酶、微生物蛋白酶蛋白質(zhì)的改性蛋白質(zhì)的改性選用木瓜蛋白酶改進大豆分離蛋白功能特性,反應(yīng)反應(yīng)的pH值67。但影響酶促反應(yīng)的因素有酶用量、底物(SPI)濃度、反應(yīng)時間、水解度為控制反應(yīng)度的 標本研究結(jié)果為底物濃度固:液1:5(W/V),反應(yīng)時間1.5h,加酶0( 單。蛋白質(zhì)的改性化學(xué)-它的分散性,降低黏度,在攪打時有更大 膨脹性對肌肉食品極重要的一些功能參數(shù)如活動、力和凝膠作用,在與?;乃獾牡鞍紫啾葧r有所減低。蛋白質(zhì)的改性在中能否被體內(nèi)酶消化吸收;蛋白質(zhì)的改性產(chǎn)品功能特性 營養(yǎng)蛋白質(zhì)化學(xué)改性主要是Lys的ε-NH3的反應(yīng),反應(yīng)衍生物是體內(nèi)胰蛋白酶無法水解,造成賴氨酸失效,最終導(dǎo)致蛋白蛋白質(zhì)的改性生產(chǎn)費我國可供食品蛋白酶品種甚少,并且是一次使用,更增加成本,隨著酶制劑工業(yè)發(fā)展,酶品種及食品級酶將也會大增,微囊包埋酶,固定化酶等技術(shù)開發(fā),使酶改性在食品工業(yè)中應(yīng)蛋白質(zhì)的改性產(chǎn)品感官性質(zhì)上問果,完整的球蛋白中,大部分疏水性氨基酸的側(cè)鏈被包埋在蛋白質(zhì)的內(nèi)部,它們不和味覺細胞直接接觸,因而也不會產(chǎn)生苦味。蛋白質(zhì)水解后疏水性氨基酸,蛋白質(zhì)的平均疏水性改變,當?shù)鞍踪|(zhì)平均疏水性大于5.85kJ/mol氨基酸殘基時,水解第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性火腿大火腿大含有豐富的含有豐富的蛋第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性蛋白質(zhì)的營養(yǎng)及通常把營養(yǎng)價值較高的蛋白質(zhì)稱為完全蛋白質(zhì)為機體提供 里的全部蛋白質(zhì)每天約有2~3%左右進行更新,即300g左右的蛋白質(zhì)發(fā)生代謝(70kg體重的人),其中7/8的蛋白質(zhì)重新合成機體蛋白,另外1/8的蛋白質(zhì)第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性為機體提供部分能生分解、其中1/8蛋白質(zhì)在分解過程中,生成二氧化碳和水,并所需熱量有14%左右來自蛋白質(zhì),脂肪提供輸入N輸出據(jù)測定,人類平均排出量為:尿氮 37mg/kg/日 12mg/kg/日;皮夫N3mg/kg/日;其它N 第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性蛋白質(zhì)需即使是優(yōu)質(zhì)蛋白質(zhì)(如牛奶、蛋),也不可能完全利用,即所給予的量必須超過54mgN/kg:(1)(2)(3)(4) 第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性白質(zhì)的成人利用率的倒數(shù)(即:凈蛋白質(zhì)利用率NPU-對于外界應(yīng)力的安全系數(shù)日常膳食中的蛋白質(zhì) 第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性當?shù)鞍踪|(zhì)供給不足時,將出現(xiàn)如下癥萎縮,肌肉蛋白質(zhì)分解增加,尿中排除3—甲基組氨酸增多。態(tài)的適應(yīng)能力下降第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性必需氨基酸需要脊椎動物不能合成機體所需要的全部AA高等植物能制造合成蛋白質(zhì)所需要的全部AA,能利用氨第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性必需氨基 在某些情況下,機體內(nèi)源合成不足或嬰幼兒由于發(fā)育不全第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性必需氨基酸需要 各種EAA間的相互比例稱為AA構(gòu)成比例,亦有人稱為氮基酸模式(Patern)第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性蛋白質(zhì)質(zhì)量評化學(xué)蛋白質(zhì)含量定食品中蛋白質(zhì)含量的多少,固然不能決定一種食品蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值高低,但評定一種食品蛋白質(zhì)營養(yǎng)價值時,應(yīng)以含量為基礎(chǔ)。不能脫離含量單純考慮營養(yǎng)價值,因為即使營養(yǎng)價值很高,但含量太低,亦不第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性氨基酸譜式和氨基酸分后與參考蛋白質(zhì)或氨基酸模式比較,以每種AA和參考蛋白質(zhì)例如
第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性某一谷類含Lys(150mg/gN),SAA(240mg/gN),Try(70mg/gN),Thr(190)模式值分別 則Lys的AAS為:AASLys=150/340=0.44
Try(60)食品中的蛋白質(zhì),有某一種或幾種EAA缺乏或不合成機體蛋白質(zhì)的過程受到限制,此種EAA稱之為限制性氨基酸AAS最低的稱為第一LAA,以此類推第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性常用限制氨基酸,如Lys,SAA,Thr,Val等來計算食物蛋白的AAS。故—————————————————————————————————————————————— 1.00------ ——————————————————————生物學(xué)
第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性蛋白質(zhì)消化率蛋白質(zhì)消化率是指一種食物蛋白質(zhì)可被消化酶分解的程度。第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性幾種常見食物的蛋白消奶 肉 蛋 米 面 大豆粕花生 玉米 豆 菜籽蛋 94% 99-——————————————————————————————————————————————————第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性蛋白質(zhì)的物值其中:氮的儲留量=食物中含氮總量-(糞中排出氮量-腸道代謝廢物氮)-(尿中含氮量-尿內(nèi)源氮)氮的吸收量=食物中含氮總量-(糞中含氮量-腸道第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性食食食食大甘綠牛大玉白牛高大白0.76生花生小蠶蝦0.77熟花生第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性影響B(tài)V的因素與AA的組成有關(guān)系加工方法有與實驗條件、時間長短、氣候、節(jié)氣、蛋白質(zhì)含量(10與實驗動物 有關(guān)(以剛斷奶的鼠飼養(yǎng)蛋白質(zhì)在膳食中所占熱量例如雞蛋占8%時,BV為0.91;點12%時,BV則為0.84;如增加到時,BV0.62。BV值的計算:通常是用氮平生物值相當于用化學(xué)法計算出的“氨基酸得分”,即AAS或PQS第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性凈蛋白利用率事實上,凈蛋白利用率就是將蛋白質(zhì)的消化率與生物值事實上,凈蛋白利用率就是將蛋白質(zhì)的消化率與生物值使用較多.凈蛋白質(zhì)利用率(NPU)=消化率×生物值第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性蛋白效能比值例如,不能說PER=3.0的蛋白質(zhì)比PER=1.5最大缺點是沒有把維持體重所需的蛋白質(zhì)考慮在內(nèi),因第五節(jié)白質(zhì)的營養(yǎng)性食 食玉 白小 花大 牛全 魚魚 牛乳酪蛋白*乳清蛋酵 *:參考標準酪蛋第六節(jié)食品中的蛋白質(zhì)食品蛋白質(zhì)可以分為動物源、植物源兩大類,常見的有肉類、乳、蛋、魚蛋白、谷物、大豆蛋白等,還有一些新蛋白質(zhì)資源如:單細白、葉蛋白、藻類蛋白等是未來研究、開發(fā)的主要方向。第六節(jié)食品中的蛋白質(zhì)(一)大豆蛋白白質(zhì)第六節(jié)食品中的蛋白質(zhì)分散脂肪 (球膜蛋白1酪蛋白約占80-82Pro 第六節(jié)食品中的蛋白質(zhì)2、乳清乳清蛋白,主要是β
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